JPH09252787A - マイコプラズマ・ジェニタリウムゲノムまたはその断片のヌクレオチド配列およびその使用 - Google Patents

マイコプラズマ・ジェニタリウムゲノムまたはその断片のヌクレオチド配列およびその使用

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JPH09252787A
JPH09252787A JP8183949A JP18394996A JPH09252787A JP H09252787 A JPH09252787 A JP H09252787A JP 8183949 A JP8183949 A JP 8183949A JP 18394996 A JP18394996 A JP 18394996A JP H09252787 A JPH09252787 A JP H09252787A
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Clyde A Hutchison Iii
クライド・エイ・ハッチソン・ザ・サード
Hamilton O Smith
ハミルトン・オー・スミス
J Craig Venter
ジェイ・クレイグ・ベンター
Owen White
オーウェン・ホワイト
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Abstract

(57)【要約】 【課題】 本発明はマイコプラズマ・ジェニタリウムの
全ゲノムのヌクレオチド配列、配列番号：１を提示す
る。さらに、本発明はコンピュータで読み取り可能な媒
体に記憶された配列情報、およびその使用を容易にする
コンピュータに基づくシステムおよび方法を提供する。 【解決手段】 全ゲノム配列に加え、本発明は該ゲノム
のタンパク質コード断片を同定し、複製起点の両側に位
置すると知られている２つの遺伝子との相対的な位置に
より、マイコプラズマ・ジェニタリウムゲノムのタンパ
ク質コード断片の発現を調節する任意の調節要素を同定
する。

Description

【発明の詳細な説明】
【０００１】
【発明の属する技術分野】関連出願の相互参照 この出願は、ともに、１９９５年６月７日に出願され、
本明細書中に参照のために引用される、出願第０８／４
８８,０１８号および０８／４７３,５４５号の一部継続
出願である。発明の背景 連邦政府資金による研究および開発下になされた発明の
権利に関する陳述本発明を開発するうえでなされた仕事
の一部は、米国政府の資金を利用してなされた。米国政
府は発明−ＤＥ−ＦＣ０２−９５ＥＲ６１９６２．Ａ０
００；ＮＰ−８３８Ｃ；ＮＩＨ−ＡＩ０８９９８、ＡＩ
３３１６１、およびＨＬ１９１７１においてある権利を
有する。発明の技術分野 本発明は分子生物学の分野に関する。本発明は、マイコ
プラズマ・ジェニタリウム（Ｍycoplasma genitalium）
ゲノムのヌクレオチド配列またはその断片を含む組成
物、および医学的診断、治療および製薬開発におけるそ
の使用を開示する。
【０００２】
【従来の技術および発明が解決しようとする課題】関連技術背景 マイコプラズマは、知られた最も小さな自由生活性細菌
生物である（コルマン（Ｃolman, Ｓ.Ｄ.）ら、Ｍol.
Ｍicrobiol. ４：６８３−６８７（１９９０））。マイ
コプラズマは高等グラム−陽性細菌から遺伝要素を消失
することにより進化しきたと考えられている（ベイリー
（Ｂailey，Ｃ．Ｃ.）ら、Ｊ．Ｂacteriol．１７６：５
８１４−５８１９（１９９４））。マイコプラズマ・ジ
ェニタリウム（Ｍ．genitalium）は、そのゲノムの分子
サイズが僅か５７０−６００ｋｐであると示されている
ので（パイル（Ｐyle，Ｌ．Ｅ.）ら、Ｎucleic Ａcids
Ｒes．１６（１３）：６０１５−６０２５（１９８
８）；ピーターソン（Ｐeterson，Ｓ．Ｎ.）ら、Ｊ．Ｂ
acteriol．１７５：７９１８−７９３０（１９９
３））、最小の自己複製性生体系であると広く考えられ
ている。マイコプラズマは全て細胞壁を持たず、小さな
ゲノムおよび特徴的に低いＧ＋Ｃ含有量を有する（レイ
ジン（Ｒazin，Ｓ.）ら、Ｍicrobiol．Ｒev. ４９
（４）：４１９−４５５（１９８５）；ピーターソン
ら、Ｊ．Ｂacteriol．１７５：７９１８−７９３０（１
９９３））。マイコプラズマ・ジェニタリウムを含む幾
つかのマイコプラズマは特殊化したコドン使用法を有
し、それによってＵＧＡは停止コドンとして機能するよ
りむしろトリプトファンをコードする（イナミネ（Ｉna
mine，Ｊ．Ｍ.）ら、Ｊ．Ｂacteriol．１７２：５０４
−５０６（１９９０）；タナカ（Ｔanaka，Ｊ．Ｇ.）
ら、Ｎucleic Ａcids Ｒes．１９：６７８７−６７９２
（１９９１）；ヤマオ（Ｙamao，Ｆ．Ａ．）ら、Ｐro
c．Ｎatl．Ａcad．Ｓci．ＵＳＡ ８２：２３０６−２３
０９（１９８５））。
【０００３】マイコプラズマは、ヒト、動物および植物
の重要な病原体であることが広く知られている（ベイリ
ーら、Ｊ．Ｂacteriol．１７６：５８１４−５８１９
（１９９４））。マイコプラズマの代謝系は一般的に生
合成的に不完全であり、ゆえに不可欠前駆体分子、すな
わちアミノ酸、脂肪酸、およびステロールなどを得るた
めに、宿主細胞に特徴的に接着することによって宿主細
胞の微小環境に依存しているのである（ベースマン（Ｂ
aseman，Ｊ．Ｂ.）１９８７、マイコプラズマ・セル・
メンブレンズ（Ｍycoplasma Ｃell Ｍembranes）、２０
巻、ザ・プレナム・プレス、ニューヨーク、ニューヨー
ク）。とりわけ、新たに発見された種であるマイコプラ
ズマ・ジェニタリウムは、***に感染したヒ
ト男性の尿道から１９８０年に初めて単離された病原病
因性因子である（タリー（Ｔully，Ｊ．Ｇ.）ら、Ｌanc
et １：１２８８−１２９１（１９８１）；タリーら、
Ｉnt．Ｊ．Ｓyst．Ｂacteriol．３３：３８７−３９６
（１９８３））。マイコプラズマ・ジェニタリウムはま
た、マイコプラズマ・ニューモニエ（Ｍycoplasma pneu
moniae）の共単離物（co-isolate）として肺炎患者の標
本中にて同定されている（ベースマンら、Ｊ．Ｃlin．
Ｍicrobiol．２６：２２６６−２２６９（１９８
８））。マイコプラズマ・ジェニタリウムによる日和見
感染はしばしばヒト免疫不全ウイルスタイプ１（ＨＩＶ
−１）に感染した個人に観察されている（ロー（Ｌo，
Ｓ．−Ｃ.）ら、Ａmer．Ｊ．Ｔrop．Ｍed．Ｈyg．４
１：６０１−６１６（１９８９）；ローら、Ａmer．
Ｊ．Ｔrop．Ｍed．Ｈyg．４１：６０１−６１６（１９
８９）；ササキ（Ｓasaki，Ｙ.）ら、ＡＩＤＳ Ｒes．
Ｈum．Ｒetrov．９（８）：７７５−７８０（１９９
３））。マイコプラズマはまた、ＨＩＶ複製を増強させ
るかもしれない腫瘍壊死因子を含む様々なサイトカイン
を誘導することができる（チャウドハリー（Ｃhowdhur
y，Ｉ．Ｈ.）ら、Ｂiochem．Biophys．Ｒes．Ｃommun．
１７０：１３６５−１３７０（１９９０））。
【０００４】マイコプラズマ・ジェニタリウムの接着タ
ンパク質と幾つかのヒトクラスII主要組織適合性複合タ
ンパク質（ＨＬＡ）の並んだタンパク質との間に高いア
ミノ酸ホモロジーがあり、これはマイコプラズマ・ジェ
ニタリウム感染が自己免疫メカニズムを引き起こし、そ
れによって後天性免疫不全症候群（ＡＩＤＳ）の免疫不
全の特徴を更に悪化させるのに重要な役割を果たしてい
るかもしれないことを示唆している（モンタニエー（Ｍ
ontagnier，Ｌ.）ら、Ｃ．Ｒ．Ａcad．Ｓci．Ｐaris
３１１（３）：４２５−４３０（１９９０）；ルート−
バーンスタイン（Ｒoot-Ｂernstein，Ｒ．Ｓ.）ら、Ｒe
s．Ｉmmunol．１４２：５１９−５２３（１９９１）；
ビセット（Ｂisset，Ｌ．Ｒ.）、Ａutoimmunity １
４：１６７−１６８（１９９２））。マイコプラズマ・
ジェニタリウム抗原の幾つかに特異的なモノクローナル
抗体を使用することによるマイコプラズマ・ジェニタリ
ウム感染検出のための診断用イムノアッセイが開発され
ている。ベースマンら、米国特許第５,１５８,８７０
号。
【０００５】ゲノムの大きさが小さいために、マイコプ
ラズマ・ジェニタリウムは宿主から独立した存在（host
-independent existence）に必要な遺伝子およびタンパ
ク質生成物の最少数を決定するための有用なモデルを提
供する。マイコプラズマ・ジェニタリウムは特徴的に塩
基対数が少なく、Ｇ＋Ｃ含有量が少ないため、ＵＧＡト
リプトファンコドンと相まって、従来技術によるシーク
エンシングに対して障害となっていた（レイジン、Ｍic
robiol．Ｒev．４９（４）：４１９−４５５（１９８
５）；コルマンら、Ｇene ８７：９１−９６（１９９
０）；ディビッグ（Ｄybvig，Ｋ.）、１９９２．：マニ
ロフ（Ｍaniloff，Ｊ.）（編）マイコプラズマズ：モレ
キュラー・バイオロジー・アンド・パソジェネシス（Ｍ
ycoplasmas；Ｍolecular Ｂiology and Ｐathogenesi
s.）、Ａm．Ｓoc．Ｍicrobiol．ワシントン，Ｄ．Ｃ．
中のジーン・トランスファー（Ｇene Ｔransfer）、３
５５−３６２頁））。マイコプラズマ・ジェニタリウム
は、単一の環状染色体を持つ（コルマンら、Ｇene ８
７：９１−９６（１９９０）；ピーターソンら、Ｊ．Ｂ
acteriol．１７５：７９１８−７９３０（１９９
３））。マイコプラズマ・ジェニタリウムのゲノムの特
徴付けはまた、栄養要求性変異体の欠如、遺伝子交換系
の欠如によっても妨害され、逆方向の遺伝学的アプロー
チを不可能にしている。それゆえ、マイコプラズマ・ジ
ェニタリウムのゲノムのシークエンシングは、どのよう
にしてマイコプラズマ・ジェニタリウムが様々な侵入性
または免疫不全性の疾患を引き起こしあるいは助長する
のか、およびマイコプラズマ感染に医学的に対処する最
良の方法を理解する手立てとなるであろう。
【０００６】パルスフィールドゲル電気泳動法の使用に
よるマイコプラズマの染色体の構造および遺伝子配列を
特徴付けるこれまでの試み（パイルら、Ｎucleic Ａcid
s Ｒes．１６（１３）：６０１５−６０２５（１９８
８）；ネイマーク（Ｎeimark，Ｈ．Ｃ.）ら、Ｎucleic
Ａcids Ｒes．１８（１８）：５４４３−５４４８（１
９９０））によれば、マイコプラズマが広範囲にわたる
大きさのゲノムを持つということを示している。マイコ
プラズマ・ジェニタリウムの消化されたＤＮＡのサザン
ブロットハイブリダイゼーションは、よく知られたヒト
病原体であるマイコプラズマ・ニューモニエに比較し
て、総体的に約６−８％の低いホモロジー値を示す（ヨ
ゲフ（Ｙogev，Ｄ.）ら、Ｉnt．Ｊ．Ｓyst．Ｂacterio
l．３６（３）：４２６−４３０（１９８６））。しか
しながら、マイコプラズマ・ジェニタリウムおよびマイ
コプラズマ・ニューモニエの接着遺伝子間には高いホモ
ロジーが報告されている（ダロ（Ｄallo，Ｓ．Ｆ.）
ら、Ｍicrobial Ｐath．６：６９−７３（１９８
９））。よく知られた種であるマイコプラズマ・ニュー
モニエとの比較によるマイコプラズマ・ジェニタリウム
のゲノムの特徴付けに関する初期の研究は、両種とも約
５Ｋbの染色体セグメントにかたまった３つのｒＲＮＡ
遺伝子を持ち、古型的な原核生物の様式に組織された単
一のオペロンを形成するが、各々の制限部位間に差異が
あることを示している（ヨゲフら、Ｉnt．Ｊ．Ｓyst．
Ｂacteriol．３６（３）：４２６−４３０（１９８
６））。
【０００７】マイコプラズマ・ジェニタリウムの制限酵
素マッピングはゲノムが約６００Ｋｂであることを示
す。単一のリボソームオペロンおよびＭｇＰａ細胞接着
タンパク質（cytadhesion protein）をコードする遺伝
子を含む数種の遺伝子もまたマッピングされている（ス
ー（Ｓｕ，Ｃ．Ｊ.）ら、Ｊ．Ｂacteriol．１７２：４
７０５−４７０７（１９９０）；コルマンら、Ｍol．Ｍ
icrobiol．４（４）：６８３−６８７（１９９０））。
マイコプラズマ・ジェニタリウムのゲノムの全ての制限
酵素地図はまた、２０の重複したコスミドと１つのλク
ローンのきちんとしたライブラリーにてクローニングさ
れている（ルシエール（Ｌucier，Ｔ．Ｓ.）ら、Ｇene
１５０：２７−３４（１９９４））。マイコプラズマ
・ジェニタリウムのゲノムを特徴付けるためのランダム
シークエンシング技術を使用する初期の研究は、４４の
部分的に配列決定されたランダムクローンを得る結果と
なった；幾つかの長いオープンリーディングフレームも
また発見された（ピーターソンら、Ｎucleic Ａcids Ｒ
ev．１９：６０２７−６０３１（１９９１）。５０８の
ランダムな未同定クローンのランダムシークエンシング
を使用したその後の研究では、マイコプラズマ・ジェニ
タリウムのゲノムの約１７％（１００,９９３ヌクレオ
チド）まで配列情報が集められた（ピーターソンら、
Ｊ．Ｂacteriol．１７５：７９１８−７９３０（１９９
３））。配列情報は、マイコプラズマ・ジェニタリウム
の小さなゲノムが様々な代謝過程に関与する多数の遺伝
子を含むことを示している。該ゲノムは約３９０のタン
パク質をコードすると推定され、それによってマイコプ
ラズマ・ジェニタリウムがその限られたＤＮＡ量を非常
に効率的に使用していることを示している（ピーターソ
ンら、Ｊ．Ｂacteriol．１７５：７９１８−７９３０
（１９９３））。
【０００８】マイコプラズマ・ジェニタリウムにおいて
同定された個々の遺伝子をシークエンシングし特徴付け
るために幾つかの研究がなされている。とりわけ、マイ
コプラズマ・ジェニタリウムの医学的に重要な側面は、
この生物の伝染性の程度および毒性の特徴を決定する遺
伝子に関心を向けることを助長している。ＭｇＰａ接着
遺伝子、すなわちマイコプラズマ・ジェニタリウムの表
面細胞接着タンパク質をコードする遺伝子のヌクレオチ
ド配列およびそれから導びかれたアミノ酸配列は、完全
な遺伝子が１５９,６６８Ｄａのタンパク質をコードす
る４,３３５ヌクレオチドを含むことを示している（ダ
ロら、Ｉnfect．Ｉmmun．５７（４）：１０５９−１０
６５（１９８９））。さらに、マイコプラズマ・ジェニ
タリウムのＭｇＰａ接着遺伝子のその後のヌクレオチド
シークエンシングは、この重要な遺伝子の特殊なコドン
順序を明らかにした（イナミネら、Ｇene ８２：２５
９−２６７（１９８９））。ＭｇＰａ接着遺伝子はまた
制限断片長多型を表すことが示されている（ダロら、Ｍ
icrobiol．Ｐath．１０：４７５−４８０（１９９
１））。よく知られ非常によく保存された原核生物の複
製起点遺伝子（ｇｙｒＡ）とのヌクレオチドホモロジー
がマイコプラズマ・ジェニタリウムに関して言及されて
いる（ベイリーら、Ｊ．Ｂacteriol．１７６：５８１４
−５８１９（１９９４））。その非常によく保存された
原核生物の延長因子であるＴｕ（ｔｕｆ遺伝子によりコ
ードされる）がマイコプラズマ・ジェニタリウムについ
て言及およびシークエンシングされ、約３９３アミノ酸
のタンパク質をコードするオープンリーディングフレー
ムを含むことが見いだされた（レシェル（Ｌoechel，
Ｓ.）ら、Ｎucleic Ａcids Ｒes．１７（２３）：１０
１２７（１９８９））。マイコプラズマ・ジェニタリウ
ムのｔｕｆ遺伝子はまた開始コドンに先立つシャイン・
ダルガーノ配列（リボソーム結合部位）以外のシグナル
を使用すると決定されている（レシェルら、Ｎucleic
Ａcids Ｒes．１９：６９０５−６９１１（１９９
１））。
【０００９】
【課題を解決するための手段】発明の概要 本発明はマイコプラズマ・ジェニタリウムゲノムのシー
クエンシングに基づく。得られた一次ヌクレオチド配列
を配列番号：１に示す。本発明は当業者により容易に使
用され、分析され、そして解釈され得る形態における、
マイコプラズマ・ジェニタリウムゲノムの得られたヌク
レオチド配列、またはその代表的断片を提供する。１つ
の態様において、本発明は配列番号：１に示すヌクレオ
チド配列に対応する一連の一次配列情報を提供する。本
発明はさらに配列番号：１のヌクレオチド配列に少なく
とも９９.９％一致するヌクレオチド配列を提供する。
配列番号：１のヌクレオチド配列、その代表的な断片、
または配列番号：１のヌクレオチド配列に少なくとも９
９.９％一致するヌクレオチド配列は、その使用を容易
にするため様々な媒体にて提供することができる。この
態様の１つの応用において、本発明の配列はコンピュー
タで読み取り可能な媒体に記録される。このような媒体
は以下のものを含むがこれに限られることはない：フロ
ッピーディスク、ハードディスク記憶媒体、および磁気
テープのような磁気記憶媒体；ＣＤ−ＲＯＭのような光
学記憶媒体；ＲＡＭおよびＲＯＭのような電気記憶媒
体；および磁気／光学記憶媒体のようなこれらのカテゴ
リイの混成物である。さらに本発明はシステム、とりわ
けデータ記憶手段に記憶された本明細書に記載の配列情
報を含むコンピュータに基づくシステムを提供する。こ
のようなシステムはマイコプラズマ・ジェニタリウムゲ
ノムの商業的に重要な断片を同定するべく設計されてい
る。
【００１０】本発明のもう一つの態様は、マイコプラズ
マ・ジェニタリウムゲノムの単離された断片に関する。
本発明のマイコプラズマ・ジェニタリウムゲノムの断片
は、ペプチドをコードする断片（以下、本明細書におい
てはオープンリーディングフレーム（ＯＲＦ）とい
う）、機能的に結合したＯＲＦの発現を調節する断片
（以下、本明細書においては発現調節断片（expression
modulating fragments）（ＥＭＦ）という）、細胞内
に結合ＤＮＡ断片の取り込みを媒介する断片（以下、本
明細書においては取り込み調節断片（uptake modulatin
g fragments）（ＵＭＦ）という）、およびサンプル中
のマイコプラズマ・ジェニタリウムの存在を診断するの
に使用することができる断片（以下、本明細書において
は診断断片（diagnotic fragments）（ＤＦ）という）
を含むがこれらに限られるものではない。
【００１１】表１（ａ）、１（ｃ）、および２に開示さ
れているマイコプラズマ・ジェニタリウムゲノムの各Ｏ
ＲＦ断片、および該ＯＲＦの５'側に見られるＥＭＦ
は、ポリヌクレオチド試薬として多くの仕方で使用する
ことができる。該配列はサンプル中の特定の微生物の存
在のため、商業的に重要な薬品の製造のため、および遺
伝子発現を選択的に制御するための診断プローブまたは
診断増幅プライマーとして使用され得る。
【００１２】本発明はさらに本発明のマイコプラズマ・
ジェニタリウムゲノムの１つまたはそれ以上の断片を含
む組換え構築物を含む。本発明の組換え構築物はマイコ
プラズマ・ジェニタリウムの断片が挿入されたプラスミ
ドやウイルスベクターのようなベクターを含む。本発明
はさらに、本発明のマイコプラズマ・ジェニタリウムの
ゲノムの単離された断片のうちの任意の１つを含む宿主
細胞を提供する。該宿主は哺乳類の細胞のような高等真
核生物宿主、酵母細胞のような下等真核生物細胞または
細菌細胞のような原核細胞であってよい。
【００１３】本発明はさらに、本発明のＯＲＦによりコ
ードされた単離されたタンパク質に関する。当該技術に
おいて知られる様々な方法論は本発明のタンパク質のう
ちの任意の１つを得るために利用することができる。最
も簡単なレベルでは、アミノ酸配列は市販のペプチド合
成機を使用することにより合成することができる。別法
において該タンパク質は天然に該タンパク質を産生する
細菌細胞から精製される。最後に、本発明のタンパク質
は、所望のタンパク質を発現するように変えられた細胞
から精製され得る。本発明はさらに本発明のマイコプラ
ズマ・ジェニタリウムゲノムの断片のホモログおよび本
発明のＯＲＦによりコードされるタンパク質のホモログ
を得る方法を提供する。特に、本明細書にプローブまた
はプライマーとして開示されたヌクレオチドおよびアミ
ノ酸配列を使用すること、およびＰＣＲクローニングお
よびコロニー／プラ−クハイブリダイゼーションのよう
な技術を使用することにより、当業者はホモログを得る
ことができる。
【００１４】さらに、本発明は本発明のタンパク質のう
ちの１つに選択的に結合する抗体を提供する。このよう
な抗体はモノクローナルおよびポリクローナル抗体両方
を含む。本発明はさらに、上記の抗体を産生するハイブ
リドーマを提供する。ハイブリドーマは特異的なモノク
ローナル抗体を分泌することができる不死化細胞株であ
る。
【００１５】本発明はさらに、本発明のＯＲＦ、または
そのホモログのうちの１つを発現する細胞由来の試験用
サンプルを同定する方法を提供する。このような方法
は、本発明の１つまたはそれ以上の抗体、または１つま
たはそれ以上の本発明のＤＦで試験用サンプルを、サン
プルがＯＲＦまたはそれらから産生された産物を含むか
どうかを、当業者が決定することができる条件下でイン
キュベートすることを含む。
【００１６】本発明のもう１つの態様において、上記の
アッセイを実行するために必要な試薬を含むキットが提
供される。特に、本発明は、（ａ）本発明の抗体のうち
の１つ、またはＤＦのうちの１つを含む容器；および
（ｂ）以下の物を１つまたはそれ以上含む１つまたはそ
れ以上の他の容器：洗浄試薬、結合した抗体またはハイ
ブリダイズしたＤＦの存在を検出することができる試
薬、を含む１つまたはそれ以上の容器を密に詰め込んで
収容すべく区画化されたキットを提供する。本発明の単
離されたタンパク質を使用することにより、本発明はさ
らに、本発明の該ＯＲＦのうちの１つによってコードさ
れるタンパク質に結合することができる試薬を得る方法
および同定する方法を提供する。特に、このような試薬
には、抗体（上記）、ペプチド、炭水化物、薬剤などが
含まれる。このような方法は以下の工程からなる： （ａ）本発明の該ＯＲＦのうちの１つによってコードさ
れる単離されたタンパク質に試薬を接触させ；ついで
（ｂ）該試薬が該タンパク質に結合するかどうかを決定
する。
【００１７】マイコプラズマ・ジェニタリウムの完全な
ゲノム配列は、この生物を用いて研究する全ての研究所
にとっておよび様々な商業上の目的のために非常に価値
あるものであるだろう。マイコプラズマ・ジェニタリウ
ムゲノムの多くの断片は、ジーンバンク（ＧenＢank）
またはタンパク質データベースに対する類似性検索によ
って直ちに同定され、マイコプラズマの研究者たちにと
って直接的価値があり、タンパク質の製造または遺伝子
発現の制御にとって直接商業的価値があるであろう。具
体的な例はＰＨＡシンターゼに関する。ポリヒドロキシ
ブチレートがマイコプラズマ・ジェニタリウムの膜に存
在し、その量が形質転換能のレベルに関係していると報
告されている。このポリマーを合成するＰＨＡシンター
ゼが、多数の細菌において同定されシークエンシングさ
れているが、これらの１つとしてマイコプラズマ・ジェ
ニタリウムに進化的に近縁のものはない。この遺伝子は
なお、ハイブリダイゼーションプローブまたはＰＣＲ技
術の使用によりマイコプラズマ・ジェニタリウムから単
離されなければならない。しかしながら、本発明の該ゲ
ノム配列は以下に記載の検索手段を利用することにより
該遺伝子の同定を可能とする。
【００１８】細菌の全ゲノム配列および他の小さなゲノ
ムを解明するための方法論と技術の開発は、染色体構造
を分析し理解する能力を非常に高めてきており今後もそ
うであるだろう。とりわけ、配列が明らかとなったゲノ
ムは、ゲノムＤＮＡの大きなセグメント内の遺伝子を同
定する能力、調節要素の構造、位置およびスペーシン
グ、産業化可能な遺伝子の同定、およびゲノムおよび分
子的な系統発生を比較する能力を含む、染色体構造およ
び機能の分析のための開発手段のモデルを与えるであろ
う。
【００１９】
【発明の実施の形態】好ましい態様の詳細な説明 本発明はマイコプラズマ・ジェニタリウムゲノムのシー
クエンシングに基づいている。得られた一次ヌクレオチ
ド配列は配列番号：１に提示されている。本明細書に使
用する「一次配列」とは、ＩＵＰＡＣ学名分類体系によ
って表示されるヌクレオチド配列をいう。配列番号：１
に提示されている配列は、マイコプラズマ・ジェニタリ
ウムゲノムの複製起点の両側にあることが知られている
２つの遺伝子（ＤＮＡＡおよびＤＮＡジャイレースとの
関係で方向づけられている。当業者はこの開始／終了点
が便宜上選択されたものであって構造の意義を反映して
いないということを簡単に認めることができるであろ
う。本発明は、当業者によって簡単に使用され、分析さ
れ、そして解釈され得る形態において、配列番号１のヌ
クレオチド配列、またはその代表的な断片を提供する。
１つの態様においては該配列は配列番号：１に提示され
ているヌクレオチド配列に対応する一連の一次配列情報
を提供する。
【００２０】本明細書において使用する「配列番号１に
記載されているヌクレオチド配列の代表的な断片」と
は、公的に利用できるデータベース内には現在表されて
いない配列番号：１の任意の部分をいう。本発明の好ま
しい代表的な断片は、オープンリーディングフレーム、
発現調節断片、取り込み調節断片、およびサンプル中の
マイコプラズマ・ジェニタリウムの存在を診断するのに
使用され得る断片である。このような好ましい断片の制
限されない同定は表１（ａ）、１（ｃ）および２に提示
されている。配列番号：１に提示されているヌクレオチ
ド配列情報は、メガベースショットガンシークエンシン
グ法（megabase shotgun sequencing method）の使用に
よりマイコプラズマ・ジェニタリウムゲノムをシークエ
ンシングすることにより得られた。配列番号：１に提示
されている該ヌクレオチド配列は、マイコプラズマ・ジ
ェニタリウムゲノムのヌクレオチド配列の必ずしも１０
０％完全ではないけれども非常に正確な表示である。
【００２１】詳細に以下で検討するように、配列番号：
１および表１（ａ）、１（ｃ）および２に提示されてい
る情報を用い、常套のクローニングおよびシークエンシ
ング法を利用することにより、当業者はマイコプラズマ
・ジェニタリウムタンパク質の様々な多様物をコードす
るオープンリーディングフレーム（ＯＲＦ）を含む全て
の関心が持たれる「代表的な断片」をクローニングする
ことおよびシークエンシングすることが可能であろう。
非常に希ではあろうが、これは配列番号：１に開示され
ているヌクレオチド配列に存在するヌクレオチド配列の
誤りを明らかにするかもしれない。それゆえ、一旦本発
明が利用可能になれば（すなわち一旦配列番号：１およ
び表１（ａ）、１（ｃ）および２に提示されている情報
が利用可能になれば）、配列番号：１における希にある
シークエンシングの誤りを明らかにすることは、当業者
が充分になし得ることであろう。ヌクレオチド配列編集
ソフトウェアは公的に利用できる。例えば、アプライド
・バイオシステム（（Ａpplied Ｂiosystem（ＡＢ））
の（ＡＢ）オートアセンブラーTM（Ａuto Ａssembler
TM）はヌクレオチド配列の視覚的検査の間補助器具とし
て使用され得る。
【００２２】たとえ配列番号：１における非常に希なシ
ークエンシングの誤りが全て正されたとしても、その結
果として得られるヌクレオチド配列はなお、配列番号：
１に提示されているヌクレオチド配列に少なくとも９
９.９％一致するであろう。マイコプラズマ・ジェニタ
リウムの異なる株からのゲノムのヌクレオチド配列は僅
かに異なる。しかしながら、全てのマイコプラズマ・ジ
ェニタリウム株のゲノムのヌクレオチド配列は配列番
号：１に提示されているヌクレオチド配列に少なくとも
９９.９％一致するであろう。それゆえ、本発明はさら
に、当業者によって容易に使用され、分析され、そして
解釈され得る形態において配列番号：１に提示されてい
るヌクレオチド配列に少なくとも９９.９％一致するヌ
クレオチド配列を提供する。あるヌクレオチド配列が配
列番号：１に提示されているヌクレオチド配列に少なく
とも９９.９％一致するかどうかを決定する方法は、当
業者にとって日常的で容易に利用できるものである。例
えば、非常によく知られているファスタアルゴスリズム
（fastaalgothrithm）がヌクレオチド配列の一致パーセ
ントを算出するために使用され得る（ピアソン（Ｐears
on）およびリップマン（Ｌipman）、Ｐroc．Ｎatl．Ａc
ad．Ｓci．ＵＳＡ ８５：２４４４（１９８８））。
【００２３】コンピュータ関連の態様 配列番号：１に提示されているヌクレオチド配列、その
代表的な断片、または配列番号：１に少なくとも９９.
