JP3059569B2 - 新規トランスグルタミナーゼ及びその製造方法 - Google Patents
新規トランスグルタミナーゼ及びその製造方法Info
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- JP3059569B2 JP3059569B2 JP4041372A JP4137292A JP3059569B2 JP 3059569 B2 JP3059569 B2 JP 3059569B2 JP 4041372 A JP4041372 A JP 4041372A JP 4137292 A JP4137292 A JP 4137292A JP 3059569 B2 JP3059569 B2 JP 3059569B2
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Description
【０００１】
【産業上の利用分野】本発明は、グチ筋肉の水溶性タン
パク質画分に含まれ、タンパク質食品への利用が可能な
新規トランスグルタミナーゼ及びその製造方法に関す
る。
パク質画分に含まれ、タンパク質食品への利用が可能な
新規トランスグルタミナーゼ及びその製造方法に関す
る。
【０００２】
【従来の技術】トランスグルタミナーゼは、その活性が
カルシウム依存性を有するアシル転移酵素であり、タン
パク質修飾酵素のひとつである。また、トランスグルタ
ミナーゼはタンパク質架橋能を有する酵素であるため、
タンパク質食品に作用させることにより、ゲル物性等の
物性を改質することが可能である。
カルシウム依存性を有するアシル転移酵素であり、タン
パク質修飾酵素のひとつである。また、トランスグルタ
ミナーゼはタンパク質架橋能を有する酵素であるため、
タンパク質食品に作用させることにより、ゲル物性等の
物性を改質することが可能である。
【０００３】このようなトランスグルタミナーゼは、哺
乳動物では体内諸組織や体液中に分布しており、例えば
モルモット肝臓由来のもの（Ｃｏｎｎｅｌｌａｎら，Ｊ
ｏｕｒｎａｌ ｏｆ Ｂｉｏｌｏｇｉｃａｌ Ｃｈｅｍ
ｉｓｔｒｙ ２４６巻−４，１０９３〜１０９８頁（１
９７１））、哺乳動物の臓器・血液中のもの（Ｆｏｌ
ｋ，Ａｄｖａｎｃｅ ｉｎ Ｐｒｏｔｅｉｎ Ｃｈｅｍ
ｉｓｔｒｙ ３１巻，１〜１３３頁（１９７７）等が知
られている。また、放線菌に由来する、その活性がカル
シウムに依存しないトランスグルタミナーゼ（ＢＴＧａ
ｓｅ）も知られている（特開昭６４−２７４７１号公
報）。
乳動物では体内諸組織や体液中に分布しており、例えば
モルモット肝臓由来のもの（Ｃｏｎｎｅｌｌａｎら，Ｊ
ｏｕｒｎａｌ ｏｆ Ｂｉｏｌｏｇｉｃａｌ Ｃｈｅｍ
ｉｓｔｒｙ ２４６巻−４，１０９３〜１０９８頁（１
９７１））、哺乳動物の臓器・血液中のもの（Ｆｏｌ
ｋ，Ａｄｖａｎｃｅ ｉｎ Ｐｒｏｔｅｉｎ Ｃｈｅｍ
ｉｓｔｒｙ ３１巻，１〜１３３頁（１９７７）等が知
られている。また、放線菌に由来する、その活性がカル
シウムに依存しないトランスグルタミナーゼ（ＢＴＧａ
ｓｅ）も知られている（特開昭６４−２７４７１号公
報）。
【０００４】
【発明が解決しようとする課題】しかしながら、哺乳動
物由来のトランスグルタミナーゼは、安価かつ大量に得
るのが困難であり、また酵素活性が低いことから、タン
パク質食品に作用させる場合、多くの量を必要とすると
いう問題があった。さらに、モルモットの肝臓等は通常
食用とされていないため、これらの臓器由来のものを食
品に利用するなどということはおよそ考えられない。一
方、細菌由来のトランスグルタミナーゼ（ＢＴＧａｓ
ｅ）は、その活性がカルシウムに依存しないことから、
食品中のトランスグルタミナーゼ活性のコントロール
（活性化や抑制）が困難であるという問題があった。
物由来のトランスグルタミナーゼは、安価かつ大量に得
るのが困難であり、また酵素活性が低いことから、タン
パク質食品に作用させる場合、多くの量を必要とすると
いう問題があった。さらに、モルモットの肝臓等は通常
食用とされていないため、これらの臓器由来のものを食
品に利用するなどということはおよそ考えられない。一
方、細菌由来のトランスグルタミナーゼ（ＢＴＧａｓ
ｅ）は、その活性がカルシウムに依存しないことから、
食品中のトランスグルタミナーゼ活性のコントロール
（活性化や抑制）が困難であるという問題があった。
