JP2018519838A - 自動バイオナノ触媒製造 - Google Patents
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Abstract
Description
式中、
LS=超音波処理コイルの長さ(m)
TS=超音波処理時間(min)
FA=MNPポンプの流量(ml/min)
DA=MNPポンプの管内径(mm)
式中、
LM=混合管の長さ(m)
TM=混合時間(min)
FB=酵素ポンプの流量(ml/min)
DO=出力管内径(mm)
酵素充填率は、さまざまなpH値で酵素とMNPとの比を最適化することにより各酵素に対して最適化される。酸化鉄磁気ナノ粒子クラスター中に固定化された酵素の充填率は、例えば、修正ブラッドフォードタンパク質定量アッセイを間接的に利用して未結合酵素を測定することにより決定される。
[E]結合=[E]全体−[E]未結合
[E]=酵素濃度(μg/mL)
1%充填率=(1g結合タンパク質)/(100gナノ粒子)
[E]結合=[E]全体−[E]未結合
[E]=酵素濃度(μg/mL)
最初に、以上の実施例1のように一定量のMNPに対して各酵素の最大酵素充填率を最適化し決定する。酵素とナノ粒子との最適比を決定した後、固定化速度曲線(0分間、5分間、1時間、5時間、および18時間)を用いて、酵素の100%捕捉に対する最小接触時間を決定する。
リポキシダーゼは、脂肪酸中への分子酸素の取込みを触媒するオキシドレダクターゼ(EC1.13.11.12)である。ダイズ株グリシン・マックス(Glycine max)由来のリポキシダーゼ(LPO)は、アンモニウムリノレエートからリノール酸ヒペルオキシドの13−(Z,E)−、9−(E,Z)−、13−(E,E)−、9−(E,E)−HPODEの4種の位置異性ヒドロペルオキシオクタデカジエン酸(HPODE)の混合物への変換により測定したとき、高い活性を有する。これらはそれぞれ、25,000M−1cm−1の吸光係数(ε)で234nmにピークUV吸収を有する。234nmの吸光度の増加を読み取ることにより、アンモニウムリノレエートからそのヒドロペルオキシドへの変換を評価可能である。Anthon et al.,J.Agri.Food Chem.49:32−37(2001)、Villaverde et al.Industrial Crops and Products 34(3):1474−1481(2011)、Villaverde et al.,Chemical Engineering Journal 217:82−90(2013)を参照されたい。上記のものはその全体が参照により本明細書に援用される。
ニトリラーゼ(NIT)活性は、マンデロニチリルから(R)−マンデル酸への変換により測定される。マンデル酸が形成されるとpHが低下する。それは、プレートリーダーを用いてマイクロプレートでブロモチモールブルー(BB)などの色素により吸光係数15703.79M−1cm−1を有するA616の減少として分光測光法でモニターされる(Banerjee et al.,J.Biomolecular Screening 8(5):559−65(2003))。
動物、植物、酵母、およびいくつかの細菌の好気代謝で電子伝達鎖に関与するシトクロムcオキシダーゼ(「CCO」(EC1.9.3.1))。Errede et al.,PNAS 73(1):113−117(1976)。その活性は、フェロシトロクロムcからフェリシトクロムcへの酸化により測定される。(例えば、Cytochrome c Oxidase Assay Kit,Sigma−Aldrich 2014:1−4を参照されたい。)上記のものはその全体が参照により本明細書に援用される。フェリシトクロムcの形成は、550nmの吸光度の減少として分光測光法でモニターされる。フェロシトクロムおよびフェリシトクロムの吸光係数の差は21.85mM−1cm−1である。
