JPH07504152A - Bioactive peptides and methods for inhibiting the growth of target cells, viruses, or virus-infected cells - Google Patents

Abstract

(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるため要約のデータは記録されません。 (57) [Summary] This bulletin contains application data before electronic filing, so abstract data is not recorded.

Description

【発明の詳細な説明】 生物活性ペプチドおよび標的細胞、ウィルス、あるいはウィルス感染細胞の成長 を抑制する方法 この発明は生物活性ペプチド、特に新規な生物活性ペプチドおよびその用途に関 する。[Detailed description of the invention] Growth of bioactive peptides and target cells, viruses, or virus-infected cells How to suppress This invention relates to bioactive peptides, particularly novel bioactive peptides and their uses. do.

発明の一見地に従って、っぎのＸ、からＸ丁までの基本構造より成る生物活性両 親媒性ペプチドが提供される。すなわち、 Ｘｌは、［Ｒ１−Ｒ２−Ｒｔ　−Ｒ−−Ｒ１−Ｒｔ　Ｒｘ　］　−ｎＸ２は、［ Ｒｘ　−Ｒｉ　Ｒｘ　−Ｒｔ　−Ｒｉ　Ｒｔ　−Ｒｔ　］　−ｎｘ１は、［Ｒ１ −Ｒｔ　−Ｒ１−Ｒ１−Ｒｓ　−Ｒ１−Ｒｉ　］　−ｎＸ４　は、　［Ｒ１−Ｒ ，−Ｒ，−Ｒ，−Ｒ，−Ｒ□−Ｒ，］　−口Ｘ、は、［Ｒ４−Ｒｘ　−Ｒｉ　− Ｒｔ　Ｒ−−Ｒ−−Ｒｓ　］　−ｎＸ６は、ＥＲｚ−Ｒｚ　Ｒｔ−Ｒｘ−Ｒｉ− Ｒｘ−Ｒ＋］−ｎＸ、は、［Ｒａ　−Ｒｔ　Ｒｔ　−Ｒｉ　−Ｒｓ　−Ｒ１−Ｒ ２］　−ｎここでＲ１は塩基性親水性アミノ酸、Ｒ２は疎水性アミノ酸、Ｒ８は 中性親水性または疎水性アミノ酸で、ｎは２から５までの整数とする。According to the gist of the invention, biologically active compounds consisting of the basic structure from Philophilic peptides are provided. That is, Xl is [R1-R2-Rt -R--R1-Rt Rx] -nX2 is [ Rx - Ri Rx - Rt - Ri Rt - Rt] -nx1 is [R1 -Rt -R1-R1-Rs -R1-Ri]-nX4 is [R1-R , -R, -R, -R, -R□-R, ] -mouth X, is [R4-Rx -Ri - Rt R--R--Rs] -nX6 is ERz-Rz Rt-Rx-Ri- Rx-R+]-nX, is [Ra-RtRt-Ri-Rs-R1-R 2] -n where R1 is a basic hydrophilic amino acid, R2 is a hydrophobic amino acid, and R8 is It is a neutral hydrophilic or hydrophobic amino acid, and n is an integer from 2 to 5.

塩基性親水性アミノ酸は、例えば、リジン（Ｌｙｓ）、アルギニン（Ａｒｇ）、 ヒスチジン（Ｈｉｓ）、オルニチン（Ｏｒｎ）、ホモアルギニン（Ｈａｒ）、２ ．４−ジアミノブチル酸（Ｄｂｕ）、およびｐ−アミノフェニルアラニンである 。Basic hydrophilic amino acids include, for example, lysine (Lys), arginine (Arg), Histidine (His), Ornithine (Orn), Homoarginine (Har), 2 ．． 4-diaminobutyric acid (Dbu), and p-aminophenylalanine. .

疎水性アミノ酸は、例えばＡｌａ、Ｃｙｓ、Ｐｈｅ、Ｇｌｙ、Ｉ　ｌｅ、Ｌｅｕ 、Ｍｅｔ、Ｐｒｏ、Ｖａｔ、Ｔｒｐ％　Ｔｙｒ、ノルロイシン（Ｎ１ｅ）、ノル ヴアリン（Ｎｖａ）、およびシクロへキシルアラニン（Ｃｈａ）である。Hydrophobic amino acids include, for example, Ala, Cys, Phe, Gly, Ile, Leu. , Met, Pro, Vat, Trp% Tyr, Norleucine (N1e), Nor valine (Nva), and cyclohexylalanine (Cha).

中性親水性アミノ酸は、特に限定されないが、例えばＡｓｎ、Ｇｉｎ、Ｓｅｒお よびＴｈｒである。Neutral hydrophilic amino acids include, but are not limited to, Asn, Gin, Ser, etc. and Thr.

まづ前記構造ｘ１を包含するペプチドの各実例について説明する。なおｘｌは前 記定義の通りとする。First, each example of a peptide including the structure x1 will be explained. Note that xl is the front As defined above.

この構造ｘ１を包含するペプチドの一実例は、構造Ｙ、−Ｘ１であり、Ｙｌは下 記各々の何れか一つとする。An example of a peptide encompassing this structure x1 is structure Y, -X1, where Yl is One of each of the above.

（ｉ　ｆ　ｉ）Ｒｔ−Ｒ，−Ｒ。(i　f　i)Rt-R, -R.

（ｉｖ）　Ｒｓ　−Ｒｔ　−ＲＸ　−Ｒ２（ｖ）　Ｒａ−Ｒｍ−Ｒｔ−Ｒｇ−Ｒ ｉ（Ｖｉ）　Ｒ２−Ｒｆｆ　−Ｒｓ　−Ｒ１−Ｒ２−Ｒ１但しＲ，、Ｒ，、Ｒ， は、前記定義の通りとする。(iv) Rs -Rt -RX -R2 (v) Ra-Rm-Rt-Rg-R i (Vi) R2-Rff -Rs -R1-R2-R1 However, R,, R,, R, shall be as defined above.

この構造Ｘｌを包含するペプチドの他の実例は、構造Ｘ、−Ｚ、であり、Ｚｌは 下記各々の何れか一つとする。Other examples of peptides encompassing this structure Xl are structures X, -Z, where Zl is One of each of the following.

（ｉ　ｖ　）　ＲＩＲｘ　Ｒａ　Ｒ５ （ｖ）　Ｒｔ　−Ｒｚ　−Ｒａ　−Ｒｘ　−Ｒｔ（Ｖｉ）　Ｒ１−Ｒ２−Ｒ２− Ｒｓ　−Ｒ１−Ｒ１さらに（ｙ、）、−ｘ、−（ｚ＋　）ゎの構造も可能であり 、Ｙ、と２１は前記定義の通りであり、ａとｂは、それぞれ０あるいはｌとする 。(iv) RIRx Ra R5 (v) Rt -Rz -Ra -Rx -Rt(Vi) R1-R2-R2- Rs -R1-R1 and (y,), -x, -(z+)ゎ structures are also possible. , Y, and 21 are as defined above, and a and b are respectively 0 or l. .

つぎに前記構造Ｘ、を包含するペプチドの各実例について説明する。なおＸ、は 前記定義の通りとする。Next, each example of a peptide including the above structure X will be explained. Furthermore, X, is As defined above.

この構造Ｘ□を包含するペプチドの一実例は、構造Ｙ、−Ｘｔであり、Ｙ２は下 記各々の何れが一つとする。An example of a peptide that encompasses this structure X□ is structure Y, -Xt, where Y2 is Each of the following shall be counted as one.

（ｉ　ｉ　ｉ）　Ｒｚ　−Ｒ’！　−Ｒ１（ｉＶ）　Ｒ１−Ｒｆｆ　−Ｒ２−Ｒ １（ｖ）　Ｒｚ　−Ｒ１−Ｒｚ　−Ｒｘ　−Ｒ１（Ｖｌ）　ＲＩ　−Ｒｓ　−Ｒ Ｉ　−Ｒｉ　−ＲＩ　−ＲＩ但しＲ１，Ｒ−、Ｒｓは、前記定義の通りとする。(i　i　i)　Rz　-R’! -R1 (iV) R1-Rff -R2-R 1 (v) Rz -R1-Rz -Rx -R1 (Vl) RI -Rs -R I - Ri - RI - RI where R1, R- and Rs are as defined above.

この構造Ｘ、を包含するペプチドの他の実例は、構造Ｘ２−２２であり、ｚ２は 下記各々の何れか一つとする。Another example of a peptide encompassing this structure X is structure X2-22, where z2 is One of each of the following.

（ｉ　ｉ　ｉ）　Ｒｉ　Ｒａ　−Ｒｉ （ｉｖ）　Ｒｚ　−Ｒ２−Ｒ１−Ｒ１ （ｖ）　Ｒ２−Ｒ２−Ｒ３ＲＩ　Ｒ２ （ｖｉ）　Ｒｚ　−Ｒｘ　−Ｒｚ　−Ｒ１−Ｒｉ　−Ｒｉさらニ（Ｙｘ　）　− Ｘｚ　−（Ｚ２）　ｌ、（７）構造も可能であり、Ｙ２と２２は前記定義の通り であり、ａとｂは、それぞれ０あるいは１とする。(i　i　i)　Ri　Ra　-Ri (iv) Rz -R2-R1-R1 (v) R2-R2-R3RI R2 (vi) Rz -Rx -Rz -R1-Ri -Ri Sarani (Yx) - Xz-(Z2)l, (7) structure is also possible, and Y2 and 22 are as defined above , and a and b are each 0 or 1.

つぎに前記構造Ｘ、を包含するペプチドの各実例について説明する。なおＸ、は 前記定義の通りとする。Next, each example of a peptide including the above structure X will be explained. Furthermore, X, is As defined above.

この構造Ｘ、を包含するペプチドの一実例は、構造Ｙｓ−Ｘ、であり、Ｙｌは下 記各々の何れが一つとする。An example of a peptide encompassing this structure X is the structure Ys-X, where Yl is Each of the following shall be counted as one.

（ｉ　ｉ　ｉ）　Ｒｓ　−Ｒ，−Ｒｘ （ｉＶ）　Ｒｉ　−Ｒｉ　−ＲＩ　−Ｒｇ（ｖ）　ＲＩ　−Ｒ２−Ｒｓ　−ＲＩ 　−Ｒｓ（Ｖｉ）　Ｒｓ　−ＲＩ　−Ｒｘ　−Ｒｚ　−ＲＩ　−ＲＩこの構造ｘ ３を包含するペプチドの他の実例は、構造Ｙｓ−２、であり、Ｚ、は下記各々の 何れか一つとする。(i i i) Rs -R, -Rx (iV) Ri - Ri - RI - Rg (v) RI - R2 - Rs - RI -Rs (Vi) Rs -RI -Rx -Rz -RI -RI This structure x Another example of a peptide encompassing 3 is structure Ys-2, where Z is each of the following: Choose one.

（ｉｉｉ）Ｒ□−Ｒ，−Ｒ。(iii) R□-R, -R.

（ｉｖ）　Ｒ２−Ｒｇ　−ＲＩ　−Ｒｘ（Ｖ）　Ｒｚ−Ｒｓ−ＲＩ　Ｒｘ−Ｒｘ （Ｖｉ）　Ｒｔ　Ｒｉ’−Ｒ１−Ｒ１−Ｒｔ−’Ｒ１さらに（Ｙ−）−−Ｘ−− （Ｚ−）ｂ　（’）構造も可能であり。(iv) R2-Rg-RI-Rx (V) Rz-Rs-RI Rx-Rx (Vi) Rt Ri'-R1-R1-Rt-'R1 and (Y-)--X-- (Z-)b(') structure is also possible.

Ｙ、と２１は前記定義の通りであり、ａとｂは、それぞれ０あるいは１とする。Y, and 21 are as defined above, and a and b are respectively 0 or 1.

つぎに前記構造Ｘ４を包含するペプチドの各実例について説明する。なおｘ４は 前記定義の通りとする。Next, each example of the peptide including the structure X4 will be explained. Furthermore, x4 is As defined above.

この構造ｘ４を包含するペプチドの一実例は、構造Ｙ、−ｘ４であり、Ｙ４は下 記各々の何れか一つとする。An example of a peptide encompassing this structure x4 is structure Y, -x4, where Y4 is One of each of the above.

（ｉ　）　Ｒ＊ （ｉｉ）　ＲＩ−Ｒｔ （ｉ　ｉ　ｉ）　ＲＩ　−Ｒｚ　−Ｒｚ（ｆ　Ｖ）　Ｒａ　−ＲＩ　−Ｒ２−Ｒ ｘ（Ｖ）　Ｒｘ　−Ｒｚ　−ＲＩ　ＲＩ　Ｒｘ（Ｖｉ）　ＲＩ　−Ｒｔ　−Ｒ２ −Ｒ１−Ｒ２−Ｒ１この構造ｘ４を包含するペプチドの他の実例は、構造ｘ４− ２４であり、Ｚ４は下記各々の何れか一つとする。(i) R* (ii) RI-Rt (i i i) RI -Rz -Rz (f V) Ra -RI -R2-R x (V) Rx -Rz -RI RI Rx (Vi) RI -Rt -R2 -R1-R2-R1 Another example of a peptide encompassing this structure x4 is the structure x4- 24, and Z4 is any one of the following.

（ｉ　ｉ　ｈ　）　Ｒｓ　Ｒ１−ＲＩｌ（１ｖ）　Ｒｉ　−Ｒ１−Ｒ１−Ｒ１ （ｖ）　Ｒｘ　−ＲＩ　−Ｒｘ　−Ｒ２ＲＩ（ｖｉ）　Ｒｉ−ＲＩ−Ｒｉ−Ｒｚ −ＲＩ−Ｒｚさら１．：（Ｙ４）、−Ｘ４−（Ｚ、）、（７）構造も可能であり 、Ｙ４と２４は前記定義の通りであり、ａとｂは、それぞれＯあるいはｌどする 。(i i h) Rs R1-RIl (1v) Ri-R1-R1-R1 (v) Rx -RI -Rx -R2RI (vi) Ri-RI-Ri-Rz -RI-Rz further 1. :(Y4), -X4-(Z, ), (7) structures are also possible. , Y4 and 24 are as defined above, and a and b are respectively O or l. .

つぎに前記構造Ｘ、を包含するペプチドの各実例について説明する。なおＸ、は 前記定義の通りとする。Next, each example of a peptide including the above structure X will be explained. Furthermore, X, is As defined above.

この構造Ｘ、を包含するペプチドの一実例は、構造Ｙ、−Ｘ、であり、Ｙ、は下 記各々の何れか一つとする。An example of a peptide encompassing this structure X is the structure Y, -X, where Y is One of each of the above.

（ｉ　ｉ　ｉ）　Ｒｘ　−ＲＩ　−Ｒｘ（ｌ　Ｖ）　ＲＩ　−Ｒ２Ｒ２Ｒｓ （Ｖ）　Ｒ２Ｒ１−Ｒ２−Ｒｚ　−Ｒｓ（ｖｆ）　Ｒｚ　Ｒｉ−ＲＩ−Ｒｘ−Ｒ Ｉ−Ｒａこの構造ｘＩｌを包含するペプチドの他の実例は、構造Ｘよ−Ｚｓであ り、Ｚｓは下記各々の何れか一つとする。(i i i) Rx - RI - Rx (l V) RI - R2R2Rs (V) R2R1-R2-Rz-Rs (vf) Rz Ri-RI-Rx-R I-RaAnother example of a peptide that encompasses the structure xIl is the structure X-Zs. and Zs shall be one of the following.

（ｉ　ｉ　ｉ）　ＲＩ　−Ｒｘ　−Ｒｘ（ｉ　Ｖ）　ＲＩ　−Ｒ２−Ｒ１−Ｒ１ （ｖ）　ＲＩ　−Ｒｘ　−ＲＩ　−ＲＩ　−Ｒｓ（ｖｉ）　ＲＩ−Ｒｉ−Ｒｔ− ＲＩ−Ｒｉ　−Ｒ１さらに（ｙｓ　）　、　−Ｘｓ　−（ｚｓ　）。の構造も可 能であり。(i i i) RI -Rx -Rx (i V) RI -R2-R1-R1 (v) RI-Rx-RI-RI-Rs(vi) RI-Ri-Rt- RI-Ri-R1 and (ys), -Xs-(zs). The structure of It is Noh.

ＹｓとＺ、は前記定義の通りであり、ａとｂは、それぞれ０あるいはｌとする。Ys and Z are as defined above, and a and b are respectively 0 or l.

つぎに前記構造Ｘ、を包含するペプチドの各実例について説明する。なおＸ６は 前記定義の通りとする。Next, each example of a peptide including the above structure X will be explained. Furthermore, X6 is As defined above.

この構造Ｘ６を包含するペプチドの一実例は、構造Ｙ、−Ｘ、であり、Ｙ、は下 記各々の何れか一つとする。An example of a peptide encompassing this structure X6 is structure Y, -X, where Y is One of each of the above.

（ｉ　ｉ　ｉ）　Ｒ２−Ｒｓ　−ＲＩ （ｆ　Ｖ）　Ｒ２−ＲＩ　−Ｒｍ　−ＲＩ（Ｖ）　Ｒ１−Ｒ２−Ｒ１−ＲＩ−Ｒ １（ｖｉ）　Ｒｍ　−ＲＩ　−Ｒｘ　−Ｒｚ　−Ｒｓ　−Ｒｔこの構造Ｘ、を包 含するペプチドの他の実例は、構造Ｘ、−Ｚ、であり、Ｚ６は下記各々の何れか 一つとする。(i i i) R2-Rs-RI (f　V)　R2-RI　-Rm　-RI(V)　R1-R2-R1-RI-R 1 (vi) Rm - RI - Rx - Rz - Rs - Rt This structure Other examples of peptides containing are structures X, -Z, where Z6 is any of each of the following: Make it one.

（１）　Ｒ！ （ｉ　ｆ　ｉ）　Ｒｎ　−Ｒａ　−ＲＩ（ｉｖ）　Ｒ，−Ｒ，−Ｒ，−Ｒ。(1) R! (i f i) Rn -Ra -RI (iv) R, -R, -R, -R.

（Ｖ）　Ｒ１−Ｒ１−Ｒ１−Ｒ１−Ｒ１（ｖｉ）　ＲＩ　〜Ｒ２−Ｒ１−Ｒｉ　 −Ｒ２−Ｒ１さらに（Ｙａ　）　、　−ｘａ　−（ｚａ　）　、の構造も可能で あり、Ｙ、とＺ、は前記定義の通りであり、ａとｂは、それぞれ０あるいは１と する。(V) R1-R1-R1-R1-R1 (vi) RI ~ R2-R1-Ri -R2-R1 Furthermore, the structures of (Ya) and -xa-(za) are also possible. Yes, Y, and Z are as defined above, and a and b are 0 or 1, respectively. do.

つぎに前記構造Ｘ７を包含するペプチドの各実例について説明する。なおＸ７は 前記定義の通りとする。Next, each example of the peptide including the structure X7 will be explained. In addition, X7 As defined above.

この構造ｘ７を包含するペプチドの一実例は、構造Ｙ、−Ｘ、であり、Ｙ、は下 記各々の何れか一つとする。An example of a peptide encompassing this structure x7 is structure Y, -X, where Y is One of each of the above.

（ｉ　ｉ　ｉ）　Ｒ１−ＲＩ　−Ｒｘ （ｉ　ｖ）　Ｒａ　−Ｒｉ　−ＲＩ　−Ｒａ（Ｖ）　ＲＩ　−Ｒｚ　−Ｒｓ　− ＲＩ　Ｒｘ（Ｖｉ）　ＲＩ−Ｒｉ−Ｒｉ−Ｒｚ　ＲＩ−Ｒｉこの構造Ｘ、を包含 するペプチドの他の実例は、構造ｘ７−２７であり、Ｚ７は下記各々の何れか一 つとする。(i i i) R1-RI-Rx (iv) Ra - Ri - RI - Ra (V) RI - Rz - Rs - RI Rx (Vi) RI-Ri-Ri-Rz RI-Ri includes this structure Another example of a peptide is structure x7-27, where Z7 is any of the following: Let's do one.

（ｉ　ｉ　ｉ）　Ｒｔ　−ＲＩ　Ｒｇ （ｉ　Ｖ）　Ｒ２Ｒ１−Ｒｚ　−Ｒｚ （ｖ）　Ｒａ　ＲＩ−Ｒｉ−Ｒｉ−Ｒｉ（Ｖｉ）　Ｒｓ　−ＲＩ　−Ｒｘ　−Ｒ ｉ　−Ｒｓ　−ＲＩさら＋、＝（ｙ、）、−ｘ、−（ｚｔ）、の構造も可能であ り、Ｙ７とＺ、は前記定義の通りであり、ａとｂは、それぞれ０あるいはｌとす る。(i　i　i)　Rt　-RI　Rg (i V) R2R1-Rz-Rz (v) Ra RI-Ri-Ri-Ri (Vi) Rs-RI-Rx-R The structure of i −Rs −RI Sara+, = (y, ), −x, −(zt) is also possible. , Y7 and Z are as defined above, and a and b are 0 or l, respectively. Ru.

ペプチドあるいはその同族体、または誘導体は、Ｃ末端の酸あるいはアミドを有 するものでもよい。The peptide or its homolog or derivative has a C-terminal acid or amide. It may be something you do.

好適な実施例は、ｎが３の場合で、最も適切なペプチドは、下表および添付の配 列リストに列挙された構造のペプチドである。A preferred example is when n is 3, and the most suitable peptides are as shown in the table below and attached The peptides have the structures listed in the column list.

