JPH0127719B2 - - Google Patents
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- JPH0127719B2 JPH0127719B2 JP58041553A JP4155383A JPH0127719B2 JP H0127719 B2 JPH0127719 B2 JP H0127719B2 JP 58041553 A JP58041553 A JP 58041553A JP 4155383 A JP4155383 A JP 4155383A JP H0127719 B2 JPH0127719 B2 JP H0127719B2
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- Enzymes And Modification Thereof (AREA)
Description
〔発明の詳細な説明〕
本発明は酵素の安定化法に関し、より詳細に
は、酵素をリン脂質で被覆処理することを特徴と
する酵素の安定化法に関する。 従来、プロテアーゼ、アミラーゼ、リパーゼ等
の酵素が蛋白質、澱粉、脂肪等の汚れの除去に有
効であるとして洗剤等の分野に広く使用されてい
る。然るにこれらの酵素は、蛋白質等の高分子汚
染物に作用して、これを低分子化して水に対する
溶解度を増加させるという機能を有するものであ
るが、アルカリ性洗浄剤と併用しこれら高分子を
完全に分解することは不可能であるために、過炭
酸ソーダ、過ホウ酸ナトリウム等と併用して使用
に供されている。 然しながらこれらの酵素を上記酸化漂白性の物
質と併用する場合には、その保存時或いは使用に
際して酵素自体が酸化されて所望の酵素活性が得
られないという欠点を有している。 即ち、本発明は、リン脂質で酵素の被覆処理を
行うことにより、該酵素に対して酸化安定性を付
与せしめ、過炭酸ソーダ等の過酸化化合物との併
用によるも、その酵素活性が失われないという特
徴を有するものである。 本発明において酵素の被覆処理に使用するリン
脂質とは、複合脂質の一つであり、これには、グ
リセリン、脂肪酸、リン酸から成るホスフアチジ
ン酸、ホスフアチジルグリセリン、及びカルジオ
リピンのようなもの、更に構成成分として含窒素
原子団を有するホスフアチジルコリン、ホスフア
チジルエタノールアミン、ホスフアチジルセリン
或いは脂肪酸の代わりに1個のアルデヒドを有す
るプラスマロゲン類、また脂肪酸1個しかないリ
ゾホスホリピド類、リゾプラスマロゲン等があ
り、特にレシチン(ホスフアチジルコリン)、セ
フアリン(ホスフアチジルセリン)等が好適に使
用し得る。 またこのリン脂質は、一般に酸化され易く、従
つて酵素の被覆処理に使用した場合に酸化防止剤
として働き、例えばこの被覆酵素を過炭酸ソーダ
の如き過酸化化合物と混合使用した場合に、過炭
酸ソーダの分解により生じた酸素が有効に遮断さ
れる結果として、酵素活性の失活が有効に防止さ
れるという効果が達成される。 またこのリン脂質は一般に水溶性乃至水分散性
であるとともに、それ自体界面活性的な効果を有
しているために、この被覆酵素を洗剤、標白剤等
の使用に供した場合に格別の弊害が生じないばか
りかむしろ蛋白質等の汚れに該酵素が選択的に作
用してこれらの汚れの分解が行われるために洗浄
性が向上するという利点を有している。 本発明において使用する酵素としては、プロテ
アーゼ、リパーゼ、アミラーゼ等の任意の酵素を
使用し得るが、蛋白質分解酵素、特にアルカリ性
プロテアーゼが好適に使用し得る。またこの酵素
はそれ単体のみならず、ポリエチレングリコール
等の潤滑性、塩化ナトリウム、硫酸ナトリウム、
トリポリリン酸5ナトリウム、ピロリン酸4ナト
リウム又は対応するカリウム塩、等の充填剤と混
合されていてもよい。 被覆処理は、前述したリン脂質をエタノール或
いは水/エタノール等のアルコール系溶媒に溶解
せしめ、これを回転ミル中で酵素単体或いは市販
の担体に担持された酵素と混合し、次いで乾燥す
ることにより容易に行なわれる。勿論、リン脂質
溶液を上記酵素にスプレー噴霧等により処理して
もよい。 また被覆処理に際して酵素とリン脂質とは、重
量基準で100:1乃至100:50の量比で使用され