９％一致するヌクレオチド配列は、その使用を容易にす
るために種々の媒体中入れて「準備」することができ
る。ここでいう準備というのは、単離された核酸分子を
除き、本発明のヌクレオチド配列、すなわち配列番号：
１に提示されているヌクレオチド配列、その代表的な断
片、または配列番号：１に少なくとも９９.９％一致す
るヌクレオチド配列を含む一連のものの製造のためであ
る。このような製造には、天然に存在するままの状態、
または精製された形態のマイコプラズマ・ジェニタリウ
ムゲノムまたはその部分集合の検査には直接適用できな
い手段を使用して当業者が該製造を検査することができ
るような形態にてマイコプラズマ・ジェニタリウムゲノ
ムまたはその部分集合（例えば、マイコプラズマ・ジェ
ニタリウムのオープンリーディングフレーム（ＯＲ
Ｆ））を準備する。
【００２４】この態様の１つの応用において、本発明の
ヌクレオチド配列はコンピュータで読み取り可能な媒体
に記録され得る。ここでいう「コンピュータで読み取り
可能な媒体」とは、コンピュータにより読み取り直接ア
クセスできる媒体をいう。このような媒体には、以下の
ものが含まれるがこれらに限られるものはない：フロッ
ピーディスク、ハードディスク記憶媒体、および磁気テ
ープなどの磁気記憶媒体；ＣＤ−ＲＯＭのような光学記
憶媒体；ＲＡＭおよびＲＯＭのような電気記憶媒体；お
よび磁気／光学記憶媒体のようなこれらのカテゴリイの
混成物である。当業者は、本発明のヌクレオチド配列を
記録したコンピュータで読み取り可能な媒体を含む製造
を創造するためにどのように現在知られたコンピュータ
で読み取り可能な媒体が使用され得るかを容易に認識す
ることができる。
【００２５】ここでいう「記録された」とは、コンピュ
ータで読み取り可能な媒体上に情報を記憶する工程をい
う。当業者であれば本発明のヌクレオチド配列情報を含
む製品を産出するためのコンピュータで読み取り可能な
媒体上に情報を記録するため、コンピュータで読み取り
可能な媒体上に情報を記憶させるために現在のところ知
られている方法のいずれをも容易に採用できる。当業者
は本発明のヌクレオチド配列を記録しているコンピュー
タで読み取り可能な媒体を創作するために様々なデータ
記憶構造物を利用できる。データ記憶構造物の選択は一
般に記憶された情報にアクセスするために選択された手
段に基づかれるであろう。加えて、様々なデータプロセ
ッサプログラムおよびフォーマットはコンピュータで読
み取り可能な媒体上に本発明のヌクレオチド配列情報を
記憶するために使用され得る。該配列情報は、ワードパ
ーフェクト（ＷordＰerfect）およびマイクロソフト・
ワード（ＭicroＳoft Ｗord）のような市販のソフトウ
ェアにフォーマットされたワードプロセッシングテキス
トファイル中に表示することができ、または、ＤＢ２、
サイベース（Ｓybase）、オラクル（Ｏracle）などのデ
ータベースアプリケーションに記憶されたＡＳＣＩＩフ
ァイルの形式で表示することができる。当業者は、本発
明のヌクレオチド配列情報を記録したコンピュータで読
み取り可能な媒体を得るためにデータプロセッサ構造化
フォーマット（例えば、テキストファイルまたはデータ
ベース）のいずれをも容易に適合させることができる。
【００２６】配列番号：１のヌクレオチド配列、その代
表的な断片、または配列番号：１に少なくとも９９.９
％一致するヌクレオチド配列をコンピュータで読み取り
可能な形態で提供することにより、当業者は様々な目的
のために該配列情報に日常的にアクセスすることができ
る。コンピュータソフトウェアは公的に利用することが
でき、それにより当業者はコンピュータで読み取り可能
な媒体に提供された配列情報にアクセスすることができ
る。以下の例は、サイベースシステム上でＢＬＡＳＴ
（アルチュル（Ａltschul）ら、Ｊ．Ｍol．Ｂiol．２１
５：４０３−４１０（１９９０））およびＢＬＡＺＥ
（ブルトラグ（Ｂrutlag）ら、Ｃomp．Ｃhem．１７：２
０３−２０７（１９９３））検索アルゴリズムを行なう
ソフトウェアが、どのようにして他の生物からのオープ
ンリーディングフレーム（ＯＲＦ）またはタンパク質に
ホモロジーを持つ該マイコプラズマ・ジェニタリウムゲ
ノム内のＯＲＦを同定するために使用されたかを示す。
このようなＯＲＦはマイコプラズマ・ジェニタリウムゲ
ノム内のタンパク質コード断片であり、発酵反応および
商業的に有用な代謝産物の製造において使用される酵素
のような商業的に重要なタンパク質を産生するのに有用
である。
【００２７】本発明はさらに、システム、とりわけ本明
細書に記載の配列情報を含んでいるコンピュータに基づ
いたシステムを提供する。このようなシステムはマイコ
プラズマ・ジェニタリウムゲノムの商業的に重要な断片
を同定するのに設計されている。ここでいう「コンピュ
ータに基づいたシステム」とは、本発明のヌクレオチド
配列情報を分析するために使用されるハードウェア手
段、ソフトウェア手段、およびデータ記憶手段をいう。
本発明のコンピュータに基づいたシステムの最小限のハ
ードウェア手段には中央処理装置（ＣＰＵ）、入力手
段、出力手段、およびデータ記憶手段が含まれる。当業
者は、現在利用することができるコンピュータに基づい
たシステムの任意の１つが本発明において使用するのに
適していると容易に認識することができる。
【００２８】上記のように、本発明のコンピュータに基
づいたシステムは、本発明のヌクレオチド配列を記憶し
ているデータ記憶手段および検索手段を補助し実行する
ために必要なハードウェア手段およびソフトウェア手段
を含む。ここでいう「データ記憶手段」とは本発明のヌ
クレオチド配列情報を記憶することができるメモリ、ま
たは本発明のヌクレオチド配列情報を記録している製造
物にアクセスできるメモリアクセス手段をいう。本明細
書で使用する「検索手段」とは、標的配列または標的構
造モチーフをデータ記憶手段内に記憶されている配列情
報と比較するためにコンピュータに基づいたシステム上
で行なう１つまたはそれ以上のプログラムをいう。検索
手段は、ある特定の標的配列または標的モチーフに合っ
たマイコプラズマ・ジェニタリウムゲノムの断片または
領域を同定するために使用される。様々な既知のアルゴ
リズムは公的に開示されており、検索手段を遂行するた
めの様々な市販のソフトウェアが利用可能であり、本発
明のコンピュータに基づいたシステムにおいて使用され
得る。このようなソフトウェアの例にはＭacＰattern
（ＥＭＢＬ）、ＢＬＡＳＴＮおよびＢＬＡＳＴＸ（ＮＣ
ＢＩＡ）が含まれるが、これらに限られるものではな
い。当業者は、利用可能な任意の１つのアルゴリズムま
たはホモロジー検索を行なうための実行用ソフトウェア
パッケージを本発明のコンピュータに基づいたシステム
において使用するために適合させ得ることを容易に認識
できる。
【００２９】本明細書で使用する「標的配列」とは、６
またはそれ以上のヌクレオチドまたは２またはそれ以上
のアミノ酸の任意のＤＮＡまたはアミノ酸の配列であり
得る。当業者は、標的配列が長ければ長いほど、該標的
配列はデータベース内にランダムに現れにくくなるとい
うことを容易に認識することができる。標的配列の最も
好ましい配列長は、約１０〜１００アミノ酸または約３
０〜３００ヌクレオチド残基である。しかしながら、マ
イコプラズマ・ジェニタリウムゲノムの商業的に重要な
断片例えば、遺伝子発現およびタンパク質プロセシング
に関与する配列断片の検索はより短い配列長であるかも
しれないということは充分に認識される。
【００３０】本明細書で使用する「標的構造モチーフ」
または「標的モチーフ」とは、標的モチーフの折りたた
み（folding）後に形成される３次元配置に基づいて選
択される、合理的に選択された配列または配列の組み合
わせをいう。当該技術分野において様々な標的モチーフ
が知られている。タンパク質標的モチーフには酵素活性
部位およびシグナル配列が含まれるが、これらに限られ
るものではない。核酸標的モチーフにはプロモーター配
列、ヘアピン構造、および誘導可能な発現要素（タンパ
ク質結合配列）が含まれるがこれらに限られるものでは
ない。入力および出力手段のための様々な構造フォーマ
ットは、本発明のコンピュータに基づいたシステムにお
ける情報を入力および出力するために使用され得る。出
力手段のための好ましいフォーマットは、該標的配列ま
たは標的モチーフへのホモロジーの様々な程度を有する
マイコプラズマ・ジェニタリウムゲノムの断片を位置付
ける。このような表示は、当業者に様々な量の標的配列
または標的モチーフを持つ配列の位置づけを与え、同定
された断片に含まれるホモロジーの程度を同定する。
【００３１】様々な比較手段はマイコプラズマ・ジェニ
タリウムゲノムの配列断片を同定するため、データ記憶
手段と標的配列または標的モチーフを比較するのに使用
され得る。本発明の例においては、ＢＬＡＳＴおよびＢ
ＬＡＺＥアルゴリズム（アルチュル、Ｊ．Ｍol．Ｂio
l．２１５：４０３−４１０（１９９０））を実行する
実行用ソフトウェアを用い、マイコプラズマ・ジェニタ
リウムゲノム内のオープンリーディングフレームを同定
した。当業者は公的に利用可能なホモロジー検索プログ
ラムの任意の１つが本発明のコンピュータに基づいたシ
ステムのための検索手段として使用され得るということ
を容易に認識できる。
【００３２】この態様の１つの応用は図２に提示されて
いる。図２は本発明を行なうのに使用され得るコンピュ
ータシステム１０２のブロックダイヤグラムを提示して
いる。該コンピュータシステム１０２はバス１０４に接
続したプロセッサ１０６を含む。バス１０４にはまたメ
インメモリ１０８（好ましくはランダムアクセスメモ
リ、ＲＡＭとして実行される）およびハードドライブ１
１２および除去可能な媒体記憶デバイス１１４のような
様々な二次的記憶デバイス１１０も接続されている。除
去可能な媒体記憶デバイス１１４は例えば、フロッピー
ディスクドライブ、ＣＤ−ＲＯＭドライブ、磁気テープ
ドライブなどであってよい。制御論理および／またはそ
こに記録されたデータを含む除去可能な記憶媒体１１６
（フロッピーディスク、コンパクトディスク、磁気テー
プなど）は、除去可能な媒体記憶デバイス１１４中に挿
入してよい。該コンピュータシステム１０２は一旦除去
可能な媒体記憶デバイス１１４に挿入されたら、除去可
能な媒体記憶デバイス１１４からの制御論理および／ま
たはデータを読み取るための適切なソフトウェアを含ん
でいる。本発明のヌクレオチド配列はメインメモリ１０
８、二次的記憶デバイス１１０のうちの任意のもの、お
よび／または除去可能な媒体記憶デバイス１１６によく
知られた方法で記憶させてよい。ゲノム配列にアクセス
および処理するためのソフトウェア（検索手段、比較手
段など）は実行している間、メインメモリ１０８中にあ
る。
【００３３】生化学的態様 本発明のもう１つの態様はマイコプラズマ・ジェニタリ
ウムゲノムの単離された断片に関する。本発明のマイコ
プラズマ・ジェニタリウムゲノムの断片にはペプチドを
コードする断片（以下、オープンリーディングフレーム
（ＯＲＦ）という）、機能的に連結されたＯＲＦの発現
を調節する断片（以下、発現調節断片（ＥＭＦ）とい
う）、結合されたＤＮＡ断片を細胞内に取り込むのを媒
介する断片（以下、取り込み調節断片（ＵＭＦ）とい
う）、およびサンプル中のマイコプラズマ・ジェニタリ
ウムの存在を診断するのに使用され得る断片（以下、診
断断片（ＤＦ）という）が含まれるが、これらに限られ
るものではない。
【００３４】本明細書で使用する「単離された核酸分
子」または「マイコプラズマ・ジェニタリウムゲノムの
単離された断片」とは、通常、精製手段に供することに
より、組成物に結合した化合物の数を該組成物から少な
くする特定のヌクレオチド配列を有する核酸分子をい
う。様々な精製手段は、本発明の単離された断片を得る
のに使用され得る。これらには電荷、溶解度、または大
きさに基づいて構成要素を分離する方法が含まれるが、
これらに限られるものではない。
【００３５】１つの態様において、マイコプラズマ・ジ
ェニタリウムＤＮＡは長さ１５−２０ｋｂの断片を産生
するために機械的に切断され得る。ついで、これらの断
片は下記実施例に記載されているようにそれらをラムダ
クローンに挿入することによりマイコプラズマ・ジェニ
タリウムライブラリーを生成するのに使用され得る。つ
いで、例えば、表１（ａ）、１（ｃ）または２に提示さ
れているＯＲＦの両側にあるプライマーは、配列番号：
１に提示されているヌクレオチド配列を使用することに
より産生され得る。ついで、ＰＣＲクローニングは該ラ
ムダＤＮＡライブラリーから該ＯＲＦを単離するのに使
用され得る。ＰＣＲクローニングは当該技術分野におい
てよく知られている。それゆえ、配列番号：１、表１
（ａ）、１（ｃ）および表２の利用可能性が与えられる
と、本発明の任意のＯＲＦまたは他の代表的な断片を単
離するのは日常的なこととなるであろう。本発明の単離
された核酸分子には、一本鎖および二本鎖ＤＮＡ、およ
び一本鎖ＲＮＡが含まれるがこれらに限られるものでは
ない。
【００３６】本明細書で使用する「オープンリーディン
グフレーム」、ＯＲＦとは、１つも終止コドンなしにア
ミノ酸をコードする一連のトリプレットを意味し、タン
パク質に翻訳可能な配列である。表１（ａ）、１
（ｂ）、１（ｃ）および２はマイコプラズマ・ジェニタ
リウムゲノムにおけるＯＲＦｓを同定している。とりわ
け、表１（ａ）は、括弧内に示す生物からのタンパク質
配列とマッチするホモロジーに基づき、列挙されたタン
パク質をコードするマイコプラズマ・ジェニタリウムゲ
ノム内にあるＯＲＦの位置（すなわちアドレス）を示し
ている（表１（ａ）の５番目の欄を参照せよ）。
【００３７】表１（ａ）の最初の欄は、ある特定のＯＲ
Ｆの「ＵＩＤ」（任意の同定番号）を提示する。表１
（ａ）の２番目と３番目の欄は、配列番号：１に提示さ
れている該ヌクレオチド配列におけるＯＲＦの位置を示
している。当業者によりＯＲＦはマイコプラズマ・ジェ
ニタリウムゲノムにおいて反対の方向に置かれていても
よいことが認識されるであろう。このことは欄２および
３に反映されている。表１（ａ）の４番目の欄は、該Ｏ
ＲＦにマッチするデータベースの受け入れ番号を与え
る。上記のように、表１（ａ）の５番目の欄は該ＯＲＦ
にマッチするデータベースの名称を提示している。表１
（ａ）の６番目の欄は、５番目の欄にある括弧内に示す
生物からの対応タンパク質とＯＲＦによりコードされた
タンパク質との同一性パーセントを示す。表１（ａ）の
７番目の欄は、５番目の欄にある括弧内に示す生物から
の対応タンパク質とＯＲＦによりコードされたタンパク
質との類似パーセントを示している。２つのポリペプチ
ド配列の同一性パーセントおよび類似パーセントの概念
は当該技術分野においてよく理解されている。例えば、
２つのポリペプチド、長さ１０のアミノ酸で３つのアミ
ノ酸の位置が異なっている（例えば、１、３、および５
という位置で）ものは７０％の同一性パーセントを有す
るといわれる。しかしながら、これらと同じ２つのポリ
ペプチドは、例えば５の位置で該アミノ酸残基が同一で
はないけれど「類似している」（すなわち同様の生化学
的特徴を有している）ならば、８０％の類似パーセント
を有するとされるであろう。表１（ａ）の８番目の欄
は、該ＯＲＦのヌクレオチド長を示している。
【００３８】表１（ｂ）は、該ＯＲＦの全長わたって、
以前に公表されたマイコプラズマ・ジェニタリウム配列
にマッチするデータベースを有するＯＲＦのリストであ
る。表１（ｂ）の表題は以下の２つの例外を除いて表１
（ａ）と同一である：（II）表１（ａ）の８番目の欄の
表題（すなわち該ＯＲＦのヌクレオチド長）は表１
（ｂ）においては以下のものに置き換えられている：
「マッチインフォ（Ｍatch info）」である。「マッチ
インフォ」は該ＯＲＦおよび以前に公表されたマイコプ
ラズマ・ジェニタリウム配列のマッチ座標（coordinate
s）をいう。例えば、「ＭＧ００２（９３０のうちの１
−９３０）ＧＢ：Ｕ０９２５１（６１４０のうちの２９
８−１２２７）」は、長さが９３０ヌクレオチド長であ
るＯＲＦ ＭＧ００２については、全長で６１４０ヌク
レオチドの受け入れ番号ＧＢ：Ｕ０９２５１にマッチす
るデータベースがあるということを示している。該ＯＲ
Ｆは２９８〜１２２７の位置で該受け入れ番号とマッチ
する。（II）あるＯＲＦが以前に公表されたマイコプラ
ズマ・ジェニタリウム配列および以前に公表された異な
る生物からの配列の両方にホモロジーマッチを示す場合
には、表１（ｂ）の３、４、５、および６番目の欄はそ
れぞれ、受け入れ番号、タンパク質の名称（および括弧
内に生物名称）、以前に公表されたマイコプラズマ・ジ
ェニタリウム配列とよりはむしろ「他の生物」との同一
性パーセントおよび類似パーセントを提示する。（しか
しながら、このシナリオにおいては、マイコプラズマ・
ジェニタリウム配列の受け入れ番号はなお、８番目の欄
に提示されている）。
【００３９】表１（ｃ）は、以前に公表されたマイコプ
ラズマ・ジェニタリウム配列にマッチするデータベース
を該ＯＲＦの一部に関してのみ有するＯＲＦを提示して
いる。表の表題は上記の表１（ｂ）のものと同様であ
る。表１（ａ）、１（ｂ）および１（ｃ）において独特
の識別名（identifiers）が列挙されたＯＲＦの同定に
使用されている（例えば「ＭＧ１２３」）。親出願第０
８／４８８,０１８号および第０８／４７３,５４５号に
おいて、列挙されたＯＲＦは「ＭＯＲＦ」識別名を使用
することにより同定されている。表１（ｄ）は、どの新
旧識別名が同じＯＲＦを表しているかを列挙している。
例えば、表１（ｄ）の最初の見出しは、本出願において
ＭＧ００１として同定されているＯＲＦが親出願番号第
０８／４８８,０１８号および第０８／４７３,５４５号
においてＭＯＲＦ−２００７２として以前に同定されて
いたものと同じＯＲＦであることを示している。同様
に、表１（ｄ）の３番目の見出しは、本出願においてＭ
Ｇ００３として同定されているＯＲＦが親出願において
ＭＯＲＦ−１９８１８およびＭＯＲＦ−２００７３とし
て以前に同定されていたものと同じＯＲＦであることを
示している。
【００４０】表２はマイコプラズマ・ジェニタリウムか
または他の生物のいずれかの既知の配列との「ホモロジ
ーマッチ」を引き出さなかったマイコプラズマ・ジェニ
タリウムゲノムのＯＲＦを提示している。表６は各ＯＲ
Ｆをその機能範疇によって分類したものである（リレイ
（Ｒiley，Ｍ．）、Ｍicrobiol．Ｒev．５７：８６２
（１９９２）から改変）。遺伝子同定、最適マッチに対
応する公記録保管所からの受け入れ番号、アミノ酸同一
性パーセント、およびアミノ酸におけるマッチ長もまた
表１（ａ−ｃ）に上記のように各見出しごとに列挙され
ている。ヘモフィルス・インフルエンゼにおける遺伝子
ともマッチするマイコプラズマ・ジェニタリウムにおけ
る遺伝子群はアステリスク（＊）によって示されてい
る。表６および７および図４の目的上、ＭｇＰａの繰り
返しが転写されないかもしれないということを示唆する
証拠があるとしても、これらの繰り返し要素の各々には
ＭＧ番号が付されている。
【００４１】表７はヘモフィルス・インフルエンゼおよ
びマイコプラズマ・ジェニタリウムにおける遺伝子内容
を機能範疇によって分類している。各範疇における遺伝
子の数は各生物について列挙されている。括弧内の数字
は各機能範疇に委ねられた推定同定遺伝子のパーセント
を示している。割り当てられていない遺伝子範疇につい
ては、括弧内に示されている該ゲノムのパーセントは推
定コーディング領域の総数のパーセントを示している。
ホモロジー検索に使用されているアルゴリズムおよび基
準に関する詳細は以下の実施例に示される。当業者は、
本発明のコンピュータに基づくシステムを用いての確認
可能なものに加えて、同定されたＯＲＦの反対鎖によっ
て重複するまたコードされるＯＲＦのような、表１
（ａ）、１（ｂ）、１（ｃ）および２において列挙され
ているもの以外のマイコプラズマ・ジェニタリウムゲノ
ム中のＯＲＦを簡単に同定することができる。
【００４２】本明細書で使用する「発現調節断片」、Ｅ
ＭＦとは、機能的に連結したＯＲＦまたはＥＭＦの発現
を調節する一連のヌクレオチド分子を意味している。本
明細書において、配列の発現がＥＭＦの存在によって変
えられる場合に、該配列は「機能的に連結した配列の発
現を調節する」といわれる。ＥＭＦは、プロモーター、
およびプロモーター調節配列（誘導可能な要素）を含む
が、これらに限られるものではない。ＥＭＦの１つのク
ラスは、ある特定の調節因子または生理学的事象に応答
して機能的に連結したＯＲＦの発現を誘導する断片であ
る。マイコプラズマ由来の既知のＥＭＦの概説は、（ト
ム（Ｔomb）ら、Ｇene １０４：１−１０（１９９
１）、チャンドラー（Ｃhandler，Ｍ．Ｓ．）、Ｐroc．
Ｎatl．Ａcad．Ｓci．ＵＳＡ ８９：１６２６−１６３
０（１９９２））によって記載されている。
【００４３】ＥＭＦ配列は、表１（ａ）、１（ｂ）、１
（ｃ）および２において提示されているＯＲＦに近接し
ていることによってマイコプラズマ・ジェニタリウムゲ
ノム内に同定され得る。表１（ａ）、１（ｂ）、１
（ｃ）または２のＯＲＦのうちの任意の１つの５'側か
ら得られる長さが約１０〜２００ヌクレオチドの遺伝子
間セグメントまたは遺伝子間セグメントの断片は、天然
に結合したＯＲＦ配列で認められるものと同様の様式で
機能的に連結した３'ＯＲＦの発現を調節するであろ
う。本明細書で使用する「遺伝子間セグメント」とは、
本明細書に記載されている２つのＯＲＦ間にあるマイコ
プラズマゲノムの断片をいう。別法として、ＥＭＦは本
発明のコンピュータに基づくシステムにおける標的配列
または標的モチーフとして既知のＥＭＦを使用すること
で同定され得る。
【００４４】あるＥＭＦの存在と活性はＥＭＦ捕捉ベク
ター（trap vector）の使用により確認され得る。ＥＭ
Ｆ捕捉ベクターはマーカー配列の５'側にクローニング
部位を含んでいる。マーカー配列は、抗生物質耐性また
は栄養要求補足因子（completing nutrition auxotroph
ic factor）などの同定可能な表現型をコードし、これ
は適切な条件下で適切な宿主内に該ＥＭＦ捕捉ベクター
が置かれた場合に、同定または分析することができる。
上記のように、ＥＭＦは機能的に連結したマーカー配列
の発現を調節するであろう。様々なマーカー配列のより
詳細な考察は、以下に提示されている。ＥＭＦであると
思われる配列は、該ＥＭＦ捕捉ベクターにおけるマーカ
ー配列の上流の１つまたはそれ以上の制限部位中に、全
ての３つのリーディングフレームにてクローニングされ
ている。ついで、該ベクターを既知の手法を用いて適切
な宿主を形質転換し、適切な条件下で形質転換された宿
主の表現型を調べる。上記のように、ＥＭＦは機能的に
に連結したマーカー配列の発現を調節するであろう。
【００４５】本明細書で使用する「取り込み調節断片」
ＵＭＦとは、結合されたＤＮＡ断片の細胞内への取り込
みを媒介する一連のヌクレオチド分子を意味する。ＵＭ
Ｆは、上記のコンピュータに基づくシステムに標的配列
または標的モチーフとして既知のＵＭＦを使用すること
によって容易に同定され得る。ＵＭＦの存在と活性は該
ＵＭＦと思われるものをマーカー配列に結合させること
により同定され得る。その結果得られる核酸分子はつい
で適切な条件下の適切な宿主とともにインキュベートさ
れ、マーカー配列の取り込みが決定される。上記のよう
に、ＵＭＦは結合されたマーカー配列の取り込み頻度を
増加させるであろう。マイコプラズマにおけるＤＮＡ取
り込みの概説は、グッドゴール（Ｇoodgall，Ｓ．Ｈ.）
らによりＪ．Ｂact．１７２：５９２４−５９２８（１
９９０）に提示されている。
【００４６】本明細書で使用する「診断断片」ＤＦと
は、マイコプラズマ・ジェニタリウム配列に選択的にハ
イブリダイズする一連のヌクレオチド分子を意味する。
ＤＦは、マイコプラズマ・ジェニタリウムゲノム内の独
特の配列を同定することによって、または増幅またはハ
イブリダイゼーション選択性を決定する適切な診断フォ
ーマット中の該ＤＦ配列からなるプローブまたは増幅プ
ライマーを産生および試験することによって容易に同定
され得る。本発明の範囲内に含まれる配列は本明細書に
記載されている特定の配列に限るものではなく、その対
立遺伝子的なおよび種の変異体をも含む。対立遺伝子的
なおよび種の変異は常套的に配列番号：１に提示されて
いる配列、その代表的な断片、または配列番号：１に少
なくとも９９.９％同一のヌクレオチド配列を同種の他
の単離物からの配列と比較することにより決定され得
る。さらに、コドンの変異に適応するために、本発明は
本明細書に開示されている特定のＯＲＦがコードするの
と同じアミノ酸配列をコードする核酸分子を含む。換言
すると、あるＯＲＦのコーディング領域において１つの
コドンを同じアミノ酸をコードする他のもので置換する
ことは明らかに期待できることである。
【００４７】本明細書に開示されている任意の特定の配
列は、ＯＲＦのようなある特定の断片を両方向に再度シ
ークエンシングすること（すなわち、両鎖のシークエン
シング）により誤りを容易にスクリーニングされ得る。
別法として、問題となっている断片の一部または全部を
プローブまたはプライマーとして使用することにより単
離されたマイコプラズマ・ジェニタリウム由来の対応ポ
リヌクレオチドをシークエンシングすることにより誤り
のスクリーニングは行なわれ得る。表１（ａ）、１
（ｂ）、１（ｃ）および２において開示されているマイ
コプラズマ・ジェニタリウムゲノムの各ＯＲＦおよび該
ＯＲＦの５'側に見られるＥＭＦは、ポリヌクレオチド
試薬として多くの方法で使用され得る。該配列は、サン
プル内にマイコプラズマ・ジェニタリウムのようなある
特定の微生物の存在を検出するために診断プローブまた
は診断増幅プライマーとして使用され得る。これは特
に、マイコプラズマ・ジェニタリウムに対して非常に選
択的であろう表２の断片またはＯＲＦに特に当てはま
る。
【００４８】加えて、本発明の断片は、広く記載されて
いるように、三重螺旋の形成またはアンチセンスＤＮＡ
またはＲＮＡによって遺伝子を制御することに使用され
得るが、これら両方法は、ポリヌクレオチド配列のＤＮ
ＡまたはＲＮＡへの結合に基づくものである。これらの
方法に使用するのに適しているポリヌクレオチドは、通
常２０−４０塩基長であり、転写に関係する遺伝子領域
に（三重螺旋−リー（Ｌee）ら、Ｎucl．Ａcids Ｒe
s．６：３０７３（１９７９）；クーニー（Ｃooney）
ら、Ｓcience ２４１：４５６（１９８８）；およびダ
ーバン（Ｄervan）ら、Ｓcience ２５１：１３６０
（１９９１）参照）、またはｍＲＮＡそのものに（アン
チセンス−オカノ（Ｏkano）、Ｊ．Ｎeurochem．５６：
５６０（１９９１）；オリゴデオキシヌクレオタイズ・
アズ・アンチセンス・インヒビターズ・オブ・ジーン・
エクスプレッション（Ｏligonucleotides as Ａntisens
e Ｉnhibitors of Ｇene Ｅxpression）、ＣＲＣプレ
ス、ボカ・レイトン、フロリダ（１９８８））相補的で
あるよう設計されている。
【００４９】三重螺旋−形成は、最適にはＤＮＡからＲ
ＮＡ転写の停止という結果となり、一方、アンチセンス
ＲＮＡハイブリダイゼーションはｍＲＮＡ分子のポリペ
プチドへの翻訳を妨害する。両方の技術はモデル系にお
いて有効であると証明されている。本発明の配列に含ま
れる情報は、アンチセンスまたは三重螺旋オリゴヌクレ
オチドを設計するのに必要である。
【００５０】本発明はさらに、本発明のマイコプラズマ
・ジェニタリウムゲノムの１つまたはそれ以上の断片を
含む組換え構造体を提供する。本発明の組換え構造体は
正方向または逆方向にマイコプラズマ・ジェニタリウム
の断片が挿入されているプラスミドやウイルスベクター
のようなベクターを含む。本発明のＯＲＦのうちの１つ
を含むベクターの場合、該ベクターはさらに、例えばプ
ロモーター、機能的に連結したＯＲＦを含む調節配列を
含んでいてよい。本発明のＥＭＦおよびＵＭＦを含むベ
クターに関しては、該ベクターはさらに、マーカー配列
またはＥＭＦまたはＵＭＦに機能的に連結した異種のＯ
ＲＦを含んでいてよい。多くの適当なベクターおよびプ
ロモーターが当業者に知られており、そして本発明の組
換え構造体を産生するのに市販されている。以下のベク
ターが例示として提供される。細菌由来：pＢs、pharge
script、ＰsiＸ１７４、pＢluescript ＳＫ、pＢsＫ
Ｓ、pＮＨ８a、pＮＨ１６a、pＮＨ１８a、pＮＨ４６a
（ストラタジーン（Ｓtratagene））；pＴrc９９Ａ、p
ＫＫ２２３−３、pＫＫ２３３−３、pＤＲ５４０、pＲ
ＩＴ５（ファルマシア（Ｐharmacia））。真核生物由
来：pＷＬneo、pＳＶ２cat、pＯＧ４４、pＸＴ１、pＳ
Ｇ（ストラタジーン）、pＳＶＫ３、pＢＰＶ、pＭＳ
Ｇ、pＳＶＬ（ファルマシア）。
【００５１】プロモーター領域は、ＣＡＴ（クロラムフ
ェニコールトランスフェラーゼ）ベクターまたは選択可
能なマーカーを有する他のベクターを使用することによ
り所望の任意の遺伝子から選択し得る。適当な２つのベ
クターは、pＫＫ２３２−８およびpＣＭ７である。特定
の命名された細菌プロモーターにはlacＩ、lacＺ、Ｔ
３、Ｔ７、gpt、ラムダＰＲ、およびtrcが含まれる。真
