JPH11155571A - L−システインの製造法 - Google Patents
L−システインの製造法Info
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- JPH11155571A JPH11155571A JP9323210A JP32321097A JPH11155571A JP H11155571 A JPH11155571 A JP H11155571A JP 9323210 A JP9323210 A JP 9323210A JP 32321097 A JP32321097 A JP 32321097A JP H11155571 A JPH11155571 A JP H11155571A
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Abstract
の改良された製造法を提供する。 【解決手段】 細胞中のシステインデスルフヒドラーゼ
活性が低下し、かつ、L−システインによるフィードバ
ック阻害が低減されたセリンアセチルトランスフェラー
ゼを保持するエシェリヒア属細菌を培地に培養し、該培
養物中にL−システインを生成蓄積せしめ、該培養物か
らL−システインを採取する。
Description
製造法に関し、詳しくはL−システインの製造に好適な
新エシェリヒア属細菌、及びそれを用いたL−システイ
ンの製造法に関する。L−システイン及びL−システイ
ンの誘導体は、医薬品、化粧品及び食品分野で利用され
ている。
毛等のケラチン含有物質から抽出することにより、ある
いはDL−2−アミノチアゾリン−4−カルボン酸を前
駆体とする微生物酵素変換により得られている。また、
新規な酵素を用いた固定化酵素法によるL−システイン
の大量生産も計画されている。さらに、微生物を用いた
発酵法によるL−システインの生産も試みられている。
リヒア・コリ等の細菌では詳細に研究されており(Kred
ich, N. M. et al., J. Biol. Chem., 241, 4955-4965
(1966), Kredich, N. M. et al., 1987, Biosynthesis
of Cysteine. In: Neidhardt, F.C., et al., (eds) Es
cherichia coli and Salmonella typhimurium: cellula
r and molecular biology, Vol.1, American Society f
or Microbiology, Washington D.C., 419-428)、L−
セリンから2段階の反応によりL−システインが生成す
ることがわかっている。エシェリヒア・コリでは、第一
の反応は、アセチル−CoAによるL−セリンの活性化
であり、セリンアセチルトランスフェラーゼ(serine a
cetyltransferase(EC 2.3.1.30):以下、「SAT」
ともいう)により触媒される。第二の反応は、上記反応
により生成するO−アセチルセリンからL−システイン
が生成する反応であり、O−アセチルセリン(チオー
ル)リアーゼにより触媒される。
は、エシェリヒア・コリにおいては、野生株及びL−シ
ステイン分泌変異株よりクローニングされている(Den
k, D. and Bock, A., J. General Microbiol., 133, 51
5-525 (1987))。また、これらのcysEの塩基配列が
決定され、L−システインによるフィードバック阻害が
減少したSATは、256位のメチオニン残基がイソロ
イシン残基に置換されていたことが報告されている。さ
らに、上記変異とは異なる変異によりL−システインに
よるフィードバック阻害が低減されたSATをコードす
るDNAを用いて、L−システイン等を製造する方法が
開示されている(WO 97/15673号国際公開パンフレッ
ト)。このSATは、97位のアミノ酸残基から273
位のアミノ酸残基までの領域における変異、又は227
位のアミノ酸残基からC末端領域の欠失を有する。
ステインによるフィードバック阻害が低減したSATを
コードする遺伝子を利用してL−システインを製造する
技術が知られているが、未だ改良の余地が残されてい
る。すなわち、本発明者は、エシェリヒア属細菌のL−