る。上記範囲よりもリン脂質の量が少ないと所望
の酸化安定性が得られず、例えば過炭酸ソーダ等
の過酸化化合物との混合により酵素活性が失活す
る。また上記範囲よりリン脂質の量が多くとも格
別の利点はなく、経済的には不利となる。 また被覆処理に使用する酵素或いは担体保持酵
素はそれ自体粉末でも粒状でもよく、例えば酵素
単体或いはポリビニルピロリドン等の安定剤含有
酵素を若干量の水とともに押出成形した酵素ペレ
ツトを粒状化したものが、熱水並びに冷水に溶解
し易く好適に使用し得る。 本発明方法により安定化された酵素は、酸化安
定性に優れ、例えば過炭酸ソーダ、過ホウ酸ナト
リウム等の過酸化化合物と併用しても、その保存
時或いは使用に際して酵素活性が失活することな
く、洗浄、漂白剤等の分野に極めて有用である。 本発明を次の例で説明する。 試料の調製 酵素としてプロチンAS(大和化成製 アルカリ
性プロテアーゼ)を使用し、各種被覆処理剤と混
合し、脱イオン水をこの混合物中に入れ撹拌した
後、脱イオン水と等量のエタノールを添加し、次
いでこの混合物を減圧乾燥して粉末化し、この粉
末を過炭酸ソーダ(3Na2CO3・2H2O2、PCと呼
ぶ)と混合し、試料粉末とした。 各試料粉末の配合条件等は第1表に示す通りで
ある。
は、酵素をリン脂質で被覆処理することを特徴と
する酵素の安定化法に関する。 従来、プロテアーゼ、アミラーゼ、リパーゼ等
の酵素が蛋白質、澱粉、脂肪等の汚れの除去に有
効であるとして洗剤等の分野に広く使用されてい
る。然るにこれらの酵素は、蛋白質等の高分子汚
染物に作用して、これを低分子化して水に対する
溶解度を増加させるという機能を有するものであ
るが、アルカリ性洗浄剤と併用しこれら高分子を
完全に分解することは不可能であるために、過炭
酸ソーダ、過ホウ酸ナトリウム等と併用して使用
に供されている。 然しながらこれらの酵素を上記酸化漂白性の物
質と併用する場合には、その保存時或いは使用に
際して酵素自体が酸化されて所望の酵素活性が得
られないという欠点を有している。 即ち、本発明は、リン脂質で酵素の被覆処理を
行うことにより、該酵素に対して酸化安定性を付
与せしめ、過炭酸ソーダ等の過酸化化合物との併
用によるも、その酵素活性が失われないという特
徴を有するものである。 本発明において酵素の被覆処理に使用するリン
脂質とは、複合脂質の一つであり、これには、グ
リセリン、脂肪酸、リン酸から成るホスフアチジ
ン酸、ホスフアチジルグリセリン、及びカルジオ
リピンのようなもの、更に構成成分として含窒素
原子団を有するホスフアチジルコリン、ホスフア
チジルエタノールアミン、ホスフアチジルセリン
或いは脂肪酸の代わりに1個のアルデヒドを有す
るプラスマロゲン類、また脂肪酸1個しかないリ
ゾホスホリピド類、リゾプラスマロゲン等があ
り、特にレシチン(ホスフアチジルコリン)、セ
フアリン(ホスフアチジルセリン)等が好適に使
用し得る。 またこのリン脂質は、一般に酸化され易く、従
つて酵素の被覆処理に使用した場合に酸化防止剤
として働き、例えばこの被覆酵素を過炭酸ソーダ
の如き過酸化化合物と混合使用した場合に、過炭
酸ソーダの分解により生じた酸素が有効に遮断さ
れる結果として、酵素活性の失活が有効に防止さ
れるという効果が達成される。 またこのリン脂質は一般に水溶性乃至水分散性
であるとともに、それ自体界面活性的な効果を有
しているために、この被覆酵素を洗剤、標白剤等
の使用に供した場合に格別の弊害が生じないばか
りかむしろ蛋白質等の汚れに該酵素が選択的に作
用してこれらの汚れの分解が行われるために洗浄
性が向上するという利点を有している。 本発明において使用する酵素としては、プロテ
アーゼ、リパーゼ、アミラーゼ等の任意の酵素を
使用し得るが、蛋白質分解酵素、特にアルカリ性
プロテアーゼが好適に使用し得る。またこの酵素
はそれ単体のみならず、ポリエチレングリコール
等の潤滑性、塩化ナトリウム、硫酸ナトリウム、
トリポリリン酸5ナトリウム、ピロリン酸4ナト
リウム又は対応するカリウム塩、等の充填剤と混
合されていてもよい。 被覆処理は、前述したリン脂質をエタノール或
いは水/エタノール等のアルコール系溶媒に溶解
せしめ、これを回転ミル中で酵素単体或いは市販