核生物プロモーターにはＣＭＶの直接初期の、ＨＳＶチ
ミジンキナーゼ、初期および後期ＳＶ４０、レトロウイ
ルス由来のＬＴＲs、およびマウスメタロチオネイン−
Ｉが含まれる。適当なベクターおよびプロモーターの選
択は、充分に当業者レベルである。
【００５２】本発明はさらに、本発明のマイコプラズマ
・ジェニタリウムゲノムの単離された断片のうちの任意
の１つを含む宿主細胞を提供し、その際、該断片は既知
の形質転換法を使用し宿主細胞中に導入される。宿主細
胞は哺乳動物細胞のような高等真核生物宿主細胞、酵母
細胞のような下等真核生物宿主細胞であってよく、また
は宿主細胞は細菌細胞のような原核生物細胞であっても
よい。宿主細胞への組換え体の導入は、リン酸カルシウ
ムトランスフェクション、ＤＥＡＥ、デキストラン媒介
トランスフェクション、またはエレクトロポレーション
により行なうことができる（デイビス（Ｄavis，Ｌ.）
ら、Ｂasic Ｍethods in Ｍolecular Ｂiology （１９
８６））。
【００５３】本発明のマイコプラズマ・ジェニタリウム
ゲノムの断片のうちの１つを含む宿主細胞は、（ＯＲＦ
の場合には）該単離された断片によってコードされてい
る遺伝子産物を産生するための従来の方法にて使用され
得、または該ＥＭＦの制御下で異種タンパク質を産生す
るのに使用され得る。本発明はさらに、本発明の核酸断
片または本発明の核酸断片の縮重変異体によってコード
される単離ポリペプチドを提供する。「縮重変異体」と
は、ヌクレオチド配列では本発明の核酸断片（例えばＯ
ＲＦ）と異なっているが、遺伝コードの縮重により同一
のポリペプチド配列をコードするヌクレオチド断片をい
う。本発明の好ましい核酸断片は表１（ａ）、１（ｃ）
および２に記載されているＯＲＦである。
【００５４】当該技術分野において知られる様々な方法
論は本発明の単離されたポリペプチドまたはタンパク質
のうちの任意の１つを得るために利用され得る。最も単
純なレベルではアミノ酸配列は市販のペプチド合成機を
使用して合成され得る。これは小さなペプチド、および
一層大きなポリペプチドの断片を産生するのに特に有用
である。断片は例えば、天然のポリペプチドに対する抗
体産生において有用である。別法として、ポリペプチド
またはタンパク質は、ポペプチドまたはタンパク質を天
然に産生する細菌細胞から精製される。当業者は本発明
の単離されたポリペプチドまたはタンパク質のうちの１
つを得るために、ポリペプチドおよびタンパク質を単離
する既知の方法に容易に従うことができる。これらに
は、イムノクロマトグラフィー、ＨＰＬＣ、サイズ排除
クロマトグラフィー、イオン交換クロマトグラフィー、
およびイムノアフィニティークロマトグラフィーが含ま
れるがこれらに限られるものではない。
【００５５】本発明のポリペプチドおよびタンパク質
は、別法として所望のポリペプチドまたはタンパク質を
発現するよう改変された細胞から精製され得る。本明細
書において、細胞が通常全く産生しないか、または通常
低いレベルでしか産生しないポリペプチドまたはタンパ
ク質を産生するように遺伝子操作によってされている場
合に、該細胞は所望のポリペプチドおよびタンパク質を
発現するよう改変されたといわれる。当業者は、本発明
のポリペプチドまたはタンパク質のうちの１つを産生す
る細胞を産出するために真核生物または原核生物中に組
換え配列かまたは合成配列のいずれかを導入し、発現さ
せるために手法を容易に改変することができる。
【００５６】任意の宿主／ベクター系は、本発明の１つ
またはそれ以上のＯＲＦを発現するように使用され得
る。これらには、エシェリキア・コリ（Ｅ．coli）およ
びバシラス・サチリス（Ｂ．subtilis）のような原核生
物細胞宿主同様、ＨeＬa細胞、Ｃv−１細胞、ＣＯＳ細
胞、およびＳf９細胞のような真核生物宿主細胞が含ま
れるが、これらに限られるものではない。最も好ましい
細胞は、通常は該特定のポリペプチドまたはタンパク質
を発現しないか、または、該ポリペプチドまたはタンパ
ク質を天然では低レベルでしか発現しない細胞である。
【００５７】本明細書で使用する「組換え」とは、ある
ポリペプチドまたはタンパク質が組換え（例えば微生
物、または哺乳類の）発現系由来であることを意味す
る。「微生物」とは、細菌または真菌（例えば酵母菌）
の発現系において作られた組換えポリペプチドまたはタ
ンパク質をいう。生成物として、「組換え微生物」は、
天然の内生の物質を本質的に含んでおらず、天然のグリ
コシル化を伴わないポリペプチドまたはタンパク質と定
義する。たいていの細菌培養において（たとえば大腸菌
において）発現されるポリペプチドまたはタンパク質は
グリコシル化を含んでいないだろう；酵母において発現
されるポリペプチドまたはタンパク質は、哺乳類細胞に
おいて発現されるものとは異なるグリコシル化パターン
を有するであろう。
【００５８】「ヌクレオチド配列」はデオキシリボヌク
レオチドのヘテロポリマーをいう。一般に、本発明によ
って提供されるポリペプチドおよびタンパク質をコード
するＤＮＡセグメントは、マイコプラズマ・ジェニタリ
ウムゲノムの断片および短いオリゴヌクレオチドリンカ
ーから、または一連のオリゴヌクレオチドから組み立て
られ、微生物またはウイルスオペロン由来の調節要素を
含む組換え転写単位において発現されることができる合
成遺伝子を与える。
【００５９】「組換え発現ビヒクルまたはベクター」と
は、ＤＮＡ（ＲＮＡ）配列からのポリペプチドを発現す
るためのプラスミドまたはファージまたはウイルスまた
はベクターをいう。該発現ビヒクルは、（１）例えば、
プロモーターまたはエンハンサーのような遺伝子発現に
おいて調節機能を有する遺伝子要素、（２）ｍＲＮＡに
転写されタンパク質に翻訳される構造またはコーディン
グ配列、および（３）適当な転写開始配列および転写終
結配列の集合を含む転写単位を含んでいてよい。酵母ま
たは真核生物の発現系における使用を意図した構造単位
は、好ましくは、宿主細胞によって翻訳されたタンパク
質の細胞外分泌を可能にするリーダー配列を含む。別の
態様として、リーダーまたは輸送配列なしに組換えタン
パク質が発現される場合にはＮ−末端メチオニン残基が
含まれる。この残基は、最終産物を提供するために、発
現された組換えタンパク質からその後、開裂されてもよ
いし、開裂されなくてもよい。
【００６０】「組換え体発現系」は、染色体ＤＮＡに組
換え転写単位が安定的に組み込まれているかまたは染色
体外に組換え転写単位を有する宿主細胞を意味してい
る。該細胞は、原核生物または真核生物の細胞であり得
る。本明細書に定義されている組換え発現系は、発現さ
せようとする該ＤＮＡセグメントまたは合成遺伝子に結
合した調節要素の誘導により異種ポリペプチドまたはタ
ンパク質を発現するであろう。成熟タンパク質は適当な
プロモーターの制御下で哺乳動物細胞、酵母、細菌その
他の細胞に発現され得る。セルフリーの翻訳系もまた本
発明のＤＮＡ構造体由来のＲＮＡを使用してかかるタン
パク質を産生するのに用いられ得る。原核生物および真
核生物宿主で使用する適当なクローニングおよび発現ベ
クターは、サンブルック（Ｓambrook）らにより、モレ
キュラー・クローニング：ア・ラボラトリー・マニュア
ル、第２版、コールド・スプリング・ハーバー、ニュー
ヨーク（１９８９）に記載されている（この開示を参照
のため本明細書に引用する）。
【００６１】一般に、組換え発現ベクターは、複製起点
および宿主細胞の形質転換を可能にする選択可能なマー
カー、例えば、大腸菌のアンピシリン耐性遺伝子および
サッカロミセス・セレビシエ（Ｓ．cerevisiae）のＴＲ
Ｐ１遺伝子、および下流の構造配列の転写を指令する高
発現遺伝子由来のプロモーターを含む。このようなプロ
モーターは、３−ホスホグリセリン酸キナーゼ（ＰＧ
Ｋ）、ａ−因子、酸性ホスファターゼ、または熱ショッ
クタンパク質、その他のような解糖酵素をコードするオ
ペロン由来のものであり得る。異種構造配列は翻訳開始
および終結配列、および好ましくは翻訳されたタンパク
質をペリプラスミック部位または細胞外媒体に分泌する
のを指令することができるリーダー配列と適当な相にお
いて集められる。随意に、異種配列は所望の特徴、例え
ば発現された組換え産物の安定性または単純化された精
製を付与するＮ−末端同定ペプチドを含む融合タンパク
質をコードしていてよい。
【００６２】細菌を使用する有用な発現ベクターは、機
能的なプロモーターに対して作動し得る読み取り相にて
適当な翻訳開始および終結シグナルとともに所望のタン
パク質をコードする構造ＤＮＡ配列を挿入することによ
り構築される。該ベクターは該ベクターの維持を確実に
するため、および所望なら宿主内で増幅を可能とするた
め、１つまたはそれ以上の表現型的に選択可能なマーカ
ーおよび複製起点を有するであろう。形質転換のために
適する原核生物宿主には、選択問題の結果としてその他
のものが選ばれることも有り得るが、大腸菌、バシラス
・サチリス、サルモネラ・ティフィムリウム、およびシ
ュードモナス属、ストレプトマイセス属、およびスタフ
ィロコッカス属内の様々な種が含まれる。
【００６３】代表的ではあるが非限定的な例として、細
菌使用の有用な発現ベクターは選択可能なマーカーおよ
びよく知られたクローニングベクターpＢＲ３２２（Ａ
ＴＣＣ３７０１７）の遺伝的要素を含む市販のプラスミ
ド由来の細菌性複製起点を含んでいてよい。このような
市販のベクターには、例えばpＫＫ２２３−３（ファル
マシア・ファイン・ケミカルズ（Ｐharmacia Ｆine Ｃh
emicals）、ウプサラ、スウェーデン）およびＧＥＭ１
（プロメガ・バイオテク（Ｐromega Ｂiotech）、マデ
ィソン、ウィスコンシン、米国）が含まれる。これらの
pＢＲ３２２「骨格」部位を適当なプロモーターおよび
発現されるべき構造配列と組み合わせる。適当な宿主株
の形質転換および該宿主株の適当な細胞密度への増殖
後、選択されたプロモーターは適当な手段（例えば温度
シフトまたは化学的誘導）により脱抑圧され、細胞はさ
らに培養される。細胞は一般に遠心により集められ、物
理的または化学的手段にて破壊され、その結果得られた
の粗製抽出物はさらに精製するため保持される。
【００６４】様々な哺乳類細胞培養系もまた、組換えタ
ンパク質を発現するのに使用され得る。哺乳類発現系の
例にはサル腎臓線維芽細胞のＣＯＳ−７株（グルズマン
（Ｇluzman）、Ｃell、２３：１７５（１９８１）に記
載）および適合性（compatible）ベクターを発現するこ
とができる他の細胞株、例えば、Ｃ１２７、３Ｔ３、Ｃ
ＨＯ、ＨeＬa、およびＢＨＫ細胞株が含まれる。哺乳類
発現ベクターは複製起点、適当なプロモーターおよびエ
ンハンサー、および必要なリボソーム結合部位、ポリア
デニル化部位、スプライスドナーおよびアクセプター部
位、転写終結配列、および５'フランキング非転写配列
を含むであろう。ＳＶ４０ウイルスゲノム由来のＤＮＡ
配列、例えば、ＳＶ４０起点、初期プロモーター、エン
ハンサー、スプライス、およびポリアデニル化部位は、
要求された非転写遺伝要素を提供するのに使用してもよ
い。
【００６５】細菌培養中に産出された組換えポリペプチ
ドおよびタンパク質は通常、細胞ペレットからの初期の
抽出、ついで１またはそれ以上の塩析、水性のイオン交
換またはサイズ排除クロマトグラフィー工程によって単
離する。タンパク質再度折りたたみ工程は必要であるな
ら成熟タンパク質の立体配置を完成するのに使用され得
る。最終的に、高性能液体クロマトグラフィー（ＨＰＬ
Ｃ）は最終精製工程のために使用され得る。タンパク質
の発現に使用される微生物細胞は凍結−解凍サイクリン
グ、超音波処理、機械的破壊、または細胞溶解剤の使用
を含む任意の便利な方法によって破壊され得る。
【００６６】本発明はさらに、実質的に本明細書に開示
されているものと等価のものである単離されたポリペプ
チド、タンパク質、および核酸分子を含む。本明細書で
使用する、実質的な等価とは、核酸およびアミノ酸の両
配列に関して、例えば、１つまたはそれ以上の置換、欠
失、または付加により参照配列とは異なるが、その正味
の効果は参照配列と当該の配列との間の不都合な機能的
相異とはならない変異体配列をいう。本発明の目的のた
めには、等価な生物学的活性を有する配列および等価な
発現特性を有する配列は特徴は実質的に等価であるとさ
れる。等価の決定の目的のためには、成熟配列の切断は
無視されるべきである。
【００６７】本発明はさらに、マイコプラズマ・ジェニ
タリウムの他の株からのホモログ、本発明のマイコプラ
ズマ・ジェニタリウムゲノムの断片からのホモログ、お
よび本発明のＯＲＦによってコードされるタンパク質の
ホモログを得る方法を提供する。本明細書において、マ
イコプラズマ・ジェニタリウムの配列またはタンパク質
は、本発明のマイコプラズマ・ジェニタリウムゲノムの
断片のうちの１つまたは本発明のＯＲＦのうちの１つに
よってコードされるタンパク質と有意の相同性を有する
場合に、マイコプラズマ・ジェニタリウムゲノムの断片
のホモログとして、または本発明のＯＲＦのうちの１つ
によってコードされるタンパク質のホモログとして、定
義される。特に、本明細書中にプローブまたはプライマ
ーとして開示されている配列、およびＰＣＲクローニン
グおよびコロニー／プラークハイブリダイゼーションの
ような技術を使用することにより、当業者はホモログを
得ることが可能である。
【００６８】本明細書において、２つの核酸分子または
タンパク質は、その２つが８５％を超える配列（アミノ
酸または核酸）相同性を処理する領域を有する場合に
「有意の相同性を有する」といわれる。配列番号：１に
提示されているヌクレオチド配列由来、または少なくと
も９９．９％配列番号：１に一致するヌクレオチド配列
由来の領域特異的プライマーおよびプローブは、既知の
方法を使用することによりホモログをコードするクロー
ニングされたＤＮＡを含むコロニーを同定するのと同様
に、ＤＮＡ合成およびＰＣＲ増幅を提供するのに使用さ
れ得る（アイニス（Ｉnnis）ら、ＰＣＲプロトコールズ
（ＰＣＲ procols）、アカデミック・プレス、サンディ
エゴ、カリフォルニア（１９９０））。
【００６９】配列番号：１由来または少なくとも９９．
９％配列番号：１に一致するヌクレオチド配列由来のプ
ライマーを使用する際、当業者は高ストリンジェンシー
条件（high stringency conditions）（例えば、アニー
リング温度５０−６０℃）を使用することにより、該プ
ライマーに７５％を超える相同性を有する配列のみが増
幅されるということを認識するであろう。低ストリンジ
ェンシー条件（lowerstringency conditions）（例え
ば、アニーリング温度３５−３７℃）を使用することに
より、該プライマーに４０−５０％を超える相同性を有
する配列も増幅されるであろう。
【００７０】配列番号：１由来または少なくとも９９．
９％配列番号：１に一致するヌクレオチド配列由来のＤ
ＮＡプローブをコロニー／プラークハイブリダイゼーシ
ョンに使用する際、当業者は高ストリンジェンシー条件
（例えば、５０−６５℃にて、５ＸＳＳＰＣおよび５０
％ホルムアミド中でハイブリダイズし、５０−６５℃、
０．５ＸＳＳＰＣにて洗浄する）を使用することによ
り、該プローブに９０％を超える相同性を有する領域を
有する配列が得られること、および低ストリンジェンシ
ー条件（例えば、３５−３７℃にて、５ＸＳＳＰＣおよ
び４０−４５％ホルムアミド中でハイブリダイズし、４
２℃、ＳＳＰＣにて洗浄する）を使用することにより、
該プローブに３５−４５％を超える相同性を有する領域
を有する配列が得られるであろうということを認識する
であろう。このようなタンパク質を天然に発現するかそ
れをコードする遺伝子を含む限り、任意の生物が本発明
のホモログの採取源として使用され得る。ホモログを単
離するのに最も好ましい生物は、マイコプラズマ・ジェ
ニタリウムに密接に関連した細菌である。
【００７１】本発明の物質の用途 表１（ａ）、１（ｂ）および１（ｃ）に提示されている
各ＯＲＦは、リレイ、Ｍicrobiology Ｒeviews ５７
（４）：８６２（１９９３））から応用される生物学的
役割のカテゴリイに入る。これにより当業者は同定され
た各コーディング配列の使用を決定できる。表１
（ａ）、１（ｂ）および１（ｃ）はさらに各ＯＲＦによ
ってコードされるポリペプチドのタイプの同定を与え
る。その結果、当業者は本発明のポリペプチドを、推定
ポリペプチドの同定タイプに一致して、商業的、治療学
的および産業上の目的のために使用することができる。
【００７２】このような同定は、当業者に、該同定がな
された既知のタイプの配列に類似した方法にてマイコプ
ラズマ・ジェニタリウムＯＲＦを使用することができる
ようにしている；例えば、ある特定の糖源を発酵させる
こと、またはある特定の代謝産物を産生することであ
る。（商工業上に使用される酵素の概説については、バ
イオケミカル・エンジニアリング・アンド・バイオテク
ノロジー・ハンドブック（Ｂiochemical Ｅngineering
and Ｂiotechnology Ｈandbook）第２版、マクミラン・
パブリッシャー（Ｍacmillan Ｐubl．Ｌtｄ．）、ニュ
ーヨーク（１９９１）およびバイオキャタリスツ・イン
・オーガニック・シンセスィズ（Ｂiocatalysts in Ｏr
ganic Ｓyntheses）、トランパー（Ｊ．Ｔramper）ら
編、エルセビエ・サイエンスパブリッシャーズ（Ｅlsev
ier Ｓcience Ｐublishers）、アムステルダム、オラン
ダ（１９８５）を参照）。
【００７３】１．生合成酵素 代謝中間産物の分解に関係する酵素、中心の中間代謝に
関係する酵素、好気および嫌気両方の呼吸に関係する酵
素、発酵に関係する酵素、ＡＴＰプロトン駆動力変換に
関係する酵素、広範な制御機能に関係する酵素、アミノ
酸合成に関係する酵素、ヌクレオチド合成に関係する酵
素、補因子およびビタミン合成に関係する酵素を含む、
中間および巨大分子代謝、小分子の生合成、細胞過程他
の機能に関与する触媒反応を媒体するのに関係するタン
パク質をコードするオープンリーディングフレームは産
業上の生合成に使用され得る。マイコプラズマに存在す
る様々な代謝経路は、表１（ａ）、１（ｂ）および１
（ｃ）に同定されている様々な酵素を検討することによ
るのと同様に絶対的栄養要求性に基づいて同定され得
る。
【００７４】中間代謝のカテゴリイに同定されているの
で、表１（ａ）、１（ｂ）および１（ｃ）中の同定され
たＯＲＦによりコードされている多くのタンパク質は、
非巨大分子代謝同様、中間代謝の分解に特に関与してい
る。該同定された酵素のうちの幾つかにはアミラーゼ、
グルコースオキシダーゼ、およびカタラーゼが含まれ
る。タンパク質加水分解酵素は商業的に重要な酵素の別
の部類である。タンパク質加水分解酵素は、アマおよび
他の植物繊維の処理を含む多数の工業上の処理、果実ジ
ュースの抽出、浄化および脱ペクチン化、植物油の抽出
および単細胞果実を得るための果実および野菜の軟化に
おいて用途が見出されている。食物産業において使用さ
れているタンパク質加水分解酵素の詳細な概説はロンボ
ウツ（Ｒombouts）ら、Ｓymbiosis ２１：７９（１９
８６）およびボラーゲン（Ｖoragen）ら、バイオキャタ
リスト・イン・アグリカルチュラル・バイオテクノロジ
ー（Ｂiocatalyst in Ａgricultural Ｂiotechnolog
y）、ホワイテイカー（Ｊ．Ｒ．Ｗhitaker）ら編、アメ
リカン・ケミカル・ソサイエティー・シンポジウム・シ
リーズ（Ａmerican Ｃhemical Ｓociety Ｓymposium Ｓ
eries）３８９：９３（１９８９）に提供されている。
【００７５】グルコース、ガラクトース、フルクトース
およびキシロースの代謝はマイコプラズマの一次代謝の
重要な部分である。これらの糖の分解に関係している酵
素は工業用発酵に使用され得る。商業的観点から、重要
な糖転換酵素の幾つかは、グルコースイソメラーゼのよ
うな糖イソメラーゼを含んでいる。ケトグロン酸（ＫＧ
Ａ）を産生するグルコースオキシダーゼのような他の代
謝酵素には市販されているものがある。ＫＧＡは、ライ
ヒシュタインの方法を使用したアスコルビン酸の商業的
生産における中間体である（クルエゲル（Ｋrueger）
ら、Ｂiotechnology ６（Ａ）、ライン（Ｒhine，Ｈ．
Ｊ．）ら編、フェアラーク・プレス（Ｖerlag Ｐres
s）、ワインハイム（Ｗeinheim）、ドイツ（１９８４）
参照）。
【００７６】グルコースオキシダーゼ（ＧＯＤ）は市販
されており、ビールの脱酸素化のため、固定形態におい
てと同様に精製された形態にて使用されている。ハート
メイアー（Ｈartmeir）ら、Ｂiotechnology Ｌetters
１：２１（１９７９）を参照。ＧＯＤの最も重要な応用
はグルコン酸の工業的スケールの発酵である。洗剤、織
物、皮革、写真、製薬、食品、飼料およびコンクリート
産業にて使用されているグルコン酸の市場（ビゲリス
（Ｂigelis）、ジーン・マニピュレーションズ・アンド
・ファンジャイ（Ｇene Ｍanipulations and Ｆung
i）、ベネット（Ｂenett，Ｊ．Ｗ．）ら編、アカデミッ
ク・プレス、ニューヨーク（１９８５）、３５７頁参
照）。産業上の応用に加えて、ＧＯＤは最近、デンプン
およびセルロース加水分解物からのシロップを分析する
ためのバイオテクノロジーにおいて、体液中にあるグル
コースの定量決定のための医薬に応用できることがわか
っている。オウス（Ｏwusu）ら、Ｂiochem．et Ｂiophy
sica．Ａcta．８７２：８３（１９８６）参照。
【００７７】今日の世界において使用されている主要甘
味料はサトウダイコン（テンサイ）およびサトウキビか
ら生じる砂糖である。工業的酵素の分野においてはグル
コースイソメラーゼ過程は今日の市場において最も大き
い広がりを見せている。最初に、可溶性酵素が使用さ
れ、後に固定化酵素が開発された（クルエゲルら、バイ
オテクノロジー、ザ・テキストブック・オブ・インダス
トリアル・マイクロバイオロジー（Ｔhe Ｔextbook of
Ｉndustrial Ｍicrobiology）、シナウエル・アソシエ
イテッド・インコーポレイテッド（Ｓinauer Ａssociat
ed Ｉncorporated）、サンダーランド（Ｓunderlan
d）、マサチューセッツ（１９９０））。今日では、グ
ルコース産生−高フルクトースシロップの使用は固定化
酵素を使用する断然最大の工業ビジネスである。これら
の酵素の工業上の使用の概説はヨーゲンセン（Ｊorgens
en）、Ｓtarch ４０：３０７（１９８８）に提示され
ている。
【００７８】アルカリセリンプロテイナーゼのようなプ
ロテイナーゼは洗剤添加物として使用され、それゆえ、
工業部門において使用されている微生物酵素の最大量の
うちの１つを代表している。それらの産業上の重要性の
ため、工業過程におけるこれらの酵素の使用に関しての
公表および未公表の情報がたくさんある（フォールトマ
ン（Ｆaultman）ら、アシッド・プロテアーゼズ・スト
ラクチャー・ファンクション・アンド・バイオロジー
（Ａcid Ｐroteases Ｓtructure Ｆunction andBiolog
y）、タン（Ｔang，Ｊ．）編、プレナム・プレス（Ｐle
num Ｐress）、ニューヨーク（１９７７）およびゴッド
フレイ（Ｇodfrey）ら、インダストリアル・エンザイム
ズ（Ｉndustrial Ｅnzymes）、マクミラン出版社、サリ
ー（Ｓurrey）、英国（１９８３）およびヘプナー（Ｈe
pner）ら、１９９０年までのリポート・インダストリア
ル・エンザイムズ（Ｒeport Ｉndustrial Ｅnzymes by
１９９０）、ヘル・ヘプナー・アンド・アソシエイツ
（Ｈel Ｈepner ＆ Ａssociates）、ロンドン（１９８
６）参照）。
【００７９】本発明の商業的に使用可能なタンパク質の
他の部類は表１（ａ）、１（ｂ）および１（ｃ）に同定
されている微生物のリパーゼである（マクラエ（Ｍacra
e）ら、Ｐhilosophical Ｔransactions of the Ｃhiral
Ｓociety of Ｌondon ３１０：２２７（１９８５）お
よびポセルケ（Ｐoserke）、Ｊournal of the Ａmerica
n Ｏil Ｃhemist Ｓociety ６１：１７５８（１９８
４）参照）。リパーゼの主要な用途は、油脂産業におい
て、容易に利用できるトリグリセリドリパーゼにより触
媒化されたエステル交換（inter-esterification）を使
用した中性グリセリドの産生である。リパーゼの応用に
は洗浄工程のうちに織物の脱脂を容易にするための洗剤
添加物としての使用が含まれる。
【００８０】複雑な有機分子の合成における重要なステ
ップのための触媒としての酵素の使用、特に、微生物酵
素の使用は非常な速さで普及している。非常に興味深い
１つの分野は、キラル中間体の調製である。キラル中間
体の調製は、広範囲の合成化学者、特に、新薬、農薬、
芳香剤および香味料の調製に関係している科学者たちに
とって興味深い（デイビス（Ｄavies）ら、リースント
・アドバンスィズ・イン・ザ・ジェネレーション・オブ
・キラル・インターミーディエイツ・ユージング・エン
ザイムズ（Ｒecent Ａdvances in the Ｇeneration of
Ｃhiral Ｉntermediates Ｕsing Ｅnzymes）、ＣＲＣ出
版社、ボカ・レイトン、フロリダ（１９９０）参照）。
酵素により触媒された下記反応は、有機化学者たちにと
って興味深いものである：カルボン酸エステル、リン酸
エステル、アミドおよびニトリルの加水分解、エステル
化反応、エステル交換反応、アミドの合成、アルカノン
およびオキソアルカノンの還元、アルコールのカルボニ
ル化合物への酸化、スルフィドのスルホキシドへの酸
化、およびアルドール反応のような炭素結合形成反応。
バイオトランスフォーメーションおよび有機合成のため
に本発明のＯＲＦのうちの１つによってコードされる酵
素の使用を考慮する際には、単離された酵素とは対照的
に微生物を使用する利益および不利益各々を考慮するこ
とがしばしば必要である。一方では全体の細胞系を使用
し、他方では、単離された部分的に精製された酵素を使
用することの賛否両論は、バッド（Ｂud）ら、ケミスト
リー・イン・ブリテン（Ｃhemistry in Ｂritain）（１
９８７）１２７頁に詳細に記載されている。
【００８１】アミノ酸の生合成および代謝に関係してい
る酵素であるアミノトランスフェラーゼは、アミノ酸の
触媒的製造において有用である。微生物に基づいた酵素
系を使用する利点は、アミノトランスフェラーゼ酵素が
ｌ−アミノ酸のみの立体選択的合成を触媒し、一般に一
様に高い触媒率を有するということである。アミノ酸製
造のためのアミノトランスフェラーゼの使用の記載はロ
セル−デイビッド（Ｒosell-Ｄavid）、Ｍethods of Ｅ
nzymology １３６：４７９（１９８７）において提供
されている。
【００８２】２．抗体の産生 本明細書で記載されているように、本発明のタンパク質
並びにそのホモログは、現在他のタンパク質に応用され
ている当該技術分野にて知られる様々な手順および方法
にて使用され得る。本発明のタンパク質はさらに、該タ
ンパク質に選択的に結合する抗体を産生するのに使用さ
れ得る。このような抗体は、モノクローナルまたはポリ
クローナル抗体並びにこれらの抗体の断片のいずれであ
ってよく、ヒト化された形態であり得る。
【００８３】本発明はさらに、本発明のタンパク質の１
つに選択的に結合する抗体およびこれらの抗体を産生す
るハイブリドーマを提供する。ハイブリドーマは特異的
なモノクローナル抗体を分泌することができる不死化細
胞株である。概して、所望の抗体を産生することができ
るハイブリドーマ同様ポリクローナルおよびモノクロー
ナル抗体を調製する技術は当該技術分野においてよく知
られている（カンベル（Ｃampbell，Ａ．Ｍ．）、モノ
クローナル・アンティボディー・テクノロジー（Ｍonoc
lonal Ａntibody Ｔechnology）：ラボラトリー・テク
ニークス・イン・バイオケミストリー・アンド・モレキ
ュラー・バイオロジー（Ｌaboratory Ｔechniques in
Ｂiochemistry and Ｍolecular Ｂiology）、エルセビ
ア・サイエンス出版社、アムステルダム、オランダ（１
９８４）；セント・グロス（Ｓt．Ｇroth）ら、Ｊ．Ｉm
munol．Ｍethods ３５：１−２１（１９８０）；コー
ラー（Ｋohler）およびミルステイン（Ｍilstein）、Ｎ
ature ２５６：４９５−４９７（１９７５））、トリ
オーマ技術（trioma technique）、ヒトＢ−細胞ハイブ
リドーマ技術（human Ｂ-cell hybridoma technique）
（コズボール（Ｋozbor）ら、Ｉmmunology Ｔoday
４：７２（１９８３）；コール（Ｃole）ら、モノクロ
ーナル・アンティボディーズ・アンド・キャンサー・セ
ラピー（Ｍonoclonal Ａntibodies and Ｃancer Ｔhera
py）、アラン・アール・リス・インコーポレーティッド
（Ａlan Ｒ．Ｌiss，Ｉｎｃ.）（１９８５）、７７−９
６頁）。
【００８４】抗体を産生することが知られている任意の
