JPH1080297A - Ｄ−アミノ酸の製法 - Google Patents
Ｄ−アミノ酸の製法Info
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- JPH1080297A JPH1080297A JP8238727A JP23872796A JPH1080297A JP H1080297 A JPH1080297 A JP H1080297A JP 8238727 A JP8238727 A JP 8238727A JP 23872796 A JP23872796 A JP 23872796A JP H1080297 A JPH1080297 A JP H1080297A
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Abstract
(57)【要約】
【課題】 微生物酵素を利用して、Ｄ−オルニチン、Ｄ
−シトルリン、Ｄ−チロシン、Ｄ−グルタミン、Ｄ−ア
ルギニン、Ｄ−フェニルアラニン及びＤ−アスパラギン
から選択されるＤ−アミノ酸を効率よく製する。 【解決手段】 ラセミ型オルニチン、ラセミ型シトルリ
ン、ラセミ型チロシン、ラセミ型グルタミン、ラセミ型
アルギニン、ラセミ型フェニルアラニン及びラセミ型ア
スパラギンから選択されるラセミ型アミノ酸に、対応す
るＬ−アミノ酸を不斉分解する能力を有するプロテウス
属などの微生物の培養物又はその処理物を作用させた
後、残存するＤ−アミノ酸を分離・採取することによ
り、Ｄ−アミノ酸を取得する。
−シトルリン、Ｄ−チロシン、Ｄ−グルタミン、Ｄ−ア
ルギニン、Ｄ−フェニルアラニン及びＤ−アスパラギン
から選択されるＤ−アミノ酸を効率よく製する。 【解決手段】 ラセミ型オルニチン、ラセミ型シトルリ
ン、ラセミ型チロシン、ラセミ型グルタミン、ラセミ型
アルギニン、ラセミ型フェニルアラニン及びラセミ型ア
スパラギンから選択されるラセミ型アミノ酸に、対応す
るＬ−アミノ酸を不斉分解する能力を有するプロテウス
属などの微生物の培養物又はその処理物を作用させた
後、残存するＤ−アミノ酸を分離・採取することによ
り、Ｄ−アミノ酸を取得する。
Description
【０００１】
【発明の属する技術分野】本発明は、微生物を利用した
Ｄ−アミノ酸の製法に関する。
Ｄ−アミノ酸の製法に関する。
【０００２】
【従来の技術】Ｄ−アミノ酸は、抗生物質など医薬品の
原料、合成中間体又は光学分割剤として有用な化合物で
ある。
原料、合成中間体又は光学分割剤として有用な化合物で
ある。
【０００３】従来、Ｄ−アミノ酸の製法としては、物理
化学的な方法として、ラセミ体の分別晶析法、クロマト
グラフィーによる光学分割法もしくは有機化学的な不斉
合成法等が知られていが、これら方法は操作が煩雑であ
り、生成物の収率や光学純度が低い等の難点があった。
化学的な方法として、ラセミ体の分別晶析法、クロマト
グラフィーによる光学分割法もしくは有機化学的な不斉
合成法等が知られていが、これら方法は操作が煩雑であ
り、生成物の収率や光学純度が低い等の難点があった。
【０００４】また、生化学的方法としては、酵素を用い
てα，δ−ジクロロアセチルアミノ酸を不斉加水分解す
る方法（Ｊｏｕｒｎａｌ ｏｆ Ｂｉｏｌｏｇｉｃａｌ
Ｃｈｅｍｉｓｔｒｙ、第１８８巻、第６４３−６４６
頁、１９５１年）、Ｎ−アセチル−ＤＬ−アミノ酸を微
生物酵素を用いて不斉加水分解する方法（Ａｐｐｌｉｅ
ｄ ａｎｄ Ｅｎｖｉｒｏｎｍｅｎｔａｌ Ｍｉｃｒｏ
ｂｉｏｌｏｇｙ、第５４巻、第９８４−９８９頁、１９
８８年）、Ｄ−Ｎ−カルバモイル−α−アミノ酸を加水
分解する方法（特再平４−８１０５７９）、ヒダントイ
ン誘導体を加水分解する方法（Ｊｏｕｒｎａｌ ｏｆ
Ｆｅｒｍｅｎｔａｔｉｏｎ Ｔｅｃｈｎｏｌｏｇｙ、第
５６巻、第４９２−４９８頁、１９７８年）、α−ケト
酸に微生物酵素を用いてアミノ基を転移する方法（Ｊｏ
ｕｒｎａｌ ｏｆ Ｂｉｏｔｅｃｈｎｏｌｏｇｙ、第８
巻、第２４３−２４８頁、１９８８年）等が知られてい
るが、これら方法は基質のα，δ−ジクロロアセチルア
ミノ酸、Ｄ−Ｎ−カルバモイル−α−アミノ酸等が高価
であり、生成物の分離が難しい等の難点があった。
てα，δ−ジクロロアセチルアミノ酸を不斉加水分解す
る方法（Ｊｏｕｒｎａｌ ｏｆ Ｂｉｏｌｏｇｉｃａｌ
Ｃｈｅｍｉｓｔｒｙ、第１８８巻、第６４３−６４６
頁、１９５１年）、Ｎ−アセチル−ＤＬ−アミノ酸を微
生物酵素を用いて不斉加水分解する方法（Ａｐｐｌｉｅ
ｄ ａｎｄ Ｅｎｖｉｒｏｎｍｅｎｔａｌ Ｍｉｃｒｏ
ｂｉｏｌｏｇｙ、第５４巻、第９８４−９８９頁、１９
８８年）、Ｄ−Ｎ−カルバモイル−α−アミノ酸を加水
分解する方法（特再平４−８１０５７９）、ヒダントイ
ン誘導体を加水分解する方法（Ｊｏｕｒｎａｌ ｏｆ
Ｆｅｒｍｅｎｔａｔｉｏｎ Ｔｅｃｈｎｏｌｏｇｙ、第
５６巻、第４９２−４９８頁、１９７８年）、α−ケト
酸に微生物酵素を用いてアミノ基を転移する方法（Ｊｏ
ｕｒｎａｌ ｏｆ Ｂｉｏｔｅｃｈｎｏｌｏｇｙ、第８
巻、第２４３−２４８頁、１９８８年）等が知られてい
るが、これら方法は基質のα，δ−ジクロロアセチルア
ミノ酸、Ｄ−Ｎ−カルバモイル−α−アミノ酸等が高価
であり、生成物の分離が難しい等の難点があった。
【０００５】さらに、微生物酵素を用いてラセミ型アミ
ノ酸中のＬ型光学活性体のみを選択的に資化もしくは分
解することによりＤ型アミノ酸を製する方法として、Ｄ
−アルギニンの製法（特公昭４８ー５０４０）、Ｄ−ア
ラニンの製法（特開昭６３−１９８９９７）、Ｄ−セリ
ンの製法（特開平１−２５９４）、Ｄ−グルタミン酸の
製法（特開平１−２５９５）、Ｄ−アスパラギン酸の製
法（特開平１−５５１９３）、Ｄ−アスパラギンの製法
（特開平１−５５１９４）、Ｄ−フェニルアラニンの製
法（特開平２−６５７９７）、Ｄ−リジンの製法（特開
平８−１７３１８８）等が知られているが、Ｄ−オルニ
チン、Ｄ−シトルリン、Ｄ−チロシン、Ｄ−グルタミン
の製法については知られておらず、Ｄ−アルギニン、Ｄ
−フェニルアラニン又はＤ−アスパラギンの製造につい
てもより工業的に有利な方法の開発が望まれていた。
ノ酸中のＬ型光学活性体のみを選択的に資化もしくは分
解することによりＤ型アミノ酸を製する方法として、Ｄ
−アルギニンの製法（特公昭４８ー５０４０）、Ｄ−ア
ラニンの製法（特開昭６３−１９８９９７）、Ｄ−セリ
ンの製法（特開平１−２５９４）、Ｄ−グルタミン酸の
製法（特開平１−２５９５）、Ｄ−アスパラギン酸の製
法（特開平１−５５１９３）、Ｄ−アスパラギンの製法
（特開平１−５５１９４）、Ｄ−フェニルアラニンの製
法（特開平２−６５７９７）、Ｄ−リジンの製法（特開
平８−１７３１８８）等が知られているが、Ｄ−オルニ
チン、Ｄ−シトルリン、Ｄ−チロシン、Ｄ−グルタミン
の製法については知られておらず、Ｄ−アルギニン、Ｄ
−フェニルアラニン又はＤ−アスパラギンの製造につい
てもより工業的に有利な方法の開発が望まれていた。
【０００６】
【発明が解決しようとする課題】本発明は、微生物酵素
を用いてＤ−オルニチン、Ｄ−シトルリン、Ｄ−チロシ
ン、Ｄ−グルタミン、Ｄ−アルギニン、Ｄ−フェニルア
ラニン及びＤ−アスパラギンから選択されるＤ−アミノ
酸を工業的有利に製造する方法を提供しようとするもの
である。
を用いてＤ−オルニチン、Ｄ−シトルリン、Ｄ−チロシ
ン、Ｄ−グルタミン、Ｄ−アルギニン、Ｄ−フェニルア
ラニン及びＤ−アスパラギンから選択されるＤ−アミノ
酸を工業的有利に製造する方法を提供しようとするもの
である。
【０００７】
【課題を解決するための手段】本発明者らは、ラセミ型
オルニチン、ラセミ型シトルリン、ラセミ型チロシン、
ラセミ型グルタミン、ラセミ型アルギニン、ラセミ型フ
ェニルアラニン及びラセミ型アスパラギンから選択され
るラセミ型アミノ酸中のＬ型光学活性体（Ｌ体）を選択
的に分解する能力を有する微生物を見出し、これら微生
物を利用した不斉分解反応によりラセミ型アミノ酸から
Ｄ型光学活性体（Ｄ体）を効率よく得られることを見出
して本発明を完成するに至った。
オルニチン、ラセミ型シトルリン、ラセミ型チロシン、
ラセミ型グルタミン、ラセミ型アルギニン、ラセミ型フ
ェニルアラニン及びラセミ型アスパラギンから選択され
るラセミ型アミノ酸中のＬ型光学活性体（Ｌ体）を選択
的に分解する能力を有する微生物を見出し、これら微生
物を利用した不斉分解反応によりラセミ型アミノ酸から
Ｄ型光学活性体（Ｄ体）を効率よく得られることを見出
して本発明を完成するに至った。
【０００８】すなわち、本発明は、ラセミ型オルニチ