【０００５】従って、食品への利用が可能で、安価で大
量に調製することができ、しかも酵素活性の高いトラン
スグルタミナーゼの開発が望まれていた。
量に調製することができ、しかも酵素活性の高いトラン
スグルタミナーゼの開発が望まれていた。
【０００６】
【課題を解決するための手段】本発明者らは、かかる実
情に鑑み鋭意検討した結果、すりみ原料として処理され
るグチ類の水晒し排液中に筋肉由来の水溶性タンパク質
画分が大量に含まれていること、そして該タンパク質よ
り、高活性のトランスグルタミナーゼが安価かつ大量に
得られることを見出し、本発明を完成するに至った。
情に鑑み鋭意検討した結果、すりみ原料として処理され
るグチ類の水晒し排液中に筋肉由来の水溶性タンパク質
画分が大量に含まれていること、そして該タンパク質よ
り、高活性のトランスグルタミナーゼが安価かつ大量に
得られることを見出し、本発明を完成するに至った。
【０００７】すなわち、本発明は、グチ類筋肉から製造
されたものであって、下記理化学的性質を有するトラン
スグルタミナーゼを提供するものである。 （１）分子量がセファクリルＳ−２００若しくはセファ
クリルＳ−１００ゲル濾過法による測定で４２，０００
〜４７，０００であり、又はＳＤＳ−ポリアクリルアミ
ドゲル電気泳動法による測定で４３，０００〜４５，０
００である。 （２）トランスグルタミナーゼ活性を発現させるために
０．１ｍＭ以上のＣａ2+を要する。 （３）トランスグルタミナーゼ活性がｐＨ５．５以上で
発現し、至適ｐＨは７．５付近にある。 （４）トランスグルタミナーゼ活性が０℃以上で発現
し、至適温度は５０℃付近にある。
されたものであって、下記理化学的性質を有するトラン
スグルタミナーゼを提供するものである。 （１）分子量がセファクリルＳ−２００若しくはセファ
クリルＳ−１００ゲル濾過法による測定で４２，０００
〜４７，０００であり、又はＳＤＳ−ポリアクリルアミ
ドゲル電気泳動法による測定で４３，０００〜４５，０
００である。 （２）トランスグルタミナーゼ活性を発現させるために
０．１ｍＭ以上のＣａ2+を要する。 （３）トランスグルタミナーゼ活性がｐＨ５．５以上で
発現し、至適ｐＨは７．５付近にある。 （４）トランスグルタミナーゼ活性が０℃以上で発現
し、至適温度は５０℃付近にある。
【０００８】本発明は、さらに、グチ類筋肉の水抽出液
からクロマトグラフィ法又はタンパク質分画法により、
分子量４２，０００〜４７，０００のタンパク質を分取
するトランスグルタミナーゼの製造方法を提供するもの
である。
からクロマトグラフィ法又はタンパク質分画法により、
分子量４２，０００〜４７，０００のタンパク質を分取
するトランスグルタミナーゼの製造方法を提供するもの
である。
【０００９】本発明のトランスグルタミナーゼは、スズ
キ目の海魚であるグチ（別名：イシモチ）類（クログ
チ、シログチ、キグチ等）の筋肉中のタンパク質からク
ロマトグラフィ法又はタンパク質分画法を用いて分取さ
れる。
キ目の海魚であるグチ（別名：イシモチ）類（クログ
チ、シログチ、キグチ等）の筋肉中のタンパク質からク
ロマトグラフィ法又はタンパク質分画法を用いて分取さ
れる。
【００１０】本発明に使用されるクロマトグラフィ法と
しては、イオン交換クロマトグラフィ、アフィニティク
ロマトグラフィ、ゲルクロマトグラフィ、逆相クロマト
グラフィ、ハイドロキシアパタイトクロマトグラフィ等
の方法が挙げられる。
しては、イオン交換クロマトグラフィ、アフィニティク
ロマトグラフィ、ゲルクロマトグラフィ、逆相クロマト
グラフィ、ハイドロキシアパタイトクロマトグラフィ等
の方法が挙げられる。
【００１１】本発明に使用されるタンパク質分画法とし
ては、硫安分画等の塩析、液々分配、膜分離、pH沈澱、
プロタミン沈澱、等電点電気泳動、ネーティブ電気泳動
等の方法が挙げられる。
ては、硫安分画等の塩析、液々分配、膜分離、pH沈澱、
プロタミン沈澱、等電点電気泳動、ネーティブ電気泳動
等の方法が挙げられる。
【００１２】上記方法により分取される本発明のトラン
スグルタミナーゼの分子量は、セファクリルＳ−２００
若しくはセファクリルＳ−１００ゲル濾過法で測定した
場合には４２，０００〜４７，０００の範囲にあり、Ｓ
ＤＳ−ポリアクリルアミドゲル電気泳動法により測定し
た場合には４３，０００〜４５，０００の範囲にある。
スグルタミナーゼの分子量は、セファクリルＳ−２００
