JP7293409B2 - 含硫アミノ酸またはその誘導体の製造方法 - Google Patents
含硫アミノ酸またはその誘導体の製造方法 Download PDFInfo
- Publication number
- JP7293409B2 JP7293409B2 JP2021577706A JP2021577706A JP7293409B2 JP 7293409 B2 JP7293409 B2 JP 7293409B2 JP 2021577706 A JP2021577706 A JP 2021577706A JP 2021577706 A JP2021577706 A JP 2021577706A JP 7293409 B2 JP7293409 B2 JP 7293409B2
- Authority
- JP
- Japan
- Prior art keywords
- protein
- amino acid
- sulfur
- activity
- microorganism
- Prior art date
- Legal status (The legal status is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the status listed.)
- Active
Links
Classifications
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
- C12N15/00—Mutation or genetic engineering; DNA or RNA concerning genetic engineering, vectors, e.g. plasmids, or their isolation, preparation or purification; Use of hosts therefor
- C12N15/09—Recombinant DNA-technology
- C12N15/63—Introduction of foreign genetic material using vectors; Vectors; Use of hosts therefor; Regulation of expression
- C12N15/74—Vectors or expression systems specially adapted for prokaryotic hosts other than E. coli, e.g. Lactobacillus, Micromonospora
- C12N15/77—Vectors or expression systems specially adapted for prokaryotic hosts other than E. coli, e.g. Lactobacillus, Micromonospora for Corynebacterium; for Brevibacterium
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C07—ORGANIC CHEMISTRY
- C07K—PEPTIDES
- C07K14/00—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof
- C07K14/195—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from bacteria
- C07K14/24—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from bacteria from Enterobacteriaceae (F), e.g. Citrobacter, Serratia, Proteus, Providencia, Morganella, Yersinia
- C07K14/245—Escherichia (G)
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C07—ORGANIC CHEMISTRY
- C07K—PEPTIDES
- C07K14/00—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof
- C07K14/195—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from bacteria
- C07K14/34—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from bacteria from Corynebacterium (G)
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
- C12N15/00—Mutation or genetic engineering; DNA or RNA concerning genetic engineering, vectors, e.g. plasmids, or their isolation, preparation or purification; Use of hosts therefor
- C12N15/09—Recombinant DNA-technology
- C12N15/63—Introduction of foreign genetic material using vectors; Vectors; Use of hosts therefor; Regulation of expression
