JP2619933B2 - Method for producing high polymerization degree gelatin - Google Patents
Method for producing high polymerization degree gelatinInfo
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Description
【発明の詳細な説明】 産業上の利用分野 本発明は高重合ゼラチンの製造方法に関する。更に詳
細には、本発明はゼラチン溶液にトランスグルタミナー
ゼを添加してゼラチンを架橋重合し、ゼラチンがゲル化
する以前に架橋重合を停止させることによる水に可溶性
の高重合ゼラチンの製造方法に関する。Description: TECHNICAL FIELD The present invention relates to a method for producing highly polymerized gelatin. More specifically, the present invention relates to a method for producing a water-soluble highly polymerized gelatin by adding transglutaminase to a gelatin solution to cross-link polymerize the gelatin and terminating the cross-linking polymerization before the gelatin gels.
従来の技術および発明が解決すべき課題 ゼラチンは動物の骨、皮等の結合組織の主要成分であ
るコラーゲンを変性、可溶化して得られる水溶性のタン
パク質で、その溶液は凝固点以下に冷却すると可逆的に
ゲルを形成する。現在行われている工業的ゼラチンの製
造方法には、牛や豚の皮あるいは塩酸で無機質を溶出さ
せた骨等の原料を酸で前処理する酸性法と石灰液等で前
処理すアルカル法が存在するが、これらの前処理はコラ
ーゲンの分子間あるいはその構成鎖間に天然で入った架
橋を切断し、後の温水による抽出を容易にすることを目
的としている。従って得られたゼラチンの主要成分は約
10万の分子量を持つコラーゲンの構成ポリペプチド鎖の
単量体(α成分)、二量体(β成分)、三量体(γ成
分)および、これらの加水分解生成物を大部分とし、天
然の架橋を残している巨大分子は極微量しか含まれてい
ない。また原料の皮等を直接に酵素で分解して得られる
酵素法ゼラチンも成分としては同様の物となっている。2. Description of the Related Art Gelatin is a water-soluble protein obtained by denaturing and solubilizing collagen, which is a major component of connective tissues such as animal bones and skin, and when the solution is cooled below the freezing point. Reversibly forms a gel. At present, industrial gelatin production methods include an acid method in which raw materials such as cow and pig skin or bone in which minerals have been eluted with hydrochloric acid are pretreated with an acid, and an alkaline method in which lime is used for pretreatment. Although present, these pretreatments are intended to break the naturally occurring crosslinks between collagen molecules or between their constituent chains, and to facilitate subsequent extraction with warm water. Therefore, the major components of the obtained gelatin are about
Monomer (α component), dimer (β component), trimer (γ component) of the constituent polypeptide chains of collagen with a molecular weight of 100,000 and their hydrolysis products The macromolecules leaving the cross-linking of the compound contain only trace amounts. Enzymatic gelatin obtained by directly decomposing the skin or the like of the raw material with an enzyme is the same as a component.
これらのゼラチンの成分の特徴はその粘度、ゼリーの
強度等に種々の利点を与えているが、例えばゲルの食感
等を改善したりする目的のため高粘度や高ゼリー強度、
高融点等が必要な場合には満足すべき結果が得られてい
なかった。また工業用途に向けたときにはその粘度の限
界が問題となっていた。The characteristics of these gelatin components give various advantages to their viscosity, jelly strength, etc., for example, high viscosity or high jelly strength for the purpose of improving the texture of gel, etc.
When a high melting point was required, satisfactory results were not obtained. In addition, when it is used for industrial applications, its viscosity limit is a problem.
従来、食品用途としてゼラチンのゼリー強度、粘度及
び融点を改善するためには硫酸セルロースナトリウム、
カラギーナン、寒天、アルギン酸ナトリウム等の多糖類
やガム、オリゴ糖等の増粘剤、ゲル化剤等を添加する必
要があった。またゼラチン自体を架橋して高重合体を得
ることも行われているが、その多くはホルマリン、グル
タルアルデヒド等のアルデヒド類によるものであり、反
応性が大きいため制御が難しく、高重合体の生成よりも
架橋結合によりゲル化物を形成させることを目的として
いる。またこれらの架橋剤のほとんどは食用には適さな
い。さらに架橋剤として植物性タンニンを用いる場合は
ゼラチン濃度が低いと反応性が低く、濃度が高いと系全
体に架橋するため分子量をコントロールすいることが困
難であった。Conventionally, to improve the jelly strength, viscosity and melting point of gelatin for food applications, sodium cellulose sulfate,
It was necessary to add polysaccharides such as carrageenan, agar, sodium alginate, gums, thickeners such as oligosaccharides, and gelling agents. High polymers are also obtained by crosslinking gelatin itself, but most of them are due to aldehydes such as formalin and glutaraldehyde. It is intended to form a gelled product by cross-linking. Also, most of these crosslinking agents are not edible. Furthermore, when vegetable tannin is used as a cross-linking agent, if the gelatin concentration is low, the reactivity is low, and if the concentration is high, it is difficult to control the molecular weight because it cross-links the entire system.
