JPH0286743A - 高重合度ゼラチンの製造方法 - Google Patents
高重合度ゼラチンの製造方法Info
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- JPH0286743A JPH0286743A JP63236966A JP23696688A JPH0286743A JP H0286743 A JPH0286743 A JP H0286743A JP 63236966 A JP63236966 A JP 63236966A JP 23696688 A JP23696688 A JP 23696688A JP H0286743 A JPH0286743 A JP H0286743A
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- Peptides Or Proteins (AREA)
Abstract
(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるた
め要約のデータは記録されません。
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Description
【発明の詳細な説明】
主呈上東科■分団
本発明は高重合ゼラチンの製造方法に関する。
更に詳細には、本発明はゼラチン溶液にトランスグルタ
ミナーゼを添加してゼラチンを架橋重合し、ゼラチンが
ゲル化する以前に架橋重合を停止させることによる水に
可溶性の高重合ゼラチンの製造方法に関する。
ミナーゼを添加してゼラチンを架橋重合し、ゼラチンが
ゲル化する以前に架橋重合を停止させることによる水に
可溶性の高重合ゼラチンの製造方法に関する。
の および ゛ ベ
ゼラチンは動物の骨、皮等の結合組繊の主要成分である
コラーゲンを加水分解して得られる水溶性のタンパク質
で、その溶液は凝固点以下に冷却すると可逆的にゲルを
形成する。現在行われている工業的ゼラチンの製造方法
には、牛や豚の皮あるいは塩酸で無りa質を溶出させた
骨等の原料を酸で前処理する酸性法と石灰液等で前処理
するアルカリ法が存在するが、これらの前処理はコラー
ゲンの分子間あるいはその構成鎖間に天然で入った架橋
を切断し、後の温水による抽出を容易にすることを目的
としている。従って得られたゼラチンの主要成分は約l
O万の分子量を持つコラーゲンの構成ポリペプチド鎖の
単量体(α成分)、二量体(β成分)、二量体(T成分
)および、これらの加水分解生成物を大部分とし、天然
の架橋を残している巨大分子は極微量しか含まれていな
い。また原料の皮等を直接に酵素で分解して得られる酵
素法ゼラチンも成分としては同様の物となっている。
コラーゲンを加水分解して得られる水溶性のタンパク質
で、その溶液は凝固点以下に冷却すると可逆的にゲルを
形成する。現在行われている工業的ゼラチンの製造方法
には、牛や豚の皮あるいは塩酸で無りa質を溶出させた
骨等の原料を酸で前処理する酸性法と石灰液等で前処理
するアルカリ法が存在するが、これらの前処理はコラー
ゲンの分子間あるいはその構成鎖間に天然で入った架橋
を切断し、後の温水による抽出を容易にすることを目的
としている。従って得られたゼラチンの主要成分は約l
O万の分子量を持つコラーゲンの構成ポリペプチド鎖の
単量体(α成分)、二量体(β成分)、二量体(T成分
)および、これらの加水分解生成物を大部分とし、天然
の架橋を残している巨大分子は極微量しか含まれていな
い。また原料の皮等を直接に酵素で分解して得られる酵
素法ゼラチンも成分としては同様の物となっている。
これらのゼラチンの成分の特徴はその粘度、ゼリー強度
等に種々の利点を与えているが、例えばゲルの良悪等を
改善したりする目的のため高粘度や高ゼリー強度、高融
点等が必要な場合には満足すべき結果が得られていなか
った。また工業用途に向けたときにはその粘度の限界が
問題となっていた。
等に種々の利点を与えているが、例えばゲルの良悪等を
改善したりする目的のため高粘度や高ゼリー強度、高融
点等が必要な場合には満足すべき結果が得られていなか
った。また工業用途に向けたときにはその粘度の限界が
問題となっていた。
従来、食品用途としてゼラチンのゼリー強度、粘度及び
融点を改善するためには硫酸セルロースナトリウム、カ
ラギーナン、寒天アルギン酸ナトリウム等の多糖類やガ
ム、オリゴ糖等の増粘剤、ゲル化剖等を゛添加する必要
があった。またゼラチン自体を架橋して高重合体を得る
ことも行われているが、その多くはホルマリン、グルタ
ルアルデヒド等のアルデヒド類によるものであり、反応
性が大きいため制御が難しく、高重合体の生成よりも架
橋結合によりゲル化物を形成させることを目的としてい
る。またこれらの架橋剤のほとんどは食用には適さない
。さらに架橋剤として植物性タンニンを用いる場合はゼ
ラチン濃度が低いと反応性が低く、濃度が高いと系全体
に架橋するため分子量をコントロールすることが困難で
あった。
融点を改善するためには硫酸セルロースナトリウム、カ
ラギーナン、寒天アルギン酸ナトリウム等の多糖類やガ