システイン生合成について研究を行ったところ、L−シ
ステインによるフィードバック阻害が低減されたSAT
を保持するエシェリヒア属細菌は、L−システインの生
産性が不安定であることを見出した。本発明は、エシェ
リヒア属細菌を用いたL−システインの改良された製造
法及びこの方法に用いるエシェリヒア属細菌を提供する
ことを課題とする。
を解決するために鋭意研究を重ねた結果、上記のL−シ
ステイン生産の不安定性は、細胞中のシステインデスル
フヒドラーゼ活性を低下させることにより安定化される
ことを見出し、本発明を完成させるに至った。
が抑制され、かつ、L−システインによるフィードバッ
ク阻害が低減されたセリンアセチルトランスフェラーゼ
を保持するエシェリヒア属細菌である。前記エシェリヒ
ア細菌としては、細胞中のシステインデスルフヒドラー
ゼ(cystein desulfhydrase:以下、「CDase」と
もいう)活性の低下によりL−システイン分解系が抑制
されたエシェリヒア属細菌が挙げられる。
阻害が低減されたセリンアセチルトランスフェラーゼと
しては、野生型セリンアセチルトランスフェラーゼの2
56位のメチオニン残基に相当するアミノ酸残基をリジ
ン残基及びロイシン残基以外のアミノ酸残基に置換する
変異、又は256位のメチオニン残基に相当するアミノ
酸残基からC末端側の領域を欠失させる変異を有するセ
リンアセチルトランスフェラーゼが挙げられる。
培地に培養し、該培養物中にL−システインを生成蓄積
せしめ、該培養物からL−システインを採取することを
特徴とするL−システインの製造法を提供する。
ヒア・コリ(E. coli)が挙げられる。
テイン分解系が抑制され、かつ、L−システインによる
フィードバック阻害が低減されたSAT(以下、「変異
型SAT」ともいう)を保持するものであり、L−シス
テイン分解系が抑制されたエシェリヒア属細菌(以下、
「L−システイン分解系抑制株」ともいう)に変異型S
ATを保持させるか、あるいは変異型SATを保持する
エシェリヒア属細菌に、細胞中のL−システイン分解系
が抑制されるような変異を生じさせることにより得るこ
とができる。尚、「L−システイン分解系の抑制」と
は、システインの分解に関与する酵素のうち少なくとも
一つの活性が低下又は消失していることをいう。また、
「フィードバック阻害の低減」とは、低減されたフィー
ドバック阻害が残存している場合の他、フィードバック
阻害が実質的に解除されている場合を含む。前記L−シ
ステインの分解に関与する酵素としては、CDase及
びシスタチオンβリアーゼが挙げられる。CDase活
性が低下又は消失した株(以下、「CDase活性低下
株」ともいう)は、野生型CDaseを保持するエシェ
リヒア属細菌を変異処理し、L−システインを唯一の窒
素源とする培地で生育できず、かつ、通常の窒素源を含
む培地で生育できる変異株を選択することによって取得
することができる。変異処理としては、紫外線照射また
はN−メチル−N'−ニトロ−N−ニトロソグアニジン(NT
G)もしくは亜硝酸等の通常の突然変異に用いられてい
る変異剤による処理が挙げられる。得られた候補株のC
Dase活性が低下していることは、候補株の菌体抽出
液について、Kredichらの方法(J. Biol. Chem., 248,
6187-6196 (1973))等により、CDase活性を測定
し、親株のCDase活性と比較することにより確認す
ることができる。同様に、野生型シスタチオンβリアー
ゼを保持するエシェリヒア属細菌を変異処理し、シスタ
チオンβリアーゼ活性が低下又は消失している株を選択
することにより、シスタチオンβリアーゼ活性低下株を
取得することができる。
させるには、野生型SATを保持するエシェリヒア属細
菌を変異処理し、変異型SATを保持する変異株を選択
するか、あるいは、変異型SATをコードするDNA
(以下、「変異型cysE」ともいう)をエシェリヒア
属細菌に導入することによって行うことができる。変異
型cysEは、野生型cysEに、コードするSATが
L−システインによるフィードバック阻害が解除される
ような変異を導入することによって得られる。このよう
な変異としては、コードされるSATのアセチル−Co
AによるL−セリンの活性化を触媒する活性を実質的に
損なわないものであれば特に制限されないが、具体的に