若しくはセファクリルＳ−１００ゲル濾過法で測定した
場合には４２，０００〜４７，０００の範囲にあり、Ｓ
ＤＳ−ポリアクリルアミドゲル電気泳動法により測定し
た場合には４３，０００〜４５，０００の範囲にある。
【００１３】上記により分取されたトランスグルタミナ
ーゼは、例えば限外濾過膜等の膜濃縮、凍結乾燥、凍結
濃縮等の手段により濃縮することが好ましい。
ーゼは、例えば限外濾過膜等の膜濃縮、凍結乾燥、凍結
濃縮等の手段により濃縮することが好ましい。
【００１４】上記濃縮時には、失活を防止するために糖
類、−ＳＨ保護剤、界面活性剤等を加えることが好まし
い。
類、−ＳＨ保護剤、界面活性剤等を加えることが好まし
い。
【００１５】かくして得られるトランスグルタミナーゼ
を保存するには、濃縮物を凍結保存することが失活防止
のうえで好ましい。
を保存するには、濃縮物を凍結保存することが失活防止
のうえで好ましい。
【００１６】本発明のトランスグルタミナーゼは高活性
を有するものであるが、活性を発現するためにはトラン
スグルタミナーゼに対し１mM以上のＣａ2+の存在を必要
とする。至適Ｃａ2+濃度は５mM付近にある。
を有するものであるが、活性を発現するためにはトラン
スグルタミナーゼに対し１mM以上のＣａ2+の存在を必要
とする。至適Ｃａ2+濃度は５mM付近にある。
【００１７】ここで、トランスグルタミナーゼの活性
は、以下の方法（Ｔａｋａｇｉら，Ａｎａｌｙｔｉｃａ
ｌ Ｂｉｏｃｈｅｍ．，１３５巻，２９５〜２９８頁，
（１９５６年））により測定されるものをいう。すなわ
ち、トランスグルタミナーゼの作用によりアセチル化カ
ゼインに取り込まれたモノダンシルカダベリンの蛍光強
度の増加度をもってトランスグルタミナーゼの活性とす
る。具体的には、６．６mM ＣａＣｌ2、５０mM Ｔｒ
ｉｓ−ＨＣｌ（pH７．５）、４．５mM ＤＴＴ、２mg／
mlアセチル化カゼイン、１０μＭ ＭＤＣ及び適当量の
酵素を３０℃で反応させ、その後３３mM 硫安又は１８
mM ＥＧＴＡを加えることにより、停止させる。反応液
の蛍光強度の測定はＥｘ；３５０nm、Ｅｍ；４８０nmに
て行なう。
は、以下の方法（Ｔａｋａｇｉら，Ａｎａｌｙｔｉｃａ
ｌ Ｂｉｏｃｈｅｍ．，１３５巻，２９５〜２９８頁，
（１９５６年））により測定されるものをいう。すなわ
ち、トランスグルタミナーゼの作用によりアセチル化カ
ゼインに取り込まれたモノダンシルカダベリンの蛍光強
度の増加度をもってトランスグルタミナーゼの活性とす
る。具体的には、６．６mM ＣａＣｌ2、５０mM Ｔｒ
ｉｓ−ＨＣｌ（pH７．５）、４．５mM ＤＴＴ、２mg／
mlアセチル化カゼイン、１０μＭ ＭＤＣ及び適当量の
酵素を３０℃で反応させ、その後３３mM 硫安又は１８
mM ＥＧＴＡを加えることにより、停止させる。反応液
の蛍光強度の測定はＥｘ；３５０nm、Ｅｍ；４８０nmに
て行なう。
【００１８】本発明のトランスグルタミナーゼの示す活
性はpH依存性を有する。すなわち、活性はpH５．５以上
で発現し、至適pHは７．５付近にある。
性はpH依存性を有する。すなわち、活性はpH５．５以上
で発現し、至適pHは７．５付近にある。
【００１９】本発明のトランスグルタミナーゼの示す活
性は、さらに、温度依存性を有する。すなわち、活性は
０℃以上で発現し、至適温度は５０℃付近にある。
性は、さらに、温度依存性を有する。すなわち、活性は
０℃以上で発現し、至適温度は５０℃付近にある。
【００２０】
【発明の効果】本発明のトランスグルタミナーゼは、至
適Ｃａ2+濃度、至適pH及び至適温度付近で著しく高い活
性を示すものである。かかる高活性を示すトランスグル
タミナーゼは、タンパク質食品に利用され、食生活上の
多様な要求に応えうるものと期待される。なお、本発明
のトランスグルタミナーゼは、一般に食用に供されてい
る魚肉から得ることのできるものであり、食品衛生上何
ら問題となるものではない。しかも、本発明は、すりみ
水晒し排液中から回収・分取することのできるものであ
り、資源の有効利用の観点からも有意義なものといえ
る。
適Ｃａ2+濃度、至適pH及び至適温度付近で著しく高い活
性を示すものである。かかる高活性を示すトランスグル
タミナーゼは、タンパク質食品に利用され、食生活上の
多様な要求に応えうるものと期待される。なお、本発明
のトランスグルタミナーゼは、一般に食用に供されてい