ム、オリゴ糖等の増粘剤、ゲル化剖等を゛添加する必要
があった。またゼラチン自体を架橋して高重合体を得る
ことも行われているが、その多くはホルマリン、グルタ
ルアルデヒド等のアルデヒド類によるものであり、反応
性が大きいため制御が難しく、高重合体の生成よりも架
橋結合によりゲル化物を形成させることを目的としてい
る。またこれらの架橋剤のほとんどは食用には適さない
。さらに架橋剤として植物性タンニンを用いる場合はゼ
ラチン濃度が低いと反応性が低く、濃度が高いと系全体
に架橋するため分子量をコントロールすることが困難で
あった。
一方、トランスグルタミナーゼがタンパク質分子中のグ
ルタミン残基のγカルボキシアミド基とりジン残基のε
アミノ基を架橋させることは知られている(FOLK、
J、E、and FINLAYSON、J、S、(19
77)。
ルタミン残基のγカルボキシアミド基とりジン残基のε
アミノ基を架橋させることは知られている(FOLK、
J、E、and FINLAYSON、J、S、(19
77)。
Adv、Protein Chem、、vol、31+
1)。ゼラチンに用いた具体例は開示されていない。ま
たこの文献に於ける方法では使用タンパク質濃度が低く
、たかだか1重量%までであり、これを工業的に利用す
る試みはなされていない。本発明者らはゼラチンの場合
にはこの程度の低い濃度範囲では有効に架橋反応が起こ
らず、むしろ主鎖のペプチド結合の加水分解反応が優先
することを見いだした。
1)。ゼラチンに用いた具体例は開示されていない。ま
たこの文献に於ける方法では使用タンパク質濃度が低く
、たかだか1重量%までであり、これを工業的に利用す
る試みはなされていない。本発明者らはゼラチンの場合
にはこの程度の低い濃度範囲では有効に架橋反応が起こ
らず、むしろ主鎖のペプチド結合の加水分解反応が優先
することを見いだした。
またゼラチンの高濃度領域においてトランスグルタミナ
ーゼを作用させた例として特開昭58149645号公
報の「ゲル化物の製造方法」の実施例6が存在するが、
これはゲル化物の製造方法であり、本発明の「高重合ゼ
ラチンの製造方法」とは目的が異なっている。即ち、こ
の方法はゼラチンを十分に架橋してゼラチンゲルを得る
ことを目的としており、このゲルは通常の可逆性ゼラチ
ンゲルと異なり加熱によりゾル化せず、乾燥した物は膨
潤するのみで、水に溶解しない。これに対し、本発明に
よる高重合ゼラチンはこのゾルゲル変換を行い、ゼラチ
ンの基本的性質を備えている点でト記公報のゲル化物と
は区別される。更に、本発明者らはゼラチンの場合には
溶液がε(Tグルタミル)リジル架橋により完全にゲル
化し、ゲル化物を形成するまで架橋反応を完結させると
、常温に冷却した時には、ゼラチンが木来持っている水
素結合によるゲル化が妨げられ、原料ゼラチンのゲルに
比べて非常に脆いゲルになることを見いだした。これに
対し、本発明のゼラチンは高温では溶液状態にあり、冷
却してゲル化するときには、主としてゼラチン本体の水
素結合を使うのでゼラチンのゴム弾性は存在し、増強さ
れる。
ーゼを作用させた例として特開昭58149645号公
報の「ゲル化物の製造方法」の実施例6が存在するが、
これはゲル化物の製造方法であり、本発明の「高重合ゼ
ラチンの製造方法」とは目的が異なっている。即ち、こ
の方法はゼラチンを十分に架橋してゼラチンゲルを得る
ことを目的としており、このゲルは通常の可逆性ゼラチ
ンゲルと異なり加熱によりゾル化せず、乾燥した物は膨
潤するのみで、水に溶解しない。これに対し、本発明に
よる高重合ゼラチンはこのゾルゲル変換を行い、ゼラチ
ンの基本的性質を備えている点でト記公報のゲル化物と
は区別される。更に、本発明者らはゼラチンの場合には
溶液がε(Tグルタミル)リジル架橋により完全にゲル
化し、ゲル化物を形成するまで架橋反応を完結させると
、常温に冷却した時には、ゼラチンが木来持っている水
素結合によるゲル化が妨げられ、原料ゼラチンのゲルに
比べて非常に脆いゲルになることを見いだした。これに
対し、本発明のゼラチンは高温では溶液状態にあり、冷
却してゲル化するときには、主としてゼラチン本体の水
素結合を使うのでゼラチンのゴム弾性は存在し、増強さ
れる。
量、を”ン るための
本発明の目的は酵素による架橋重合反応を用いてゼラチ
ン溶液の粘度、冷却してゲル化した時のゲルのゼリー強
度や融解温度を改善し、通常のゼラチンの欠陥を補う点
にある。即ち、2−60重量%、好ましくは5−40重
量%の濃度のゼラチン溶液にゼラチン1gに対して0.
1ユニフト以上の、好ましくは0.5〜3ユニツトのト
ランスグルタミナーゼを添加して架橋反応させた後、ゲ
ル化物となる以前に酵素を失活するか、反応条件を変更
して停止することにより、ゼラチンのオリゴマーや高重
合体を多く生成させ、溶液状態で希望する粘度を持ち、
また冷却してゲル化した時には高いゼリー強度と高融解
温度を持つ、高重合ゼラチンを得ることを目的としてい
る。
ン溶液の粘度、冷却してゲル化した時のゲルのゼリー強
度や融解温度を改善し、通常のゼラチンの欠陥を補う点
にある。即ち、2−60重量%、好ましくは5−40重
量%の濃度のゼラチン溶液にゼラチン1gに対して0.