ン、ラセミ型シトルリン、ラセミ型チロシン及びラセミ
型グルタミンから選択されるラセミ型アミノ酸に、当該
選択されたアミノ酸のＬ型光学活性体を不斉分解する能
力を有する微生物の培養物又はその処理物を作用させた
後、残存するＤ型光学活性体を分離・採取することを特
徴とするＤ−アミノ酸の製法である。
ン、ラセミ型シトルリン、ラセミ型チロシン及びラセミ
型グルタミンから選択されるラセミ型アミノ酸に、当該
選択されたアミノ酸のＬ型光学活性体を不斉分解する能
力を有する微生物の培養物又はその処理物を作用させた
後、残存するＤ型光学活性体を分離・採取することを特
徴とするＤ−アミノ酸の製法である。
【０００９】また、本発明は、ラセミ型アルギニン、ラ
セミ型フェニルアラニン及びラセミ型アスパラギンから
選択されるラセミ型アミノ酸に、当該選択されたアミノ
酸のＬ型光学活性体を不斉分解する能力を有するプロテ
ウス属などの微生物の培養物又はその処理物を作用させ
た後、残存するＤ型光学活性体を分離・採取することを
特徴とするＤ−アミノ酸の製法である。
セミ型フェニルアラニン及びラセミ型アスパラギンから
選択されるラセミ型アミノ酸に、当該選択されたアミノ
酸のＬ型光学活性体を不斉分解する能力を有するプロテ
ウス属などの微生物の培養物又はその処理物を作用させ
た後、残存するＤ型光学活性体を分離・採取することを
特徴とするＤ−アミノ酸の製法である。
【００１０】
【発明の実施の形態】本発明において、原料化合物であ
るラセミ型アミノ酸としては、Ｄ−アミノ酸及びＬ−ア
ミノ酸を等量含むものだけでなく、これら光学活性体を
共に含むものであればいずれも用いることができる。
るラセミ型アミノ酸としては、Ｄ−アミノ酸及びＬ−ア
ミノ酸を等量含むものだけでなく、これら光学活性体を
共に含むものであればいずれも用いることができる。
【００１１】本発明に使用される微生物は、Ｌ−アミノ
酸を不斉分解する能力、すなわち、ラセミ型アミノ酸中
のＬ型光学活性体を選択的に分解する能力を有するもの
であればよい。かかる微生物としては、細菌や酵母など
を用いることができ、細菌としては、例えば、アエロバ
クター属、アクロモバクター属、アシネトバクター属、
アルカリゲネス属、アルスロバクター属、エッシェリヒ
ア属、エンテロバクター属、キサントモナス属、クリュ
イベラ属、クレブジエラ属、コマモナス属、コリネバク
テリウム属、サルシナ属、シトロバクター属、シュード
モナス属、セラチア属、バチルス属、ハフニア属、パラ
コッカス属、ブレビバクテリウム属、プロテウス属、プ
ロビデンシア属、マイクロコッカス属、ミクロバクテリ
ウム属、モルガネラ属、ラクトバチルス属又はロドコッ
カス属に属する微生物があげられる。また、酵母として
は、キャンディダ属、サッカロマイコプシス属又はハン
セヌラ属に属する微生物があげられる。
酸を不斉分解する能力、すなわち、ラセミ型アミノ酸中
のＬ型光学活性体を選択的に分解する能力を有するもの
であればよい。かかる微生物としては、細菌や酵母など
を用いることができ、細菌としては、例えば、アエロバ
クター属、アクロモバクター属、アシネトバクター属、
アルカリゲネス属、アルスロバクター属、エッシェリヒ
ア属、エンテロバクター属、キサントモナス属、クリュ
イベラ属、クレブジエラ属、コマモナス属、コリネバク
テリウム属、サルシナ属、シトロバクター属、シュード
モナス属、セラチア属、バチルス属、ハフニア属、パラ
コッカス属、ブレビバクテリウム属、プロテウス属、プ
ロビデンシア属、マイクロコッカス属、ミクロバクテリ
ウム属、モルガネラ属、ラクトバチルス属又はロドコッ
カス属に属する微生物があげられる。また、酵母として
は、キャンディダ属、サッカロマイコプシス属又はハン
セヌラ属に属する微生物があげられる。
【００１２】これら微生物の具体例としては、アエロバ
クター アエロゲネス（Ａｅｒｏｂａｃｔｅｒ ａｅｒ
ｏｇｅｎｅｓ）ＯＵＴ８０１７、アクロモバクター デ
ンドリティカム（Ａｃｈｒｏｍｏｂａｃｔｅｒ ｄｅｎ
ｄｒｉｔｉｃｕｍ）ＯＵＴ８００９、アクロモバクター
スペルフィシアリス（Ａｃｈｒｏｍｏｂａｃｔｅｒｓ
ｕｐｅｒｆｉｃｉａｌｉｓ）ＩＡＭ１４２０、アクロモ
バクター ペスティファー（Ａｃｈｒｏｍｏｂａｃｔｅ
ｒ ｐｅｓｔｉｆｅｒ）ＩＡＭ１４４６、アクロモバク
ター ブチリ（Ａｃｈｒｏｍｏｂａｃｔｅｒ ｂｕｔｙ
ｒｉ）ＯＵＴ８００４、アクロモバクター リキダム
（Ａｃｈｒｏｍｏｂａｃｔｅｒ ｌｉｑｕｉｄｕｍ）Ｏ
ＵＴ８０１３、アシネトバクター カルコアセティクス
（Ａｃｉｎｅｔｏｂａｃｔｅｒ ｃａｌｃｏａｃｅｔｉ
ｃｕｓ）ＩＦＯ１２５５２、アルカリゲネス デニトリ
フィカンス（Ａｌｃａｌｉｇｅｎｅｓ ｄｅｎｉｔｒｉ
ｆｉｃａｎｓ）ＪＣＭ５４９０、アルカリゲネス ユー
トロファス（Ａｌｃａｌｉｇｅｎｅｓ ｅｕｔｒｏｐｈ
ｕｓ）ＡＴＣＣ１７６９７、アルカリゲネス フェカリ
ス（Ａｌｃａｌｉｇｅｎｅｓ ｆａｅｃａｌｉｓ）ＯＵ
Ｔ８０２５、同ＡＴＣＣ２５０９４、同ＦＥＲＭ Ｐ−
６７４５、同ＩＦＯ１２６６９、アルスロバクター パ
ラフィネウス（Ａｒｔｈｒｏｂａｃｔｅｒ ｐａｒａｆ
ｆｉｎｅｕｓ）ＡＴＣＣ２１２１９、エッシェリヒア
コリ（Ｅｓｃｈｅｒｉｃｈｉａ ｃｏｌｉ）ＡＴＣＣ９
６３７、同ＡＴＣＣ１１１０５、同ＡＴＣＣ２７１６
６、エンテロバクター アエロゲネス（Ｅｎｔｅｒｏｂ
ａｃｔｅｒ ａｅｒｏｇｅｎｅｓ）ＡＴＣＣ１３０４
８、同ＩＦＯ１２０１０、エンテロバクター クロアカ
エ（Ｅｎｔｅｒｏｂａｃｔｅｒ ｃｌｏａｃｅａｅ）Ｎ
ＣＴＣ９３９４、キサントモナス マルトフィリア（Ｘ
ａｎｔｈｏｍｏｎａｓ ｍａｌｔｏｐｈｉｌｉａ）ＩＦ
Ｏ１２０２０、キサントモナス オリゼ（Ｘａｎｔｈｏ
ｍｏｎａｓ ｏｒｙｚａｅ）ＩＦＯ３９９５、キサント
モナス プルニ（Ｘａｎｔｈｏｍｏｎａｓ ｐｒｕｎ
ｉ）ＩＡＭ１３１３、クリュイベラ クリオセレッセン
ス（Ｋｌｕｙｖｅｒａ ｃｒｙｏｃｅｒｅｓｃｅｎｓ）
ＡＴＣＣ１４２３７、同ＡＴＣＣ２１２８５、クレブジ
エラ ニューモニアエ（Ｋｌｅｂｓｉｅｌｌａ ｐｎｅ
ｕｍｏｎｉａｅ）ＩＦＯ３３１７、同ＡＴＣＣ１００３
１、コマモナス アシドボランス（Ｃｏｍａｍｏｎａｓ
ａｃｉｄｉｖｏｒａｎｓ）ＩＦＯ１３５８２、同ＡＴ
ＣＣ１１２９９ａ、コリネバクテリウム アルカノリテ
ィカム（Ｃｏｒｙｎｅｂａｃｔｅｒｉｕｍ ａｌｋａｎ
ｏｌｙｔｉｃｕｍ）ＡＴＣＣ２１５１１、コリネバクテ
リウム プリモリオキシダンス（Ｃｏｒｙｎｅｂａｃｔ
ｅｒｉｕｍ ｐｒｉｍｏｒｉｏｘｙｄａｎｓ）ＡＴＣＣ
３１０１５、コリネバクテリウム ムリセプティカム
（Ｃｏｒｙｎｅｂａｃｔｅｒｉｕｍ ｍｕｒｉｓｅｐｔ
ｉｃｕｍ）ＡＴＣＣ２１３７４、サルシナ アルビダ
（Ｓａｒｃｉｎａ ａｌｂｉｄａ）ＩＡＭ１０１２、シ
トロバクター フロインディ（Ｃｉｔｒｏｂａｃｔｅｒ
ｆｒｅｕｎｄｉｉ）ＡＴＣＣ８０９０、シュードモナ
ス オバリス（Ｐｓｅｕｄｏｍｏｎａｓ ｏｖａｌｉ
ｓ）ＩＡＭ１０４９、シュードモナス ゲリディコラ
（Ｐｓｅｕｄｏｍｏｎａｓ ｇｅｌｉｄｉｃｏｌａ）Ｏ
ＵＴ８１１６、シュードモナス ダクネ（Ｐｓｅｕｄｏ
ｍｏｎａｓ ｄａｃｕｎｈａｅ）ＩＡＭ１１９９、シュ
ードモナス プチダ（Ｐｓｅｕｄｏｍｏｎａｓ ｐｕｔ
ｉｄａ）ＡＴＣＣ１７４５３、シュードモナス ソラナ
セアラム（Ｐｓｅｕｄｏｍｏｎａｓ ｓｏｌａｎａｃｅ
ａｒｕｍ）ＩＦＯ３５０９、シュードモナス アエルギ
ノーザ（Ｐｓｅｕｄｏｍｏｎａｓ ａｅｒｕｇｉｎｏｓ
ａ）ＩＦＯ３４４５、同ＩＦＯ３４４６、同ＩＦＯ３４
５２、同ＩＡＭ１００７、同ＩＡＭ１２６７、同ＩＦＯ
３９１８、同ＡＴＣＣ７７００、同ＡＴＣＣ１０１４
５、シュードモナス フルオレセンス（Ｐｓｅｕｄｏｍ
ｏｎａｓ ｆｌｕｏｒｅｓｃｅｎｓ）ＩＦＯ３０８１、
同ＩＦＯ３４５９、同ＡＴＣＣ１３５２５、セラチア
マルセッセンス（Ｓｅｒｒａｔｉａｍａｒｃｅｓｃｅｎ
ｓ）ＩＦＯ３７３６、同ＡＴＣＣ１４７６４、同ＩＡＭ
１２１４３、セラチア プリムチカ（Ｓｅｒｒａｔｉａ
ｐｌｙｍｕｔｈｉｃａ）ＩＡＭ１２５５、バチルス
コアギュランス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ ｃｏａｇｕｒａｎ
ｓ）ＩＦＯ１２７１４、バチルス スフェリカス（Ｂａ
ｃｉｌｌｕｓ ｓｐｈａｅｒｉｃｕｓ）ＦＥＲＭ Ｐ−
６７４６、バチルス サブチルス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ
ｓｕｂｔｉｌｉｓ）ＯＵＴ８１０５、同ＯＵＴ８１０
６、同ＯＵＴ８１０９、同ＩＦＯ１２２１０、バチルス