１Ｌｙｓ　Ｉｌｅ　Ａｌａ　Ｇｌｙ　Ｌｙｓ　Ｉｌｅ　Ａｌａｌ−−ＮＨｚ（Ｓ ＥＱ　ＩＤ　ＮＯ：　１１（Ｌｙｓ　Ｉｌｅ　Ａｌａ　Ｌｙｓ　Ｉｌｅ　Ａｌａ 　Ｇｌｙｌｓ−ＮＨ，ｆＳＥＱ　１０　Ｎｏ：　２１（Ｌｙｓ　Ｉｌｅ　Ａｌａ 　Ｇｌｙ　Ｌｙｓ　Ｉｌｅ　Ｇｌｙｌ、−ＮＨ，（ＳＥＱ　１０　ＮＯ：　３１ （Ｌｙｓ　Ｌｅｕ　Ａｌａ　Ｇｌｙ　Ｌｙｓ　Ｌｅｕ　Ａｌａ）ｍ−ＮＨｉ（Ｓ ＥＱ　１０　Ｎｏ：　４１（Ｌｙｓ　Ｐｈｅ　Ａｌａ　Ｇｌｙ　Ｌｙｓ　Ｐｈｅ 　Ａｌａ）ｓ−ＮＨｉｆＳＥＱ　ＩＤ　Ｎｏ：　５１（Ｌｙｓ　Ａｌａ　Ｌｅｕ 　Ｓｅｒ　Ｌｙｓ　Ａｌａ　Ｌｅｕｌｘ−ＮＨｇ（ＳＥＱ　ＩＤ　Ｎｏ：　６１ （Ｌｙｓ　Ｌｅｕ　Ｌｅｕ　Ｌｙｓ　Ａｌａ　Ｌｅｕ　Ｇｌｙｌｓ−Ｎｌ（ｘｆ ｓＥＱ　１０　Ｎｏ：　７１（Ｌｙｓ　Ａｌａ　Ｉｌｅ　ＧＩｙＬｙｓ　Ａｌａ 　ｌ１ｅ１３−ＮＨｇ［ＳＥＱ　１０　Ｎｏ：　ａｌｆＧｌｙ　Ｉｌｅ　Ａｌａ 　Ｌｙｓ　ｌｉｅ　Ａｌａ　Ｌｙｓｌ、−ＮＨ，ｆＳＥＱ　１０　ＮＯ：　９１ ｆＬｙｓ　Ｉｌｅ　Ａｌａ　Ｌｙｓ　Ｉｌｅ　Ｐｈｅ　Ｇｌｙｌｓ−Ｎ）１ｍｆ ｓＥＱ　ＩＤ　ＮＯ：　１０１ｆＧｌｙ　Ｉｌｅ　Ａｌａ　Ａｒｇ　Ｉｌｅ　Ａ ｌａ　Ｌｙｓｌｘ−ＮＨｘ（ＳＥＱ　ＩＤ　ＮＯ：　１１１ｆＬｙｓ　Ｐｈｅ　 Ａｌａ　Ａｒｇ　Ｉｌｅ　Ａｌａ　Ｇｌｙ）ｓ−ＮＨｘ（ＳＥＱ　ＩＤ　ＮＯ： 　１２）ｆＧｌｙ　Ｐｈｅ　Ａｌａ　Ｌｙｓ　ｌｉｅ　Ａｌａ　Ｌｙｓ）、−Ｎ Ｈｉ、ｆＳＥＱ　１０　Ｎｏ：　１３１ｆＬｙｓ　Ｉｌｅ　Ａｌａ　Ｇｌｙ　Ｏ ｒｎ　Ｉｌｅ　Ａｌａｌ−−ＮＨｄＳＩＥＱ　１０　Ｎｏ：　１４）（Ｌｙｓ　 Ｉｌｅ　Ａｌａ　Ａｒｇ　Ｉｌｅ　Ａｌａ　Ｇｌｙ）−−ＮＨｉ、（ＳＥＱ　Ｉ Ｄ　Ｎｏ：　１５１（Ｏｒｎ　ｌｉｅ　Ａｌａ　Ｇｌｙ　Ｌｙｓ　ｌｉｅ　Ａｌ ａｌｓ−ＮＨｓｆＳＥＱ　Ｉｎ　ＮＯ：　１６１ｆＧｌｙ　Ｉｌｅ　Ａｌａ　Ａ ｒｇ　Ｔｉｅ　Ｐｈｅ　Ｌｙｓｌｓ−ＮＨｘ（ＳＥＱ　１０　ＮＯ＋　１７１１ Ｌｙｓ　Ｎｌｅ　Ａｌａ　Ｇｌｙ　Ｌｙｓ　Ｎｌｅ　Ａｌａｌ、−ＮＨｇ［ＳＥ Ｑ　Ｉｎ　ＮＯ＋　１８１（Ｌｙｓ　Ｎｌｅ　Ａｌａ　Ｇｌｙ　Ｌｙｓ　Ｉｌｅ 　Ａｌａｌ、−ＮＯ，（ＳＥＱ　ＩＤ　ＮＯ：　１９１（Ｌｙｓ　Ｉｌｅ　Ａｌ ａ　Ｇｌｙ　Ｌｙｓ　Ｎｌｅ　Ａｌａｌｓ−ＮＨａｆＳＥＱ　ＩＤ　Ｎｏ：　２ ０１［Ｌｙｓ　Ｎｖａ　Ａｌａ　Ｇｌｙ　Ｌｙｓ　Ｎｖａ　Ａｌａｌ　５−ＮＨ ｉ（ＳＥＱ　ＩＤ　ＮＯ：２１）ｆＬｙｓ　Ｎｖａ　Ａｌａ　Ｇｌｙ　Ｌｙｓ　 Ｉｌｅ　Ａｌａｌｓ−ＮＬ（ＳＥＱ　１０　Ｎｏ：　２２１（Ｌｙｓ　Ｌｅｕ　 Ｌｅｕ　Ｓｅｒ　Ｌｙｓ　Ｌｅｕ　Ｇｌｙｌｘ−ＮＨｘ（ＳＥＱ　ＩＤ　ＮＯ： 　２３）［Ｌｙｓ　Ｌｅｕ　Ｌｅｕ　Ｓｅｒ　Ｌｙｓ　Ｐｈｅ　Ｇｌｙｌｓ−Ｎ Ｈｘ（ＳＥＱ　ＩＤ　ＮＯ：　２４１ｆＬｙｓ　Ｉｌｅ　Ａｌａ　Ｇｌｙ　Ｌｙ ｓ　Ｎｖａ　Ａｌａｌｓ−ＮＨｔ（ＳＥｏ　１０　Ｎｏ：　２５）ｆＨｉｓ　ｌ ｉｅ　Ａｌａ　Ｇｌｙ　Ｈｉｓ　Ｉｌｅ　Ａｌａｌ−−ＮＨｘｆＳＥＱ　１０　 ＮＯ＋　２６１ｆＡｌａ　Ｇｌｙ　Ｌｙｓ　ｌｉｅ　Ａｌａ　Ｌｙｓ　ｌ１ｅｌ ｓ−ＮＨｄＳＥＱ　ＩＤ　ＮＯ：　２７１（Ｉｌｅ　Ａｌａ　Ｌｙｓ　ｌｉｅ　 Ａｌａ　Ｇｌｙ　Ｌｙｓ）ｓ−Ｎ）１．（ＳＥＱ　ＩＤ　ＮＯ：　２８１ｆＬｙ ｓ　Ｉｌｅ　Ａｌａ　Ｇｌｙ　Ａｒｇ　ＩＩｓ　Ａｌａｌ、−ＮＨ，［ＳＥＱ　 ＩＤ　ＮＯ：　２９１（Ａｒｇ　Ｉｌｅ　Ａｌａ　Ｇｌｙ　Ａｒｇ　ｌｉｅ　Ａ ｌａｌ、−ＮＨｓｆＳＥＱ　ＩＤ　ＮＯ：　３０１ｆＬｙｓ　Ｖａｌ　Ａｌａ　 Ｇｌｙ　Ｌｙｓ　Ｉｌｅ　Ａｌａ）ｓ−Ｎ）Ｉｔ（ＳＥＱ　ＩＤ　ＮＯ：　３１ １（Ｌｙｓ　ｌｉｅ　Ａｌａ　Ｇｌｙ　Ｌｙｓ　Ｖａｔ　Ａｌａ）ｓ−ＮＨｘｆ ＳＥＱ　１０　ＮＯ：　３２１ｆＡｌａ　Ｌｙｓ　Ｉｌｅ　Ａｌａ　Ｇｌｙ　Ｌ ｙｓ　ｌ１ｅｌｓ−ＮＨｉ（ＳＥＱ　ＩＤ　ＮＯ：　３３）［Ｏｒｎ　ｌｉｅ　 Ａｌａ　Ｇｌｙ　Ｏｒｎ　Ｉｌｅ　Ａｌａｌ、−ＮＨｘｆＳＥＱ　ＩＤ　ＮＯ： 　３４１（Ｌｙｓ　Ｐｈｅ　Ａｌａ　Ｇｌｙ　Ｌｙｓ　Ｉｌｅ　Ａｌａｌｓ−Ｎ Ｈ，（ＳＥＱ　ＩＤ　Ｎｏ：　３５）（Ｌｙｓ　Ｉｌｅ　Ａｌａ　Ｇｌｙ　Ｌｙ ｓ　Ｐｈｅ　Ａｌａｌ−−ＮＨ，ｆＳＥＱ　１０　Ｎｏ：　３６１ｆＬｙｓ　Ｃ ｈａ　Ａｌａ　Ｇｌｙ　Ｌｙｓ　Ｉｌｅ　Ａｌａ）−−ＮＨｘｆＳＥＱ　１０　 ＮＯ＋　３７１１ｙｓ　Ｎｌｅ　Ａｌａ　Ｌｙｓ　Ｉｌｅ　Ａｌｅ　Ｇｌｙｌ− −ＮＨｇ（ＳＥＱ　ＩＤ　ＮＯ：３８１（Ａｒｇ　１１．ｅ　Ａｌａ　Ｇｌｙ　 Ｌｙｓ　Ｉｌｅ　Ａｌａｌｓ−ＮＨｘ（ＳＥＱ　ＩＤ　ＮＯ：　３９１１Ｈａｒ 　Ｉｌｅ　Ａｌａ　Ｇｌｙ　Ｈａｒ　Ｉｌｅ　Ａｌａｌｓ−ＮＨｚｆＳＥＱ　Ｊ Ｄ　ＮＯ：　４０１１Ｘａａ　ｌｉｅ　Ａｌａ　Ｇｌｙ　Ｌｙｓ　Ｉｌｅ　Ａｌ ａｌ−−ＮＨｔ（ＳＥＱ　１０　ＮＯ：　４１１（Ｌｙｓ　Ｉｌｅ　Ａｌａ　Ｇ ｌｙ　Ｘａａ　Ｉｌｅ　Ａｌａｌｓ−ＮＨａｆＳＥＱ　ＩＤ　Ｎｏ：　４２１こ こでＮｏ、４１と４２においてＸａａは、ｐ−アミノフェニルアラニンである。1Lys Ile Ala Gly Lys Ile Alal--NHHz (S EQ ID NO: 11 (Lys Ile Ala Lys Ile Ala Glyls-NH, fSEQ 10 No: 21 (Lys Ile Ala Gly Lys Ile Glyl, -NH, (SEQ 10 NO: 31 (Lys Leu Ala Gly Lys Leu Ala) m-NHi(S EQ 10 No: 41 (Lys Phe Ala Gly Lys Phe Ala) s-NHifSEQ ID No: 51 (Lys Ala Leu Ser Lys Ala Leulx-NHg (SEQ ID No: 61 (Lys　Leu　Leu　Lys　Ala　Leu　Glyls-Nl(xf sEQ 10 No: 71 (Lys Ala Ile GIyLys Ala l1e13-NHg [SEQ 10 No: alfGly Ile Ala Lys lie Ala Lysl, -NH, fSEQ 10 NO: 91 fLys Ile Ala Lys Ile Phe Glyls-N) 1mf sEQ ID NO: 101fGly Ile Ala Arg Ile A la Lyslx-NHx (SEQ ID NO: 111fLys Phe Ala　Arg　Ile　Ala　Gly)s-NHx(SEQ　ID　NO: 12) fGly Phe Ala Lys lie Ala Lys), -N Hi, fSEQ 10 No: 131fLys Ile Ala Gly O rn Ile Alal--NHdSIEQ 10 No: 14) (Lys Ile Ala Arg Ile Ala Gly) --NHi, (SEQ I D No: 151 (Orn lie Ala Gly Lys lie Al als-NHsfSEQ In NO: 161fGly Ile Ala A rg Tie Phe Lysls-NHx (SEQ 10 NO+ 1711 Lys Nle Ala Gly Lys Nle Alal, -NHg[SE Q In NO+ 181 (Lys Nle Ala Gly Lys Ile Alal, -NO, (SEQ ID NO: 191 (Lys Ile Al a Gly Lys Nle Alals-NHafSEQ ID No.: 2 01 [Lys Nva Ala Gly Lys Nva Alal 5-NH i (SEQ ID NO: 21) fLys Nva Ala Gly Lys Ile Alals-NL (SEQ 10 No: 221 (Lys Leu) Leu Ser Lys Leu Glylx-NHx (SEQ ID NO: 23) [Lys Leu Leu Ser Lys Phe Glyls-N Hx (SEQ ID NO: 241fLys Ile Ala Gly Ly s Nva Alals-NHt (SEo 10 No: 25) fHis l ie Ala Gly His Ile Alal--NHxfSEQ 10 NO+ 261fAla Gly Lys lie Ala Lys l1el s-NHdSEQ ID NO: 271 (Ile Ala Lys lie Ala　Gly　Lys)s-N)1. (SEQ ID NO: 281fLy s Ile Ala Gly Arg IIs Alal, -NH, [SEQ ID NO: 291 (Arg Ile Ala Gly Arg lie A lal, -NHsfSEQ ID NO: 301fLys Val Ala Gly　Lys　Ile　Ala)s-N)It(SEQ　ID　NO:　31 1 (Lys lie Ala Gly Lys Vat Ala)s-NHxf SEQ 10 NO: 321fAla Lys Ile Ala Gly L ys l1els-NHi (SEQ ID NO: 33) [Ornlie Ala Gly Orn Ile Alal, -NHxfSEQ ID NO: 341 (Lys Phe Ala Gly Lys Ile Alals-N H, (SEQ ID No: 35) (Lys Ile Ala Gly Ly s Phe Alal--NH, fSEQ 10 No: 361fLys C ha Ala Gly Lys Ile Ala) --NHxfSEQ 10 NO+ 3711ys Nle Ala Lys Ile Ale Glyl- -NHg (SEQ ID NO: 381 (Arg 11.e Ala Gly Lys Ile Alals-NHx (SEQ ID NO: 3911Har Ile Ala Gly Har Ile Alals-NHzfSEQ J D NO: 4011Xaa lie Ala Gly Lys Ile Al al--NHt (SEQ 10 NO: 411 (Lys Ile Ala G ly Xaa Ile Alals-NHafSEQ ID No.: 421 Here, in No. 41 and 42, Xaa is p-aminophenylalanine.

つぎにＸ１４構造 ＲＩ　−Ｒｚ−Ｒｉ　Ｒｉ−Ｒ４−Ｒ−Ｒｚ−ＲＩ　−Ｒｉ−Ｒ−−Ｒｇ−Ｒ４ −ＲＩ−Ｒｉを基本とする生物活性両親媒性ペプチドも提供される。Next, the X14 structure RI -Rz-Ri Ri-R4-R-Rz-RI -Ri-R--Rg-R4 -RI-Ri-based bioactive amphipathic peptides are also provided.

この構造Ｘ　１４を包含するペプチドの実例は、構造ＹＩ４　Ｘ＋４であり、Ｙ ＋４は下記各々の何れか一つとする。An example of a peptide encompassing this structure X14 is structure YI4 +4 is one of the following.

（１１１）　Ｒ４Ｒｚ　−ＲＩ （ＩＶ）　Ｒｓ　−Ｒ４−Ｒ１−Ｒｔ （Ｖ）　Ｒｓ　−Ｒ１−Ｒ４−Ｒｍ　−Ｒｚ（Ｖｌ）　Ｒｇ　−ＲＩ　Ｒｓ　Ｒ ａ　−ＲＲ−Ｒ１（ｖｉ　ｉ）ＲＩ　−Ｒｘ　−ＲＩ　−ＲＩ　−Ｒ４−Ｒｘ　 −Ｒｓこの構造Ｘ１４を包含するペプチドの他の実例は、構造　Ｘ　１４−２１ ４であり、Ｚ１４は下記各々の何れか一つとする。(111) R4Rz-RI (IV) Rs-R4-R1-Rt (V) Rs -R1-R4-Rm -Rz (Vl) Rg -RI Rs R a -RR-R1 (vii) RI -Rx -RI -RI -R4-Rx -RsOther examples of peptides encompassing this structure X14 include structure X14-21 4, and Z14 is one of the following.

（１ｉ　１）ＲＩ　Ｒｔ　−Ｒｚ （ｉ　ｖ）　ＲＩ　−Ｒｘ　−Ｒｚ　−Ｒｓ（ｖ）　ＲＩ　−Ｒｉ　−Ｒｚ　− Ｒｓ　−Ｒ４（Ｖｉ）　Ｒ１−Ｒ２−Ｒ，−Ｒ３−Ｒ４−Ｒ。(1i 1) RI Rt -Rz (iv) RI -Rx -Rz -Rs(v) RI -Ri -Rz - Rs -R4 (Vi) R1-R2-R, -R3-R4-R.

（Ｖｌ、１）ＲＩ　Ｒ２−Ｒａ　−Ｒｓ　−Ｒａ　−ＲＩ−Ｒｓ、但しＲ＋　、 Ｒｓ　、Ｒｓ　、Ｒ４は、すべて前記定義の通りとする。(Vl, 1) RI R2-Ra-Rs-Ra-RI-Rs, however, R+, Rs, Rs, and R4 are all as defined above.

さらｊ：　（Ｙ＋４）　−−Ｘ１４（Ｚ１４）　ｂ　（７）構造も可能であり、 Ｙ　＋ａと２１４は前記定義の通りであり、ａとｂは、それぞれＯあるいは１と する。好適な実施例では、ペプチドが別記配列表に見られる通り、下記の構造式 を有するものである（以下「配列識別番号」を、ｒＳＥＱ　ＩＤ　ＮＯ：Ｊと表 記する）＝（ＳＥＱ　Ｉ　Ｄ　Ｎｏ　：　４３）−ＮＨ。Saraj: (Y+4)--X14(Z14)b (7) structure is also possible, Y+a and 214 are as defined above, and a and b are O or 1 and do. In a preferred embodiment, the peptide has the following structural formula, as seen in the attached sequence listing: (hereinafter referred to as "sequence identification number" as rSEQ ID NO: J) ) = (SEQ ID No: 43) -NH.

その他の好適な実施例では、ペプチドが別記配列表に見られる通り、下記の構造 式を有するものである：（ＳＥＱ　ＩＤ　Ｎｏ：　４４）−ＮＨ。In other preferred embodiments, the peptide has the structure below, as seen in the attached sequence listing. It has the formula: (SEQ ID No: 44) -NH.

さらに他の実施例では、ペプチドが別記配列表に見られる通り、下記の構造式の 何れか１つを有するものである：（ＳＥＱ　ＴＤ　Ｎｏ：　４５）−ＮＨ。In still other examples, the peptide has the following structural formula, as seen in the Sequence Listing: It has one of the following: (SEQ TD No.: 45) -NH.

（ＳＥＱ　ＩＤ　Ｎｏ：　４６）−ＮＨ。(SEQ ID No: 46)-NH.

（ＳＥＱ　ＩＤ　ＮＯ：　４７）−ＮＨ。(SEQ ID NO: 47)-NH.

（ＳＥＱ　ＩＤ　Ｎｏ：　４８）−ＮＨ。(SEQ ID No: 48)-NH.

（ＳＥＱ　ＩＤ　Ｎｏ：　４９）−ＮＨ。(SEQ ID No: 49)-NH.

（ＳＥＱ　ＩＤ　ＮＯ＝　５０）−ＮＨ。(SEQ ID NO=50)-NH.

（ＳＥＱ　ＩＤ　ＮＯ：　５１）−ＮＨ。(SEQ ID NO: 51)-NH.

（ＳＥＱ　ＩＤ　ＮＯ：　５２）−ＮＨ２（ＳＥＱ　ＩＤ　Ｎｏ：　５３）−Ｎ Ｈ４Ｉ（ＳＥＱ　ＩＤ　Ｎｏ：　５４．）−ＮＨ２（ＳＥＱ　ＩＤ　Ｎｏ：　５ ５）−ＮＨ。(SEQ ID No.: 52)-NH2 (SEQ ID No.: 53)-N H4I (SEQ ID No.: 54.)-NH2 (SEQ ID No.: 5 5)-NH.

（ＳＥＱ　ＩＤ　Ｎｏ：　５．６）−ＮＨ。(SEQ ID No: 5.6)-NH.

（ＳＥＱ　Ｉ　Ｄ　Ｎｏ　：　５７）−ＮＨ。(SEQ I D No: 57) -NH.

（ＳＥＱ　ＩＤ　Ｎｏ：　５８）−ＮＨＩ（ＳＥＱ　Ｉ　Ｄ　Ｎｏ　：　５９） −ＮＨ。(SEQ ID No.: 58)-NHI (SEQ ID No.: 59) -NH.

またこの発明によれば、前記生物活性両親媒性ペプチドは、具体的なアミノ酸の 名称で示せば、−（Ｌｙｓ　Ｉｌｅ　Ａ１．　Ｌｙｓ　Ｌｙｓｌｌｅ　Ａｌａｌ −ｎで、ｎは２から５までの整数で、ｎ＝３が最もよく、即ち、つぎの構造式と なる。Further, according to the present invention, the biologically active amphiphilic peptide contains specific amino acids. If indicated by name, -(Lys Ile A1. Lys Lyslle Alal -n, where n is an integer from 2 to 5, with n = 3 being the best, i.e., the following structural formula: Become.

（Ｌｙｓ　Ｉｌｅ　Ａｌａ　Ｌｙｓ　Ｌｙｓ　Ｉｌｅ　Ａｌａｌｓ−ＮＨＩ　（ 配列認識番号：６０）更に、この発明によれば、下記のＮｏ：６１から６４まで の生物活性親水性ペプチドが提供される。以下［配列認識番号：６１」を（ＳＥ Ｑ　ＩＤ　Ｎｏ：６１）と表記する。(Lys Ile Ala Lys Lys Ile Alals-NHI ( Sequence recognition number: 60) Furthermore, according to the present invention, the following Nos. 61 to 64 A biologically active hydrophilic peptide is provided. The following [Sequence recognition number: 61] (SE It is written as Q ID No: 61).

（Ｓ　ＥＱ　Ｉ　Ｄ　Ｎｏ　：　６１　）　−ＮＨｚ（Ｓ　ＥＱ　Ｉ　Ｄ　Ｎｏ 　：　６２）　−ＮＨＩ（Ｓ　Ｅ　Ｑ　Ｉ　Ｄ　Ｎ　ｏ　：　６３　）　Ｎ　Ｈ ＊（ＳＥＱ　Ｉ　Ｄ　Ｎｏ　：　６４）−ＮＨ。(S EQ I D No.: 61) -NHZ (S EQ I D No. : 62) -NHI(S E Q I D N o : 63) N H *(SEQ I D No: 64) -NH.

その−実例としては、ペプチド内に含まれるアミノ酸の残基の各々が、Ｄ−アミ ノ酸残基あるいはグリシンである。なおその特定の実施例は、特に理論的な理由 によって限定されるものではないが、全体としてＤ−アミノ酸またはグリシン残 基よりなる場合は、前記ペプチドは蛋白質加水分解酵素に対する耐性が増大して いる。但しそれらの生物活性は損なわれずに維持されている。これらのペプチド は経口投与することができる。実施例としては、すべてのアミノ酸残基がＤ−ア ミノ酸またはグリシン残基、あるいは、Ｌ−アミノ酸またはグリシン残基である ことが好適である。-As an illustration, each of the amino acid residues contained within the peptide is amino acid residue or glycine. Note that the specific example is based on particularly theoretical reasons. Although not limited to D-amino acids or glycine residues as a whole, group, the peptide has increased resistance to proteolytic enzymes. There is. However, their biological activity remains intact. These peptides can be administered orally. As an example, all amino acid residues are is a amino acid or glycine residue, or an L-amino acid or glycine residue It is preferable that

両親媒性ペプチドとは、親水性および疎水性のいずれの領域をも包含するペプチ ドである。Amphipathic peptides are peptides that contain both hydrophilic and hydrophobic regions. It is de.

一般に前記の各ペプチド、あるいはそれらの同族体、誘導体は水溶性で中性にお いて少なくとも２０　ｍ　ｇ　／　ｍβの濃度まで水に溶解する。さらにこれら のペプチドは不溶血性、すなわち有効濃度において血球を破壊することはない。In general, each of the above peptides, or their homologs and derivatives, are water-soluble and neutral. and is soluble in water to a concentration of at least 20 mg/mβ. Furthermore these The peptides are hemolytic, ie, do not destroy blood cells at effective concentrations.

さらにこれらのペプチドの構造により、ペプチド分子に可撓性を与える。Additionally, the structure of these peptides provides flexibility to the peptide molecule.

ペプチドが水中に置かれる場合は、両親媒性構造をとらないと考えられる。油性 表面あるいは細胞膜に遭遇すると、ペプチド鎖はそれ自身の上に折りたたまれて 、棒状構造となる。If the peptide is placed in water, it will not assume an amphipathic structure. oily Upon encountering a surface or cell membrane, the peptide chain folds onto itself. , resulting in a rod-like structure.

これらのペプチドあるいは同族体、誘導体は、標的細胞、ウィルス、またはウィ ルスに感染された細胞の増殖を阻止するのに有効な量まで、宿主、例えば、人体 またはそれ以外の動物に投与することができる。例えば、ペプチドあるいはその 同族体または誘導体は、抗菌剤、抗ウィルス剤、抗生物質１抗腫瘍剤、抗原虫剤 、抗真菌剤、抗***側、その他、生物活性機能を果たす薬品等である。These peptides or homologues or derivatives can be used to target cells, viruses, or viruses. host, e.g., the human body, to an amount effective to inhibit the proliferation of cells infected with Or it can be administered to other animals. For example, peptides or Congeners or derivatives are antibacterial agents, antiviral agents, antibiotics 1 antitumor agents, and antiprotozoal agents. , antifungal agents, antisperm agents, and other drugs that perform biologically active functions.

ここで使用する「抗菌」という用語は、この発明によるペプチドが、バクテリア 、真菌類などの微生物の成長あるいは増殖を抑制し、妨げ、あるいは破壊するこ とを意味する。The term "antibacterial" as used herein means that the peptides according to this invention , inhibiting, hindering, or destroying the growth or proliferation of microorganisms such as fungi. means.

「抗生」という用語は、この発明で用いるペプチドが、非宿主細胞、組織あるい は生体をペプチドと接触させると、それらの死滅、破壊および成長・増殖の抑制 を含め通常の生物学的機能とは逆の効果を生み出すことを意味する。The term "antibiotic" means that the peptide used in this invention When living organisms come into contact with peptides, they die, are destroyed, and inhibit their growth and proliferation. It means producing an effect opposite to that of normal biological functions, including

「殺***」とは、この発明で用いるペプチドが、***細胞の能動性を抑制し、妨 げ、あるいは破壊することを意味する。"Spermicidal" means that the peptide used in this invention suppresses and interferes with the activity of sperm cells. It means to destroy or destroy.

「抗ウィルス」という用語は、この発明で用いるペプチドが、ウィルスあるいは ウィルス感染細胞の成長、増殖を抑制し、妨げ、あるいは破壊することを意味す る。The term "antiviral" means that the peptide used in this invention Means to suppress, prevent, or destroy the growth and proliferation of virus-infected cells. Ru.

「抗腫瘍」という用語は、ペプチドが腫瘍の成長を抑制しあるいは破壊すること を意味する。The term "antitumor" refers to the fact that a peptide inhibits or destroys tumor growth. means.

「抗真菌」とは、この発明によるペプチドが、真菌の成長を抑制し、あるいは破 壊するのに利用されることを意味する。"Antifungal" means that the peptide according to this invention suppresses the growth or destroys fungi. It means to be used to destroy.

「抗原虫」という用語は、この発明によるペプチドが、寄生虫の成長を抑制する ために使用されることを意味する。The term "antiprotozoan" refers to the fact that the peptides according to this invention inhibit the growth of parasites. means used for.

ペプチドは、生体中において、もしくは試験管の中で投与される。更にペプチド は、標的細胞、ウィルス、ウィルス感染細胞に直接投与され、あるいはペプチド は、全身投与することができる。Peptides are administered in vivo or in vitro. More peptides can be administered directly to target cells, viruses, virus-infected cells, or peptides. can be administered systemically.

この発明によるペプチドは、ダラム陽性あるいはグラム陰性バクテリア、真菌類 、原生動物類、この類のもの、寄生虫を含む大多数の微生物に対し、広範囲にわ たる効率のよい抗生作用を有している。この発明によるペプチドは、ペプチドに 対し敏感な生体により引き起こされた微生物による感染を治療、あるいは抑制す ることができる。このような治療は、少な（ともペプチドの一種類の抗微生物質 の量を、微生物感染を受けやすく、また感染と関係しやすい宿主の生体あるいは 組織に投与すことも包含する。The peptides according to the invention are suitable for use in Durham-positive or Gram-negative bacteria, fungi. Widespread protection against most microorganisms including protozoa, protozoa, and parasites. It has highly efficient antibiotic action. The peptide according to this invention can be used as a peptide. to treat or suppress microbial infections caused by sensitive organisms. can be done. Such treatment involves the use of small amounts of antimicrobial agents (also known as peptides). The amount of It also includes administration to tissues.

ペプチドには抗生、抗微生物、抗ウィルスの性質があるため、ペプチドは微生物 あるいはウィルス汚染を受け易い材料の保存あるいは無菌化にも使用することが できる。Peptides have antibiotic, antimicrobial, and antiviral properties; It can also be used to preserve or sterilize materials susceptible to viral contamination. can.

ペプチド、その誘導体あるいは同族体は、充填材、無毒緩衝剤あるいは生理食塩 水のような無毒の薬品キャリアあるいは使薬などと組み合わせて投与することが できる。このような薬剤調合品は、局所もしくは全身使用され、液状、固型、半 固型。Peptides, their derivatives or homologs may be used as fillers, non-toxic buffers or saline. Can be administered in combination with a non-toxic drug carrier such as water or a medicinal agent. can. Such drug preparations may be used locally or systemically and may be liquid, solid or semi-solid. Solid.

注入溶液、錠剤、軟膏、ローション、ベースト、カプセルなどあらゆる適切な形 態で使用できる。ペプチド調合品は、補助薬、蛋白酵素抑制材、相瀉性薬剤と組 み合わせて使用することができ、その場合原生動物、ウィルス、寄生虫など有害 な微生物により引き起こされる感染を防ぐため、こうした組み合わせが望ましく 有利であることが示された。Any suitable form such as infusion solutions, tablets, ointments, lotions, bases, capsules etc. Can be used in Peptide preparations can be combined with adjuvants, protein enzyme inhibitors, and synergistic drugs. Can be used together with harmful protozoa, viruses, parasites, etc. This combination is desirable to prevent infections caused by common microorganisms. It was shown to be advantageous.

この発明によるペプチドは、抗生、およびもしくは、抗腫瘍、抗ウィルス、抗菌 、抗原虫およびもしくは抗殺***剤のそれぞれ有効な量を用い、宿主、特に動物 に投与することができる。The peptides according to the invention have antibiotic and/or antitumor, antiviral, antibacterial properties. host, especially an animal, using effective amounts of antiprotozoal, antiprotozoal, and or antispermicidal agents, respectively. It can be administered to

用途により異なるが、この発明に基づく調合品は、それぞれ有効量の抗菌剤、お よびもしくは抗殺***剤、抗ウィルス剤、抗腫瘍剤、抗生物質、抗原虫剤の作用 を有する前述の一つもしくはそれ以上のペプチドを含んでいる。Depending on the application, preparations according to the invention each contain an effective amount of an antimicrobial agent, or the effects of antispermicides, antivirals, antitumor agents, antibiotics, and antiprotozoal agents. and one or more of the peptides described above.

この発明によるペプチドはまた、宿主にできた創傷の治療を促進しあるいは刺激 するのに利用することができる。The peptides according to the invention also promote or stimulate wound healing in the host. It can be used to.

ここで使われる「創傷治療」という用語は、多種多様の創傷治療方法を含んでい る。The term "wound treatment" as used here includes a wide variety of wound treatment methods. Ru.

これらの局面は、以下に述べるものに必ずしも限定されないが、創傷の収縮力強 化、結合組織の沈着増加、例えば創傷内での膠原質沈着増加、創傷の抗張力増加 などを含む、つまりペプチドは、創傷の破壊強さを増加させる。この発明による ペプチドは、コルチゾンなどのステロイド類により、あるいは免疫系統と妥協し あるいはその機能を弱める条件によって引き起こされた創傷治療の抑制を逆転さ せるために使用することができる。These aspects include, but are not necessarily limited to, those mentioned below, such as the strength of wound contraction. increased deposition of connective tissue, e.g. increased collagen deposition within the wound, increased tensile strength of the wound etc., ie peptides, increase the fracture strength of the wound. According to this invention Peptides can be inhibited by steroids such as cortisone or by compromise with the immune system. or reverse inhibition of wound healing caused by conditions that weaken its function. It can be used to

この発明のペプチドは、外部火傷の治療に利用され、皮膚および火傷感染の治療 およびもしくは予防に使われる。The peptides of this invention are utilized in the treatment of external burns and in the treatment of skin and burn infections. and or used for prophylaxis.