1ユニフト以上の、好ましくは0.5〜3ユニツトのト
ランスグルタミナーゼを添加して架橋反応させた後、ゲ
ル化物となる以前に酵素を失活するか、反応条件を変更
して停止することにより、ゼラチンのオリゴマーや高重
合体を多く生成させ、溶液状態で希望する粘度を持ち、
また冷却してゲル化した時には高いゼリー強度と高融解
温度を持つ、高重合ゼラチンを得ることを目的としてい
る。
また本発明は酵素反応の特徴を生かし、反応pH、温度
等を適切に選択し、反応速度を適宜コントロールするこ
とにより、工業的に十分制御可能な製造方法でゼラチン
の高重合物を得ることを目的としている。
等を適切に選択し、反応速度を適宜コントロールするこ
とにより、工業的に十分制御可能な製造方法でゼラチン
の高重合物を得ることを目的としている。
更に、本発明は食品用ゼラチンや工業用ゼラチン、写真
用ゼラチン等に広く利用出来る、有用な改質ゼラチンを
得ることを目的としている。
用ゼラチン等に広く利用出来る、有用な改質ゼラチンを
得ることを目的としている。
本発明の特徴は2−60重量%、好ましくは5−40重
量%の濃度のゼラチン溶液にゼラチンIBに対し70.
1ユニツト以上の、好ましくは0.5−3ユニツトのト
ランスグルタミナーゼを添加して架橋重合させた後にゲ
ル化物となる以前に酵素を失活するか、反応条件を変更
し、反応を停止することにより、通常のゼラチンと同様
にゾルゲル変換を行う、物理的性質の改善された高重合
ゼラチンを製造することにある。
量%の濃度のゼラチン溶液にゼラチンIBに対し70.
1ユニツト以上の、好ましくは0.5−3ユニツトのト
ランスグルタミナーゼを添加して架橋重合させた後にゲ
ル化物となる以前に酵素を失活するか、反応条件を変更
し、反応を停止することにより、通常のゼラチンと同様
にゾルゲル変換を行う、物理的性質の改善された高重合
ゼラチンを製造することにある。
このようにして製造された高重合ゼラチンを冷却して得
られるゲルは酵素による架橋にゼラチン本体の水素結合
による架橋が加わるために、通常の使用状態では原料ゼ
ラチンゲルより引っ張りに対する伸びが大きくまた融解
温度が高いため、高粘度ゼラチン、高融点ゼラチンとし
て利用でき、また食用に向けた場合には、日中で融は難
くて粘りのあるテクスチャーを示す。
られるゲルは酵素による架橋にゼラチン本体の水素結合
による架橋が加わるために、通常の使用状態では原料ゼ
ラチンゲルより引っ張りに対する伸びが大きくまた融解
温度が高いため、高粘度ゼラチン、高融点ゼラチンとし
て利用でき、また食用に向けた場合には、日中で融は難
くて粘りのあるテクスチャーを示す。
この製造方法では架橋反応させる時の溶液の温度を変え
ることにより、得られた高重合ゼラチンを冷却した時の
ゲルの融解温度を希望する温度に設定することが可能と
なる。
ることにより、得られた高重合ゼラチンを冷却した時の
ゲルの融解温度を希望する温度に設定することが可能と
なる。
更に、この製造方法で失活操作を行った物を冷却して得
られたゲルは酵素反応の継続による経時変化やゲル化反
応の進行にともなう離水現象がなく、長時間にわたって
安定を保つことが可能である。
られたゲルは酵素反応の継続による経時変化やゲル化反
応の進行にともなう離水現象がなく、長時間にわたって
安定を保つことが可能である。
本発明の1つの態様による高重合ゼラチンの製造方法に
よれば、ゼラチンを予め重合した後、乾燥して高重合ゼ
ラチンを得て、これを通常のゼラチンと同様に使用する
方法である。本発明の他の態様によればゼラチンを含む
製品の製造工程中、成形前に酵素を添加して高重合ゼラ
チンを得ることもできる。この場合には成形に用いる溶
液がすでに反応を終了して安定であるため、前記の「ゲ
ル化物の製造方法Jにおける未反応の溶液を酵素と共に
混合して成形し反応を完結させる方法に比べて取扱操作
が節単化される利点を持っている。
よれば、ゼラチンを予め重合した後、乾燥して高重合ゼ
ラチンを得て、これを通常のゼラチンと同様に使用する
方法である。本発明の他の態様によればゼラチンを含む
製品の製造工程中、成形前に酵素を添加して高重合ゼラ
チンを得ることもできる。この場合には成形に用いる溶
液がすでに反応を終了して安定であるため、前記の「ゲ
ル化物の製造方法Jにおける未反応の溶液を酵素と共に
混合して成形し反応を完結させる方法に比べて取扱操作
が節単化される利点を持っている。
本発明は市販されている全てのゼラチンに適用可能であ
り、例えば酸性法ゼラチンとアルカリ法ゼラチンとの間
に実質的な差異は存在しない。本発明者らは、酸性法ゼ
ラチンを使用することが好しいが、等電点が低く、グル
タミン残基がかなり少ないアルカリ法ゼラチンに於いて
も架橋反応が同程度に進行することを見いだした。
り、例えば酸性法ゼラチンとアルカリ法ゼラチンとの間
に実質的な差異は存在しない。本発明者らは、酸性法ゼ
ラチンを使用することが好しいが、等電点が低く、グル
タミン残基がかなり少ないアルカリ法ゼラチンに於いて
も架橋反応が同程度に進行することを見いだした。
本発明に使用するトランスグルタミナーゼは放線菌「ス
トレプトバートシリウム」から製造された物が好ましい
が、モルモットの肝臓から抽出された酵素等のように別
の起源のトランスグルタミナーゼであっても、同様の架
橋反応効果を示すものであれば使用可能である。
トレプトバートシリウム」から製造された物が好ましい
が、モルモットの肝臓から抽出された酵素等のように別