一方、トランスグルタミナーゼがタンパク質分子中の
グルタミン残基のγカルボキシアミド基とリジン残基の
εアミノ基を架橋させることは知られているが(FOLK,
J.E.and FINLAYSON,J.S.(1977).Adv.Protein Chem.,v
ol.31,1)、ゼラチンに用いた具体例は開示されていな
い。またこの文献に於ける方法では使用タンパク質濃度
が低く、たかだか1重量%までであり、これを工業的に
利用する試みはなされていない。本発明者らはゼラチン
の場合にはこの程度の低い濃度範囲では有効に架橋反応
が起こらず、むしろ主鎖のペプリド結合の加水分解反応
が優先することを見いだした。On the other hand, transglutaminase is known to crosslink the γ-carboxyamide group of glutamine residue and the ε-amino group of lysine residue in protein molecules (FOLK,
JEand FINLAYSON, JS (1977) .Adv.Protein Chem., V
ol. 31, 1) and specific examples used for gelatin are not disclosed. Further, in the method described in this document, the protein concentration used is low, at most 1% by weight, and no attempt has been made to industrially use this. The present inventors have found that in the case of gelatin, a crosslinking reaction does not occur effectively at such a low concentration range, but rather a hydrolysis reaction of a main chain pepride bond is preferred.
またゼラチンの高濃度領域においてトランスグルタミ
ナーゼを作用させた例として特開昭58−149645号公報の
「ゲル化物の製造方法」の実施例6が存在するが、これ
はゲル化物の製造方法であり、本発明の「高重合ゼラチ
ンの製造方法」とは目的が異なっている。即ち、この方
法はゼラチンを十分に架橋してゼラチンゲルを得ること
を目的としており、このゲルは通常の可逆性ゼラチンゲ
ルと異なり加熱によりゾル化せず、乾燥した物は膨潤す
るのみで、水に溶解しない。これに対し、本発明による
高重合ゼラチンはこのゾルゲル変換を行い、ゼラチンの
基本的性質を備えている点で上記公報のゲル化物とは区
別される。更に、本発明者らはゼラチンの場合には溶液
がε(γグルタミル)リジル架橋により完全にゲル化
し、ゲル化物を形成するまで架橋反応を完結させると、
常温に冷却した時には、ゼラチンが本来持っている水素
結合によるゲル化が妨げられ、原料ゼラチンのゲルに比
べて非常に脆いゲルになることを見いだした。これに対
し、本発明のゼラチンは高温では溶液状態にあり、冷却
してゲル化するときには、主としてゼラチン本体の水素
結合を使うのゼラチンのゴム弾性は存在し、増強され
る。Further, as an example of transglutaminase acting in a high-concentration region of gelatin, Japanese Patent Application Laid-Open No. 58-149645 discloses Example 6 of "Method for producing gelled substance", which is a method for producing a gelled substance. The purpose is different from the "production method of highly polymerized gelatin" of the present invention. That is, this method aims at obtaining a gelatin gel by sufficiently cross-linking gelatin, and unlike a normal reversible gelatin gel, this gel does not form a sol by heating, and the dried product only swells, Does not dissolve in On the other hand, the highly polymerized gelatin according to the present invention performs this sol-gel conversion and is distinguished from the gelled product described in the above publication in that it has the basic properties of gelatin. Furthermore, the present inventors, in the case of gelatin, the solution is completely gelled by ε (γ-glutamyl) lysyl cross-linking and completes the cross-linking reaction until a gel is formed,
It has been found that when cooled to room temperature, gelation due to hydrogen bonds inherent in gelatin is prevented, and the gel becomes very brittle compared to the gel of raw gelatin. On the other hand, the gelatin of the present invention is in a solution state at a high temperature, and when gelatinized by cooling, the rubber elasticity of the gelatin, which mainly uses hydrogen bonding of the gelatin itself, exists and is enhanced.
課題を解決するための手段 本発明の目的は酵素による架橋重合反応を用いてゼラ
チン溶液の粘度、冷却してゲル化した時のゲルのゼリー
強度や融解温度を改善し、通常のゼラチンの欠陥を補う
点にある。即ち、2−60重量%、好ましくは5−40重量
%の濃度のゼラチン溶液にゼラチン1gに対して0.1ユニ
ット以上の、好ましくは0.5〜3ユニットのトランスグ
ルタミナーゼを添加して架橋反応させた後、ゲル化物と
なる以前に酵素を失活するか、反応条件を変更して停止
することにより、ゼラチンのオリゴマーや高重合体を多
く生成させ、溶液状態で希望する粘度を持ち、また冷却
してゲル化した時には高いゼリー強度と高融解温度を持
つ、高重合ゼラチンを得ることを目的としている。Means for Solving the Problems It is an object of the present invention to improve the viscosity of a gelatin solution, the jelly strength of a gel when cooled and gelled, and the melting temperature by using an enzymatic cross-linking polymerization reaction to reduce the defects of ordinary gelatin. The point is to supplement. That is, a transglutaminase of 0.1 units or more, preferably 0.5 to 3 units per 1 g of gelatin is added to a gelatin solution having a concentration of 2 to 60% by weight, preferably 5 to 40% by weight, and a crosslinking reaction is performed. Deactivate the enzyme before it becomes a gel, or stop it by changing the reaction conditions to produce a lot of oligomers and high polymers of gelatin, have the desired viscosity in solution, and cool to gel. The purpose is to obtain a high polymerized gelatin which has a high jelly strength and a high melting temperature when formed.
また本発明は酵素反応の特徴を生かし、反応pH、温度
等を適切に選択し、反応速度を適宜コントロールするこ
とにより、工業的に十分制御可能な製造方法でゼラチン
の高重合物を得ることを目的としている。Further, the present invention makes use of the characteristics of the enzyme reaction, by appropriately selecting the reaction pH, temperature, etc., and appropriately controlling the reaction rate, to obtain a high polymer of gelatin by a production method which can be industrially sufficiently controlled. The purpose is.