- C12N15/70—Vectors or expression systems specially adapted for E. coli
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12P—FERMENTATION OR ENZYME-USING PROCESSES TO SYNTHESISE A DESIRED CHEMICAL COMPOUND OR COMPOSITION OR TO SEPARATE OPTICAL ISOMERS FROM A RACEMIC MIXTURE
- C12P13/00—Preparation of nitrogen-containing organic compounds
- C12P13/04—Alpha- or beta- amino acids
- C12P13/12—Methionine; Cysteine; Cystine
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12R—INDEXING SCHEME ASSOCIATED WITH SUBCLASSES C12C - C12Q, RELATING TO MICROORGANISMS
- C12R2001/00—Microorganisms ; Processes using microorganisms
- C12R2001/01—Bacteria or Actinomycetales ; using bacteria or Actinomycetales
- C12R2001/185—Escherichia
- C12R2001/19—Escherichia coli
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12R—INDEXING SCHEME ASSOCIATED WITH SUBCLASSES C12C - C12Q, RELATING TO MICROORGANISMS
- C12R2001/00—Microorganisms ; Processes using microorganisms
- C12R2001/01—Bacteria or Actinomycetales ; using bacteria or Actinomycetales
- C12R2001/265—Micrococcus
- C12R2001/28—Micrococcus glutamicus ; Corynebacterium glutamicum
Landscapes
- Chemical & Material Sciences (AREA)
- Health & Medical Sciences (AREA)
- Organic Chemistry (AREA)
- Genetics & Genomics (AREA)
- Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
- Engineering & Computer Science (AREA)
- Zoology (AREA)
- Wood Science & Technology (AREA)
- Biotechnology (AREA)
- General Engineering & Computer Science (AREA)
- Bioinformatics & Cheminformatics (AREA)
- General Health & Medical Sciences (AREA)
- Biochemistry (AREA)
- Biomedical Technology (AREA)
- Biophysics (AREA)
- Molecular Biology (AREA)
- Microbiology (AREA)
- Plant Pathology (AREA)
- Physics & Mathematics (AREA)
- Gastroenterology & Hepatology (AREA)
- Medicinal Chemistry (AREA)
- Proteomics, Peptides & Aminoacids (AREA)
- Chemical Kinetics & Catalysis (AREA)
- General Chemical & Material Sciences (AREA)
- Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
- Micro-Organisms Or Cultivation Processes Thereof (AREA)
- Peptides Or Proteins (AREA)
Description
1)上記ポリペプチドまたはタンパク質をコードする遺伝子またはポリヌクレオチドの細胞内コピー数の増加、
2)上記ポリペプチドまたはタンパク質をコードする染色体上の遺伝子発現調節領域を活性が強力な配列で交換する方法、
3)上記ポリペプチドまたはタンパク質の開始コドンまたは5'-UTR地域の塩基配列を変形させる方法、
4)上記ポリペプチドまたはタンパク質の活性が強化されるように染色体上のポリヌクレオチド配列を変形させる方法、
5)上記ポリペプチドまたはタンパク質の活性を示す外来ポリヌクレオチドまたは上記ポリヌクレオチドのコドン最適化された変異型ポリヌクレオチドの導入、または
6)上記方法の組合わせにより強化されるように変形する方法などにより行われてもよいが、これに制限されない。