の起源のトランスグルタミナーゼであっても、同様の架
橋反応効果を示すものであれば使用可能である。
本発明に用いられるゼラチン溶液のpH6−8であれば
好ましいが、pl+4−10に於いても、長時間かけれ
ば反応が可能となる。更に、このことは酵素反応の至適
pHを外すことにより、反応速度を遅くさせ、反応の制
御を容易にし、架橋反応程度を任意に選択できるように
するという非常に大きな利点がある。また反応温度はゲ
ルの融解温度以上から酵素の失活温度以下の範囲で選択
できるが、好ましくは40−60’Cの範囲で選ばれる
。更に特別な場合には、ゼラチン溶液へ酵素を混合した
後、直ちに凝固点以下に冷却し、ゲルの状態で所定時間
の架橋反応を進行させた後、失活させることにより、高
温で溶解可能な高重合ゼラチンを得ることも可能である
。
好ましいが、pl+4−10に於いても、長時間かけれ
ば反応が可能となる。更に、このことは酵素反応の至適
pHを外すことにより、反応速度を遅くさせ、反応の制
御を容易にし、架橋反応程度を任意に選択できるように
するという非常に大きな利点がある。また反応温度はゲ
ルの融解温度以上から酵素の失活温度以下の範囲で選択
できるが、好ましくは40−60’Cの範囲で選ばれる
。更に特別な場合には、ゼラチン溶液へ酵素を混合した
後、直ちに凝固点以下に冷却し、ゲルの状態で所定時間
の架橋反応を進行させた後、失活させることにより、高
温で溶解可能な高重合ゼラチンを得ることも可能である
。
本発明に用いる失活方法には高温加熱による失活、例え
ばp117において75°C以上で10分以上処理する
場合や低pnによる酵素の変性、例えば40°Cにおい
てp112で30分以上処理する場合がある。他に、E
[lTA等の酵素反応阻害剤、失活剤の添加によるもの
、その他種々の失活方法がある。反応の停止方法にはp
l+を至適pHから外す他に、高温度の塩溶液にしての
反応の停止、アミノ酸ベプタイド等低分子反応基質の添
加による停止等があり、目的によって適当に選択するこ
とが出来る。更に、酵素濃度が低い場合は架橋反応中に
失活反応も同時に進行し、反応中に酵素が事実ト失活し
てしまう場合も存在する。
ばp117において75°C以上で10分以上処理する
場合や低pnによる酵素の変性、例えば40°Cにおい
てp112で30分以上処理する場合がある。他に、E
[lTA等の酵素反応阻害剤、失活剤の添加によるもの
、その他種々の失活方法がある。反応の停止方法にはp
l+を至適pHから外す他に、高温度の塩溶液にしての
反応の停止、アミノ酸ベプタイド等低分子反応基質の添
加による停止等があり、目的によって適当に選択するこ
とが出来る。更に、酵素濃度が低い場合は架橋反応中に
失活反応も同時に進行し、反応中に酵素が事実ト失活し
てしまう場合も存在する。
本発明による高重合体ゼラチンの製造はゼラチン溶液中
に酵素反応を阻害しない範囲で、多糖類、澱粉、デキス
トリン、グリセリン、ガム類、有機酸、糖類、無機塩類
、調味料、着色料、香辛料、糊料、増粘剤、安定剤、乳
化剤、その他通常ゼラチンの使用に於いて添加される添
加物を配合できる。
に酵素反応を阻害しない範囲で、多糖類、澱粉、デキス
トリン、グリセリン、ガム類、有機酸、糖類、無機塩類
、調味料、着色料、香辛料、糊料、増粘剤、安定剤、乳
化剤、その他通常ゼラチンの使用に於いて添加される添
加物を配合できる。
以下、実施例及び比較例に基づき本発明を更に詳細に説
明するが、これは本発明を制限するものではない。
明するが、これは本発明を制限するものではない。
災施■上
高重合ゼラチンは次のようにして製造した。
ゼリー強度244、粘度40、融点30℃、等電点9.
1の酸性法ゼラチン15gに対して15重置火濃度にな
るように水を加え、膨潤後50゛Cで溶解し、苛性ソー
ダでpH7に調整した。トランスグルタミナーゼ(天野
製薬製;ヒドロキサム酸法(J、Biol、Chem、
+Vo1.241.5518(1966))による比活
性;2.5ユニ7ト/mg)12mgを少量の水に懸濁
させて添加した後、50°Cで撹拌を続けた。10分後
、ホットプレート−Lで溶液を加熱して急速に80°C
に昇温し、5分間保ち、酵素を失活させた。その後、直
ちに溶液を冷水浴に漬けて60℃に急冷し、ステンレス
プレートに流し込み、冷蔵庫で冷却した。このようにし
て得たll1111の厚さのフィルム状のゲルはそのま
まゲルとして測定に使用した。また乾燥品はこのゲルを
3IIIIfiの幅に細断し、乾燥した後に粉砕して得
た。
1の酸性法ゼラチン15gに対して15重置火濃度にな
るように水を加え、膨潤後50゛Cで溶解し、苛性ソー
ダでpH7に調整した。トランスグルタミナーゼ(天野
製薬製;ヒドロキサム酸法(J、Biol、Chem、
+Vo1.241.5518(1966))による比活
性;2.5ユニ7ト/mg)12mgを少量の水に懸濁
させて添加した後、50°Cで撹拌を続けた。10分後
、ホットプレート−Lで溶液を加熱して急速に80°C
に昇温し、5分間保ち、酵素を失活させた。その後、直
ちに溶液を冷水浴に漬けて60℃に急冷し、ステンレス
プレートに流し込み、冷蔵庫で冷却した。このようにし
て得たll1111の厚さのフィルム状のゲルはそのま
まゲルとして測定に使用した。また乾燥品はこのゲルを
3IIIIfiの幅に細断し、乾燥した後に粉砕して得
た。
比較のために、前記特開昭58−149645号公報記
載の[ゲル化物の製造方法」に従ったゼラチンゲル化物