更に、本発明は食品用ゼラチンや工業用ゼラチン、写
真用ゼラチン等に広く利用出来る、有用な改質ゼラチン
を得ることを目的としている。Another object of the present invention is to obtain a useful modified gelatin which can be widely used for food gelatin, industrial gelatin, photographic gelatin and the like.
本発明の特徴は2−60重量%、好ましくは5−40重量
%の濃度のゼラチン溶液にゼラチン1gに対して0.1ユニ
ット以上の、好ましくは0.5−3ユニットのトランスグ
ルタミナーゼを添加して架橋重合させた後にゲル化物と
なる以前に酵素を失活するか、反応条件を変更し、反応
を停止することにより、通常のゼラチンと同様にゾルゲ
ル変換を行う、物理的改質の改善された高重合ゼラチン
を製造することにある。A feature of the present invention is that a gelatin solution having a concentration of 2 to 60% by weight, preferably 5 to 40% by weight, is added with transglutaminase in an amount of 0.1 unit or more, preferably 0.5 to 3 units per 1 g of gelatin and subjected to crosslinking polymerization. Highly polymerized gelatin with improved physical modification that performs sol-gel conversion in the same way as ordinary gelatin by inactivating the enzyme before changing to a gelled product or changing the reaction conditions and stopping the reaction Is to manufacture.
このようにして製造された高重合ゼラチンを冷却して
得られるゲルは酵素による架橋にゼラチン本体の水素結
合による架橋が加わるために、通常の使用状態では原料
ゼラチンゲルより引っ張りに対する伸びが大きくまた融
解温度が高いため、高粘度ゼラチン、高融点ゼラチンと
して利用でき、また食用に向けた場合には、口中で融け
難くて粘りのあるテクスチャーを示す。The gel obtained by cooling the high-polymerized gelatin produced in this way has a larger elongation than the raw gelatin gel and a higher melting point than the raw gelatin gel in normal use, because the cross-linking due to hydrogen bonding of the gelatin itself is added to the cross-linking by the enzyme in addition to the cross-linking by the enzyme. Due to the high temperature, it can be used as high-viscosity gelatin and high-melting gelatin, and when used for food, it has a sticky texture that is difficult to melt in the mouth.
この製造方法では架橋反応させる時の溶液の温度を変
えることにより、得られた高重合ゼラチンを冷却した時
のゲルの融解温度を希望する温度に設定することが可能
となる。In this production method, it is possible to set the melting temperature of the gel when the obtained highly polymerized gelatin is cooled to a desired temperature by changing the temperature of the solution during the crosslinking reaction.
更に、この製造方法で失活操作を行った物を冷却して
得られたゲルは酵素反応の継続による経時変化やゲル化
反応の進行にともなう離水現象がなく、長時間にわたっ
て安定を保つことが可能である。Furthermore, the gel obtained by cooling the product subjected to the deactivation operation by this manufacturing method does not undergo a secular change due to the continuation of the enzyme reaction or a water separation phenomenon accompanying the progress of the gelation reaction, and can maintain stability for a long time. It is possible.
本発明の1つの態様による高重合ゼラチンの製造方法
によれば、ゼラチンを予め重合した後、乾燥して高重合
ゼラチンを得て、これを通常のゼラチンと同様に使用す
る方法である。本発明の他の態様によればゼラチンを含
む製品の製造工程中、成形前に酵素を添加して高重合ゼ
ラチンを得ることもできる。この場合には成形に用いる
溶液がすでに反応を終了して安定であるため、前記の
「ゲル化物の製造方法」における未反応の溶液を酵素と
共に混合して成形し反応を完結させる方法に比べて取扱
操作が簡単化される利点を持っている。According to the method for producing highly polymerized gelatin according to one aspect of the present invention, a method is used in which gelatin is previously polymerized and then dried to obtain highly polymerized gelatin, which is used in the same manner as ordinary gelatin. According to another aspect of the present invention, during the production process of a product containing gelatin, an enzyme can be added before molding to obtain a highly polymerized gelatin. In this case, since the solution used for molding is already completed after the reaction and is stable, it is compared with the method of mixing the unreacted solution with the enzyme in the above-mentioned "method for producing a gelled material" and molding to complete the reaction. It has the advantage that the handling operation is simplified.
本発明は市販されている全てのゼラチン(未精製ゼラ
チンである「にかわ」も含む)に適用可能であり、使用
原料の種類または酸性法ゼラチンやアルカリ法ゼラチン
等の製造法の異なるゼラチン間に実質的な差異は存在し
ない。本発明者らは、酸性法ゼラチンを使用することが
好ましいが、等電点が低く、グルタミン残基がかなり少
ないアルカリ法ゼラチンに於いても架橋反応が同程度に
進行することを見いだした。The present invention can be applied to all commercially available gelatins (including unrefined gelatin "niwa"), and substantially differs between the types of raw materials used or gelatins produced by different production methods such as acidic gelatin and alkaline gelatin. There is no significant difference. The present inventors have found that it is preferable to use acidic gelatin, but it has been found that the cross-linking reaction proceeds to the same extent even in an alkaline gelatin having a low isoelectric point and a considerably small number of glutamine residues.
本発明に使用するトランスグルタミナーゼは放線菌
「ストレプトバートシリウム」から製造された物が好ま
しいが、モルモットの肝臓から抽出された酵素等のよう
に別の起源のトランスグルタミナーゼであっても、同様
の架橋反応効果を示すものであれば使用可能である。The transglutaminase used in the present invention is preferably a transglutaminase produced from actinomycetes `` Streptovertillium '', but the same applies to transglutaminase of another origin such as an enzyme extracted from guinea pig liver. Any material that exhibits a crosslinking reaction effect can be used.