動物（マウス、ウサギ、等）は偽遺伝子のポリペプチド
で免疫され得る。免疫の方法は当該技術分野にてよく知
られている。このような方法にはポリペプチドの皮下、
または腹膜内注射が含まれる。当業者は、免疫に使用さ
れる本発明のＯＲＦによってコードされるタンパク質の
量が免疫された動物、ペプチドの抗原性および注射部位
に基づき変わることを認識するであろう。免疫抗原とし
て使用するタンパク質は、タンパク質の抗原性を増加す
るために修飾し、またはアジュバント中で投与すること
ができる。タンパク質の抗原性を増加する方法は当該技
術分野においてよく知られており、異種タンパク質（グ
ロブリンまたはβ−ガラクトシダ−ゼのようなもの）と
抗原を結合したり、または免疫の間、アジュバントを含
ませたりすることが含まれるが、これらに限られるもの
ではない。
【００８５】モノクローナル抗体に関しては、免疫され
た動物から脾臓細胞は除去され、ＳＰ２／０−Ａｇ１４
ミエローマ細胞のようなミエローマ細胞と融合させら
れ、ついでモノクローナル抗体を産生するハイブリドー
マ細胞となることができる。当該技術分野にてよく知ら
れている多数の方法のうちの任意の１つは、所望の特徴
を有する抗体を産生するハイブリドーマ細胞を同定する
のに使用され得る。これらには、ＥＬＩＳＡアッセイ、
ウエスタンブロット分析、またはラジオイムノアッセイ
によるハイブリドーマのスクリーニングが含まれる（ル
ッツ（Ｌutz）ら、Ｅxp．Ｃell Ｒes．１７５：１０９
−１２４（１９８８））。所望の抗体を分泌するハイブ
リドーマはクローニングされ、そのクラスおよびサブク
ラスは当該技術分野において知られた手順を使用して決
定される（カンベル、モノクローナル・アンティボディ
ー・テクノロジー：ラボラトリー・テクニクス・イン・
バイオケミストリー・アンド・モレキュラー・バイオロ
ジー、エルゼビア・サイエンス出版社、アムステルダ
ム、オランダ（１９８４））。単鎖抗体の産生を記述し
た技術（米国特許第４,９４６,７７８号）は本発明のタ
ンパク質に対する単鎖抗体を産生するのに改変され得
る。
【００８６】ポリクローナル抗体に関しては、抗体を含
有する抗血清は免疫された動物から単離され、上記の手
順のうちの１つを使用することにより所望の特異性を有
する抗体の存在についてスクリーニングされる。本発明
はさらに、検出可能な標識をされた形態において上記の
抗体を提供する。抗体はラジオアイソトープ、アフィニ
ティー標識（ビオチン、アビジンなどのようなもの）、
酵素標識（西洋ワサビペルオキシダーゼ、アルカリホス
ファターゼなどのようなもの）、蛍光標識（ＦＩＴＣま
たはローダミンなどのようなもの）、常磁性原子などの
使用によって検出可能に標識され得る。このような標識
を達成するための手順は当該技術分野においてよく知ら
れている。例えば、スターンバーガー（Ｓternberger，
Ｌ．Ａ．）ら、Ｊ．Ｈistochem．Ｃytochem．１８：３
１５（１９７０）；ベイヤー（Ｂayer，Ｅ．Ａ．）ら、
Ｍeth．Ｅnzym．６２：３０８（１９７９）；エングバ
ル（Ｅngval，Ｅ．）ら、Ｉmmunol．１０９：１２９
（１９７２）；ゴーディング（Ｇoding，Ｊ．Ｗ.）Ｊ．
Ｉmmunol．Ｍeth．１３：２１５（１９７６）を参照。
【００８７】本発明の標識された抗体は、マイコプラズ
マ・ジェニタリウムゲノムの断片が発現されている細胞
または組織を同定するためにイン・ビトロ、イン・ビボ
およびイン・シトゥアッセイに使用され得る。本発明は
さらに、固体支持体に固定化された上記の抗体を供給す
る。このような固体支持体の例にはポリカーボネートの
ようなプラスチック、アガロースおよびセファロースの
ような複合炭水化物、ポリアクリルアミドのようなアク
リル樹脂およびラテックスビーズが含まれる。このよう
な固体支持体への抗体の結合のための技術は当該技術分
野においてはよく知られている（ワイアー（Ｗeir，
Ｄ．Ｍ．）ら、「ハンドブック・オブ・エクスペリメン
タル・イムノロジー（Ｈandbook of Ｅxperimental Ｉm
munology）」第４版、ブラックウェル・サイエンティフ
ィック出版社（Ｂlackwell Ｓcientific Ｐublication
s）、オックスフォード、イングランド、第１０章（１
９８６）；ジャコビー（Ｊacoby，Ｗ．Ｄ.）ら、Ｍet
h．Ｅnzym．３４ アカデミック・プレス、ニューヨー
ク（１９７４））。本発明の固定化抗体は、本発明のタ
ンパク質のイムノアフィニティー精製のためと同様にイ
ン・ビトロ、イン・ビボおよびイン・シトゥアッセイに
使用され得る。
【００８８】３．診断アッセイおよびキット 本発明はさらに、本発明のＤＦまたは抗体のうちの１つ
を使用することにより、試験サンプル中の本発明のＯＲ
Ｆ、またはそのホモログのうちの１つの発現を同定する
方法を提供する。詳細には、このような方法は、本発明
の１つまたはそれ以上の抗体または１つまたはそれ以上
のＤＦとともに試験サンプルをインキュベートし、つい
で試験サンプル内の成分に対する該ＤＦまたは抗体の結
合をアッセイすることからなる。
【００８９】試験サンプルとともにＤＦまたは抗体をイ
ンキュベートする条件は様々である。インキュベーショ
ン条件はアッセイにおいて用いられる様式、用いられる
検出方法、およびアッセイに使用されるＤＦまたは抗体
のタイプおよび性質に依存する。当業者は、通常利用可
能なハイブリダイゼーション、増幅、または免疫学的ア
ッセイ態様のうちの任意のものが本発明のＤＦまたは抗
体を用いるのに容易に改変され得ることを認識するであ
ろう。このようなアッセイの例は、チャード（Ｃhard，
Ｔ.）、アン・イントロダクション・トゥー・ラジオイ
ムノアッセイ・アンド・リレイティッド・テクニクス
（Ａn Ｉntroduction to Ｒadioimmunoassay and Ｒela
ted Ｔechniques）、エルセビア・サイエンス出版社、
アムステルダム、オランダ（１９８６）；ブロック（Ｂ
ullock，Ｇ.Ｒ.）ら、テクニクス・イン・イムノサイト
ケミストリー（Ｔechniques in Ｉmmunocytochemistr
y）アカデミック・プレス、オーランド、フロリダ 第
１巻（１９８２）、第２巻（１９８３）、第３巻（１９
８５）；ティジッセン（Ｔijissen，Ｐ.）、プラクティ
ス・アンド・セオリー・オブ・エンザイム・イムノアッ
セイズ（Ｐractice andＴheory of Ｅnzyme Ｉmmunoass
ays）：ラボラトリー・テクニクス・イン・バイオケミ
ストリー・アンド・モレキュラー・バイオロジー、エル
セビア・サイエンス出版社、アムステルダム、オランダ
（１９８５）に記載されている。
【００９０】本発明の試験サンプルには細胞、細胞のタ
ンパク質または膜抽出物、または痰、血液、血清、血
漿、または尿のような生物学的液体が含まれる。上記の
方法において使用される試験サンプルは、アッセイの様
式、検出法の性質および、アッセイをされるべきサンプ
ルとして使用された組織、細胞または抽出物に基づき多
様であろう。細胞のタンパク質抽出物または膜抽出物を
調製する方法は当該技術分野においてよく知られてお
り、利用する系に適合するサンプルを得るために容易に
改変され得る。
【００９１】本発明の他の態様としては、本発明のアッ
セイを行なうために必要な試薬を含むキットが提供され
る。特に、本発明は、（ａ）本発明のＤＦ、または抗体
のうちの１つを含む容器；および（ｂ）以下の物を１つ
またはそれ以上含む１つまたはそれ以上の他の容器：洗
浄試薬、結合した抗体またはハイブリダイズしたＤＦの
存在を検出することができる試薬、を含む１つまたはそ
れ以上の容器を密に詰め込んで収容すべく区画化された
キットを提供する。詳細には、区画化されたキットには
試薬が別々の容器に含まれている任意のキットが含まれ
る。このような容器には、小さなガラス容器、プラスチ
ック容器またはプラスチックまたは紙のストリップが含
まれる。このような容器により、サンプルおよび試薬が
互いに混ざることなく（not cross-contained）試薬を
ある１つの区画から他の区画へ効率良く移すことがで
き、また、各容器の試薬または溶液を、ある１つの区画
から他の区画へ定量的な流儀により加えることができ
る。このような容器には、試験サンプルを受納するであ
ろう容器、アッセイに使用される抗体を含む容器、洗浄
試薬を含む容器（リン酸緩衝食塩水、トリス−バッファ
ーのようなものなど）、および結合した抗体またはＤＦ
を検出するのに使用される試薬を含む容器が含まれる。
【００９２】検出試薬のタイプには標識された核酸プロ
ーブ、標識された二次抗体、また代わるものとして、も
し一次抗体が標識されているなら、該標識抗体と反応す
ることができる酵素または抗体結合試薬が含まれる。当
業者は、開示された本発明のＤＦおよび抗体が当該技術
分野においてよく知られている確立されたキット様式の
うちの１つに容易に組み入れられることができると容易
に認識するであろう。
【００９３】４．結合試薬のスクリーニングアッセイ 本発明の単離されたタンパク質を使用することにより、
本発明はさらに本発明のＯＲＦのうちの１つによってコ
ードされているタンパク質に結合するまたは本明細書に
開示されているマイコプラズマ・ジェニタリウムゲノム
の断片のうちの１つに結合する試薬を得る方法および同
定する方法を提供する。詳細には、該方法は下記工程か
らなる： （ａ）本発明のＯＲＦのうちの１つによってコードされ
る単離されたタンパク質またはマイコプラズマゲノムの
単離された断片に試薬を接触させ；ついで（ｂ）該タン
パク質または該断片に該試薬が結合するかどうかを決定
する。上記アッセイにおいてスクリーニングされる試薬
には、ペプチド、炭水化物、ビタミン誘導体、または他
の医薬品が含まれるがこれらに限られるものではない。
該試薬ランダムに選択およびスクリーニングされてよい
し、またはタンパク質モデリング技術を使用して合理的
に選択または設計することが可能である。
【００９４】ランダムスクリーニングに関しては、ペプ
チド、炭水化物、医薬品などの試薬はランダムに選択さ
れ、本発明のＯＲＦによってコードされるタンパク質に
結合する能力についてアッセイされる。代わりに、試薬
は合理的に選択されまた設計されてよい。本明細書にお
いて、試薬は、特定のタンパク質の立体配置に基づいて
選択される場合に「合理的に選択または設計される」と
いわれる。例えば、当業者は、合理的に設計された抗ペ
プチドペプチド（例えばハービー（Ｈurby）ら、アプリ
ケーション・オブ・シンセティック・ペプチド（Ａppli
cation of Ｓynthetic Ｐeptides）：アンチセンス・ペ
プチド″（Ａntisense Ｐeptides）、シンセティック・
ペプチド（Ｓynthetic Ｐeptides）、ア・ユーザーズ・
ガイド（Ａ Ｕser's Ｇuide）、フリーマン（Ｗ．Ｈ．
Ｆreeman）、ニューヨーク（１９９２）、２８９−３０
７頁、およびカスプザーク（Ｋaspczak）ら、Ｂiochemi
stry ２８：９２３０−８（１９８９）を参照）、また
は医薬品などを産生するために、ある特定のペプチド配
列に結合することができるペプチド、医薬品などを生成
するために目下利用可能である手順を容易に改変するこ
とが可能である。
【００９５】上記に加えて、本発明の試薬の１つのクラ
スは、広く記載されているように、本発明のＯＲＦまた
はＥＭＦのうちの１つに結合することにより、遺伝子発
現を調節するのに使用され得る。上記のとおり、このよ
うな試薬は、ランダムにスクリーニングされるかまたは
合理的に設計される／選択されることができる。ＯＲＦ
またはＥＭＦをターゲティングすることにより、当業者
は、発現調節のため同じＥＭＦに依存している１つのＯ
ＲＦまたは複数のＯＲＦのいずれかの発現を調節する、
配列特異的または要素特異的な試薬を設計することが可
能である。
【００９６】ＤＮＡ結合試薬のうちの１つのクラスは、
ＤＮＡまたはＲＮＡに結合することによってハイブリダ
イズするまたは三重螺旋構造を形成する塩基残基を含む
試薬である。このような試薬は古型的なリン酸ジエステ
ルによる、リボ核酸骨格に基づき得るか、または塩基接
着能力を有する様々なスルフヒドリルまたはポリマー誘
導体であり得る。
【００９７】これら方法における使用に適している試薬
は、通常、２０〜４０塩基を含み、転写に関係する遺伝
子領域に相補的に（三重螺旋−リー（Ｌee）ら、Ｎuc
l．Ａcids Ｒes．６：３０７３（１９７９）；クーニー
（Ｃooney）ら、Ｓcience ２４１；４５６（１９８
８）；およびダーバン（Ｄervan）ら、Ｓcience ２５
１；１３６０（１９９１））、またはｍＲＮＡそのもの
に相補的に（アンチセンス−オカノ（Ｏkano）、Ｊ．Ｎ
eurochem．５６：５６０（１９９１）；オリゴデオキシ
ヌクレオチズ・アズ・アンチセンス・インヒビターズ・
オブ・ジーン・エクスプレッション（Ｏligodeoxynucle
otides as Ａntisense Ｉnhibitors of Ｇene Ｅxpress
ion）、ＣＲＣ出版社（ＣＲＣ Ｐress）、ボカ・レイト
ン、フロリダ（１９８８））設計されている。三重螺旋
の形成は、最適にはＤＮＡからＲＮＡへの転写の遮断
（shut-off）という結果となるのに対して、アンチセン
スＲＮＡハイブリダイゼーションはｍＲＮＡ分子のポリ
ペプチドへの翻訳を妨害する。両技術はモデル系におい
て有効であることが証明されている。本発明の配列に含
まれている情報は、アンチセンスまたは三重螺旋オリゴ
ヌクレオチドおよび他のＤＮＡ結合試薬の設計に必要で
ある。
【００９８】本発明のＯＲＦのうちの１つによってコー
ドされるタンパク質に結合する試薬は、該ＯＲＦによっ
てコードされるタンパク質の活性を調節することにより
細菌感染の制御において、診断試薬として使用され得
る。本発明のＯＲＦのうちの１つによってコードされる
タンパク質に結合する試薬は、マイコプラズマの成育お
よび感染をコントロールすることにおける使用のため、
公知の技術を用いて調合して医薬組成物とすることがで
きる。
【００９９】５．ワクチンおよび医薬組成物 本発明はさらに、マイコプラズマ・ジェニタリウムまた
は他の関連した生物の成育の調節にイン・ビボまたはイ
ン・ビトロにて使用され得る医薬を提供する。本明細書
において使用する「医薬」とは、公知の技術を使用する
ことにより調合して医薬組成物を提供することができる
物の組成物として定義されている。本明細書において使
用する「本発明の医薬」とは、本発明のＯＲＦによって
コードされるタンパク質由来の医薬、または本明細書に
記載のアッセイを使用することにより同定される医薬を
いう。
【０１００】本明細書において、医薬は、該医薬が問題
となっている生物の成育の速度、***の速度、または生
存能力を減少させる場合に「イン・ビボまたはイン・ビ
トロにおいてマイコプラズマ種または関連した生物の成
育を調節した」といわれる。本発明の医薬は多くの仕方
で、生物の成育を調節することできるが、活性の基礎を
なすメカニズムの理解は本発明の医薬の使用を実行する
のに必要ではない。医薬のうちの幾つかは、重要なタン
パク質に結合することにより該タンパク質の生物学的活
性を妨害することにより成育を調節するであろうし、他
の医薬は結合を妨害するかまたは生物体の生体本来の免
疫系をより活性化する生物の外表面の成分に結合する。
代わりに、医薬には本発明のＯＲＦのうちの１つによっ
てコードされているタンパク質が含まれ、ワクチンとし
て機能してよい。表面膜成分、例えばＬＰＳに基づくワ
クチンの開発および使用は当該技術分野においてよく知
られている。
【０１０１】本明細書において使用する「関連した生
物」とは、その成育が本発明の医薬の１つにより調節さ
れ得るあらゆる生物を含む広範な意味の語句である。一
般に、このような生物は、医薬の標的であるタンパク質
またはワクチンとして使用されるタンパク質のホモログ
を含むであろう。このように、関連した生物は細菌であ
る必要はなく、真菌またはウイルス病原体であってもよ
い。本発明の医薬および医薬組成物は経口、局所、静脈
内、腹腔内、筋肉内、皮下、鼻腔内、または皮内経路に
よってのような簡便な方法にて投与できる。医薬組成物
は特定の適応症の処置および／または予防に有効な量に
て投与される。概して、それらは少なくとも約１０μｇ
／ｋｇ体重の量にて投与され、たいていの場合、１日あ
たり約８ｍｇ／Ｋｇ体重を超えない量にて投与されるで
あろう。殆どの場合、投与量は投与経路、徴候などを考
慮して、毎日約１０μｇ／ｋｇ〜約１ｍｇ／Ｋｇ体重の
範囲である。
【０１０２】本発明の医薬は天然の形態にて使用され得
るかまたは化学的誘導体を形成すべく修飾され得る。本
明細書において、分子は、普通は該分子の一部ではない
付加的な化学残基を含む場合に、他の分子の「化学的誘
導体」といわれる。このような残基は分子の溶解度、吸
収、生物学的半減期などを改善するかもしれない。代わ
りに、これら残基は該分子の毒性を減少させ、該分子の
望ましくない、副作用を除去または減弱させるかもしれ
ない。このような効果を媒体することができる残基はレ
ミントンズ・ファーマシューティカル・サイエンスィズ
（Ｒemington'sＰharmaceutical Ｓciences）（１９８
０）に開示されている。例えば、所定の抗体への親和性
のような機能的誘導体の免疫学的特徴における変化は、
競合タイプのイムノアッセイによって測定される。免疫
調節（immunomodulation）活性における変化は適当なア
ッセイによって測定される。酸化還元または熱安定性、
生物学的半減期、疎水性、タンパク質加水分解への感受
性または担体とのまたは多量体への凝集の傾向のような
タンパク質特性の修飾は、当業者によく知られている方
法によってアッセイされる。
【０１０３】本発明の医薬の治療学的効果は、任意の適
当な手段（すなわち、吸入、静脈内、筋肉内、皮下、経
腸、または非経口）によって患者に該医薬を提供するこ
とにより得ることができる。該生物の成育が制御される
血液または組織内の有効濃度を達成するように、本発明
の医薬を投与することが好ましい。有効血中濃度を達成
するため、好ましい方法は注射によって医薬を投与する
ことである。投与は、連続注入または１回または多数回
にわたる注射によってよい。
【０１０４】患者に本発明の医薬の１つを与える場合
に、投与された医薬の用量は患者の年齢、体重、身長、
性別、一般的な医療条件、既往症などのような因子に依
存して変化するであろう。概して、約１ｐｇ／ｋｇ〜１
０ｍｇ／ｋｇ（患者の体重）の範囲にわたる医薬の服用
量を受領者に与えるのが望ましいが、より低いまたはよ
り高い服用量が投与されてもよい。該治療学的に効果的
な服用量は本発明の医薬または他の医薬の組み合わせに
よって低くすることができる。
【０１０５】本明細書において、２つまたはそれ以上の
化合物または医薬は、（１）各化合物の生理学的効果、
または（２）各化合物の血清濃度が同時に測定され得る
場合、互いに「組み合わせて」投与されるといわれる。
本発明の組成物は他の医薬の投与と同時に、それに先立
ち、またはそれに引き続いて投与され得る。本発明の医
薬は標的生物の成育速度（上記で定義したように）を減
少させるのに十分である量にて受領患者に与えられるよ
う意図されている。
【０１０６】本発明の医薬の投与は「予防上」または
「治療上」の目的のいずれであってもよい。予防上の目
的で与えられる場合、医薬は生物の成育を示す任意の徴
候に先立って与えらえる。該医薬の予防上の目的での投
与は、その後の感染の開始を防ぎ、減弱し、または開始
の割合を減少させる。治療上の目的で与えられる場合、
医薬は感染の徴候の開始時に（またはそのすぐ後に）与
えられる。該化合物の治療上の目的での投与は感染の病
理上の徴候を弱め、回復速度を上昇させる。
【０１０７】本発明の医薬は製薬学的に許容しうる形態
にておよび治療上の目的に有効な濃度にて哺乳類に投与
される。組成物は、その投与が受領患者において許容し
うる場合に「薬理学上許容しうる」といわれる。このよ
うな医薬は、その投与量が生理学的に有意である場合、
「治療学的に有効な量」にて投与されているといわれ
る。医薬は、その存在が受領患者の生理機能における検
出可能な変化という結果となるならば、生理学的に有意
であるといわれる。
【０１０８】本発明の医薬は、製薬上有用な組成物を調
製するための公知の方法により調合することができ、そ
れによってこれらの物質、またはその機能的な誘導体が
製薬学上許容しうる担体ビヒクルに混合される。適当な
ビヒクルおよびその調合は、他のヒトタンパク質、例え
ばヒト血清アルブミンを含めて例えばレミントンズ・フ
ァーマシューティカル・サイエンスィズ（第１６版、オ
ソル（Ｏsol，Ａ.）編、マック（Ｍack）、イーストン
（Ｅaston）ペンシルベニア（１９８０））に記載され
ている。有効な投与に適した製薬学的に許容しうる組成
物を生成するには、このような組成物は、適当な量の担
体ビヒクルと共に、本発明の医薬の１つまたはそれ以上
を有効量含むであろう。
【０１０９】別の製薬方法を作用の持続時間を制御する
ために使用してよい。制御放出製剤は、本発明の医薬の
1つまたはそれ以上と複合体を形成しまたは吸収するポ
リマーの使用によって達成し得る。制御された送達は適
当な巨大分子（例えばポリエステル、ポリアミノ酸、ポ
リビニル、ピロリドン、酢酸ビニルエチレン（ethylene
vinylacetate）、メチルセルロース、カルボキシメチル
セルロース、またはプロタミン、硫酸塩）および、巨大
分子の濃度の選択並びに制御放出のための導入方法によ
って行なうことができる。制御放出製剤による作用の持
続の制御のための他の可能な方法は、本発明の医薬をポ
リエステル、ポリアミノ酸、ヒドロゲル、ポリ（乳酸）
またはエチレン酢酸ビニルコポリマーなどのポリマー物
質の粒子に導入することである。別法として、ポリマー
粒子にこれらの医薬を導入する代わりに、これらの物質
を例えば、コアセルベーション法または界面重合により
調製したマイクロカプセル、例えばそれぞれヒドロキシ
メチルセルロースまたはゼラチン−マイクロカプセルお
よびポリメタクリル酸メチルマイクロカプセル中、また
はコロイド状薬物送達システム、例えば、リポソーム、
アルブミン微小球、（albumin microspheres)、マイク
ロエマルジョン、ナノ粒子（nanoparticles）、および
ナノカプセル（nanocapsules）またはマクロエマルジョ
ン中に捕捉することが可能である。このような技術は、
レミントンズ・ファーマシューティカル・サイエンスィ
ズ（１９８０）に開示されている。
【０１１０】本発明はさらに、本発明の医薬組成物の成
分の１つまたはそれ以上を充填した１つまたはそれ以上
の容器が含まれる製薬パックまたはキットを提供する。
このような容器に関連して医薬または生物学的製品の製
造、使用または販売を統制している政府機関によって、
規定された形態において注意書があり、それにはヒトの
投与のための製造、使用、または販売の当局による認可
を反映しているのである。加えて、本発明の医薬は他の
治療上の化合物と共に使用されてよい。
【実施例】
【０１１１】実験 実施例１ 実験計画および方法の概要 １．ショットガンシークエンシング戦略 全ゲノムシークエンシングへのショットガンアプローチ
の全体の戦略は、表３に略述されている。ショットガン
シークエンシングの理論は、ポワソン分布ｐx＝ｍxｅ／
ｘ！（式中、ｘはある事象の起こる数であり、ｍは起こ
る数の平均値である）の等式の適用に従う。ある量のラ
ンダム配列を生成した後に所定の塩基がシークエンシン
グされない確率を決定するため、Ｌはゲノムの長さ、ｎ
はシークエンシングされたクローン挿入端の数、ｗはシ
ークエンシングで読み取れた長さとするなら、ｍ＝ｎｗ
／Ｌであり、所定の塩基に先立つ、ｗ塩基のうちのいず
れにおいてもクローンが得られない確率、すなわち、塩
基がシークエンシングされない確率はｐ0＝ｅ-mであ
る。単位形態として倍数カバレッジ（fold coverage）
を使用すると、配列の５８０ｋｂがランダムに生成した
後は、ｍ＝１で、１Ｘカバレッジを表すことがわかる。
この場合、ｐ0＝ｅ-1＝３７であり、それゆえ約３７％
がシークエンシングされていない。５Ｘカバレッジ（両
挿入端からシークエンシングされた約３１５０クロー
ン）ではｐ0＝ｅ-5＝０.００６７、すなわち６７％がシ
ークエンシングされていないことになる。総ギャップ長
はＬｅ-mで、ギャップの平均の大きさはＬ／ｎである。
５Ｘカバレッジは平均約８０ｂｐの大きさの約４８ギャ
ップを残すであろう。この処理は本質的にランダー（Ｌ
ander）およびウォーターマン（Ｗaterman）のものであ
る。表４は平均的な断片の大きさ４００ｂｐにて５８０
ｋｂのカバレッジのランダムシークエンシング実験のコ
ンピュータシミュレーションを示している。
【０１１２】２．ランダムライブラリーの構築 実際のシークエンシング間に上記のランダムモデルを正
確に近づけるために、クローン化されたゲノム断片の殆
ど理想的なライブラリーが要求される。マイコプラズマ
・ジェニタリウムゲノムの染色体ＤＮＡを機械的に切断
し、平滑末端を作るのにＢＡＬ３１ヌクレアーゼにて消
化し、アガロースゲル電気泳動によってサイズ分画し
た。２.０ｋｂの大きさの範囲の断片を切り出し、回収
した。これらの断片を、ＳmaＩにて切断されホスファタ
ーゼ処理された、ｐＵＣ１８ベクターにライゲートし、
ライゲーションした産物をアガロースゲル電気泳動によ
って分画した。線形になったベクターおよび挿入バンド
を切り出し、回収した。線形になった組換え体分子の末
端をＴ４ポリメラーゼ処理によって修復し、ついで該分
子をライゲーションして環状にした。この２つの段階の
手順は、二重挿入キメラ（＜１％）または遊離のベクタ
ー（＜１％）からの最少の汚染を有し、二重挿入プラス
ミド組換え体からの最少の汚染を有する単一挿入プラス
ミド組換え体の分子的にランダムなコレクションという
結果となった。ランダムさからの偏差はクローニングの
間に最も起こり易い。全ての組換えおよび制限機能が欠
失している大腸菌宿主細胞を、再配列（rearrangemen
t）、欠失、および制限によるクローンの損失を防ぐの
に使用した。形質転換された細胞を、抗生物質を撒いた
プレートに直接プレーティングして通常のブロス回収期
を回避し、最も速く成育している細胞の増殖および選択
を可能にした。全てのコロニーが大きさに関係無く鋳型
の調製に取られた。「有毒な（poison）」ＤＮＡまたは
有害な遺伝子産物のために失われたクローンのみをライ
ブラリーから除き、期待されたよりもギャップの数が僅
かに増加した。
【０１１３】マイコプラズマ・ジェニタリウムランダム
挿入ライブラリーの品質を評価するため、配列データを
Ｍ１３Ｆプライマーを使用することにより約２０００の
鋳型から得た。ランダム配列断片は５００、１０００、
１５００、および２０００配列断片が得られた後、ザ・
インスティチュート・フォー・ゲノミック・リサーチ
（Ｔhe Ｉnstitute for Ｇenomic Ｒesearch）（ＴＩＧ
Ｒ）のオートアセンブラーソフトウェアを使用すること
によってアセンブルされ、独特のアセンブル塩基対の数
を決定した。アセンブリーの進行は、２０００配列断片
までのアセンブリーから得た実際のデータを使用してプ
ロットされ、理想的なプロットにて提供されているデー
タと比較した。理想的なプロットからの実際のアセンブ
リーデータの逸脱は本質的に見られず、このことは本発
明者らが二重−挿入キメラまたは遊離のベクターからの
汚染が最小である理想的なランダムライブラリーに近い
ものを構築したことを示している。
【０１１４】３．ランダムＤＮＡシークエンンシング ５７６０のプラスミド鋳型が、製造業者たちによって示
唆されたように、ＡＧＴＣ（ゲイザーズバーグ（Ｇeith
ersburg）、メリーランド）と共同で開発された「ボイ
ラービード（boiler bead）」調製方法によって調製さ
れた。該ＡＧＴＣ法は細菌増殖から最終ＤＮＡ精製にい
たるまでのＤＮＡ調製の全ての段階について９６−ウェ
ル様式にて行なわれる。鋳型濃度は、ヘキストダイ（Ｈ
oechstＤye）およびミリポアーサイトフルオアー（Ｍil
lipore Ｃytofluor）によって決定された。ＤＮＡ濃度
は調節されず、低産生鋳型が同定され、可能な場合にシ
ークエンシグされなかった。シークエンシング反応を、
Ｍ１３正（−２１Ｍ１３）プライマーおよびＭ１３逆
（ＲＰ１）プライマーのためのアプライド・バイオシス
テムズ・ＰＲＩＳＭ・レディ・リアクション・ダイ・プ
ライマー・サイクル・シークエンシング・キッツ（Ａpp
lied Ｂiosystems ＰＲＩＳＭ Ｒeady Ｒeaction Ｄye
Ｐrimer Ｃycle Ｓequencing Ｋits）とともにＡＢ・キ
ャタリスト・ラブ・ステーション（ＡＢ Ｃatalyst Ｌ
ab station）またはパーキン−エルマー・９６００・サ
ーモサイクラーズ（ Ｐerkin-Ｅlmer ９６００ Ｔhermo
cyclers）を使用してプラスミド鋳型に対して行なっ
た。染料ターミネーターシークエンシング反応を、アプ
ライド・バイオシステムズ・レディ・リアクション・ダ
イ・ターミネーター・サイクル・シークエンシング・キ
ッツ（Ａpplied Ｂiosystems Ｒeady Ｒeaction Ｄye
Ｔerminator Ｃycle Ｓequencing Ｋits）を用い、パー