を製造し、無処理の原料ゼラチンとともに測定した。ゼ
ラチンゲル化物の製造は、ゼラチン溶液がゲル化するま
で酵素反応させた後、そのまま冷却して、希望する形状
に細断した以外は上記方法と同じにした。
載の[ゲル化物の製造方法」に従ったゼラチンゲル化物
を製造し、無処理の原料ゼラチンとともに測定した。ゼ
ラチンゲル化物の製造は、ゼラチン溶液がゲル化するま
で酵素反応させた後、そのまま冷却して、希望する形状
に細断した以外は上記方法と同じにした。
このようにして製造した高重合ゼラチンの分子量分布を
液体クロマトグラフィーで測定して第1図に示した。(
カラム;Asahipak G5−620 :移動相
; M/10リン酸バッファー二流速;0.5ml/m
;温度;50°C:試料;0.5%傘20ttl:n過
;濾祇5μ:検出紫外線波長;23Qna)本実施例に
よる方法で製造したゼラチンは、原料のゼラチンに比べ
て明らかにγ成分以上の高分子量成分が増加していて、
高重合ゼラチンが形成されている。
液体クロマトグラフィーで測定して第1図に示した。(
カラム;Asahipak G5−620 :移動相
; M/10リン酸バッファー二流速;0.5ml/m
;温度;50°C:試料;0.5%傘20ttl:n過
;濾祇5μ:検出紫外線波長;23Qna)本実施例に
よる方法で製造したゼラチンは、原料のゼラチンに比べ
て明らかにγ成分以上の高分子量成分が増加していて、
高重合ゼラチンが形成されている。
またこのようにして得られたゲルを示差走査熱量計(パ
ーキンエルマーDSC−7:試料ゲル; 27mg :
昇温速度:5℃/m)で測定したデータを第2図に示し
た。ゼラチンの構成ポリペプチド鎖どうしが水素結合に
よって会合したゲルの架橋点を形成しているミセルの融
解ピークを見ると、本実施例による方法で得られたゲル
は原料ゼラチンのゲルに比べて、融解温度はやや下がる
が高温に肩を持ち、融解熱は大きくなっている。これは
構造がすこし乱れているが、ゲルの架橋点が原料ゼラチ
ンの場合と同じく、冷却によって生じた水素結合による
ミセルであり、エンタルピーが1!5.6J / gか
ら27.7 J / gに増加していることは高重合に
よって更に安定化していることを示している。これに反
し前記「ゲル化物の製造方法」に従ったゲルはピークが
高温側に裾を持ち、ゲル自体の融解温度は高いが、エン
タルピーが9.4J/gLか無(、高温に於けるトラン
スグルタミナーゼによる共有結合の架橋が、冷却した時
の水素結合による架橋を妨げていて、このゲルが本質的
に本発明によるゲルと異なっていることを示している。
ーキンエルマーDSC−7:試料ゲル; 27mg :
昇温速度:5℃/m)で測定したデータを第2図に示し
た。ゼラチンの構成ポリペプチド鎖どうしが水素結合に
よって会合したゲルの架橋点を形成しているミセルの融
解ピークを見ると、本実施例による方法で得られたゲル
は原料ゼラチンのゲルに比べて、融解温度はやや下がる
が高温に肩を持ち、融解熱は大きくなっている。これは
構造がすこし乱れているが、ゲルの架橋点が原料ゼラチ
ンの場合と同じく、冷却によって生じた水素結合による
ミセルであり、エンタルピーが1!5.6J / gか
ら27.7 J / gに増加していることは高重合に
よって更に安定化していることを示している。これに反
し前記「ゲル化物の製造方法」に従ったゲルはピークが
高温側に裾を持ち、ゲル自体の融解温度は高いが、エン
タルピーが9.4J/gLか無(、高温に於けるトラン
スグルタミナーゼによる共有結合の架橋が、冷却した時
の水素結合による架橋を妨げていて、このゲルが本質的
に本発明によるゲルと異なっていることを示している。
本実施例による方法で得られたゼラチンの物性はJIS
法でゼリー強度250.粘度105.10%ゲルの融解
温度48°Cであった。これは原料ゼラチンの物性に比
べて改善されている。
法でゼリー強度250.粘度105.10%ゲルの融解
温度48°Cであった。これは原料ゼラチンの物性に比
べて改善されている。
本実施例による方決で得られたゼラチンを冷却したゲル
の引っ張り試験(フドーレオメータ:引っ張り速度;6
cn+/m)の結果を第3図に示した。
の引っ張り試験(フドーレオメータ:引っ張り速度;6
cn+/m)の結果を第3図に示した。
原料ゼラチンに比べ、明らかに破断強度と伸びが大きく
なっている。また「ゲル化物の製造方法」で得られたゲ
ルは伸びが小さく、脆くなってすぐ切断し、ゲルが水素
結合による全体的架橋でなくて少数の共有結合によって
形成されていることを示している。
なっている。また「ゲル化物の製造方法」で得られたゲ
ルは伸びが小さく、脆くなってすぐ切断し、ゲルが水素
結合による全体的架橋でなくて少数の共有結合によって
形成されていることを示している。
z廉拠l
実施例1と同じゼラチン6gに対し6重量%濃度になる
ように水を加え、膨潤後40”Cで溶解し、苛性ソーダ
でpH7に調整した。この水溶液にトランスグルタミナ
ーゼ4.8Bを少量の水に懸濁させたものを添加した後
、40°Cで撹拌を続けた。30分後、ホットプレート
ヒで溶液を加熱して急速に80°Cに昇温し、5分間保
ち、酵素を失活させた。その後、直ちに溶液を冷却浴に
漬けて60″Cに急冷し、ステンレスプレートに流し込
み、冷蔵庫で冷却した。このゲルを細断し、乾燥した後
に粉砕して乾燥品を得た。
ように水を加え、膨潤後40”Cで溶解し、苛性ソーダ
でpH7に調整した。この水溶液にトランスグルタミナ