本発明に用いられるゼラチン溶液のpH6−8であれば
好ましいが、pH4−10に於いても、長時間かければ反応
が可能となる。更に、このことは酵素反応の至適pHを外
すことにより、反応速度を遅くさせ、反応の制御を容易
にし、架橋反応程度を任意に選択できるようにするとい
う非常に大きな利点がある。また反応温度はゲルの融解
温度以上から酵素の失活温度以下の範囲で選択できる
が、好ましくは40−60℃の範囲で選ばれる。更に特別な
場合には、ゼラチン溶液へ酵素を混合した後、直ちに凝
固点以下に冷却し、ゲルの状態で所定時間の架橋反応を
進行させた後、失活させることにより、高温で溶解可能
な高重合ゼラチンを得ることも可能である。It is preferable that the pH of the gelatin solution used in the present invention is 6-8, but even at pH 4-10, the reaction is possible if it takes a long time. Furthermore, this has a very great advantage that the reaction rate is reduced by removing the optimum pH of the enzyme reaction, the reaction is easily controlled, and the degree of the crosslinking reaction can be arbitrarily selected. The reaction temperature can be selected in the range from the melting temperature of the gel to the inactivation temperature of the enzyme, but is preferably selected in the range of 40-60 ° C. In a special case, after the enzyme is mixed into the gelatin solution, the mixture is immediately cooled to a temperature below the freezing point, and a crosslinking reaction is allowed to proceed for a predetermined time in a gel state. It is also possible to obtain polymerized gelatin.
本発明に用いる失活方法には高温加熱による失活、例
えなpH7において75℃以上で10分以上処理する場合や低p
Hによる酵素の変性、例えば40℃においてpH2で30分以上
処理する場合がある。他に、EDTA等の酵素反応阻害剤、
失活剤の添加によるもの、その他種々の失活方法があ
る。反応の停止方法にはpHを至適pHから外す他に、高温
度の塩溶液にしての反応の停止、アミノ酸、ペプタイド
等低分子反応基質の添加による停止等があり、目的によ
って適当に選択することが出来る。更に、酵素濃度が低
い場合には架橋反応中に失活反応も同時に進行し、反応
中に酵素が事実上失活してしまう場合も存在する。The deactivation method used in the present invention includes deactivation by high-temperature heating, such as treatment at 75 ° C. or more at pH 7 for 10 minutes or more, or low p.
Denaturation of the enzyme with H, for example, treatment at 40 ° C. at pH 2 for 30 minutes or more. In addition, enzyme reaction inhibitors such as EDTA,
There are various deactivation methods by adding a deactivator. In addition to removing the pH from the optimum pH, the reaction can be stopped by stopping the reaction in a salt solution at a high temperature or by adding a low-molecular-weight reaction substrate such as an amino acid or a peptide. I can do it. Furthermore, when the enzyme concentration is low, the deactivation reaction also proceeds during the crosslinking reaction, and the enzyme may be actually deactivated during the reaction.
本発明による高重合体ゼラチンの製造はゼラチン溶液
中に酵素反応を阻害しない範囲で、多糖類、澱粉、デキ
ストリン、グリセリン、ガム類、有機酸、糖類、無機塩
類、調味料、着色料、香辛料、糊料、増粘剤、安定剤、
乳化剤、その他通常ゼラチンの使用に於いて添加される
添加物を配合できる。The production of the high polymer gelatin according to the present invention does not inhibit the enzymatic reaction in the gelatin solution, and includes polysaccharides, starch, dextrin, glycerin, gums, organic acids, sugars, inorganic salts, seasonings, coloring agents, spices, Paste, thickener, stabilizer,
Emulsifiers and other additives usually added in the use of gelatin can be blended.
以下、実施例及び比較例に基づき本発明を更に詳細に
説明するが、これは本発明を制限するものではない。Hereinafter, the present invention will be described in more detail based on examples and comparative examples, but this does not limit the present invention.
実施例1 高重合ゼラチンは次のようにして製造した。Example 1 Highly polymerized gelatin was produced as follows.
ゼリー強度244、粘度40、融点30℃、等電点9.1の酸性
法ゼラチン15gに対して15重量%濃度になるように水を
加え、膨潤後50℃で溶解し、苛性ソーダでpH7に調整し
た。トランスグルタミナーゼ味の元(株)製;ヒドロキ
サム酸法(J.Biol.Chem.,Vol.241,5518(1966))によ
る比活性;2.5ユニット/mg)12mgを少量の水に懸濁させ
て添加した後、50℃で攪拌を続けた。10分後、ホットプ
レート上で溶液を加熱して急速に80℃に昇温し、5分間
保ち、酵素を失活させた。その後、直ちに溶液を冷水浴
に漬けて60℃に急冷し、ステンレスプレートに流し込
み、冷蔵庫で冷却した。このようにして得た1mmの厚さ
のフイルム状のゲルはそのままゲルとして測定に使用し
た。また乾燥品はこのゲルを3mmの幅に細断し、乾燥し
た後に粉砕して得た。Water was added to 15 g of an acidic gelatin having a jelly strength of 244, a viscosity of 40, a melting point of 30 ° C. and an isoelectric point of 9.1 so as to have a concentration of 15% by weight, and after swelling, dissolved at 50 ° C. and adjusted to pH 7 with caustic soda. Transglutaminase Ajimoto's product; 12 mg of hydroxamic acid method (specific activity according to J. Biol. Chem., Vol. 241, 5518 (1966); 2.5 units / mg) suspended in a small amount of water and added After that, stirring was continued at 50 ° C. After 10 minutes, the solution was heated on a hot plate to rapidly raise the temperature to 80 ° C. and kept for 5 minutes to inactivate the enzyme. Thereafter, the solution was immediately immersed in a cold water bath, rapidly cooled to 60 ° C., poured into a stainless steel plate, and cooled in a refrigerator. The film-like gel having a thickness of 1 mm thus obtained was used as it was for measurement as a gel. The dried product was obtained by shredding this gel into a width of 3 mm, drying and crushing.