とりわけこのペプチドは、以下のものに限定されないが、Ｐ、ａｅｒｕｇｉｎｏ ｓａおよびＳ、ａｕｒｅｕｓのような生体による皮膚および火傷感染の治療に役 立つ。In particular, the peptide includes, but is not limited to, P, aerugino Useful in the treatment of skin and burn infections caused by organisms such as S. sa. and S. aureus. stand.

このペプチドは、眼の感染の予防あるいは治療にも役立つ、このような感染は、 以下のものに必ずしも限定されないが、Ｐ、ａｅｒｕｇｉｎｏｓａ、Ｓ、ａｕｒ ｅｕｓおよびＮ、ｇｏｎｏｒｒｈｏｅａｅなどのバクテリア。This peptide can also help prevent or treat eye infections, such as including but not necessarily limited to the following: P. aeruginosa, S. aur. bacteria such as E.eus and N. gonorrhoeae.

Ｃ，ａｌｂｉｃａｎｓおよびＡ、ｆｕｍｉｇａｔｕｓ　などの真菌類、Ａ、ｃａ ｓｔｅｌｌａｎｉなどの寄生虫、あるいはウィルスにより引き起こされる。Fungi such as C. albicans and A. fumigatus, A. ca. It is caused by parasites such as P. stellani or viruses.

更にこのペプチドには感染源の生体の嚢胞、胞子あるいは栄養型を殺すのに有効 である。このような生体は、以下のものだけに限らないが、栄養型あるいは嚢胞 を形成するＡ、ｃａｎｔｈａｍｏｅｂａ、胞子を形成するＣ、ａｌｂｉｃａｎｓ 、同じく胞子を形成するＡ、ｆｕｍｉｇａｔｕｓなどである。Furthermore, this peptide is effective in killing cysts, spores, or trophozoites of the infectious organism. It is. Such organisms include, but are not limited to, trophozoites or cysts. A, canthamoeba forming, C, albicans forming spores , A. fumigatus, which also forms spores.

ペプチドまた、植物に対しても抗菌剤、抗ウィルス剤、抗原虫剤の有効量が投与 され、微生物、ウィルス、あるいは寄生虫汚染を予防しあるいは治療するのに役 立つ。Peptides can also be used to administer effective doses of antibacterial, antiviral, and antiprotozoal agents to plants. to help prevent or treat microbial, viral, or parasitic contamination. stand.

一般にペプチドを全身投与する場合には、宿主の重量キログラムに当り、Ｏ，１ ｍｇから５００ｍｇの範囲でのペプチド投薬量が使用される。局所投与される場 合には、ペプチドは０．０５％から１０％の範囲の濃度で使用される。Generally, when administering a peptide systemically, O,1 Peptide dosages ranging from mg to 500 mg are used. Where administered locally In some cases, peptides are used at concentrations ranging from 0.05% to 10%.

ペプチドは、周知の技術で製造され、実質的には純粋な形で得ることができる。Peptides are manufactured by well-known techniques and can be obtained in substantially pure form.

例えばペプチドは、ペプチド自動合成機で合成できる。（「アメリカ化学学会季 報」第８５巻、２１４９〜２１５４頁、１９６３年刊）。この種のペプチドは、 遺伝子工学技術により生産することもできる。For example, peptides can be synthesized using an automatic peptide synthesizer. (American Chemical Society vol. 85, pp. 2149-2154, published in 1963). This type of peptide is It can also be produced using genetic engineering techniques.

更に、他の実例として、この発明によるペプチドは前述の目的のために有毒イオ ンと組み合せして使用することができる。Furthermore, as another example, the peptides according to the present invention may contain toxic ions for the aforementioned purposes. Can be used in combination with

有毒イオンは標的細胞、ウィルス、ウィルス感染細胞にとり入れられる際、その 標的細胞、ウィルス、あるいはウィルス感染細胞を抑制し、妨げ、およびもしく は破壊するイオンである。Toxic ions are introduced into target cells, viruses, and virus-infected cells. inhibit, prevent, and/or inhibit target cells, viruses, or virus-infected cells; is a destructive ion.

この種の有毒イオンは、もしそういうイオンが欠除した場合には、細胞には逆に 作用するのに十分な量の天然もしくは合成脂質膜、特に細胞膜に、チャネル形成 ペプチドが交配できな（させるイオンである。These kinds of toxic ions are harmful to cells if they are removed. Channel formation in natural or synthetic lipid membranes, especially cell membranes, in sufficient quantities to act It is an ion that makes it impossible for the peptide to hybridize.

ペプチドと有毒イオンは単一の合成物もしくは別々の合成物として投与され、単 一もしくは別個の合成物は、ペプチドおよび有毒イオンの他に活性もしくは不活 性の追加物質を含む場合がある。ここで利用される有毒イオンの代表例として、 フッ化物、過酸化物、重炭酸塩、銀などのイオンなどがある。Peptides and toxic ions may be administered as a single compound or separate compounds and One or more separate compounds may be active or inactive in addition to peptides and toxic ions. May contain additional sex substances. Typical examples of toxic ions used here are: These include ions such as fluoride, peroxide, bicarbonate, and silver.

ペプチドおよび有毒イオンは、単一の合成物あるいは別々の合成物として投与さ れ、用意されるに拘らず、標的細胞、ウィルス、ウィルス感染細胞の成長を抑制 し、妨げ、およびもしくは破壊する。事実上このイオンはペプチドの作用を相乗 化する。すなわち、一定量の有毒イオンは、標的細胞、ウィルス、ウィルス感染 細胞の成長を抑制するため、ペプチドの最小有効濃度を減少するのに有効である 。Peptides and toxic ions can be administered as a single compound or as separate compounds. Inhibits the growth of target cells, viruses, and virus-infected cells regardless of whether they are prepared or prepared impede, impede, and/or destroy. In effect, this ion synergizes the action of the peptide. become That is, a certain amount of toxic ions can cause damage to target cells, viruses, and viral infections. Effective in inhibiting cell growth and reducing the minimum effective concentration of peptides .

局所使用される有毒イオンは、一般に０．０５から２．０％の濃度で利用される 。全身使用される場合には、一般にイオンは宿主の重量のキログラム当りｌ乃至 １０　ｍ　ｇの量で利用される。ペプチド用量は上記に記載された範囲内で実施 される。Toxic ions used topically are generally utilized in concentrations of 0.05 to 2.0%. . When used systemically, the ion is generally used at a concentration of 1 to 1 per kilogram of host weight. It is used in an amount of 10 mg. Peptide doses were carried out within the ranges listed above. be done.

ペプチドと有毒イオンが異なって形態で受渡しもしくは投与できることも理解さ れている。例えば、有毒イオンは経口投与され、一方ベブチドはＩＶ（静脈内） あるいはＩＰ投与することがある。It is also understood that peptides and toxic ions can be delivered or administered in different forms. It is. For example, toxic ions are administered orally, whereas Bebutide is administered IV (intravenously). Alternatively, it may be administered IP.

ペプチドおよび有毒イオンを局所投与する代表例としては、ペプチドを重量比で 約１％までの量で、また、有毒イオンは約５０ｍＭ（約Ｏ１１％）の量で投与す ることができ代替案としては、有毒イオンはフッ化ナトリウムのような塩の形で 経口投与され、ペプチドの全身投与と併用される。この例としては、ペプチドは ミリリットル当り１００マイクログラムの血清量を達成するため工■（静脈内） あるいはＩＰ投与されると共に、有毒イオン、とりわけフッ化ナトリウム、キロ グラム当り１０ｍｅｑが経口投与される。A typical example of topical administration of peptides and toxic ions is to Toxic ions are administered in amounts up to about 1%, and toxic ions are administered in amounts of about 50mM (about 11% O). As an alternative, the toxic ion can be removed in the form of a salt such as sodium fluoride. It is administered orally and is used in conjunction with systemic administration of the peptide. As an example of this, the peptide is To achieve a serum volume of 100 micrograms per milliliter (intravenously) Alternatively, it may be administered IP and contain toxic ions, especially sodium fluoride, kg 10 meq per gram is administered orally.

更にもう一つの実例として、この発明によりペプチドは、以下に述べる部類から 選ばれた抗生物質一種と組み合わせて宿主に投与される。すなわち、バシトラシ ン、グラミシジン、ポリミキシン、バンコマイシン、タイコブラニン、アミノグ リコシド、疎水性抗生物質、ペニシリン、モノバクタム、あるはこれらの誘導体 もしくは同族体などの抗生物質である。As yet another illustrative example, the present invention provides that peptides from the following classes: It is administered to the host in combination with a selected antibiotic. i.e. bacitrash gramicidin, polymyxin, vancomycin, tycobranin, aminogamine lycosides, hydrophobic antibiotics, penicillins, monobactams, or derivatives thereof Or antibiotics such as congeners.

バシトラシン、グラミシジン、ポリミキシン、バンコマイシン、タイコブラニン およびこれらの誘導体および同族体は、ポリペプチド抗生物質の一族である。望 ましいバシトラシンは、バシトラシンＡである。Bacitracin, Gramicidin, Polymyxin, Vancomycin, Tycobranin and their derivatives and homologs are a family of polypeptide antibiotics. Desire A preferred bacitracin is bacitracin A.

アミノグリコシド抗生物質には、トブラマイシン、カナマイシン、アミカシン、 ゲンタマイシン類（例：ゲンタマイシンＣ１，ゲンタマイシンＣａ、ゲンタマイ シンＣ，，）、ネチルマイシン、カナマイシン、およびこれらの誘導体および同 族体がある。望ましいアミノグリコシドは、ドブライマイシンおよびゲンタマイ シンである。アミノグリコシドおよび前述のバシトラシンは親水生で水に可溶で ある。Aminoglycoside antibiotics include tobramycin, kanamycin, amikacin, Gentamicins (e.g. gentamicin C1, gentamicin Ca, gentamicin SynC, netilmicin, kanamycin, and their derivatives and There is a tribe. Preferred aminoglycosides are dobramycin and gentamicin. It is Shin. Aminoglycosides and the aforementioned bacitracin are hydrophilic and soluble in water. be.

ペニシリンは、下記に述べるものに限定されないが、ベンジルペニシリン、アン ピシリン、メチシリン（ジメトキシフェニルペニシリン）、チカリシリン、ペニ シリン■（フェノキシメチルペニシリン）、オキサシリン、クロキサシリン、ジ クロキサシリン、フルクロキサシリン、アモキシシリン、アミジノシリンなどを 含む、好適なペニシリンは、ベンジルペニシリンおよびアンピシリンである。ま た望ましいモノバクタムはアズトレオナムである。Penicillins include, but are not limited to, those mentioned below, benzylpenicillin, Picillin, methicillin (dimethoxyphenylpenicillin), ticaricillin, penicillin Syrin■ (phenoxymethylpenicillin), oxacillin, cloxacillin, di cloxacillin, flucloxacillin, amoxicillin, amidinocillin, etc. Suitable penicillins, including, are benzylpenicillin and ampicillin. Ma The preferred monobactam is aztreonam.

この発明で使用される疎水性抗生物質の代表例としては、マクロライドとして言 及されるもの、すなわちエリスロマイシン、ロクシスロマイシン、クラリスロマ イシンなど、エリスロマイシンの９−Ｎ−アルキル誘導体、酢酸ミデヵマイシン 、アジスロマイシン、フルリスロマイシン、リファブチン、ロキタマイシン、Ｔ Ｅ−０３１で知られる６−０−メチルエリスロマイシン（大正製薬）、リファペ ンチン、ＣＧＰ−７０４０゜ＣＧＰ−５９０９，ＣＧＰ２７９３５３などのベン ジピペラジニルリファマイシン〔チバガイギー）、Ａ−６２５１４で知られるマ クロライド環のＣ，、／Ｃ，、の位置に環式カルバミン酸塩を化合させたエリス ロマイシンＡ誘導体（アボット）、ＡＣ−７２３０（東洋醸造）、ベンゾキサジ ノリファマイシン、ジフィシジン、ジリスロマイシン、ＦＣＥ−２２２５０で知 られる３−Ｎ−ビベルジノメチルザイノ・メチルリファマイシンＳＶ（ファルミ クリア）　、　Ｍ−１１９−ａ　（キリンビール）、Ａ−６３０７５１−知られ る６−０−メチＪＬ、−１−４，’　−０−カルバモイル・エリスロマイシン（ アボット）、ＣＧＰ−２７５５７およびＣＧＰ−２９８６のようなジアゾビシク ロアルキル側鎖を持ち３−フォルミルリファマイシン・ＳＶ−ヒドラゾン（チバ カイギー）、３−０−アルファー■、−クラジノシルドエボキシ・ローザラマイ シンなと３−〇−アルファーＬ−クラジノシル半分を持つ１６メンバーのマクロ ライド、チロシン及びアシル・デミジノシル・チロシンなどである。Typical examples of hydrophobic antibiotics used in this invention include macrolides. erythromycin, roxithromycin, clarithroma Isin, 9-N-alkyl derivatives of erythromycin, midecamycin acetate , azithromycin, flurithromycin, rifabutin, rokitamycin, T 6-0-methylerythromycin (Taisho Pharmaceutical), known as E-031, rifape Benzin, CGP-7040゜CGP-5909, CGP279353, etc. Dipiperazinylrifamycin (Ciba Geigy), a drug known as A-62514 Eris with a cyclic carbamate attached to the C, /C, position of the chloride ring Romycin A derivative (Abbott), AC-7230 (Toyo Jozo), benzoxazi Norifamycin, diphycidin, dirithromycin, known as FCE-22250 3-N-Biberdinomethylzaino-methylrifamycin SV (Falumi) clear), M-119-a (Kirin Beer), A-630751-known 6-0-MethiJL, -1-4,'-0-carbamoyl erythromycin ( Abbott), diazobisic drugs such as CGP-27557 and CGP-2986. 3-formyrifamycin/SV-hydrazone (Ciba Kaigy), 3-0-Alpha■, -Cladinosildoepoxy Rosalami A 16-member macro with half of syn-3-0-alpha L-cladinosyl These include lyde, tyrosine, and acyl demidinosyl tyrosine.

上記のマクロライドに加えて、リファマイシン、カルベニシリン、ナフシリンも 同様に使用される。In addition to the macrolides listed above, rifamycins, carbenicillin, and nafcillin are also Also used.

（疎水性であるか否かを問わず）使用されるその他の抗生物質は、リンコマイシ ン、タリンダマイシン、クロラムフェニコールなどの５０−Ｓリボゾーム・イン ヒビター、ミスチン。Other antibiotics used (hydrophobic or not) include Lincomycin 50-S ribosomal proteins such as talindamycin, chloramphenicol, Hiviter, Mistin.

ピマリシンなどラクトン環のような巨大脂質をもつ抗生物質である。Antibiotics such as pimaricin have large lipids like lactone rings.

ペプチドおよび抗生物質は、標的細胞の成長を妨げ、破壊し、あるいは抑制する ために、標的細胞に直接投与されるか、標的細胞を含む宿主に全身投与もしくは 局所投与される。ペプチドおよび抗生物質の投与でその成長が抑制され、妨げら れあるいは破壊される標的細胞は、グラム陽性およびグラム陰性バクテリア、更 に真菌細胞である。Peptides and antibiotics block, destroy, or suppress the growth of target cells For this purpose, it may be administered directly to the target cells, or administered systemically or to the host containing the target cells. Administered locally. The administration of peptides and antibiotics suppresses and prevents its growth. Target cells that are damaged or destroyed include Gram-positive and Gram-negative bacteria, is a fungal cell.

これまでに記述してきた抗生物質あるいはその誘導体もしくは同族体が局所的に 使用される場合には、一般に約０．１％から約１０％の濃度で使用される。また 全身使用される場合には、抗生物質あるいはその誘導体もしくは同族体は、−１ １９に１日当たり宿主の重量キログラムに対し、１．２５ｍｇから約４５ｍｇの 量が使用される。ペプチドの投与量は前述した通りである。The antibiotics described so far or their derivatives or congeners may When used, they are generally used at concentrations of about 0.1% to about 10%. Also When used systemically, the antibiotic or its derivative or congener should be 19, from 1.25 mg to about 45 mg per kilogram of host weight per day. quantity is used. The dosage of the peptide is as described above.

ペプチドおよび抗生物質を局所投与する仕表例として、ペプチドは重量比で約０ ．１％か約１０％で投与され、また抗生物質は同じく重量比で約０．１％から約 １０％の量が投与される。As an example of topical administration of a peptide and an antibiotic, the peptide is approximately 0% by weight. ．． 1% to about 10%, and antibiotics are also administered at about 0.1% to about 1% by weight. 10% of the amount is administered.

更にもう一つの実例として、この発明によるペプチドは抗原虫剤あるいは抗真菌 剤と組み合わせて投与することもできる。As yet another example, the peptides according to the invention may be used as antiprotozoal or antifungal agents. It can also be administered in combination with other agents.

使用される抗原虫剤は、必ずしも限定されないが、抗原生動物剤である。使用さ れる特殊な抗原虫剤は、必ずしもそれに限定されないが、イセチオン酸ペンタミ ジン、イセチオン酸プロパミジン（ブロレン）である。The antiprotozoal agents used are, but are not necessarily limited to, antiprotozoal agents. used Special antiprotozoal agents used include, but are not limited to, isethionate pentamine. gin, propamidine isethionate (brolene).

抗真菌剤も使用されるが、必ずしも限定はされないがケトコナゾールが含まれる 。ある種の抗原虫剤は抗真菌活動もするし、またある種の抗真菌剤が抗原虫活動 することも理解されている。Antifungal agents are also used, including but not necessarily limited to ketoconazole . Some antiprotozoal agents also have antifungal activity, and some antifungal agents have antiprotozoal activity. It is also understood that

更にもう一つの実例では、この発明によるペプチドは、ＤＮＡＮクギゼを抑制す る抗生物質と組み合わせて投与される。これはバクテリアＤＮＡを複製するさい 、個々のらせん索の間で結合を形成するのに含まれる酵素の一種である。こうし て、ＤＮＡＮクギゼは通常のバクテリアＤＮＡの複製に必要であり、従って、Ｄ ＮＡＮクギゼを抑制する抗生物質は、通常のバクテリアＤＮＡの複製を抑制する 。In yet another example, the peptides according to the invention inhibit DNA compression. Administered in combination with antibiotics. This occurs when replicating bacterial DNA. , a type of enzyme involved in forming bonds between individual helical strands. instructor Therefore, DNA transcription is necessary for normal bacterial DNA replication, and thus Antibiotics that inhibit NAN oxidation inhibit normal bacterial DNA replication .

ＤＮＡＮクギゼを抑制する抗生物質の例として、ナリジキシック酸、オキツリニ ック酸、ジノキサジン、およびキノロン系抗生物質、すなわち、シプロフロキサ シン、ノルフロキサシン、オフロキサシン、エノキサシン、ペフロキサシン、ロ メフロキサシン、フレロキサシン、トスルフロキサシン、ツマフレロキサシン、 トスルフロキサシン、テマフロキサシン、ルフロキサシンなどが含まれる。Examples of antibiotics that inhibit DNA compression include nalidixic acid, acid, dinoxazine, and quinolone antibiotics, i.e., ciprofloxa Syn, norfloxacin, ofloxacin, enoxacin, pefloxacin, lo mefloxacin, fleroxacin, tosulfloxacin, tumafreloxacin, These include tosulfloxacin, temafloxacin, and rufloxacin.

更にもう一つの実例として、この発明によるペプチドは、他の生物活性両親媒性 ペプチドと組み合わせ、あるいはチャネル形成蛋白と組み合わせて、これまでに 記述した目的のために投与することができる。As yet another illustration, the peptides according to the invention may be combined with other bioactive amphiphiles. In combination with peptides or channel-forming proteins, It can be administered for the stated purpose.

この発明によるペプチドと組み合わせて使用される生物活性両親媒性ペプチドの 例としては、マゲイニン・ペプチド、ＰＧＬａペプチド、Ｘ、ＰＦペプチド、Ｃ ＰＦペプチド、セクロビン、サクロトキシンがある。of bioactive amphipathic peptides used in combination with the peptides according to the invention. Examples include magainin peptide, PGLa peptide, X, PF peptide, C These include PF peptide, securobin, and sacrotoxin.

マゲンイニン・ペプチドは、マゲイニンＩ、ｎ、ＩＩＩ、もしくはその同族体あ るいは誘導体のいずれかである。Magenin peptides are Magainin I, n, III or their homologs. or derivatives.

マゲイニン・ペプチドは、一般に少なくとも１４のアミノ酸を含む、望ましいマ ゲイニン・ペプチドは、２２もしくは２３のアミノ酸を有する。The magainin peptide is a desirable magainin peptide that generally contains at least 14 amino acids. Gainin peptides have 22 or 23 amino acids.

この種のマゲイニン・ペプチド代表例として、以下に示される配列リストに揚げ られる次のようなペプチド配列を持つペブ以下のものはペプチド誘導体もしくは 同族体である。A representative example of this type of magainin peptide is shown in the sequence list below. Peptides with the following peptide sequences are peptide derivatives or It is a congener.

（ｄ　）　（ＮＨｘｌ　（ＳＥＱ　ＩＤ、Ｎｏ：６８１　ｆＯＨ）あるいは（Ｎ Ｈ，１（ｅ）　（ＮＨ，１ｆＳＥＱＩＤ、Ｎｏ：６９１ｆＯＨ）あるいは（ＮＨ ，１（ｆ　）　（ＮＨｘｌ　（ＳＥＱ　ＩＤ、Ｎｏニア０１　（Ｏｌｌ）あるい はｆＮＨ，１マゲイニン・ペプチドについては、Ｐｒｏｃｅｅｄｉｎｇｓ　ｏｆ Ｎａｔｉｏｎａｌ　Ａｃａｄｅｍｙ　ｏｆ　５ｃｉｅｎｃｅ　（全米科学アカデ ミ−議事録）第８４巻、５４４９−５４５３頁（１９８７年８月）に記述されて いる。ここで使用されている「マゲイニン・ペプチド」という用語は、マゲイニ ン・ペプチドと同じく、代表的な誘導体および同族体に限定されないマゲイニン ・ペプチドの誘導体および同族体も含むものとする。(d) (NHxl (SEQ ID, No: 681 fOH) or (N H, 1(e) (NH, 1fSEQID, No: 691fOH) or (NH , 1 (f) (NHxl (SEQ ID, No Near 01 (Oll) or For fNH,1magainin peptide, see the Proceedings of National Academy of 5 sciences 84, pages 5449-5453 (August 1987). There is. The term “magainin peptide” as used here refers to Magainin peptides as well as representative derivatives and congeners ・It shall also include derivatives and homologs of peptides.

ＰＧＬａペプチドは、ＰＧＬａあるいはそれの同族体もしくは誘導体のいずれか である。PGLa peptide is either PGLa or a homolog or derivative thereof It is.

ＰＧＬａペプチドは、一般に少なくとも】７のアミノ酸を有し、４０のアミノ酸 を持つものもある。PGLa peptides generally have at least 7 amino acids and 40 amino acids. Some have.

ＸＰＦペプチドは、ＸＰＦあるいはその同族体もしくは誘導体のいずれかである 。ＸＰＦペプチドは、一般には少なくとも１９のアミノ酸を有し、場合によって は４０のアミノ酸を持つものもある。The XPF peptide is either XPF or a homolog or derivative thereof . XPF peptides generally have at least 19 amino acids, and optionally Some have 40 amino acids.

ＰＧＬａおよびＸＰＦペプチドの代表例として、下記のペプチド配列と、それに 適応した同族体および誘導体が挙げられる。As representative examples of PGLa and XPF peptides, the following peptide sequences and Adapted congeners and derivatives are included.

ＰＧＬａ　：　（ＳＥＱ　ＩＤ、Ｎｏ　：　７１）ＣＮＨｘ　）ＸＰＦ　：　（ ＳＥＱ　ＩＤ、Ｎｏニア２）ＸＰＦおよびＰＧＬａの考察については、ＥＭＢＯ Ｊ、２ニア１１．−７１４　（１９８３）ホフマン他、Ｊ、Ｂｉｏｃｈｅｍ　１ ４９：５３１−５３５（１９８５）アンドリュー他、Ｊ、Ｂｉｏｌ、Ｃｈｅｍ、 　２６１：５３４１−５３４９（１９８６）ギブノン他、Ｂｉｏｃｈｅｍ　Ｊ、 、２４３　：１１３−１２０　（１９８７）ジョヴアンニ一二の報文にみられる 。PGLa: (SEQ ID, No.: 71) CNHx)XPF: ( SEQ ID, No Near 2) For a discussion of XPF and PGLa, see EMBO J, 2 Near 11. -714 (1983) Hoffman et al., J. Biochem 1 49:531-535 (1985) Andrew et al., J. Biol, Chem. 261:5341-5349 (1986) Givenon et al., Biochem J. , 243:113-120 (1987) Found in the report of Giovanni 12 .

ＣＰＦベブチブは、ＣＰＦペプチドあるいはその同族体もしくは誘導体のいずれ かである。一般にＣＰＦペプチドは４０以上のアミノ酸を含まない。CPF bebutib is a CPF peptide or any of its homologues or derivatives. That's it. CPF peptides generally do not contain more than 40 amino acids.

ＣＰＵペプチドの代表例は、この発明によるペプチドと組み合わせて用いられ、 その内いくつかは文献にこれまでに記述されたおり、次のような配列を含む。Representative examples of CPU peptides used in combination with peptides according to the invention include: Some of these have been previously described in the literature and include the following sequences:

（Ｉ）（ＳＥＱ　ＩＤ、Ｎｏ＋７３） （ＩＩ）（ＳＥＱ　ＩＤ、Ｎｏニア４）（ＩＩＩ）（ＳＥＱ　ＩＤ、Ｎｏニア５ ）（ＴＶ）（ＳＥＱ　Ｉ　Ｄ、Ｎｏ　：　７６）（Ｖ）（ＳＥＱ　ＩＤ、Ｎｏニ ア７） （ｖ■）（ＳＥＱ　ＩＤ、Ｎｏニア８）（■）（ＳＥＱ　ＩＤ、Ｎｏニア９） （■）（ＳＥＱ　ＩＤ、Ｎｏ：８０） （ＩＸ）　（ＳＥＱ　丁　Ｄ、Ｎｏ：８１）（Ｘ）（ＳＥＱ　ＩＤ、Ｎｏ：８２ ） （刈）（ＳＥＱ　ｒＤ、Ｎｏ：８３） （ＸＩＩ）　（ＳＥＱ　Ｉ　Ｄ、　Ｎｏ　：　８４）（ＸＩ）（ＳＥＱ　ＩＤ、 Ｎｏ：８５）上記の配列はアミノ酸の単一レター・コードで示される。(I) (SEQ ID, No+73) (II) (SEQ ID, No Near 4) (III) (SEQ ID, No Near 5 ) (TV) (SEQ ID, No.: 76) (V) (SEQ ID, No. A7) (v ■) (SEQ ID, No near 8) (■) (SEQ ID, No near 9) (■) (SEQ ID, No: 80) (IX) (SEQ D, No: 81) (X) (SEQ ID, No: 82 ) (Kari) (SEQ rD, No: 83) (XII) (SEQ ID, No: 84) (XI) (SEQ ID, No: 85) The above sequence is shown in a single letter code of amino acids.