る魚肉から得ることのできるものであり、食品衛生上何
ら問題となるものではない。しかも、本発明は、すりみ
水晒し排液中から回収・分取することのできるものであ
り、資源の有効利用の観点からも有意義なものといえ
る。
【００２１】
【実施例】以下に本発明を実施例により具体的に説明す
るが、本発明はこれらに限定されるものではない。
るが、本発明はこれらに限定されるものではない。
【００２２】実施例１ クログチの筋肉をその３倍量の１０mM Ｔｒｉｓ−ＨＣ
ｌ（pH７．５）及び０．５mM ＤＴＴ緩衝液中でホモジ
ナイズした。次いで遠心分離することにより得られた上
澄画分を上記緩衝液で平衡化したＤＥＡＥ−セファロー
ズ ＣＬ−６Ｂに吸着させた後、食塩濃度を上昇せしめ
タンパク質を溶出させた。溶出画分をアフィニティーカ
ラム（カゼイン−セファローズ４Ｂ）に５mM ＣａＣｌ
2及び０．５mM ＤＴＴ緩衝液を用いて吸着させた後、
５mM ＥＧＴＡを用いて上記吸着分を溶出させた。これ
を濃縮し、ＳＤＳ−ポリアクリルアミドゲル電気泳動法
により分析したところ分子量８３，０００程度のもの及
び４５，０００程度のものが検出された。さらに、検出
物をセファクリルＳ２００ＨＲ又はセファクリルＳ１０
０ＨＲを用いたゲル濾過法により分析したところ、分子
量４４，０００程度のもの（ａ）が分取された。上記分
別物（ａ）について前記トランスグルタミナーゼ活性測
定を行なったところ、トランスグルタミナーゼ比活性は
１３８８nmol・mg-1・ｈ-1であった。
ｌ（pH７．５）及び０．５mM ＤＴＴ緩衝液中でホモジ
ナイズした。次いで遠心分離することにより得られた上
澄画分を上記緩衝液で平衡化したＤＥＡＥ−セファロー
ズ ＣＬ−６Ｂに吸着させた後、食塩濃度を上昇せしめ
タンパク質を溶出させた。溶出画分をアフィニティーカ
ラム（カゼイン−セファローズ４Ｂ）に５mM ＣａＣｌ
2及び０．５mM ＤＴＴ緩衝液を用いて吸着させた後、
５mM ＥＧＴＡを用いて上記吸着分を溶出させた。これ
を濃縮し、ＳＤＳ−ポリアクリルアミドゲル電気泳動法
により分析したところ分子量８３，０００程度のもの及
び４５，０００程度のものが検出された。さらに、検出
物をセファクリルＳ２００ＨＲ又はセファクリルＳ１０
０ＨＲを用いたゲル濾過法により分析したところ、分子
量４４，０００程度のもの（ａ）が分取された。上記分
別物（ａ）について前記トランスグルタミナーゼ活性測
定を行なったところ、トランスグルタミナーゼ比活性は
１３８８nmol・mg-1・ｈ-1であった。
【００２３】上記（ａ）のトランスグルタミナーゼ活性
のＣａ2+濃度依存性を測定した。Ｃａ2+が０．１mM以上
で活性が認められた。至適Ｃａ2+は５mM付近に認められ
た。結果を図１に示す。
のＣａ2+濃度依存性を測定した。Ｃａ2+が０．１mM以上
で活性が認められた。至適Ｃａ2+は５mM付近に認められ
た。結果を図１に示す。
【００２４】（ａ）のトランスグルタミナーゼ活性のpH
依存性を測定した。pH６前後から８．５前後において活
性が認められた。至適pHは７．５付近に認められた。結
果を図２に示す。
依存性を測定した。pH６前後から８．５前後において活
性が認められた。至適pHは７．５付近に認められた。結
果を図２に示す。
【００２５】（ａ）のトランスグルタミナーゼ活性の温
度依存性を測定した。インキュベーションを行なわない
条件下で５０℃付近に至適温度が認められた。結果を図
３に示す。
度依存性を測定した。インキュベーションを行なわない
条件下で５０℃付近に至適温度が認められた。結果を図
３に示す。
【００２６】実施例２ 実施例１と同様にして、シログチ筋肉からトランスグル
タミナーゼを単離した。セファクリルＳ２００ＨＲ又は
セファクリルＳ１００ＨＲを用いて分取した分子量４
４，０００付近のものにトランスグルタミナーゼ活性が
認められた。
タミナーゼを単離した。セファクリルＳ２００ＨＲ又は
セファクリルＳ１００ＨＲを用いて分取した分子量４
４，０００付近のものにトランスグルタミナーゼ活性が
認められた。
【図１】実施例１で得られたトランスグルタミナーゼ活
性のＣａ2+濃度依存性を示すグラフである。
性のＣａ2+濃度依存性を示すグラフである。
【図２】実施例１で得られたトランスグルタミナーゼ活
性のpH依存性を示すグラフである。
性のpH依存性を示すグラフである。