キン−エルマー・９６００・サーモサイクラー上でラム
ダ鋳型に対して行なった。９,８６４のシークエンシン
グ反応が２カ月をかけて平均１０ 台のＡＢ３７３ＤＮ
Ａシークエンサーを使用して４人によりプロジェクトの
ランダム相の間に行なわれた。全てのシークエンシング
反応は、ＡＢ３７３のストレッチモディフィケーション
（Ｓtretch modification）を用い、主として３６ｃｍ
の読み取り充分な距離を使用して分析された。全体のシ
ークエンシング成功率はＭ１３−２１配列では８８％で
あり、Ｍ１３ＲＰ１配列では８４％であった。平均使用
可能な読み取り長はＭ１３−２１配列では４８５であ
り、Ｍ１３ＲＰ１配列では４４１であった。
【０１１５】当該技術は、ショットガンアセンブリープ
ロジェクトにおいての整列群（contigs）の整列を容易
にするためにシークエンシング鋳型の両端からの配列を
使用する価値を記載している。当業者はＭ１３−２１
（正）プライマーに比較してＭ１３ＲＰ１（逆）プライ
マーを用いて行なわれたシークエンシング反応の読み取
り長が短く成功率が低いことに対して両端シークエンシ
ングの望ましさ（低い総鋳型数の低減少したコストを含
む）を比較考慮しなければならない。このプロジェクト
では本質的に全ての鋳型は両端からシークエンシングさ
れた。
【０１１６】４．自動化サイクルシークエンシングのプ
ロトコール ５台のＡＢＩキャタリスト・ロボット（ＡＢＩ Ｃataly
st robots）および１０台のＡＢＩ３７３自動化・ＤＮ
Ａ・シークエンサー（ＡＢＩ３７３ Ａutomated ＤＮＡ
Ｓequencers）を使用してシークエンシングは構成され
た。該キャタリスト・ロボットはＤＮＡシークエンシン
グ反応のために特別に開発された公的に利用可能な高性
能のピペッティングおよび温度制御ロボットである。該
キャタリストは、前もってアリコートされた鋳型と、デ
オキシヌクレオチドおよびジデオキシヌクレオチド、Ｔ
ａｑ熱安定性ＤＮＡポリメラーゼ、蛍光標識されたシー
クエンシングプライマーおよび反応緩衝液からなる反応
混合物と混合する。反応混合物および鋳型はアルミニウ
ム９６−ウェルサーモサイクリングプレート（thermocy
cling plate）のウェル中で混合された。３０回連続の
線形増幅（例えば、１つのプライマー合成）の工程が、
変性、プライマーおよび鋳型のアニーリング、およびＤ
ＮＡ合成の伸長を含み行なわれた。サーモサイクリング
プレート上のゴム製ガスケットを有する加熱された蓋に
より、油を上にかぶせる必要なく蒸発が妨げられた。
【０１１７】２つのシークエンシングのプロトコールが
使用された：染料で標識されたプライマー（dye-labell
ed primers）法および染料で標識されたジデオキシ・チ
ェーン・ターミネーター（dye-labelled dideoxy chain
terminators）法である。ショットガンシークエンシン
グには４つの染料で標識されたプライマーが使用され、
４つのターミネーターヌクレオチドの各々のために１つ
ずつ使用される。各染料−プライマーは異なる蛍光染料
にて標識され、これにより個々の４つの反応は電気泳
動、検出、および塩基呼び出し（base-calling）のため
に３７３ＤＮＡシークエンサーの１つのレーンに合わせ
ることができるのである。目下、ＡＢＩはシークエンシ
ングのために必要な鋳型以外の全ての試薬を含む前もっ
て混合された反応混合物を大容量のパッケージに提供し
ている。シークエンシングは、プラスミド鋳型が一般的
により長い使用可能な配列を持っているが、プラスミド
鋳型およびＰＣＲにより得られた鋳型の両方で、殆ど等
しい複製度（fidelity）を持った染料プライマー法およ
び染料ターミネーター法で行なわれ得る。
【０１１８】総数９６０のサンプルのために、３２の反
応が毎日３７３シークエンサーにかけられた。電気泳動
は製造業者のプロトコールに従って夜通し流され、その
データは１２時間で収集された。電気泳動および蛍光検
出に続いて、ＡＢＩ３７３にて自動化レーントラッキン
グ（lane tracking）および塩基呼び出しが行なわれ
る。レーントラッキングは視覚的に確かめられた。各配
列の電気泳動図（または蛍光レーントレース）が視覚的
に調べられ、その品質が評価された。低い品質の引きず
った配列は除去され、配列そのものはソフトウェアサイ
ベース（Ｓybase）データベースを介してシークエンサ
ーにかけられた（８ｍｍテープに毎日保管された）。リ
ーディングベクターポリリンカー配列（Ｌeading vecto
r polyliker sequence）は自動的にソフトウェアプログ
ラムによって除去された。ＡＢＩ３７３シークエンサー
からストレッチ・ライナーズ（Stretch Liners）へ変換
された配列の平均編集長は約４６０ｂｐであった。
【０１１９】情報科学 １．データ管理 大スケールのシークエンシングラボのため多数の情報管
理システム（ＬＩＭＳ）が開発されている。使用者の誤
りを減少させるため可能な場合は常に自動化されたデー
タフローを可能とするシステムが使用された。得られた
配列情報を収集しアセンブルさせるのに使用された該シ
ステムは、サイベースＲＤＢＭＳ（Ｓybase ＲＤＢＭ
Ｓ）を使用して作られた関係データ管理システムに集中
させられている。該データベースは鋳型の調製からゲノ
ムの最終分析にいたる全演算を行う間に集められた全て
の情報を記憶し相互に関連づけるよう設計されている。
ＡＢ３７３シークエンサーの未処理出力はマッキントッ
シュプラットフォームに基づき、選択されたデータ管理
システムはユニックス（Ｕnix）プラットフォームに基
づいているので、使用者の最小限の努力により分析結果
同様未処理データがデータベースに継目なくフローでき
るための様々なマルチユーザ、クライエントサーバアプ
リケーションが設計され実行されることが必要であっ
た。
【０１２０】２．アセンブリー ８,４７２配列断片からの配列データはマイコプラズマ
・ジェニタリウムゲノムをアセンブリーするのに使用さ
れた。該アセンブリーはＴＩＧＲにて開発された新規の
アセンブリー機関（ＴＩＧＲアセンブラー−以前に設計
されたＡＳＭＧ）を使用することにより行なわれた。該
ＴＩＧＲアセンブラーは同時にゲノムの断片を群らがら
せアセンブルさせる。必要な速度を得るため、ＴＩＧＲ
アセンブラーは潜在配列断片のリストを作るために１０
ｂｐのオリゴヌクレオチドサブ配列の寄せ集め表を作
る。各断片の潜在的重なりの数は、どの断片が繰り返し
要素に相当しやすいかを決定する。単一のシード配列断
片から開始し、該ＴＩＧＲアセンブラーは、オリゴヌク
レオチドの含量に基づき最適にマッチした断片を加えよ
うと試みることにより現行の整列群（contig）を拡張す
る。現行の整列群および候補断片は最適なギャップアラ
インメント（optimal gap alignments）を提供するスミ
ス−ウォーターマン（Ｓmith-Ｗaterman）アルゴリズム
の改良版を使用して並べられる。現行の整列群はマッチ
の質の厳重な基準に適合する場合にのみ、該断片によっ
て伸長される。マッチの基準には重なりの最少の長さ、
マッチしていない端の最大長、およびマッチの最小パー
セントが含まれる。これらの基準は、自動的に該ＴＩＧ
Ｒアセンブラーによって最小カバレッジ領域において低
められ、繰り返し要素を含む良い機会の領域においては
高められる。散在的キメラ断片および繰り返し要素の境
界を表す断片はしばしばアラインメントの端の部位にお
ける部分的なミスマッチに基づき拒絶され、該現行の整
列群から排除される。該ＴＩＧＲアセンブラーは各鋳型
の両端からのシークエンシングと合わせてクローンの大
きさの情報を利用するよう設計されている。該ＴＩＧＲ
アセンブラーは同じ鋳型の２端からの配列断片が該整列
群において互いに向き合い、ある範囲の塩基対（所定の
ライブラリーの公知のクローンの大きさに基づき限定可
能な各クローン）内に位置することを強制する。マイコ
プラズマ・ジェニタリウムの８,４７２の配列断片のア
センブリーはＳＰＡＲＣenter２０００上にてのＣＰＵ
時間の１０時間が必要であった。全ての整列群は、該整
列群内にての各断片の位置および共通の配列そのものに
ついての広い情報を表すサイベース構造にかけられた。
この工程の結果は２つのグループに整理された約４０の
整列群であった（下記参照）。該ＴＩＧＲアセンブラー
の工程の高ストリンジェンシーのために、お互いに対し
て該ＴＩＧＲアセンブラー工程により作られた全ての整
列群のＦＡＳＴＡ（ＧＲＡＳＴＡ）アラインメントを行
なうのが有用であることがわかった。この方法にてさら
に重なりが検出され、２グループにおける２６整列群に
データセットの圧縮を可能にした。
【０１２１】閉鎖の達成 完全なゲノム配列は整列群間のギャップのシークエンシ
ングにより得られた。他のゲノムシークエンシングプロ
ジェクトではギャップの充満が時間および費用の主要部
分を占めたが、それは本発明においては最小であった。
これは主に、１）ランダムクローンの数およびシークエ
ンシング反応を行った結果としてのゲノムの飽和、２）
ストレッチ・ライナーズから得られたより長い読み取り
長、３）整列群をつなぐために得られたアンカー末端
（anchored ends）、および４）高スループットシーク
エンシング能力（high throughput sequencing facilit
y）の全体としての性能および効率によるものであっ
た。
【０１２２】ギャップは表４に示されているように推定
されたランダムベースで起こり、シミュレートされたラ
ンダムシークエンシングを示している。これらのギャッ
プは一般に、大きさにして２００ｂｐより小さかった。
全てのギャップはギャップに接している鋳型上でさらに
シークエンシングすることにより閉じられた。これらの
場合、ギャップ両端からの配列伸長のためのオリゴプラ
イマーは当該技術分野において公知の技術を使用して作
られた。これは、ギャップ領域に二重標準カバレッジを
与えた。
【０１２３】ショットガン法によって得られた配列情報
が多く重複することは非常に正確な配列を与えた。本発
明者らの配列の正確さは、得られた配列情報をジーンバ
ンク（ＧenＢank）データベースに存在する公知のマイ
コプラズマ・ジェニタリウム遺伝子に対して比較するこ
とによって確証された。本発明者らの染色体構造の正確
さは制限酵素による消化を公知のマイコプラズマ・ジェ
ニタリウムの制限酵素地図と比較することによって確認
された。マイコプラズマ・ジェニタリウムのＥcoＲＩに
よる制限酵素地図は図１に示されており、表５に表にし
て示されている。
【０１２４】遺伝子の同定 マイコプラズマ・ジェニタリウムゲノムＤＮＡに特異的
な成分マトリクス（composition matorices）を使用す
ることによりジーンワークスプログラム（the program
ＧeneＷorks）にてコーディングの可能性を評価するこ
とによってマイコプラズマ・ジェニタリウムのＯＲＦを
まず定めた。該ＯＲＦ配列（およびフランキング配列の
３００ｂｐ）は非重複（non-redundant）細菌タンパク
質（ＮＲＢＰ）のデータベースに対して検索するのに使
用される。重複分（redundancy）は２段階にてＮＲＢＰ
から除去された。（１）すべてのＤＮＡコーディング配
列をジーンバンク（リリース８５）から抽出し、同じ種
からの配列を互いに検索した。＞１００ヌクレオチドの
領域にわたって９７％の類似性を有する配列を結合し
た。（２）該配列は翻訳され、スイス−プロット（Ｓwi
ss-Ｐrot）（リリース３０）における全ての配列とタン
パク質比較に使用された。同じ種に属し、３３のアミノ
酸にわたって＞９８％の類似性を有する配列が結合され
た。ＮＲＢＰは２３７５１のジーンバンク配列からの２
１４４５の配列および１０９９の異なる種からの１１１
８３のスイス−プロット配列からなる。
【０１２５】検索は、（１）タンパク質データベースに
対する検索のための全部で６つのリーディングフレーム
（読み枠（reading frame））において疑問となるＤＮ
Ａ配列を翻訳し、（２）疑問となっている部分にマッチ
するタンパク質配列を同定し、（３）改変されたスミス
−ウォーターマンアルゴリズムを使用してタンパク質−
タンパク質マッチを並べるアルゴリズムを使用して行な
われた。ＤＮＡ配列において挿入または欠失がフレーム
シフトエラーを生み出す場合においては、アラインメン
トアルゴリズムは最大の類似性のタンパク質領域で開始
し、３００ｂｐフランキング領域を使用して同じデータ
ベースマッチにアラインメントを拡張した。フレームシ
フトエラーを含むことが知られている領域はデータベー
スに保存され、訂正の可能性を評価された。役割のカテ
ゴリイはリレイらによって大腸菌の産物のために以前に
定義されたものから採用された。役割の割り当ては、該
ＯＲＦＳのタンパク質配列とリレイデータベース中のス
イス−プロット配列を結合することによってタンパク質
配列レベルでマイコプラズマ・ジェニタリウムＯＲＦＳ
についてなされた。
【０１２６】マイコプラズマ・ジェニタリウムゲノムの
シークエンシング、ゲノム分析およびゲノムの比較の詳
細な記載 本発明者らは、ヘモフィルス・インフルエンゼゲノムの
分析にうまく応用されている、全染色体ショットガンシ
ークエンシングおよびアセンブリー法（フレイシュマン
（Ｒ．Ｆleischmann）ら、Ｓcience ２６９：４９６
（１９９５））を使用することにより、該マイコプラズ
マ・ジェニタリウムゲノムの完全なヌクレオチド配列
（５８０,０７１ｂｐ）を決定した。これらのデータは
真正細菌ヘモフィルス・インフルエンゼの完全なゲノム
配列（１.８３Ｍｂ）の記載と共に、全ゲノムレベルで
ゲノムを比較する機会を初めて提供した。本発明者らの
最初の全ゲノム比較は、マイコプラズマ・ジェニタリウ
ムおよびヘモフィルス・インフルエンゼの異なる生理学
的および代謝的能力を反映しているゲノム内容における
の根本的な差異を明らかにしている。
【０１２７】全ゲノムショットガンシークエンシングお
よびアセンブリーのための方法および戦略は、以前にヘ
モフィルス・インフルエンゼのために記載されたものと
同様である（フレイシュマンら、Ｓcience ２６９：４
９６（１９９５））。とりわけ、全部で５０μｇの精製
されたマイコプラズマ・ジェニタリウム株Ｇ−３７ＤＮ
Ａ（ＡＴＣＣ Ｎｏ.３３５３０）はヘイフリックの培地
（Ｈayflick's medium）にて成育された細胞から単離さ
れた。ＤＮＡ５０μｇ、３００ｍＭの酢酸ナトリウム、
１０ｍＭトリス塩酸、１ｍＭ ＥＤＴＡおよび３０％グ
リセロールを含む混合物（９９０μｌ）はネブライザー
チャンバにおいて０℃に冷やされ、６０秒間４ｌｂｓ／
ｉｎ2で切断された。該ＤＮＡはエタノール沈澱され、
５０μｌのトリス−ＥＤＴＡ（ＴＥ）バッファーに平滑
末端を作るために再溶解された；その一部４０μｌが２
単位のＢＡＬ３１ヌクレアーゼ（ニュー・イングランド
・バイオラブズ）で８５μｌのＢＡＬ３１バッファーに
て３０℃で１０分間消化された。該ＤＮＡはフェノール
抽出され、エタノール沈澱され、６０μｌのＴＥバッフ
ァーに溶解され、１％低溶解アガロースゲル上で分画さ
れた。ある画分（２.０ｋｂ）が切り出され、フェノー
ル抽出され、２０μｌのＴＥバッファーに再溶解され
た。２段階のライゲーション手順が、＞９９％が単一挿
入であるような挿入が組換え体の９９％に含まれるプラ
スミドライブラリーを生成するのに使用された。最初の
ライゲーション混合物（５０μｌ）は約２μｇのＤＮＡ
断片、２μｇのＳｍａＩ＋細菌アルカリホスファターゼ
ｐＵＣ１８ＤＮＡ（ファルマシア）、およびＴ４ＤＮＡ
リガーゼ（ＧＩＢＣＯ／ＢＲＬ）１０単位が含まれ、４
℃にて５時間インキュベートされた。フェノール抽出お
よびエタノール沈澱の後、該ＤＮＡは２０μｌのＴＥバ
ッファーに溶解され、１％低溶解アガロースゲル上の電
気泳動により分離された。挿入（ｉ）、ベクター
（ｖ）、ｖ＋ｉ、ｖ＋２ｉ、ｖ＋３ｉなどの大きさで同
定され臭化エチジウム染色され線形化されたＤＮＡバン
ドのはしごが、３６０ｎｍの波長の紫外線によって視覚
化された。ｖ＋ｉＤＮＡは切り出されて２０μｌのＴＥ
バッファーに回収された。該ｖ＋ｉ ＤＮＡは、供給者
によって推薦されたバッファー条件の下、線形化された
ｖ＋ｉ断片、４つのデオキシヌクレオチド三リン酸（ｄ
ＮＴＰ）（各２５μＭ）、およびＴ４ポリメラーゼ３単
位（ニュー・イングランド・バイオラブズ）を含む反応
混合物（５０μｌ）中において３７℃で５分間Ｔ４ポリ
メラーゼ処理することにより平滑末端化された。フェノ
ール抽出およびエタノール沈澱の後、修復されたｖ＋ｉ
線形断片は２０μｌのＴＥに溶解された。環形成のため
の最終ライゲーションは、５μｌのｖ＋ｉ ＤＮＡおよ
びＴ４リガーゼ５単位を含む反応混合物（５０μｌ）に
おいて１５℃で一夜行なわれた。該反応混合物は６７℃
にて１０分間加熱され、−２０℃にて保存された。
【０１２８】形質転換に関しては、エピキュリアン・シ
ュアー・２・スーパーコンピテント・セルズ（Ｅpicuri
an ＳＵＲＥ ２ Ｓupercompetent Ｃells）（ストラタ
ジーン２００１５２）の１００μｌ部分が氷上で溶かさ
れ、氷上で冷やされたファルコン２０５９（Ｆalcon ２
０５９）チューブに移された。１.４２Ｍのβ−メルカ
プトエタノールが１.７μｌの容量にて、最終濃度が２
５ｍＭとなるように細胞に加えられた。細胞は、氷上で
１０分間インキュベートされた。最終ライゲーション混
合物のサンプル１μｌが細胞に加えられ、氷上で３０分
間インキュベートされた。該細胞は４２℃にて３０秒間
熱処理され、２分間氷上に戻された。液体培養における
成長（outgrowth）期は形質転換された任意の細胞の優
先的な成育を最小にするため省かれた。代わりに、該形
質転換された細胞は栄養素が豊富である５ｍｌのＳＯＢ
アガーの底面層を含む（１.５％ＳＯＢアガーは、２０
ｇのトリプトン、５ｇの（酵母エキス）、０.５ｇのＮ
ａＣｌ、および１.５％ジフコアガー／ｌからなる）Ｓ
ＯＢプレート上に直接置かれた。該５ｍｌ底面層はＳＯ
Ｂアガー１００ｍｌあたり０.４ｍｌのアンピシリン
（５０ｍｇ／ｍｌ）を添加された。１５ｍｌのＳＯＢア
ガー表面層はＳＯＢアガー１００ｍｌあたり１ｍｌのＭ
ｇＣｌ2（１Ｍ）および１ｍｌのＭｇＳＯ4（１Ｍ）を添
加された。１５ｍｌのＳＯＢアガー表面層はプレーティ
ングの直前に注がれた。ライブラリーの力価は形質転換
の１０μｌアリコートあたり約１００コロニーであっ
た。
【０１２９】完全なヘモフィルス・インフルエンゼゲノ
ムのシークエンシングおよびアセンブリーから学んだ教
訓の１つは、整列群の整列とギャップ閉鎖は該プロジェ
クトのランダムシークエンシングフフェイズが少なくと
も６倍のカバレッジにてシークエンシングされたゲノム
の少なくとも９９.８％−９９.９％まで続けられた場合
に最も効率良いということであった。マイコプラズマ・
ジェニタリウムゲノムのためにこのカバレッジを得るた
めに必要なランダムシークエンシング反応の数を計算す
るため、本発明者らはポワソン分布のランダーおよびウ
ォーターマンの応用［ランダー（Ｅ.Ｓ.Ｌander）およ
びウォーターマン（Ｍ.Ｓ.Ｗaterman）、Ｇenomics
２：２３１（１９８８）］（その際、ｐx＝ｅ-nw/Lであ
る）を使用した。ｐxは所定の任意の塩基がシークエン
シングされない確率、ｎはシークエンシングされたクロ
ーン挿入端の数、ｗはｂｐにおける各鋳型の平均読み取
り長、およびＬはｂｐにおけるゲノムの大きさである。
編集後に、平均シークエンシング読み取り長が４５０ｂ
ｐである５８０ｋｂのゲノムに関して、約８６５０のシ
ークエンシング反応（または両端からシークエンシング
された４３２５のクローン）は理論上ゲノムの９９.８
５％のカバレッジを提供するに違いない。このカバレッ
ジのレベルはシークエンシングされていない平均７０ｂ
ｐの大きさの約１０のギャップを残すに違いない。
【０１３０】マイコプラズマ・ジェニタリウムゲノムラ
イブラリーの質を査定するために、配列データはＭ１３
正（Ｍ１３−２１）およびＭ１３逆（Ｍ１３ＲＰ１）プ
ライマーの両方を使用して約６００の鋳型の両端から得
られた。配列断片はＴＩＧＲアセンブラーを使用してア
センブリーされ、５８０ｋｂのライブラリーの平均読み
取り長が４５０ｂｐである断片が大体ポワソン分布にあ
てはまることが分かり、これによって該ライブラリーが
本質的にランダムであることが示された。
【０１３１】このプロジェクトに関して、総数５７６０
の二本鎖ＤＮＡプラスミド鋳型がボイリングビーズ法を
使用する９６−ウェルフォーマットにて調製された。調
製された鋳型の９４％は＞３０ｎｇ／μｌのＤＮＡ濃度
を与え、シークエンシング反応に使用された。整列群の
整列を容易にするため各鋳型は両端からシークエンシン
グされた。Ｍ１３正（Ｍ１３−２１）およびＭ１３逆
（Ｍ１３ＲＰ１）プライマーのためのアプライド・バイ
オシステムズ・ＰＲＩＳＭ・レディー・リアクション・
ダイ・プライマー・サイクル・シークエンシング・キッ
トとともにＡＢ・キャタリスト・ラブ・ステーションを
使用して反応は行なわれた。Ｍ１３−２１プライマーで
編集した後の成功率および平均読み取り長はそれぞれ８
８％および４４４ｂｐであり、Ｍ１３ＲＰ１プライマー
ではそれぞれ８４％および４３５ｂｐであった。鋳型調
製から該プロジェクトの最終分析にいたる全てのデータ
は、ＴＩＧＲにて開発された関連データ管理システムに
保存された［カーラベッジ（Ａ．Ｒ．Ｋerlavage）ら、
プロシーディングズ・オブ・ザ・２６ｔｈ・アニュアル
・ハワイ・インターナショナル・カンファレンス・オン
・システム・サイエンス（Ｐroceedings of the Ｔwent
y-Ｓixth Ａnnual Ｈawaii Ｉnternational Ｃonferenc
e on Ｓystem Ｓcience）（ＩＥＥＥ コンピュータ・
ソサイエティー・プレス（ＩＥＥＥ Ｃomputer Ｓociet
y Ｐress）、ワシントン、Ｄ.Ｃ.、１９９３）、５８５
頁］。各整列群の整列を容易にするため各鋳型は両端か
らシークエンシングされた。総数９８４６のシークエン
シング反応が、１日平均８台のＡＢ３７３ＤＮＡシーク
エンサーを使用し５人が全部で８週間かかって行なっ
た。ピーターソンら（ピーターソンら、Ｊ．Ｂacterio
l．１７５：７９１８（１９９３））からの２９９のラ
ンダムゲノム配列とともに８４７２の質の高いマイコプ
ラズマ・ジェニタリウム配列断片のアセンブリーが、Ｔ
ＩＧＲアセンブラーにて行なわれた。アセンブリー過程
は総数３,８０６,２８０ｂｐの一次ＤＮＡ配列データを
含む３９の整列群（大きさの範囲：６０６〜７３,３５
１ｂｐ）を生み出した。整列群は同じクローンの正およ
び逆シークエンシグ反応由来の情報に基づく整列群を直
結するプログラムＡＳＭ ＡＬＩＧＮによって整列され
た。
【０１３２】ＡＳＭ ＡＬＩＧＮ分析は３９のギャップ
全てが小さい挿入ゲノムＤＮＡライブラリーからの存在
している鋳型によりカバーされている（すなわち、配列
アセンブリー内に物理的ギャップは全く無かったことを
明らかにした）。整列群の整列は、マイコプラズマ・ジ
ェニタリウム染色体の物理的地図上の既知の位置と（ル
シエールら、Ｇene １５０：２７（１９９４）；ピー
ターソンら、Ｊ．Ｂacteriol．１７７：３１９９（１９
９５））、アセンブリーに組み入れられているピーター
ソンらからのランダムゲノム配列の整列（ピーターソン
ら、Ｊ．Ｂacteriol．１７５：７９１８（１９９３））
を比較することにより確証された。ＴＩＧＲアセンブラ
ーの高ストリンジェンシーのため、該３９の整列群はＧ
ＲＡＳＴＡ（改良されたＦＡＳＴＡ（ブルトラグ（Ｂ．
Ｂrutlag）ら、Ｃomp．Ｃhem．１：２０３（１９９
３））で互いに検索された。ＢＬＯＳＵＭ６０アミノ酸
置換マトリクスは、最初のアセンブリー過程間にて見逃
されるであろう重なり（＜３０ｂｐ）を検出するために
全てのタンパク質−タンパク質比較にて使用された［ヘ
ニコッフ（Ｓ．Ｈenikoff）およびヘニコッフ（Ｊ．
Ｇ．Ｈenikoff）、Ｐroc．Ｎatl．Ａcad．Ｓci．ＵＳＡ
８９：１０９１（１９９２）］。１１の重なりがこの
アプローチで検出され、ギャップの総数が３９から２８
へと減少した。
【０１３３】該配列のギャップ各々をカバーする鋳型が
同定され、オリゴヌクレオチドプライマーが各整列群の
末端にある配列から設計された。全てのギャップは３０
０ｂｐより少なかった；それゆえ各鋳型の両端からのプ
ライマーウォークは閉鎖に十分であった。全ての電気泳
動図は最初の配列編集のためＴＩＧＲエディター（フレ
イシュマンら、Ｓcience ２６９：４９６（１９９
５））で視覚的に調べられた。明らかななされた割り当
てにおいて不一致が解決され得ない場合は、自動塩基呼
び出し（base calls）は変化させずにおいた。
【０１３４】シークエンシングの完了を決定するのため
の幾つかの基準は、ヘモフィルス・インフルエンゼゲノ
ムシークエンシングプロジェクトについては確立されて
おり、これらの同じ基準はこの研究に応用された。アセ
ンブルしたマイコプラズマ・ジェニタリウムゲノムにわ
たり、平均６.５倍の配列の重複がある。完成した配列
には１％未満の単一の配列カバレッジが含まれる。編集
後残っている５３の曖昧なものおよび配列類似性検索後
発見された２５の潜在的なフレームシフトについては、
適当な鋳型が別のシークエンシング化学によって（ダイ
ターミネーター対ダイプライマー）曖昧さを解決するた
めに再度シークエンシングされた。配列の正確さを査定
することは非常に困難ではあるけれど、本発明者らは、
オープンリーディングフレームにおけるシフトの頻度、
解決されなかった曖昧さ、未処理データの全体的な質、
および倍数・カバレッジ（fold coverage）に基づき、
誤りの割合が１０,０００塩基に１塩基より少ないと見
積もっている。
【０１３５】マイコプラズマ・ジェニタリウムゲノムの
シークエンシング、アセンブリー、および注釈のための
直接的なコストの見積もりは、ライブラリー構築、鋳型
の調製およびシークエンシング、ギャップの閉鎖、配列
の確認、注釈、および刊行の準備、および塩基対におけ
る該ゲノムの大きさによる分割のための試薬および労力
のコストを合計することによって決定された。これは終
了した塩基対１つにつき３０セントの最終コストをもた
らした。
【０１３６】ゲノムの分析 マイコプラズマ・ジェニタリウムゲノムは５８０,０７
１ｂｐの環状染色体である。全体のＧ＋Ｃ含有量は３２
％（Ａ、３４％；Ｃ、１６％；Ｇ、１６％；およびＴ、
３４％）である。該ゲノム全般にわたるＧ＋Ｃ含有量は
２７および３７％間（５０００ｂｐの枠（window）を使
用して）で変わり、最も低いＧ＋Ｃ含有量の領域は該生
物の推定複製起点の両側にある。ヘモフィルス・インフ
ルエンゼにおけるように（フレイシュマンら、Ｓcience
２６９：４９６（１９９５））、マイコプラズマ・ジ
ェニタリウムにおけるｒＲＮＡオペロンは、ｔＲＮＡ遺
伝子がそうであるように（５２％）、該ゲノムの残りの
部分よりＧ＋Ｃ含有量が高い（４４％）。これらの領域
におけるより高いＧ＋Ｃ含有量は、ｒＲＮＡおよびｔＲ
ＮＡにおける二次構造のために必須のＧ＋Ｃ塩基対形成
を保持する必要性を反映している（ロジャーズ（Ｒoger
s，Ｍ．Ｊ．）ら、Ｉsr．Ｊ．Ｍed．Ｓci．２０：７６
８（１９８４））。
【０１３７】マイコプラズマ・ジェニタリウムゲノムは
コスミドマッピングデータ（ルシエールら、Ｇene １
５０：２７（１９９４）；ピーターソンら、Ｊ．Ｂacte
riol．１７７：３１９９（１９９５））によって予測さ
れるように、７４のＥcoＲＩ断片を含む。配列分析から
決定されたＥcoＲＩ断片の順序と大きさは、以前に報告
されたもの（ルシエールら、Ｇene １５０：２７（１
９９４）；ピーターソンら、Ｊ．Ｂacteriol．１７７：
３１９９（１９９５））に一致するが、該配列において
座標６２,７０８および９４,５７３の間に１つの明らか
な不一致が存在する。しかしながら、ゲノム配列分析か
らの結果と照らし合わせてのコスミドハイブリダイゼー
ションデータの再評価により該配列データが正しいこと
が確認され、コスミドマップのこの領域における余分な
４.０ｋｂＥcoＲＩ断片はコスミドＪ−８および２１間
の重なりの誤った解釈（ルシエールら、未公開の観察）
を反映している。整列化されたコスミドライブラリーか
らの各クローンの末端はシークエンシングされ、図４内
の環状染色体に示されている。配列分析に基づいたコス
ミドの整列は、物理的なマッピングによって決定された
もの（ルシエールら、Ｇene １５０：２７（１９９
４）；ピーターソンら、Ｊ．Ｂacteriol．１７７：３１
９９（１９９５））に完全に一致している。
【０１３８】本発明者らは推定複製起点（ベイリーおよ
びボット（Ｂailey & Ｂott，Ｊ．Ｂacteriol．１７
６：５８１４（１９９４））基づいてマイコプラズマ・
ジェニタリウムの染色体配列の最初のｂｐを定義した。
幾つかの原核生物における複製起点の研究は、ＤＮＡ合
成がｄｎａＡおよびｄｎａＮ間の転写されないＡＴに富
む領域にて開始されることを示している（オガサワラ
（Ｏgasawara，Ｎ.）ら、ザ・バクテリアル・クロモソ
ウム（Ｔhe Ｂacterial Ｃhromosome）、クルリカ（Ｋr
lica）およびリレイ編、アメリカン・ソサイエティー・