ＣＰＦペプチドに関する考察は、Ｒｉｃｈｔｅｒ、Ｋ、Ｅｇｇｅｒ、Ｒ，、およ びＫｒｅｉ　１　（１９８６年Ｊ、Ｂｉｏ１、Ｃｈｅｍ、２６１．３６７６−３ ６８０）の論文；　Ｗ　ａ　ｋ　ａｂａｙａｓｈｉ、Ｔ、Ｋａｔｏ、Ｈ５および Ｔａｃｈｉｂａｎａ、Ｓ、（１９８５年　Ｎｕｃｌｅｉｃ　Ａｃ１ｄｓ　Ｒｅ５ ｅａｒｃｈ　１３，１８１７−１８２８）の論文；Ｇｉｂｓ。A discussion of CPF peptides can be found in Richter, K., Egger, R., & and Krei 1 (1986 J, Bio1, Chem, 261.3676-3 680) paper; W a k abayashi, T, Kato, H5 and Tachibana, S. (1985 Nucleic Ac1ds Re5 Gibs.

ｎ、Ｂ、Ｗ、、Ｐｏｕｌｔｅｒ、Ｌ、、Ｗｉ　１１　ｉａｍｓ。n, B, W,, Poulter, L,, Wi 11 iams.

Ｄ、ＨおよびＭａｇｇｉｏ、Ｊ、Ｅ、（１９８６年Ｊ、Ｂｉ。D, H and Maggio, J, E, (1986 J, Bi.

１、、Ｃｈ、ｅｍ、２６１，５３４１．−５３４９）の論文に見られる。1,,Ch,em,261,5341. -5349).

セクロビンとは、その基本構造ならびにその同族体および誘導体のことであり、 それらは、Ａｎｎ、Ｒｅｖ、Ｍｉｃｒｏｂｉｏｌ、（分子生物学年報）の１９８ ７年第４１巻、１０３−１２６ページ（以下、ｒ１９８７．Ｖｏｌ、４１．　ｐ ａｇｅｓ　１．０３−１２６Ｊと表示する）に記載され、特にｐａｇｅ１０８に 詳しく、また、ＰＮＡＳ　Ｖｏｌ、８５．ｐａｇｅｓ　５０７２−５０７６中の Ｃｈｒｉｓｔｅｎｓｅｎ、ｅｔａｌ、の論文中に記載されているので、これらを 参考文献として引用する。Secrobin refers to its basic structure and its homologs and derivatives, They are 198 of Ann, Rev. Microbiol, (Annual Annals of Molecular Biology). 7, Volume 41, pages 103-126 (r1987.Vol, 41.p ages 1.03-126J), especially on page 108. For details, see PNAS Vol. 85. pages 5072-5076 These are described in the paper by Christensen et al. Cite it as a reference.

サクロトキシンとは、その基本構造並びにその同族体およびそれらの誘導体をも 包含するものとし、それらは、Ｍｏ１ｅｃｕｌａｒ　Ｅｎｔｏｍｏｌｏｇｙ（分 子昆虫学）ｐａｇｅｓ３６９−３７８に記載され、特にｐａｇｅ　３７５に詳し く、Ａｌａｎ　Ｒ，ｌ　ｊ、ｓｓ、Ｉｎｃ、（アレン−Ｒ，リス社）が１９８７ 年に掲載しており、これを参考資料とする。Sacrotoxin refers to its basic structure as well as its homologs and derivatives. They shall include Molecular Entomology. entomology) pages 369-378, and details are given in particular on page 375. Alan R, lj, ss, Inc. (Allen-R, Liss Co.) in 1987 Published in 2013, this is used as reference material.

イオンチャネル形成たんばく質あるいはペプチドは、これをこの発明のペプチド と組合せて使用することができ、これらは、例えば、人体の好中球抗微生物ペプ チド（ＨＮＰ）としても知られているデフエンジン、好酸球の主要基本たんぽ（ 質（ＭＢＰ）、殺菌性透過促進蛋白質（ＢＰＩ）、およびベリフォリン等の名称 で呼称されている細孔形成サイトトキシン（細胞障害剤）、サイトリシン（細孔 溶解剤）、あるいは細孔形成蛋白質、等である。デフエンジンは、Ｊ、Ｃｌ１ｎ 。The ion channel forming protein or peptide is referred to as the peptide of this invention. These can be used in combination with, for example, human neutrophil antimicrobial peptides. DEFENGINE, also known as HNP, is the main basic element of eosinophils ( (MBP), bactericidal permeation promoting protein (BPI), verifolin, etc. pore-forming cytotoxin (cytotoxic agent), cytolysin (pore-forming cytotoxin) lytic agents) or pore-forming proteins. The differential engine is J, Cl1n .

Ｉｎｖｅｓｔ、、Ｖｏｌ、７６、ｐａｇｅｓ　１４３６−１４３９　（１９８５ ）の５ｅｌｓｔｅｄ、ｅｔ　ａｌ、、の論文に記載されている。またＭＢＰ蛋白 質は、Ｊ、Ｂｉｏｌ、Ｃｈｅｍ、、Ｖｏｌ、２６３．ｐａｇｅｓ　１２５５９− １２５６３、（１９８８）のＷａｓｍｏｅｎ、ｅｔ　ａｌ、に：ＢＰＩ蛋白質は 、Ｊ、Ｂｉｏｌ、Ｃｈｅｍ、、Ｖｏｌ、２６２．　ｐａｇｅｓ　］、、４８９１ −１４８９４　（１９８７）のＯｏｉ、　ｅｔ　ａｌ、の論文に；バーフォリン はＥｘｐ、Ｍｅｄ、。Invest,, Vol, 76, pages 1436-1439 (1985 ), 5elsted, et al. Also, MBP protein The quality is J. Biol. Chem., Vol. 263. pages　12559- 12563, (1988) in Wasmoen, et al.: BPI protein is , J. Biol.Chem., Vol. 262. pages ], 4891 -14894 (1987) in the paper of Ooi, et al; is Exp, Med,.

１．６０　：　７５　（１，９８４）のＨｅ　ｎ　ｋ　ａ　ｒ　ｔ　、ｅ　ｔ　 ａ　ｌ　。1.60: 75 (1,984) He n k a r t, e t a　　　　.

の論文、およびＪ、Ｅｘｐ、Ｍｅｄ、、１６０：６９５　（１９８４）のＰｏｄ ａｃｋ、ｅｔ　ａｌ、の論文に記載されている。以上各論文を参考文献とする。paper, and Pod of J. Exp. Med, 160:695 (1984). It is described in the paper by Ack, et al. The above papers are considered references.

イオンチャネル形成ペプチドとは、イオン形成たん白質およびそれらの同族体、 誘導体をも含むものとする。Ion channel-forming peptides are ion-forming proteins and their homologs, It shall also include derivatives.

この発明は、さらに下記の各実例をも包含するものとするが、それだけに限定さ れるものではない。This invention further includes, but is not limited to, the following examples: It's not something you can do.

実例１−抗菌性の定量 下記の抗菌性検定法は、Ｎａｔｉｏｎａｌ　Ｃｏｍｍ１ｔｔｅｅ　ｆｏｒ　Ｃ１ １ｎｉｃａｌＬａｂｏｒａｔｏｒｙ　５ｔａｎｄａｒｄｓ　（米国国立臨床医学 委員会規格）文書Ｍ７−Ｔ２、第８巻、第８号（１９８８１のガイドラインに基 ずくものとする。Example 1 - Determination of antibacterial properties The antibacterial assay method below is the National Comm1ttee for C1 1nical Laboratory 5 standards (U.S. National Institute of Clinical Medicine Committee Standard) Document M7-T2, Volume 8, No. 8 (based on the guidelines of 19881) I will treasure it.

この発明による下記各々のペプチド貯蔵液（配列識別番号Ｎｏ：１からＮｏ　： 　６４まで）は、無菌脱イオン蒸留水中に５１２ｍｇ／ｍｊ２の濃度で調整され 、−７０℃で保存される。Each of the following peptide stock solutions according to the present invention (sequence identification numbers No. 1 to No. 64) was prepared at a concentration of 512 mg/mj2 in sterile deionized distilled water. , stored at -70°C.

ペプチド（ＩＡ）は、アミノ酸残基がＤ−アミノ酸残基である点を除けば、識別 番号ＮＯ：１と同一の基本構造式を有する。Peptide (IA) is identified except that the amino acid residue is a D-amino acid residue. It has the same basic structural formula as No. 1.

ペプチド貯蔵溶液をマイクロ力価板のウェル下で１：２の希釈列に従って順次希 釈し、その結果ウェル内のペプチド濃度は、それぞれ０．２５．０．５０．１． ２．４．８．１６．３２．６４．１２８゜および２５６μｇ／ｍεとなるように する。細菌Ｓ、　ａｕｒｅｕｓＡＴＣ（：　２５９２３　、　Ｅ、　ｃｏｌｉ　 ＡＴＣＣ２５９２２（大腸菌）、またはＰ。Serially dilute the peptide stock solution according to a 1:2 dilution series under the wells of a microtiter plate. As a result, the peptide concentrations in the wells were 0.25.0.50.1. 2.4.8.16.32.64.128° and 256μg/mε do. Bacteria S, aureusATC (: 25923, E, coli ATCC25922 (E. coli), or P.

ａｅｒｕｇｉｎｏｓａ　ＡＴＣＣ２７８５３のいずれかの１〜５Ｘ　Ｉ　Ｏ’　 （：ＦＵｓ／ｍ！を、密度対数培養からメラーヒルトン培養基（ＢＢＬ　１１４ ４３）の全長にわたってウェルに添加する。この接種材料を分光光度分析法によ り、６００ｎ閣　に標準化し、コロニー計数により検証する。この平板培養体を ３７℃で１６〜２０時間培養し、最小抑制濃度（ＭＩＣ）、すなわちマイクロ力 側板内にクリヤーウェルを生成し得る最小ペプチド濃度、を判定する０表１は、 その結果を示す。aeruginosa ATCC27853 any 1-5X I O' (: FUs/m!) from density logarithmic culture to Meller-Hilton culture medium (BBL 114 43) into the wells over the entire length. This inoculum was analyzed spectrophotometrically. Standardize to 600n and verify by colony counting. This plate culture Incubate at 37°C for 16-20 hours to reach the minimum inhibitory concentration (MIC), i.e., microforce. Table 1 determines the minimum peptide concentration that can produce clear wells in the side plate. The results are shown below.

表１において、ＳはＳ、　ａｕｒｅｕｓ　に対するペプチドの　ＭＩＣを、Ｐお よびＥは、それぞれＰ、　ａｅｒｕｇｉｎｏｓａ　およびＥ、　ｃｏｌｉ　に対 するペプチドの　ＭＩＣを示す。In Table 1, S is the MIC of the peptide for S, aureus, and P and and E are for P, aeruginosa and E, coli, respectively. The MIC of the peptide is shown.

実例２−駆虫性の定量 アカントアメーバｆＡｃａｎｔｏａｍｏｅｂａ　ｐｏｌｙｐｈａｇａｌの栄養型 の対数位相無菌培養を、流動性ｐｐｙｇ培養液（２％プロテオーゼペブトンー０ ．５％酵母菌抽出−〇、５％グルコース：ｐＨ７，２）内で３０℃で成長させた 。コウルターカウンターを使用して細胞数をかぞえ、新鮮なｐｐｙｇ培養液に加 えて約１万アメーバ／　ｍ　ｌ　の細胞密度を与えた。ペプチド（ＳＥＱＩＤ　 ＮＯ：１またはＮｏ　：　４３）を予め適切濃度に加えておいたコーニング組織 培養フラスコ（２５Ｃ■Ｓ）に、培養懸濁を移した。各フラスコは、１０ｍ１の 培養液を加えてあった。各フラスコを３０℃で約５日間以上培養し、それぞれ０ ．５ｍｌの試料をコウルターカウンター中で計数した。Example 2 - Determination of anthelmintic properties Acanthamoeba fAcantoamoeba polyphagal trophozoite A log-phase sterile culture of ．． 5% yeast extract - grown at 30°C in 5% glucose: pH 7,2) . Count the cells using a Coulter counter and add to fresh ppyg culture. A cell density of approximately 10,000 amoebae/ml was obtained. Peptide (SEQID) Corning tissue to which NO: 1 or No: 43) has been added to an appropriate concentration in advance The culture suspension was transferred to a culture flask (25C S). Each flask contains 10m1 A culture solution was added. Each flask was cultured at 30°C for about 5 days or more, and each ．． 5 ml samples were counted in a Coulter counter.

栄養型の最小抑制濃度（ＭＩＣ）と最小アメーバ濃度（ＭＡＣ）を判定するため に、いくつかのフラスコを遠心分離処理し、希釈食塩水で「古い」培養液とペプ チドとを洗い去り、新鮮なｐｐｙｇ培養液中に再懸濁させ、−昼夜間隔でアメー バの増殖を検査した。最小アメーバ濃度は、栄養型を減殺するのに必要なペプチ ド最小濃度として定義する。この結果を下記の表２に示す。To determine the minimum inhibitory concentration (MIC) and minimum amoeboid concentration (MAC) of trophozoites. To do this, centrifuge several flasks and remove the "old" culture with diluted saline. Wash off the chloride, resuspend in fresh ppyg culture and incubate at day and night intervals. The growth of mosquitoes was examined. The minimum amoeba concentration is the amount of peptide required to kill the trophozoite. Defined as the minimum concentration. The results are shown in Table 2 below.

表２　アカントアメーバに対する駆虫特性この発明のペプチドは、単独、または 有毒イオン、抗生物質等と組合わせて投与される場合でも、充填剤、無毒緩衝剤 、または生理的食塩水と併用して、種々の医薬組成物中に混合することができる 。これらの組成物は、局所投与、全身投与の何れにも使用でき、また液状、固形 、半固形、注射用溶液、錠剤、軟膏、ペースト状、カプセル、その他の適宜の形 状とすることができる。また補助剤、蛋白酵素抑制剤、あるいは相溶性薬剤と併 用することができ、原生虫、ウィルス、寄生虫、真菌類、その他に起因する感染 を防止する利点がある。Table 2 Anthelmintic properties against Acanthamoeba The peptide of this invention can be used alone or Fillers, non-toxic buffers, even when administered in combination with toxic ions, antibiotics, etc. , or in combination with physiological saline, and can be mixed into various pharmaceutical compositions. . These compositions can be used for local or systemic administration, and can be administered in liquid or solid form. , semi-solid, injectable solutions, tablets, ointments, pastes, capsules and other suitable forms. It can be made into a state. It may also be used in combination with adjuvants, protein enzyme inhibitors, or compatible drugs. Infections caused by protozoa, viruses, parasites, fungi, and others This has the advantage of preventing

前記ペプチドは、生体、特に動物に対し、その有効抗生物質量、抗腫瘍量、抗ウ イルス量、抗微生物量、抗殺***量、抗真菌量、抗原虫量、あるいは生体の創傷 治癒の有効刺激量を投与することができる。また単独でも、あるいは、有毒イオ ン、抗生物質、またはイオンチャンネル形成ペプチドまたはたん白質と併用して 投与することができる。The above-mentioned peptide has an effective antibiotic amount, an antitumor amount, and an antifungal effect on living organisms, especially animals. virus amount, antimicrobial amount, antispermicidal amount, antifungal amount, antiprotozoal amount, or biological wound An amount effective to stimulate healing can be administered. It can also be used alone or with toxic ions. in combination with drugs, antibiotics, or ion channel-forming peptides or proteins. can be administered.

前記各薬剤と併用して投与される場合、ペプチドと薬剤とを別々に投与すること もできる０例えば薬剤を全身投与し、ペプチドを局所投与することも可能である 。When administered in combination with each of the above drugs, the peptide and drug should be administered separately. For example, drugs can be administered systemically and peptides can be administered locally. .

局所投与される場合、軟膏、クリーム、ローション、ベーストなどの形の水溶性 便薬と組合せて投与でき、その物質はグリコール、ヒドロクシセルロース、ＫＹ ゼリーなどである。When administered topically, water-soluble forms such as ointments, creams, lotions, bases, etc. It can be administered in combination with stool medicines, the substances being glycols, hydroxycellulose, KY such as jelly.

これらのペプチドは、前記有毒イオンと併用して口腔衛生用の組成物の形で使用 することができる。すなわち、練歯磨き、口腔内注薬、歯用ゲル、歯磨き粉等の 口内用の材料と混合して、口内衛生用組成物および材料としても広範な用途を有 する。かくして、これらの組成物は、歯根膜疾患の処理または防止、溶菌斑の防 止、および虫歯の防止に使用することができる。ペプチドおよび有毒イオンは、 虫歯及び歯根膜疾患に伴って発生する球菌（突然）変位体の成長の阻止または破 壊に効果がある。These peptides can be used in the form of compositions for oral hygiene in combination with said toxic ions. can do. In other words, toothpaste, oral medication, dental gel, toothpaste, etc. It also has a wide range of uses in oral hygiene compositions and materials when mixed with oral materials. do. Thus, these compositions can be used to treat or prevent periodontal ligament disease, prevent lytic plaques, etc. It can be used to prevent dental caries. Peptides and toxic ions are Preventing or destroying the growth of (suddenly) displaced cocci that occur with tooth decay and periodontal ligament disease. Effective against destruction.

この発明は、前記各実施例に限定されるものではなく、種々の変形が可能であり 、これらも別記の請求の範囲に属すること勿論である。This invention is not limited to the above embodiments, and can be modified in various ways. , these also fall within the scope of the separate claims.

配列リスト （１）一般情報 （ｉ）出願人：バーコウイツツ、バリー　Ａ。array list (1) General information (i) Applicant: Berkowitz, Barry A.

（ｉｉ）発明の名称・新規なペプチド組成物とその用途（ｉ　ｉ　ｉ）配列番号 ＝８５ （ｉ　ｖ）通信アドレス （Ｃ）都市名工ローズランド （Ｄ）州　名工ニュー　シャーシー （Ｅ）国　名：ＵＳＡ ＣＦ）郵便番号：　０７０６８ （ｖ）コンピュータ読取り方式 （Ａ）記録媒体＝３．５インチ　ディスク（Ｂ）コンピュータ：ＩＢＭ　ＰＳ／ ２（Ｃ）作動システム：　ＰＣ−ＤＯ３ （Ｄ）ソフトウェア：ＤＷ４．Ｖ２ （ｖｆｉ）先行出願データ （Ａ）出願番号：ＵＳ　０７４７６６２９ＣＢ）出願日：１９９０．２．８ （ｖｉｉｉ）代理人情報 （Ａ）氏　名：オルステイン、エリオツド　Ｍ。(ii) Title of the invention/Novel peptide composition and its uses (ii) Sequence number =85 (iv) Communication address (C) Urban master craftsman Roseland (D) State Master Craftsman New Chassis (E) Country name: USA CF) Postal code: 07068 (v) computer readable method; (A) Recording medium = 3.5 inch disk (B) Computer: IBM PS/ 2(C) Operating system: PC-DO3 (D) Software: DW4. V2 (vfi) Prior application data (A) Application number: US 07476629CB) Application date: 1990.2.8 (viii) Agent information (A) Name: Orstein, Eliot M.

