JP7097293B2 - ヒトFc受容体に結合する融合タンパク質 - Google Patents
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Description
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Kabat et al, 1987;「免疫学的に興味深いタンパク質の配列において(in Sequences of Proteins of Immunological Interest)」、US Department of Health and Human Services, NIH, USA.
1つ又はそれぞれの重鎖Fc領域がそのC末端で抗体テイルピースに融合しており、
前記テイルピースシステイン残基がジスルフィド結合の形成を妨げるように改変されている、
上記単量体融合タンパク質を提供する。
フェニルアラニン、チロシン及びトリプトファン(芳香族側鎖を有するアミノ酸)
リシン、アルギニン及びヒスチジン(塩基性側鎖を有するアミノ酸)
アスパラギン酸及びグルタミン酸(酸性側鎖を有するアミノ酸)
アスパラギン及びグルタミン(アミド側鎖を有するアミノ酸)、並びに
システイン及びメチオニン(硫黄含有側鎖を有するアミノ酸)
が含まれるがこれらに限定されない。
分子生物学
DNA配列は、PCR、制限-ライゲーションクローニング、点突然変異誘発(Quikchange)及びサンガー配列決定法を含む標準分子生物学的方法を使用して構築した。発現構築物は、CHO細胞において一過性発現と安定的発現の両方に適している発現プラスミド(pNAFL、pNAFH)にクローニングした。適切な発現ベクターの他の例にはpCDNA3(Invitrogen)が含まれる。
発現
リポフェクタミン又は電気穿孔法を使用してトランスフェクトされたHEK293又はCHO細胞の「一過性」発現を使用して小規模発現を実施した。培養物は、CD-CHO(Lonza)又はProCHO5(Life Technologies)培地において50~2000mlの範囲のスケールで5~10日間、振盪フラスコ又は撹拌バッグ中で増殖させた。細胞は遠心分離により除去し、培養液上清は精製するまで4℃で保存した。細胞を除去した後、いくつかの培養物には保存剤を添加した。
精製及び分析
タンパク質は、pHの点検/6.5以上への調整後プロテインAクロマトグラフィーとともにpH3.4緩衝液を使用する溶出ステップにより培養液上清から精製した。溶出液は1M Tris pH8.5を使用して直ちにpH約7.0まで中和した。
TSK-G3000
タンパク質はサイズ排除HPLCを使用して分析され、システムAgilent 1100シリーズでの使用されたカラムは15ml TSKgel-G3000SW(Tosoh)であった。移動相は0.2Mリン酸ナトリウム、pH7.0、流速1ml/分であり、50μgのタンパク質が注入された。シグナルはUV吸光度検出器を使用して280nm波長で検出した。
タンパク質はサイズ排除HPLCを使用して分析され、システムAgilent 1100シリーズでの使用されたカラムは2.5ml BEH200(Waters)であった。移動相は0.2Mリン酸ナトリウム、pH7.0、流速0.4ml/分であり、2.5及び5μgのタンパク質が注入された。シグナルは蛍光検出器を使用して検出し、励起:350nm、発光:390nmであった。
タンパク質はサイズ排除HPLCを使用して分析され、システムAgilent 1100シリーズでの使用されたカラムは24ml Superdex200 10/300(GE)であった。移動相は10mM HEPES、100mM NaCl pH7.5、流速0.5ml/分であり、100μgのタンパク質が注入された。シグナルはUV吸光度検出器を280nm波長で、追加の屈折率検出器(Viscotek VE3580)及びMALS検出器(Viscotech SEC-MALS20、Malvern)を使用して検出した。
結果は、図1に示されるように、本発明の融合タンパク質が主に単量体として合成され、高濃度では集合して多量体になることができることを実証している。
テイルピースシステイン残基が欠失している又は別のアミノ酸残基で置換されている融合タンパク質は主に単量体として発現され、濃度依存的に集合して六量体になることができる。図1(a)。
改変されたテイルピースを欠く対照タンパク質は、試験された最も高濃度でも集合して六量体になることができない。図1(b)。
無傷のシステイン残基を有する非改変テイルピースを含む対照タンパク質は主に六量体形態で発現される。図1(c)。
補体依存性細胞障害(CDC)
下の表3に示される完全長抗体構築物が調製された。リツキシマブ及びトラスツズマブは、それぞれCD20及びHER2/neuを認識する周知の抗体である。CA1151はクロストリジウム・ディフィシルエンドトキシンを認識し、負の対照抗体として比較のために本研究に含まれた。抗体構築物のアミノ酸及びDNA配列は図3に提供されている。
タンパク質はAmicon Ultra-15遠心濾過装置を使用する遠心分離により濃縮した。試料は所望の濃度に到達するまで4000RPMで遠心分離された。タンパク質はサイズ排除HPLCを使用して分析され、システムAgilent 1100シリーズでの使用されたカラムは15ml TSKgel-G3000SW(Tosoh)であった。移動相は0.2Mリン酸ナトリウム、pH7.0、流速1ml/分であり、50μgのタンパク質が注入された。シグナルはUV吸光度検出器を使用して280nm波長で検出した。