の担体に担持された酵素と混合し、次いで乾燥す
ることにより容易に行なわれる。勿論、リン脂質
溶液を上記酵素にスプレー噴霧等により処理して
もよい。 また被覆処理に際して酵素とリン脂質とは、重
量基準で100:1乃至100:50の量比で使用され
る。上記範囲よりもリン脂質の量が少ないと所望
の酸化安定性が得られず、例えば過炭酸ソーダ等
の過酸化化合物との混合により酵素活性が失活す
る。また上記範囲よりリン脂質の量が多くとも格
別の利点はなく、経済的には不利となる。 また被覆処理に使用する酵素或いは担体保持酵
素はそれ自体粉末でも粒状でもよく、例えば酵素
単体或いはポリビニルピロリドン等の安定剤含有
酵素を若干量の水とともに押出成形した酵素ペレ
ツトを粒状化したものが、熱水並びに冷水に溶解
し易く好適に使用し得る。 本発明方法により安定化された酵素は、酸化安
定性に優れ、例えば過炭酸ソーダ、過ホウ酸ナト
リウム等の過酸化化合物と併用しても、その保存
時或いは使用に際して酵素活性が失活することな
く、洗浄、漂白剤等の分野に極めて有用である。 本発明を次の例で説明する。 試料の調製 酵素としてプロチンAS(大和化成製 アルカリ
性プロテアーゼ)を使用し、各種被覆処理剤と混
合し、脱イオン水をこの混合物中に入れ撹拌した
後、脱イオン水と等量のエタノールを添加し、次
いでこの混合物を減圧乾燥して粉末化し、この粉
末を過炭酸ソーダ(3Na2CO3・2H2O2、PCと呼
ぶ)と混合し、試料粉末とした。 各試料粉末の配合条件等は第1表に示す通りで
ある。
【表】
実施例 1
上記により調製した各試料粉末をガラスビン中
に入れ、37℃の恒温槽中に保存し、酵素活性の経
時変化を測定した。 その結果を第2表に示す。 尚、酵素活性の測定は、カゼイン−Folin法を
用いた。
に入れ、37℃の恒温槽中に保存し、酵素活性の経
時変化を測定した。 その結果を第2表に示す。 尚、酵素活性の測定は、カゼイン−Folin法を
用いた。
【表】
この結果より本発明に従いリン脂質で酵素の被
覆処理を行つたものは、過炭酸ソーダと混合した
場合にも、酵素活性の失活が有効に防止されてい
ることが理解される。 実施例 2 実施例1で使用した各試料を使用し、各保存時
において蛋白質汚染布による浸漬テストを行つ
た。 汚染布としては、EMPA116蛋白質汚染布(成
分:牛乳、血液及びシナインク、付着量60mg/g
布)を使用し、各試料粉体と(過炭酸ソーダ2g
含有する量)を常温の脱イオン水200mlに溶解後、
上記汚染布を浸漬して汚れの除去率を測定した。 尚、浸漬温度は50℃、浸漬時間は2時間であ
る。第3表にその結果を示す。
覆処理を行つたものは、過炭酸ソーダと混合した
場合にも、酵素活性の失活が有効に防止されてい
ることが理解される。 実施例 2 実施例1で使用した各試料を使用し、各保存時
において蛋白質汚染布による浸漬テストを行つ
た。 汚染布としては、EMPA116蛋白質汚染布(成
分:牛乳、血液及びシナインク、付着量60mg/g
布)を使用し、各試料粉体と(過炭酸ソーダ2g
含有する量)を常温の脱イオン水200mlに溶解後、
上記汚染布を浸漬して汚れの除去率を測定した。 尚、浸漬温度は50℃、浸漬時間は2時間であ
る。第3表にその結果を示す。
Claims (1)
- 1 リン脂質をアルコール系溶媒に溶解し、次い
でこの溶液を酵素と混合し乾燥することから成る
酵素の安定化方法であつて、前記酵素とリン脂質
とは100:1乃至100:50の重量比で使用されるこ
とを特徴とする酵素の安定化方法。
Priority Applications (1)
Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
---|---|---|---|
JP4155383A JPS59169491A (ja) | 1983-03-15 | 1983-03-15 | 酵素の安定化法 |
Applications Claiming Priority (1)
Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
---|---|---|---|