比較のために、前記特開昭58−149645号公報記載の
「ゲル化物の製造方法」に従ったゼラチンゲル化物を製
造し、無処理の原料ゼラチンとともに測定した。ゼラチ
ンゲル化物の製造は、ゼラチン溶液がゲル化するまで酵
素反応させた後、そのまま冷却して、希望する形状に細
断した以外は上記方法と同じにした。For comparison, a gelatin gel was produced in accordance with the "method for producing a gel" described in JP-A-58-149645, and the measurement was carried out together with untreated raw gelatin. The gelatin gel was produced in the same manner as described above, except that an enzymatic reaction was carried out until the gelatin solution gelled, and then cooled and cut into a desired shape.
このようにして製造した高重合ゼラチンの分子量分布
を液体クロマトグラフィーで測定して第1図に示した。
(カラム;Asahipak GS−620:移動相;M/10リン酸バッフ
ァー:流速;0.5ml/m:温度;50℃:試料;0.5%*20μl:濾
過:濾紙5μ:検出紫外線波長;230nm) 本実施例による方法で製造したゼラチンは、原料のゼ
ラチンに比べて明らかにγ成分以上の高分子量成分が増
加していて、高重合ゼラチンが形成されている。The molecular weight distribution of the high polymer gelatin thus produced was measured by liquid chromatography and is shown in FIG.
(Column; Asahipak GS-620: mobile phase; M / 10 phosphate buffer: flow rate; 0.5 ml / m: temperature; 50 ° C .: sample; 0.5% * 20 μl: filtration: filter paper 5 μ: detection ultraviolet wavelength; 230 nm) In the gelatin produced by the method according to the example, the high-molecular-weight component more than the γ component is clearly increased as compared with the raw material gelatin, and a highly polymerized gelatin is formed.
またこのようにして得られたゲルを元差走査熱量計
(パーキンエルマーDSC−7:試料ゲル;/27mg:昇温速度;5
℃/m)で測定したデータを第2図に示した。ゼラチンの
構成ポリペプチド鎖どうしが水素結合によって会合した
ゲルの架橋点を形成しているミセルの融解ピークを見る
と、本実施例による方法で得られたゲルは原料ゼラチン
のゲルに比べて、融解温度はやや下がる高温に肩を持
ち、融解熱は大きくなっている。これは構造がすこし乱
れているが、ゲルの架橋点が原料ゼラチンの場合と同じ
く、冷却によって生じた水素結合によるミセルであり、
エンタルピーが15.6J/gから27.7J/gに増加していること
は高重合によって更に安定化していることを示してい
る。これに反し前記「ゲル化物の製造方法」に従ったゲ
ルはピークが高温側に裾を持ち、ゲル自体の融解温度は
高いが、エンタルビーが9.4J/gしか無く、高温に於ける
トランスグルタミナーゼによる共有結合の架橋が、冷却
した時の水素結合による架橋を妨げていて、このゲルが
本質的に本発明によるゲルと異なってひることを示して
いる。The gel thus obtained was subjected to an original differential scanning calorimeter (Perkin Elmer DSC-7: sample gel; / 27 mg: heating rate; 5
FIG. 2 shows the data measured at (° C./m). Looking at the melting peaks of micelles in which the constituent polypeptide chains of gelatin form cross-linking points of the gels associated by hydrogen bonding, the gel obtained by the method according to this example shows a melting point higher than that of the raw gelatin. The temperature has a shoulder to a slightly high temperature, and the heat of fusion is increasing. This is a micelle due to hydrogen bonding caused by cooling, as in the case of raw gelatin, although the structure of the gel is slightly disordered,
The increase in enthalpy from 15.6 J / g to 27.7 J / g indicates that it is further stabilized by high polymerization. On the other hand, the gel according to the above-mentioned "method for producing a gelled substance" has a peak at the high temperature side and the melting temperature of the gel itself is high, but the enthalpy is only 9.4 J / g, and the transglutaminase at a high temperature is high. The cross-linking of covalent bonds by H. prevents the cross-linking by hydrogen bonding on cooling, indicating that the gel essentially differs from the gel according to the invention.
本実施例による方法で得られたゼラチンの物性はJIS
法でゼリー強度250、粘度105、10%ゲルの融解温度48℃
であった。これは原料ゼラチンの物性に比べて改善され
ている。The physical properties of the gelatin obtained by the method according to this example are JIS
Jelly strength 250, viscosity 105, 10% gel melting temperature 48 ° C
Met. This is improved compared to the physical properties of the raw material gelatin.
本実施例による方法で得られたゼラチンを冷却したゲ
ルの引っ張り試験(フドーレオメータ:引っ張り速度;6
cm/m)の結果を第3図に示した。原料ゼラチンに比べ、
明らかに破断強度と伸びが大きくなっている。また「ゲ
ル化物の製造方法」で得られたゲルは伸びが小さく、脆
くなってすぐ切断し、ゲルが水素結合による全体的架橋
でなくて少数の共有結合によって形成されていることを
示している。Tensile test of gel obtained by cooling gelatin obtained by the method according to this example (Fudo rheometer: pulling speed; 6
cm / m) are shown in FIG. Compared to raw gelatin,
Clearly, the breaking strength and elongation are large. In addition, the gel obtained by the "method of producing a gelled material" has a small elongation, is brittle, and breaks immediately, indicating that the gel is formed by a small number of covalent bonds, not by general crosslinking by hydrogen bonds. .