グルコースイソメラーゼ(EC5.3.1.5)は、高い立体選択性を有してβ−D−グルコースからフルクトースへの異性化を触媒する。Adams et al.Archives Biochem.Biophys.91:230−234(1960)、Wilson and Turner,Biosensors & Bioelectronics 7:165−185(1992)(両方ともその全体が参照により援用される)。その固定化は遊離酵素と比較して高い活性になるように最適化される。活性はグルコースからフルクトースへの変換により測定される。グルコースの消失は、グルコースオキシダーゼ/ホースラディッシュペルオキシダーゼ系(GOX/HRP)を用いて分光測光法でモニターされる。GOXは、グルコースおよび溶存酸素を過酸化水素に変換し、この過酸化水素は、次いで、フェノールを酸化するためにHRPにより使用される。次いで、フェノールラジカルは4−アンチアミノピレン(4−AAP)比色剤に結合する。フェノール−4−AAP複合体の形成に基づく550nmの吸光度の増加は、溶液中の残留グルコースの量に直接対応する。したがって、550nmの吸光度が低いほど、より多くのグルコースがグルコースイソメラーゼによりフルクトースに変換されたことを示唆する。
ω−トランスアミナーゼは、キラルアミンまたはケトンを形成するアミン基の転移を触媒するトランスフェラーゼ(EC2.6.1.18)である。ω−トランスアミナーゼまたはアミントランスアミナーゼ(ATA)は、遊離酵素と比較して高い活性となるように固定化される。それはアセトフェノンおよびアリニンを形成するα−メチルベンジルアミン(MBA)からピルベートへのアミン転移により測定される。アセトフェノン(AP)の形成は245nmのUV吸収の増加により判断される。APの吸光係数は12M−1cm−1である。(Karim Engelmark Cassimjee Doctoral Thesis,KTH Royal Institute of Technology,School of Biotechnology,Stockholm(2012)、Watson Neto,Ph.D.Thesis,Center for Process Engineering and Technology,Dept.of Chemical and Biochemical Engineering,Technical University of Denmarkを参照されたい。)上記のものはその全体が参照により本明細書に援用される。
これにより酵素濃度は[E]18hになる。
例示的な酵素HRPをMNPクラスター中に磁気固定化するために、機械を作製して使用した。50%充填率まで99%超の固定化効率が実証された。固定化HRPは、阻害濃度のH2O2の存在下で遊離酵素よりも優れた活性を有していた。
マグネタイトナノ粒子(MNP)クラスター内へのホースラディッシュペルオキシダーゼの固定化は、連続フローアセンブリーを用いて最適化した。連続フローシステムは、非常に正確な濃度比で酵素と単分散ナノ粒子とを混合した。得られたBNCは、磁性材料上に直接テンプレート化された。アセンブリーシステムは、0.0625インチOD×0.043インチIDの316ステンレス鋼管を備えた2つのHPLCポンプ(パーキンエルマー(Perkin−Elmer Series 200 Micro Pump)を含んでいた。AおよびBのラベル付きポンプは、それぞれ鋼管の個別のセグメント(AおよびBとも称される)を介してMNPおよび酵素を移動させた。それらは、混合チャンバーとして作用する鋼ティー備品により下流で組み合わされた。MNPの単分散サスペンジョンを達成するために、管Aは、直径3.18cmの「超音波処理ループ」として3回コイル巻きされ、超音波水浴内に配置された(Branson 1800)。MNP−酵素混合を促進するために、ティー備品から下流の管もまた、捕集ポートで終端する7.6cm「温置ループ」として10回コイル巻きされた。
材料および方法。ニトリラーゼ(MW=41kDa、pI=8.1を有する14個の同一のサブユニット)とマグネタイトナノ粒子とを含有するBNCは、自動BNCアセンブリーシステムを用いて20%充填率で調製し、次いで、微細マグネタイト粉末(50〜100nm)骨格上にテンプレート化して1%の全充填率でバイオマイクロ触媒(BMC)を得た。最適化固定化条件は、ニコチン酸の合成に関して遊離酵素と比べて>99%保持された活性をもたらした。
対照は、非触媒アンモニア遊離がないことを示した。自動および手動で調製されたニトリラーゼBNCをマグネタイト粉末(50〜100nm)骨格上に固定化したところ、BMC上への1%の有効充填率に対して>99%の固定化収率が得られた(表15)。自動ニトリラーゼBMCの活性は遊離ニトリラーゼと比べて概ね保持されたが(>99%)、手動ニトリラーゼBMCはより低い活性(約38%)を有していた。