1)上記タンパク質をコードする上記遺伝子の全体または一部を欠失させる方法、
2)上記タンパク質をコードする上記遺伝子の発現が減少するように発現調節領域(または発現調節配列)の変形、
3)上記タンパク質の活性が除去または弱化するようにタンパク質をコードする上記遺伝子配列の変形、
4)上記タンパク質をコードする上記遺伝子の転写体に相補的に結合するアンチセンスオリゴヌクレオチド(例えば、アンチセンスRNA)の導入、
5)上記タンパク質をコードする上記遺伝子のシャイン・ダルガノ(Shine-Dalgarno)配列の前段にシャイン・ダルガノ配列と相補的な配列を付加して2次構造物を形成させてリボソーム(ribosome)の付着を不可能にさせる方法、
6)上記タンパク質をコードする上記遺伝子のポリヌクレオチド配列のORF(open reading frame)の3'末端に反対方向に転写されるプロモーターを付加する方法(Reverse transcription engineering, RTE)などがあり、これらの組合わせでも達成できるが、これに特に制限されるのではない。
まず、代表的な含硫アミノ酸であるメチオニン生産菌株を製作するために、コリネバクテリウム・グルタミカムATCC13032菌株をもって既に公知となったメチオニンシステイン転写調節因子タンパク質をコードするmcbR (J. Biotechnol. 103:51-65, 2003)の不活性化のためにベクターを製作した。
上記実施例1で製作されたpDZ-ΔmcbRベクターを染色体上における相同組換えによりATCC13032菌株にそれぞれ電気穿孔法で形質転換させた(van der Rest et al., Appl Microbiol Biotechnol 52:541-545, 1999)。その後、スクロースを含んでいる固体培地で2次組換えを行った。2次組換えが完了した上記コリネバクテリウム・グルタミカム形質転換株を対象に配列番号6、7を用いてPCR法を通じてmcbR遺伝子が欠損した菌株を確認し、この組換え菌株をCM02-0618と命名した。
ブドウ糖20g、ペプトン10g、酵母抽出物5g、尿素1.5g、KH2PO4 4g、K2HPO4 8g、MgSO4・7H2O 0.5g、ビオチン100μg、チアミンHCl 1000μg、パントテン酸カルシウム2000μg、ニコチンアミド2000μg(蒸溜水1リットルを基準)
ブドウ糖50g、(NH4)2S2O3 12g、Yeast extract 5g、KH2PO4 1g、MgSO4・7H2O 1.2g、ビオチン100μg、チアミン塩酸塩1000μg、パントテン酸カルシウム2000μg、ニコチンアミド3000μg、CaCO3 30g、シアノコバラミン(Vitamin B12) 1μg (蒸溜水1リットルを基準)。
コリネバクテリウム菌株のチオスルフェート特異的な流入タンパク質については知られていない。しかし、実施例2で確認した通り、CM02-0618菌株の場合、チオスルフェートを単独硫黄sourceとして用いた時、メチオニンを生産することを確認したところ、チオスルフェートの流入に関与するタンパク質を選別するための実験を行った。
実施例3においてチオスルフェートに特異的に反応するタンパク質として選別したSsuABCの不活性化効果を確認するためにベクターを製作した。
SsuABCタンパク質をコードする遺伝子(以下ssuABC遺伝子と記載)をコリネバクテリウムATCC13032染色体上で欠損させるために、下記方法で組換えプラスミドベクターを製作した。
実施例4-1で製作したpDZ-ΔSsuABC、ベクターを染色体上における相同組換えにより13032/ΔmcbR菌株にそれぞれ電気穿孔法で形質転換させた(van der Rest et al.、Appl Microbiol Biotechnol 52:541-545、1999)。その後、スクロースを含んでいる固体培地で2次組換えを行った。2次組換えが完了した上記コリネバクテリウム・グルタミカム形質転換株を対象に配列番号13、14を用いてPCR法を通じてssuABC遺伝子が欠損した菌株を確認し、本組換え菌株をコリネバクテリウム・グルタミカムCM02-0618/ΔSsuABCと命名した。
上記製作されたCM02-0618/ΔSsuABC、菌株のL-メチオニン生産能を分析するために、親株であるコリネバクテリウム・グルタミカムATCC13032菌株と共に下記のような方法で培養した。
ブドウ糖20g、ペプトン10g、酵母抽出物5g、尿素1.5g、KH2PO4 4 g、K2HPO4 8 g、MgSO4・7H2O 0.5g、ビオチン100μg、チアミンHCl 1000μg、パントテン酸カルシウム2000μg、ニコチンアミド2000μg (蒸溜水1リットルを基準)
ブドウ糖50g、(NH4)2S2O3 12g、Yeast extract 5g、KH2PO4 1g、MgSO4・7H2O 1.2g、ビオチン100μg、チアミン塩酸塩1000μg、パントテン酸カルシウム2000μg、ニコチンアミド3000μg、CaCO3 30 g (蒸溜水1リットルを基準)。
実施例3においてチオスルフェートに特異的に反応するタンパク質として選別したSsuABCの活性強化のためにベクターを製作した。
ssuABC遺伝子をコリネバクテリウムATCC13032染色体上に追加挿入させるために、下記方法で組換えプラスミドベクターを製作した。