ーゼ4.8Bを少量の水に懸濁させたものを添加した後
、40°Cで撹拌を続けた。30分後、ホットプレート
ヒで溶液を加熱して急速に80°Cに昇温し、5分間保
ち、酵素を失活させた。その後、直ちに溶液を冷却浴に
漬けて60″Cに急冷し、ステンレスプレートに流し込
み、冷蔵庫で冷却した。このゲルを細断し、乾燥した後
に粉砕して乾燥品を得た。
このようにして製造した高重合ゼラチンの10%ゲルの
融解温度は45°Cであった。これは原料ゼラチンの融
解温度に比べて改善されている。このゼラチン濃度と反
応温度では反応時間を25−60分にしても同様の融解
温度が得られた。
融解温度は45°Cであった。これは原料ゼラチンの融
解温度に比べて改善されている。このゼラチン濃度と反
応温度では反応時間を25−60分にしても同様の融解
温度が得られた。
1施拠ユ
ゼリー強度260、粘度40、融点31°C1等電点5
.0のアルカリ法ゼラチン20gに対し、20重量%濃
度になるように水を加え、膨潤後50°Cで溶解した。
.0のアルカリ法ゼラチン20gに対し、20重量%濃
度になるように水を加え、膨潤後50°Cで溶解した。
このpHを測定すると5.2であった。このゼラチン水
溶液にトランスグルタミナーゼ24mgを少量の水に懸
濁させて添加した後、50°Cで撹拌を続けた。
溶液にトランスグルタミナーゼ24mgを少量の水に懸
濁させて添加した後、50°Cで撹拌を続けた。
15分後、ホットプレート上で溶液を加熱して急速に8
0°Cに昇温し、5分間保ち、酵素を失活させた。
0°Cに昇温し、5分間保ち、酵素を失活させた。
その後、直ちに溶液を冷水浴に漬けて60°Cに栄、冷
し、ステンレスプレートに流し込み、冷蔵庫で冷却した
。このようにして得たlll111の厚さのフィルム状
のゲルはそのままゲルとして測定に使用した。
し、ステンレスプレートに流し込み、冷蔵庫で冷却した
。このようにして得たlll111の厚さのフィルム状
のゲルはそのままゲルとして測定に使用した。
また乾燥品はこのゲルを3Mの幅に細断し、乾燥した後
に粉砕して得た。
に粉砕して得た。
本実施例による方法で得られたゼラチンの物性はゼリー
強度2501粘度110.10%ゲルの融解温度60°
Cであった。これは原料ゼラチンの物性に比べて改善さ
れている。
強度2501粘度110.10%ゲルの融解温度60°
Cであった。これは原料ゼラチンの物性に比べて改善さ
れている。
本実施例による方法で得られたゼラチンを冷却したゲル
の引っ張り試験結果を第4図に示した。
の引っ張り試験結果を第4図に示した。
原料ゼラチンに比べ、明らかに破断強度と伸びが大きく
なっている。また前記「ゲル化物の製造方法」で得られ
たゲルは伸びが小さく、すぐ切断し、脆くなっている。
なっている。また前記「ゲル化物の製造方法」で得られ
たゲルは伸びが小さく、すぐ切断し、脆くなっている。
実1」ロエ
実施例3と同じゼラチン40gをグリセリン16gと水
77gの混合液に投入して膨潤した後、60°Cで熔解
し、苛性ソーダでpH7に調整した。この水溶液にトラ
ンスグルタミナーゼ16II1gを少量の水に懸濁させ
て添加した後、60″Cで撹拌を続けた。10分後、ホ
ットプレート上で溶液を加熱して急速に80°Cに昇温
し、5分間保ち、酵素を失活させた。その後、直ちに溶
液を冷水浴に漬けて60’C急冷し、ステンレスプレー
トに流し込み、冷蔵庫で冷却した。このようにして得た
1鵬の厚さのフィルム状のゲルはそのままゲルとして測
定に使用した。
77gの混合液に投入して膨潤した後、60°Cで熔解
し、苛性ソーダでpH7に調整した。この水溶液にトラ
ンスグルタミナーゼ16II1gを少量の水に懸濁させ
て添加した後、60″Cで撹拌を続けた。10分後、ホ
ットプレート上で溶液を加熱して急速に80°Cに昇温
し、5分間保ち、酵素を失活させた。その後、直ちに溶
液を冷水浴に漬けて60’C急冷し、ステンレスプレー
トに流し込み、冷蔵庫で冷却した。このようにして得た
1鵬の厚さのフィルム状のゲルはそのままゲルとして測
定に使用した。
比較のために、80°Cでの失活を行わないで、そのま
まステンレスプレートに流し込んで冷却して得られ本実
施例配合のゲルを常温で2日間放置して測定した。
まステンレスプレートに流し込んで冷却して得られ本実
施例配合のゲルを常温で2日間放置して測定した。
本実施例による方法で得られたゲルの融解温度は50″
Cであった。これは原料ゼラチンで作ったゲルの融解温
度40°Cに比べて改善されている。またゲルの引っ張
り試験結果を第5図に示した。酵素処理していないゲル
に比べ、明らかに破断点までの伸びが大きくなっている
。また酵素を失活させなかったゲルは伸びが小さく、脆
なくっている。
Cであった。これは原料ゼラチンで作ったゲルの融解温
度40°Cに比べて改善されている。またゲルの引っ張
り試験結果を第5図に示した。酵素処理していないゲル
に比べ、明らかに破断点までの伸びが大きくなっている
。また酵素を失活させなかったゲルは伸びが小さく、脆
なくっている。
尖隻貫エ
ゼリー強度185、粘度60、融点28°C1等電点5
.1のアルカリ法ゼラチン75gに15重量%濃度にな
るように水を加え、膨潤後40°Cで溶解した。このp
Hを測定すると、6.1であった。トランスグルタミナ
ーゼ30mgを少量の水に懸濁させてゼラチン水溶液に
添加した後、40°Cで撹拌を続けた。40分後、溶液
が増粘して来た所で、手早く塩酸を注入しpH4,2に