プミラス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ ｐｕｍｉｌｕｓ）ＩＦ
Ｏ１２０８８、バチルス リヘニフォルミス（Ｂａｃｉ
ｌｌｕｓｌｉｃｈｅｎｉｆｏｒｍｉｓ）ＡＴＣＣ２１７
３３、ハフニア アルベイ（Ｈａｆｎｉａ ａｌｖｅ
ｉ）ＩＦＯ３７３１、パラコッカス デニトリフィカン
ス（Ｐａｒａｃｏｃｃｕｓ ｄｅｎｉｔｒｉｆｉｃａｎ
ｓ） ＩＦＯ１２４４２、ブレビバクテリウム アンモ
ニアゲネス（Ｂｒｅｖｉｂａｃｔｅｒｉｕｍ ａｍｍｏ
ｎｉａｇｅｎｅｓ）ＩＡＭ１６４１、ブレビバクテリウ
ム インペリアレ（Ｂｒｅｖｉｂａｃｔｅｒｉｕｍ ｉ
ｍｐｅｒｉａｌｅ）ＩＡＭ１６５４、ブレビバクテリウ
ム ヘルボラム（Ｂｒｅｖｉｂａｃｔｅｒｉｕｍ ｈｅ
ｌｖｏｌｕｍ）ＩＡＭ１６３７、プロテウス ブルガリ
ス（Ｐｒｏｔｅｕｓ ｖｕｌｇａｒｉｓ）ＯＵＴ８１４
４、同ＩＦＯ３０４５、同ＲＩＭＤ ＫＳ（ＩＡＭ１２
００３）、プロテウス ミラビリス（Ｐｒｏｔｅｕｓ
ｍｉｒａｂｉｌｉｓ）ＩＦＯ３８４９、プロビデンシア
アルカリファシエンス（Ｐｒｏｖｉｄｅｎｃｉａ ａ
ｌｃａｌｉｆａｃｉｅｎｓ）ＪＣＭ１６７３、プロビデ
ンシア リッティゲリ（Ｐｒｏｖｉｄｅｎｃｉａ ｒｅ
ｔｔｇｅｒｉ）ＩＦＯ１３５０１、同ＡＴＣＣ２５９３
２、同ＡＴＣＣ２９９４４、同ＡＴＣＣ９９１９、プロ
ビデンシア ルスティジアニ（Ｐｒｏｖｉｄｅｎｃｉａ
ｒｕｓｔｉｇｉａｎｉｉ）ＪＣＭ３９５３、マイクロ
コッカス ウレアエ（Ｍｉｃｒｏｃｏｃｃｕｓ ｕｒｅ
ａｅ）ＩＡＭ１０１０、マイクロコッカス ロゼウス
（Ｍｉｃｒｏｃｏｃｃｕｓ ｒｏｓｅｕｓ）ＩＦＯ３７
６４、ミクロバクテリウム エスピー（Ｍｉｃｒｏｂａ
ｃｔｅｒｉｕｍ ｓｐ．）ＡＴＣＣ２１３７６、モルガ
ネラ モルガニイ（Ｍｏｒｇａｎｅｌｌａ ｍｏｒｇａ
ｎｉｉ） ＩＦＯ３８４８、ラクトバチルス デルブリ
ュキイ（Ｌａｃｔｏｂａｃｉｌｌｕｓ ｄｅｌｂｒｕｅ
ｃｋｉｉ）ＡＴＣＣ７８３０、ロドコッカス エスピー
（Ｒｈｏｄｏｃｏｃｃｕｓ ｓｐ．）ＡＴＣＣ１５５９
２、キャンディダ トロピカリス（Ｃａｎｄｉｄａ ｔ
ｏｒｏｐｉｃａｌｉｓ）ＩＦＯ１４０２、キャンディダ
ルゴーザ（Ｃａｎｄｉｄａ ｒｕｇｏｓａ）ＡＴＣＣ
１０５７１、同ＩＦＯ０５９１、サッカロマイコプシス
フィブリゲラ（Ｓａｃｃｈａｒｏｍｙｃｏｐｓｉｓ
ｆｉｂｕｌｉｇｅｒａ）ＩＦＯ０１０６、サッカロマイ
コプシス リポリティカ（Ｓａｃｃｈａｒｏｍｙｃｏｐ
ｓｉｓ ｌｉｐｏｌｙｔｉｃａ）ＩＦＯ０７１７、同Ｉ
ＦＯ１１９５、同ＩＦＯ１５４８、同ＩＦＯ１２０９、
ハンセヌラ ポリモルファ（Ｈａｎｓｅｎｕｌａ ｐｏ
ｌｙｍｏｒｐｈａ）ＩＦＯ１０２４等があげられる。
クター アエロゲネス（Ａｅｒｏｂａｃｔｅｒ ａｅｒ
ｏｇｅｎｅｓ）ＯＵＴ８０１７、アクロモバクター デ
ンドリティカム（Ａｃｈｒｏｍｏｂａｃｔｅｒ ｄｅｎ
ｄｒｉｔｉｃｕｍ）ＯＵＴ８００９、アクロモバクター
スペルフィシアリス（Ａｃｈｒｏｍｏｂａｃｔｅｒｓ
ｕｐｅｒｆｉｃｉａｌｉｓ）ＩＡＭ１４２０、アクロモ
バクター ペスティファー（Ａｃｈｒｏｍｏｂａｃｔｅ
ｒ ｐｅｓｔｉｆｅｒ）ＩＡＭ１４４６、アクロモバク
ター ブチリ（Ａｃｈｒｏｍｏｂａｃｔｅｒ ｂｕｔｙ
ｒｉ）ＯＵＴ８００４、アクロモバクター リキダム
（Ａｃｈｒｏｍｏｂａｃｔｅｒ ｌｉｑｕｉｄｕｍ）Ｏ
ＵＴ８０１３、アシネトバクター カルコアセティクス
（Ａｃｉｎｅｔｏｂａｃｔｅｒ ｃａｌｃｏａｃｅｔｉ
ｃｕｓ）ＩＦＯ１２５５２、アルカリゲネス デニトリ
フィカンス（Ａｌｃａｌｉｇｅｎｅｓ ｄｅｎｉｔｒｉ
ｆｉｃａｎｓ）ＪＣＭ５４９０、アルカリゲネス ユー
トロファス（Ａｌｃａｌｉｇｅｎｅｓ ｅｕｔｒｏｐｈ
ｕｓ）ＡＴＣＣ１７６９７、アルカリゲネス フェカリ
ス（Ａｌｃａｌｉｇｅｎｅｓ ｆａｅｃａｌｉｓ）ＯＵ
Ｔ８０２５、同ＡＴＣＣ２５０９４、同ＦＥＲＭ Ｐ−
６７４５、同ＩＦＯ１２６６９、アルスロバクター パ
ラフィネウス（Ａｒｔｈｒｏｂａｃｔｅｒ ｐａｒａｆ
ｆｉｎｅｕｓ）ＡＴＣＣ２１２１９、エッシェリヒア
コリ（Ｅｓｃｈｅｒｉｃｈｉａ ｃｏｌｉ）ＡＴＣＣ９
６３７、同ＡＴＣＣ１１１０５、同ＡＴＣＣ２７１６
６、エンテロバクター アエロゲネス（Ｅｎｔｅｒｏｂ
ａｃｔｅｒ ａｅｒｏｇｅｎｅｓ）ＡＴＣＣ１３０４
８、同ＩＦＯ１２０１０、エンテロバクター クロアカ
エ（Ｅｎｔｅｒｏｂａｃｔｅｒ ｃｌｏａｃｅａｅ）Ｎ
ＣＴＣ９３９４、キサントモナス マルトフィリア（Ｘ
ａｎｔｈｏｍｏｎａｓ ｍａｌｔｏｐｈｉｌｉａ）ＩＦ
Ｏ１２０２０、キサントモナス オリゼ（Ｘａｎｔｈｏ
ｍｏｎａｓ ｏｒｙｚａｅ）ＩＦＯ３９９５、キサント
モナス プルニ（Ｘａｎｔｈｏｍｏｎａｓ ｐｒｕｎ
ｉ）ＩＡＭ１３１３、クリュイベラ クリオセレッセン
ス（Ｋｌｕｙｖｅｒａ ｃｒｙｏｃｅｒｅｓｃｅｎｓ）
ＡＴＣＣ１４２３７、同ＡＴＣＣ２１２８５、クレブジ
エラ ニューモニアエ（Ｋｌｅｂｓｉｅｌｌａ ｐｎｅ
ｕｍｏｎｉａｅ）ＩＦＯ３３１７、同ＡＴＣＣ１００３
１、コマモナス アシドボランス（Ｃｏｍａｍｏｎａｓ
ａｃｉｄｉｖｏｒａｎｓ）ＩＦＯ１３５８２、同ＡＴ
ＣＣ１１２９９ａ、コリネバクテリウム アルカノリテ
ィカム（Ｃｏｒｙｎｅｂａｃｔｅｒｉｕｍ ａｌｋａｎ
ｏｌｙｔｉｃｕｍ）ＡＴＣＣ２１５１１、コリネバクテ
リウム プリモリオキシダンス（Ｃｏｒｙｎｅｂａｃｔ
ｅｒｉｕｍ ｐｒｉｍｏｒｉｏｘｙｄａｎｓ）ＡＴＣＣ
３１０１５、コリネバクテリウム ムリセプティカム
（Ｃｏｒｙｎｅｂａｃｔｅｒｉｕｍ ｍｕｒｉｓｅｐｔ
ｉｃｕｍ）ＡＴＣＣ２１３７４、サルシナ アルビダ
（Ｓａｒｃｉｎａ ａｌｂｉｄａ）ＩＡＭ１０１２、シ
トロバクター フロインディ（Ｃｉｔｒｏｂａｃｔｅｒ
ｆｒｅｕｎｄｉｉ）ＡＴＣＣ８０９０、シュードモナ
ス オバリス（Ｐｓｅｕｄｏｍｏｎａｓ ｏｖａｌｉ
ｓ）ＩＡＭ１０４９、シュードモナス ゲリディコラ
（Ｐｓｅｕｄｏｍｏｎａｓ ｇｅｌｉｄｉｃｏｌａ）Ｏ
ＵＴ８１１６、シュードモナス ダクネ（Ｐｓｅｕｄｏ
ｍｏｎａｓ ｄａｃｕｎｈａｅ）ＩＡＭ１１９９、シュ
ードモナス プチダ（Ｐｓｅｕｄｏｍｏｎａｓ ｐｕｔ
ｉｄａ）ＡＴＣＣ１７４５３、シュードモナス ソラナ
セアラム（Ｐｓｅｕｄｏｍｏｎａｓ ｓｏｌａｎａｃｅ
ａｒｕｍ）ＩＦＯ３５０９、シュードモナス アエルギ
ノーザ（Ｐｓｅｕｄｏｍｏｎａｓ ａｅｒｕｇｉｎｏｓ
ａ）ＩＦＯ３４４５、同ＩＦＯ３４４６、同ＩＦＯ３４
５２、同ＩＡＭ１００７、同ＩＡＭ１２６７、同ＩＦＯ
３９１８、同ＡＴＣＣ７７００、同ＡＴＣＣ１０１４
５、シュードモナス フルオレセンス（Ｐｓｅｕｄｏｍ
ｏｎａｓ ｆｌｕｏｒｅｓｃｅｎｓ）ＩＦＯ３０８１、
同ＩＦＯ３４５９、同ＡＴＣＣ１３５２５、セラチア
マルセッセンス（Ｓｅｒｒａｔｉａｍａｒｃｅｓｃｅｎ
ｓ）ＩＦＯ３７３６、同ＡＴＣＣ１４７６４、同ＩＡＭ
１２１４３、セラチア プリムチカ（Ｓｅｒｒａｔｉａ
ｐｌｙｍｕｔｈｉｃａ）ＩＡＭ１２５５、バチルス
コアギュランス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ ｃｏａｇｕｒａｎ
ｓ）ＩＦＯ１２７１４、バチルス スフェリカス（Ｂａ
ｃｉｌｌｕｓ ｓｐｈａｅｒｉｃｕｓ）ＦＥＲＭ Ｐ−
６７４６、バチルス サブチルス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ
ｓｕｂｔｉｌｉｓ）ＯＵＴ８１０５、同ＯＵＴ８１０
６、同ＯＵＴ８１０９、同ＩＦＯ１２２１０、バチルス
プミラス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ ｐｕｍｉｌｕｓ）ＩＦ
Ｏ１２０８８、バチルス リヘニフォルミス（Ｂａｃｉ
ｌｌｕｓｌｉｃｈｅｎｉｆｏｒｍｉｓ）ＡＴＣＣ２１７
３３、ハフニア アルベイ（Ｈａｆｎｉａ ａｌｖｅ
ｉ）ＩＦＯ３７３１、パラコッカス デニトリフィカン
ス（Ｐａｒａｃｏｃｃｕｓ ｄｅｎｉｔｒｉｆｉｃａｎ
ｓ） ＩＦＯ１２４４２、ブレビバクテリウム アンモ
ニアゲネス（Ｂｒｅｖｉｂａｃｔｅｒｉｕｍ ａｍｍｏ
ｎｉａｇｅｎｅｓ）ＩＡＭ１６４１、ブレビバクテリウ
ム インペリアレ（Ｂｒｅｖｉｂａｃｔｅｒｉｕｍ ｉ
ｍｐｅｒｉａｌｅ）ＩＡＭ１６５４、ブレビバクテリウ
ム ヘルボラム（Ｂｒｅｖｉｂａｃｔｅｒｉｕｍ ｈｅ
ｌｖｏｌｕｍ）ＩＡＭ１６３７、プロテウス ブルガリ
ス（Ｐｒｏｔｅｕｓ ｖｕｌｇａｒｉｓ）ＯＵＴ８１４
４、同ＩＦＯ３０４５、同ＲＩＭＤ ＫＳ（ＩＡＭ１２
００３）、プロテウス ミラビリス（Ｐｒｏｔｅｕｓ
ｍｉｒａｂｉｌｉｓ）ＩＦＯ３８４９、プロビデンシア
アルカリファシエンス（Ｐｒｏｖｉｄｅｎｃｉａ ａ