実施例5-1で製作されたPDZ-ΔNcgl1464及びpDZ-ΔNcgl1464-PgapASsuABC、ベクターを染色体上での相同組換えによりCM02-0618菌株にそれぞれ電気穿孔法で形質転換させた(van der Rest et al.、Appl Microbiol Biotechnol 52:541-545、1999)。その後、スクロースを含んでいる固体培地で2次組換えを行った。2次組換えが完了した上記コリネバクテリウム・グルタミカム形質転換株を対象に配列番号24、25を用いてPCR法を通じてNcgl1464が欠損した菌株及びNcgl1164が欠損しながらssuABC遺伝子が挿入された菌株を確認した。Ncgl1464が欠損した菌株はCM02-0618/ΔNcgl1464と命名し、Ncgl1164が欠損しながらssuABC遺伝子が挿入された菌株はCM02-0735と命名した。上記CM02-0735はブダペスト条約下の受託機関である韓国微生物保存センターに2019年3月21日付で寄託し、受託番号KCCM12466Pの付与を受けた。
上記製作されたCM02-0618/ΔNcgl1464及びCM02-0735菌株のL-メチオニン生産能を分析するために、親株であるCM02-0618菌株と共に下記のような方法で培養した。
ブドウ糖20g、ペプトン10g、酵母抽出物5g、尿素1.5g、KH2PO4 4 g、K2HPO4 8 g、MgSO4・7H2O 0.5g、ビオチン100μg、チアミンHCl 1000μg、パントテン酸カルシウム2000μg、ニコチンアミド2000μg (蒸溜水1リットルを基準)
ブドウ糖50g、(NH4)2S2O3 12 g、Yeast extract 5g、KH2PO4 1g、MgSO4・7H2O 1.2g、ビオチン100μg、チアミン塩酸塩1000μg、パントテン酸カルシウム2000μg、ニコチンアミド3000μg、CaCO3 30g、コバラミン(Vitamin B12) 1μg (蒸溜水1リットルを基準)。
SsuABCタンパク質は、本来、スルホネートを流入するタンパク質として知られている(Appl. Environ. Microbial. 71(10:6104-6114、2005)。スルホネート(sulfonate)はR-S03からなり、その時のRはOrganic groupであるが、チオスルフェートはS-S03からなるため、スルホネートとは異なる。
ブドウ糖20g、ペプトン10g、酵母抽出物5g、尿素1.5g、KH2PO4 4g、K2HPO4 8g、MgSO4・7H2O 0.5g、ビオチン100μg、チアミンHCl 1000μg、パントテン酸カルシウム2000μg、ニコチンアミド2000μg (蒸溜水1リットルを基準)
ブドウ糖50g、(NH4)2S2O3 12gまたはMethanesulfonate 12gまたはEthanesulfonate 12g(硫黄源に応じて)、Yeast extract 5g、KH2PO4 1 g、MgSO4・7H2O 1.2 g、ビオチン100μg、チアミン塩酸塩1000μg、パントテン酸カルシウム2000μg、ニコチンアミド3000μg、CaCO330g、コバラミン(Vitamin B12) 1 μg (蒸溜水1リットルを基準)。
実施例7-1:metH、cysI 発現を同時に強化する組換えベクター製作
本出願のSsuABCタンパク質の活性を強化し、チオスルフェートを硫黄源として用いる場合、含硫アミノ酸の生産が増加するかどうかを確認するために、他のメチオニン生産菌株に上記構成を適用しようとした。まず、ATCC13032菌株内メチオニン合成酵素をコードするmetH(Ncgl1450)、及び亜硫酸レダクターゼをコードする cysI (Ncgl2718)を同時に強化するためにベクターを製作した。
実施例7-1で製作されたpDZ-ΔNcgl1021及びpDZ-ΔNcgl1021-Pcj7metH-Pspl1cysI ベクターを染色体上における相同組換えによりATCC13032菌株にそれぞれ電気穿孔法で形質転換させた(van der Rest et al.、Appl Microbiol Biotechnol 52:541-545、1999)。その後、スクロースを含んでいる固体培地で2次組換えを行った。2次組換えが完了した上記コリネバクテリウム・グルタミカム形質転換株を対象に配列番号41、42を用いてPcj7-metH-Pspl1cysI遺伝子の挿入を確認した。本組換え菌株は、それぞれコリネバクテリウム・グルタミカム13032/ΔNcgl1021(pDZ-ΔNcgl1021で形質転換した菌株)、 CM02-0753 (pDZ-ΔNcgl1021-Pcj7metH-Pspl1cysIで形質転換した菌株)と命名した。
ブドウ糖20g、ペプトン10g、酵母抽出物5g、尿素1.5g、KH2PO4 4g、K2HPO4 8g、MgSO4・7H2O 0.5g、ビオチン100μg、チアミンHCl 1000μg、パントテン酸カルシウム2000μg、ニコチンアミド2000μg (蒸溜水1リットルを基準)
ブドウ糖50g、(NH4)2S2O3 12 g、Yeast extract 5g、KH2PO4 1 g、MgSO4・7H2O 1.2 g、ビオチン100μg、チアミン塩酸塩1000μg、パントテン酸カルシウム2000μg、ニコチンアミド3000μg、CaCO3 30g、コバラミン(Vitamin B12) 1 μg (蒸溜水1リットルを基準)。
実施例7で製作したメチオニン生産菌株を基盤としてSsuABCタンパク質発現を強化した菌株を製作した後、L-メチオニン生産能を確認した。
具体的には、実施例5で製作されたpDZ-ΔNcgl464-PgapASsuABC ベクターを染色体上における相同組換えにより実施例7のCM02-0753菌株に電気穿孔法で形質転換させた(van der Rest et al.、Appl Microbiol Biotechnol 52:541-545、1999)。その後、スクロースを含んでいる固体培地で2次組換えを行った。