（Ｂ）登録番号：２４，０２５ （Ｃ）参照番号：４２１２５０−１２２（ｉｘ）通信情報 （Ａ）電　話：２０１−９４４−１７００（Ｂ）テレファックス：　２０１−９ ９４−１７４４（２）　配列認識番号ＮＯ：ｌに関する情報（ｉ）　配列の特性 （Ａ）　長さ：　アミノ酸　２１個 （Ｂ）　タイプ：　アミノ酸 （Ｄ）　トポロジｍ：　線形 （ｉｉ）　分子タイプ：　ペプチド （ｉ　ｘ）特徴： （Ｄ）その他の情報：　アミド末端構成（ｘｉ）配列の記述：　配列識別番号　 ＮＯ：１（２）　配列認識番号ＮＯ：２に関する情報（ｉ）　配列の特性 （Ａ）　長さ：　アミノ酸　２１個 （Ｂ）　タイプ：　アミノ酸 （Ｄ）　トポロジー：　線形 （ｉ　ｉ）　分子タイプ：　ベブチド （ｉｘ）特徴： ＣＤ）その他の情報：　アミド末端構成（ｘｉ）配列の記述：　配列識別番号　 ＮＯ：２（２）　配列識別番号　Ｎ０＝３に関する情報（ｉ）　配列の特性 （Ａ、）　長さ：　アミノ酸　２１個 （Ｂ）　タイプ：　アミノ酸 （Ｄ）　トポロジー：　線形 （ｉ、ｉ）　分子タイプ：　ペプチド （ｉｘ）特徴： （Ｄ＞その他の情報：　アミド末端 （ｘ　ｉ　）　配列の記述：　配列識別番号　ＮＯ：３（２）　配列識別番号　 Ｎ０＝４に関する情報（ｉ）　配列の特性 （Ａ）　長さ：　アミノ酸　２１個 （Ｂ）　タイプ：　アミノ酸 （Ｄ）　トポロジｍ：　線形 （ｉｉ）　分子タイプ：　ペプチド （Ｌｘ）特徴： （Ｄ）その他の情報：　アミド末端 （ｘｉ）　配列の記述：　配列識別番号　ＮＯ：４（２）　配列識別番号　ＮＯ ：５に関する情報（ｆ）　配列の特性 （Ａ）　長さ：　アミノ酸　２１個 （Ｂ）　タイプ：　アミノ酸 （Ｄ）　トポロジｍ：　線形 （ｉｉ）　分子タイプ：　ペプチド （ｉ　ｘ）特徴： （Ｄ）その他の情報：　アミド末端 （ｘ　ｉ　）　配列の記述：　配列識別番号　ＮＯ：５（２）　配列識別番号　 ＮＯ：６に関する情報（ｉ）　配列の特性 （Ａ）　長さ：　アミノ酸　２１個 （Ｂ）　タイプ：　アミノ酸 （Ｄ）　トポロジー：　線形 （ｉｉ）　分子タイプ：　ペプチド （ｉｘ）特徴： （Ｄ）その他の情報：　アミド末端 （ｘｉ）　配列の記述：　配列識別番号　ＮＯ：６（２）　配列識別番号　ＮＯ ニアに関する情報（ｉ）　配列の特性 （Ａ）　長さ：　アミノ酸　２１個 （Ｂ）　タイプ：　アミノ酸 （Ｄ）　トポロジー：　線形 （ｉ、ｉ）　分子タイプ；　ペプチド （ｉ　ｘ）特徴： （Ｄ）その他の情報：　アミド末端 （ｘｉ）　配列の記述：　配列識別番号　ＮＯニア（２）　配列識別番号　ＮＯ ：８に関する情報（ｉ）　配列の特性 （Ａ）　長さ：　アミノ酸　２１個 （Ｂ）　タイプ：　アミノ酸 （Ｄ）　トポロジー：　線形 （ｉｆ）　分子タイプ：　ペプチド （Ｌｘ、）特徴： （Ｄ）その他の情報：　アミド末端 （ｘｉ）　配列の記述：　配列識別番号　Ｎ０＝８（２）　配列識別番号　ＮＯ ：９に関する情報（ｉ）　配列の特性 （Ａ）　長さ：　アミノ酸　２１個 （Ｂ）　タイプ：　アミノ酸 （Ｄ）　トポロジーｚｗａ形 （ｉｆ）　分子タイプ：　ペプチド （ｉ　ｘ）特徴： （Ｄ）その他の情報：　アミド末端 （ｘｉ）　配列の記述：　配列識別番号　ＮＯ：９（２）　配列識別番号　ＮＯ ：１０に関する情報（ｉ）　配列の特性 （Ａ）　長さ：　アミノＭ　２１個 （Ｂ）　タイプ：　アミノ酸 （Ｄ）　トポロジー二　線形 （ｉｆ）　分子タイプ：　ペプチド （ｉ　ｘ）特徴： （Ｄ）その他の情報：　アミド末端 （ｘｉ）　配列の記述：　配列識別番号　ＮＯ：１０〔２〕　配列識別番号　Ｎ Ｏ：１１に関する情報（ｉ）　配列の特性 （Ａ）　長さ：　アミノ酸　２１個 （Ｂ）　タイプ：　アミノ酸 （Ｄ）　トポロジｍ：　線形 （ｉｉ）　分子タイプ：　ペプチド （ｉ　ｘ）特徴： （Ｄ）その他の情報：　アミド末端 （ｘｉ）　配列の記述：　配列識別番号　ＮＯ：１１（２）　配列識別番号　Ｎ Ｏ：１２に関する情報（ｉ）　配列の特性 （Ａ）　長さ：　アミノ酸　２１個 （ＢＪ　タイプ：　アミノ酸 （Ｄ）　トポロジー：　線形 （ｉｆ）　分子タイプ：　ペプチド （ｉ　ｘ）特徴： （Ｄ）その他の情報：　アミド末端 （ｘｉ）　配列の記述：　配列識別番号　ＮＯ：１２１ｙ （２）　配列識別番号　ＮＯ：１３に関する情報（ｉ）　配列の特性 （Ａ）　長さ：　アミノ酸　２１個 （Ｂ）　タイプ：　アミノ酸 （Ｄ）　トポロジｍ：　線形 （ｉｉ）　分子タイプ：　ペプチド Ｎ　ｘ）特徴： （Ｄ）その他の情報：　アミド末端 （ｘｉ）　配列の記述：　配列識別番号　ＮＯ：１３（２）　配列識別番号　Ｎ Ｏ：１４に関する情報（ｉ）　配列の特性 （Ａ）　長さ：　アミノ酸　２１個 （Ｂ）　タイプ：　アミノ酸 （Ｄ）　トポロジｍ：　線形 （ｉｉ）　分子タイプ：　ペプチド （ｉｘ）特徴： （ＤＪその他の情報：　アミド末端 （ｘ　ｉ　）　配列の記述：　配列識別番号　ＮＯ：１４（２）　配列識別番号 　ＮＯ：１５に関する情報（ｉ）　配列の特性 （Ａ）　長さ：　アミノ酸　２１個 （Ｂ）　タイプ：　アミノ酸 （Ｄ）　トポロジｍ：　！Ｑ形 （ｉ、ｉ）　分子タイプ：　ペプチド （ｉ　ｘ）特徴： （Ｄ）その他の情報：　アミド末端 （ｘｉ）　配列の記述：　配列識別番号　ＮＯ：１５（２）　配列識別番号　Ｎ Ｏ：１６に関する情報（ｉ）　配列の特性 （Ａ）　長さ：　アミノ酸　２１個 （Ｂ）　タイプ：　アミノ酸 （Ｄ）　トポロジｍ：　線形 （ｉ　ｉ）　分子タイプ：　ペプチド （Ｌｘ）特徴： （Ｄ）その他の情報：　アミド末端 （ｘｉ）　配列の記述：　配列識別番号　ＮＯ：１６（２）　配列識別番号　Ｎ Ｏ：１７に関する情報（ｉ）　配列の特性 （Ａ）　長さ：　アミノ酸　２１個 （Ｂ）　タイプ：　アミノ酸 （Ｄ）　トポロジｍ：　線形 （ｉｉ）　分子タイプ：　ペプチド （ｉ　ｘ）特徴： （Ｄ）その他の情報：　アミド末端 （ｘ　ｉ　）　配列の記述：　配列識別番号　ＮＯ：１７（２）　配列識別番号 　ＮＯ：１８に関する情報（ｉ）　配列の特性 （Ａ）　長さ：　アミノ酸　２１個 （Ｂ）　タイプ；　アミノ酸 （Ｄ）　トポロジｍ：　線形 （ｉｉ）　分子タイプ：　ペプチド （ｉｘ）特徴： （Ｄ）その他の情報：　アミド末端 （ｘｉ）　配列の記述；　配列識別番号　ＮＯ：１８（２）　配列識別番号　Ｎ Ｏ：１９に関する情報（ｉ）　配列の特性 （Ａ）　長さ：　アミノ酸　２１個 （Ｂ）　タイプ：　アミノ酸 （Ｄ）　トポロジー二　線形 （ｉ　ｉ）　分子タイプ：　ペプチド （ｉ　ｘ）特徴： （ＤＪその他の情報：　アミド末端 （ｘｉ）　配列の記述：　配列識別番号　ＮＯ：１９（２）　配列識別番号　Ｎ Ｏ：２０に関する情報（ｉ）　配列の特性 （Ａ）　長さ：　アミノ酸　２１個 （Ｂ）　タイプ：　アミノ酸 （Ｄ）　トポロジー：　線形 （ｉｆ）　分子タイプ：　ペプチド （ｉ　ｘ）特徴： （Ｄ）その他の情報：　アミド末端 （ｘ　ｆ　）　配列の記述：　配列識別番号　ＮＯ：　２０（２）　配列識別番 号　Ｎｏ　：　２１に関する情報（１）　配列の特性 （Ａ）　長さ：　アミノ酸　２１個 （Ｂ）　タイプ：　アミノ酸 （Ｄ）　トポロジｍ：　線形 （ｉｆ）　分子タイプ：　ペプチド （ｉ　ｘ）特徴： （Ｄ）その他の情報：　アミド末端 （ｘｆ）　配列の記述：　配列識別番号　Ｎｏ　：　２１（２）　配列識別番号 　ＮＯ：２２に関する情報（ｉ）　配列の特性 （Ａ）　長さ：　アミノ酸　２１個 （Ｂ）　タイプ：　アミノ酸 （Ｄ）　トポロジー二　線形 （ｉｆ）　分子タイプ：　ペプチド （ｉ　ｘ）特徴： （ＤＪその他の情報：　アミド末端 （ｘｆ）　配列の記述：　配列識別番号　ＮＯ：２２（２）　配列識別番号　Ｎ Ｏ：２３に関する情報（ｉ）　配列の特性 （Ａ）　長さ：　アミノ酸　２１個 （Ｂ）　タイプ：　テミノ酸 （Ｄ）　トポロジー：　線形 （ｉｆ）　分子タイプ：　ペプチド （ｉ　ｘ）特徴： （Ｄ）その他の情報：　アミド末端 （ｘｉ）　配列の記述：　配列識別番号　Ｎｏ　：　２３（２）　配列識別番号 　ＮＯ：２４に関する情報（ｉ）　配列の特性 （Ａ）　長さ−　アミノ酸　２１個 （Ｂ）　タイプ：　アミノ酸 （Ｄ）　トポロジー：　線形 （ｉｉ）　分子タイプ：　ペプチド （ｉｘ）特徴： （Ｄ）その他の情報：　アミド末端 （ｘｉ）　配列の記述：　配列識別番号　Ｎｏ　：　２４Ｓｅｒ　Ｌｙｓ　Ｐｈ ｅ　Ｇｌｙ　Ｌｙｓ　Ｌｅｕ　Ｌｅｕ　Ｓｅｒ　Ｌｙｓ　Ｐｈｅ１ｙ （２）　配列識別番号　ＮＯ：２５に関する情報（ｉ）　配列の特性 （Ａ）　長さ：　アミノ酸　２１個 （Ｂ）　タイプ：　アミノ酸 （Ｄ）　トポロジー：　線形 （ｉ　ｉ）　分子タイプ：　ペプチド （ｉｘ）特徴： （Ｄ）その他の情報：　アミド末端 （ｘｉ）　配列の記述：　配列識別番号　ＮＯ７２５（２）　配列識別番号　Ｎ Ｏ：２６に関する情報（ｉ、）　配列の特性 （Ａ）　長さ：　アミノ酸　２１個 （Ｂ）　タイプ：　アミノ酸 （Ｄ）　トポロジー二、Ｉｉｉ形 （ｉｉ）　分子タイプ：　ペプチド （Ｌｘ）特徴： （Ｄ）その他の情報：　アミド末端 （ｘ　ｉ　）　配列の記述：　配列識別番号　ＮＯ：２６Ｈｉｓ　ｌｉｅ　Ａｌ ａ　Ｇｌｙ　Ｈｉｓ　ｌｉｅ　Ａｌａ　Ｈｉｓ　ｌｉｅ　Ａｌａ（２）　配列識 別番号　ＮＯ：２７に関する情報（ｉ）　配列の特性 （Ａ）　長さ：　アミノ酸　２１個 （Ｂ）　タイプ：　アミノ酸 （Ｄ）　トポロジー−線形 （ｆｉ）　分子タイプ・　ペプチド （ｉ　ｘ）特徴： （Ｄ）その他の情報：　アミド末端 （ｘｉ）　配列の記述：　配列識別番号　ＮＯ：２７（２）　配列識別番号　Ｎ ｏ　：　２８に関する情報（ｉ）　配列の特性 （Ａ）　長さ：　アミノ酸　２１１１Ｉ（Ｂ）　タイプ：　アミノ酸 （Ｄ）　ｌ−ポロジー二　線形 （ｉｉ）　分子タイプ：　ペプチド （ｆ　ｘ）特徴： （Ｄ）その他の情報：　アミド末端 （ｘｉ）　配列の記述：　配列識別番号　Ｎｏ　：　２８１１ｅ　Ａｌａ　Ｇｌ ｙ　Ｌｙｓ　Ｉｌｅ　Ａｌａ　Ｌｙｓ　Ｉｌｅ　Ａｌａ　Ｇｌｙ（２）　配列識 別番号　ＮＯ：２９に関する情報（ｉ）　配列の特性 （Ａ）　長さ：　アミノ酸　２１個 （Ｂ）　タイプ：　アミノ酸 （Ｄ）　トポロジー−線形 （ｉｆ）　分子タイプ：　ペプチド （ｉｘ）特徴： （Ｄ）その他の情報：　アミド末端 （ｘｉ）　配列の記述二　配列識別番号　ＮＯ：２９（２）　配列識別番号　Ｎ Ｏ＋３０に関する情報（ｉ）　配列の特性 （Ａ）　長さ：　アミノ酸　２１個 （ＢＪ　タイプ：　アミノ酸 （Ｄ）　トポロジー：　線形 （ｉｆ）　分子タイプ：　ペプチド （ｉ　ｘ）特徴： （Ｄ）その他の情報：　アミド末端 （ｘｉ）　配列の記述：　配列識別番号　ＮＯ＋３０（２）　配列識別番号　Ｎ Ｏ：３１に関する情報（ｉ）　配列の特性 （Ａ）　長さ：　アミノ酸　２１個 （Ｂ）　タイプ：　アミノ酸 （Ｄ）　トポロジー：　線形 （ｉｉ）　分子タイプ：　ペプチド （ｉ　ｘ）特徴： （Ｄ）その他の情報：　アミド末端 （ｘｉ）　配列の記述：　配列識別番号　ＮＯ：３１Ｌｙｓ　Ｖａｌ　Ａｌａ　 Ｇｌｙ　Ｌｙｓ　Ｉｌｅ　Ａｌａ　Ｌｙｓ　Ｖａｌ　ＡｌａＧｌｙ　Ｌｙｓ　Ｉ ｌｅ　Ａｌａ　Ｌｙｓ　Ｖａｌ　Ａｌａ　Ｇｌｙ　１．ｙｓ　ｌ１ｅ（２）　配 列識別番号　ＮＯ：３２に関する情報（ｉ）　配列の特性 （Ａ）　長さ：　アミノ酸　２１個 （ＢＪ　タイプ：　アミノ酸 （Ｄ）　トポロジー：　線形 （ｉｆ）　分子タイプ：　ペプチド （ｉｘ、）特徴： （Ｄ）その他の情報：　アミド末端 （ｘｆ）　配列の記述：　配列識別番号　Ｎｏ　：　３２（２）　配列識別番号 　ＮＯ：３３に関する情報（ｉ）　配列の特性 （Ａ）　長さ：　アミノ酸　２１個 （Ｂ）　タイプ：　アミノ酸 （Ｄ）　トポロジー二　線形 （ｉ　ｉ）　分子タイプ：　ペプチド （ｉｘ）特徴： （Ｄ）その他の情報：　アミド末端 （ｘｉ）　配列の記述：　配列識別番号　ＮＯ：３３（２）　配列識別番号　Ｎ Ｏ：３４に関する情報（ｉ）　配列の特性 （Ａ）　長さ：　アミノ酸　２１個 （Ｂ）　タイプ：　アミノ酸 （Ｄ）　トポロジｍ：　線形 （ｉｉ）　分子タイプ：　ペプチド （ｉ　ｘ）特徴： （Ｄ）その他の情報：　アミド末端 （ｘｉ）　配列の記述二　配列識別番号　ＮＯ：３４０ｒｎ　Ｉｌｅ　Ａｌａ　 Ｇｌｙ　Ｏｒｎ　Ｉｌｅ　Ａｌａ　Ｏｒｎ　Ｉｌｅ　ＡｌａＧｌｙ　Ｏｒｎ　Ｉ ｌｅ　Ａｌａ　Ｏｒｎ　Ｉｌｅ　Ａｌａ　Ｇｌｙ　Ｏｒｎ　ｌ１ｅ（２）　配列 識別番号　ＮＯ：３５に関する情報（ｉ）　配列の特性 （Ａ）　長さ：　アミノ酸　２１個 （Ｂ）　タイプ：　アミノ酸 （Ｄ）　トポロジー：　線形 （ｉ　ｉ）　分子タイプ：　ペプチド （ｉ　ｘ）特徴： （Ｄ）その他の情報：　アミド末端 （ｘｉ）　配列の記述：　配列識別番号　ＮＯ：３５Ｌｙｓ　Ｐｈｅ　Ａｌａ　 Ｇｌｙ　Ｌｙｓ　ｌｉｅ　Ａｌａ　Ｌｙｓ　Ｐｈｅ　Ａｌａ５　１．０ Ｇｌｙ　Ｌｙｓ　Ｉｌｅ　Ａ１．ａ　Ｌｙｓ　Ｐｈｅ　Ａｌａ　Ｇｌｙ　Ｌｙｓ 　ｌ１ｅ（２）　配列識別番号　Ｎｏ　：　３６に関する情報（ｉ）　配列の特 性 （Ａ）　長さ：　アミノ酸　２１個 （ＢＪ　タイプ：　アミノ酸 （Ｄ）　トポロジー二　線形 （ｉｉ）　分子タイプ：　ペプチド （ｉ　ｘ）特徴： （Ｄ）その他の情報：　アミド末端 （ｘｉ）　配列の記述：　配列識別番号　ＮＯ：３６（２）　配列識別番号　Ｎ Ｏ：３７に関する情報（ｉ）　配列の特性 （Ａ）　長さ：　アミノ酸　２１個 （Ｂ）　タイプ：　アミノ酸 （Ｄ）　トポロジー二　線形 （ｉｆ）　分子タイプ：　ペプチド （ｉ　ｘ）特徴： （Ｄ）その他の情報：　アミド末端 （ｘｉ）　配列の記述：　配列識別番号　ＮＯ＋３７（２）　配列識別番号　Ｎ Ｏ：３８に関する情報（ｉ）　配列の特性 （Ａ）　長さ：　アミノ酸　２１個 （Ｂ）　タイプ：　アミノ酸 （Ｄ）　トポロジー：　線形 （ｉｉ）　分子タイプ：　ペプチド （ｉ　ｘ）特徴： （Ｄ）その他の情報：　アミド末端 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ｌＡｃａｄｅｗ　ｏｆ　５ｃｉｅｎｃｅｓ（Ｄ）　巻号：８４ （Ｆ）　ページ＋　５４４９−５４５３（Ｇ）　年度：　１９８７年８月 （Ｈ）　文献番号：ＵＳ　４８１０７７７（Ｉ）　出願日：　１９８７年３月４ 日（Ｊ）　発行日：　１９８９年３月７日（ｘｉ）　配列の記述：　配列識別番 号　ＮＯ：６６Ｇｌｙ　Ｉｌｅ　Ｇｌｙ　Ｌｙｓ　Ｐｈｅ　Ｌｅｕ　Ｈｉｓ　Ｓ ｅｒ　Ａｌａ　Ｌｙｓ（２）　配列識別番号　Ｎｏ　：　６７に関する情報（ｉ ）　配列の特性 （Ａ）　長さ：　アミノ酸　２２個 （Ｂ）　タイプ：　アミノ酸 （Ｄ）　トポロジー：！ｊ！形 （ｉｉ）　分子タイプ：　ペプチド （Ｌｘ）特徴： （Ａ）　名称／キー：マゲイニン　■　ペプチド（ＤＪその他の情報ニアミドま たは カルボキシル末端 （ｘ）　出典情報 （Ａ）　著者：　ザスロフ、マイケル （Ｃ）　ジャーナル：Ｐｒｏｃｅｅｄｉｎ　ｓ　ｏｆ　ｔｈｅ　Ｎａｔｉｏｎａ ｌＡｃａｄｅ＋ｎ　ｏｆ　５ｃｉｅｎｃｅｓ（Ｄ＞　巻号：８４ （Ｆ）　ページ：　５４４９−５４．５３（Ｇ）　年度：　１９８７年８月 （Ｈ）　文献番号：ＵＳ　４８１０７７７（Ｉ）　出願日：　１９８７年３月４ 日（Ｊ）　発行日：　１９８９年３月７日（ｘｉ）　配列の記述：　配列識別番 号　Ｎｏ　：　６７Ｇｌｙ　Ｉｌｅ　Ｇｌｙ　Ｌｙｓ　Ｐｈｅ　Ｌｅｕ　Ｈｉｓ 　Ｓｅｒ　Ａｌａ　Ｌｙｓ５　Ｉｎ Ｌｙｓ　Ｐｈｅ　Ｇｌｙ　１．ｙｓ　Ａｌａ　Ｐｈｅ　Ｖａｌ　Ｇ１．ｙ　Ｇｌ ｕ　ｌ１ｅ（２）　配列識別番号　Ｎｏ　：　６８に関する情報（ｉ）　配列の 特性 （Ａ）　長さ：　アミノ酸　２２個 （ＢＪ　タイプ：　アミノ酸 （Ｄ）　トポロジー二　線形 （ｆｉ）　分子タイプ：　ペプチド （ｉ　ｘ）特徴： （Ａ）　名称／キー：マゲイニン　ペプチド（Ｄ）その他の情報ニアミドまたは カルボキシル末端 （ｘ）　出典情報 （Ａ）　著者：　ザスロフ、マイケル （Ｃ）　ジャーナル＋Ｐｒｏｃｅｅｄｉｎ　ｓ　ｏｆ　ｔｔ＋ｅ　Ｎａｔｉｏｎ ａｌＡｃａｄｅｍ　ｏｆ　５ｃｉｅｎｃｅｓ（ＤＪ　巻号：８４ （Ｆ）　ベージ：　５４４９−５４５３（Ｇ）　年度：　１９８７年８月 （Ｈ）　文献番号：ＵＳ　４８１０７７７（Ｉ）　出願日：　１９８７年３月４ 日（Ｊ）　発行日：　１９８９年３月７日（ｘｉ）　配列の記述：　配列識別番 号　Ｎｏ　：　６８（２）　配列識別番号　Ｎｏ　：　６９に関する情報（ｉ） 　配列の特性 （Ａ）　長さ：　アミノ酸　２１個 （Ｂ）　タイプ：　アミノ酸 （Ｄ）　トポロジー：　線形 （ｉｉ）　分子タイプ：　ペプチド （ｉｘ）特徴： （Ａ）　名称／キー：マゲイニン　ペプチド（Ｄ）その他の情報ニアミドまたは カルボキシル末端 （ｘ）　出典情報 （Ａ）　著者：　ザスロフ、マイケル （Ｃ）　ジャーナル：Ｐｒｏｃｅｅｄｉｎ　ｓ　ｏｆ　ｔｈｅ　Ｎａｔｉｏｎａ ｌＡｃａｄｅ＋＊　ｏｆ　５ｃｉｅｎｃｅｓ（ＤＪ　拳骨二８４ （Ｆ）　ページ：　５４．４９−５４５３（Ｇ）　年度：　１９８７年８月 （Ｈ）　文献番号：ＵＳ　４８１０７７７（１）　出願日：　１９８７年３月４ 日（Ｊ）　発行日：　１９８９年３月７日（ｘｆ）　配列の記述：　配列識別番 号　ＮＯ：６９（２）　配列識別番号　Ｎｏ　：　７０に関する情報（ｉ）　配 列の特性 （Ａ）　長さ：　アミノｗ１２０個 （Ｂ）　タイプ：　アミノ酸 （Ｄ）　トポロジｍ：　線形 Ｎｉ）　分子タイプ：　ペプチド （ｉｘ）特徴： （Ａ）　名称／キー：マゲイニン　ペプチド（Ｄ）その他の情報ニアミドまたは カルボキシル末端 （ｘ）　出典情報 （Ａ）　著者：　ザスロフ、マイケル （Ｃ）　ジャーナル：Ｐｒｏｃｅｅｄｉｎ　ｓ　ｏｆ　ｔｈｅ　Ｎａｔｉｏｎａ ｌＡｃａｄｅ＋ｓ　ｏｆ　５ｃｉｅｎｃｅｓ（Ｄ）　拳骨：８４ （Ｆ）　ページ：　５４４９−５４５３（Ｇ）　年度：　１９８７年８月 （Ｈ）　文献番号：ＵＳ　４８１０７７７（Ｉ）　出願日：　１９８７年３月４ 日（Ｊ）　発行日：　１９８９年３月７日（ｘｉ）　配列の記述：　配列識別番 号　Ｎｏ　：　７０（２）　配列識別番号　ＮＯニア１に関する情報（ｉ）　配 列の特性 （Ａ）　長さ：　アミノ酸　２１個 （Ｂ）　タイプ：　アミノ酸 （Ｄ）　トポロジｍ：　線形 （ｉ、ｆ）　分子タイプ：　ペプチド （ｆｘ）特徴： （Ａ）　名称／キー：　ＰＧＬａ　ペプチド（Ｄ）その他の情報ニアミド末端 （ｘ）　出典情報 （Ａ）　著者：　ホフマン、他 （Ｃ）　ジャーナル：　ＭＥＢｏ　、１゜（ＤＪ　拳骨：　２ （Ｆ）　ページ：　７１１−７１４ （Ｇ）　年度＋　１９８３年 （Ａ）　著者：　アンドルー、他 （Ｃ）　ジャーナル：　Ｊｏｕｒｎａｌ　ｏｆ　Ｂｉｏｃｈｅｍｉｓｔｒ（Ｄ） 　拳骨：　１４９ （Ｆ）　ページ：　５３１−５３５ （Ｇ）　年度：　１９８５年 （Ａ）　著者：　ギブノン、他 （Ｃ）　ジャーナル：　Ｊ、Ｂｉｏｌ　、Ｃｈｅｍ。 (B) Registration number: 24,025 (C) Reference number: 421250-122 (ix) Communication information (A) Telephone: 201-944-1700 (B) Telefax: 201-9 94-1744 (2) Arrangement Information regarding recognition number NO:l (i) Sequence characteristics (A) Length: 21 amino acids (B) Type: Amino acids (D) Topology m: Linear (ii) Molecule type: Peptide (i x) Characteristics: (D ) Other information: Amide terminal configuration (xi) Sequence description: Sequence identification number NO: 1 (2) Information regarding sequence identification number NO: 2 (i) Sequence characteristics (A) Length: 21 amino acids (B) Type: Amino acid (D) Topology: Linear (i i) Molecule type: Bebutide (ix) Characteristics: CD) Other information: Amide terminal configuration (xi) Sequence description: Sequence identification number NO: 2 (2) Sequence identification number Information regarding N0=3 (i) Sequence properties (A,) Length: 21 amino acids (B) Type: Amino acids (D) Topology: Linear (i, i) Molecule type: Peptide (ix) Characteristics: (D> Other information: Amide terminal (x i ) Sequence description: Sequence identification number NO: 3 (2) Information regarding sequence identification number N0=4 (i) Sequence characteristics (A) Length: 21 amino acids (B) Type : Amino acid (D) Topology m: Linear (ii) Molecule type: Peptide (Lx) Characteristics: (D) Other information: Amide terminal (xi) Sequence description: Sequence identification number NO: 4 (2) Sequence identification number NO : Information about 5 (f) Sequence properties (A) Length: 21 amino acids (B) Type: Amino acids (D) Topology m: Linear (ii) Molecule type: Peptide (i x) Characteristics: (D) Other Information: Amide terminal (x i ) Sequence description: Sequence identification number NO: 5 (2) Information regarding sequence identification number NO: 6 (i) Sequence characteristics (A) Length: 21 amino acids (B) Type: Amino acids (D) Topology: Linear (ii) Molecule type: Peptide (ix) Characteristics: (D) Other information: Amide terminal (xi) Sequence description: Sequence identification number NO: 6 (2) Sequence identification number NO Information regarding Nia (i) Sequence properties (A) Length: 21 amino acids (B) Type: Amino acids (D) Topology: Linear (i, i) Molecular type; Peptide (ix) Characteristics: (D) Other information: Amide Terminal (xi) Sequence description: Sequence identification number NO Near (2) Information regarding sequence identification number NO:8 (i) Sequence characteristics (A) Length: 21 amino acids (B) Type: Amino acids (D) Topology: Linear (if) Molecule type: Peptide (Lx,) Characteristics: (D) Other information: Amide terminal (xi) Sequence description: Sequence identification number N0=8 (2) Information regarding sequence identification number NO:9 (i) Sequence characteristics (A) Length: 21 amino acids (B) Type: Amino acids (D) Topology zwa (if) Molecule type: Peptide (ix) Characteristics: (D) Other information: Amide terminal (xi) Sequence Description of: Sequence identification number NO: 9 (2) Information regarding sequence identification number NO: 10 (i) Sequence characteristics (A) Length: 21 amino acids (B) Type: Amino acid (D) Topology bilinear (if ) Molecule type: Peptide (i Characteristics (A) Length: 21 amino acids (B) Type: Amino acids (D) Topology m: Linear (ii) Molecular type: Peptide (ix) Characteristics: (D) Other information: Amide terminal (xi) Sequence Description: Sequence identification number NO: 11 (2) Information regarding sequence identification number NO: 12 (i) Sequence properties (A) Length: 21 amino acids (BJ Type: Amino acids (D) Topology: Linear (if) Molecule Type: Peptide (i ) Length: 21 amino acids (B) Type: Amino acids (D) Topology m: Linear (ii) Molecule type: Peptide N x) Characteristics: (D) Other information: Amide terminal (xi) Sequence description: Sequence identification Number NO: 13 (2) Information regarding sequence identification number NO: 14 (i) Sequence characteristics (A) Length: 21 amino acids (B) Type: Amino acids (D) Topology m: Linear (ii) Molecule type: Peptide (ix) Characteristics: (DJ and other information: Amide terminal (x i ) Sequence description: Sequence identification number NO: 14 (2) Information regarding sequence identification number NO: 15 (i) Sequence characteristics (A) Length : 21 amino acids (B) Type: Amino acid (D) Topology m: ! Q form (i, i) Molecule type: Peptide (i x) Characteristics: (D) Other information: Amide terminal (xi) Sequence description: Sequence identification number NO: 15 (2) Regarding sequence identification number NO: 16 Information (i) Sequence properties (A) Length: 21 amino acids (B) Type: Amino acids (D) Topology m: Linear (ii) Molecule type: Peptide (Lx) Characteristics: (D) Other information: Amide Terminal (xi) Sequence description: Sequence identification number NO: 16 (2) Information regarding sequence identification number NO: 17 (i) Sequence characteristics (A) Length: 21 amino acids (B) Type: Amino acids (D) Topology m: Linear (ii) Molecule type: Peptide (ix) Characteristics: (D) Other information: Amide terminal (x i) Sequence description: Sequence identification number NO: 17 (2) Regarding sequence identification number NO: 18 Information (i) Sequence properties (A) Length: 21 amino acids (B) Type: Amino acids (D) Topology m: Linear (ii) Molecular type: Peptide (ix) Characteristics: (D) Other information: Amide terminal (xi) Sequence description; Sequence identification number NO: 18 (2) Information regarding sequence identification number NO: 19 (i) Sequence characteristics (A) Length: 21 amino acids (B) Type: Amino acids (D) Topology Bilinear (i i) Molecule type: Peptide (i x) Characteristics: (DJ and other information: Amide terminal (xi) Sequence description: Sequence identification number NO: 19 (2) Information regarding sequence identification number NO: 20 ( i) Sequence properties (A) Length: 21 amino acids (B) Type: Amino acids (D) Topology: Linear (if) Molecule type: Peptide (i x) Characteristics: (D) Other information: Amide terminal (x f) Sequence description: Sequence identification number NO: 20 (2) Sequence identification number Information regarding No. 21 (1) Sequence characteristics (A) Length: 21 amino acids (B) Type: Amino acids (D) Topology m: Linear (if) Molecule type: Peptide (i x) Characteristics: (D) Other information: Amide terminal (xf) Sequence description: Sequence identification number No: 21 (2) Information regarding sequence identification number No: 22 (i) Sequence characteristics (A) Length: 21 amino acids (B) Type: Amino acid (D) Topology bilinear (if) Molecule type: Peptide (ix) Characteristics: (DJ and other information: Amide terminal (xf) Sequence description: Sequence identification number NO: 22 (2) Sequence identification number NO: Information regarding 23 (i) Sequence properties (A) Length: 21 amino acids (B) Type: Temino acid (D) Topology: Linear (if) Molecule type: Peptide (i x) Characteristics: (D) Other information : Amide terminal (xi) Sequence description: Sequence identification number: 23 (2) Information regarding sequence identification number No. 24 (i) Sequence characteristics (A) Length - 21 amino acids (B) Type: Amino acids (D ) Topology: Linear (ii) Molecule type: Peptide (ix) Characteristics: (D) Other information: Amide terminal (xi) Sequence description: Sequence identification number No: 24Ser Lys Ph e Gly Lys Leu Leu Ser Lys Phely (2 ) Information regarding sequence identification number NO: 25 (i) Sequence characteristics (A) Length: 21 amino acids (B) Type: Amino acids (D) Topology: Linear (i i) Molecule type: Peptide (ix) Characteristics: ( D) Other information: Amide terminal (xi) Sequence description: Sequence identification number NO725 (2) Information regarding sequence identification number NO:26 (i,) Sequence characteristics (A) Length: 21 amino acids (B) Type: Amino acid (D) Topology II, form III (ii) Molecule type: Peptide (Lx) Characteristics: (D) Other information: Amide terminal (xi) Sequence description: Sequence identification number NO: 26His lie Al a Gly His lie Ala His lie Ala (2) Sequence recognition Information regarding separate number NO: 27 (i) Sequence characteristics (A) Length: 21 amino acids (B) Type: Amino acids (D) Topology - linear (fi) Molecule type/peptide (ix) Characteristics: (D) Other information: Amide terminal (xi) Sequence description: Sequence identification number NO: 27 (2) Information regarding sequence identification number NO: 28 (i) Sequence characteristics (A) Length: Amino acid 2111I (B) Type: Amino acid (D) l-Pology Bilinear (ii) Molecule type: Peptide (f x) Characteristics: (D) Other information: Amide terminal (xi) Sequence description: Sequence identification number: 2811e Ala Gly Lys Ile Ala Lys Ile Ala Gly (2) Sequence recognition Information regarding separate number NO: 29 (i) Sequence characteristics (A) Length: 21 amino acids (B) Type: Amino acids (D) Topology - linear (if) Molecule type: Peptide (ix) Characteristics: (D) Others Information on: Amide terminal (xi) Sequence description 2 Sequence identification number NO: 29 (2) Information on sequence identification number NO+30 (i) Sequence characteristics (A) Length: 21 amino acids (BJ Type: amino acids (D ) Topology: Linear (if) Molecule type: Peptide (i i) Sequence properties (A) Length: 21 amino acids (B) Type: Amino acids (D) Topology: Linear (ii) Molecular type: Peptide (ix) Characteristics: (D) Other information: Amide terminal (xi ) Sequence description: Sequence identification number NO: 31Lys Val Ala Gly Lys Ile Ala Lys Val AlaGly Lys I le Ala Lys Val Ala Gly 1.ys l1e(2) Arrangement Information regarding column identification number NO: 32 (i) Sequence characteristics (A) Length: 21 amino acids (BJ type: Amino acid (D) Topology: Linear (if) Molecule type: Peptide (ix,) Characteristics: (D) Other information: Amide terminal (xf) Sequence description: Sequence identification number No: 32 (2) Information regarding sequence identification number No: 33 (i) Sequence characteristics (A) Length: 21 amino acids (B) Type: Amino acid (D) Topology bilinear (i i) Molecule type: Peptide (ix) Characteristics: (D) Other information: Amide terminal (xi) Sequence description: Sequence identification number NO: 33 (2) Sequence identification number N O :34 information (i) Sequence properties (A) Length: 21 amino acids (B) Type: Amino acids (D) Topology m: Linear (ii) Molecule type: Peptide (i x) Characteristics: (D) Other Information: Amide terminal (xi) Sequence description 2 Sequence identification number NO: 340rn Ile Ala Gly Orn Ile Ala Orn Ile AlaGly Orn I le Ala Orn Ile Ala Gly Orn l1e (2) Information regarding sequence identification number NO: 35 ( i) Sequence properties (A) Length: 21 amino acids (B) Type: Amino acids (D) Topology: Linear (ii) Molecular type: Peptide (ix) Characteristics: (D) Other information: Amide terminal (xi) Sequence description: Sequence identification number NO: 35Lys Phe Ala Gly Lys lie Ala Lys Phe Ala5 1.0 Gly Lys Ile A1.a Lys Phe Ala Gly Lys l1e (2) Information regarding sequence identification number No: 36 (i) Sequence of Special (A) Length: 21 amino acids (BJ Type: Amino acids (D) Topology bilinear (ii) Molecule type: Peptide (i x) Characteristics: (D) Other information: Amide terminal (xi) Sequence description: Sequence identification number NO: 36 (2) Information regarding sequence identification number NO: 37 (i) Sequence characteristics (A) Length: 21 amino acids (B) Type: Amino acids (D) Topology bilinear (if) Molecule type : Peptide (ix) Characteristics: (D) Other information: Amide terminal (xi) Sequence description: Sequence identification number NO+37 (2) Information regarding sequence identification number NO:38 (i) Characteristics of the sequence (A) Length S: 21 amino acids (B) Type: Amino acids (D) Topology: Linear (ii) Molecule type: Peptide (i x) Characteristics: (D) Other information: Amide terminal (xi) Sequence description: Sequence identification number No. : 38Lys Ile Al a Gly Lys Nle Ala Lys Ile Ala (2) Sequence recognition Information regarding separate number NO: 39 (i) Sequence characteristics (A) Length: 21 amino acids (B) Type: Amino acids (D) Topology bilinear (ii) Molecular type 2 Peptide (i x) Characteristics (D) Others Information on: Amide terminal (xi) Sequence description: Sequence identification number NO: 39 (2) Information on sequence identification number NO: 40 (i) Sequence characteristics (A) Length: 21 amino acids (B) Type: Amino acid (D) Topology: Linear (ii) Molecule type: Peptide (ix) Characteristics: (D) Other information: Amide terminal (xi) Sequence description: Sequence identification number: 401a (2) Sequence identification number: Information on 41 (f) Sequence properties (A) Length: 21 amino acids (B) Type: Amino acids (D) Topology II, form Ii (ii) Molecule type: Peptide (ix) Characteristics: (D) Other information : Amide terminal, Xaa is aminophenylalanine (xi) Sequence description: Sequence identification number NO: 41 (2) Information regarding sequence identification number NO+42 (i) Sequence characteristics (A) Length: 21 amino acids (E) Type : Amino acid (D) Topology m: Linear (ii) Molecule type: Peptide (ix) Characteristics: (D) Other information: Amide terminal, Xaa is aminophenylalanine (xi) Sequence description: Sequence identification number NO: 42Gly Xaa Ila Ala Lys Tie A], a Gly Xaa Ile Ala (2) Information regarding sequence identification number NO: 43 (i) Sequence characteristics (A) Length: 21 amino acids (B) Type: Amino acids (D) Topology bilinear ( ii) Molecule type: Peptide (Lx) Characteristics: (D) Other information: Amide terminal (xi) Sequence description: Sequence identification number NO: 43 (2) Information regarding sequence identification number NO: 44 (i) Sequence Characteristics (A) Length: 21 amino acids (B) Type: Amino acids (D) Topology bilinear (i i) Molecule type: Peptide (ix,) Characteristics: (D) Other information: Amide terminal (xi) Sequence Description: Sequence identification number NO: 44 (2) Information regarding sequence identification number NO: 45 (i) Sequence properties (A) Length: 21 amino acids (B) Type: Amino acids (D) Topology II! Form (ii) Molecule type: Peptide (ix) Characteristics: (D) Other information: Amide terminal (xi) Sequence description: Sequence identification number NO: 451a (2) Information regarding sequence identification number NO: 46 (i) Sequence Properties of (A) Length: 21 amino acids (B) Type: Amino acids (D) Topology: #! Form (ii) Molecule type: Peptide (ix) Characteristics: (D) Other information: Amide terminal (xi) Sequence description: Sequence identification number NO: 46Gly Nle Ile Ala Lys Il, e A1. a Gly Lys l1e (2) Sequence identification Information regarding separate number NO+47 lf) Sequence characteristics (A) Length: 21 amino acids (B) Type: Amino acids (D) Topology: Is form (ii) Molecule type: Peptide (fx) Characteristics: (D) Other information : Amide terminal (xi) Sequence description: Sequence identification number No: 47G1. y Nva I le Ala Lys Ile Ala Gly Lys l1e (2) Information regarding sequence identification number NO: 48 (i) Sequence characteristics (A) Length: 21 amino acids (BJ type: Amino acids (D) Topology: Linear (if ) Molecule type: Peptide (ix,) Characteristics: (D) Other information: Amide terminal (xi) Sequence description: Sequence identification number NO: 48 (2) Information regarding sequence identification number NO: 49 (i) Sequence Properties (A) Length: 21 amino acids (B) Type: Amino acids (D) Topology m: Linear (ii) Molecular type: Peptide (i, x) Characteristics: (D) Other information: Amide terminal (xi) Sequence Description of: Sequence identification number NO: 49la (2) Information regarding sequence identification number No: 50 (i) Characteristics of the sequence (A) Length: 21 amino acids (B) Type: amino acid CD) I-topology bilinear (ii ) Molecule type: Peptide (i x) Characteristics: (D) Other information: Amide terminal (xi) Sequence description: Sequence identification number No: 50Lys Ile Al a Gly Lys Nle A1. a Lys Ile AlaGly Or n Nle Ala Lys lie Ala Gly Lys N1e (2) Information regarding sequence identification number NO: 51 (i) Sequence characteristics (A) Length: 21 amino acids (BJ Type: Amino acids (D) Topology: Linear (if) Molecule type: Peptide (i x) Characteristics: (D) Other information: Amide terminal (xi) Sequence description: Sequence identification number N0=51Lys Met Ala Ser Lys Ala Gly Lys Ile AlaGly Lys I le Ala Lys Val Ala Leu Lys Ala (2) Information regarding sequence identification number NO:52 (i) Sequence characteristics (A) Length: 21 amino acids (B) Type: Amino acids (D) Topology: Linear (it) Molecule type: Peptide (Lx) Characteristics: (DJ and other information: Amide terminal (xi) Sequence description: Sequence identification number NO: 52 (2) Information regarding sequence identification number NO: 53 (i) Sequence characteristics (A) Length: 21 amino acids (B) Type: Amino acid (D) Topology bilinear (ii) Molecule type: Peptide (f x) Characteristics: CD) Other information: Amide terminal (xi) Sequence description: Sequence identification number NO: 53eu ( 2) Information regarding sequence identification number No.: 54 (i) Sequence characteristics (A) Length: 21 amino acids (B) Type: Amino acids (D) Tobological bilinear (ii) Molecule type: Peptide (ix) Characteristics : (D) Other information: Amide terminal (xi) Sequence description: Sequence identification number No: 54 (2) Information regarding sequence identification number No: 55 (i) Sequence characteristics (A) Length: 21 amino acids (B) Type: Amino acid (D) Topology m: Linear (ii) Molecule type: Peptide (ix) Characteristics: (D) Other information: Amide terminal (xi) Sequence description; Sequence identification number No: 55Gly Lys rl e Ala Lys Val Ala Leu Lys Ala Leu (2) Information regarding sequence identification number NO: 56 (i) Sequence characteristics (A) Length: 21 amino acids (B) Type: Amino acids (D) Topology m: Linear (i i) Molecule type: Peptide (ix) Characteristics: (D) Other information: Amide terminal, Xaa is aminophenylalanine (xL) Sequence description: Sequence identification number No: 56 (2) Regarding sequence identification number No: 57 Information (i) Sequence properties (A) Length: 21 amino acids (B) Type: Amino acids (D) Topology - linear (ii) Molecule type: Peptide (ix) Characteristics: (D) Other information: Amide terminal ( x i) Sequence description: Sequence identification number: 57la (2) Information regarding sequence identification number: 58 (i,) Sequence characteristics (A) Length: 21 amino acids CB type: Amino acids (D) Topology 2 Linear (ii) Molecule type: Peptide (i x) Characteristics: (D) Other information: Amide terminal (xf) Sequence description: Sequence identification number NO: 581, ys Tie Ala Gly Lys Ile Ala Lys lie Ala (2) Sequence identification number NO: 59# Related information (i) Sequence characteristics (A) Length: 21 amino acids (B) Type: Amino acids (D) Topology m: Linear (ii) Molecule type: Peptide (Lx) Characteristics : (D) Other information: Amide terminal (xi) Sequence description: Sequence identification number NO: 59Lys He Ala Gly Lys Ile Ala Lys Ile AlaGly Lys I le Ala Lys lie A1. a Gly Ala 11e (2) Information regarding column identification number NO: 60 (i) Sequence characteristics (A) Length: 21 amino acids (B type: Amino acid (D) Topology: Linear 1fi) Molecule type: Peptide (ix) Characteristics: (D) Others Information on: Amide terminal (Xl) Sequence description: Sequence identification number No: 60 (2) Information on sequence identification number No: 61 (i) Sequence characteristics (A) Length: 21 amino acids CB) Type: Amino acids ( D) Topology: Linear (ii) Molecule type: Peptide (ix) Features: CD) Other information: Amide terminal (xi) Sequence description: Sequence identification number NO: 61 (2) Information regarding sequence identification number NO: 62 (i) Sequence properties (A) Length: 21 amino acids (B) Type: Amino acids (D) Topology: Linear (ii) Molecule type: Peptide (i x) Characteristics: (D) Other information: Amide terminal ( xi) Sequence description: Sequence identification number NO: 62 (2) Information regarding sequence identification number NO+63 (i) Sequence characteristics (A) Length: 21 amino acids (BJ Type: Amino acids (D) Topology m: Linear (i i) Molecule type: Peptide (i ) Sequence properties (A) Length: 21 amino acids (B) Type: Amino acids (D) Topology: Linear (if) Molecular type: Peptide (ix) Characteristics: (D) Other information: Amide terminal (xi) Sequence Description of: Sequence identification number No: 64 (2) Information regarding sequence identification number No: 65 (i) Sequence characteristics (A) Length: 23 amino acids (BJ Type: Amino acids (D) Topology m: Linear (if) Molecule type: Peptide (fx) Characteristics: (A) Name/Key: Magainin I Peptide (D) Other information or carboxyl terminal (x) Source information (A) Author: Zaslov, Michael (C) Journal: Procedures of the National Academy of Sciences (D) Volume: 84 (F) Page: 5449-5453 (G) Year: August 1987 (l) Document number: US 48.10777 (I) Application date: March 4, 1987 (J) Publication date: March 7, 1989 (xf) Sequence description: Sequence identification Separate number NO: 65 (2) Information regarding sequence identification number NO: 66 (i) Arrangement Characteristics of the sequence (A) Length: 23 amino acids (B) Type: Amino acid (D) Topology bilinear (ii) Molecule type: Peptide (f, x) Characteristics: (A) Name/Key: Magainin peptide (D ) Other information Near Midma or carboxyl terminal (x) Source information (A) Author: Zaslov, Michael (C) Journal: Procedures of the National Academy of Sciences (D) Volume: 84 (F) Pages + 5449-5453 (G) Year: August 1987 (H) Document number: US 4810777 (I) Application date: March 4, 1987 (J) Publication date: March 7, 1989 (xi) Sequence description: Sequence identification number No.: 66Gly Ile Gly Lys Phe Leu His S er Ala Lys (2) Sequence identification number No: Information regarding 67 (i) Sequence characteristics (A) Length: 22 amino acids (B) Type: Amino acids (D) Topology :! j! Form (ii) Molecule type: Peptide (Lx) Characteristics: (A) Name/Key: Magainin Peptide (DJ and other information or carboxyl terminus (x) Source information (A) Author: Zaslov, Michael (C) Journal: Procedures of the National Academy of Sciences (D> Volume: 84 (F) Page: 5449-54.53 (G) Year: August 1987 (H) Document number: US 4810777 (I) Application date: March 4, 1987 (J) Publication date: March 7, 1989 (xi) Sequence description: Sequence identification number No.: 67Gly Ile Gly Lys Phe Leu His Ser Ala Lys5 In Lys Phe Gly 1. ys Ala Phe Val G1. y Glu l1e (2) Information regarding sequence identification number No. 68 (i) Sequence characteristics (A) Length: 22 amino acids (BJ Type: Amino acids (D) Topology bilinear (fi) Molecule type: Peptide (i x) Characteristics: (A) Name/Key: Magainin Peptide (D) Other information Niamide or carboxyl terminus (x) Source information (A) Author: Zaslov, Michael (C) Journal + Proceeding of 5 Sciences (DJ) Volume: 84 (F) Page: 5449-5453 (G) Year: August 1987 (H) Document number: US 4810777 (I) Application date: March 4, 1987 (J) Publication date: March 1989 Month 7th (xi) Sequence description: Sequence identification number No.: 68 (2) Information regarding sequence identification number: 69 (i) Sequence characteristics (A) Length: 21 amino acids (B) Type: Amino acids (D) Topology: Linear (ii) Molecule type: Peptide ( ix) Characteristics: (A) Name/Key: Magainin Peptide (D) Other information Niamide or carboxyl terminus (x) Source information (A) Author: Zaslov, Michael (C) Journal: Procedures of the Nation Acade+* of 5 sciences (DJ Kenkouji 84 (F) Pages: 54.49-5453 (G) Year: August 1987 (H) Document number: US 4810777 (1) Application date: March 4, 1987 (J) Publication date: March 7, 1989 (xf) Sequence description: Sequence identification number No.: 69 (2) Information regarding sequence identification number No.: 70 (i) Arrangement Characteristics of the sequence (A) Length: 120 amino acids (B) Type: Amino acid (D) Topology m: Linear Ni) Molecule type: Peptide (ix) Characteristics: (A) Name/key: Magainin Peptide (D) Other Information Niamide or Carboxyl Terminal (x) Source Information (A) Author: Zaslov, Michael (C) Journal: Proceedings of the National Academy of Sciences (D) Fist: 84 (F) Pages: 5449-5453 (G) Year: August 1987 (H) Document number: US 4810777 (I) Application date: March 4, 1987 (J) Publication date: March 7, 1989 (xi) Sequence description: Sequence identification number No.: 70 (2) Sequence identification number Information regarding NO Near 1 (i) Arrangement Characteristics of the sequence (A) Length: 21 amino acids (B) Type: Amino acids (D) Topology m: Linear (i, f) Molecule type: Peptide (fx) Characteristics: (A) Name/Key: PGLa Peptide (D )Other information Niamide terminus (x) Source information (A) Author: Hoffman, et al. (C) Journal: MEBo, 1° (DJ Fist bone: 2 (F) Pages: 711-714 (G) Year + 1983 (A ) Author: Andrew, et al. (C) Journal: Journal of Biochemistr (D) Fist: 149 (F) Pages: 531-535 (G) Year: 1985 (A) Author: Givenon, et al. (C) Journal: J. Biol, Chem.