低下させた。次に溶液を30’Cに冷却し、塩酸で、p
H2にした後、ステンレスプレートに流し込み、直ちに
冷水によりゲル化させた。常温で1時間放置して酵素を
失活後、ゲルを冷蔵庫に移した。このようにして得た3
ffi11の厚さのフィルム状のゲルを5−の幅に細断
し、精篭にいれて流水中に3時間浸漬した。膨潤したゲ
ルを40°Cで溶解するとゼラチン濃度5重量%、ρ■
3.7であった。ステンレスプレートに流し込み、ゲル
化後、冷風で乾燥してゼラチン重合物を得た。
.1のアルカリ法ゼラチン75gに15重量%濃度にな
るように水を加え、膨潤後40°Cで溶解した。このp
Hを測定すると、6.1であった。トランスグルタミナ
ーゼ30mgを少量の水に懸濁させてゼラチン水溶液に
添加した後、40°Cで撹拌を続けた。40分後、溶液
が増粘して来た所で、手早く塩酸を注入しpH4,2に
低下させた。次に溶液を30’Cに冷却し、塩酸で、p
H2にした後、ステンレスプレートに流し込み、直ちに
冷水によりゲル化させた。常温で1時間放置して酵素を
失活後、ゲルを冷蔵庫に移した。このようにして得た3
ffi11の厚さのフィルム状のゲルを5−の幅に細断
し、精篭にいれて流水中に3時間浸漬した。膨潤したゲ
ルを40°Cで溶解するとゼラチン濃度5重量%、ρ■
3.7であった。ステンレスプレートに流し込み、ゲル
化後、冷風で乾燥してゼラチン重合物を得た。
本実旅篭による方法で得られたゼラチンを冷却したゲル
の融解温度は40°Cであった。これは原料ゼラチンの
ゲルのpH3,7での融解温度28°Cに比べて改善さ
れている。
の融解温度は40°Cであった。これは原料ゼラチンの
ゲルのpH3,7での融解温度28°Cに比べて改善さ
れている。
実U
実施例5と同じゼラチン6gに6重量%濃度になるよう
に水を加え、膨潤後40°Cで溶解した。トランスグル
タミナーゼ4.8mgを少量の水に懸濁させて前記のゼ
ラチン水溶液に添加した後、40℃で撹拌を続けた。7
0分後、溶液が増粘して来た所で、手早く酢酸101を
加えて反応を停止させた。この溶液のpHを測定すると
PH3,5であった。その後、溶液をステンレスプレー
トに流し込み、冷蔵庫で冷却した。
に水を加え、膨潤後40°Cで溶解した。トランスグル
タミナーゼ4.8mgを少量の水に懸濁させて前記のゼ
ラチン水溶液に添加した後、40℃で撹拌を続けた。7
0分後、溶液が増粘して来た所で、手早く酢酸101を
加えて反応を停止させた。この溶液のpHを測定すると
PH3,5であった。その後、溶液をステンレスプレー
トに流し込み、冷蔵庫で冷却した。
本実施例による方法で得られたゼラチンを冷却したゲル
の融解温度は33°Cであった。これは原料ゼラチンの
ゲルのρ■3.2での融解温度27℃に比べて改善され
ている。
の融解温度は33°Cであった。これは原料ゼラチンの
ゲルのρ■3.2での融解温度27℃に比べて改善され
ている。
主所■盈果
本発明の方法によって製造される高重合ゼラチンは水に
可溶性であり通常のゼラチンと同様な条件で使用できる
。本発明の高重合ゼラチンを冷却して得られるゲルは酵
素による架橋にゼラチン本体の水素結合による架橋が加
わるために、通常の使用状態では原料ゼラチンゲルより
引っ張りに対する伸びが大きくまた融解温度が高いため
、高粘度ゼラチン、高融点ゼラチンとして利用でき、ま
た食用に向けた場合には、日中で溶は難くて粘りのある
テクスチャーを示す。
可溶性であり通常のゼラチンと同様な条件で使用できる
。本発明の高重合ゼラチンを冷却して得られるゲルは酵
素による架橋にゼラチン本体の水素結合による架橋が加
わるために、通常の使用状態では原料ゼラチンゲルより
引っ張りに対する伸びが大きくまた融解温度が高いため
、高粘度ゼラチン、高融点ゼラチンとして利用でき、ま
た食用に向けた場合には、日中で溶は難くて粘りのある
テクスチャーを示す。
本発明の製造方法では架橋反応させる時の溶液の温度を
変えることより、得られた高重合ゼラチンを冷却した時
のゲルの融解温度を希望する温度に設定することが可能
となる。
変えることより、得られた高重合ゼラチンを冷却した時
のゲルの融解温度を希望する温度に設定することが可能
となる。
更に、この製造方法で酵素の失活操作を行った高重合ゼ
ラチンを冷却して得られたゲルは酵素反応の継続による
経時変化及びそれに伴うゲル化反応の進行にともなう離
水現象がなく、長時間にわたって安定を保つことが可能
である。
ラチンを冷却して得られたゲルは酵素反応の継続による
経時変化及びそれに伴うゲル化反応の進行にともなう離
水現象がなく、長時間にわたって安定を保つことが可能
である。
第1図は高重合ゼラチン及び原料ゼラチンのそれぞれの
分子量分布を示す、液体クロマトグラフィーのチャート
である。 第2図は実施例1で製造された高重合ゼラチン及び原料
ゼラチンのそれぞれの15重量%のゲルおよび特開昭5
8−149645号公報記載の「ゲル化物の製造方法」
でえられた同濃度のゲルの示差走査熱量測定の結果を示
すチャートである。 第3図は実施例1で製造された高重合ゼラチン及び原料
ゼラチンのそれぞれの15重量%のゲルおよび前記「ゲ
ル化物の製造方法」でえられた同濃度のゲルの引っ張り
試験の応力−歪曲線である。 第4図は実施例3で製造された高重合ゼラチン及び原料
ゼラチンのそれぞれの20重量%のゲルおよび前記「ゲ
ル化物の製造方法」でえられた同濃度のゲルの引っ張り