実施例7のCM02-0753と実施例8-1で製作されたCM02-0755のL-メチオニン生産能を分析するために、下記のような方法で培養した。
ブドウ糖20g、ペプトン10g、酵母抽出物5g、尿素1.5g、KH2PO4 4g、K2HPO4 8g、MgSO4・7H2O 0.5g、ビオチン100μg、チアミンHCl 1000μg、パントテン酸カルシウム2000μg、ニコチンアミド2000μg (蒸溜水1リットルを基準)
ブドウ糖50g、(NH4)2S2O3 12 g、Yeast extract 5g、KH2PO4 1 g、MgSO4・7H2O 1.2 g、ビオチン100μg、チアミン塩酸塩1000μg、パントテン酸カルシウム2000μg、ニコチンアミド3000μg、CaCO3 30g、コバラミン(Vitamin B12) 1 μg (蒸溜水1リットルを基準)。
Claims (16)
- 遺伝的に変形された微生物を、チオスルフェートを含む培地で培養することを含む含硫アミノ酸または含硫アミノ酸誘導体の製造方法であって、上記微生物は非変形微生物に比べてssuABC遺伝子によりコーディングされるタンパク質の活性が増加する遺伝的変形を有するものである、製造方法。
- 上記ssuABC遺伝子によりコーディングされるタンパク質は、チオスルフェートトランスポータ活性を有するものである、請求項1に記載の含硫アミノ酸または含硫アミノ酸誘導体の製造方法。
- 上記ssuABC遺伝子によりコーディングされるタンパク質は、SsuA、SsuB及びSsuCタンパク質の複合体であって、
上記微生物は、非変形微生物に比べて上記SsuA、SsuB及びSsuCから選択されるいずれか一つ以上のタンパク質の活性が強化されたものである、請求項1に記載の製造方法。 - 上記SsuAは、配列番号43のアミノ酸配列を含むものである、請求項3に記載の製造方法。
- 上記SsuBは、配列番号44のアミノ酸配列を含むものである、請求項3に記載の製造方法。
- 上記SsuCは、配列番号45のアミノ酸配列を含むものである、請求項3に記載の製造方法。
- 上記微生物は、コリネバクテリウム属(Corynebacterium sp.)またはエシェリキア属(Escherichia sp.)微生物である、請求項1に記載の製造方法。
- 上記方法は、上記微生物または培養培地から含硫アミノ酸または含硫アミノ酸誘導体を回収する段階を含む、請求項1に記載の製造方法。
- 上記タンパク質活性が増加する遺伝的変形は、i)上記タンパク質をコードするポリヌクレオチドの細胞内コピー数の増加、ii)上記タンパク質をコードするポリヌクレオチドの発現調節領域を活性が強力な配列で交換、iii)上記タンパク質をコードするポリヌクレオチドの開始コドンまたは5'-UTR変形、iv)上記タンパク質の活性が強化するように染色体上のポリヌクレオチド配列を変形、v)上記タンパク質の活性を示す外来ポリヌクレオチドまたは上記タンパク質をコードするポリヌクレオチドのコドン最適化された変異型ポリヌクレオチドの導入、またはvi)その組合わせである、請求項1に記載の製造方法。
- 上記含硫アミノ酸または含硫アミノ酸誘導体は、メチオニン(methionine)、システイン(cysteine)、シスチン(cystine)、ランチオニン(lanthionine)、ホモシステイン(homocysteine)、ホモシスチン(homocystine)、ホモランチオニン(homolanthionine)、及びタウリン(taurine)からなる群から選択されるいずれか一つ以上である、請求項1に記載の製造方法。
- 非変形微生物に比べてssuABC遺伝子によりコーディングされるタンパク質活性が増加する遺伝的変形を有する、含硫アミノ酸または含硫アミノ酸誘導体を生産する微生物。
- 上記微生物は、硫黄源としてチオスルフェートを用い、含硫アミノ酸または含硫アミノ酸誘導体を生産する、請求項11に記載の微生物。
- 上記タンパク質活性が増加する遺伝的変形は、i)上記タンパク質をコードするポリヌクレオチドの細胞内コピー数の増加、ii)上記タンパク質をコードするポリヌクレオチドの発現調節領域を活性が強力な配列で交換、iii)上記タンパク質をコードするポリヌクレオチドの開始コドンまたは5'-UTR変形、iv)上記タンパク質の活性が強化するように染色体上のポリヌクレオチド配列を変形、v)上記タンパク質の活性を示す外来ポリヌクレオチドまたは上記タンパク質をコードするポリヌクレオチドのコドン最適化された変異型ポリヌクレオチドの導入、またはvi)その組合わせである、請求項11に記載の微生物。
- 非変形微生物に比べてssuABC遺伝子によりコーディングされるタンパク質活性が増加する遺伝的変形を有する微生物、またはその培養物;
及びチオスルフェートを含む、含硫アミノ酸または含硫アミノ酸誘導体製造用組成物。 - ssuABC遺伝子によりコーディングされるタンパク質の、チオスルフェートトランスポータとしての使用。
- 非変形微生物に比べてssuABC遺伝子によりコーディングされるタンパク質活性が増加する遺伝的変形を有する微生物の、含硫アミノ酸または含硫アミノ酸誘導体製造のための使用。
Applications Claiming Priority (3)
Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
---|---|---|---|
KR1020190077998A KR102472558B1 (ko) | 2019-06-28 | 2019-06-28 | 황 함유 아미노산 또는 그 유도체 제조방법 |