【図３】実施例１で得られたトランスグルタミナーゼ活
性の温度依存性を示すグラフである。
性の温度依存性を示すグラフである。
───────────────────────────────────────────────────── フロントページの続き (56)参考文献 Ｊｏｕｒｎａｌ ｏｆ Ｉｎｖｅｓｔ ｉｇａｔｉｖｅ Ｄｅｒｍａｔｏｌｏｇ ｙ，Ｖｏｌ．85，（1985）Ｐ．75−78 (58)調査した分野(Int.Cl.7，ＤＢ名) C12N 9/00 - 9/99 ＢＩＯＳＩＳ（ＤＩＡＬＯＧ) ＷＰＩ（ＤＩＡＬＯＧ)
Claims (2)
- 【請求項１】グチ類筋肉から製造されたものであって、
下記理化学的性質を有するトランスグルタミナーゼ。 （１）分子量がセファクリルＳ−２００若しくはセファ
クリルＳ−１００ゲル濾過法による測定で４２，０００
〜４７，０００であり、又はＳＤＳ−ポリアクリルアミ
ドゲル電気泳動法による測定で４３，０００〜４５，０
００である。 （２）トランスグルタミナーゼ活性を発現させるために
０．１ｍＭ以上のＣａ2+を要する。 （３）トランスグルタミナーゼ活性がｐＨ５．５以上で
発現し、至適ｐＨは７．５付近にある。 （４）トランスグルタミナーゼ活性が０℃以上で発現
し、至適温度は５０℃付近にある。 - 【請求項２】 グチ類筋肉の水抽出液からクロマトグラ
フィ法又はタンパク質分画法により、分子量４２，００
０〜４７，０００のタンパク質を分取することを特徴と
するトランスグルタミナーゼの製造方法。
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP4041372A JP3059569B2 (ja) | 1992-02-27 | 1992-02-27 | 新規トランスグルタミナーゼ及びその製造方法 |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP4041372A JP3059569B2 (ja) | 1992-02-27 | 1992-02-27 | 新規トランスグルタミナーゼ及びその製造方法 |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPH05236953A JPH05236953A (ja) | 1993-09-17 |
| JP3059569B2 true JP3059569B2 (ja) | 2000-07-04 |
Family
ID=12606597
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP4041372A Expired - Fee Related JP3059569B2 (ja) | 1992-02-27 | 1992-02-27 | 新規トランスグルタミナーゼ及びその製造方法 |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JP3059569B2 (ja) |
Cited By (1)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JP2014159653A (ja) * | 2013-02-19 | 2014-09-04 | Gunze Ltd | パジャマ |
-
1992
- 1992-02-27 JP JP4041372A patent/JP3059569B2/ja not_active Expired - Fee Related
Non-Patent Citations (1)
| Title |
|---|
| Ｊｏｕｒｎａｌ ｏｆ Ｉｎｖｅｓｔｉｇａｔｉｖｅ Ｄｅｒｍａｔｏｌｏｇｙ，Ｖｏｌ．８５，（１９８５）Ｐ．７５−７８ |
Cited By (1)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JP2014159653A (ja) * | 2013-02-19 | 2014-09-04 | Gunze Ltd | パジャマ |
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| JPH05236953A (ja) | 1993-09-17 |
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