は、野生型SATの256位のメチオニン残基又はこの
メチオニン残基に相当するアミノ酸残基をリジン残基及
びロイシン残基以外のアミノ酸残基に置換する変異、又
は256位のメチオニン残基に相当するアミノ酸残基か
らC末端側の領域を欠失させる変異が挙げられる。前記
他のアミノ酸残基としては、通常のタンパク質を構成す
るアミノ酸のうち、メチオニン残基、リジン残基及びロ
イシン残基を除く17種類のアミノ酸残基が挙げられ
る。また、変異型cysEが有する変異としては、WO 9
7/15673号国際公開パンフレットに記載されている変異
であってもよい。
記のL−システインによるフィードバック阻害を低減す
る変異に加えて、アセチル−CoAによるL−セリンの
活性化を触媒する活性を実質的に損なわないような1若
しくは数個のアミノ酸残基の置換、欠失、挿入、付加、
又は逆位を含むアミノ酸配列を有するものであってもよ
い。そのような変異を有するSATにおいては、256
位のメチオニン残基の位置が変わっている場合もある
が、そのような場合であっても、256位のメチオニン
残基に相当するアミノ酸残基をリジン残基及びロイシン
残基以外のアミノ酸残基に置換することによって、L−
システインによるフィードバック阻害が低減した変異型
SATが取得され得る。
されている方法(Denk, D. and Bock, A., J. general
Microbiol., 133, 515-525 (1987))、あるいはこの報
告に記載されているcysEの塩基配列に基づいて作製
したオリゴヌクレオチドをプライマーとし、エシェリヒ
ア属細菌染色体DNAを鋳型とするPCR(ポリメラー
ゼ・チェイン・リアクション;White,T.J. et al ;Tren
ds Genet. 5,185(1989)参照)により、cysEを含む
DNA断片を増幅することによって得られる。前記プラ
イマーとして具体的には、配列番号1及び2に示される
塩基配列を有するオリゴヌクレオチドが挙げられる。参
考として、配列番号5及び6に、デンクらによって報告
されている野生型cysEの塩基配列及びコードされる
アミノ酸配列を示す。
方法としては、部位特異的変異が挙げられる。部位特異
的変異に用いるプライマーとしては、例えば、配列番号
3及び4に示す塩基配列を有するオリゴヌクレオチドが
挙げられる。変異が導入されたcysE断片から変異が
導入された部位を含む領域を切り出し、野生型cysE
と、相当する領域を入れ換えることにより、変異型cy
sEを得ることができる。
を含むDNA断片をエシェリヒア属細菌に導入するに
は、通常のタンパク質発現に用いられる種々のベクター
を用いることができる。その際、変異型cysE遺伝子
を自律複製可能なベクターに挿入したものを宿主に導入
し、プラスミドのように染色体外DNAとして宿主エシ
ェリヒア属細菌に保持させてもよいが、変異型cysE
遺伝子を、トランスダクション、トランスポゾン(Ber
g,D.E. and Berg,C.M.,Bio/Technol.,1,417(1983))、
Muファージ(特開平2−109985)または相同性
組換え(Experiments in Molecular Genetics, Cold Sp
ring Harbor Lab.(1972))を用いた方法で宿主エシェリ
ヒア属細菌の染色体に組み込んでもよい。
ロモーターを用いてもよいが、発現ベクターに含まれて
いるプロモーターを用いて、これにcysEコード領域
を連結してもよい。発現ベクターとしては、pBluescrip
tII SK+(STRATAGENE社)、pGEMEX-1(プロメガ社
製)、pUC系(宝酒造(株)等)、pPROK系(クロンテッ
ク製)、pKK233-2(クロンテック製)等、市販のベクタ
ーを使用することができる。
ア属細菌に導入するには、D.M.Morrisonの方法(Method
s in Enzymology 68, 326 (1979))あるいは受容菌細胞
を塩化カルシウムで処理してDNAの透過性を増す方法
(Mandel,M. and Higa,A.,J.Mol.Biol.,53,159(1970))
等、エシェリヒア属細菌の形質転換に通常用いられてい
る方法により行うことができる。
ゼ活性が低下又は消失し、かつ、L−システインによる