KR10-2019-0077998 | 2019-06-28 | ||
PCT/KR2020/008412 WO2020263041A1 (ko) | 2019-06-28 | 2020-06-26 | 황 함유 아미노산 또는 그 유도체 제조방법 |
Publications (2)
Publication Number | Publication Date |
---|---|
JP2022539195A JP2022539195A (ja) | 2022-09-07 |
JP7293409B2 true JP7293409B2 (ja) | 2023-06-19 |
Family
ID=74062028
Family Applications (1)
Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
---|---|---|---|
JP2021577706A Active JP7293409B2 (ja) | 2019-06-28 | 2020-06-26 | 含硫アミノ酸またはその誘導体の製造方法 |
Country Status (7)
Country | Link |
---|---|
US (1) | US20220315964A1 (ja) |
EP (1) | EP3978616A4 (ja) |
JP (1) | JP7293409B2 (ja) |
KR (1) | KR102472558B1 (ja) |
CN (1) | CN114787370B (ja) |
BR (1) | BR112021026521A2 (ja) |
WO (1) | WO2020263041A1 (ja) |
Citations (1)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
JP2009501512A (ja) | 2005-06-17 | 2009-01-22 | アイアンウッド ファーマシューティカルズ インコーポレイテッド | 改良されたアミノ酸及び代謝産物生合成 |
Family Cites Families (15)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
US7892798B2 (en) * | 1999-06-25 | 2011-02-22 | Evonik Degussa Gmbh | Nucleic acid molecules encoding metabolic regulatory proteins from Corynebacterium glutamicum, useful for increasing the production of methionone by a microorganism |
DE10305774A1 (de) | 2003-02-06 | 2004-08-26 | Consortium für elektrochemische Industrie GmbH | Verfahren zur fermentativen Herstellung von L-Methionin |
DE102004035052A1 (de) * | 2004-07-20 | 2006-02-16 | Basf Ag | Mikroorganismen zur Herstellung von schwefelhaltigen Verbindungen |
KR100620092B1 (ko) | 2004-12-16 | 2006-09-08 | 씨제이 주식회사 | 코리네박테리움 속 세포로부터 유래된 신규한 프로모터서열, 그를 포함하는 발현 카세트 및 벡터, 상기 벡터를포함하는 숙주 세포 및 그를 이용하여 유전자를 발현하는방법 |
CN101578361A (zh) * | 2005-06-17 | 2009-11-11 | 米克罗比亚精密工程股份有限公司 | 改进的氨基酸和代谢物生物合成 |
US8389250B2 (en) * | 2006-01-04 | 2013-03-05 | Metabolic Explorer | Methods for producing methionine by culturing a microorganism modified to enhance production of cysteine |
US9109242B2 (en) | 2006-09-15 | 2015-08-18 | Cj Cheiljedang Corporation | Corynebacteria having enhanced L-lysine productivity and a method of producing L-lysine using the same |
KR100930203B1 (ko) | 2008-01-28 | 2009-12-07 | 씨제이제일제당 (주) | 개량된 프로모터 및 이를 이용한 l-라이신의 생산 방법 |
WO2010020290A1 (en) * | 2008-08-22 | 2010-02-25 | Metabolic Explorer | Producing methionine without n-acetyl methionine |
EP2479279A1 (de) * | 2011-01-20 | 2012-07-25 | Evonik Degussa GmbH | Verfahren zur fermentativen Herstellung schwefelhaltiger Aminosäuren |