ｌｃａｌｉｆａｃｉｅｎｓ）ＪＣＭ１６７３、プロビデ
ンシア リッティゲリ（Ｐｒｏｖｉｄｅｎｃｉａ ｒｅ
ｔｔｇｅｒｉ）ＩＦＯ１３５０１、同ＡＴＣＣ２５９３
２、同ＡＴＣＣ２９９４４、同ＡＴＣＣ９９１９、プロ
ビデンシア ルスティジアニ（Ｐｒｏｖｉｄｅｎｃｉａ
ｒｕｓｔｉｇｉａｎｉｉ）ＪＣＭ３９５３、マイクロ
コッカス ウレアエ（Ｍｉｃｒｏｃｏｃｃｕｓ ｕｒｅ
ａｅ）ＩＡＭ１０１０、マイクロコッカス ロゼウス
（Ｍｉｃｒｏｃｏｃｃｕｓ ｒｏｓｅｕｓ）ＩＦＯ３７
６４、ミクロバクテリウム エスピー（Ｍｉｃｒｏｂａ
ｃｔｅｒｉｕｍ ｓｐ．）ＡＴＣＣ２１３７６、モルガ
ネラ モルガニイ（Ｍｏｒｇａｎｅｌｌａ ｍｏｒｇａ
ｎｉｉ） ＩＦＯ３８４８、ラクトバチルス デルブリ
ュキイ（Ｌａｃｔｏｂａｃｉｌｌｕｓ ｄｅｌｂｒｕｅ
ｃｋｉｉ）ＡＴＣＣ７８３０、ロドコッカス エスピー
（Ｒｈｏｄｏｃｏｃｃｕｓ ｓｐ．）ＡＴＣＣ１５５９
２、キャンディダ トロピカリス（Ｃａｎｄｉｄａ ｔ
ｏｒｏｐｉｃａｌｉｓ）ＩＦＯ１４０２、キャンディダ
ルゴーザ（Ｃａｎｄｉｄａ ｒｕｇｏｓａ）ＡＴＣＣ
１０５７１、同ＩＦＯ０５９１、サッカロマイコプシス
フィブリゲラ（Ｓａｃｃｈａｒｏｍｙｃｏｐｓｉｓ
ｆｉｂｕｌｉｇｅｒａ）ＩＦＯ０１０６、サッカロマイ
コプシス リポリティカ（Ｓａｃｃｈａｒｏｍｙｃｏｐ
ｓｉｓ ｌｉｐｏｌｙｔｉｃａ）ＩＦＯ０７１７、同Ｉ
ＦＯ１１９５、同ＩＦＯ１５４８、同ＩＦＯ１２０９、
ハンセヌラ ポリモルファ（Ｈａｎｓｅｎｕｌａ ｐｏ
ｌｙｍｏｒｐｈａ）ＩＦＯ１０２４等があげられる。
【００１３】Ｌ−オルニチンを不斉分解する能力、すな
わちラセミ型オルニチン中のＬ−オルニチンを選択的に
分解する能力を有する微生物としては、上記のうち、ア
エロバクター属、アクロモバクター属、アシネトバクタ
ー属、アルカリゲネス属、エッシェリヒア属、エンテロ
バクター属、キサントモナス属、クリュイベラ属、クレ
ブジエラ属、コマモナス属、コリネバクテリウム属、シ
トロバクター属、シュードモナス属、セラチア属、バチ
ルス属、ハフニア属、パラコッカス属、ブレビバクテリ
ウム属、プロテウス属、プロビデンシア属、マイクロコ
ッカス属、モルガネラ属、ラクトバチルス属、キャンデ
ィダ属、サッカロマイコプシス属又はハンセヌラ属に属
する微生物が好適であり、そのうちプロテウス属（プロ
テウスブルガリス、プロテウス ミラビリス等）、プロ
ビデンシア属（プロビデンシアリッティゲリ、プロビデ
ンシア ルスティジアニ等）又はハフニア属（ハフニア
アルベイ等）に属する微生物がＬ体がほぼ完全に分解
するまでに要する反応時間が短い点で好ましく、とりわ
け、プロテウス属（プロテウス ブルガリス等）又はハ
フニア属（ハフニア アルベイ等）に属する微生物が好
ましい。
わちラセミ型オルニチン中のＬ−オルニチンを選択的に
分解する能力を有する微生物としては、上記のうち、ア
エロバクター属、アクロモバクター属、アシネトバクタ
ー属、アルカリゲネス属、エッシェリヒア属、エンテロ
バクター属、キサントモナス属、クリュイベラ属、クレ
ブジエラ属、コマモナス属、コリネバクテリウム属、シ
トロバクター属、シュードモナス属、セラチア属、バチ
ルス属、ハフニア属、パラコッカス属、ブレビバクテリ
ウム属、プロテウス属、プロビデンシア属、マイクロコ
ッカス属、モルガネラ属、ラクトバチルス属、キャンデ
ィダ属、サッカロマイコプシス属又はハンセヌラ属に属
する微生物が好適であり、そのうちプロテウス属（プロ
テウスブルガリス、プロテウス ミラビリス等）、プロ
ビデンシア属（プロビデンシアリッティゲリ、プロビデ
ンシア ルスティジアニ等）又はハフニア属（ハフニア
アルベイ等）に属する微生物がＬ体がほぼ完全に分解
するまでに要する反応時間が短い点で好ましく、とりわ
け、プロテウス属（プロテウス ブルガリス等）又はハ
フニア属（ハフニア アルベイ等）に属する微生物が好
ましい。
【００１４】Ｌ−シトルリンを不斉分解する能力、すな
わちラセミ型シトルリン中のＬ−シトルリンを選択的に
分解する能力を有する微生物としては、プロテウス属
（プロテウス ブルガリス等）に属する微生物が好まし
い。
わちラセミ型シトルリン中のＬ−シトルリンを選択的に
分解する能力を有する微生物としては、プロテウス属
（プロテウス ブルガリス等）に属する微生物が好まし
い。
【００１５】Ｌ−チロシンを不斉分解する能力、すなわ
ちラセミ型チロシン中のＬ−チロシンを選択的に分解す
る能力を有する微生物としては、プロテウス属、プロビ
デンシア属、モルガネラ属又はサッカロマイコプシス属
に属する微生物が好適であり、そのうち、プロテウス属
（プロテウス ブルガリス等）又はプロビデンシア属
（プロビデンシア リッティゲリ等）に属する微生物が
Ｌ体がほぼ完全に分解するまでに要する反応時間が短い
点で好ましく、とりわけ、プロテウス属（プロテウス
ブルガリス等）に属する微生物が好ましい。
ちラセミ型チロシン中のＬ−チロシンを選択的に分解す
る能力を有する微生物としては、プロテウス属、プロビ
デンシア属、モルガネラ属又はサッカロマイコプシス属
に属する微生物が好適であり、そのうち、プロテウス属
（プロテウス ブルガリス等）又はプロビデンシア属
（プロビデンシア リッティゲリ等）に属する微生物が
Ｌ体がほぼ完全に分解するまでに要する反応時間が短い
点で好ましく、とりわけ、プロテウス属（プロテウス
ブルガリス等）に属する微生物が好ましい。
【００１６】Ｌ−グルタミンを不斉分解する能力、すな
わちラセミ型グルタミン中のＬ−グルタミンを選択的に
分解する能力を有する微生物としては、プロテウス属
（プロテウス ブルガリス等）に属する微生物が好まし
い。
わちラセミ型グルタミン中のＬ−グルタミンを選択的に
分解する能力を有する微生物としては、プロテウス属
（プロテウス ブルガリス等）に属する微生物が好まし
い。
【００１７】Ｌ−アルギニンを不斉分解する能力、すな
わちラセミ型アルギニン中のＬ−アルギニンを選択的に
分解する能力を有する微生物としては、アクロモバクタ
ー属、アルスロバクター属、コリネバクテリウム属、サ
ルシナ属、シュードモナス属、バチルス属、ブレビバク
テリウム属、プロテウス属、プロビデンシア属、ミクロ
バクテリウム属、モルガネラ属、ロドコッカス属、キャ
ンディダ属又はサッカロマイコプシス属に属する微生物
が好適であり、そのうち、プロテウス属（プロテウス
ブルガリス等）又はプロビデンシア属（プロビデンシア
リッティゲリ等）に属する微生物がＬ体がほぼ完全に
分解するまでに要する反応時間が短い点で好ましく、と
りわけ、プロテウス属（プロテウス ブルガリス等）に
属する微生物が好ましい。
わちラセミ型アルギニン中のＬ−アルギニンを選択的に
分解する能力を有する微生物としては、アクロモバクタ
ー属、アルスロバクター属、コリネバクテリウム属、サ
ルシナ属、シュードモナス属、バチルス属、ブレビバク
テリウム属、プロテウス属、プロビデンシア属、ミクロ
バクテリウム属、モルガネラ属、ロドコッカス属、キャ
ンディダ属又はサッカロマイコプシス属に属する微生物
が好適であり、そのうち、プロテウス属（プロテウス
ブルガリス等）又はプロビデンシア属（プロビデンシア
リッティゲリ等）に属する微生物がＬ体がほぼ完全に
分解するまでに要する反応時間が短い点で好ましく、と
りわけ、プロテウス属（プロテウス ブルガリス等）に
属する微生物が好ましい。
【００１８】Ｌ−フェニルアラニンを不斉分解する能
力、すなわちラセミ型フェニルアラニン中のＬ−フェニ
ルアラニンを選択的に分解する能力を有する微生物とし
ては、プロテウス属、モルガネラ属又はサッカロマイコ
プシス属に属する微生物が好適であり、とりわけ、プロ
テウス属（プロテウス ブルガリス等）に属する微生物
が好ましい。
力、すなわちラセミ型フェニルアラニン中のＬ−フェニ
ルアラニンを選択的に分解する能力を有する微生物とし
ては、プロテウス属、モルガネラ属又はサッカロマイコ
プシス属に属する微生物が好適であり、とりわけ、プロ
テウス属（プロテウス ブルガリス等）に属する微生物
が好ましい。
【００１９】Ｌ−アスパラギンを不斉分解する能力、す
なわちラセミ型アスパラギン中のＬ−アスパラギンを選
択的に分解する能力を有する微生物としては、プロテウ
ス属（プロテウス ブルガリス等）に属する微生物が好
ましい。
なわちラセミ型アスパラギン中のＬ−アスパラギンを選
択的に分解する能力を有する微生物としては、プロテウ
ス属（プロテウス ブルガリス等）に属する微生物が好
ましい。
【００２０】また、本発明に使用し得る微生物のうち、
プロテウス属（プロテウス ブルガリス等）に属する微