フィードバック阻害が低減されたセリンアセチルトラン
スフェラーゼを保持するエシェリヒア属細菌を好適な培
地で培養し、該培養物中にL−システインを生産蓄積せ
しめ、該培養物からL−システインを採取することによ
り、L−システインを効率よく、かつ、安定に製造する
ことができる。尚、本発明の方法により製造されるL−
システインには、還元型のシステインに加えてシスチン
も含まれる場合があるが、本発明の製造法の対象物には
シスチン又は還元型のシステイン及びシスチンの混合物
も含まれる。
イオウ源、無機イオン及び必要に応じその他の有機成分
を含有する通常の培地が挙げられる。炭素源としては、
グルコース、フラクトース、シュクロース、糖蜜やでん
ぷんの加水分解物などの糖類、フマール酸、クエン酸、
コハク酸等の有機酸類を用いることができる。
アンモニウム、リン酸アンモニウム等の無機アンモニウ
ム塩、大豆加水分解物などの有機窒素、アンモニアガ
ス、アンモニア水等を用いることができる。
化物、次亜硫酸塩、チオ硫酸塩等の無機硫黄化合物が挙
げられる、有機微量栄養源としては、ビタミンB1など
の要求物質または酵母エキス等を適量含有させることが
望ましい。これらの他に、必要に応じてリン酸カリウ
ム、硫酸マグネシウム、鉄イオン、マンガンイオン等が
少量添加される。
のがよく、培養温度は25℃〜37℃に、培養中pHは
5〜8に制御することが好ましい。尚、pH調整には無
機あるいは有機の酸性あるいはアルカリ性物質、更にア
ンモニアガス等を使用することができる。培養物からの
L−システインの採取は通常のイオン交換樹脂法、沈澱
法その他の公知の方法を組み合わせることにより実施で
きる。
子導入用プラスミドの構築 エシェリヒア・コリJM240(Hfr ProC47 Cys-54 supE4
2)から染色体DNAを常法により調製し、これを鋳型
として用い、公知のcysEの塩基配列に基づいて合成
したオリゴヌクレオチド(配列番号1、2)をプライマ
ーとするPCRによって、cysEを含むDNA断片を
増幅した。プライマーは、増幅される配列がコード領域
及びプロモーター配列を含むように設計した。PCR反
応は、宝酒造(株)製DNAサーマルサイクラー PJ200
0型を用い、Taq DNAポリメラーゼを用い、供給者により
指定された方法に従って行なった。
て、EcoRVで切断したpBluescriptIISK+を用いてTAク
ローニングを行い、4.2kbのプラスミドを得た。こ
のプラスミドをpCEと名付けた。得られたクローニン
グ断片の塩基配列を決定し、野生型のcysEと同一の
塩基配列を含むことを確認した。
ードされるSATの256位のメチオニン残基を他の1
9種類のアミノ酸残基又は終止コドンに置換する変異
を、配列番号3及び4に示す塩基配列を有する相補的な
オリゴヌクレオチド対を用い、pCEを鋳型とする部位
特異的変異により導入した。変異が導入されたcysE
の一部を含む断片とpCEをPstIとBstEIIで消化し、生
じた0.31kbの断片を入れ換え、変異型cysEを含むプ
ラスミドを得た(図1)。得られたプラスミドについて
塩基配列決定を行い、変異型cysEの目的の部位に変
異が導入されたこと、及び目的部位以外の部位にミスマ
ッチ変異が生じていないことを確認した。但し、256
位のメチオニン残基をリジン残基に置換したものは、2
24位のセリン残基がプロリン残基に置換されるミスマ
ッチ変異が生じていた。こうして得られたプラスミドの
シリーズを総称してpCEM256*と名付けた。尚、
「*」はメチオニン残基以外のアミノ酸残基を表す記号
を代表し、例えば、pCEM256Aは、256位のメ
チオニン残基がアラニン残基に置換されたSATをコー
ドする変異型cysEを含むプラスミドを表す。
られたpCEM256*で、cysE欠損株であるエシ
ェリヒア・コリJM39(F+ cysE51 tfr-8)(Denk, D. a
nd Bock, A., J. Gene. Microbiol, 133, 515-525(198
7))を形質転換し、得られた形質転換株をそれぞれJM39
(pCE)及びJM39(pCEM256*)と名付けた。
ryptone 10g/L、Bacto-Yeast Extract 5g/L、NaCl 5g/
L、pH7.0)プレート培地で30℃、24時間培養した各
形質転換体1白金耳を、アンピシリン 50mg/Lを添加し