JP6553963B2 (ja) * | 2014-09-05 | 2019-07-31 | 花王株式会社 | 改変スターメレラ属微生物 |
KR101632642B1 (ko) | 2015-01-29 | 2016-06-22 | 씨제이제일제당 주식회사 | 신규한 프로모터 및 그의 용도 |
CN107267576B (zh) * | 2016-04-05 | 2020-08-21 | 孙镧 | 微生物发酵生产n-乙酰-d-氨基葡萄糖和/或d-氨基葡萄糖盐的方法 |
ES2907694T3 (es) | 2016-08-31 | 2022-04-26 | Cj Cheiljedang Corp | Nuevo promotor y uso del mismo |
US11661398B2 (en) * | 2017-10-02 | 2023-05-30 | Scientist of Fortune, S.A. | Cellular transport system for transferring a sulfonic acid construct carrying a cargo into the cytoplasm of a cell |
-
2019
- 2019-06-28 KR KR1020190077998A patent/KR102472558B1/ko active IP Right Grant
-
2020
- 2020-06-26 BR BR112021026521A patent/BR112021026521A2/pt active Search and Examination
- 2020-06-26 WO PCT/KR2020/008412 patent/WO2020263041A1/ko active Application Filing
- 2020-06-26 US US17/597,019 patent/US20220315964A1/en active Pending
- 2020-06-26 CN CN202080059752.9A patent/CN114787370B/zh active Active
- 2020-06-26 JP JP2021577706A patent/JP7293409B2/ja active Active
- 2020-06-26 EP EP20831386.6A patent/EP3978616A4/en active Pending
Patent Citations (1)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
JP2009501512A (ja) | 2005-06-17 | 2009-01-22 | アイアンウッド ファーマシューティカルズ インコーポレイテッド | 改良されたアミノ酸及び代謝産物生合成 |
Non-Patent Citations (4)
Title |
---|
FEMS MICROBIOLOGY Letters,2001年,Vol. 205,p. 271-275 |
JOURNAL OF BACTERIOLOGY,2000年05月,Vol. 182,p. 2687-2795 |
JOURNAL OF BACTERIOLOGY,2000年05月,Vol. 182,p. 2869-2878 |
Research in Microbiology,Vol. 152,2001年,p. 279-290 |
Also Published As
Publication number | Publication date |
---|---|
US20220315964A1 (en) | 2022-10-06 |
CN114787370A (zh) | 2022-07-22 |
KR102472558B1 (ko) | 2022-12-01 |
KR20210002259A (ko) | 2021-01-07 |
JP2022539195A (ja) | 2022-09-07 |
BR112021026521A2 (pt) | 2022-03-03 |
WO2020263041A1 (ko) | 2020-12-30 |
EP3978616A1 (en) | 2022-04-06 |
CN114787370B (zh) | 2024-04-12 |
EP3978616A4 (en) | 2022-09-28 |
Similar Documents
Publication | Publication Date | Title |
---|---|---|
JP2020202834A (ja) | 新規なアスパルトキナーゼ変異体及びそれを用いたl−アミノ酸の製造方法 | |
JP7295276B2 (ja) | L-トレオニン排出タンパク質の変異体及びそれを用いたl-トレオニン生産方法 | |
US20230212623A1 (en) | L-methionine producing microorganism to which protein encoded by foreign metz gene is introduced and method for producing l-methionine using same | |
EP3922725A1 (en) | Microorganism with enhanced l-threonine production capacity, and threonine production method using same | |
JP7293409B2 (ja) | 含硫アミノ酸またはその誘導体の製造方法 | |
JP7439142B2 (ja) | 含硫アミノ酸またはその誘導体の製造方法 | |