JP4155383A JPS59169491A (ja) | 1983-03-15 | 1983-03-15 | 酵素の安定化法 |
Publications (2)
Publication Number | Publication Date |
---|---|
JPS59169491A JPS59169491A (ja) | 1984-09-25 |
JPH0127719B2 true JPH0127719B2 (ja) | 1989-05-30 |
Family
ID=12611614
Family Applications (1)
Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
---|---|---|---|
JP4155383A Granted JPS59169491A (ja) | 1983-03-15 | 1983-03-15 | 酵素の安定化法 |
Country Status (1)
Country | Link |
---|---|
JP (1) | JPS59169491A (ja) |
Families Citing this family (6)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
JPH04234985A (ja) * | 1990-12-18 | 1992-08-24 | Shin Nippon Kagaku Kogyo Kk | 無粉塵酵素粉末を製造する方法 |
DE19724845A1 (de) * | 1996-08-28 | 1998-03-05 | Solvay Pharm Gmbh | Verwendung von komplexen Lipiden als stabilisierende Zusätze zu pharmazeutischen Zubereitungen von Verdauungsenzymgemischen |
UA93384C2 (ru) | 2005-07-29 | 2011-02-10 | Солвей Фармасьютикалс Гмбх | Способ получения стерилизированного порошкообразного панкреатина |
US11266607B2 (en) | 2005-08-15 | 2022-03-08 | AbbVie Pharmaceuticals GmbH | Process for the manufacture and use of pancreatin micropellet cores |
US9198871B2 (en) | 2005-08-15 | 2015-12-01 | Abbott Products Gmbh | Delayed release pancreatin compositions |
US10072256B2 (en) | 2006-05-22 | 2018-09-11 | Abbott Products Gmbh | Process for separating and determining the viral load in a pancreatin sample |
Citations (1)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
JPS4921090A (ja) * | 1972-06-15 | 1974-02-25 |
-
1983
- 1983-03-15 JP JP4155383A patent/JPS59169491A/ja active Granted
Patent Citations (1)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
JPS4921090A (ja) * | 1972-06-15 | 1974-02-25 |
Also Published As
Publication number | Publication date |
---|---|
JPS59169491A (ja) | 1984-09-25 |
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