フォー・マイクロバイオロジー（Ａmerican Ｓociety f
or Ｍicrobiology）、ワシントン、Ｄ.Ｃ.（１９９
０）、２８７−２９５頁；オガサワラおよびヨシカワ
（Ｙoshikawa）、Ｍol．Ｍicrobiol．６：６２９（１９
９２））。大腸菌、バシラス・サチリス（Ｂacillus su
btilis）、およびシュードモナス・エルジノーサ（Ｐse
udomonas aeruginosa）からの共通「ＤｎａＡボック
ス」を用いて推定複製起点の周りの「ＤｎａＡボック
ス」についてマイコプラズマ・ジェニタリウム配列を検
索したところ、有意なマッチが存在しないことがわかっ
た。本発明者らは該起点を正確に位置付けることはでき
なかったが、染色体の４０００ｂｐ領域にｄｎａＡおよ
びｄｎａＮが共に位置すること（co-localization）
は、それがマイコプラズマ・ジェニタリウムの複製起点
であるという仮説を支持している（オガサワラら、ザ・
バクテリアル・クロモソウム、クルリカおよびリレイ
編、アメリカン・ソサイエティー・フォー・マイクロバ
イオロジー、ワシントン、Ｄ.Ｃ.（１９９０）、２８７
−２９５頁；オガサワラおよびヨシカワ、Ｍol．Ｍicro
biol．６：６２９（１９９２）、ミヤタ（Ｍiyata，
Ｍ.）ら、Ｎucleic Ａcids Ｒes．２１：４８１６（１
９９３））。本発明者らは、ｄｎａＮが該ゲノムにて最
初のオープンリーディングフレームとして番号付けられ
るようにｄｎａＡおよびｄｎａＮ間の非転写領域を選択
した。図４に示されているように、この領域の右側にあ
る遺伝子はプラス鎖から優先的に転写され、この領域の
左側にある遺伝子はマイナス鎖から優先的に転写され
る。遺伝子転写における見かけの極性は該ゲノムの各半
分にわたって維持されている（図４および５）。これ
は、複製起点の周囲に見かけの転写極性が示されていな
いヘモフィルス・インフルエンゼと著しく対照的であ
る。この観察の意義は、未だ決められてはいない。
【０１３９】マイコプラズマ・ジェニタリウムの予測さ
れたコーディング領域は、最初に１００アミノ酸を超え
るオープンリーディングフレームについて全ゲノムを検
索することにより定義づけられた。翻訳は、ＵＧＡがト
リプトファンをコードするマイコプラズマ種の遺伝暗号
を使用してなされた。全てのオープンリーディングフレ
ームはＢＬＡＺＥ（ブルターグら、Ｃomp．Ｃhem．１：
２０３（１９９３））で検索された。ＢＬＯＳＵＭ６０
アミノ酸置換マトリクスは、４０９６のマイクロプロセ
ッサを有する大規模並列コンピュータ（massively para
llel computer）ＭａｓＰａｒ ＭＰ−２上でＴＩＧＲ
にて開発された非重複細菌タンパク質データベース（Ｎ
ＲＢＰ）（フレイシュマンら、Ｓcience ２６９：４９
６（１９９５））に対して全てのタンパク質−タンパク
質比較（ヘニコフおよびヘニコフ、Ｐroc．Ｎatl．Ａca
d．Ｓci．ＵＳＡ ８９：１０９１（１９９２））に使
用された。タンパク質マッチは、改良されたスミス−ウ
ォーターマン（ウォーターマン、Ｍethods Ｅnzymol．
１６４：７６５（１９８８））であるＰＲＡＺＥアルゴ
リズムにて並べられた。該ゲノムの推定コーディング領
域間のセグメントはＧenＰept、Ｓwiss-Ｐrot、および
ＰＩＲからの全てのタンパク質配列に対するさらなる検
索に使用された。マイコプラズマ・ジェニタリウムの推
定オープンリーディングフレームおよび公的保管所から
の配列間の対様式（pairwise）のアラインメントが調べ
られた。モチーフマッチは配列の類似性が推定コーディ
ング領域における短いドメインに限られている場合に注
釈付けられた。１７０の未同定コーディングオープンリ
ーディングフレームのコーディングの可能性は、３０８
のマイコプラズマ・ジェニタリウム配列で調整された
（trained）ＧeneＭark（ボロドフスキー（Ｂorodovsk
y）およびマックアイニンチ（ＭcＩninch、同書、１２
３頁）にて分析された。コーディング可能性が低く（Ｇ
eneＭark分析に基づき）１００ヌクレオチド（総数５
３）より小さいオープンリーディングフレームは、最終
的な推定コーディング領域のセットより除去された。別
の分析において、オープンリーディングフレームはヘモ
フィルス・インフルエンゼからの翻訳された配列の完全
なセット（ＧＳＤＢアクセッションＬ４２０２３、（フ
レイッシュマンら、Ｓcience ２６９：４９６（１９９
５）参照）に対して検索された。全体で、これらの処理
の結果、４８２の推定コーディング領域が同定され、そ
のうち３６５は推定的に同定され（表６の該タンパク質
マッチ２３はモチーフとして注釈付けられた。これらの
データマッチは完全長タンパク質のマッチではないがそ
れにもかかわらず、有意のアミノ酸類似性の領域を示し
た）、１１７はその他のいかなる生物におけるタンパク
質配列に対してもマッチを有していなかった。
【０１４０】公的配列の記録物からのタンパク質配列に
マッチした該３６５の推定コーディング領域は、生物学
的役割を割り当てられた。該役割の分類はリレイ（リレ
イら、Ｍicrobiol．Ｒev．５７：８６２（１９９２））
から発展されたものであり、ヘモフィルス・インフルエ
ンゼ割り当てにおいて使用されているもの（フレイシュ
マンら、Ｓcience ２６９：４９６（１９９５））と同
じものであった。本発明者らがマイコプラズマ・ジェニ
タリウムゲノムにて遺伝子を検出することができない場
合には別の検索手順が使用された。大腸菌、バシラス・
サチリス、マイコプラズマ・カプリコラム、およびヘモ
フィルス・インフルエンゼのような真正細菌から利用で
きる問題となるペプチド配列は全ゲノム配列の６つの全
てのリーディングフレーム翻訳に対する調査に使用さ
れ、該アラインメントが検討された。現行の検索方法、
問題となっている配列の不完全なセット、またはデータ
ベースマッチの主観的分析は、あるマイコプラズマ・ジ
ェニタリウムの遺伝子配列を同定するためには感受性が
充分でないという可能性がある。
【０１４１】推定的同定が割り当てられ得たマイコプラ
ズマ・ジェニタリウムにおける全ての推定コーディング
領域の半分は、グラム陽性細菌（例えばバシラス・サチ
リス）またはマイコプラズマ種からのタンパク質に対し
て最大程度類似性を示す。この知見の意義はＮＲＢＰが
大腸菌からの３８８５の配列を含むがバシラス・サチリ
スからは１９７５の配列しか含まないという事実によっ
て強調される。マイコプラズマ・ジェニタリウムコーデ
ィング領域が大腸菌およびバシラス種両方からの配列に
マッチした場合の大多数において、より一層のマッチは
大腸菌からの配列に対してより（平均で５６％の類似
性）バシラスからの配列に対して（平均で６２％の類似
性）の方であった。マイコプラズマとラクトバシラス−
クロストリジウムのグラム陽性菌門の分枝間の進化関係
は小サブユニットｒＲＮＡ配列から演繹されている（メ
イダク（Ｍaidak，Ｂ.Ｌ.）ら、Ｎucleic Ａcids Ｒese
arch２２：３４８５（１９９４））。本発明者らの全ゲ
ノム分析からのデータはこの仮説を支持している。
【０１４２】ゲノムの比較：マイコプラズマ・ジェニタ
リウムおよびヘモフィルス・インフルエンゼ マイコプラズマ・ジェニタリウムにおける遺伝子および
その構成の検索により、生存に必要とされる遺伝子の最
少のセットの記載が可能となる。極小の細胞は複製およ
び翻訳、少なくとも１つのｒＲＮＡオペロンおよび１組
のリボソームタンパク質、ｔＲＮＡおよびｔＲＮＡシン
テターゼ、環境から栄養物を得るための輸送タンパク
質、ＡＴＰおよび還元力を生み出すための代謝経路、お
よび細胞の恒常性を維持するためのメカニズムのための
遺伝子を含まなければならないと予測されるであろう。
マイコプラズマ・ジェニタリウムにて同定されている遺
伝子とヘモフィルス・インフルエンゼにて同定されてい
る遺伝子との比較により、これら２種に保存されている
遺伝子の基本的な補足物（complement）の同定ができ、
最も単純な自己複製原核生物の１つとより複雑なグラム
陰性細菌との間にある生理学的差異に対する洞察が与え
られる。
【０１４３】ヘモフィルス・インフルエンゼでは１,７
２７の配列が同定されている（（フレイシュマンら、Ｓ
cience ２６９：４９６（１９９５））のに比較して、
マイコプラズマ・ジェニタリウムゲノムは４８２の推定
コーディング配列（表６）を含む。表７は両生物体の遺
伝子内容を役割のカテゴリイによってまとめているもの
である。細胞エンベロープ、細胞プロセス（cellular p
rocesses）、エネルギー代謝、プリンおよびピリミジン
代謝、複製、転写、輸送、およびその他のカテゴリイに
関係する遺伝子をコードするマイコプラズマ・ジェニタ
リウムおよびヘモフィルス・インフルエンゼにおける総
ゲノムのパーセントは類似しているが、これらのカテゴ
リーにおける遺伝子総数はマイコプラズマ・ジェニタリ
ウムにおいてはかなり少ない。マイコプラズマ・ジェニ
タリウムゲノムにおいてはヘモフィルス・インフルエン
ゼに比較して、アミノ酸生合成、補因子（co-factor）
の生合成、中心の中間代謝（central intermediary met
abolism）、脂肪酸およびリン脂質代謝、および調節機
能に関する遺伝子をコードするもののパーセントは少な
い。マイコプラズマ・ジェニタリウムおよびヘモフィル
ス・インフルエンゼの両方の生物におけるリボソームタ
ンパク質およびｔＲＮＡシンテターゼの数の類似によっ
て示されているように、ヘモフィルス・インフルエンゼ
に比べてマイコプラズマ・ジェニタリウムゲノムにおい
ては多くのパーセントが翻訳に関係するタンパク質をコ
ードする。
【０１４４】マイコプラズマ・ジェニタリウムにおいて
４８２の推定コーディング領域（平均的な大きさは１１
００ｂｐ）は該ゲノムの８５％をカバーし（平均、各１
１６９ｂｐごとに１つの遺伝子）、これは１７２７の推
定コーディング領域（平均的な大きさは９００ｂｐ）が
該ゲノムの９１％をカバーする（各１０４２ｂｐごとに
１つの遺伝子）ヘモフィルス・インフルエンゼにおいて
見られるものとほぼ同様の値である。これらのデータは
マイコプラズマ内に起こるゲノムの大きさの減少が遺伝
子密度における増加または遺伝子の大きさにおける減少
ということにはならないことを示している（ボーク（Ｂ
ork，Ｐ.）ら、Ｍol．Ｍicrobiol．１６：９５５（１９
９５））。マイコプラズマ・ジェニタリウムおよびヘモ
フィルス・インフルエンゼゲノムの包括的な検索は遺伝
子の整列、特にリボソームタンパク質の２つのかたまり
の短い保存領域を明らかにしている。
【０１４５】複製 ２つの主要なタンパク質複合体が複
製の間に形成される：プライモソームおよびレプリソー
ムである。本発明者らは、プライモソームタンパク質Ｄ
ｎａＡ、ＤｎａＢ、ＧｙｒＡ、ＧｙｒＢ、一本鎖ＤＮＡ
結合タンパク質、およびプライマーゼタンパク質、Ｄｎ
ａＥのマイコプラズマ・ジェニタリウム同系物（isolog
s）を含む複製過程に不可欠であるタンパク質の多くを
コードする遺伝子を同定している。、プライモソーム複
合体の放出において機能するかもしれない熱ショックタ
ンパク質であるＤｎａＪおよびＤｎａＫもまたマイコプ
ラズマ・ジェニタリウムにおいて認められる。ＤｎａＢ
をプライモソームに引き渡すことを担うＤｎａＣタンパ
ク質をコードする遺伝子はまだ同定されていない。
【０１４６】マイコプラズマ・ジェニタリウムにおける
ＤＮＡポリメラーゼIIIの不可欠サブユニットタンパク
質の殆どをコードする遺伝子もまた同定された。ｐｏｌ
Ｃ遺伝子はポリメラーゼ活性を含むαサブユニットをコ
ードする。本発明者らは、同じ遺伝子からの別の産物と
してのγおよびｔサブユニットをコードするバシラス・
サチリスにおけるｄｎａＨ（大腸菌におけるｄｎａＸ）
の同系物をも同定している。これらのタンパク質は、Ｄ
ＮＡポリメラーゼIIIの連続移動性（processivity）に
必要である。βサブユニットをコードするｄｎａＮの同
系物は以前にマイコプラズマ・ジェニタリウムにおいて
同定され（ベイリーおよびボット（Ｂott）、Ｊ．Ｂact
eriol．１７６：５８１４（１９９４））、該ポリメラ
ーゼをＤＮＡ鋳型にしっかり留める過程に関係する。本
発明者らは３'−５'プルーフリーディング（校正）活性
を担うεサブユニットをコードする遺伝子を依然として
同定しなければならないが、この活性は以前に記載され
たように（サンジャンワラ（Ｓanjanwala，Ｂ.）および
ガネサ（Ｇanesa，Ａ.Ｔ.）Ｍol．Ｇen．Ｇenet．２２
６：４６７（１９９１）；サンジャンワラおよびガネサ
ン（Ｇanesan，Ａ.Ｔ.）ら、Ｐroc．Ｎatl．Ａcad．Ｓc
i．ＵＳＡ ８６：４４２１（１９８９））αサブユニ
ット内にコードされている可能性がある。最後に、本発
明者らはラギング鎖の合成間に形成された岡崎フラグメ
ントの結合に必要であるＤＮＡリガーゼをコードする遺
伝子を同定している。
【０１４７】本発明者らはＤＮＡ複製に不可欠であると
考えられる多くの同系物をコードする遺伝子を同定して
いるが、重要な機能を有するタンパク質をコードする幾
つかの遺伝子はなお同定する必要がある。これらの例に
は、上記のＤｎａＣタンパク質、並びに機能はあまりよ
く理解されていないがポリメラーゼIIIのアセンブリー
および連続移動性に関与していると考えられているＤｎ
ａθおよびＤｎａδがある。また、ラギング鎖の合成の
間に合成されたＲＮＡプライマーの加水分解を担う特異
的ＲＮアーゼＨタンパク質も明らかに存在していない。
【０１４８】ＤＮＡの修復 大腸菌においては１００も
の多くの遺伝子がＤＮＡ修復に関係し（コーンバーグ
（Ｋornberg，Ａ.）およびベイカー（Ｂaker，Ｔ.
Ａ.）、ＤＮＡレプリケーション（ＤＮＡ Ｒeplicatio
n）第２版、ダブリュー・エッチ・フリーマン・アンド
・コ（Ｗ.Ｈ. Ｆreeman and Ｃo.）、ニューヨーク（１
９９２））、ヘモフィルス・インフルエンゼにおいては
推定的に同定されたＤＮＡ修復酵素の数は約３０である
（（フレイシュマンら、Ｓcience ２６９：４９６（１
９９５））ということが示唆されている。マイコプラズ
マ・ジェニタリウムはＤＮＡにおけるより一般的な傷害
の多くを修復するために必要である遺伝子を有している
ようであるが、その仕事に専心する遺伝子の数ははるか
に少ない。塩基が欠落した領域の（アプリン酸／アピリ
ミジン酸（ＡＰ）部位）の除去修復は、エンドヌクレア
ーゼIV（info）、ＰｏｌＩ、およびリガーゼが関与する
経路によって起こり易いであろう。ウラシル−ＤＮＡグ
リコシラーゼをコードするｕｎｇ遺伝子は存在してい
る。この活性は、ＤＮＡからウラシル残基を除去し、こ
れは通常は自発的なシトシンの脱アミノ化によって生じ
る。これによってＡＰ部位が生じ、ついでこれは上記の
ように修復される。
【０１４９】ｕｖｒＡＢＣエクシヌクレアーゼ（exinuc
lease）の産生に必要である３つの遺伝子全ては存在
し、ＰｏｌＩ、ヘリカ−ゼII、およびリガーゼと共に、
架橋（cross-linking）のような両鎖の置換を必要とす
る損傷の修復のためのメカニズムを提供するに違いな
い。大腸菌において単一の一本鎖ＤＮＡに結合するとき
に活性化され、それによりＳＯＳ応答を開始するｒｅｃ
Ａは存在するが、本発明者らはＳＯＳ遺伝子を調節する
リプレッサーをコードするｌｅｘＡ遺伝子の証拠は見出
していない。本発明者らは、ＵＶにより誘導されたピリ
ミジン二量体を修復するマイコプラズマ・ジェニタリウ
ムにおけるフォトリアーゼ（ｐｈｒ）、または傷害の除
去および置換よりむしろＤＮＡ損傷の逆戻し（reversa
l）に関与する他の遺伝子は同定していない。
【０１５０】転写 転写に重要な成分はマイコプラズマ
・ジェニタリウムにおいて同定された。コアＲＮＡポリ
メラーゼのａ、ｂ、およびｂ−プライムサブユニットに
加えてマイコプラズマ・ジェニタリウムは単一のσ因子
をコードすると思われるのに対し、大腸菌およびバシラ
ス・サチリスでは少なくともそれぞれ６および７つをコ
ードする。本発明者らは、Ｒｈｏ終結因子遺伝子のホモ
ログは検出していないので、大腸菌におけるＲｈｏ独立
終結に類似したメカニズムはマイコプラズマ・ジェニタ
リウムにおいて作用しているようである。本発明者らは
転写を調節する他の僅か２つの遺伝子のホモログである
ｎｕｓＡおよびｎｕｓＧのはっきりした証拠を有してい
る。
【０１５１】翻訳 マイコプラズマ・ジェニタリウム
は、１６ＳｒＲＮＡ（１５１８ｂｐ）−スペーサー（２
０３ｂｐ）−２３ＳｒＲＮＡ（２９０５ｂｐ）−スペー
サー（５６ｂｐ）−５ＳｒＲＮＡ（１０３ｂｐ）の順番
に３つのｒＲＮＡサブユニットを含む１つのｒＲＮＡオ
ペロンを有している。小サブユニットｒＲＮＡの配列
は、「シミラリティー・ヤンク（similarity yank）」
プログラムを有するリボソームデータベースプロジェク
ト（Ｒibosomal Ｄatabase Ｐroject）（メイダクら、
Ｎucleic Ａcids Ｒesearch．２２：３４８５（１９９
４））の原核生物データベースと比較された。本発明者
らの配列はそこに預けられたマイコプラズマ・ジェニタ
リウム（Ｇ３７株）の配列と同一であり、この検索によ
って戻された１０の最も類似した分類群もまたマイコプ
ラズマ属に存在する。
【０１５２】総数３３のｔＲＮＡ遺伝子がマイコプラズ
マ・ジェニタリウムにおいて同定され、これらは５つの
クラスターと９つの単一遺伝子とに構成された。全ての
場合において、マイコプラズマ・ジェニタリウムにおけ
る各ｔＲＮＡ遺伝子に最高にマッチするのはマイコプラ
ズマ・ニューモニエ（Ｍ．pneumoniae）において対応す
る遺伝子であった（シモヌー（Ｓimoneaｕ，Ｐ.）ら、
Ｎucleic Ａcids Ｒes．２１：４９６７（１９９
３））。さらに、ｔＲＮＡのクラスター（ｔｒｎＡ、ｔ
ｒｎＢ、ｔｒｎＣ、ｔｒｎＤ、およびｔｒｎＥ）へのグ
ループ分けは該クラスター内における遺伝子の整列（シ
モヌーら、Ｎucleic Ａcids Ｒes．２１：４９６７（１
９９３））同様マイコプラズマ・ジェニタリウムおよび
マイコプラズマ・ニューモニエにおいて同一であった。
ｔＲＮＡ遺伝子構成に関して観察されたマイコプラズマ
・ジェニタリウムおよびマイコプラズマ・ニューモニエ
間における唯一の違いはｔｒｎＤとＧＴＧ間の逆位であ
った。ヘモフィルス・インフルエンゼおよび他の多くの
真正細菌とは対照的に、マイコプラズマ・カプリコラム
について報告されたのと同様（サワダ（Ｓawada，Ｍ.）
ら、Ｍol．Ｇen．Ｇenet．１８２：５０２（１９８
１））、マイコプラズマ・ジェニタリウムのｒＲＮＡオ
ペロンにおける１６Ｓおよび２３ＳｒＲＮＡ遺伝子間の
スペーサー領域においてｔＲＮＡは認められなかった。
【０１５３】ｔＲＮＡシンテターゼ遺伝子に関するマイ
コプラズマ・ジェニタリウムゲノムの検索によって、グ
ルタミニルｔＲＮＡシンテターゼを除く全ての期待され
た遺伝子が同定された。本発明者らはこの遺伝子がマイ
コプラズマ・ジェニタリウムゲノムの中に存在している
ことを期待するが、類似性の検索によってはそれを同定
することはできなかった。最近のジーンバンクリリース
（リリース８９）には細菌種からのグルタミニルｔＲＮ
Ａシンテターゼに関しては、ただ１つの見出しのみが入
っている；これは、マイコプラズマにきわめて縁遠いグ
ラム陰性生物である大腸菌からのものであった。一般
に、バシラス・サチリスのようなグラム陽性生物由来の
ｔＲＮＡシンテターゼ配列は、大腸菌由来の対応配列よ
りもマイコプラズマ・ジェニタリウム由来のものにより
一層類似性を示し、これは大腸菌およびマイコプラズマ
・ジェニタリウムグルタミニルｔＲＮＡシンテターゼ間
の類似性が検出されるほど十分高くなかったかもしれな
いという考えを支持する。
【０１５４】代謝経路 マイコプラズマ種間のゲノムの
大きさの減少は、これらの生物において生合成経路の数
および成分における顕著な減少を伴い、これらの生物に
その宿主からの代謝産物を使用することを要求してい
る。研究室において、マイコプラズマ・ジェニタリウム
は既知組成培地において成育されていない。この生物の
複雑な成育条件は、アミノ酸生合成、新規のヌクレオチ
ド生合成、および脂肪酸生合成に関与する酵素の殆ど完
全な欠如によって説明され得る（表６および図５）。中
心の中間代謝、エネルギー代謝、および脂肪酸およびリ
ン脂質の代謝のカテゴリイにおける遺伝子の数を合計す
ると、ヘモフィルス・インフルエンゼおよびマイコプラ
ズマ・ジェニタリウム間の顕著な遺伝子含量における差
異が明らかである。例えば、ヘモフィルス・インフルエ
ンゼゲノムはアミノ酸生合成に関与する６８の遺伝子を
含むのに対して、マイコプラズマ・ジェニタリウムゲノ
ムはただ１つを含む。全体で、ヘモフィルス・インフル
エンゼゲノムは代謝経路に関連している１６７の遺伝子
を含むのに対し、マイコプラズマ・ジェニタリウムゲノ
ムはようやく４２の遺伝子を有するにすぎない。ゲノム
の大きさがマイコプラズマ・ジェニタリウムの２倍ほど
の関連生物であるマイコプラズマ・カプリコラムからの
２１４ｋｂの配列の最近の分析は（ボーク（Ｂork，
Ｐ.）ら、Ｍol．Ｍicrobiol．１６：９５５（１９９
５））、マイコプラズマ・カプリコラムがマイコプラズ
マ・ジェニタリウムにはない多くの生合成酵素を含むこ
とを明らかにしている。この観察は、マイコプラズマ・
カプリコラムの一層大きなゲノムが同化作用のより高い
能力を与えていることを示唆している。
【０１５５】マイコプラズマ・ジェニタリウムはグルコ
ースおよびおそらく他の糖を乳酸および酢酸への解糖を
介して発酵する条件性嫌気性生物である。ピルビン酸デ
ヒドロゲナーゼ複合体の構成要素、ホスホトランスアセ
チラーゼ、および酢酸キナーゼを含む解糖系の全ての酵
素をコードする遺伝子が同定された。ＡＴＰ合成のため
の主要ルートは、基質レベルのリン酸化であるかもしれ
ない。なぜなら全くチトクロムが存在していないからで
ある。マイコプラズマ・ジェニタリウムはまたトリカル
ボン酸回路の全ての構成要素をも欠如している。グリコ
ーゲンまたはポリ−β−ヒドロキシ酪酸産物をコードす
る遺伝子はいずれも同定されておらず、このことは炭素
およびエネルギー貯蔵の能力が限定されていることを示
している。６−ホスホグルコン酸デヒドロゲナーゼおよ
びトランスケトラーゼをコードする遺伝子のみが同定さ
れているので、ペントースリン酸回路もまた限定されて
いるようである。マイコプラズマ・ジェニタリウムの限
定された代謝能力は、ヘモフィルス・インフルエンゼに
おける異化経路の複雑さとは明らかに対照的であり、こ
のことはヘモフィルス・インフルエンゼにみられるエネ
ルギー代謝に関与する遺伝子の数が４倍多いことを反映
している。
【０１５６】輸送 ヘモフィルス・インフルエンゼにお
いて同定されたトランスポーター（transporter）はあ
る範囲の栄養基質に特異的である。タンパク質輸送を例
として挙げると、オリゴペプチドトランスポーターおよ
びアミノ酸トランスポーターの両方が代表的である。１
つの興味深いペプチドトランスポーターはラクトコクシ
ントランスポーター（ＩcnＤＲ３）および関連バクテリ
オシントランスポーターにホモロジーを有しているが、
このことはマイコプラズマ・ジェニタリウムが抗菌活性
を有する小さなペプチドを輸出するかもしれないことを
示唆している。マイコプラズマ・ヒョリニス（Ｍ．hyor
hinis）ｐ３７高親和性輸送系のヘモフィルス・インフ
ルエンゼ同系物はまた、保存された脂質修飾部位を有し
ており、これはマイコプラズマ結合タンパク質依存輸送
系がグラム陽性細菌に類似した様式によって構成されて
いることのさらなる証拠を与えている（ギルソン（Ｇil
son，Ｅ.）ら、ＥＭＢＯ Ｊ．７：３９７１（１９８
８））。
【０１５７】ホスホエノールピルビン酸：糖トランスフ
ェラーゼ系（ＰＴＳ）を介してのグルコースの輸送に機
能するタンパク質をコードする遺伝子がマイコプラズマ
・ジェニタリウムにおいて同定されている。これらに
は、酵素Ｉ（ＥＩ）、ＨＰｒおよび糖特異的酵素II（Ｅ
II）が含まれる（ポストマ（Ｐostma，Ｐ．Ｗ.）ら、Ｍ
icrobiol．Ｒev．５７：５４３（１９９３））。ＥII
は、少なくとも３つのドメイン、ＥIIＡ、ＥIIＢおよび
ＥIIＣの複合体からなっている。幾つかの細菌において
は（例えば大腸菌）、ＥIIＡは可溶タンパク質であり、
一方他の細菌においては（バシラス・サチリス）、単一
の膜タンパク質が３つの全てのドメイン、ＥIIＡ、Ｂ、
およびＣを含んでいる。ＥII複合体を作りあげているタ
ンパク質におけるこれらの変異は進化の過程でのドメイ
ンの融合または分離のためであり、機械作用的な差異で
あるとは考えられていない（ポストマら、Ｍicrobiol．
Ｒev．５７：５４３（１９９３））。マイコプラズマ・
ジェニタリウムにおいて、ＥIIＡ、Ｂ、およびＣはバシ
ラス・サチリスにてみられるタンパク質に類似している
単一のタンパク質中に位置している。マイコプラズマ・
カプリコラムにおいて、ＨＰｒをコードする遺伝子であ
るｐｔｓＨはモノシストロン性転写ユニット上に位置し
ているが、一方、ＥＩ（ｐｔｓＩ）およびＥIIＡ（ｃｒ
ｒ）をコードする遺伝子はジシストロン性オペロン（di
cistronic operon）上に位置している（ズー（Ｚhu，
Ｐ.Ｐ.）ら、Ｐrotein Ｓci．３：２１１５（１９９
４）；ズーら、Ｊ．Ｂiol．Ｃhem．２６８：２６５３１
（１９９３））。今日まで研究されている殆どの細菌種
において、ｐｔｓＩ、ｐｔｓＨ、およびｃｒｒはポリシ
ストロン性オペロン（ｐｔｓオペロン）の一部である。
マイコプラズマ・ジェニタリウムでは、ｐｔｓＨ、ｐｔ
ｓＩおよびＥIIＡＢＣ残基をコードする遺伝子はゲノム
の異なる位置にあり、それゆえ、これらの遺伝子の各々
はモノシストロン性転写ユニットを構築するかもしれな
い。本発明者らはまた、フルクトースを取り込むための
ＥIIＢＣ構成要素をも同定した：しかしながら、該フル
クトースＰＴＳの他の構成要素は認められなかった。従
って、マイコプラズマ・ジェニタリウムはエネルギー源
としてグルコースの使用に限られるかもしれない。対照
的に、ヘモフィルス・インフルエンゼは少なくとも６つ
の異なる糖を炭素およびエネルギー源として使用する能
力を有している。
【０１５８】調節系 他の細菌にみられる調節系はマイ
コプラズマ・ジェニタリウムには欠如しているようであ
る。例えば、２つの成分系は多数のグラム陽性細菌に関
して記載されているが、マイコプラズマ・ジェニタリウ
ムゲノムにおいてセンサーおよび応答レギュレーター遺
伝子は全くみられない。さらに、熱ショックσ因子の欠
如は熱ショック反応がどのようにして調節されているの
かという疑問を提起する。全ての代謝的に活性状態の生
物が直面する他のストレスは、スーパーオキシドアニオ
ンおよび過酸化水素のような反応性の酸素中間体の発生
である。ヘモフィルス・インフルエンゼは、カタラーゼ
およびスーパーオキシドジスムターゼ同様にｏｘｙＲホ
モログを有するが、マイコプラズマ・ジェニタリウムは
ＮＡＤＨペルオキシダーゼ同様これらの遺伝子を欠如し
ている。宿主細胞の損傷におけるこれらの反応性中間体
分子の重要性は、まだ同定はされていない幾つかの防護
機構が細胞内に存在しているかもしれないことを示唆す
る。
【０１５９】抗原の変異 ビルレンス潜在能力に影響を
与える抗原的および機能的変異を提供するメカニズムと
してのＤＮＡ再配列によって変化する外膜タンパク質を
発現している微生物病原体の多くの例が存在する（バー
グストーム（Ｂergstrom，Ｓ．）ら、Ｐroc．Ｎatl．Ａ
cad．Ｓci．ＵＳＡ ８３：３８９０（１９８６）；メ
イエル（Ｍeier，Ｊ．Ｔ．）ら、Ｃell ４７：６１
（１９８６）；マジワ（Ｍajiwa，Ｐ．Ａ．Ｏ．）ら、
Ｎature ２９７：５１４（１９８２））。ヒトはマイ
コプラズマ・ジェニタリウムおよびヘモフィルス・イン
フルエンゼ両方の本来の宿主であるため、これらの生物
において抗原変異を生成するメカニズムを比較するのは
興味深かった。ヘモフィルス・インフルエンゼにおい
て、該遺伝子のリーディングフレームが変化し、その発
現が変えられるように、複製の間に１つまたはそれより
多くの繰り返し単位の頻繁な付加および欠失を起こすタ
ンデムテトラマー繰り返しを膜タンパク質をコードする
多数のビルレンス−関連遺伝子は含んでいる（バイセル
（Ｗeiser，Ｊ.Ｎ.）ら、Ｃell ５９：６５７（１９８
９））。
【０１６０】マイコプラズマ・ジェニタリウムは宿主の
免疫反応を回避するため異なるシステムを使用している
ようである。マイコプラズマ・ジェニタリウムの１４０
ｋＤａの接着タンパク質はこの生物の分化端（differen
tiated tip）で密集して群集しており、ヒトおよび実験
的に感染させた動物において強い免疫応答を誘発する
（コリエール（Ｃollier，Ａ．Ｍ．）ら、Ｚbl．Ｂkt．
Ｓuppl．２０：７３（１９９２））。マイコプラズマ・
ジェニタリウムにおける該接着タンパク質（ＭｇＰａ）
オペロンは、それぞれ６および１ ｎｔの介在領域にて
２９ｋＤａのＯＲＦ、該ＭｇＰａタンパク質（１６０ｋ
Ｄａ）および１１４ｋＤａのＯＲＦを含む（イナミネ
（Ｉnamine，Ｊ.Ｍ.）ら、Ｇene ８２：２５９（１９
８９））。ハイブリダイゼーション実験に基づき（ダロ
（Ｄallo，Ｓ.Ｆ.）およびベースマン（Ｂaseman，Ｊ.