実施例2 実施例1と同じゼラチン6gに対し6重量%濃度になる
ように水を加え、膨潤後40℃で溶解し、苛性ソーダでpH
7に調整した。この水溶液にトランスグルタミナーゼ4.8
mgを少量の水に懸濁させたものを添加した後、40℃で攪
拌を続けた。30分後、ホットプレート上で溶液を加熱し
て急速に80℃に昇温し、5分間保ち、酵素を失活させ
た。その後、直ちに溶液を冷却浴に漬けて60℃に急冷
し、ステンレスプレートに流し込み、冷蔵庫で冷却し
た。このゲルを細断し、乾燥した後に粉砕して乾燥品を
得た。Example 2 The same gelatin as in Example 1 was added with water to a concentration of 6% by weight based on 6 g of gelatin. After swelling, the mixture was dissolved at 40 ° C., and pH was adjusted with sodium hydroxide.
Adjusted to 7. Transglutaminase 4.8 was added to this aqueous solution.
After adding a suspension of mg in a small amount of water, stirring was continued at 40 ° C. Thirty minutes later, the solution was heated on a hot plate to rapidly raise the temperature to 80 ° C., and kept for 5 minutes to inactivate the enzyme. Then, the solution was immediately immersed in a cooling bath, rapidly cooled to 60 ° C., poured into a stainless steel plate, and cooled in a refrigerator. This gel was shredded, dried and then crushed to obtain a dried product.
このようにして製造した高重合ゼラチンの10%ゲルの
融解温度は45℃であった。これは原料ゼラチンの融解温
度に比べて改善されている。このゼラチン濃度と反応温
度では反応時間を25−60分にしても同様の融解温度が得
られた。The melting temperature of the 10% gel of the high-polymerized gelatin thus produced was 45 ° C. This is an improvement over the melting temperature of the raw gelatin. At this gelatin concentration and reaction temperature, a similar melting temperature was obtained even when the reaction time was 25-60 minutes.
実施例3 ゼリー強度260、粘度40、融点31℃、等電点5.0のアル
カリ法ゼラチン20gに対し、20重量%濃度になるように
水を加え、膨潤後50℃で溶解した。このpHを測定すると
5.2であった。このゼラチン水溶液にトランスグルタミ
ナーゼ24mgを少量の水に懸濁させて添加した後、50℃で
攪拌を続けた。15分後、ホットプレート上で溶液を加熱
して急速に80℃に昇温し、5分間保ち、酵素を失活させ
た。その後、直ちに溶液を冷水浴に漬けて60℃に急冷
し、ステンレスプレートに流し込み、冷蔵庫で冷却し
た。このようにして得た1mmの厚さのフィルム状のゲル
はそのままゲルとして測定に使用した。また乾燥品はこ
のゲルを3mmの幅に細断し、乾燥した後に粉砕して得
た。Example 3 Water was added to 20 g of an alkali method gelatin having a jelly strength of 260, a viscosity of 40, a melting point of 31 ° C. and an isoelectric point of 5.0 so as to have a concentration of 20% by weight. When you measure this pH
Was 5.2. After adding 24 mg of transglutaminase suspended in a small amount of water to this aqueous gelatin solution, stirring was continued at 50 ° C. After 15 minutes, the solution was heated on a hot plate to rapidly raise the temperature to 80 ° C. and kept for 5 minutes to inactivate the enzyme. Thereafter, the solution was immediately immersed in a cold water bath, rapidly cooled to 60 ° C., poured into a stainless steel plate, and cooled in a refrigerator. The thus obtained gel in the form of a film having a thickness of 1 mm was used as it was in the measurement. The dried product was obtained by shredding this gel into a width of 3 mm, drying and crushing.
本実施例による方法で得られたゼラチンの物性はゼリ
ー強度250、粘度110、10%ゲルの融解温度60℃であっ
た。これは原料ゼラチンの物性に比べて改善されてい
る。The physical properties of gelatin obtained by the method according to this example were jelly strength 250, viscosity 110, and melting temperature of 10% gel at 60 ° C. This is improved compared to the physical properties of the raw material gelatin.
本実施例による方法で得られたゼラチンを冷却したゲ
ルの引っ張り試験結果を第4図に示した。原料ゼラチン
に比べ、明らかに破断強度と伸びが大きくなっている。
また前記「ゲル化物の製造方法」で得られたゲルは伸び
が小さく、すぐ切断し、脆くなっている。FIG. 4 shows the results of a tensile test of the gel obtained by cooling the gelatin obtained by the method according to the present embodiment. The breaking strength and elongation are clearly higher than those of the raw gelatin.
Further, the gel obtained by the above-mentioned "method for producing a gelled material" has a small elongation, is easily cut, and is brittle.
実施例4 実施例3と同じゼラチン40gをグリセリン16gと水77g
の混合液に投入して膨潤した後、60℃で溶解し、苛性ソ
ーダでpH7に調整した。この水溶液にトランスグルタミ
ナーゼ16mgを少量の水に懸濁させて添加した後、60℃で
攪拌を続けた。10分後、ホットプレート上で溶液を加熱
して急速に80℃に昇温し、5分間保ち、酵素を失活させ
た。その後、直ちに溶液を冷水浴に漬けて60℃急冷し、
ステンレスプレートに流し込み、冷蔵庫で冷却した。こ
のようにして得た1mmの厚さのフイルム状のゲルはその
ままゲルとして測定に使用した。Example 4 The same 40 g of gelatin as in Example 3 was prepared by adding 16 g of glycerin and 77 g of water.