JP6543734B2 (ja) | O−アセチルホモセリンを生産する微生物及びそれを用いてo−アセチルホモセリンを生産する方法 | |
RU2806745C2 (ru) | Способ продуцирования серосодержащей аминокислоты или ее производного | |
RU2814546C2 (ru) | Способ продуцирования серосодержащей аминокислоты или ее производного | |
RU2794550C1 (ru) | "Новый вариант субъединиц гамма и тау ДНК-полимеразы III и способ получения L-лизина с его применением" | |
RU2794484C1 (ru) | Новый вариант dahp синтазы и способ получения l-лизина с его применением | |
BR112021026486B1 (pt) | Método de produção de aminoácido que contém enxofre ou derivado do mesmo, micro-organismo, composição para produzir um aminoácido, uso de uma proteína e de um micro-organismo | |
US20240018558A1 (en) | Microorganism having enhanced l-glutamine producing ability, and l-glutamine producing method using same | |
CA3222110A1 (en) | Novel mdth variant and method for producing o-phosphoserine, cysteine, and derivative of cysteine using same | |
CN116568701A (zh) | 新型o-磷酸丝氨酸输出蛋白和使用其生产o-磷酸丝氨酸、半胱氨酸和半胱氨酸衍生物的方法 | |
CA3231648A1 (en) | Novel yhhs variant and method for producing o-phosphoserine, cysteine, and derivate of cysteine using same | |
KR20220062542A (ko) | O-포스포세린 배출 단백질 변이체 및 이를 이용한 o-포스포세린, 시스테인 및 이의 유도체의 생산방법 | |
CN114729340A (zh) | 新dahp合酶变体及使用其生产l-赖氨酸的方法 | |
CN115052978A (zh) | 新亚精胺合酶变体及使用其生产l-缬氨酸的方法 |
Legal Events
Date | Code | Title | Description |
---|---|---|---|
A521 | Request for written amendment filed |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A821 Effective date: 20211228 |
|
A621 | Written request for application examination |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A621 Effective date: 20211227 |
|
A131 | Notification of reasons for refusal |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A131 Effective date: 20221129 |
|
A521 | Request for written amendment filed |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A523 Effective date: 20230228 |
|
TRDD | Decision of grant or rejection written | ||
A01 | Written decision to grant a patent or to grant a registration (utility model) |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A01 Effective date: 20230509 |
|
A61 | First payment of annual fees (during grant procedure) |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A61 Effective date: 20230607 |
|
R150 | Certificate of patent or registration of utility model |
Ref document number: 7293409 Country of ref document: JP Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: R150 |