生物は、同発明者らが見出したように、Ｌ−リジンを選
択的に分解する活性も有しており（特開平８−１７３１
８８）、さらにＤ−オルニチン、Ｄ−シトルリン、Ｄ−
チロシン、Ｄ−グルタミン、Ｄ−アルギニン、Ｄ−フェ
ニルアラニン、Ｄ−アスパラギンなどの種々のＤ−アミ
ノ酸の製造に幅広く応用できる点で特に好ましい。
プロテウス属（プロテウス ブルガリス等）に属する微
生物は、同発明者らが見出したように、Ｌ−リジンを選
択的に分解する活性も有しており（特開平８−１７３１
８８）、さらにＤ−オルニチン、Ｄ−シトルリン、Ｄ−
チロシン、Ｄ−グルタミン、Ｄ−アルギニン、Ｄ−フェ
ニルアラニン、Ｄ−アスパラギンなどの種々のＤ−アミ
ノ酸の製造に幅広く応用できる点で特に好ましい。
【００２１】これら微生物は、本発明に必要な能力を有
するものである限り、どのような菌株であってもよい。
新たに土壌、食品、動物などから分離した菌株であって
もよく、また、紫外線照射や変異剤処理による人為的処
理により得られる変異株であってもよい。さらに、これ
ら微生物から組み換えＤＮＡ、細胞融合などの遺伝子工
学、生物工学的手法により誘導されるものであってもよ
い。
するものである限り、どのような菌株であってもよい。
新たに土壌、食品、動物などから分離した菌株であって
もよく、また、紫外線照射や変異剤処理による人為的処
理により得られる変異株であってもよい。さらに、これ
ら微生物から組み換えＤＮＡ、細胞融合などの遺伝子工
学、生物工学的手法により誘導されるものであってもよ
い。
【００２２】本発明における培養物としては、例えば、
前記微生物の培養液又は生菌体などがあげられる。ま
た、培養物の処理物としては、培養液の処理物（培養上
清など）もしくは菌体処理物があげられ、例えば、前記
培養物を種々の物理化学的方法、例えば、超音波、フレ
ンチプレス、浸透圧、凍結融解、凍結乾燥、アルミナ破
壊、溶菌酵素、界面活性剤又は有機溶媒などの手段で処
理した菌体のほか、前記培養物（培養液、生菌体など）
又はその処理物（培養上清、菌体処理物など）から、公
知の方法（硫安分画、イオン交換クロマトグラフィー、
ゲル濾過クロマトグラフィーなど）により調製された部
分精製酵素又は精製酵素であって、ラセミ型アミノ酸中
のＬ−アミノ酸を選択的に分解する能力を有するものが
あげられる。
前記微生物の培養液又は生菌体などがあげられる。ま
た、培養物の処理物としては、培養液の処理物（培養上
清など）もしくは菌体処理物があげられ、例えば、前記
培養物を種々の物理化学的方法、例えば、超音波、フレ
ンチプレス、浸透圧、凍結融解、凍結乾燥、アルミナ破
壊、溶菌酵素、界面活性剤又は有機溶媒などの手段で処
理した菌体のほか、前記培養物（培養液、生菌体など）
又はその処理物（培養上清、菌体処理物など）から、公
知の方法（硫安分画、イオン交換クロマトグラフィー、
ゲル濾過クロマトグラフィーなど）により調製された部
分精製酵素又は精製酵素であって、ラセミ型アミノ酸中
のＬ−アミノ酸を選択的に分解する能力を有するものが
あげられる。
【００２３】さらに、本発明の微生物菌体、菌体処理物
又は酵素は、例えば、ポリアクリルアミド法、含硫多糖
ゲル法（カラギーナンゲル法等）、アルギン酸ゲル法又
は寒天ゲル法等により固定化して使用することもでき
る。
又は酵素は、例えば、ポリアクリルアミド法、含硫多糖
ゲル法（カラギーナンゲル法等）、アルギン酸ゲル法又
は寒天ゲル法等により固定化して使用することもでき
る。
【００２４】本発明において、微生物の培養は、例え
ば、当該微生物を通常この分野において用いられる培地
（慣用の炭素源、窒素源及び無機塩類含有培地など）
中、常温ないし加温下（好ましくは約２０〜約４０
℃）、かつ好気的条件下、ｐＨ約４〜約１０で実施でき
る。また、培養に際しては、培地にアミノ酸を約０．０
０１％以上、とりわけ約０．１〜約１％程度添加して酵
素活性をあげることもできる。
ば、当該微生物を通常この分野において用いられる培地
（慣用の炭素源、窒素源及び無機塩類含有培地など）
中、常温ないし加温下（好ましくは約２０〜約４０
℃）、かつ好気的条件下、ｐＨ約４〜約１０で実施でき
る。また、培養に際しては、培地にアミノ酸を約０．０
０１％以上、とりわけ約０．１〜約１％程度添加して酵
素活性をあげることもできる。
【００２５】本発明にかかる不斉分解反応は、原料化合
物であるラセミ型アミノ酸に、Ｌ−アミノ酸を不斉分解
する能力を有する微生物の培養物又はその処理物を、溶
液中で接触させインキュベーションすることにより実施
できる。
物であるラセミ型アミノ酸に、Ｌ−アミノ酸を不斉分解
する能力を有する微生物の培養物又はその処理物を、溶
液中で接触させインキュベーションすることにより実施
できる。
【００２６】本発明の反応は水溶液中で好適に実施で
き、反応は常温ないし加温下、好ましくは約１０〜約６
０℃、とりわけ好ましくは約２５〜約４０℃で好適に進
行する。反応液は、pH約３〜約１１とりわけ約４〜約９
となるよう調整するのが好ましい。
き、反応は常温ないし加温下、好ましくは約１０〜約６
０℃、とりわけ好ましくは約２５〜約４０℃で好適に進
行する。反応液は、pH約３〜約１１とりわけ約４〜約９
となるよう調整するのが好ましい。
【００２７】反応基質となる原料化合物であるラセミ型
アミノ酸の仕込濃度（ｗ／ｖ）は、通常、約０．０５〜
約５０％、とりわけ約１〜約２０％とすることが好まし
い。その際、反応基質は最初に一括して添加してもよ
く、あるいは反応中数回に分割して添加してもよい。
アミノ酸の仕込濃度（ｗ／ｖ）は、通常、約０．０５〜
約５０％、とりわけ約１〜約２０％とすることが好まし
い。その際、反応基質は最初に一括して添加してもよ
く、あるいは反応中数回に分割して添加してもよい。
【００２８】本発明において生菌体を用いる場合、反応
液中に界面活性剤を添加しておけば反応時間の短縮をは
かることができる。この目的に用いられる界面活性剤と
しては、例えば、臭化セチルピリジニウム、臭化セチル
トリメチルアンモニウム、p-イソオクチルフェニルエー
テル（米国、ロームアンドハース社製、商品名トリトン
Ｘ−１００）等があげられ、反応液に対し約０．０００
１〜約０．１％程度使用するのが好ましい。
液中に界面活性剤を添加しておけば反応時間の短縮をは
かることができる。この目的に用いられる界面活性剤と
しては、例えば、臭化セチルピリジニウム、臭化セチル
トリメチルアンモニウム、p-イソオクチルフェニルエー
テル（米国、ロームアンドハース社製、商品名トリトン
Ｘ−１００）等があげられ、反応液に対し約０．０００
１〜約０．１％程度使用するのが好ましい。
【００２９】また、所望により、反応は微生物の培養と
並行して実施してもよく、微生物の培養と並行して実施
する場合は、予めラセミ型アミノ酸を添加した培地を用
いて、培養と同様の条件下で反応を行えばよい。
並行して実施してもよく、微生物の培養と並行して実施
する場合は、予めラセミ型アミノ酸を添加した培地を用
いて、培養と同様の条件下で反応を行えばよい。
【００３０】反応終了後、反応液からのＤ−アミノ酸の
採取・単離は、常法にしたがって容易に実施することが
できる。例えば、反応液から遠心分離によって菌体等の
不溶性物質を除去し、活性炭で色素等を吸着除去した処
理液を減圧濃縮し、冷却晶析することにより、Ｄ−アミ
ノ酸の結晶を得ることができる。
採取・単離は、常法にしたがって容易に実施することが
できる。例えば、反応液から遠心分離によって菌体等の
不溶性物質を除去し、活性炭で色素等を吸着除去した処
理液を減圧濃縮し、冷却晶析することにより、Ｄ−アミ
ノ酸の結晶を得ることができる。
【００３１】微生物の培養物又はその処理物が、ラセミ
型アミノ酸中のＬ−アミノ酸を選択的に分解する能力を
有するか否かの検定は、上記の反応方法に準じて、例え
ば、以下のように容易に実施できる。すなわち、ラセミ
型アミノ酸を含む培地又は水溶液中に、検定すべき微生
物の培養物又はその処理物を添加し、３０℃にて２〜１
６８時間反応させる。反応終了液を、光学活性カラム
（例えば、オルニチン、グルタミン又はアスパラギンを
定量する場合には、ダイセル化学工業製、ＣＲＯＷＮＰ
ＡＫ ＣＲ、チロシン、アルギニン又はフェニルアラニ
ンを定量する場合には、住化分析センター製、ＳＵＭＩ
ＣＨＩＲＡＬ ＯＡ−５０００、シトルリンを定量する
場合には、住化分析センター製、ＳＵＭＩＣＨＩＲＡＬ
ＯＡ−６１００）を用いる高速液体クロマトグラフィ
ーで分析・定量し、Ｄ−アミノ酸及びＬ−アミノ酸の各
々の含量を測定して実施できる。測定により、例えば、