After swelling by pouring into a mixture of the above, the mixture was dissolved at 60 ° C. and adjusted to pH 7 with sodium hydroxide. After 16 mg of transglutaminase was suspended in a small amount of water and added to this aqueous solution, stirring was continued at 60 ° C. After 10 minutes, the solution was heated on a hot plate to rapidly raise the temperature to 80 ° C. and kept for 5 minutes to inactivate the enzyme. Then immediately immerse the solution in a cold water bath and quench at 60 ° C,
Poured into stainless steel plate and cooled in refrigerator. The film-like gel having a thickness of 1 mm thus obtained was used as it was for measurement as a gel.
比較のために、80℃で失活を行わないで、そのままス
テンレスプレートに流し込んで冷却して得られた本実施
例配合のゲルを常温で2日間放置して測定した。For comparison, a gel having the composition of the present example obtained by pouring it into a stainless steel plate without cooling at 80 ° C. without cooling and leaving the mixture at room temperature for 2 days was measured.
本実施例による方法で得られたゲルの融解温度は50℃
であった。これは原料ゼラチンで作ったゲルの融解温度
40℃に比べて改善されている。またゲルの引っ張り試験
結果を第5図に示した。酵素処理していないゲルに比
べ、明らかに破断点までの伸びが大きくなっている。ま
た酵素を失活させなかったゲルは伸びが小さく、脆くな
っている。The melting temperature of the gel obtained by the method according to this example is 50 ° C.
Met. This is the melting temperature of the gel made from raw gelatin
Improved compared to 40 ° C. FIG. 5 shows the results of the tensile test of the gel. The elongation to the break point is clearly larger than that of the gel not treated with the enzyme. Also, the gel in which the enzyme was not inactivated has a small elongation and is brittle.
実施例5 ゼリー強度185、粘度60、融点28℃、等電点5.1のアル
カリ法ゼラチン75gに15重量%濃度になるように水を加
え、膨潤後40℃で溶解した。このpHを測定すると、6.1
であった。トランスグルタミナーゼ30mgを少量の水に懸
濁させてゼラチン水溶液に添加した後、40℃で攪拌を続
けた。40分後、溶液が増粘して来た所で、手早く塩酸を
注入しpH4.2に低下させた。次に溶液を30℃に冷却し塩
酸で、pH2にした後、ステンレスプレートに流し込み、
直ちに冷水によりゲル化させた。常温で1時間放置して
酵素を失活後、ゲルを冷蔵庫に移した。このようにして
得た3mmの厚さフィルム状のゲルを5mmの幅に細断し、網
篭にいれて流水中に3時間浸漬した。膨潤したゲルを40
℃で溶解するとゼラチン濃度5重量%、pH3.7であっ
た。ステンレスプレートに流し込み、ゲル化後、冷風で
乾燥してゼラチン重合物を得た。Example 5 Water was added to 75 g of an alkali method gelatin having a jelly strength of 185, a viscosity of 60, a melting point of 28 ° C. and an isoelectric point of 5.1 to a concentration of 15% by weight, and after swelling, was dissolved at 40 ° C. When this pH is measured, 6.1
Met. After transglutaminase (30 mg) was suspended in a small amount of water and added to the aqueous gelatin solution, stirring was continued at 40 ° C. Forty minutes later, when the solution began to thicken, hydrochloric acid was quickly injected to lower the pH to 4.2. Next, the solution was cooled to 30 ° C., adjusted to pH 2 with hydrochloric acid, and poured into a stainless steel plate.
Immediately gelled with cold water. After leaving the enzyme at room temperature for 1 hour to inactivate the enzyme, the gel was transferred to a refrigerator. The 3 mm thick film gel thus obtained was cut into 5 mm widths, placed in a net basket and immersed in running water for 3 hours. 40 swollen gel
When dissolved at ° C, the gelatin concentration was 5% by weight and the pH was 3.7. The mixture was poured into a stainless steel plate, gelled, and dried with cold air to obtain a gelatin polymer.
本実施例による方法で得られたゼラチンを冷却したゲ
ルの融解温度は40℃であった。これは原料ゼラチンのゲ
ルのpH3.7での融解温度28℃に比べて改善されている。The gel obtained by cooling the gelatin obtained by the method according to this example had a melting temperature of 40 ° C. This is an improvement over the melting temperature of the raw gelatin gel at 28 ° C at pH 3.7.
実施例6 実施例5と同じゼラチン6gに6重量%濃度になるよう
に水を加え、膨潤後40℃で溶解した。トランスグルタミ
ナーゼ4.8mgを少量の水に懸濁させて前記のゼラチン水
溶液に添加した後、40℃で攪拌を続けた。70分後、溶液
が増粘して来た所で、手早く酢酸10mlを加えて反応を停
止させた。この溶液のpHを測定するとpH3.5であった。
その後、溶液をステンレスプレートに流し込み、冷蔵庫
で冷却した。Example 6 Water was added to 6 g of the same gelatin as in Example 5 to a concentration of 6% by weight, and after swelling, was dissolved at 40 ° C. After 4.8 mg of transglutaminase was suspended in a small amount of water and added to the above gelatin aqueous solution, stirring was continued at 40 ° C. After 70 minutes, where the solution thickened, 10 ml of acetic acid was quickly added to stop the reaction. The pH of this solution was measured to be 3.5.