試験の応力−歪曲線である。 第5図は実施例4で製造された高重合ゼラチン及び原料
ゼラチンのそれぞれのグリセリン配合ゲルおよび前記「
ゲル化物の製造方法」でえられた同組成配合の引っ張り
試験の応力−歪曲線である。 特許出暉人 ニッピゼラチンT業株式会社同 味の
素株式会社 (外4名) ネ を 区 O番φ也ゼ゛ラチン ■儒−料ぜ゛フチン 1 I 尾2凹 手
分子量分布を示す、液体クロマトグラフィーのチャート
である。 第2図は実施例1で製造された高重合ゼラチン及び原料
ゼラチンのそれぞれの15重量%のゲルおよび特開昭5
8−149645号公報記載の「ゲル化物の製造方法」
でえられた同濃度のゲルの示差走査熱量測定の結果を示
すチャートである。 第3図は実施例1で製造された高重合ゼラチン及び原料
ゼラチンのそれぞれの15重量%のゲルおよび前記「ゲ
ル化物の製造方法」でえられた同濃度のゲルの引っ張り
試験の応力−歪曲線である。 第4図は実施例3で製造された高重合ゼラチン及び原料
ゼラチンのそれぞれの20重量%のゲルおよび前記「ゲ
ル化物の製造方法」でえられた同濃度のゲルの引っ張り
試験の応力−歪曲線である。 第5図は実施例4で製造された高重合ゼラチン及び原料
ゼラチンのそれぞれのグリセリン配合ゲルおよび前記「
ゲル化物の製造方法」でえられた同組成配合の引っ張り
試験の応力−歪曲線である。 特許出暉人 ニッピゼラチンT業株式会社同 味の
素株式会社 (外4名) ネ を 区 O番φ也ゼ゛ラチン ■儒−料ぜ゛フチン 1 I 尾2凹 手
Claims (1)
- 2−60重量%の濃度のゼラチン溶液に、ゼラチン1g
に対して0.1ユニット以上のトランスグルタミナーゼ
を添加して架橋重合させた後、ゼラチン溶液がゲル化物
となる以前に酵素を失活するか、または反応を停止させ
ることを特徴とした高重合ゼラチンの製造方法。
Priority Applications (1)
Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
---|---|---|---|
JP63236966A JP2619933B2 (ja) | 1988-09-21 | 1988-09-21 | 高重合度ゼラチンの製造方法 |
Applications Claiming Priority (1)
Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
---|---|---|---|
JP63236966A JP2619933B2 (ja) | 1988-09-21 | 1988-09-21 | 高重合度ゼラチンの製造方法 |
Publications (2)
Publication Number | Publication Date |
---|---|
JPH0286743A true JPH0286743A (ja) | 1990-03-27 |
JP2619933B2 JP2619933B2 (ja) | 1997-06-11 |
Family
ID=17008405
Family Applications (1)
Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
---|---|---|---|
JP63236966A Expired - Lifetime JP2619933B2 (ja) | 1988-09-21 | 1988-09-21 | 高重合度ゼラチンの製造方法 |
Country Status (1)
Country | Link |
---|---|
JP (1) | JP2619933B2 (ja) |
Cited By (15)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
FR2659352A1 (fr) * | 1990-03-09 | 1991-09-13 | Nippi Gelatine Ind Ltd | Procede de production de gelatine hautement polymerise. |
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CN104327747A (zh) * | 2014-10-31 | 2015-02-04 | 湖南尔康制药股份有限公司 | 一种酶法制备药用明胶的生产方法 |
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JP2020000147A (ja) * | 2018-06-29 | 2020-01-09 | 小林製薬株式会社 | 熱安定性ゼラチンゲル組成物 |
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-
1988
- 1988-09-21 JP JP63236966A patent/JP2619933B2/ja not_active Expired - Lifetime
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Also Published As
Publication number | Publication date |
---|---|
JP2619933B2 (ja) | 1997-06-11 |
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