た下記液体培地(組成は下記のとおり)3mlを入れた
試験管にそれぞれ接種し、30℃で72時間培養した。
培養は、各形質転換体について2連で行った。培養後、
生育、pH及びシステイン蓄積量を調べた。生育は、培
養液を0.1N HClで26倍希釈し、562nmにおける吸
光度(OD562)を測定することにより調べた。L−シス
テインの蓄積量は、沈澱したシスチンを溶かすため培養
液をO.5N HClで希釈したものを、ロイコノストック・メ
センテロイデス(Leuconostoc mesenteroides)を用い
るバイオアッセイ(Tsunoda, T. et al., Amino acids,
3, 7-13 (1961))により、還元型システイン及びシス
チンの総量として測定した。その結果を表1に示す。表
中の「256th」は、256位のアミノ酸残基を示す。ま
た、「stop」は、256位が終止コドンに置換されたこ
とを示す。
るJM39(pCE)に比べて、変異型cysEを含むプラスミ
ドを保持するJM39(pCEM256*)では、256位のメチオニ
ン残基がロイシン残基又はリジン残基に置換されたもの
(JM39(pCEM256L、JM39(pCEM256K)を除いて、システイ
ン蓄積量が大幅に増加したが、結果にばらつきがあり、
システイン生産性は不安定であった。
15分変異処理し、塩化アンモニウムをL−システイン
(0.3g/L)に置換したM9培地(組成は下記のとおり)
プレートでは生育できず、L−シテステイン0.1g/Lを含
むM9培地で生育する変異株、39-8株を選択した。
である39-8株のCDase活性を次のようにして測定し
た。39-8株を、LB培地にL−システイン−HCl1mg/
mlを添加した培地で37℃、8時間培養し、菌体を超音
波処理し、30,000×gで30分遠心し、上清を採取して
粗酵素液とした。この粗酵素液について、Kredichらの
方法(J. Biol. Chem., 248, 6187-6196 (1973))でC
Dase活性を測定した。すなわち、0.1M Tris-HCl、5
mM ピリドキサールリン酸、2mM L−システイン・HC
l、0.3ml粗酵素液からなる反応液1.5mlを37℃で30
分反応させ、生成するピルビン酸を定量し、タンパク当
たりの生成量をCDase活性とした。結果を表2に示
す。39-8株のCDase活性は、親株に比べて明らかに
低下していた。
E遺伝子の導入及びL−システインの生産 上記で得られたCDase低下株である39-8株を、pC
E及びpCEM256*で形質転換した。得られた形質
転換株をそれぞれ39-8(pCE)及び39-8(pCEM256*)と名付
けた。これらの形質転換株を、アンピシリン 50mg/Lを
含むLBプレート培地で30℃、24時間培養した各形
質転換体1白金耳を、アンピシリン 50mg/Lを添加した
C1培地(組成は下記のとおり)20mlを入れた坂口
フラスコにそれぞれ接種し、30℃で72時間振盪培養
した。培養は、各形質転換体について2連で行った。培
養後、生育、培養液のpH、残糖、L−システインの蓄
積量、及び対糖収率を調べた。生育及びL−システイン
量は、前記と同様にして行った。結果を表3に示す。
同様にして培養し、L−システインの蓄積量を調べた結
果を表4に示す。この結果から、変異型cysEをCD
ase低下株に導入することによって、L−システイン
生産量が増加し、かつ、安定した生産性を示すことが明
らかである。
残基に置換したSATをコードする変異型cysEを含
むpCEM256Eを保持する39-8株(E. coli 39-8(p
CEM256 )、プライベートナンバー:AJ13391)
は、平成9年11月20日より工業技術院生命工学工業
技術研究所(郵便番号305 日本国茨城県つくば市東
一丁目1番3号)に、FERM P−16527の受託
番号のもとで寄託されている。上記寄託菌株よりpCE
M256Eを取得し、部位特異的変異を導入することに
よって、256位のメチオニン残基を所望のアミノ酸残
基に置換したSATをコードする変異型cysEを得る
ことができる。
Dase低下株のSAT活性の測定 39-8(pCE)及び39-8(pCEM256*)株を、アンピシリン 50mg
/Lを添加したC1培地(組成は下記のとおり)20ml