（ＤＪ　拳骨：　２６１ （Ｆ）　ページ：　５３４１−５３４９（Ｇ）　年度：　１９８６年 （Ａ）　著者：　ジョヴアンニー二、他（Ｃ）　ジャーナル：　Ｂｉｏｃｈｅｍ 　Ｊ。(DJ fist bone: 261 (F) Page: 5341-5349 (G) Year: 1986 (A) Author: Giovanni, et al. (C) Journal: Biochem J.

（ＤＪ　拳骨：　２４３ （Ｆ）　ページ：　１１３−１２０ （Ｇ）　年度：　１９８７年 （ｘｉ）　配列の記述：　配列識別番号　ＮＯニア１Ｇｌｙ　１４ｅｔ　Ａｌａ 　Ｓｅｒ　Ｌｙｓ　Ａｌａ　Ｇｌｙ　Ａｌａ　Ｉｌｅ　ＡｌａＧｌｙ　Ｌｙｓ　 Ｉｌｅ　Ａｌａ　Ｌｙｓ　Ｖａｌ、　Ａｌａ　Ｌｅｕ　Ｌｙｓ　Ａｌａ　Ｌｅｕ （２）　配列識別番号　ＮＯニア２に関する情報（ｉ）　配列の特性 （Ａ）　長さ：　アミノ酸　２５個 （ＢＪ　タイプ：　アミノ酸 （Ｄ）　トポロジｍ：　線形 （１１）　分子タイプ：　ペプチド （ｉ　ｘ）特徴： （Ａ）　名称／キー：　ＰＧＬａ　ペプチド（ＤＪその他の情報ニアミド末端 （ｘ）　出典情報 （Ａ）　著者：　ホフマン、他 （Ｃ）　ジャーナル：　ＭＥＢＯＪ。(DJ fist bone: 243 (F) Page: 113-120 (G) Year: 1987 (xi) Sequence description: Sequence identification number NO Near 1 Gly 14et Ala Ser　Lys　Ala　Gly　Ala　Ile　AlaGly　Lys Ile Ala Lys Val, Ala Leu Lys Ala Leu (2) Information regarding the array identification number NO Near 2 (i) Characteristics of the array (A) Length: 25 amino acids (BJ type: Amino acid (D) Topology m: Linear (11) Molecule type: Peptide (ix) Features: (A) Name/Key: PGLa peptide (DJ and other information near-amide terminal (x) Source information (A) Author: Hoffman, et al. (C) Journal: MEBOJ.

（Ｄ）　拳骨：　２ （Ｆ）　ページ：　７１１−７１４ （Ｇ）　年度：　１９８３年 （Ａ）　著者：　アンドルー、他 （Ｃ）　ジャーナル：　Ｊｏｕｒｎａｌ　ｏｆ　Ｂｉｏｃｈｅ＋ｗｉｓｔｒ（Ｄ ）　拳骨：　１４９ （Ｆ）　ページ：　５３１−５３５ （Ｇ）　年度：　１９８５年 （Ａ）　著者：　ギブノン、他 （Ｃ）　ジャーナル：　Ｊ、Ｂｉｏｌ　、Ｃｈｅｓ。(D) Fist bone: 2 (F) Page: 711-714 (G) Year: 1983 (A) Author: Andrew, et al. (C) Journal: Journal of Bioche+wistr(D ) Fist bone: 149 (F) Page: 531-535 (G) Year: 1985 (A) Author: Givenon, et al. (C) Journal: J, Biol, Ches.

（Ｄ）　拳骨：　２６１ （Ｆ）　ページ：　５３４１−５３４９（Ｇ）　年度：　１９８６年 （Ａ）　著者：　ジョヴアンニー二、他（Ｃ）　ジャーナル：　Ｂｉｏｃｈｅｍ 　Ｊ。(D) Fist bone: 261 (F) Page: 5341-5349 (G) Year: 1986 (A) Author: Giovanni, et al. (C) Journal: Biochem J.

（Ｄ）　拳骨：　２４３ （Ｆ）　ページ：　１１３−１２０ （Ｇ）　年度：　１９８７年 （ｘｉ）　配列の記述：　配列識別番号　ＮＯ：　７２Ｇｌｙ　Ｔｒｐ　Ａｌａ 　Ｓｅｒ　Ｌｙｓ　Ｉｌｅ　Ｇｌｙ　Ｇｌｎ　Ｔｈｒ　ＬｅｕＧｌｙ　Ｌｙｓ　 Ｉｌｅ　Ａｌａ　Ｌｙｓ　Ｖａｌ　Ｇｌｙ　Ｌｅｕ　Ｌｙｓ　ＧｌｕＬｅｕ　Ｉ ｌｅ　Ｇｌｎ　Ｐｒｏ　Ｌｙｓ（２）　配列識別番号　Ｎｏ　：　７３に関する 情報（ｉ）　配列の特性 （Ａ）長さ：　アミノ酸　２７個 （Ｂ）タイプ：アミノ酸 （Ｄ）トポロジー二線形 （ｉｆ）　分子タイプ　：ペプチド （ｉ　ｘ）特徴： （Ａ）名称／キーワード：ＣＰＦ　ペプチド（Ｄ）その他の情報ニアミドまたは カルボキシル末端（ｘ）　出典情報 （Ａ）　著者　：　リヒター、　Ｋ、：　エフ力°−，Ｒ，，クライル（Ｄ）拳 骨　：２６１ （Ｆ）ページ　：　３６７６−３６８０（Ｇ）年度　：　１９８６ （Ａ）著者　：苦杯、Ｔ、；　加藤、Ｈ８；橘、ｓ。(D) Fist bone: 243 (F) Page: 113-120 (G) Year: 1987 (xi) Sequence description: Sequence identification number NO: 72Gly Trp Ala Ser Lys Ile Gly Gln Thr LeuGly Lys Ile Ala Lys Val Gly Leu Lys GluLeu I Regarding le Gln Pro Lys (2) Sequence identification number No: 73 Information (i) Array characteristics (A) Length: 27 amino acids (B) Type: Amino acid (D) Topology bilinear (if) Molecule type: Peptide (ix) Features: (A) Name/Keyword: CPF peptide (D) Other information nearamide or Carboxyl terminal (x) Source information (A) Author: Richter, K: F Power °-, R,, Kreil (D) Fist Bone: 261 (F) Page: 3676-3680 (G) Year: 1986 (A) Author: Kurugai, T; Kato, H8; Tachibana, s.

（Ｃ）文献名称：　Ｎｕｃｌｅｉｃ　Ａｃ１ｄｓ　Ｒｅ５ｅａｒｃｈ（Ｄ）拳骨 　：１３ （Ｆ）ページ　：　１８１７−１８２８（Ｇ）年度　：　１９８５ （Ｄ）　拳骨　：２６１ （Ｆ）　ページ　：　５３４１−５３４９（Ｇ）　年度　：　１９８６ （Ｈ）　文献番号：　ＷＯ９０１０４４０７（１）　出願日　：１９８９年１０ 月１６日（Ｊ）　発行日　：１．９９０年　５月　３日（ｘｉ）　配列の記述： 　配列識別番号　Ｎｏ　：　７３（２）　配列識別番号　Ｎｏ　：　７４に関す る情報（ｉ）　配列の特性 （Ａ）長さ：　アミノ酸　２７個 （Ｂ）タイプ：アミノ酸 （Ｄ）トポロジー：線形 （ｉｆ）　分子タイプ　；ペプチド （ｉｘ）特徴： （Ａ）名称／キーワード°：　ＣＰＦ　ペプチド（Ｄ）その他の情報ニアミドま たはカルボキシル末端（ｘ）　出典情報 （Ａ）　著者　：　リヒター、　に、：　エフ＆’−，Ｒ，；　クライル（Ｃ） 文献名称：　Ｊ、　Ｂｉｏｌ、　Ｃｈｅ＋＋（Ｄ）拳骨　二　２６１ （Ｆ）ページ　：　３６７６−３６８０（Ｇ）年度　：　１．９８６ （Ａ）著者　：苦杯、Ｔ、；　加藤、Ｈ１；橘、Ｓ。(C) Document name: Nucleic Ac1ds Re5earch (D) Fist bone :13 (F) Page: 1817-1828 (G) Year: 1985 (D) Fist bone: 261 (F) Page: 5341-5349 (G) Year: 1986 (H) Document number: WO90104407(1) Application date: October 1989 May 16th (J) Publication date: 1.990 May 3rd (xi) Sequence description: Regarding sequence identification number No.: 73 (2) Sequence identification number No.: 74 Information (i) Array characteristics (A) Length: 27 amino acids (B) Type: Amino acid (D) Topology: Linear (if) Molecule type; Peptide (ix) Features: (A) Name/Keyword °: CPF Peptide (D) Other information Near Midoma or carboxyl terminal (x) Source information (A) Author: Richter, Ni,: F&’-,R,; Kreil (C) Document name: J, Biol, Che++ (D) Fist bone 2 261 (F) Page: 3676-3680 (G) Year: 1.986 (A) Author: Kurugai, T; Kato, H1; Tachibana, S.

（Ｃ）文献名称：　Ｎｕｃｌｅｉｃ　Ａｃ１ｄｓ　Ｒｅ５ｅａｒｃｈ（Ｄ）拳骨 　：１３ （Ｆ）ページ　：　１８１．７−１８２８ＣＧ）年度　：　１９８５ （Ｃ）　文献名称：　Ｊ、　Ｂｉｏｌ、　Ｃｈｅ＋＋＋。(C) Document name: Nucleic Ac1ds Re5earch (D) Fist bone :13 (F) Page: 181.7-1828CG) Year: 1985 (C) Literature name: J, Biol, Che+++.

（Ｄ）　拳骨　：２６１ （Ｆ）　ページ　：　５３４１−５３４９（Ｇ）　年度　：　１９８６ （Ｈ）　文献番号：　ＷＯ９０１０４４０７（Ｉ）　出願日　：１９８９年１０ 月１６日（Ｊ）　発行日　：１９９０年　５月　３日（ｘ　ｉ　）　配列の記述 ：　配列識別番号　Ｎｏ　：　７４Ｌｅｕ　Ｇａｙ　Ｇｌｙ　Ａｌａ　Ｐｒｏ　 Ｇｉｎ　Ｇｉｎ（２）　配列識別番号　ＮＯニア５に関する情報（ｉ）　配列の 特性 （Ａ）長さ：　アミノｌ！　２７個 （Ｂ）タイプ：アミノ酸 （Ｄ）トポロジー二線形 （ｉｉ）　分子タイプ　：ペプチド （ｉ　ｘ）特徴： （Ａ）名称／キーワード：　ＣＰＦ　ペプチド（ＤＪその他の情報ニアミドまた はカルボキシル末端（ｘ）　出典情報 （Ａ）　著者　：　−几ター、　Ｋ、；　エフｈ−，Ｒ，、クライル（Ｄ）拳骨 　：２６１ （Ｆ）ページ　：　３６７６−３６８０（Ｇ）年度　：　１９８６ （Ａ）著者　：若株、Ｔ、；　加藤、Ｈ１；橘、Ｓ。(D) Fist bone: 261 (F) Page: 5341-5349 (G) Year: 1986 (H) Document number: WO90104407 (I) Application date: October 1989 May 16, 1990 (J) Publication date: May 3, 1990 (x i) Array description : Sequence identification number No: 74Leu Gay Gly Ala Pro Gin Gin (2) Sequence identification number Information regarding NO Near 5 (i) Sequence Characteristic (A) Length: Amino l! 27 pieces (B) Type: Amino acid (D) Topology bilinear (ii) Molecule type: Peptide (ix) Features: (A) Name/Keyword: CPF Peptide (DJ and other information is the carboxyl terminal (x) Source information (A) Author: - Kenta, K,; Fh-, R,, Kreil (D) Fist bones :261 (F) Page: 3676-3680 (G) Year: 1986 (A) Author: Wakagata, T; Kato, H1; Tachibana, S.