Ｂ.）、Ｍicrob．Ｐathog．８：３７１（１９９
０））、該マイコプラズマ・ジェニタリウムＭｇＰａ遺
伝子および１１４ｋＤａのＯＲＦの領域の複数のコピー
が該ゲノム中にわたって存在することが知られている。
【０１６１】マイコプラズマ・ジェニタリウムからの完
全なゲノム配列を利用できることは、ＭｇＰａ繰り返し
の包括的なマッピングを可能にしている（図４および
６）。完全なオペロンに加えて、ＭｇＰａオペロンの特
定領域の構成要素である９つの繰り返し要素が発見され
た。繰り返し要素および該ＭｇＰａ遺伝子間の配列の同
一性のパーセントは７８％〜９０％の範囲にある。該繰
り返しの幾つかにおいて、以前に記載されているように
（ピーターソン、博士論文、大学番号カロライナ１９９
２、大学Ｍｉ．学位論文授与番号第６２４６号（ＰhＤ
dissertation，Ｕniv．Ｎo．Ｃarolina １９９２，Ｕ
niv．Ｍi．Ｄissertation Ｓervices＃６２４６）Ｍｇ
Ｐａ−関連配列は変化する長さでＡ−Ｔに富むスペーサ
ー配列により分離されている。染色体中に散在している
該ＭｇＰａオペロンおよび９つの繰り返しに含まれる配
列は、全ゲノム配列の４.５％に相当する。一見する
と、これは最小のゲノムの期待と矛盾するように思え
る。しかしながら、繰り返し要素および該ＭｇＰａオペ
ロン間の組換えに関する最近の証拠が報告されている
（ピーターソンら、Ｐroc．Ｎatl．Ａcad．Ｓci．ＵＳ
Ａ、印刷中（１９９５））。このような組換えにより、
マイコプラズマ・ジェニタリウムは集団内で抗原の変異
を誘導するメカニズムを通して宿主の免疫応答を回避す
ることができる。マイコプラズマ・ジェニタリウムは本
来、哺乳類宿主から必要な栄養物を得ることにより生き
残るので、免疫応答を回避するための効果的なメカニズ
ムはこの最小のゲノムの必要部分であるのかもしれな
い。
【０１６２】マイコプラズマ・ジェニタリウムゲノムは
ヘモフィルス・インフルエンゼにおいて明らかに存在し
ない９３の推定的に同定された遺伝子を含む。これらの
遺伝子の殆ど６０％はグラム陽性細菌または他のマイコ
プラズマ種からの既知または仮想タンパク質にデータベ
ースマッチを有しており、このことはこれら遺伝子が制
限された系統発生的な分布を有するタンパク質をコード
するかもしれないことを示唆している。マイコプラズマ
における１１７の潜在的にコーディング可能な領域は、
ヘモフィルス・インフルエンゼの全ゲノムを含む公的な
記録物におけるいかなる配列にもデータベースマッチを
全く有していない；それゆえ、これらはマイコプラズマ
・ジェニタリウムおよび関連した生物における新規遺伝
子を表しているようである。
【０１６３】仮想ＯＲＦ、モチーフマッチを有するＯＲ
Ｆおよび既知のペプチド配列に類似性を全く示さないＯ
ＲＦの推定コーディング配列が分析された。使用された
２つのプログラムは、１１残基の範囲を有するカイト−
ドゥーリトルアルゴリズム（Ｋyte-Ｄoolittle algorit
hm）（カイト（Ｋyte，Ｊ.）およびドゥーリトル（Ｄoo
little，Ｒ.Ｆ.）、Ｊ．Ｍol．Ｂiol．１５７：１０５
（１９８２））およびＷＷＷ site http://psort.nibb.
ac.jp. 上で利用できるＰＳＯＲＴであった。ＰＳＯＲ
Ｔは、マックジョーチ（ＭcＧeoch，Ｄ.Ｊ.）（Ｖirus
Ｒes．３：２７１（１９８５））およびフォン・ヘイユ
ン（von Ｈeijne，Ｇ.）（Ｎucl．Ａcids．Ｒes．１
４：４６８３（１９８６））の方法によりシグナル配列
の存在を予測し、クライン（Ｋlein，Ｐ.）ら（クライ
ン、Ｂiochem．Ｂiophys．Ａcta８１５：４６８（１９
８５））の方法により潜在的な膜貫通ドメインを検出す
る。検討された全部で２０１のＯＲＦにおいて９０の潜
在的な膜タンパク質が認められた。それらのうちの１１
がタイプIシグナルペプチドを有し、５つがタイプIIシ
グナルペプチドを有していると予測されている。このア
プローチを使用して、少なくとも５０の潜在的な膜タン
パク質が既知の機能を持ったＯＲＦのリストから同定さ
れた。これにより、マイコプラズマ・ジェニタリウムに
おける膜タンパク質の総数が約１４０であることがわか
る。
【０１６４】これらの推定膜タンパク質を管理するた
め、マイコプラズマ・ジェニタリウムは７つの機能から
なるごく小さな分泌機構（secretary machinery）を自
由に使用できるよう有している：３つの付随するＧroＥ
Ｌ、ＤnaＫおよびトリッガー因子（trigger factor）Ｔ
ig（パグスレイ（Ｐugsley，Ａ.Ｐ.）、Ｍicrobiol．Ｒ
ev．５７：５０（１９９３）；グスリー（Ｇuthrie，
Ｂ.）およびウィックナー（Ｗickner，Ｗ.）、Ｊ．Ｂac
teriol．１７２：５５５５（１９９０）、ＡＴＰアーゼ
案内タンパク質（pilot protein）ＳecＡ、１つの統合
膜タンパク質トランスロカーゼ（ＳecＹ）、シグナル認
識粒子タンパク質（Ｆfh）およびリポタンパク質−特異
的シグナルペプチダーゼＬspＡ（パグスレイ、Ｍicrobi
ol．Ｒev．５７：５０（１９９３））。おそらく、大腸
菌およびヘモフィルス・インフルエンゼには存在してい
る他の既知のＳecＥ、ＳecＤ、およびＳecＦのようなト
ランスロカーゼの欠如は、マイコプラズマ・ジェニタリ
ウムが１層の細胞エンベロープを有するという事実に関
連している。また、ＳecＢホモログ、大腸菌の分泌シャ
ペロニン（chaperonin）のマイコプラズマ・ジェニタリ
ウムにおける欠如（それはバシラス・サチリスにおいて
も欠如している（コリエール、Ｊ．Ｂacteriol．１７
６：４９３７（１９９４））は、一般的な分泌経路へ運
命づけられた発生期のタンパク質を扱う上でのグラム陰
性および細胞壁のない（wall-less）モリキュート（Ｍo
llicutes）間の差異を反映しているかもしれない。タイ
プIシグナルペプチドを含む幾つかの推定膜タンパク質
の存在を考慮すると、シグナルペプチダーゼI（ｌep
Ｂ）の欠如は非常に驚くべきことである。疑問となって
いる大腸菌のｌepＢおよびバシラス・サチリスのsipＳ
（バン・ディジル（van Ｄijil，Ｊ.Ｍ.）ら、ＥＭＢＯ
Ｊ．１１：２８１９（１９９２））を使用してのマイ
コプラズマ・ジェニタリウムlepＢ遺伝子の直接電子検
索は、有意の類似性は１つも明らかにしなかった。
【０１６５】自己複製生物に必要不可欠であると考えら
れるタンパク質の幾つかをコードする遺伝子がなぜマイ
コプラズマ・ジェニタリウムにて欠如しているのかに関
する幾つかの可能な説明がある。１つの可能性は、限ら
れた数のタンパク質が他の機能を採用するのに適応して
しまったのかもしれないということである。２番目の可
能性としては、大腸菌の研究に基づいて生存に必須だと
考えられているある種のタンパク質がマイコプラズマ・
ジェニタリウムのようなより単純な原核生物においては
必要ではないということである。最後に、マイコプラズ
マ・ジェニタリウムからの配列が、マッチが妥当な確信
閾値を超えて検出できないほどに他の種からの既知の配
列に対して低い類似性を有しているからかもしれない。
【０１６６】マイコプラズマ・ジェニタリウムの完全な
ゲノム配列の決定は、この生物および関連した生物の生
物学を理解するのに新たな開始点を提供する。単純な原
核生物のマイコプラズマ・ジェニタリウムにおいて発現
する遺伝子と、より複雑な生物体であるヘモフィルス・
インフルエンゼにおいて発現する遺伝子の比較はこれら
の種間の無数の差異を明らかにしている。マイコプラズ
マ・ジェニタリウムのゲノムにある遺伝子の５６％はヘ
モフィルス・インフルエンゼにおける明らかな同系物を
有し、このことはマイコプラズマ・ジェニタリウムゲノ
ムのこの部分集合（subset）が自己複製生物体に真に必
要不可欠である遺伝子をコードしているかもしれないこ
とを示唆している。マイコプラズマ・ジェニタリウムお
よびヘモフィルス・インフルエンゼ間で保存されている
遺伝子の中で顕著なものは、ＤＮＡの複製および修復、
転写および翻訳、細胞***、および解糖を介しての基本
的なエネルギー代謝に関するものである。これらの遺伝
子の同系物はまた真核生物においても同様に認められ
る。
【０１６７】実施例２ マイコプラズマ・ジェニタリウムタンパク質に対する抗
体の産生 実質的に純粋であるタンパク質またはポリペプチドは、
当該技術分野において既知の方法の任意の１つを使用す
ることによりトランスフェクションまたは形質転換され
た細胞から単離される。該タンパク質はまた、大腸菌の
ような原核生物の組換え発現システムにて産生し得る
し、または化学的に合成することができる。最終調製物
におけるタンパク質の濃度は、例えば、アミコンフィル
ター装置（Ａmicon filter device）上で濃縮すること
によって数マイクログラム／ｍｌのレベルに調整され
る。ついで該タンパク質に対するモノクローナルまたは
ポリクローナル抗体は以下のように調製され得る:
【０１６８】ハイブリドーマ融合によるモノクローナル
抗体の産生 記載されたように同定および単離されたペプチドのエピ
トープに対するモノクローナル抗体は、コーラー（Ｋoh
ler，Ｇ.）およびミルシュタイン（Ｍilstein,Ｃ.）Ｎa
ture ２５６：４９５（１９７５）の古典的方法または
その改良された方法に従い、マウスのハイブリドーマか
ら調製され得る。端的には、マウスは数週間の期間にわ
たり、選択された数マイクログラムのタンパク質を繰り
返し接種される。ついで該マウスは屠殺され、脾臓の抗
体産生細胞が単離される。該脾臓細胞はマウスのミエロ
ーマ細胞とポリエチレングリコールにより融合され、過
剰の非融合細胞はアミノプテリンを含む選択培地（ＨＡ
Ｔ培地）上で該系を増殖させることによって破壊され
る。うまく融合した細胞は希釈され、希釈アリコートは
マイクロタイタープレートのウェルに播かれ、そこで培
養液の増殖が続けられた。抗体−産生クローンは、ＥＬ
ＩＺＡ、すなわちエングバール（Ｅngvall，Ｅ.）、Ｍe
th．Ｅnzymol．７０：４１９（１９８０）によって最初
に記載された方法、およびその改良方法のようなイムノ
アッセイ法によってウェルの上澄み液中の抗体の検出に
よって同定される。選択された陽性クローンは拡張さ
れ、そのモノクローナル抗体産生物は使用するために回
収され得る。モノクローナル抗体の産生に関する詳細な
手順はデイビス（Ｄavis，Ｌ.）らのベーシック・メソ
ッズ・イン・モレキュラー・バイオロジー（Ｂasic Ｍe
thods in Ｍolecular Ｂiology）、エルセビア、ニュー
ヨーク、２１−２章（１９８９）に記載されている。
【０１６９】免疫によるポリクローナル抗体の産生 単一のタンパク質の異種のエピトープに対する抗体を含
むポリクローナル抗血清は、上記タンパク質（修飾しな
くとも良いし、または免疫原性を高めるために修飾する
こともできる）で適当な動物を免疫することによって調
製され得る。有効なポリクローナル抗体の産生は抗原お
よび宿主の種の両方に関連した多くの要因によって影響
される。例えば、小さい分子は他より免疫原性の低い傾
向があり、担体およびアジュバントの使用が必要である
かもしれない。また、宿主動物は、接種および用量の部
位に応じて変化し、抗原の不適切または過剰な用量は力
価の低い血清という結果となる。皮膚内の複数の部位に
ての抗原の少ない用量（ｎｇレベル）の投与は最も信頼
できるようである。ウサギの効果的な免疫法のプロトコ
ールはバイツカイティス（Ｖaitukaitis，Ｊ.）らの
Ｊ．Ｃlin．Ｅndocrinol．Ｍetab．３３：９８８−９９
１（１９７１）にみられる。
【０１７０】ブースター注入が一定の間隔で与えられ、
その抗体の力価が半定量的に、例えば、該抗原の既知の
濃度に対してアガーにおける二重免疫拡散法によって決
定されるように下がり始めたときに抗血清は回収される
（オクタロニー（Ｏuchterlony，Ｏ.）ら、第１９章：
ハンドブック・オブ・エクスペリメンタル・イムノロジ
ー（Ｈandbook of Ｅxperimental Ｉmmunology）、ワイ
エル（Ｗier,Ｄ.）編、ブラックウェル（Ｂlackwell）
（１９７３）参照）。抗体のプラトー濃度は通常、０.
１〜０.２ｍｇ／ｍｌ血清（約１２μＭ）の範囲にあ
る。抗原に対する抗血清の親和性は、例えば、フィッシ
ャー（Ｆisher，Ｄ.）、４２章：マニュアル・オブ・ク
リニカル・イムノロジー（Ｍanual of Ｃlinical Ｉmmu
nology）、第２版、ローズ（Ｒose）およびフリードマ
ン（Ｆriedman）、（編）、Ａmer．Ｓoc．Ｆor Ｍicrob
io．、ワシントンＤ.Ｃ.（１９８０）によって記載され
ているように競合結合曲線の作成によって決定される。
【０１７１】いずれかのプロトコールにより調製された
抗体の調製物は、生物学的サンプルにおける抗体含有物
質の濃度を決定する定量的イムノアッセイにおいて有用
である；それらはまた、生物学的サンプルにおける抗原
の存在を同定するために半定量的にまたは定性的に使用
される。
【０１７２】実施例３ ＰＣＲプライマーの調製およびＤＮＡの増幅 表１ａ、１ｂ、１ｃ、および２に開示されているような
マイコプラズマ・ジェニタリウムゲノムの様々な断片は
本発明に従って、様々な使用を目的とするＰＣＲプライ
マーの調製のために使用され得る。該ＰＣＲプライマー
は、好ましくは少なくとも１５塩基、より好ましくは少
なくとも１８塩基の長さである。プライマーの配列を選
択する際、プライマー対は融解温度が殆ど同じであるよ
うに殆ど同じくらいのＧ／Ｃ比を有するのが好ましい。
本実施例のＰＣＲプライマーおよび増幅されたＤＮＡは
以下の実施例において使用される。
【０１７３】実施例４ ＯＲＦに一致するＤＮＡ配列からの遺伝子発現 表１ａ、１ｂ、１ｃおよび２に提供されているマイコプ
ラズマ・ジェニタリウムゲノムの断片は、従来技術（哺
乳類、酵母菌、昆虫または細菌の発現系においてタンパ
ク質の翻訳を指令する発現ベクターにクローニングされ
た配列をトランスファーする技術は当該技術分野におい
てよく知られている）を使用することによって発現ベク
ターに導入される。市販のベクターおよび発現系はスト
ラタジーン（Ｓtratagene）（ラ・ジョラ、カリフォル
ニア）、プロメガ（Ｐromega）（マジソン、ウィスコン
シン）、およびインビトロゲン（サン・ディエゴ、カリ
フォルニア）を含む様々な供給者から利用できる。所望
なら、発現を促進し、適切なタンパク質の折り畳み（fo
lding）を容易にするため、配列のコドン文脈およびコ
ドン対は、ハートフィールド（Ｈartfield）らの米国特
許第５,０８２,７６７号によって説明されているように
（參照のため本明細書に引用する）、ある特定の発現生
物体のために最適化されていてもよい。
【０１７４】以下は、マイコプラズマ・ジェニタリウム
ゲノムの断片のクローニングされたＯＲＦからポリペプ
チドを産生する１つの例示的な方法として提供されてい
る。該ＯＲＦは細菌由来のものであるためポリＡ配列が
欠損しているので、この配列は、例えばｐＳＧ５（スト
ラタジーン）からポリＡ配列をＢｇｌＩおよびＳａｌＩ
制限エンドヌクレアーゼ酵素を使用してスプライスし
（splicing out）、真核生物の発現系において使用する
ため、哺乳類発現ベクターｐＸＴ１（ストラタジーン）
中に組み入れることにより該構築物に加えられ得る。ｐ
ＸＴ１はＬＴＲおよびモロニーマウス白血病ウイルス
（Ｍoloney Ｍurine Ｌeukemia Ｖirus）からのｇａｇ
遺伝子の一部を含む。該構築物中の該ＬＴＲの位置は効
率的で安定なトランスフェクションをできるようにす
る。該ベクターは、単純ヘルペス（Ｈerpes Ｓimplex）
チミジンキナーゼプロモーターおよび選択可能なネオマ
イシン遺伝子を含んでいる。該マイコプラズマＤＮＡ
は、該マイコプラズマＤＮＡに相補的で、５'プライマ
ーに組み入れられるＰｓｔＩおよび対応マイコプラズマ
ＤＮＡ３'プライマーの５'端におけるＢｇｌIIの制限エ
ンドヌクレアーゼ配列を含むオリゴヌクレオチドプライ
マーを使用し、ポリＡ配列が後に続くような位置にマイ
コプラズマＤＮＡが置かれることを確実にすることに注
意して、該細菌ベクターからＰＣＲにより得られる。Ｐ
ＣＲ反応の結果得られた精製された断片はＰｓｔＩにて
消化され、エキソヌクレアーゼで平滑末端にされ、Ｂｇ
ｌIIにて消化され、精製され、今度はポリＡ配列を含み
ＢｇｌIIで消化されたｐＸＴ１にライゲーションされ
る。
【０１７５】ライゲーションされた産物は、該製品の特
仕様書において略述される条件下でリポフェクチン（Ｌ
ipofectin）（ライフ・テクノロジーズ、インコーポレ
ーテッド、グランド・アイランド、ニューヨーク）を使
用してマウスＮＩＨ３Ｔ３細胞にトランスフェクション
される。陽性トランスフェクション体は、６００μｇ／
ｍｌのＧ４１８（シグマ（Ｓｉｇｍａ）、セントルイ
ス、ミズーリ）中にてトランスフェクションされた細胞
を成育させた後に選択される。該タンパク質は好ましく
は上清に放出される。しかしながら、該タンパク質が膜
結合ドメインを有するならば、該タンパク質は細胞内に
さらに保持されるであろうし、また発現が細胞の表面に
限定されるかもしれない。トランスフェクションされた
産物を精製し位置を探し出すことが必要であるかもしれ
ないので、推定マイコプラズマＤＮＡ配列から合成され
た１５-マーの合成ペプチドは、該マイコプラズマＤＮ
Ａによってコードされるポリペプチドに対する抗体を産
生するためにマウスに注入される。
【０１７６】抗体の産生が不可能な場合、マイコプラズ
マＤＮＡ配列はさらに真核生物の発現ベクターに組み入
れられ、例えば、β−グロビンとのキメラとして発現さ
れる。β−グロビンに対する抗体は該キメラを精製する
ために使用される。β−グロビン遺伝子およびマイコプ
ラズマＤＮＡ間で工作された対応プロテアーゼ裂開部位
は、ついで翻訳後にこれら２つのポリペプチド断片を互
いに分離するために使用される。β−グロビンキメラを
生成するための１つの有用な発現ベクターはｐＳＧ５
（ストラタジーン）である。このベクターはウサギβ−
グロビンをコードする。ウサギβ−グロビン遺伝子のイ
ントロンIIは発現された転写物のスプライシングを容易
にし、構築物に組み入れられたポリアデニル化シグナル
は発現のレベルを増加させる。記載されたこれらの技術
は分子生物学の当業者にはよく知られている。標準的な
方法は、デイビスらの方法テキストにおいて刊行されて
おり、また多くの方法がストラタジーン、ライフ・テク
ノロジーズ、インコーポレーテッド、またはプロメガか
ら技術補助的見本により利用可能である。ポリペプチド
はさらに、イン・ビトロ・エクスプレス・トランスレー
ション・キット（Ｉnvitro ＥxpressTM Ｔranslation
Ｋit）（ストラタジーン）のようなイン・ビトロ翻訳系
を使用することでいずれの構成物からも産生できる。
【０１７７】
【表１】
【０１７８】
【表２】
【０１７９】
【表３】
【０１８０】
【表４】
【０１８１】
【表５】
【０１８２】
【表６】
【０１８３】
【表７】
【０１８４】
【表８】
【０１８５】
【表９】
【０１８６】
【表１０】
【０１８７】
【表１１】
【０１８８】
【表１２】
【０１８９】
【表１３】
【０１９０】
【表１４】
【０１９１】
【表１５】
【０１９２】
【表１６】
【０１９３】
【表１７】
【０１９４】
【表１８】
【０１９５】
【表１９】
【０１９６】
【表２０】
【０１９７】
【表２１】
【０１９８】
【表２２】
【０１９９】
【表２３】
【０２００】
【表２４】
【０２０１】
【表２５】
【０２０２】
【表２６】
【０２０３】
【表２７】
【０２０４】
【表２８】
【０２０５】
【表２９】
【０２０６】
【表３０】
【０２０７】
【表３１】
【０２０８】
【表３２】
【０２０９】
【表３３】
【０２１０】
【表３４】
【０２１１】
【表３５】
【０２１２】
【表３６】
【０２１３】
【表３７】
【０２１４】
【表３８】
【０２１５】
【表３９】
【０２１６】
【表４０】
【０２１７】
【表４１】
【０２１８】
【表４２】
【０２１９】
【表４３】
【０２２０】
【表４４】
【０２２１】
【表４５】
【０２２２】
【表４６】
【０２２３】
【表４７】
【０２２４】
【表４８】
【０２２５】
【表４９】
【０２２６】
【表５０】
【０２２７】
【表５１】
【０２２８】
【表５２】
【０２２９】
【表５３】
【０２３０】
【表５４】
【０２３１】
【表５５】
【０２３２】
【表５６】
【０２３３】
【表５７】
【０２３４】
【表５８】
【０２３５】
【表５９】
【０２３６】
【表６０】
【０２３７】
【表６１】
【０２３８】
【表６２】
【０２３９】
【配列表】
マイコプラズマ・ジェニタリウムゲノムのヌクレオチド
配列
【０２４０】 配列番号：１ TAAGTTATTA TTTAGTTAAT ACTTTTAACA ATATTATTAA GGTATTTAAA AAATACTATT 60 ATAGTATTTA ACATAGTTAA ATACCTTCCT TAATACTGTT AAATTATATT CAATCAATAC 120 ATATATAATA TTATTAAAAT ACTTGATAAG TATTATTTAG ATATTAGACA AATACTAATT 180 TTATATTGCT TTAATACTTA ATAAATACTA CTTATGTATT AAGTAAATAT TACTGTAATA 240 CTAATAACAA TATTATTACA ATATGCTAGA ATAATATTGC TAGTATCAAT AATTACTAAT 300 ATAGTATTAG GAAAATACCA TAATAATATT TCTACATAAT ACTAAGTTAA TACTATGTGT 360 AGaATAATAA ATAATCAGAT TAAAAAAATT TTATTTATCT GAAACATATT TAATCAATTG 420 AACTGATTAT TTTCAGCAGT AATAATTACA TATGTACATA GTACATATGT AAAATATCAT 480 TAATTTCTGT TATATATAAT AGTATCTATT TTAGAGAGTA TTAATTATTA CTATAATTAA 540 GCATTTATGC TTAATTATAA GCTTTTTATG AACAAAATTA TAGACATTTT AGTTCTTATA 600 ATAAATAATA GATATTAAAG AAAATAAAAA AATAGAAATA AATATCATAA CCCTTGATAA 660 CCCAGAAATT AATACTTAAT CAAAAATGAA AATATTAATT AATAAAAGTG AATTGAATAA 720 AATTTTGGGA AAAAATGAAT AACGTTATTA TTTCCAATAA CAAAATAAAA CCACATCATT 780 CATATTTTTT AATAGAGgCA AAAGaAAAAG AAATAAACTT TTATGCTAAC AATGAATACT 840 TTTCTGTCAA ATGTAATTTA AATaAAAATA TTGATATTCT TGAACAAGGC TCCTTAATTG 900 TTAAAGGAAA AATTTTTAAC GATCTTATTA ATGGCATAAA AGAAGAGATT ATTACTATTC 960 AAGAAAAAGA TCAAACACTT TTGGTTAAAA CaAAAAAAAC AAGTATTAAT TTAAACACAA 1020 TTAATGTGAA TGAATTTCCA AGAATAAGGT TTAATGAAAA AAACGATTTA AGTGAATTTA 1080 ATCAATTCAA AATAAATTAT TCACTTTTAG TAAAAGGCAT TAAAAAAATT TTTCACTCAG 1140 TTTCAAATAA TCGTGAAATA TCTTCTAAAT TTAATGGAGT AAATTTCAAT GGATCCAATG 1200 GAAAAGAAAT ATTTTTAGAA GCTTCTGACA CTTATAAACT ATCTGTTTTT GAGATAAAGC 1260 AAGAAACAGA ACCATTTGAT TTCATTTTGG AGAGTAATTT ACTTAGTTTC ATTAATTCTT 1320 TTAATCCTGA AGAAGATAAA TCTATTGTTT TTTATTACAG AAAAGATAAT AAAGATAGCT 1380 TTAGTACAGA AATGTTGATT TCAATGGATA ACTTTATGAT TAGTTACACA TCGGTTAATG 1440 AAAAATTTCC AGAGGTAAAC TACTTTTTTG AATTTGAACC TGAAACTAAA ATAGTTGTTC 1500 AAAAAAATGA ATTAAAAGAT GCACTTCAAA GAATTCAAAC TTTGGCTCAA AATGAAAGAA 1560 CTTTTTTATG CGATATGCAA ATTAACAGTT CTGAATTAAA AATAAGAGCT ATTGTTAATA 1620 ATATCGGAAA TTCTCTTGAG GAAATTTCTT GTCTTAAATT TGAAGGTTAT AAACTTAATA 1680 TTTCTTTTAA CCCAAGTTCT CTATTAGATC ACATAGAGTC TTTTGAATCA AATGAAATAA 1740 ATTTTGATTT CCAAGGAAAT AGTAAGTATT TTTTGATAAC CTCTAAAAGT GAACCTGAAC 1800 TTAAGCAAAT ATTGGTTCCT TCAAGATAAT GAATCTTTAC GATCTTTTAG AACTACCAAC 1860 TACAGCATCA ATAAAAGAAA TAAAAATTGC TTATAAAAGA TTAGCAAAGC GTTATCACCC 1920 TGATGTAAAT AAATTAGGTT CGCAAACTTT tGTTGAAATT AATAATGCTT ATTCAATATT 1980 AAGTGATCCT AACCAAAAGG AAAAATATGA TTCAATGCTG AAAGTTAATG ATTTTCAAAA 2040 TCGCATCAAA AATTTAGATA TTAGTGTTAG ATGACATGAA AATTTCATGG AAGAACTCGA 2100 ACTTCGTAAG ACCTGAGAAT TTGATTTTTT TTCATCTGAT GAAGATTTCT TTTATTCTCC 2160 ATTTACAAAA AACAAATATG CTTCCTTTTT AGATAAAGAT GTTTCTTTAG CTTTTTTTCA 2220 GCTTTACAGC AAGGGCAAAA TAGATCATCA ATTGGAAAAA TCTTTATTGA AAAGAAGAGA 2280 TGTAAAAGAA GCTTGTCAAC AGAATAAAAA TTTTATTGAA GTTATAAAAG AGCAATATAA 2340 CTATTTTGGT TGAATTGAAG CTAAGCGTTA TTTCAATATT AATGTTGAAC TTGAGCTCAC 2400 ACAGAGAGAG ATAAGAGATA GAGATGTTGT TAACCTACCT TTAAAAATTA AAGTTATTAA 2460 TAATGATTTT CCAAATCAAC TCTGATATGA AATTTATAAA AACTATTCAT TTCGCTTATC 2520 TTGAGATATA AAAAATGGTG AAATTGCTGA ATTTTTCAAT AAAGGTAATA GAGCTTTAGG 2580 ATGAAAAGGT GACTTAATTG TCAGAATGAA AGTAGTTAAT AAAGTAAACA AAAGACTGCG 2640 TATTTTTTCA AGCTTTTTTG AGAACGATAA ATCTAAATTA TGGTTCCTTG TTCCAAACGA 2700 TAAACAAAGT AATCCTAATA AGGGCGTTTT TAACTATAAA ACTCAGCACT TTATTGATTA 2760 AAAAACCTTT CATTTTTAAT GTGTTATAAT TATTTGTTAT GCCATAAATT TAGTTTGTGG 2820 CAAAAGCTTC TGTACTGTTT ATTTAATGGA AGAAAATAAC AAAGCAAATA TCTATGACTC 2880 TAGTAGCATT AAGGTCCTTG AAGGACTTGA GGCTGTTAGA AAACGCCCTG GAATGTACAT 2940 TGGTTCTACT GGCGAAGAAG GTTTGCATCA CATGATCTGA GAGATAGTAG ACAACTCAAT 3000 TGATGAAGCA ATGGGAGGTT TTGCCAGTTT TGTTAAGCTT ACCCTTGAAG ATAATTTTGT 3060 TACCCGTGTA GAGGATGATG GAAGAGGGAT ACCTGTTGAT ATCCATCCTA AGACTAATCG 3120 TTCTACAGTT GAAACAGTTT TTACAGTTCT ACACGCTGGC GGTAAATTTG ATAACGATAG 3180 CTATAAAGTG TCAGGTGGTT TACACGGTGT TGGTGCATCA GTTGTTAATG CGCTTAGTTC 3240 TTCTTTTAAA GTTTGAGTTT TTCGTCAAAA TAAAAAGTAT TTTCTCAGCT TTAGCGATGG 3300 AGGAAAGGTA ATTGGAGATT TGGTCCAAGA AGGTAACTCT GAAAAAGAGC ATGGAACAAT 3360 TGTTGAGTTT GTTCCTGATT TCTCTGTAAT GGAAAAGAGT GATTACAAAC AAACTGTAAT 3420 TGTAAGCAGA CTCCAGCAAT TAGCTTTTTT AAACAAGGGA ATAAGAATTG ACTTTGTTGA 3480 TAATCGTAAA CAAAACCCAC AGTCTTTTTC TTGAAAATAT GATGGGGGAT TGGTTGAATA 3540 TATCCACCAC CTAAACAACG AAAAAGAACC ACTTTTTAAT GAAGTTATTG CTGATGAAAA 3600 AACTGAAACT GTAAAAGCTG TTAATCGTGA TGAAAACTAC ACAGTAAAGG TTGAAGTTGC 3660 TTTTCAATAT AACAAAACAT ACAACCAATC AATTTTCAGT TTTTGTAACA ACATTAATAC 3720 TACAGAAGGT GGAACCCATG TGGAAGGTTT TCGTAATGCA CTTGTTAAGA TCATTAATCG 3780 CTTTGCTGTT GAAAATAAAT TCCTAAAAGA TAGTGATGAA AAGATTAACC GTGATGATGT 3840 TTGTGAAGGA TTAACTGCTA TTATTTCCAT TAAACACCCA AACCCACAAT ATGAAGGACA 3900 AACTAAAAAG AAGTTAGGTA ATACTGAGGT AAGACCTTTA GTTAATAGTG TTGTTAGTGA 3960 AATCTTTGAA CGCTTCATGT TAGAAAACCC ACAAGAAGCA AACGCTATCA TCAGAAAAAC 4020 ACTTTTAGCT CAAGAAGCGA GAAGAAGAAG TCAAGAGGCT AGGGAGTTAA CTCGTCGTAA 4080 ATCACCTTTT GATAGTGGTT CATTACCAGG TAAATTAGCT GATTGTACAA CCAGAGATCC 4140 TTCGATTAGT GAACTTTACA TTGTTGAGGG TGATAGTGCT GGTGGCACTG CTAAAACAGG 4200 AAGAGATCGT TATTTTCAAG CTATCTTACC CTTAAGAGGA AAGATTTTAA ACGTTGAAAA 4260 ATCTAACTTT GAACAAATCT TTAATAATGC AGAAATTTCT GCATTAGTGA TGGCAATAGG 4320 CTGTGGGATT AAACCTGATT TTGAACTTGA AAAACTTAGA TATAGCAAGA TTGTGATCAT 4380 GACAGATGCT GATGTTGATG GTGCACACAT AAGAACACTT CTCTTAACTT TCTTTTTTCG 4440 CTTTATGTAT CCTTTGGTTG AACAAGGCAA TATTTTTATT GCTCAACCCC CACTTTATAA 4500 AGTGTCATAT TCCCATAAGG ATTTATACAT GCACACTGAT GTTCAACTTG AACAGTGAAA 4560 AAGTCAAAAC CCTAACGTAA AGTTTGGGTT ACAAAGATAT AAAGGACTTG GAGAAATGGA 4620 TGCATTGCAG CTGTGAGAAA CAACAATGGA TCCTAAGGTT AGAACATTGT TAAAAGTTAC 4680 TGTTGAAGAT GCTTCTATTG CTGATAAAGC TTTTTCACTG TTGATGGGTG ATGAAGTTCC 4740 CCCAAGAAGA GAATTTATTG AAAAAAATGC TCGTAGTGTT AAAAACATTG ATATTTAATT 4800 TGGTTAGTAT AAATGGCAAA GCAACAAGAT CAAGTAGATA AGATTCGTGA AAACTTAGAC 4860 AATTCAACTG TCAAAAGTAT TTCATTAGCA AATGAACTTG AGCGTTCATT CATGGAATAT 4920 GCTATGTCAG TTATTGTTGC TCGTGCTTTA CCTGATGCTA GAGATGGACT