ラセミ型アミノ酸の中のＬ−アミノ酸が減少し、Ｄ−ア
ミノ酸が残存している場合、Ｌ−アミノ酸を不斉分解す
る能力を有するものと判定される。
型アミノ酸中のＬ−アミノ酸を選択的に分解する能力を
有するか否かの検定は、上記の反応方法に準じて、例え
ば、以下のように容易に実施できる。すなわち、ラセミ
型アミノ酸を含む培地又は水溶液中に、検定すべき微生
物の培養物又はその処理物を添加し、３０℃にて２〜１
６８時間反応させる。反応終了液を、光学活性カラム
（例えば、オルニチン、グルタミン又はアスパラギンを
定量する場合には、ダイセル化学工業製、ＣＲＯＷＮＰ
ＡＫ ＣＲ、チロシン、アルギニン又はフェニルアラニ
ンを定量する場合には、住化分析センター製、ＳＵＭＩ
ＣＨＩＲＡＬ ＯＡ−５０００、シトルリンを定量する
場合には、住化分析センター製、ＳＵＭＩＣＨＩＲＡＬ
ＯＡ−６１００）を用いる高速液体クロマトグラフィ
ーで分析・定量し、Ｄ−アミノ酸及びＬ−アミノ酸の各
々の含量を測定して実施できる。測定により、例えば、
ラセミ型アミノ酸の中のＬ−アミノ酸が減少し、Ｄ−ア
ミノ酸が残存している場合、Ｌ−アミノ酸を不斉分解す
る能力を有するものと判定される。
【００３２】以下、実施例をあげて本発明をさらに詳し
く説明するが、本発明はこれらに限定されるものではな
い。
く説明するが、本発明はこれらに限定されるものではな
い。
【００３３】なお、本明細書中「％」はいずれも「重量
／容量（ｇ／ｄｌ）」を意味するものとする。また、本
実施例において、アミノ酸の光学活性体の定量は、前記
の高速液体クロマトグラフィーにより行った。
／容量（ｇ／ｄｌ）」を意味するものとする。また、本
実施例において、アミノ酸の光学活性体の定量は、前記
の高速液体クロマトグラフィーにより行った。
【００３４】
実施例１ ＤＬ−オルニチン２％、硫酸アンモニウム０．５％、リ
ン酸二水素カリウム０．１％、硫酸マグネシウム０．０
５％、酵母エキス０．０２％からなる培地（ｐＨ７．
０）３ｍｌを試験管にいれ、１２０℃で１０分間滅菌し
た。この培地に下記第１表に示す微生物を接種し、３０
℃で１６８時間振盪培養後、培養液に残存するＤ−オル
ニチンを定量した。Ｄ−オルニチンの含量は下記第１表
の通りであり、また、その対掌体であるＬ−オルニチン
は培養液中から殆ど検出されなかった。
ン酸二水素カリウム０．１％、硫酸マグネシウム０．０
５％、酵母エキス０．０２％からなる培地（ｐＨ７．
０）３ｍｌを試験管にいれ、１２０℃で１０分間滅菌し
た。この培地に下記第１表に示す微生物を接種し、３０
℃で１６８時間振盪培養後、培養液に残存するＤ−オル
ニチンを定量した。Ｄ−オルニチンの含量は下記第１表
の通りであり、また、その対掌体であるＬ−オルニチン
は培養液中から殆ど検出されなかった。
【００３５】
【表１】
【００３６】実施例２ ＤＬ−オルニチン１．０％、ポリペプトン１．０％、酵
母エキス１．０％、塩化ナトリウム０．５％からなる培
地（ｐＨ７．０）５０ｍｌを５００ｍｌ容振盪フラスコ
に入れ、１２０℃で１０分間滅菌した。この培地にプロ
テウス ブルガリス（Ｐｒｏｔｅｕｓ ｖｕｌｇａｒｉ
ｓ）ＲＩＭＤ ＫＳ（ＩＡＭ１２００３）を１白金耳接
種し、３０℃で２０時間培養した。上記培養液１６００
ｍｌ（フラスコ３２本分）より遠心分離によって集めた
菌体を生理食塩水に懸濁後、さらに遠心分離により集菌
した。該菌体にＤＬ−オルニチン４８ｇを含む５０ｍＭ
リン酸緩衝液（ｐＨ７．０）８００ｍｌを加え、３０℃
で９０時間不斉分解反応させた。反応後、遠心分離によ
り除菌し、上清を得た。該上清は蛋白等を除くため限外
ろ過を行い、ろ液を得た。該ろ液を活性炭により脱色
し、脱色液を得た。該脱色液を減圧濃縮し、Ｄ−オルニ
チン粗結晶１０．５ｇを得た。さらに該粗結晶を水１０
０ｍｌに溶解し、４００ｍｌのエタノールを添加して再
結晶させることにより、Ｄ−オルニチンの結晶８．１ｇ
を得た。この結晶の旋光度及び光学純度は以下の通りで
あった。 旋光度 ：［α］D 20＝−２２．８゜（Ｃ＝４，６Ｎ
ＨＣｌ） 光学純度：１００％ 。
母エキス１．０％、塩化ナトリウム０．５％からなる培
地（ｐＨ７．０）５０ｍｌを５００ｍｌ容振盪フラスコ
に入れ、１２０℃で１０分間滅菌した。この培地にプロ
テウス ブルガリス（Ｐｒｏｔｅｕｓ ｖｕｌｇａｒｉ
ｓ）ＲＩＭＤ ＫＳ（ＩＡＭ１２００３）を１白金耳接
種し、３０℃で２０時間培養した。上記培養液１６００
ｍｌ（フラスコ３２本分）より遠心分離によって集めた
菌体を生理食塩水に懸濁後、さらに遠心分離により集菌
した。該菌体にＤＬ−オルニチン４８ｇを含む５０ｍＭ
リン酸緩衝液（ｐＨ７．０）８００ｍｌを加え、３０℃
で９０時間不斉分解反応させた。反応後、遠心分離によ
り除菌し、上清を得た。該上清は蛋白等を除くため限外
ろ過を行い、ろ液を得た。該ろ液を活性炭により脱色
し、脱色液を得た。該脱色液を減圧濃縮し、Ｄ−オルニ
チン粗結晶１０．５ｇを得た。さらに該粗結晶を水１０
０ｍｌに溶解し、４００ｍｌのエタノールを添加して再
結晶させることにより、Ｄ−オルニチンの結晶８．１ｇ
を得た。この結晶の旋光度及び光学純度は以下の通りで
あった。 旋光度 ：［α］D 20＝−２２．８゜（Ｃ＝４，６Ｎ
ＨＣｌ） 光学純度：１００％ 。
【００３７】実施例３ ＤＬ−オルニチン１．０％、ポリペプトン１．０％、酵
母エキス１．０％、塩化ナトリウム０．５％からなる培
地（ｐＨ７．０）３ｍｌに下記第２表に示す細菌を接種
し、３０℃で２４時間培養した。上記培養液３ｍｌより
遠心分離によって集めた菌体を生理食塩水に懸濁後さら
に遠心分離により集菌した。該菌体に４％のＤＬ−オル
ニチンを含む５０ｍＭリン酸緩衝液（ｐＨ７．０）２ｍ
ｌを加え、３０℃で１２０時間不斉分解反応させた。こ
の反応液中のＤ−オルニチンの含量は下記第２表の通り
であり、また、その対掌体であるＬ−オルニチンは反応
液中から殆ど検出されなかった。
母エキス１．０％、塩化ナトリウム０．５％からなる培
地（ｐＨ７．０）３ｍｌに下記第２表に示す細菌を接種
し、３０℃で２４時間培養した。上記培養液３ｍｌより
遠心分離によって集めた菌体を生理食塩水に懸濁後さら
に遠心分離により集菌した。該菌体に４％のＤＬ−オル
ニチンを含む５０ｍＭリン酸緩衝液（ｐＨ７．０）２ｍ
ｌを加え、３０℃で１２０時間不斉分解反応させた。こ
の反応液中のＤ−オルニチンの含量は下記第２表の通り
であり、また、その対掌体であるＬ−オルニチンは反応
液中から殆ど検出されなかった。
【００３８】
【表２】
【００３９】
【表３】
【００４０】実施例４ ＤＬ−オルニチン１．０％、ポリペプトン１．０％、酵
母エキス１．０％、塩化ナトリウム０．５％からなる培
地（ｐＨ７．０）３ｍｌに下記第３表に示す細菌を接種
し、３０℃で２４時間培養した。上記培養液３ｍｌより
遠心分離によって集めた菌体を生理食塩水に懸濁後さら
に遠心分離により集菌した。該菌体に１０％のＤＬ−オ
ルニチンを含む５０ｍＭリン酸緩衝液（ｐＨ７．０）２
ｍｌを加え、３０℃で１６８時間不斉分解反応させた。
この反応液中のオルニチンの含量は下記第３表の通りだ
った。
母エキス１．０％、塩化ナトリウム０．５％からなる培
地（ｐＨ７．０）３ｍｌに下記第３表に示す細菌を接種
し、３０℃で２４時間培養した。上記培養液３ｍｌより
遠心分離によって集めた菌体を生理食塩水に懸濁後さら
に遠心分離により集菌した。該菌体に１０％のＤＬ−オ
ルニチンを含む５０ｍＭリン酸緩衝液（ｐＨ７．０）２
ｍｌを加え、３０℃で１６８時間不斉分解反応させた。
この反応液中のオルニチンの含量は下記第３表の通りだ
った。
【００４１】
【表４】
【００４２】実施例５ ポリペプトン１．０％、酵母エキス１．０％、塩化ナト
リウム０．５％からなる培地（ｐＨ７．０）５０ｍｌを
５００ｍｌ容振盪フラスコに入れ、１２０℃で１０分間
滅菌した。この培地にプロテウス ブルガリス（Ｐｒｏ
ｔｅｕｓ ｖｕｌｇａｒｉｓ）ＲＩＭＤ ＫＳ（ＩＡＭ
１２００３）を１白金耳接種し、３０℃で２０時間振盪
培養した。上記培養液６ｍｌより遠心分離によって集め
た菌体を生理食塩水に懸濁後、さらに遠心分離により集
菌した。該菌体にＤＬ−シトルリン３０ｍｇを含む５０
ｍＭリン酸緩衝液（ｐＨ８．０）３ｍｌを加え、３０℃
で５時間不斉分解反応後、反応液に残存するシトルリン
を定量した。定量の結果、１３ｍｇのＤ−シトルリンが
反応液中に残存し、対掌体のＬ−シトルリンは完全に分
解されていた。
リウム０．５％からなる培地（ｐＨ７．０）５０ｍｌを
５００ｍｌ容振盪フラスコに入れ、１２０℃で１０分間
滅菌した。この培地にプロテウス ブルガリス（Ｐｒｏ
ｔｅｕｓ ｖｕｌｇａｒｉｓ）ＲＩＭＤ ＫＳ（ＩＡＭ