改変された抗体の生物活性は、補体依存性細胞障害アッセイを使用して調べられた。標的細胞(50×105)を平底96ウェルプレートにおいて最終体積100μlで抗体濃縮シリーズと一緒にインキュベートし、室温で15分間オプソニン化させておいた。オプソニン化された標的細胞は最終濃度30%(42μl添加)で正常なヒト血清と一緒にインキュベートし、37℃インキュベーターにおいて30分間インキュベートした。細胞溶解は、BD FACSCaliburフローサイトメーターにより決定されるPI+細胞の割合として測定された。グラフはGraphPad Prismソフトウェアを使用してプロットした。
Claims (20)
- 単量体融合タンパク質を含む医薬組成物であって、
前記単量体融合タンパク質がヒトIgG由来の2つの重鎖Fc領域を含む抗体Fcドメインを含み、
1つ又はそれぞれの重鎖Fc領域が、そのC末端でヒトIgM又はヒトIgA由来の抗体テイルピースに融合しており、
前記テイルピースのアミノ酸配列が、
からなる群から選択され(式中、Xはシステインとは別のアミノ酸残基を意味する。)、
前記それぞれの重鎖Fc領域が、配列番号26から29までのうちのいずれか1つのアミノ酸6から222に与えられる配列、又は配列番号30若しくは31のアミノ酸6から333に与えられる配列、又は配列番号32から35までのうちのいずれか1つのアミノ酸6から221に与えられる配列、又は配列番号36若しくは37のアミノ酸6から332に与えられる配列を含む又はからなり、
かつ前記単量体融合タンパク質が抗原結合領域を含む、
上記医薬組成物。 - 前記抗原結合領域がVH又はVL抗原結合領域である、請求項1に記載の医薬組成物。
- 前記抗原結合領域が、Fab、scFv、dAb、VHH、及びDARPinからなる群から選択される、請求項1に記載の医薬組成物。
- 抗原、病原体関連分子パターン(PAMP)、薬物、リガンド、受容体、サイトカイン及びケモカインからなる群から選択される融合パートナーをさらに含む、請求項1から3までのいずれか一項に記載の医薬組成物。
- それぞれの重鎖Fc領域がそのN末端にヒンジ領域を有する、請求項1から4までのいずれか一項に記載の医薬組成物。
- 重鎖Fc領域及びヒンジ領域がIgG4由来である時、ヒンジ領域が突然変異配列CPPCを含む、請求項5に記載の医薬組成物。
- そのFc受容体結合プロファイルを変化させる1つ又は複数の突然変異を含む、請求項1から6までのいずれか一項に記載の医薬組成物。
- それぞれの重鎖Fc領域が、配列番号3~25のうちのいずれか1つに与えられる配列を有するヒンジ領域をさらに含む、請求項1~7までのいずれか一項に記載の医薬組成物。
- 前記単量体融合タンパク質が、それぞれのポリペプチド鎖が配列番号26~37のうちのいずれか1つに与えられる配列を含む又はそれからなる2つの同一なポリペプチド鎖を含む又はそれからなる、請求項1に記載の医薬組成物。
- 前記単量体融合タンパク質が精製されている単量体である、請求項1から9までのいずれか一項に記載の医薬組成物。
- 薬学的に許容される賦形剤、希釈剤又は担体を含む、請求項1から10までのいずれか一項に記載の医薬組成物。
- 他の活性成分をさらに含む、請求項1から11までのいずれか一項に記載の医薬組成物。
- 治療において使用するための請求項1から12までのいずれか一項に記載の医薬組成物。
- がんの治療において使用するための請求項1から13までのいずれか一項に記載の医薬組成物。
- 免疫異常の治療において使用するための請求項1から13までのいずれか一項に記載の医薬組成物。
- 医薬の調製のための単量体融合タンパク質の使用であって、
前記単量体融合タンパク質がヒトIgG由来の2つの重鎖Fc領域を含む抗体Fcドメインを含み、
1つ又はそれぞれの重鎖Fc領域が、そのC末端でヒトIgM又はヒトIgA由来の抗体テイルピースに融合しており、
前記テイルピースのアミノ酸配列が、
からなる群から選択され(式中、Xはシステインとは別のアミノ酸残基を意味する。)、
前記それぞれの重鎖Fc領域が、配列番号26から29までのうちのいずれか1つのアミノ酸6から222に与えられる配列、又は配列番号30若しくは31のアミノ酸6から333に与えられる配列、又は配列番号32から35までのうちのいずれか1つのアミノ酸6から221に与えられる配列、又は配列番号36若しくは37のアミノ酸6から332に与えられる配列を含む又はからなり、
かつ前記単量体融合タンパク質が抗原結合領域を含む、
上記使用。 - 前記医薬ががんの治療のための医薬である、請求項16に記載の使用。
- 前記医薬が免疫異常の治療のための医薬である、請求項16に記載の使用。
- 単量体融合タンパク質及び多量体を含む混合物であって、
前記単量体融合タンパク質がヒトIgG由来の2つの重鎖Fc領域を含む抗体Fcドメインを含み、
1つ又はそれぞれの重鎖Fc領域が、そのC末端でヒトIgM又はヒトIgA由来の抗体テイルピースに融合しており、
前記テイルピースのアミノ酸配列が、
からなる群から選択され(式中、Xはシステインとは別のアミノ酸残基を意味する。)、
前記それぞれの重鎖Fc領域が、配列番号26から29までのうちのいずれか1つのアミノ酸6から222に与えられる配列、又は配列番号30若しくは31のアミノ酸6から333に与えられる配列、又は配列番号32から35までのうちのいずれか1つのアミノ酸6から221に与えられる配列、又は配列番号36若しくは37のアミノ酸6から332に与えられる配列を含む又はからなり、
かつ前記単量体融合タンパク質が抗原結合領域を含み、並びに
前記多量体が2つ又はそれよりも多い前記単量体融合タンパク質が集合してなり、
かつ前記混合物が前記単量体融合タンパク質及び前記多量体に含まれる前記融合タンパク質を合わせて5mg/ml以上の濃度で含む、
上記混合物。 - 55%よりも多い単量体を含む、請求項19に記載の混合物。
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