（Ｃ）文献名称：　Ｎｕｃｌｅｉｃ　Ａｃ１ｄｓ　Ｒｅ５ｅａｒｃｈ（Ｄ）拳骨 　：１３ （Ｆ）ページ　：　１８１７−１８２８（Ｇ）年度　：　１９８５ （Ｃ）　文献名称：　Ｊ、　Ｂｉｏｌ、　Ｃｈｅｗ。(C) Document name: Nucleic Ac1ds Re5earch (D) Fist bone :13 (F) Page: 1817-1828 (G) Year: 1985 (C) Literature name: J, Biol, Chew.

（Ｄ）　拳骨　：２６１ （Ｆ）　ページ　：　５３４１−５３４９（Ｇ）　年度　：　１９８６ （Ｈ）　文献番号：　ＷＯ９０１０４４０７ＣＩ）　出願日　：１９８９年１０ 月１６日（Ｊ）　発行日　：１９９０年　５月　３日（ｘ　ｉ）　配列の記述： 　配列識別番号　Ｎｏ　：　７５Ｌｙｓ　ＡＪａ　Ｇｌｙ　Ｌｅｕ　Ｌｙｓ　ｌ ｉｅ　Ｇｌｙ　Ｔｈｒ　Ｈｉｓ　ＰｈｅＬｅｕ　Ｇｌｙ　Ｇｌｙ　Ａｌａ　Ｐｒ ｏ　Ｇｌｎ　Ｇｉｎ（２）　配列識別番号　ＮＯニア６に関する情報（ｉ）　配 列の特性 （Ａ）長さ：　アミノ酸　２７個 （Ｂ）タイプ：アミノ酸 （Ｄ）トポロジー二線形 （ｉｉ）　分子タイプ　：ペプチド （ｉ　ｘ）特徴： （Ａ）名称／キーワー）−：ＣＰＦ　ペプチド（Ｄ）その他の情報ニアミドまた はカルボキシル末端（ｘ）　出典情報 （Ａ）　著者　：　リヒター、　Ｋ、：　エフｂ″−１Ｒｏ；　クライル（Ｃ） 文献名称：　Ｊ、　Ｂｊｏｌ、　Ｃｈｅ＋ｍ。(D) Fist bone: 261 (F) Page: 5341-5349 (G) Year: 1986 (H) Document number: WO90104407CI) Application date: October 1989 May 16th (J) Publication date: May 3rd, 1990 (xi) Sequence description: Sequence identification number No: 75Lys AJa Gly Leu Lys l ie Gly Thr His PheLeu Gly Gly Ala Pr o Gln Gin (2) Sequence identification number NO Near 6 information (i) Arrangement Column characteristics (A) Length: 27 amino acids (B) Type: Amino acid (D) Topology bilinear (ii) Molecule type: Peptide (ix) Features: (A) Name/Keyword) -: CPF Peptide (D) Other information Niamide or is the carboxyl terminal (x) Source information (A) Author: Richter, K.: Fb″-1Ro; Kreil (C) Literature name: J, Bjol, Che+m.

（Ｄ）拳骨　：２６１ （Ｆ）ページ　：　３６７６−３６８０（Ｇ）年度　：　１９８６ （Ａ）著者　：若株、Ｔ、；　加藤、Ｈ１；橘、Ｓ。(D) Fist bone: 261 (F) Page: 3676-3680 (G) Year: 1986 (A) Author: Wakagata, T; Kato, H1; Tachibana, S.

（Ｃ）文献名称：　Ｎｕｃｌｅｉｃ　Ａｃ１ｄｓ　Ｒｅ５ｅａｒｃｂ（Ｄ）拳骨 　：１３ （Ｆ）ページ　：　１８１７−１８２８（Ｇ）年度　：　１９８５ （Ｃ）　文献名称：　Ｊ、　Ｂｉｏｌ、　Ｃｈｅｗ。(C) Document name: Nucleic Ac1ds Re5earcb (D) Fist bone :13 (F) Page: 1817-1828 (G) Year: 1985 (C) Literature name: J, Biol, Chew.

（Ｄ）　拳骨　：２６１ （Ｆ）　ページ　：　５３４１−５３４９（Ｇ）　年度　：　１９８６ （Ｈ）　文献番号：　ＷＯ９０１０４４０７（Ｉ）　出願日　：１９８９年１０ 月１６日（Ｊ）　発行日　：１９９０年　５月　３日（ｘｉ）　配列の記述：　 配列識別番号　Ｎｏ　：　７６（２）　配列識別番号　ＮＯニア７に関する情報 （ｉ）　配列の特性 （Ａ）長さ：　アミノ酸　２７個 （Ｂ）タイプ：アミノ酸 （Ｄ）トポロジー：線形 （ｉｆ）　分子タイプ　：ペプチド （ｊｘ）特徴： （Ａ）名称／キーワード’：ｃｐＦ　ペプチド（Ｄ）その他の情報ニアミドまた はカルボキシル末端（Ｘ）　出典情報 （Ａ）　著者　＝　１几ター、　Ｋ、；　エフ力°−＋Ｒ−；　クライル（Ｄ） 拳骨　：２６１ （Ｆ）ページ　：　３６７６−３６８０（Ｇ）年度　：　１９８６ （Ａ）著者　：若株、Ｔ、；　加藤、Ｈ６；橘、Ｓ。(D) Fist bone: 261 (F) Page: 5341-5349 (G) Year: 1986 (H) Document number: WO90104407 (I) Application date: October 1989 May 16th (J) Publication date: May 3rd, 1990 (xi) Sequence description: Sequence identification number No: 76 (2) Information regarding sequence identification number NO Near 7 (i) Array characteristics (A) Length: 27 amino acids (B) Type: Amino acid (D) Topology: Linear (if) Molecule type: Peptide (jx) Features: (A) Name/Keyword’: cpF peptide (D) Other information Niamide or is the carboxyl terminal (X) Source information (A) Author = 1㇠ter, K,; F force °-+R-; Kreil (D) Fist bone: 261 (F) Page: 3676-3680 (G) Year: 1986 (A) Author: Wakabu, T; Kato, H6; Tachibana, S.

（Ｃ）文献名称：　Ｎｕｃｌｅｉｃ　Ａｃ１ｄｓ　Ｒｅ５ｅａｒｃｈ（Ｄ）拳骨 　：１３ （Ｆ）ページ　：　１８１７−１８２８（Ｇ）年度　：　１９８５ （Ｄ）　拳骨　：２６１ （Ｆ）　ページ　：　５３４１−５３４９（Ｇ）　年度　：　１９８６ （Ｈ）　文献番号：　ＷＯ９０１０４４０７（Ｉ）　出願日　：１９Ｂ９年ｌＯ 月１６日（Ｊ）　発行日　：１９９０年　５月　３日（ｘｉ）　配列の記述：　 配列識別番号　Ｎｏ　：　７７Ｌｅｕ　Ｇｌｙ　Ｇｌｙ　Ｔｈｒ　Ｐｒｏ　Ｇｌ ｎ　Ｇｉｎ（２）　配列識別番号　Ｎｏ　：　７ｇに関する情報（王）　配列の 特性 （Ａ）長さ：　アミノ酸　２７個 （Ｂ）タイプ：アミノ酸 （Ｄ）トポロジー：線形 （ｆｉ）　分子タイプ　：ペプチド （ｉｘ）特徴： （Ａ）名称／キーワー）’：ＣＰＦ　ペプチド（Ｄ）その他の情報ニアミドまた はカルボキシル末端（ｘ、　）　出典情報 （Ａ）　著者　：　リヒター、　Ｋ、；　エフ力゛−，Ｒ，，クライル（Ｃ）文 献名称：　Ｊ、　Ｂｉｏｌ、　Ｃｈｅｗ。(C) Document name: Nucleic Ac1ds Re5earch (D) Fist bone :13 (F) Page: 1817-1828 (G) Year: 1985 (D) Fist bone: 261 (F) Page: 5341-5349 (G) Year: 1986 (H) Document number: WO90104407 (I) Application date: 19B9 IO May 16th (J) Publication date: May 3rd, 1990 (xi) Sequence description: Sequence identification number No: 77Leu Gly Gly Thr Pro Gl n Gin (2) Sequence identification number No: Information regarding 7g (King) Sequence Characteristic (A) Length: 27 amino acids (B) Type: Amino acid (D) Topology: Linear (fi) Molecule type: Peptide (ix) Features: (A) Name/Keyword)’: CPF Peptide (D) Other information Niamide or is the carboxyl terminal (x,　) Source information (A) Author: Richter, K., F. R., Kreil (C.) dedication name: J, Biol, Chew.

（Ｄ）拳骨　：２６１ （Ｆ）ベージ　：　３６７６−３６８０（Ｇ）年度　：　１９８６ （Ａ）著者　：若株、Ｔ、；　加藤、Ｈ１；橘、Ｓ。(D) Fist bone: 261 (F)Bage: 3676-3680 (G) Fiscal year: 1986 (A) Author: Wakagata, T; Kato, H1; Tachibana, S.

（Ｃ）文献名称：　Ｎｕｃｌｅｉｃ　Ａｃ１ｄｓ　Ｒｅ５ｅａｒｃｈ（ＤＪ巻号 　＝１３ （Ｆ）ベージ　：　１８１７−１８２１１１（Ｇ）年度　：　１９８５ （Ｄ）　拳骨　：２６１ （Ｆ）　ベージ　：　５３４１−５３４９（Ｇ）　年度　：　１９８６ （Ｈ）　文献番号：　ＷＯ９０１０４４０７（Ｉ）　出願日　：１９８９年１０ 月１６日（Ｊ）　発行日　：１９９０年　５月　３日（ｘｉ）　配列の記述：　 配列識別番号　Ｎｏ　：　７８Ｌｅｕ　Ｇｕｙ　Ｇｌｙ　Ａｌａ　Ｐｒｏ　Ｇｉ ｎ　Ｇｉｎ（２）　配列識別番号　Ｎｏ　：　７９に関する情報（ｉ）　配列の 特性 （Ａ）長さ：　アミノ酸　２７個 （ＢＪタイプ：アミノ酸 （Ｄ）トポロジー二線形 （ｉｉ）　分子タイプ　：ペプチド （ｉ　ｘ）特徴： （Ａ）名称／キーワー）’：ＣＰＦ　ペプチド（Ｄ）その他の情報ニアミドまた はカルボキシル末端（ｘ）　出典情報 （ｌ　著者　＝　１几ター、　Ｋ、；　エフ力゛−，Ｒ，，クライル（Ｃ）文献 名称：　Ｊ、　Ｂｉｏｌ、　Ｃｈｅａ＋。(C) Document name: Nucleic Ac1ds Re5earch (DJ volume number =13 (F) Beige: 1817-182111 (G) Fiscal year: 1985 (D) Fist bone: 261 (F) Page: 5341-5349 (G) Year: 1986 (H) Document number: WO90104407 (I) Application date: October 1989 May 16th (J) Publication date: May 3rd, 1990 (xi) Sequence description: Sequence identification number: 78Leu Guy Gly Ala Pro Gi n Gin (2) Sequence identification number No.: Information regarding 79 (i) Sequence Characteristic (A) Length: 27 amino acids (BJ type: amino acid (D) Topology bilinear (ii) Molecule type: Peptide (ix) Features: (A) Name/Keyword)’: CPF Peptide (D) Other information Niamide or is the carboxyl terminal (x) Source information (l　Author　=　1　1〇ter, K,;　EF゛-,R,, Kreil (C) References Name: J, Biol, Chea+.

（Ｄ）拳骨　：２６１ （Ｆ）　ベージ　：　３６７６−３６８０（Ｇ）年度　：　１９８６ （Ａ）著者　：若株、Ｔ、；　加藤、Ｈ０；橘、ｓ。(D) Fist bone: 261 (F) Page: 3676-3680 (G) Fiscal year: 1986 (A) Author: Wakabu, T; Kato, H0; Tachibana, s.

（Ｃ）文献名称：　Ｎｕｃｌｅｉｃ　Ａｃ１ｄｓＲｅｓｅａｒｃｈ（Ｄ）拳骨　 ：１３ （Ｆ）ベージ　：　１８１７−１８２８（Ｇ）年度　：　１９８５ （Ｄ）　拳骨　：２６１ （Ｆ）　ベージ　：　５３４１−５３４９（Ｇ）　年度　：　１９８６ （Ｈ）　文献番号：　ＷＯ９０１０４４０７（Ｉ）　出願日　：ｌ９８９年１０ 月１６日（Ｊ）　発行日　：１９９０年　５月　３日（ｘｉ、）　配列の記述： 　配列識別番号　Ｎｏ　：　７９（２）　配列識別番号　ＮＯ：８０に関する情 報（ｉ）　配列の特性 （Ａ）長さ：　アミノＭ　２７個 （Ｂ）タイプ：アミノ酸 ＣＤ）トポロジー二線形 （ｉｉ）　分子タイプ　：ペプチド （ｉｘ）特徴： （Ａ）名称／４−ワード：　ＣＰＦ　ペプチド（Ｄ）その他の情報ニアミドまた はカルボキシル末端（ｘ）　出典情報 （Ａ）　著者　：　リヒター、　Ｋ、；　エフ＆−，Ｒ，、クライル（Ｃ）文献 名称：　Ｊ、　Ｂｉｏｌ、　Ｃｈｅａ＋、（Ｄ）拳骨　：２６１ （Ｆ）ベージ　：　３６７６−３６８０（Ｇ）年度　：　１９８６ （Ａ）著者　；若株、Ｔ、；　加藤、Ｈ１；橘、Ｓ。(C) Document name: Nucleic Ac1ds Research (D) Fist bones :13 (F) Beige: 1817-1828 (G) Year: 1985 (D) Fist bone: 261 (F) Page: 5341-5349 (G) Year: 1986 (H) Document number: WO90104407 (I) Application date: October 1989 May 16th (J) Publication date: May 3rd, 1990 (xi,) Sequence description: Sequence identification number No: 79 (2) Information regarding sequence identification number NO: 80 Information (i) Array characteristics (A) Length: Amino M 27 pieces (B) Type: Amino acid CD) topology bilinear (ii) Molecule type: Peptide (ix) Features: (A) Name/4-word: CPF Peptide (D) Other information Niamide or is the carboxyl terminal (x) Source information (A) Author: Richter, K.; F&-, R., Kreil (C) Literature Name: J, Biol, Chea+, (D) Fist bone: 261 (F)Bage: 3676-3680 (G) Fiscal year: 1986 (A) Author: Wakagata, T; Kato, H1; Tachibana, S.

（Ｃ）文献名称：　Ｎｕｃｌｅｉｃ　Ａｃ１ｄｓ　Ｒｅ５ｅａｒｃｈ（Ｄ）拳骨 　：１３ （Ｆ）ベージ　：　１８１７−１８２８（Ｇ）年度　：　１９８５ （ＤＪ　拳骨　：２６１ （Ｆ）　ベージ　：　５３４１−５３４９（Ｇ）　年度　：　１９８６ （Ｈ）　文献番号＋　ＷＯ９０１０４４０７（Ｉ）　出願日　：１９８９年１０ 月１６日（Ｊ）　発行日　：１９９０年　５月　３日（ｘ　ｉ　）　配列の記述 ：　配列識別番号　Ｎｏ　：　８０（２）　配列識別番号　ＮＯ：８１に関する 情報（ｉ）　配列の特性 （Ａ）長さ：　アミノ酸　２７個 （Ｂ）タイプ：アミノ酸 （Ｄ）トポロジー：線形 （ｉｆ）　分子タイプ　：ペプチド （ｉ　ｘ）特徴： （Ａ）名称／キーワード°：ＣＰＦ　ペプチド（Ｄ）その他の情報ニアミドまた はカルボキシル末端（ｘ）　出典情報 （Ａ）　著者　・　リピター、Ｌ；Ｉフカ゛−，Ｒ，；　クライル（Ｄ）寺号　 ：２６１ （Ｆ）ベージ　：　３６７６−３６８０（Ｇ）年度　：　１９１１６ （Ａ）著者　：若株、Ｔ、；　加藤、Ｈ１；橘、Ｓ。(C) Document name: Nucleic Ac1ds Re5earch (D) Fist bone :13 (F) Beige: 1817-1828 (G) Year: 1985 (DJ Fistbone: 261 (F) Page: 5341-5349 (G) Year: 1986 (H) Document number + WO90104407 (I) Application date: October 1989 May 16, 1990 (J) Publication date: May 3, 1990 (x i) Array description : Sequence identification number No.: 80 (2) Regarding sequence identification number No. 81 Information (i) Array characteristics (A) Length: 27 amino acids (B) Type: Amino acid (D) Topology: Linear (if) Molecule type: Peptide (ix) Features: (A) Name/Keyword°: CPF Peptide (D) Other information Niamide or is the carboxyl terminal (x) Source information (A) Author: Repeater, L; :261 (F)Bage: 3676-3680 (G) Fiscal year: 19116 (A) Author: Wakagata, T; Kato, H1; Tachibana, S.

（Ｃ）文献名称：　Ｎｕｃｌｅｉｃ　Ａｃ１ｄｓ　Ｒｅ５ｅａｒｃｈ（Ｄ）寺号 　：１３ （Ｆ）ベージ　：　１８１７−１８２８（Ｇ）年度　：　１９８５ （Ｄ）　寺号　：２６１ （Ｆ）　ベージ　：　５３４１−５３４９（Ｇ）　年度　：　１９８６ （Ｈ）　文献番号：　ＷＯ９０１０４４０７（１）　出願日　：］９９８９１１ ０１１６日Ｊ）　発行日　：１９９０年　５月　３日（ｘ　ｉ　）　配列の記述 ：　配列識別番号　ＮＯ：８１（２）　配列識別番号　ＮＯ：８２に関する情報 Ｎ）　配列の特性 （Ａ）長さ：　アミノ酸　２７個 （Ｂ）タイプ：アミノ酸 （Ｄ）トポロジー：線形 （ｉｆ）　分子タイプ　：ペプチド （ｉｘ）特徴： （Ａ）名称／Ｎ−ワード’：ＣＰＦ　ペプチド（ＤＪその他の情報ニアミドまた はカルボキシル末端（ｘ）　出典情報 （Ａ）　著者　：　リヒター、　Ｋ、；　エフ力°−，Ｒ，，クライル（Ｃ）文 献名称：　Ｊ、　Ｂｉｏｌ、　ＣｈｅＩＩ＋。(C) Document name: Nucleic Ac1ds Re5earch (D) Temple name :13 (F) Beige: 1817-1828 (G) Year: 1985 (D) Temple name: 261 (F) Page: 5341-5349 (G) Year: 1986 (H) Document number: WO90104407(1) Application date: ]998911 0116 J) Publication date: May 3, 1990 (x i) Array description : Sequence identification number NO: 81 (2) Information regarding sequence identification number NO: 82 N) Array characteristics (A) Length: 27 amino acids (B) Type: Amino acid (D) Topology: Linear (if) Molecule type: Peptide (ix) Features: (A) Name/N-word’: CPF Peptide (DJ and other information is the carboxyl terminal (x) Source information (A) Author: Richter, K,; F-force °-, R,, Kreil (C) Title: J, Biol, CheII+.

（Ｄ）寺号　：２６１ （Ｆ）ベージ　：　３６７６−３６８０（Ｇ）年度　：　１９８６ （Ａ）著者　：若株、Ｔ、；　加藤、Ｈ８；橘、Ｓ。(D) Temple name: 261 (F)Bage: 3676-3680 (G) Fiscal year: 1986 (A) Author: Wakabu, T; Kato, H8; Tachibana, S.

（Ｃ）文献名称：　Ｎｕｃｌｅｉｃ　Ａｃ１ｄｓ　Ｒｅ５ｅａｒｃｈ（Ｄ）寺号 　：１３ （Ｆ）ベージ　：　１８１７−１８２８（Ｇ）年度　：　１９８５ （Ｃ）　文献名称：　Ｊ、　Ｂｉｏｌ、　Ｃｈｅｗ。(C) Document name: Nucleic Ac1ds Re5earch (D) Temple name :13 (F) Beige: 1817-1828 (G) Year: 1985 (C) Literature name: J, Biol, Chew.

（Ｄ）　寺号　：２６１ （Ｆ）　ベージ　：　５３４１−５３４９（Ｇ）　年度　：　１９８６ （Ｈ）　文献番号：　ＷＯ９０１０４４０７（Ｔ）　出願日　：１９８９年１０ 月１６日（、Ｊ）　発行日　：１９９０年　５月　３日（ｘｊ）　配列の記述： 　配列識別番号　Ｎｏ　：　８２（２）　配列識別番号　ＮＯ：　８３に関する 情報（ｉ）　配列の特性 （Ａ）長さ：　アミノＩＩ！　２７個 （Ｂ）タイプ：アミノ酸 （Ｄ）トポロジー−線形 （ｉｉ）　分子タイプ　：ペプチド （ｉ　ｘ）特徴： （Ａ）名称／１−ワード：　ＣＰＦ　ペプチド（ＤＪその他の情報ニアミドまた はカルボキシル末端（Ｘ）　出典情報 （Ａ）　著者　：　リヒター、　Ｋ、；　エフ力゛−，Ｒ，，クライル（Ｃ）文 献名称：　Ｊ、　Ｂｉｏｌ、　Ｃｈｅｗ。(D) Temple name: 261 (F) Page: 5341-5349 (G) Year: 1986 (H) Document number: WO90104407 (T) Application date: October 1989 May 16th (, J) Publication date: May 3rd, 1990 (xj) Array description: Sequence identification number No: 82 (2) Regarding sequence identification number No: 83 Information (i) Array characteristics (A) Length: Amino II! 27 pieces (B) Type: Amino acid (D) Topology-linear (ii) Molecule type: Peptide (ix) Features: (A) Name/1-word: CPF peptide (DJ and other information is the carboxyl terminal (X) Source information (A) Author: Richter, K., F. R., Kreil (C.) dedication name: J, Biol, Chew.

（Ｄ）拳骨　：２６１ （Ｆ）ページ　：　３６７６−３６８０（Ｇ）年度　：　１９８６ （Ａ）著者　：若株、Ｔ、；　加藤、Ｈ０；橘、Ｓ。(D) Fist bone: 261 (F) Page: 3676-3680 (G) Year: 1986 (A) Author: Wakabu, T; Kato, H0; Tachibana, S.

（Ｃ）文献名称：　Ｎｕｃｌｅｉｃ　Ａｃ１ｄｓ　Ｒｅ５ｅａｒｃｈ（Ｄ）拳骨 　：１３ （Ｆ）ページ　：　１８１７−１８２８（Ｇ）年度　７　１９８５ （Ｄ）　拳骨　：２６１ （Ｆ）　ページ　：　５３４１−５３４９（Ｇ）　年度　：　１９８６ （Ｈ）　文献番号：　ＷＯ９０１０４４０７（Ｉ）　出願日　：１９８９年１０ 月１６日（Ｊ）　発行日　：１９９０年　５月　３日（ｘｉ）　配列の記述：　 配列識別番号　ＮＯ：　８３Ｇｌｙ　Ｐｈｅ　Ｇｌｙ　Ｓｅｒ　Ｐｈｅ　Ｌｅｕ 　Ｇｌｙ　Ｌｙｓ　Ａ１．ａ　ＬｅｕＬｙｓ　Ａｌａ　Ａｌａ　Ｌｅｕ　Ｌｙｓ 　Ｉｌｅ　Ｇｌｙ　Ａ１．ａ　Ａｓｎ　Ａ１．ａＬｅｕ　Ｇｌｙ　Ｇｌｙ　Ｓｅ ｒ　Ｌｅｕ　Ｇｉｎ　Ｇｉｎ（２）　配列識別番号　ＮＯ：８４に関する情報（ ｉ）　配列の特性 （Ａ）長さ＝　アミノ酸　２７個 （Ｂ）タイプ：アミノ酸 （Ｄ）トポロジー：線形 （ｉ　ｉ）　分子タイプ　：ペプチド （ｉｘ）特徴： （Ａ）名称／キーワー）’：ＣＰＦ　ペプチド（Ｄ）その他の情報ニアミドまた はカルボキシル末端（ｘ）　出典情報 （Ａ）　著者　：　Ｉバター、　に、；　エフに’−，Ｒ，、クライル（Ｃ）文 献名称：Ｊ１口ｉｏ１．　Ｃｈｅｗ。(C) Document name: Nucleic Ac1ds Re5earch (D) Fist bone :13 (F) Page: 1817-1828 (G) Year 7 1985 (D) Fist bone: 261 (F) Page: 5341-5349 (G) Year: 1986 (H) Document number: WO90104407 (I) Application date: October 1989 May 16th (J) Publication date: May 3rd, 1990 (xi) Sequence description: Sequence identification number NO: 83Gly Phe Gly Ser Phe Leu Gly Lys A1. a　LeuLys　Ala　Ala　Leu　Lys Ile Gly A1. a　Asn　A1. aLeu　Gly　Gly　Se r Leu Gin Gin (2) Information regarding sequence identification number NO:84 ( i) Array characteristics (A) Length = 27 amino acids (B) Type: Amino acid (D) Topology: Linear (ii) Molecule type: Peptide (ix) Features: (A) Name/Keyword)’: CPF Peptide (D) Other information Niamide or is the carboxyl terminal (x) Source information (A) Author: I Butter, ni,; Fni'-, R,, Kreil (C) text Offering name: J1ku io1. Chew.

（Ｄ）拳骨　：２６１ （Ｆ）ページ　：　３６７６−３６８０（Ｇ）年度　：　１９８６ （Ａ）著者　；若株、Ｔ、；　加藤、Ｈ１；橘、Ｓ。(D) Fist bone: 261 (F) Page: 3676-3680 (G) Year: 1986 (A) Author: Wakagata, T; Kato, H1; Tachibana, S.

（Ｃ）文献名称：　Ｎｕｃｌｅｉｃ　Ａｃ１ｄｓ　Ｒｅ５ｅａｒｃｈ（Ｄ）拳骨 　：１３ （Ｆ）ページ　：　１８１．７−１８２８（Ｇ）年度　：　１９８５ （Ｃ）　文献名称：　Ｊ、　Ｂｉｏｌ、　Ｃｈｅ＋ｗ。(C) Document name: Nucleic Ac1ds Re5earch (D) Fist bone :13 (F) Page: 181.7-1828 (G) Year: 1985 (C) Literature name: J, Biol, Che+w.