１２００３）を１白金耳接種し、３０℃で２０時間振盪
培養した。上記培養液６ｍｌより遠心分離によって集め
た菌体を生理食塩水に懸濁後、さらに遠心分離により集
菌した。該菌体にＤＬ−シトルリン３０ｍｇを含む５０
ｍＭリン酸緩衝液（ｐＨ８．０）３ｍｌを加え、３０℃
で５時間不斉分解反応後、反応液に残存するシトルリン
を定量した。定量の結果、１３ｍｇのＤ−シトルリンが
反応液中に残存し、対掌体のＬ−シトルリンは完全に分
解されていた。
【００４３】実施例６ ＤＬ−チロシン０．２％、酵母エキス１．０％、ポリペ
プトン１．０％、塩化ナトリウム０．５％からなる培地
（ｐＨ７．０）３ｍｌを試験管にいれ、１２０℃で１０
分間滅菌した。この培地に下記第４表に示す微生物を接
種し、３０℃で２４時間振盪培養後、培養液に残存する
チロシンを定量した。チロシンの含量は下記第４表の通
りだった。
プトン１．０％、塩化ナトリウム０．５％からなる培地
（ｐＨ７．０）３ｍｌを試験管にいれ、１２０℃で１０
分間滅菌した。この培地に下記第４表に示す微生物を接
種し、３０℃で２４時間振盪培養後、培養液に残存する
チロシンを定量した。チロシンの含量は下記第４表の通
りだった。
【００４４】
【表５】
【００４５】実施例７ ポリペプトン１．０％、酵母エキス１．０％、塩化ナト
リウム０．５％からなる培地（ｐＨ７．０）５０ｍｌを
５００ｍｌ容振盪フラスコに入れ、１２０℃で１０分間
滅菌した。この培地にプロテウス ブルガリス（Ｐｒｏ
ｔｅｕｓ ｖｕｌｇａｒｉｓ）ＲＩＭＤ ＫＳ（ＩＡＭ
１２００３）を１白金耳接種し、３０℃で２０時間振盪
培養した。上記培養液６ｍｌより遠心分離によって集め
た菌体を生理食塩水に懸濁後、さらに遠心分離により集
菌した。該菌体にＤＬ−グルタミン３０ｍｇを含む５０
ｍＭリン酸緩衝液（ｐＨ８．０）３ｍｌを加え、３０℃
で１０時間不斉分解反応後、反応液に残存するグルタミ
ンを定量した。定量の結果、１０．３ｍｇのＤ−グルタ
ミンが反応液中に残存し、対掌体のＬ−グルタミンは完
全に分解されていた。
リウム０．５％からなる培地（ｐＨ７．０）５０ｍｌを
５００ｍｌ容振盪フラスコに入れ、１２０℃で１０分間
滅菌した。この培地にプロテウス ブルガリス（Ｐｒｏ
ｔｅｕｓ ｖｕｌｇａｒｉｓ）ＲＩＭＤ ＫＳ（ＩＡＭ
１２００３）を１白金耳接種し、３０℃で２０時間振盪
培養した。上記培養液６ｍｌより遠心分離によって集め
た菌体を生理食塩水に懸濁後、さらに遠心分離により集
菌した。該菌体にＤＬ−グルタミン３０ｍｇを含む５０
ｍＭリン酸緩衝液（ｐＨ８．０）３ｍｌを加え、３０℃
で１０時間不斉分解反応後、反応液に残存するグルタミ
ンを定量した。定量の結果、１０．３ｍｇのＤ−グルタ
ミンが反応液中に残存し、対掌体のＬ−グルタミンは完
全に分解されていた。
【００４６】実施例８ ＤＬ−アルギニン２％、硫酸アンモニウム０．５％、リ
ン酸二水素カリウム０．１％、硫酸マグネシウム０．０
５％、酵母エキス０．０２％からなる培地（ｐＨ７．
０）３ｍｌを試験管にいれ、１２０℃で１０分間滅菌し
た。この培地に下記第５表に示す微生物を接種し、３０
℃で１６８時間振盪培養後、培養液に残存するアルギニ
ンを定量した。アルギニンの含量は下記第５表の通りだ
った。
ン酸二水素カリウム０．１％、硫酸マグネシウム０．０
５％、酵母エキス０．０２％からなる培地（ｐＨ７．
０）３ｍｌを試験管にいれ、１２０℃で１０分間滅菌し
た。この培地に下記第５表に示す微生物を接種し、３０
℃で１６８時間振盪培養後、培養液に残存するアルギニ
ンを定量した。アルギニンの含量は下記第５表の通りだ
った。
【００４７】
【表６】
【００４８】実施例９ ＤＬ−アルギニン１．０％、ポリペプトン１．０％、酵
母エキス１．０％、塩化ナトリウム０．５％からなる培
地（ｐＨ７．０）３ｍｌに下記第６表に示す細菌を接種
し、３０℃で２４時間培養した。上記培養液３ｍｌより
遠心分離によって集めた菌体を生理食塩水に懸濁後さら
に遠心分離により集菌した。該菌体に２％のＤＬ−アル
ギニンを含む５０ｍＭリン酸緩衝液（ｐＨ７．０）２ｍ
ｌを加え、３０℃で１６８時間不斉分解反応させた。こ
の反応液のアルギニンの含量は下記第６表の通りだっ
た。
母エキス１．０％、塩化ナトリウム０．５％からなる培
地（ｐＨ７．０）３ｍｌに下記第６表に示す細菌を接種
し、３０℃で２４時間培養した。上記培養液３ｍｌより
遠心分離によって集めた菌体を生理食塩水に懸濁後さら
に遠心分離により集菌した。該菌体に２％のＤＬ−アル
ギニンを含む５０ｍＭリン酸緩衝液（ｐＨ７．０）２ｍ
ｌを加え、３０℃で１６８時間不斉分解反応させた。こ
の反応液のアルギニンの含量は下記第６表の通りだっ
た。
【００４９】
【表７】
【００５０】実施例１０ ＤＬ−フェニルアラニン１％、酵母エキス１．０％、ポ
リペプトン１．０％、塩化ナトリウム０．５％からなる
培地（ｐＨ７．０）３ｍｌを試験管にいれ、１２０℃で
１０分間滅菌した。この培地に下記第７表に示す微生物
を接種し、３０℃で２４時間振盪培養後、培養液に残存
するフェニルアラニンを定量した。フェニルアラニンの
含量は下記第７表の通りだった。
リペプトン１．０％、塩化ナトリウム０．５％からなる
培地（ｐＨ７．０）３ｍｌを試験管にいれ、１２０℃で
１０分間滅菌した。この培地に下記第７表に示す微生物
を接種し、３０℃で２４時間振盪培養後、培養液に残存
するフェニルアラニンを定量した。フェニルアラニンの
含量は下記第７表の通りだった。
【００５１】
【表８】
【００５２】実施例１１ ＤＬ−フェニルアラニン１．０％、ポリペプトン１．０
％、酵母エキス１．０％、塩化ナトリウム０．５％から
なる培地（ｐＨ７．０）３ｍｌに下記第８表に示す細菌
を接種し、３０℃で２４時間培養した。上記培養液３ｍ
ｌより遠心分離によって集めた菌体を生理食塩水に懸濁
後さらに遠心分離により集菌した。該菌体に２％のＤＬ
−フェニルアラニンを含む５０ｍＭリン酸緩衝液（ｐＨ
７．０）２ｍｌを加え、３０℃で１６８時間不斉分解反
応させた。この反応液のフェニルアラニンの含量は下記
第８表の通りだった。
％、酵母エキス１．０％、塩化ナトリウム０．５％から
なる培地（ｐＨ７．０）３ｍｌに下記第８表に示す細菌
を接種し、３０℃で２４時間培養した。上記培養液３ｍ
ｌより遠心分離によって集めた菌体を生理食塩水に懸濁
後さらに遠心分離により集菌した。該菌体に２％のＤＬ
−フェニルアラニンを含む５０ｍＭリン酸緩衝液（ｐＨ
７．０）２ｍｌを加え、３０℃で１６８時間不斉分解反
応させた。この反応液のフェニルアラニンの含量は下記
第８表の通りだった。
【００５３】
【表９】
【００５４】実施例１２ ポリペプトン１．０％、酵母エキス１．０％、塩化ナト
リウム０．５％からなる培地（ｐＨ７．０）５０ｍｌを
５００ｍｌ容振盪フラスコに入れ、１２０℃で１０分間
滅菌した。この培地にプロテウス ブルガリス（Ｐｒｏ
ｔｅｕｓ ｖｕｌｇａｒｉｓ）ＲＩＭＤ ＫＳ（ＩＡＭ
１２００３）を１白金耳接種し、３０℃で２０時間振盪
培養した。上記培養液６ｍｌより遠心分離によって集め
た菌体を生理食塩水に懸濁後、さらに遠心分離により集
菌した。該菌体にＤＬ−アスパラギン３０ｍｇを含む５
０ｍＭリン酸緩衝液（ｐＨ８．０）３ｍｌを加え、３０
℃で１０時間不斉分解反応後、反応液に残存するアスパ
ラギンを定量した。定量の結果、９．９ｍｇのＤ−アス
パラギンが反応液中に残存し、対掌体のＬ−アスパラギ
ンは完全に分解されていた。
リウム０．５％からなる培地（ｐＨ７．０）５０ｍｌを
５００ｍｌ容振盪フラスコに入れ、１２０℃で１０分間
滅菌した。この培地にプロテウス ブルガリス（Ｐｒｏ
ｔｅｕｓ ｖｕｌｇａｒｉｓ）ＲＩＭＤ ＫＳ（ＩＡＭ
１２００３）を１白金耳接種し、３０℃で２０時間振盪
培養した。上記培養液６ｍｌより遠心分離によって集め
た菌体を生理食塩水に懸濁後、さらに遠心分離により集
菌した。該菌体にＤＬ−アスパラギン３０ｍｇを含む５
０ｍＭリン酸緩衝液（ｐＨ８．０）３ｍｌを加え、３０
℃で１０時間不斉分解反応後、反応液に残存するアスパ
ラギンを定量した。定量の結果、９．９ｍｇのＤ−アス
パラギンが反応液中に残存し、対掌体のＬ−アスパラギ
ンは完全に分解されていた。
【００５５】
【発明の効果】本願発明の方法によれば、工業的に安価
なラセミ型アミノ酸からＤ−アミノ酸を極めて効率よ
く、高い光学純度で製することができる。
なラセミ型アミノ酸からＤ−アミノ酸を極めて効率よ
く、高い光学純度で製することができる。