TAAACCAGTT 4980 CATCGTCGTG TTCTTTATGG TGCTTATATT GGTGGCATGC ACCATGATCG TCCTTTTAAA 5040 AAGTCTGCGA GGATTGTTGG TGATGTAATG AGTAAATTCC ACCCTCATGG TGATATGGCA 5100 ATATATGACA CCATGTCAAG AATGGCTCAA GACTTTTCAT TAAGATACCT TTTAATTGAT 5160 GGTCATGGTA ATTTTGGTTC TATAGATGGT GATAGACCTG CTGCACAACG TTATACAGAA 5220 GCAAGATTAT CTAAACTTGC AGCAGAACTT TTAAAAGATA TTGATAAAGA TACAGTTGAC 5280 TTTATTGCTA ATTATGATGG TGAGGAAAAA GAACCAACTG TTCTACCAGC AGCTTTCCCT 5340 AACTTACTTG CAAATGGTTC TAGTGGGATT GCAGTTGGAA TGTCAACATC TATTCCTTCC 5400 CATAATCTCT CTGAATTAAT TGCGGGTTTA ATCATGTTAA TTGATAATCC TCAATGCACT 5460 TTTCAAGAAT TATTAACTGT AATTAAAGGA CCTGATTTTC CAACAGGAGC TAACATTATC 5520 TACACAAAAG GAATTGAAAG CTACTTTGAA ACAGGTAAAG GCAATGTAGT AATTCGTTCT 5580 AAAGTTGAGA TAGAACAATT GCAAACAAGA AGTGCATTAG TTGTAACTGA AATTCCTTAC 5640 ATGGTTAACA AAACTACCTT AATTGAAAAG ATTGTAGAAC TTGTTAAAGC TGAAGAGATT 5700 TCAGGAATTG CTGATATCCG TGATGAATCC TCTCGAGAAG GAATAAGGTT AGTGATTGAA 5760 GTAAAACGCG ACACTGTACC TGAAGTTTTA TTAAATCAAC TTTTTAAATC AACAAGATTA 5820 CAAGTACGCT TCCCTGTTAA TATGCTTGCT TTAGTTAAAG GAGCTCCTGT ACTTCTCAAC 5880 ATGAAACAAG CTTTGGAAGT ATATCTTGAT CATCAAATTG ATGTTCTTGT TAGAAAAACA 5940 AAGTTTGTGC TTAATAAACA ACAAGAACGT TATCACATTT TAAGCGGACT TTTAATTGCT 6000 GCTTTAAATA TTGATGAGGT TGTTGCAATT ATTAAAAAAT CAGCAAATAA CCAGGAAGCA 6060 ATTAATACAT TAAATACAAA GTTTAAGCTT GATGAAATTC AAGCTAAAGC AGTTCTTGAC 6120 ATGCGTTTAA GGAGCTTAAG CGTACTTGAA GTTAACAAAC TTCAAACTGA ACAAAAAGAG 6180 TTAAAAGATT CAATTGAATT TTGTAAGAAA GTGTTAGCTG ATCAAAAATT ACAGCTAAAA 6240 ATAATCAAAG AGGAATTGCA AAAAATCAAT GATCAGTTTG GTGATGAAAG AAGAAGTGAA 6300 ATTCTCTATG ATATCTCTGA GGAAATTGAT GATGAATCAT TGATAAAAGT TGAGAATGTA 6360 GTGATAACTA TGTCTACAAA TGGTTATCTA AAAAGGATTG GAGTTGATGC TTATAATCTT 6420 CAACATCGTG GTGGAGTTGG GGTTAAAGGG CTAACTACTT ATGTTGATGA TAGTATTAGT 6480 CAATTATTGG TCTGTTCAAC TCACTCTGAC TTATTATTTT TTACTGATAA GGGTAAGGTT 6540 TATAGAATTA GAGCTCATCA AATTCCCTAT GGTTTTAGAA CAAATAAAGG TATTCCCGCT 6600 GTTAACTTAA TCAAAATTGA AAAGGATGAA AGAATTTGTT CATTGTTATC TGTTAATAAC 6660 TATGATGATG GTTATTTCTT TTTCTGTACT AAAAATGGAA TTGTTAAAAG AACGAGCTTG 6720 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CTGATTTAAA GCGAGAAATC ATTCTTGCAT CAATATCAAT TAGTTCATCA GGAGCCTTAT577860 CAGAAACTAA AACAATTTGT TTTTTATTTA GAACTAGGTT ATTAAAAATA TTGAAAAGAA577920 TTTCTAAGGT TTTTTCTTTT CTGCCAAATA TTTGAGTGTC ATCTATTAAA ACTAAATCTA577980 AATTTTCATA ATTTTTTTTT AGTTTTTCTA TACCTTTATC CCTTTGATAA AAAGCATCAA578040 CAACTTCTTG GGCAAAATCA CTTGAAACAA CATACTTTAC TCTGGCATTT GGAAAATTAC578100 GAAATTTTTC ATTTCCTATT GCTTGTAGTA GGTGAGTTTT ACCAAGACCG GTTTCTCCGT578160 AAATAAAAAG CGGTGAAAAT TCGTTATCTT GAGTTTCAGC TAATCTAACG CCTGCTTCAT578220 AAGCTCTTTT ATTTCCTTCA CTAATTACAA AGTTTTGAAA AGTATAGTTT TTACTCAATC578280 CAGAATTTTG ATAAAGAGTA TCACGACTAT TTTCTTCTAA TTTTGCTAAG TTAAAAAAGA578340 AATCTTGCTC ATTAACAAAA TTAACACTTT TAATTCCTTC ATACAAACTT TCAGCTAAAT578400 GAATAATTTC AGAATTATCA TTTAAGGAAT TACGAGCAAA TTCATTTTCT AAAAGAATTA578460 AAAGAACATT ATTTTTAAAT ACGAAACGAT TAATGTCTTT AATGTATTTA TCATGAAAAC578520 CTATTGTTTT TTCATAATGC TTTTTTAATA GAGATTTAAA GGCATTAAAT TGTTCCATTA578580 TTCTTCTATA ACATTGTCAA GAATGATAGT TAAAATTCTC GAAATTGGGA TATTAACTGC578640 TTTGGAGTAA TTTCTAACTT TTTGTCATAC TCTTTGACTT GTATAGAAGT GTACACCTGT578700 ATCTAGTTTT TCTTGGCGTT CAACAGGAAC TATTCCTGGT ATTTTTGTTT TAGGTTGGGG578760 AGGAATAGGC TGTGGTTGTG TGAATTGTTG TTGAAAATTT TGATTTTTTT GCTGTAAGAA578820 ACCATTATTA TGATATTGAA AATTTTGTTC CTCTTGAAAA TATCTCTCTT TTTTTGGTTT578880 TCCAGAAAAA TTTGATGAAA AAGATTTTCC TTCATTTCAA TTTTCAAGAT TATTTTCATT578940 TTGTTGATTT ATTTGCTCAG GCTGTTGAAA TGAATTATTT TTTGATCAAA AAGATTTTGG579000 AAAGGTTTTT TCAAAAGCAG ATAAAGGTCC AAAATCAAAT GAAGATGAAT CTTTGTCAAA579060 AGATGTTTCT TCTCTTTTTG ACAAATTTTG TTTTTGATTA AACTTATTTT TATTTTGGGG579120 TGTTACTTTT TCTTTTATGG AAAACAAATC TTCTTCTAAA AGACTTTGTT CTGGGTCATC579180 ATCTTGTGCT AAATCAAAGA AAAAACGTTT CTTTTTGTTA TTAATGGACA TTGTAATTTG579240 CTAAATTTAG GATTTCTTTT GTTATTTCTA AATACTCATT TAGATATTTT TTACTTGGTG579300 ATGATACTAA TGATATTGGC AATTTTTCAT AACCTACAGC TGCTGATGAT TTTGATGTCA579360 GAGAAACAAA ATTTTTAGAA AAAGCTACAT TATTTTTTTT AGCTTTTGTT TTAGCTAAAT579420 CTATTACTTC ATTATGAAGA CGAGTACGAA CGTTAACTTT TGTAGGAACT AAAATAGTTT579480 TAAGATTTGT ATTTTTTTCC TTAAATGTAT CTATTGTTTC AACTATTCTC ATCAAACCTA579540 GCATCGAATA TTGATCTGGT TCAAAGGGAA TAACTATGAC ATCTGATAAA CTCATTGCAG579600 TAGAAACTAA AGTTGCCATA TTTGGTGGTG TATCTAATAA AACAAATTCA TATCTTTTTG579660 CTAGTTGCTT AACTATTTCT GCTATATCTG AGGCCTTATA TTTTTTACGT GATATGTCTA579720 TATCAGCAAA ATTAAGTTCA AAATTACAAG GAAGAATATC AAGTCCCTCA TATACAGATA579780 GCAAGCAATC ATCTATTTCA ATGAAATTAT TTGAACCACT GAATTTTGGA ACCTTCAACA579840 AAATGTCAAT TAACGTGTTA TTCAATCTTT CAGGGTTTTG TCCAAATGAT GCAGAAACAT579900 TCCCCTGCCC GTCAAGATCA AGAATGACTT TTCGCCTTTC TGGACAAAGT TTAACCAATG579960 ATCCTGCAAC ATTAGTTGCC ATTGTAGTTT TTAATACGCC GCCTTTATTA TTTACAAAAG580020 AAATGATCAT ATATTTAAAT GATTATAATA TTTCTTTAAT ACTAAAAAAA TAC 580073
【０２４１】本発明は明瞭さおよび理解のために相当詳
細に記載されているので、当業者は本発明の本来の範囲
から逸脱することなく形態および詳細において様々な変
化をなし得るということを認識するであろう。本明細書
に列挙された全ての特許、特許出願および出版物は参照
のため本明細書に引用されている。
【０２４２】
【表６３】
【０２４３】
【表６４】
【０２４４】
【表６５】
【０２４５】
【表６６】
【０２４６】
【表６７】
【０２４７】
【表６８】
【０２４８】
【表６９】
【０２４９】
【表７０】
【０２５０】
【表７１】
【０２５１】
【表７２】
【０２５２】
【表７３】
【０２５３】
【表７４】
【０２５４】
【表７５】
【０２５５】
【表７６】
【０２５６】
【表７７】
【０２５７】
【表７８】
【０２５８】
【表７９】
【０２５９】
【表８０】
【０２６０】
【表８１】
【０２６１】
【表８２】
【０２６２】
【表８３】
【０２６３】
【表８４】
【図面の簡単な説明】
【図１】 マイコプラズマ・ジェニタリウムのＥｃｏＲ
Ｉ制限酵素地図。
【図２】 本発明のコンピュータに基づいたシステムを
行なうのに使用され得るコンピュータシステム１０２の
ブロックダイヤグラム。
【図３】 マイコプラズマ・ジェニタリウムのシークエ
ンシングプロジェクトの概要。
【図４】 マイコプラズマ・ジェニタリウム染色体の環
状表現図。外側の同心円：遺伝子同定がなされるプラス
鎖上のコーディング領域。各コーディング領域の位置は
図５内に色コードによって役割に関して記されている。
２番目の同心円：遺伝子同定がなされるマイナス鎖上の
コーディング領域。３番目の同心円：染色体の各鎖上の
転写の方向が推定の複製起点からの赤い矢印で記されて
いる。４番目の同心円：コスミドおよびラムダクローン
（青）による範囲。１９のコスミドクローンおよび１つ
のラムダクローンが該ゲノムの全構造を確認するために
各末端からシークエンシングされた。５番目の同心円：
該単一のリボソームオペロン（青）および３３のｔＲＮ
Ａの位置。ｔＲＮＡの群（ｔｒｎＡ、ｔｒｎＢ、ｔｒｎ
Ｃ、ｔｒｎＤ、およびｔｒｎＥ）は、各群のｔＲＮＡの
数を括弧内に付してＡ−Ｅの文字により示されている。
６番目の同心円：ＭｇＰａオペロン（緑）およびＭｇＰ
ａ繰り返し断片（茶）の位置。
【図５】 マイコプラズマ・ジェニタリウムの遺伝子地
図。各鎖上に予測されたコーディング領域を示す。ｒＲ
ＮＡオペロンおよびｔＲＮＡ遺伝子はそれぞれ線および
三角形によって示されている。図の記号表に記されてい
るように機能範疇によって遺伝子は色コード化されてい
る。遺伝子の同定番号は表６に記載のものに対応する。
可能な所では３文字表記してある。
【図６】 マイコプラズマ・ジェニタリウムゲノム中の
ＭｇＰａ繰り返しの位置。マイコプラズマ・ジェニタリ
ウムゲノム内のＭｇＰａオペロン（ＯＲＦ１−ＭｇＰａ
遺伝子−ＯＲＦ３）の構造は最上段に示されている。完
全なオペロンに加えてＭｇＰａオペロンの特定領域の混
合物である９つの繰り返し要素が認められた。該ゲノム
における各繰り返しの座標が各列の左および右の端に示
されている。繰り返し要素は、配列類似性のあるオペロ
ン中の領域の直下に位置する。該繰り返し要素と該Ｍｇ
Ｐａ遺伝子との配列同一性のパーセントは７８％−９０
％の範囲である。幾つかの繰り返しでは、ＭｇＰａ−関
連配列は、様々な長さのＡ−Ｔに富んだスペーサー配列
（図中、線で示され、該スペーサーの長さはｂｐによっ
て示されている）によりゲノム内で分離されている。ス
ペーサー配列が示されていない場合、該オペロンの混合
物はゲノム内で同一線形順序に並ぶ（co-linear）。繰
り返し７および９においては、該繰り返し中の配列の順
序は該オペロンにあるものとは異なっている。これらの
場合、該ゲノムにおける各繰り返し中の要素の順序は、
要素１の次に要素２が続き、その次に要素３が続くとい
うように数字で示されている。
─────────────────────────────────────────────────────
【手続補正書】
【提出日】平成８年１２月１６日
【手続補正１】
【補正対象書類名】明細書
【補正対象項目名】０１３８
【補正方法】変更
【補正内容】
【０１３８】本発明者らは推定複製起点（ベイリーおよ
びボット（Ｂailey & Ｂott，Ｊ．Ｂacteriol．１７
６：５８１４（１９９４））基づいてマイコプラズマ・
ジェニタリウムの染色体配列の最初のｂｐを定義した。
幾つかの原核生物における複製起点の研究は、ＤＮＡ合
成がｄｎａＡおよびｄｎａＮ間の転写されないＡＴに富
む領域にて開始されることを示している（オガサワラ
（Ｏgasawara，Ｎ.）ら、ザ・バクテリアル・クロモソ
ウム（Ｔhe Ｂacterial Ｃhromosome）、クルリカ（Ｋr
lica）およびリレイ編、アメリカン・ソサイエティー・
フォー・マイクロバイオロジー（Ａmerican Ｓociety f
or Ｍicrobiology）、ワシントン、Ｄ.Ｃ.（１９９
０）、２８７−２９５頁；オガサワラおよびヨシカワ
（Ｙoshikawa）、Ｍol．Ｍicrobiol．６：６２９（１９
９２））。大腸菌、バシラス・サチリス（Ｂacillus su
btilis）、およびシュードモナス・エルジノーサ（Ｐse
udomonas aeruginosa）からの共通「ＤｎａＡボック
ス」を用いて推定複製起点の周りの「ＤｎａＡボック
ス」についてマイコプラズマ・ジェニタリウム配列を検
索したところ、有意なマッチが存在しないことがわかっ
た。本発明者らは該起点を正確に位置付けることはでき
なかったが、染色体の４０００ｂｐ領域にｄｎａＡおよ
びｄｎａＮが共に位置すること（co-localization）
は、それがマイコプラズマ・ジェニタリウムの複製起点
であるという仮説を支持している（オガサワラら、ザ・
バクテリアル・クロモソウム、クルリカおよびリレイ
編、アメリカン・ソサイエティー・フォー・マイクロバ
イオロジー、ワシントン、Ｄ.Ｃ.（１９９０）、２８７
−２９５頁；オガサワラおよびヨシカワ、Ｍol．Ｍicro
biol．６：６２９（１９９２）、ミヤタ（Ｍiyata，
Ｍ.）ら、Ｎucleic Ａcids Ｒes．２１：４８１６（１
９９３））。本発明者らは、ｄｎａＮが該ゲノムにて最
初のオープンリーディングフレームとして番号付けられ
るようにｄｎａＡおよびｄｎａＮ間の非転写領域を選択
した。図４に示されているように、この領域の右側にあ
る遺伝子はプラス鎖から優先的に転写され、この領域の
左側にある遺伝子はマイナス鎖から優先的に転写され
る。遺伝子転写における見かけの極性は該ゲノムの各半
分にわたって維持されている（図４、５および６）。こ
れは、複製起点の周囲に見かけの転写極性が示されてい
ないヘモフィルス・インフルエンゼと著しく対照的であ
る。この観察の意義は、未だ決められてはいない。
【手続補正２】
【補正対象書類名】明細書
【補正対象項目名】０１５４
【補正方法】変更
【補正内容】
【０１５４】代謝経路 マイコプラズマ種間のゲノムの
大きさの減少は、これらの生物において生合成経路の数
および成分における顕著な減少を伴い、これらの生物に
その宿主からの代謝産物を使用することを要求してい
る。研究室において、マイコプラズマ・ジェニタリウム
は既知組成培地において成育されていない。この生物の
複雑な成育条件は、アミノ酸生合成、新規のヌクレオチ
ド生合成、および脂肪酸生合成に関与する酵素の殆ど完
全な欠如によって説明され得る（表６および図５および
６）。中心の中間代謝、エネルギー代謝、および脂肪酸
およびリン脂質の代謝のカテゴリイにおける遺伝子の数
を合計すると、ヘモフィルス・インフルエンゼおよびマ
イコプラズマ・ジェニタリウム間の顕著な遺伝子含量に
おける差異が明らかである。例えば、ヘモフィルス・イ
ンフルエンゼゲノムはアミノ酸生合成に関与する６８の
遺伝子を含むのに対して、マイコプラズマ・ジェニタリ
ウムゲノムはただ１つを含む。全体で、ヘモフィルス・
インフルエンゼゲノムは代謝経路に関連している１６７
の遺伝子を含むのに対し、マイコプラズマ・ジェニタリ
ウムゲノムはようやく４２の遺伝子を有するにすぎな
い。ゲノムの大きさがマイコプラズマ・ジェニタリウム
の２倍ほどの関連生物であるマイコプラズマ・カプリコ
ラムからの２１４ｋｂの配列の最近の分析は（ボーク
（Ｂork，Ｐ.）ら、Ｍol．Ｍicrobiol．１６：９５５
（１９９５））、マイコプラズマ・カプリコラムがマイ
コプラズマ・ジェニタリウムにはない多くの生合成酵素
を含むことを明らかにしている。この観察は、マイコプ
ラズマ・カプリコラムの一層大きなゲノムが同化作用の
より高い能力を与えていることを示唆している。
【手続補正３】
【補正対象書類名】明細書
【補正対象項目名】０１６１
【補正方法】変更
【補正内容】
【０１６１】マイコプラズマ・ジェニタリウムからの完
全なゲノム配列を利用できることは、ＭｇＰａ繰り返し
の包括的なマッピングを可能にしている（図４および
７）。完全なオペロンに加えて、ＭｇＰａオペロンの特
定領域の構成要素である９つの繰り返し要素が発見され
た。繰り返し要素および該ＭｇＰａ遺伝子間の配列の同
一性のパーセントは７８％〜９０％の範囲にある。該繰
り返しの幾つかにおいて、以前に記載されているように
（ピーターソン、博士論文、大学番号カロライナ１９９
２、大学Ｍｉ．学位論文授与番号第６２４６号（ＰhＤ
dissertation，Ｕniv．Ｎo．Ｃarolina １９９２，Ｕ
niv．Ｍi．Ｄissertation Ｓervices＃６２４６）Ｍｇ
Ｐａ−関連配列は変化する長さでＡ−Ｔに富むスペーサ
ー配列により分離されている。染色体中に散在している
該ＭｇＰａオペロンおよび９つの繰り返しに含まれる配
列は、全ゲノム配列の４.５％に相当する。一見する
と、これは最小のゲノムの期待と矛盾するように思え
る。しかしながら、繰り返し要素および該ＭｇＰａオペ
ロン間の組換えに関する最近の証拠が報告されている
（ピーターソンら、Ｐroc．Ｎatl．Ａcad．Ｓci．ＵＳ
Ａ、印刷中（１９９５））。このような組換えにより、
マイコプラズマ・ジェニタリウムは集団内で抗原の変異
を誘導するメカニズムを通して宿主の免疫応答を回避す
ることができる。マイコプラズマ・ジェニタリウムは本
来、哺乳類宿主から必要な栄養物を得ることにより生き
残るので、免疫応答を回避するための効果的なメカニズ
ムはこの最小のゲノムの必要部分であるのかもしれな
い。
【手続補正４】
【補正対象書類名】明細書
【補正対象項目名】図面の簡単な説明
【補正方法】変更
【補正内容】
【図面の簡単な説明】
【図１】 マイコプラズマ・ジェニタリウムのＥｃｏＲ
Ｉ制限酵素地図。
【図２】 本発明のコンピュータに基づいたシステムを
行なうのに使用され得るコンピュータシステム１０２の
ブロックダイヤグラム。
【図３】 マイコプラズマ・ジェニタリウムのシークエ
ンシングプロジェクトの概要。
【図４】 マイコプラズマ・ジェニタリウム染色体の環
状表現図。外側の同心円：遺伝子同定がなされるプラス
鎖上のコーディング領域。各コーディング領域の位置は
図５内に色コードによって役割に関して記されている。
２番目の同心円：遺伝子同定がなされるマイナス鎖上の
コーディング領域。３番目の同心円：染色体の各鎖上の
転写の方向が推定の複製起点からの赤い矢印で記されて
いる。４番目の同心円：コスミドおよびラムダクローン
（青）による範囲。１９のコスミドクローンおよび１つ
のラムダクローンが該ゲノムの全構造を確認するために
各末端からシークエンシングされた。５番目の同心円：
該単一のリボソームオペロン（青）および３３のｔＲＮ
Ａの位置。ｔＲＮＡの群（ｔｒｎＡ、ｔｒｎＢ、ｔｒｎ
Ｃ、ｔｒｎＤ、およびｔｒｎＥ）は、各群のｔＲＮＡの
数を括弧内に付してＡ−Ｅの文字により示されている。
６番目の同心円：ＭｇＰａオペロン（緑）およびＭｇＰ
ａ繰り返し断片（茶）の位置。
【図５】 マイコプラズマ・ジェニタリウムの遺伝子地
図。各鎖上に予測されたコーディング領域を示す。ｒＲ
ＮＡオペロンおよびｔＲＮＡ遺伝子はそれぞれ線および
三角形によって示されている。図の記号表に記されてい
るように機能範疇によって遺伝子は色コード化されてい
る。遺伝子の同定番号は表６に記載のものに対応する。
可能な所では３文字表記してある。
【図６】 マイコプラズマ・ジェニタリウムの遺伝子地
図。各鎖上に予測されたコーディング領域を示す。ｒＲ
ＮＡオペロンおよびｔＲＮＡ遺伝子はそれぞれ線および
三角形によって示されている。図の記号表に記されてい
るように機能範疇によって遺伝子は色コード化されてい
る。遺伝子の同定番号は表６に記載のものに対応する。
可能な所では３文字表記してある。
【図７】 マイコプラズマ・ジェニタリウムゲノム中の
ＭｇＰａ繰り返しの位置。マイコプラズマ・ジェニタリ
ウムゲノム内のＭｇＰａオペロン（ＯＲＦ１−ＭｇＰａ
遺伝子−ＯＲＦ３）の構造は最上段に示されている。完
全なオペロンに加えてＭｇＰａオペロンの特定領域の混
合物である９つの繰り返し要素が認められた。該ゲノム
における各繰り返しの座標が各列の左および右の端に示
されている。繰り返し要素は、配列類似性のあるオペロ
ン中の領域の直下に位置する。該繰り返し要素と該Ｍｇ
Ｐａ遺伝子との配列同一性のパーセントは７８％−９０
％の範囲である。幾つかの繰り返しでは、ＭｇＰａ−関
連配列は、様々な長さのＡ−Ｔに富んだスペーサー配列
（図中、線で示され、該スペーサーの長さはｂｐによっ
て示されている）によりゲノム内で分離されている。ス
ペーサー配列が示されていない場合、該オペロンの混合
物はゲノム内で同一線形順序に並ぶ（co-linear）。繰
り返し７および９においては、該繰り返し中の配列の順
序は該オペロンにあるものとは異なっている。これらの
場合、該ゲノムにおける各繰り返し中の要素の順序は、
要素１の次に要素２が続き、その次に要素３が続くとい
うように数字で示されている。
【手続補正５】
【補正対象書類名】図面
【補正対象項目名】全図
【補正方法】変更
【補正内容】
【図３】
【図１】
【図２】
【図４】
【図５】
【図６】
【図７】
───────────────────────────────────────────────────── フロントページの続き (51)Int.Cl.6 識別記号 庁内整理番号 ＦＩ 技術表示箇所 Ｃ１２Ｎ 5/10 Ｃ１２Ｐ 21/02 Ｃ Ｃ１２Ｐ 21/02 Ｃ１２Ｐ 21/08 // Ｃ１２Ｐ 21/08 Ｃ１２Ｎ 5/00 Ｂ (Ｃ１２Ｎ 15/09 ＺＮＡ Ｃ１２Ｒ 1:35） (Ｃ１２Ｎ 5/10 Ｃ１２Ｒ 1:91） (Ｃ１２Ｐ 21/08 Ｃ１２Ｒ 1:91） (71)出願人 596102469 ジョンズ・ホプキンス・ユニバーシティ ＪＯＨＮＳ ＨＯＰＫＩＮＳ ＵＮＩＶＥ ＲＳＩＴＹ アメリカ合衆国21205メリーランド州ボル ティモア、ラトランド・アベニュー720番 (71)出願人 591105281 ザ ユニバーシティ オブ ノース カロ ライナ アット チャペル ヒル ＴＨＥ ＵＮＩＶＥＲＳＩＴＹ ＯＦ Ｎ ＯＲＴＨ ＣＡＲＯＬＩＮＡ ＡＴ ＣＨ ＡＰＥＬ ＨＩＬＬ アメリカ合衆国27599−4105 ノース・カ ロライナ州、チャペル・ヒル、バイナム・ ホール308番 シービー・ナンバー4105 (72)発明者 クレアー・エム・フレイザー アメリカ合衆国20854メリーランド州ポト マック、グレン・ミル・ロード11915番 (72)発明者 マーク・ディ・アダムス アメリカ合衆国20878メリーランド州ノー ス・ポトマック、ダフィーフ・ドライブ 15205番 (72)発明者 ジェニーン・ディ・ゴカイン アメリカ合衆国20902メリーランド州シル バー・スプリング、ハーモン・ロード2715 番 (72)発明者 クライド・エイ・ハッチソン・ザ・サード アメリカ合衆国27514ノース・カロライナ 州チャぺル・ヒル、エッジウッド・ロード 260番 (72)発明者 ハミルトン・オー・スミス アメリカ合衆国21204メリーランド州タウ ソン、カーブリッジ・サークル8222番 (72)発明者 ジェイ・クレイグ・ベンター アメリカ合衆国20854メリーランド州ポト マック、グレン・ミル・ロード11915番 (72)発明者 オーウェン・ホワイト アメリカ合衆国20878メリーランド州ゲイ ザーズバーグ、クインス・オーチャード・ ブールバード886番 アパートメント202

Claims (20)

    【特許請求の範囲】
  1. 【請求項１】 配列番号：１に提示されたヌクレオチド
    配列、その代表的な断片または配列番号：１に提示され
    ているヌクレオチド配列に少なくとも９９.９％一致す
    るヌクレオチド配列を記録したコンピュータで読み取り
    可能な媒体。
  2. 【請求項２】 表１ａ、１ｃおよび２に提示された配列
    番号：１の断片の任意の１つ、またはその縮重変異体を
    記録したコンピュータで読み取り可能な媒体。
  3. 【請求項３】 フロッピーディスク、ハードディスク、
    ランダムアクセスメモリ（ＲＡＭ）、読み出し専用メモ
    リ（ＲＯＭ）、およびＣＤ−ＲＯＭからなる群から選択
    される請求項１に記載のコンピュータで読み取り可能な
    媒体。
  4. 【請求項４】 フロッピーディスク、ハードディスク、
    ランダムアクセスメモリ（ＲＡＭ）、読み出し専用メモ
    リ（ＲＯＭ）、およびＣＤ−ＲＯＭからなる群から選択
    される請求項２に記載のコンピュータで読み取り可能な
    媒体。
  5. 【請求項５】 下記要素： ａ）配列番号：１のヌクレオチド配列、その代表的な断
    片または配列番号：１のヌクレオチド配列に少なくとも
    ９９.９％一致するヌクレオチド配列を含むデータ記憶
    手段； ｂ）相同配列を同定するために工程（ａ）のデータ記憶
    手段のヌクレオチド配列と標的配列を比較するための検
    索手段、および ｃ）工程（ｂ）の該相同配列を得るための引き出し手段 からなる商業的に重要なマイコプラズマゲノムの断片を
    同定するためのコンピュータに基づいたシステム。
  6. 【請求項６】 標的配列に相補的なヌクレオチド配列か
    らなる核酸分子を得るために該標的配列と配列番号：１
    に提示されたヌクレオチド配列、その代表的な断片また
    は配列番号：１のヌクレオチド配列に少なくとも９９.
    ９％一致するヌクレオチド配列を含むデータベースを比
    較する工程からなり、その際、該標的配列はランダムに
    は選択されていないことを特徴とする、マイコプラズマ
    ゲノムの商業的に重要な核酸断片を同定する方法。
  7. 【請求項７】 標的配列に相補的なヌクレオチド配列か
    らなる核酸分子を得るために該標的配列と配列番号：１
    に提示されたヌクレオチド配列、その代表的な断片また
    は配列番号：１のヌクレオチド配列に少なくとも９９.
    ９％一致するヌクレオチド配列を含むデータベースを比
    較する工程からなり、その際、該標的配列は遺伝子発現
    を調節することが知られている配列を含むことを特徴と
    する、マイコプラズマゲノムの発現調節断片を同定する
    方法。
  8. 【請求項８】 表１ａ、１ｃおよび２に提示された配列
    番号：１の断片の任意の１つ、またはその縮重変異体の
    ヌクレオチド配列からなる、マイコプラズマ・ジェニタ
    リウムゲノムの単離されたタンパク質コード核酸断片。
  9. 【請求項９】 表１ａ、１ｂおよび２に提示されたマイ
    コプラズマ・ジェニタリウムゲノムの断片の任意の１
    つ、またはその縮重変異体を含むベクター。
  10. 【請求項１０】 機能的に連結されたオープンリーディ
    ングフレームの発現を調節し、表１ａ、１ｃおよび２に
    提示されたオープンリーディングフレームの任意の１つ
    の５'側で約１０〜２００塩基長のヌクレオチド配列ま
    たはその縮重変異体からなるマイコプラズマ・ジェニタ
    リウムゲノムの単離された断片。
  11. 【請求項１１】 請求項８記載のマイコプラズマ・ジェ
    ニタリウムゲノムの断片の任意の１つを含むベクター。
  12. 【請求項１２】 請求項８記載のマイコプラズマゲノム
    の断片の任意の１つを含むよう変えられた生物体。
  13. 【請求項１３】 請求項１０記載のマイコプラズマゲノ
    ムの断片の任意の１つを含むよう変えられた生物体。
  14. 【請求項１４】 核酸分子の発現を調節する方法であっ
    て、該核酸分子の５'側に、表１ａ、１ｃおよび２に提
    示されたマイコプラズマゲノムの断片の任意の１つの
    ５'側の約１０〜１００塩基のヌクレオチド配列または
    その縮重変異体からなる核酸分子を共有結合的に結合す
    る工程からなることを特徴とする方法。
  15. 【請求項１５】 表１ａ、１ｃおよび２に提示されたマ
    イコプラズマゲノムの断片の任意の１つのホモログをコ
    ードする単離された核酸分子であって、下記の工程 ａ）表１ａ、１ｃおよび２に提示されたマイコプラズマ
    ゲノムの断片の任意の１つを標的配列として使用するこ
    とによりゲノムＤＮＡライブラリーをスクリーニング
    し； ｂ）該標的配列にハイブリダイズする配列を含む該ライ
    ブラリーの成員を同定し； ｃ）工程ｂ）において同定された該成員から該核酸分子
    を単離する によって産生される核酸分子。
  16. 【請求項１６】 表１ａ、１ｃおよび２に提示されたマ
    イコプラズマゲノムの断片の任意の１つのホモログをコ
    ードする単離されたＤＮＡ分子であって、下記の工程 ａ）生物体から産生されたｍＲＮＡ、ＤＮＡ、またはｃ
    ＤＮＡを単離し； ｂ）該マイコプラズマゲノムの該断片由来の増幅プライ
    マーに相同なヌクレオチド配列を有する核酸分子を増幅
    して該増幅を開始し； ｃ）工程ｂ）にて産生された該増幅された配列を単離す
    る によって産生されるＤＮＡ分子。
  17. 【請求項１７】 表１ａ、１ｃおよび２に提示されたマ
    イコプラズマ・ジェニタリウムゲノムの断片の任意の１
    つまたはその縮重変異体によりコードされる単離された
    ポリペプチド。
  18. 【請求項１８】 請求項１７記載のポリペプチドの任意
    の１つをコードする単離されたポリヌクレオチド分子。
  19. 【請求項１９】 請求項１７記載のポリペプチドの任意
    の１つに選択的に結合する抗体。
  20. 【請求項２０】 ａ）表１ａに示すマイコプラズマ・ジ
    ェニタリウムゲノムの断片の任意の１つからなるヌクレ
    オチド配列またはその縮重変異体（表１ｂに提示されて
    いる配列番号：１の断片を除く）を有する異種核酸分子
    を含む宿主を、該タンパク質を産生するために該異種核
    酸分子が発現される条件下で培養し、ついで ｂ）該タンパク質を単離する 工程からなることを特徴とする宿主細胞にてポリペプチ
    ドを産生する方法。
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