（Ｄ）　拳骨　：２６１ （Ｆ）　ページ　：　５３４１−５３４９（Ｇ）　年度　＋　１９８６ （Ｈ）　文献番号：　ＷＯ９０１０４４０７（Ｉ）　出願日　＋１９８９年１０ 月１６日（Ｊ）　発行日　：１９９０年　５月　３日（ｘｉ）　配列の記述：　 配列識別番号　Ｎｏ　：　８４（２）　配列識別番号　ＮＯ＋８５に関する情報 （ｉ）　配列の特性 （Ａ）長さ：　アミノ酸　２７個 （Ｂ）タイプ：アミノ酸 （Ｄ）トボロジ−二線形 （ｉｉ）　分子タイプ　：ペプチド （ｉｘ）特徴： （Ａ）名称／キーワード°：　ＣＰＦ　ペプチド（Ｄ）その他の情報ニアミドま たはカルボキシル末端（ｘ）　出典情報 （Ａ）　著者　：　リヒター、　Ｋ、；　エフカ゛−，Ｒ，，クライル（Ｃ）文 献名称：　Ｊ、　Ｂｉｏｌ、　Ｃｈｅｗ。(D) Fist bone: 261 (F) Page: 5341-5349 (G) Year + 1986 (H) Document number: WO90104407 (I) Application date +10/1989 May 16th (J) Publication date: May 3rd, 1990 (xi) Sequence description: Sequence identification number No.: 84 (2) Information regarding sequence identification number NO+85 (i) Array characteristics (A) Length: 27 amino acids (B) Type: Amino acid (D) Topology - Bilinear (ii) Molecule type: Peptide (ix) Features: (A) Name/Keyword °: CPF Peptide (D) Other information Near Midoma or carboxyl terminal (x) Source information (A) Author: Richter, K.; Fuka, R., Kreil (C) text dedication name: J, Biol, Chew.

（ＤＪ巻号　：２６１ （Ｆ）ページ　＋　３６７６−３６８０（Ｇ）年度　：　１９８６ （Ａ）著者　：若株、Ｔ、；　加藤、Ｈ１；橘、Ｓ。(DJ volume number: 261 (F) Page + 3676-3680 (G) Fiscal year: 1986 (A) Author: Wakagata, T; Kato, H1; Tachibana, S.

（Ｃ）文献名称：　Ｎｕｃｌｅｉｃ　Ａｃ１ｄｓ　Ｒｅ５ｅａｒｃｈ（ＤＪ巻号 　：１３ （Ｆ）ページ　：　１．８１７−１８２８（Ｇ）年度　：　１９８５ （Ｃ）　文献名称：　Ｊ、　Ｂｉｏｌ、　Ｃ＋＋ｅｍ。(C) Document name: Nucleic Ac1ds Re5earch (DJ volume number :13 (F) Page: 1.817-1828 (G) Year: 1985 (C) Literature name: J, Biol, C++em.

（Ｄ）　拳骨　：２６１ （Ｆ）　ページ　：　５３４１−５３４９（Ｇ）　年度　：　１９８６ （Ｈ）　文献番号：　ＷＯ９０１０４４０７（Ｔ）　出願日　：１９８９年ｌＯ 月１６日（Ｊ）　発行日　：１９９０年　５月　３日（ｘｉ）　配列の記述：　 配列識別番号　ＮＯ：８５国際調査報告 フロントページの鎧き ノー、ｔ　１−　％　／　ｖ／ＪｒｌＬ＋　Ｃ：(D) Fist bone: 261 (F) Page: 5341-5349 (G) Year: 1986 (H) Document number: WO90104407 (T) Application date: 1989 lO May 16th (J) Publication date: May 3rd, 1990 (xi) Sequence description: Sequence identification number NO: 85 International search report front page armor No, t1-%/v/JrlL+C:

Claims (52)

【特許請求の範囲】[Claims] （１）次のＸ１からＸ７までのいずれか一つの基本構造より成ることを特徴とす る生物活性両親媒性ペプチド：Ｘ１は、［Ｒ１−Ｒ２−Ｒ２−Ｒ３−Ｒ１−Ｒ２ −Ｒ２］−ｎＸ２は、［Ｒ２−Ｒ２−Ｒ３−Ｒ１−Ｒ２−Ｒ２−Ｒ１］−ｎＸ３ は、［Ｒ２−Ｒ３−Ｒ１−Ｒ２−Ｒ２−Ｒ１−Ｒ２］−ｎＸ４は、［Ｒ３−Ｒ１ −Ｒ２−Ｒ２−Ｒ１−Ｒ２−Ｒ２］−ｎＸ５は、［Ｒ１−Ｒ２−Ｒ３−Ｒ１−Ｒ ２−Ｒ２−Ｒ３］−ｎＸ６は、［Ｒ２−Ｒ２−Ｒ１−Ｒ２−Ｒ２−Ｒ３−Ｒ１］ −ｎＸ７は、［Ｒ２−Ｒ１−Ｒ２−Ｒ２−Ｒ３−Ｒ１−Ｒ２］−ｎただしＲ１は 塩基性親水性アミノ酸、Ｒ２は疎水性アミノ酸、Ｒ２は中性親水性または疎水性 アミノ酸で、ｎは２から５までの整数とする。(1) It is characterized by consisting of any one of the following basic structures from X1 to X7. A biologically active amphipathic peptide: X1 is [R1-R2-R2-R3-R1-R2 -R2]-nX2 is [R2-R2-R3-R1-R2-R2-R1]-nX3 is [R2-R3-R1-R2-R2-R1-R2]-nX4 is [R3-R1 -R2-R2-R1-R2-R2]-nX5 is [R1-R2-R3-R1-R 2-R2-R3]-nX6 is [R2-R2-R1-R2-R2-R3-R1] -nX7 is [R2-R1-R2-R2-R3-R1-R2]-nHowever, R1 is Basic hydrophilic amino acid, R2 is hydrophobic amino acid, R2 is neutral hydrophilic or hydrophobic Amino acids, where n is an integer from 2 to 5. （２）請求の範囲第１項記載のｎが３であることを特徴とする請求の範囲第１項 記載のペプチド。(2) Claim 1, characterized in that n in Claim 1 is 3. Peptides described. （３）請求の範囲第２項記載のペプチドが、構造式【配列があります】 を有することを特徴とする請求の範囲第２項記載のペプチド。(3) The peptide described in claim 2 has the structural formula [sequence] The peptide according to claim 2, characterized in that it has the following. （４）請求の範囲第２項記載のペプチドが、構造式【配列があります】 を有することを特徴とする請求の範囲第２項記載のペプチド。(4) The peptide described in claim 2 has the structural formula [sequence] The peptide according to claim 2, characterized in that it has the following. （５）請求の範囲第１項記載のペプチドと、薬品キャリアとから成る組成物。(5) A composition comprising the peptide according to claim 1 and a drug carrier. （６）標的細胞の成長を阻止するための有効量のペプチドが含有されていること を特徴とする請求の範囲第５項記載の組成物。(6) Contains an effective amount of peptide to inhibit the growth of target cells The composition according to claim 5, characterized in that: （７）下記Ｘ１からＸ７までのいずれか一つの基本構造より成る生物活性両親媒 性ペプチドを投与することを特徴とする、標的細胞、ウイルス、またはウイルス 感染細胞の成長を阻止する方法： Ｘ１は、［Ｒ１−Ｒ２−Ｒ２−Ｒ３−Ｒ１−Ｒ２−Ｒ２］−ｎＸ２は、［Ｒ２− Ｒ２−Ｒ３−Ｒ１−Ｒ２−Ｒ２−Ｒ１］−ｎＸ３は、［Ｒ２−Ｒ３−Ｒ１−Ｒ２ −Ｒ２−Ｒ１−Ｒ２］−ｎＸ４は、［Ｒ３−Ｒ１−Ｒ２−Ｒ２−Ｒ１−Ｒ２−Ｒ ２］−ｎＸ５は、［Ｒ１−Ｒ２−Ｒ３−Ｒ１−Ｒ２−Ｒ２−Ｒ３］−ｎＸ６は、 ［Ｒ２−Ｒ２−Ｒ１−Ｒ２−Ｒ２−Ｒ３−Ｒ１］−ｎＸ７は、［Ｒ２−Ｒ１−Ｒ ２−Ｒ２−Ｒ３−Ｒ１−Ｒ２］−ｎただしＲ１は塩基性親水性アミノ酸、Ｒ２は 疎水性アミノ酸、Ｒ２は中性親水性または疎水性アミノ酸で、ｎは２から５まで の整数とする。(7) Biologically active amphiphiles consisting of any one of the following basic structures from X1 to X7 target cell, virus, or virus, characterized in that a sex peptide is administered to the target cell, virus, or virus. How to stop infected cells from growing: X1 is [R1-R2-R2-R3-R1-R2-R2]-nX2 is [R2- R2-R3-R1-R2-R2-R1]-nX3 is [R2-R3-R1-R2 -R2-R1-R2]-nX4 is [R3-R1-R2-R2-R1-R2-R 2]-nX5 is [R1-R2-R3-R1-R2-R2-R3]-nX6 is [R2-R2-R1-R2-R2-R3-R1]-nX7 is [R2-R1-R 2-R2-R3-R1-R2]-n where R1 is a basic hydrophilic amino acid and R2 is hydrophobic amino acid, R2 is a neutral hydrophilic or hydrophobic amino acid, n is from 2 to 5 be an integer. （８）請求の範囲第７項記載のｎの数値が３であることを特徴とする請求の範囲 第７項記載の方法。(8) A claim characterized in that the numerical value of n in claim 7 is 3. The method described in Section 7. （９）ペプチドが、構造式 【配列があります】 を有することを特徴とする請求の範囲第８項記載の方法。(9) The peptide has a structural formula [There is an array] 9. The method according to claim 8, comprising: （１０）ペプチドが、構造式 【配列があります】 を有することを特徴とする請求の範囲第８項記載の方法。(10) The peptide has a structural formula [There is an array] 9. The method according to claim 8, comprising: （１１）請求の範囲第７項記載のペプチドが、その抗腫瘍性有効量だけ動物生体 に投与される請求の範囲第７項記載の方法。(11) The peptide according to claim 7 can be used in an animal body in an antitumor effective amount. 8. The method according to claim 7, wherein the method is administered to （１２）請求の範囲第７項記載のペプチドが、抗ウイルス性有効量だけ動物生体 に投与される請求の範囲第７項記載の方法。(12) The peptide according to claim 7 can be used in an animal living body in an antiviral effective amount. 8. The method according to claim 7, wherein the method is administered to （１３）請求の範囲第７項記載のペプチドが、抗菌性有効量だけ動物生体に投与 される請求の範囲第７項記載の方法。(13) The peptide according to claim 7 is administered to an animal living body in an antibacterially effective amount. The method according to claim 7. （１４）請求の範囲第７項記載のペプチドが、抗原虫性有効量だけ動物生体に投 与される請求の範囲第７項記載の方法。(14) The peptide according to claim 7 is administered to an animal organism in an antiprotozoally effective amount. A method according to claim 7 as provided. （１５）請求の範囲第７項記載のペプチドが、抗生物質有効量だけ動物生体に投 与される請求の範囲第７項記載の方法。(15) The peptide according to claim 7 is administered to an animal living body in an antibiotic-effective amount. A method according to claim 7 as provided. （１６）請求の範囲第７項記載のペプチドが、抗殺***性有効量だけ動物生体に 投与される請求の範囲第７項記載の方法。(16) The peptide according to claim 7 is applied to an animal organism in an antispermicidally effective amount. 8. The method of claim 7, wherein the method is administered as follows. （１７）請求の範囲第７項記載のペプチドが、創傷治癒有効量だけ動物生体に投 与される請求の範囲第７項記載の方法。(17) The peptide according to claim 7 is administered to an animal living body in an amount effective for wound healing. A method according to claim 7 as provided. （１８）基本構造Ｘ１４が、 Ｒ１−Ｒ２−Ｒ２−Ｒ３−Ｒ４−Ｒ２−Ｒ２−Ｒ１−Ｒ２−Ｒ２−Ｒ２−Ｒ４− Ｒ２−Ｒ２−より成り、Ｒ１は塩基性親水性アミノ酸、Ｒ２は疎水性アミノ酸、 Ｒ３は中性親水性または疎水性アミノ酸、Ｒ４は塩基性親水性または疎水性アミ ノ酸であることを特徴とする生物活性両親媒性ペプチド。(18) The basic structure X14 is R1-R2-R2-R3-R4-R2-R2-R1-R2-R2-R2-R4- Consisting of R2-R2-, R1 is a basic hydrophilic amino acid, R2 is a hydrophobic amino acid, R3 is a neutral hydrophilic or hydrophobic amino acid; R4 is a basic hydrophilic or hydrophobic amino acid; A biologically active amphipathic peptide characterized by being a noic acid. （１９）ペプチドが構造Ｙ１４−Ｘ１４より成り、Ｘ１４は請求の範囲第２６項 記載のの基本ペプチド構造で、Ｙ１４は、（ｉ）Ｒ２ （ｉｉ）Ｒ２−Ｒ２ （ｉｉ１）Ｒ４−Ｒ２−Ｒ２ （ｉｖ）Ｒ３−Ｒ４−Ｒ２−Ｒ２ （ｖ）Ｒ２−Ｒ３−Ｒ４−Ｒ２−Ｒ２ （ｖｉ）Ｒ２−Ｒ２−Ｒ３−Ｒ４−Ｒ２−Ｒ２（ｖｉｉ）Ｒ１−Ｒ２−Ｒ２−Ｒ ３−Ｒ４−Ｒ２−Ｒ２のいずれか１つであることを特徴とする請求の範囲第１８ 項記載のペプチド。(19) The peptide consists of the structure Y14-X14, and X14 is defined in claim 26. In the basic peptide structure described, Y14 is (i) R2 (ii) R2-R2 (ii1) R4-R2-R2 (iv) R3-R4-R2-R2 (v) R2-R3-R4-R2-R2 (vi) R2-R2-R3-R4-R2-R2 (vii) R1-R2-R2-R Claim 18 characterized in that it is any one of 3-R4-R2-R2. Peptides described in Section. （２０）ペプチドが構造Ｘ１４−Ｚ１４より成り、Ｘ１４は請求の範囲第１８項 記載のの基本ペプチド構造で、Ｚ１４は、（ｉ）Ｒ１ （ｉｉ）Ｒ１−Ｒ２ （ｉｉｉ）Ｒ１−Ｒ２−Ｒ２ （ｉｖ）Ｒ１−Ｒ２−Ｒ２−Ｒ３ （ｖ）Ｒ１−Ｒ２−Ｒ２−Ｒ３−Ｒ４ （ｖｉ）Ｒ１−Ｒ２−Ｒ２−Ｒ３−Ｒ４−Ｒ２（ｖｉｉ）Ｒ１−Ｒ２−Ｒ３−Ｒ ４−Ｒ２−Ｒ２、のいずれか１つであることを特徴とする請求の範囲第１８項記 載のペプチド。(20) The peptide consists of the structure X14-Z14, and X14 is defined in claim 18. In the basic peptide structure described, Z14 is (i) R1 (ii) R1-R2 (iii) R1-R2-R2 (iv) R1-R2-R2-R3 (v) R1-R2-R2-R3-R4 (vi) R1-R2-R2-R3-R4-R2 (vii) R1-R2-R3-R 4-R2-R2. peptides. （２１）ペプチドが（Ｙ１４）ａ−Ｘ１４−（Ｚ１４）ｂの構造を有し、Ｙ１４ とＺ１４は請求の範囲第１９項および２０項記載の構造であり、ａとｂは、それ ぞれ０あるいは１であることを特徴とする請求の範囲第１８項記載のペプチド。(21) The peptide has the structure (Y14)a-X14-(Z14)b, and Y14 and Z14 are the structures described in claims 19 and 20, and a and b are the structures described in claims 19 and 20. 19. The peptide according to claim 18, wherein each of the peptides is 0 or 1. （２２）ペプチドが下記の構造式を有することを特徴とする請求の範囲第２１項 記載のペプチド。 【配列があります】(22) Claim 21, characterized in that the peptide has the following structural formula: Peptides described. [There is an array] （２３）ペプチドが下記の構造式を有することを特徴とする請求の範囲第２１項 記載のペプチド。 【配列があります】(23) Claim 21, characterized in that the peptide has the following structural formula: Peptides described. [There is an array] （２４）請求の範囲第１８項記載のペプチドと、薬品キャリアとから成る組成物 。(24) A composition comprising the peptide according to claim 18 and a drug carrier. . （２５）ペプチドが、標的細胞の増殖を阻止するだけの有効量が存在することを 特徴とする請求の範囲第２４項記載の組成物。(25) The presence of an effective amount of the peptide to inhibit the proliferation of target cells. 25. The composition of claim 24, characterized in that: （２６）次記の基本構造Ｘ１４： Ｒ１−Ｒ２−Ｒ２−Ｒ３−Ｒ４−Ｒ２−Ｒ２−Ｒ１−Ｒ２−Ｒ２−Ｒ２−Ｒ４− Ｒ２−Ｒ２を含み、Ｒ１は塩基性親水性アミノ酸、Ｒ２は疎水性アミノ酸、Ｒ３ は中性親水性または疎水性アミノ酸、Ｒ４は塩基性親水性または疎水性アミノ酸 であるところのペプチドを投与することにより、標的細胞、ウイルス、またはウ イルス感染細胞の成長を阻止する方法。(26) The following basic structure X14: R1-R2-R2-R3-R4-R2-R2-R1-R2-R2-R2-R4- R2-R2, R1 is a basic hydrophilic amino acid, R2 is a hydrophobic amino acid, R3 is a neutral hydrophilic or hydrophobic amino acid, R4 is a basic hydrophilic or hydrophobic amino acid By administering a peptide that is A method of inhibiting the growth of virus-infected cells. （２７）ペプチドが構造Ｙ１４−Ｘ１４より成り、Ｘ１４は請求の範囲第２９項 記載のの基本ペプチド構造で，Ｙ１４は、（ｉ）Ｒ２ （ｉｉ）Ｒ２−Ｒ２ （ｉｉｉ）Ｒ４−Ｒ２−Ｒ２ （ｉｖ）Ｒ３−Ｒ４−Ｒ２−Ｒ２ （ｖ）Ｒ２−Ｒ３−Ｒ４−Ｒ２−Ｒ２ （ｖｉ）Ｒ２−Ｒ２−Ｒ３−Ｒ４−Ｒ２−Ｒ２（ｖｉｉ）Ｒ１−Ｒ２−Ｒ２−Ｒ ３−Ｒ４−Ｒ２−Ｒ３のいずれかであることを特徴とする請求の範囲第２６項記 載の方法。(27) The peptide consists of the structure Y14-X14, and X14 is defined in claim 29. In the basic peptide structure described, Y14 is (i) R2 (ii) R2-R2 (iii) R4-R2-R2 (iv) R3-R4-R2-R2 (v) R2-R3-R4-R2-R2 (vi) R2-R2-R3-R4-R2-R2 (vii) R1-R2-R2-R Claim 26, characterized in that it is any one of 3-R4-R2-R3. How to put it on. （２８）ペプチドが構造Ｘ１４−Ｚ１４より成り、Ｘ１４は請求の範囲第２９項 記載の基本ペプチド構造で、Ｚ１４は、（ｉ）Ｒ１ （ｉｉ）Ｒ１−Ｒ２ （ｉｉｉ）Ｒ１−Ｒ２−Ｒ２ （ｉｖ）Ｒ１−Ｒ２−Ｒ２−Ｒ３ （ｖ）Ｒ１−Ｒ２−Ｒ２−Ｒ３−Ｒ４ （ｖｉ）Ｒ１−Ｒ２−Ｒ２−Ｒ３−Ｒ４−Ｒ２（ｖｉｉ）Ｒ１−Ｒ２−Ｒ２−Ｒ ３−Ｒ４−Ｒ２−Ｒ２、のいずれか１つであることを特徴とする請求の範囲第２ ６項記載の方法。(28) The peptide consists of the structure X14-Z14, and X14 is defined in claim 29. In the basic peptide structure described, Z14 is (i) R1 (ii) R1-R2 (iii) R1-R2-R2 (iv) R1-R2-R2-R3 (v) R1-R2-R2-R3-R4 (vi) R1-R2-R2-R3-R4-R2 (vii) R1-R2-R2-R 3-R4-R2-R2. The method described in Section 6. （２９）ペプチドが（Ｙ１４）ａ−Ｘ１４−（Ｚ１４）ｂの構造を有し、Ｙ１４ とＺ１４は請求の範囲第２７項および２８項記載の通りで、ａとｂはそれぞれ０ または１であることを特徴とする請求の範囲第２６項記載の方法。(29) The peptide has the structure (Y14)a-X14-(Z14)b, and Y14 and Z14 are as described in claims 27 and 28, and a and b are each 0. 27. The method according to claim 26, characterized in that: or 1. （３０）ペプチドが下記の構造式を有することを特徴とする請求の範囲第２９項 記載のペプチド。 【配列があります】(30) Claim 29, characterized in that the peptide has the following structural formula: Peptides described. [There is an array] （３１）ペプチドが下記の構造式を有することを特徴とする請求の範囲第２９項 記載のペプチド。 【配列があります】(31) Claim 29, characterized in that the peptide has the following structural formula: Peptides described. [There is an array] （３２）生物活性両親媒性ペプチドが、その有効抗腫瘍量だけ動物生体に投与さ れることを特徴とする請求の範囲第２６項記載の方法。(32) A bioactive amphipathic peptide is administered to an animal in an effective antitumor amount. 27. A method according to claim 26, characterized in that: （３３）生物活性両親媒性ペプチドが、その有効抗ウイルス量だけ動物生体に投 与されることを特徴とする請求の範囲第２６項記載の方法。(33) A biologically active amphipathic peptide is administered to an animal in an effective antiviral amount. 27. A method according to claim 26, characterized in that: （３４）生物活性両親媒性ペプチドが、その有効抗微生物量だけ動物生体に投与 されることを特徴とする請求の範囲第２６項記載の方法。(34) Bioactive amphipathic peptide is administered to an animal in an effective antimicrobial amount. 27. A method according to claim 26, characterized in that: （３５）生物活性両親媒性ペプチドが、その有効抗原虫量だけ動物生体に投与さ れることを特徴とする請求の範囲第２６項記載の方法。(35) A biologically active amphiphilic peptide is administered to an animal in an amount equivalent to its effective antiprotozoal amount. 27. A method according to claim 26, characterized in that: （３６）生物活性両親媒性ペプチドが、その有効抗生物質量だけ動物生体に投与 されることを特徴とする請求の範囲第２６項記載の方法。(36) A bioactive amphipathic peptide is administered to an animal in an amount equivalent to its effective antibiotic amount. 27. A method according to claim 26, characterized in that: （３７）生物活性両親媒性ペプチドが、その有効抗殺***量だけ動物生体に投与 されることを特徴とする請求の範囲第２６項記載の方法。(37) Bioactive amphipathic peptide is administered to an animal in an effective antispermicidal amount. 27. A method according to claim 26, characterized in that: （３８）生物活性両親媒性ペプチドが、動物生体内の創傷治療に必要な有効量だ け動物生体に投与されることを特徴とする請求の範囲第２６項記載の方法。(38) The effective amount of bioactive amphipathic peptides required for wound treatment in vivo in animals. 27. The method according to claim 26, wherein the method is administered to a living animal. （３９）アミノ酸残基が、Ｄ−アミノ酸残基またはグリシンであることを特徴と する請求の範囲第１項記載のペプチド。(39) The amino acid residue is a D-amino acid residue or glycine. The peptide according to claim 1. （４０）アミノ酸残基が、Ｄ−アミノ酸残基またはグリシンであることを特徴と する請求の範囲第１８項記載のペプチド。(40) The amino acid residue is a D-amino acid residue or glycine. The peptide according to claim 18. （４１）構造式が、【配列があります】より成り、ｎが２から５までの整数であ ることを特徴とする生物活性両親媒性ペプチド。(41) The structural formula consists of [There is an array], and n is an integer from 2 to 5. A biologically active amphipathic peptide characterized by: （４２）構造式が、【配列があります】であることを特徴とする請求の範囲第４ １項記載のペプチド。(42) The fourth claim characterized in that the structural formula is [there is an array] Peptide according to item 1. （４３）生物活性両親媒性ペプチドを、標的細胞、ウイルス、あるいはウイルス 感染細胞の増殖を阻止するに必要な有効量だけ生体に投与することにより、前記 標的細胞、ウイルス、あるいはウイルス感染細胞の成長を阻止する方法。(43) Bioactive amphipathic peptides can be transferred to target cells, viruses, or viruses. By administering to a living body only the effective amount necessary to inhibit the proliferation of infected cells, A method of inhibiting the growth of target cells, viruses, or virus-infected cells. （４４）生物活性両親媒性ペプチドが、その有効抗腫瘍量だけ動物生体に投与さ れることを特徴とする請求の範囲第４３項記載の方法。(44) A bioactive amphipathic peptide is administered to an animal in an effective antitumor amount. 44. A method according to claim 43, characterized in that: （４５）生物活性両親媒性ペプチドが、その有効抗ウイルス量だけ動物生体に投 与されることを特徴とする請求の範囲第４３項記載の方法。(45) A bioactive amphipathic peptide is administered to an animal in an effective antiviral amount. 44. A method according to claim 43, characterized in that: （４６）生物活性両親媒性ペプチドが、その有効抗微生物量だけ動物生体に投与 されることを特徴とする請求の範囲第４３項記載の方法。(46) Bioactive amphipathic peptide is administered to an animal in an effective antimicrobial amount. 44. The method of claim 43, wherein: （４７）生物活性両親媒性ペプチドが、その有効抗原虫量だけ動物生体に投与さ れることを特徴とする請求の範囲第４３項記載の方法。(47) A biologically active amphipathic peptide is administered to an animal body in an effective amount of the antiprotozoan. 44. A method according to claim 43, characterized in that: （４８）生物活性両親媒性ペプチドが、その有効抗生物質量だけ動物生体に投与 されることを特徴とする請求の範囲第４３項記載の方法。(48) A bioactive amphipathic peptide is administered to an animal in an amount equivalent to its effective antibiotic mass. 44. The method of claim 43, wherein: （４９）生物活性両親媒性ペプチドが、その有効抗殺***量だけ動物生体に投与 されることを特徴とする請求の範囲第４３項記載の方法。(49) A bioactive amphipathic peptide is administered to an animal in an effective antispermicidal amount. 44. The method of claim 43, wherein: （５０）生物活性両親媒性ペプチドが、動物生体内の創傷治療に必要な有効量だ け動物生体に投与されることを特徴とする請求の範囲第４３項記載の方法。(50) The effective amount of bioactive amphipathic peptides required for wound treatment in vivo in animals. 44. The method according to claim 43, wherein the method is administered to a living animal. （５１）生物活性両親媒性ペプチドが、配列識別番号第６１番−ＮＨ２ 配列識別番号第６２番−ＮＨ２ 配列識別番号第６３番−ＮＨ２、あるいは配列識別番号第６４番−ＮＨ２ であることを特徴とする生物活性両親媒性ペプチド。(51) The bioactive amphipathic peptide is Sequence ID No. 61-NH2 Sequence identification number 62-NH2 Sequence identification number No. 63-NH2, or sequence identification number No. 64-NH2 A biologically active amphipathic peptide characterized in that it is. （５２）構造式が、 配列識別番号第６１番−ＮＨ２ 配列識別番号第６２番−ＮＨ２ 配列識別番号第６３番−ＮＨ２、あるいは配列識別番号第６４番−ＮＨ２ より成る生物活性両親媒性ペプチドを投与することにより、標的細胞、ウイルス 、あるいはウイルス感染細胞の成長を阻止する方法。(52) The structural formula is Sequence identification number No. 61-NH2 Sequence identification number 62-NH2 Sequence identification number No. 63-NH2, or sequence identification number No. 64-NH2 target cells, viruses by administering bioactive amphipathic peptides consisting of , or a method of inhibiting the growth of virus-infected cells.