Thereafter, the solution was poured into a stainless steel plate and cooled in a refrigerator.
本実施例による方法で得られたゼラチンを冷却したゲ
ルの融解温度は33℃であった。これは原料ゼラチンのゲ
ルのpH3.2での融解温度27℃に比べて改善されている。The gel obtained by cooling the gelatin obtained by the method according to this example had a melting temperature of 33 ° C. This is an improvement over the melting temperature of the raw gelatin gel at 27 ° C at pH 3.2.
発明の効果 本発明の方法によって製造される高重合ゼラチンは水
に可溶性であり通常のゼラチンと同様な条件で使用でき
る。本発明の高重合ゼラチンを冷却して得られるゲルは
酵素による架橋にゼラチン本体の水素結合による架橋が
加わるために、通常の使用状態では原料ゼラチンゲルよ
り引っ張りに対する伸びが大きくまた融解温度が高いた
め、高粘度ゼラチン、高融点ゼラチンとして利用でき、
また食用に向けた場合には、口中で溶け難くて粘りのあ
るテクスチャーを示す。Effect of the Invention The highly polymerized gelatin produced by the method of the present invention is soluble in water and can be used under the same conditions as ordinary gelatin. The gel obtained by cooling the high-polymerized gelatin of the present invention has a larger elongation to tension and a higher melting temperature than the raw gelatin gel in a normal use condition because the cross-linking by the gelatin itself is added to the cross-linking by the enzyme in addition to the cross-linking by the enzyme. Available as high viscosity gelatin and high melting point gelatin,
When used for edible use, it has a sticky texture that is hardly soluble in the mouth.
本発明の製造方法では架橋反応させる時の溶液の温度
を変えることにより、得られた高重合ゼラチンを冷却し
た時のゲルの融解温度を希望する温度に設定することが
可能となる。In the production method of the present invention, it is possible to set the melting temperature of the gel when the obtained high-polymerized gelatin is cooled to a desired temperature by changing the temperature of the solution during the crosslinking reaction.
更に、この製造方法で酵素の失活操作を行った高重合
ゼラチンを冷却して得られたゲルは酵素反応の継続によ
る経時変化及びそれに伴うゲル化反応の進行にともなう
離水現象がなく、長時間にわたって安定を保つことが可
能である。Furthermore, the gel obtained by cooling the high-polymerized gelatin subjected to the inactivation operation of the enzyme by this production method is free from a secular change due to the continuation of the enzymatic reaction and the water separation phenomenon accompanying the progress of the gelation reaction, and has a long time. It is possible to maintain stability over time.
【図面の簡単な説明】 第1図は高重合ゼラチン及に原料ゼラチンのそれぞれの
分子量分布を示す、液体クロマトグラフィーのチャート
である。 第2図は実施例1で製造された高重合ゼラチン及び原料
ゼラチンのそれぞれの15重量%のゲルおよび特開昭58−
149645号公報記載の「ゲル化物の製造方法」でえられた
同濃度のゲルの示差走査熱量測定の結果を示すチャート
である。 第3図は実施例1で製造された高重合ゼラチン及び原料
ゼラチンのそれぞれの15重量%のゲルおよび前記「ゲル
化物の製造方法」でえられた同濃度のゲルの引っ張り試
験の応力一歪曲線である。 第4図は実施例3で製造された高重合ゼラチン及び原料
ゼラチンのそれぞれの20重量%のゲルおよび前記「ゲル
化物の製造方法」でえられた同濃度のゲルの引っ張り試
験の応力一歪曲線である。 第5図は実施例4で製造された高重合ゼラチン及び原料
ゼラチンのそれぞれのグリセリン配合ゲルおよび前記
「ゲル化物の製造方法」でえられた同組成配合の引っ張
り試験の応力一歪曲線である。BRIEF DESCRIPTION OF THE DRAWINGS FIG. 1 is a liquid chromatography chart showing the molecular weight distributions of highly polymerized gelatin and raw gelatin. FIG. 2 shows a gel of 15% by weight of each of the high-polymerized gelatin prepared in Example 1 and the starting gelatin.
4 is a chart showing the results of differential scanning calorimetry of gels of the same concentration obtained by “Method for producing gelled product” described in JP-A-149645. FIG. 3 is a stress-strain curve of a 15% by weight gel of the high-polymerized gelatin and the raw material gelatin produced in Example 1 and a gel of the same concentration obtained by the above-mentioned "Method for producing gelled product" in a tensile test. It is. FIG. 4 is a stress-strain curve of a tensile test of a gel of 20% by weight of each of the high-polymerized gelatin and the raw material gelatin produced in Example 3 and a gel of the same concentration obtained by the above-mentioned "Method for producing gelled product". It is. FIG. 5 shows the stress-strain curves of the high-polymerized gelatin prepared in Example 4 and the glycerin-containing gel of the raw material gelatin and the tensile test of the same composition obtained by the above-mentioned “Method for Producing Gelation”.
Claims (1)
ラチン1gに対して0.1ユニット以上のトランスグルタミ
ナーゼを添加して架橋重合させた後、ゼラチン溶液がゲ
ル化物となる以前に酵素を失活するか、または反応を停
止させることを特徴とした高重合ゼラチンの製造方法。(1) To a gelatin solution having a concentration of 2 to 60% by weight, 0.1 g or more of transglutaminase per 1 g of gelatin is added to carry out cross-linking polymerization, and then the enzyme is lost before the gelatin solution becomes a gel. A method for producing highly polymerized gelatin, which comprises activating or terminating the reaction.
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