───────────────────────────────────────────────────── フロントページの続き (51)Int.Cl.6 識別記号 庁内整理番号 ＦＩ 技術表示箇所 (Ｃ１２Ｐ 41/00 Ｃ１２Ｒ 1:37） (Ｃ１２Ｐ 41/00 Ｃ１２Ｒ 1:385） (Ｃ１２Ｐ 41/00 Ｃ１２Ｒ 1:39） (Ｃ１２Ｐ 41/00 Ｃ１２Ｒ 1:13） (Ｃ１２Ｐ 41/00 Ｃ１２Ｒ 1:85） (Ｃ１２Ｐ 41/00 Ｃ１２Ｒ 1:74） (Ｃ１２Ｐ 41/00 Ｃ１２Ｒ 1:01） (Ｃ１２Ｐ 41/00 Ｃ１２Ｒ 1:05） (Ｃ１２Ｐ 41/00 Ｃ１２Ｒ 1:19） (Ｃ１２Ｐ 41/00 Ｃ１２Ｒ 1:22） (Ｃ１２Ｐ 41/00 Ｃ１２Ｒ 1:64） (Ｃ１２Ｐ 41/00 Ｃ１２Ｒ 1:38） (Ｃ１２Ｐ 41/00 Ｃ１２Ｒ 1:40） (Ｃ１２Ｐ 41/00 Ｃ１２Ｒ 1:43） (Ｃ１２Ｐ 41/00 Ｃ１２Ｒ 1:425） (Ｃ１２Ｐ 41/00 Ｃ１２Ｒ 1:07） (Ｃ１２Ｐ 41/00 Ｃ１２Ｒ 1:265） (Ｃ１２Ｐ 41/00 Ｃ１２Ｒ 1:225） (Ｃ１２Ｐ 41/00 Ｃ１２Ｒ 1:10） (Ｃ１２Ｐ 41/00 Ｃ１２Ｒ 1:78） (Ｃ１２Ｐ 41/00 Ｃ１２Ｒ 1:06） (Ｃ１２Ｐ 41/00 Ｃ１２Ｒ 1:15） (Ｃ１２Ｐ 41/00 Ｃ１２Ｒ 1:72）
Claims (17)
- 【請求項１】 ラセミ型オルニチン、ラセミ型シトルリ
ン、ラセミ型チロシン及びラセミ型グルタミンから選択
されるラセミ型アミノ酸に、当該選択されたアミノ酸の
Ｌ型光学活性体を不斉分解する能力を有する微生物の培
養物又はその処理物を作用させた後、残存するＤ型光学
活性体を分離・採取することを特徴とするＤ−アミノ酸
の製法。 - 【請求項２】 微生物が、アエロバクター属、アクロモ
バクター属、アシネトバクター属、アルカリゲネス属、
アルスロバクター属、エッシェリヒア属、エンテロバク
ター属、キサントモナス属、クリュイベラ属、クレブジ
エラ属、コマモナス属、コリネバクテリウム属、サルシ
ナ属、シトロバクター属、シュードモナス属、セラチア
属、バチルス属、ハフニア属、パラコッカス属、ブレビ
バクテリウム属、プロテウス属、プロビデンシア属、マ
イクロコッカス属、ミクロバクテリウム属、モルガネラ
属、ラクトバチルス属又はロドコッカス属、キャンディ
ダ属、サッカロマイコプシス属又はハンセヌラ属に属す
る微生物である請求項１記載の製法。 - 【請求項３】 ラセミ型アミノ酸がラセミ型オルニチン
である請求項１又は２記載の製法。 - 【請求項４】 微生物が、アエロバクター属、アクロモ
バクター属、アシネトバクター属、アルカリゲネス属、
エッシェリヒア属、エンテロバクター属、キサントモナ
ス属、、クリュイベラ属、クレブジエラ属、コマモナス
属、コリネバクテリウム属シトロバクター属、シュード
モナス属、セラチア属、バチルス属、ハフニア属、パラ
コッカス属、ブレビバクテリウム属、プロテウス属、プ
ロビデンシア属、マイクロコッカス属、モルガネラ属、
ラクトバチルス属、キャンディダ属、サッカロマイコプ
シス属又はハンセヌラ属に属する微生物である請求項３
記載の製法。 - 【請求項５】 微生物が、プロテウス属、プロビデンシ
ア属又はハフニア属に属する微生物である請求項４記載
の製法。 - 【請求項６】 ラセミ型アミノ酸がラセミ型シトルリン
である請求項１又は２記載の製法。 - 【請求項７】 微生物が、プロテウス属に属する微生物
である請求項６記載の製法。 - 【請求項８】 ラセミ型アミノ酸がラセミ型チロシンで
ある請求項１又は２記載の製法。 - 【請求項９】 微生物が、プロテウス属、プロビデンシ
ア属、モルガネラ属又はサッカロマイコプシス属に属す
る微生物である請求項８記載の製法。 - 【請求項１０】 ラセミ型アミノ酸がラセミ型グルタミ
ンである請求項１又は２記載の製法。 - 【請求項１１】 微生物が、プロテウス属に属する微生
物である請求項１０記載の製法。 - 【請求項１２】 ラセミ型アルギニンに、アクロモバク
ター属、アルスロバクター属、コリネバクテリウム属、
サルシナ属、シュードモナス属、バチルス属、ブレビバ
クテリウム属、プロテウス属、プロビデンシア属、ミク
ロバクテリウム属、モルガネラ属、ロドコッカス属、キ
ャンディダ属又はサッカロマイコプシス属に属し、Ｌ−
アルギニンを不斉分解する能力を有する微生物の培養物
又はその処理物を作用させた後、残存するＤ型光学活性
体を分離・採取することを特徴とするＤ−アルギニンの
製法。 - 【請求項１３】 微生物が、プロテウス属又はプロビデ
ンシア属に属する微生物である請求項１２記載の製法。 - 【請求項１４】 ラセミ型フェニルアラニンに、プロテ
ウス属、モルガネラ属又はサッカロマイコプシス属に属
し、Ｌ−フェニルアラニンを不斉分解する能力を有する
微生物の培養物又はその処理物を作用させた後、残存す
るＤ型光学活性体を分離・採取することを特徴とするＤ
−フェニルアラニンの製法。 - 【請求項１５】 ラセミ型アスパラギンに、プロテウス
属に属し、Ｌ−アスパラギンを不斉分解する能力を有す
る微生物の培養物又はその処理物を作用させた後、残存
するＤ型光学活性体を分離・採取することを特徴とする
Ｄ−アスパラギンの製法。 - 【請求項１６】 ラセミ型オルニチン、ラセミ型シトル
リン、ラセミ型チロシン、ラセミ型グルタミン、ラセミ
型アルギニン、ラセミ型フェニルアラニン及びラセミ型
アスパラギンから選択されるラセミ型アミノ酸に、当該
選択されたアミノ酸のＬ型光学活性体を不斉分解する能
力を有するプロテウス属に属する微生物の培養物又はそ
の処理物を作用させた後、残存するＤ型光学活性体を分
離・採取することを特徴とするＤ−アミノ酸の製法。 - 【請求項１７】 プロテウス属に属する微生物がプロテ
ウス ブルガリスである請求項１６記載の製法。
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP8238727A JPH1080297A (ja) | 1996-09-10 | 1996-09-10 | Ｄ−アミノ酸の製法 |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP8238727A JPH1080297A (ja) | 1996-09-10 | 1996-09-10 | Ｄ−アミノ酸の製法 |
Publications (1)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPH1080297A true JPH1080297A (ja) | 1998-03-31 |
Family
ID=17034368
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP8238727A Pending JPH1080297A (ja) | 1996-09-10 | 1996-09-10 | Ｄ−アミノ酸の製法 |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JPH1080297A (ja) |
Cited By (4)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JP2006061039A (ja) * | 2004-08-25 | 2006-03-09 | Chisso Corp | ジピコリン酸の製造法 |
| WO2016028016A1 (ko) * | 2014-08-20 | 2016-02-25 | 주식회사 아미노로직스 | D-아르기닌의 제조 방법 |
| WO2017043842A1 (ko) * | 2015-09-08 | 2017-03-16 | 주식회사 아미노로직스 | D-아르기닌의 제조 방법 |
| JP2019129758A (ja) * | 2018-01-31 | 2019-08-08 | 株式会社明治 | Ｄ−アルギニンを含む組成物およびその製造方法。 |
-
1996
- 1996-09-10 JP JP8238727A patent/JPH1080297A/ja active Pending
Cited By (6)
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| US10207986B2 (en) | 2014-08-20 | 2019-02-19 | Aminiologics Co., Ltd. | Method for preparing D-arginine |
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