を入れた坂口フラスコに接種し、30℃で48時間振盪
培養した後、集菌した。菌体を、氷冷した50mM Tris-HC
l(pH7.5)で2回洗浄し、2mM ジチオスレイトールを含む
50mM Tris-HCl(pH7.5)に懸濁し、超音波処理により菌体
を破砕した。破砕物を30,000×gで30分遠心し、上清
を粗抽出液としてSAT活性の測定に用いた。
5)、1mM L−セリン、0.1mM アセチル−CoA及び粗酵
素液を含む1mlの反応液を30℃で15分反応させ、
アセチル−CoAのチオエステル結合の開裂による232n
mの吸光度の減少を測定することによって行った。前記
反応液からL−セリンを除いたものをブランクとした。
また、前記反応液にL−システイン10μMを加えて同様
に反応を行い、L−システインによるフィードバック阻
害の程度を調べた。尚、アセチル−CoAのε値は6.5
×103M-1cm-1である。L−システインを添加しない場合
のSAT比活性及びL−システインを加えたときの残存
活性(%)を表5に示す。
残基に置換したSATは、いずれもL−システインによ
るフィードバック阻害が低減されていた。尚、256位
のメチオニン残基をロイシン残基又はリジン残基に置換
したSATは、SAT活性が認められなかった。
ステインを高効率かつ安定に生産する能力を有してい
る。
ドするコドンを表す 配列 GCTGGTCNNN ATCCATT 17
ドするコドンを表す 配列 AATGGATNNN GACCAGC 17
Claims (4)
- 【請求項1】 L−システイン分解系が抑制され、か
つ、L−システインによるフィードバック阻害が低減さ
れたセリンアセチルトランスフェラーゼを保持するエシ
ェリヒア属細菌。 - 【請求項2】 前記L−システイン分解系の抑制が、細
胞中のシステインデスルフヒドラーゼ活性の低下による
ものである請求項1記載のエシェリヒア属細菌。 - 【請求項3】 前記L−システインによるフィードバッ
ク阻害が低減されたセリンアセチルトランスフェラーゼ
が、野生型セリンアセチルトランスフェラーゼの256
位のメチオニン残基に相当するアミノ酸残基をリジン残
基及びロイシン残基以外のアミノ酸残基に置換する変
異、又は256位のメチオニン残基に相当するアミノ酸
残基からC末端側の領域を欠失させる変異を有する請求
項1記載のエシェリヒア属細菌。 - 【請求項4】 請求項1〜3のいずれか一項に記載のエ
シェリヒア属細菌を培地に培養し、該培養物中にL−シ
ステインを生成蓄積せしめ、該培養物からL−システイ
ンを採取することを特徴とするL−システインの製造
法。
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Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
---|---|---|---|
JP32321097A JP4151094B2 (ja) | 1997-11-25 | 1997-11-25 | L−システインの製造法 |
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JP32321097A JP4151094B2 (ja) | 1997-11-25 | 1997-11-25 | L−システインの製造法 |
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Publication Number | Publication Date |
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JPH11155571A true JPH11155571A (ja) | 1999-06-15 |
JP4151094B2 JP4151094B2 (ja) | 2008-09-17 |
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JP32321097A Expired - Lifetime JP4151094B2 (ja) | 1997-11-25 | 1997-11-25 | L−システインの製造法 |
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