ω−トランスアミナーゼ(EC2.6.1.18、MW=195kDa)とマグネタイトナノ粒子とを含有するBNCは、自動BNCアセンブリーシステムを用いて20%充填率で調製し、次いで、微細マグネタイト粉末(50〜100nm)骨格上にテンプレート化して1%の全充填率でBMCを得た。最適化固定化条件は、(R)−(+)−α−メチルベンジルアミンからのアセトフェノンの合成に関して遊離酵素と比べて>99%保持された活性をもたらした。
対照は、非触媒アセトフェノン形成がないことを示した。自動および手動で調製されたωTA BNCをマグネタイト粉末(50〜100nm)骨格上に固定化したところ、BMC上への1%の有効充填率に対して>99%の固定化収率が得られた(表15)。自動および手動ωTA BMCの活性は、遊離ニトリラーゼと比べて概ね保持された(>99%)。
ウシカルボニックアンヒドラーゼII(CAN)(MW=30kDa)およびマグネタイトナノ粒子を含有するBNCは、自動BNCアセンブリーシステムを用いて20%充填率で形成し、次いで、微細マグネタイト粉末(50〜100nm)骨格上にテンプレート化して9%の全充填率でBMCを得た。最適化固定化条件は、二酸化炭素へのビカーボネートの脱水に関して遊離酵素と比べて95±8%保持された活性をもたらした。
プローブを備えたソニケーター(FB−505)は、Fisher Scientific(登録商標)(Waltham,MA)から購入した。自動BNCアセンブラーは、New Era Pump Systems Inc.(Farmingdale,NY)製の2つの結合されたNE−1000シリンジポンプを使用した。ステンレス鋼管、ミキシングステンレス鋼ティー、および2つのPEEK 7ポートラジアルマニホールドすべては、内径0.04inおよび外径0.125inであり、必要なPEEK備品またはステンレス鋼備品と共にMcMaster−Carr(Cleveland,OH)から購入した。
HCO3− + H+ ⇔ CO2 + H2O
対照は、非触媒pH変化がないことを示した。CAN BNCを自動および手動でマグネタイト粉末(50〜100nm)骨格上に固定化したところ、BMC上への9%の有効充填率に対して>95%の固定化収率が得られた(表15)。カルボニックアンヒドラーゼのハイブリッド骨格BMCおよびマグネタイト粉末BMCの活性は、遊離カルボニックアンヒドラーゼと比べて概ね保持された(>95%)。
カタラーゼ(MW=240kDa)とマグネタイトナノ粒子とを含有するBNCは、自動BNCアセンブリーシステムを用いて30%充填率で調製し、次いで、微細マグネタイト粉末(50〜100nm)骨格上にテンプレート化して0.83%の全充填率でBMCを得た。最適化固定化条件は、遊離酵素と比べて>99%保持された活性をもたらした。
プローブを備えたソニケーター(FB−505)は、Fisher Scientific(登録商標)(Waltham,MA)から購入した。自動BNCアセンブラーは、New Era Pump Systems Inc.(Farmingdale,NY)製の2つの結合されたNE−1000シリンジポンプを使用した。ステンレス鋼管、ミキシングステンレス鋼ティー、および2つのPEEK 7ポートラジアルマニホールドすべては、内径0.04inおよび外径0.125inであり、必要なPEEK備品またはステンレス鋼備品と共にMcMaster−Carr(Cleveland,OH)から購入した。
対照は、H2O2の非触媒分解がないことを示した。自動で調製されたCAT BNCをマグネタイト粉末(50〜100nm)骨格上に固定化したところ、BMC上への0.79%の有効充填率に対して>79%の固定化収率が得られた(表15)。手動で調製されたCAT BNCを同一のタイプの骨格上に固定化したところ、70%の固定化収率および0.7%の有効充填率が得られた。CAT BMCの活性は、遊離カタラーゼと比べて概ね保持され、自動BMCおよび手動BMCでそれぞれ96%および78%の残存活性であった。
DuPont製のGensweet(商標)は可溶性GISである。その活性は、フルクトースからグルコースへの変換を用いて評価した。グルコースイソメラーゼ(MW=173kDa)とマグネタイトナノ粒子とを含有するBNCは、自動BNCアセンブリーシステムを用いて80%充填率で調製し、次いで、微細マグネタイト粉末(50〜100nm)骨格上にテンプレート化して8.1%の全充填率でBMCを得た。最適化固定化条件は、遊離酵素と比べて>121%保持された活性をもたらした。
対照は、反応条件下で形成される検出可能な非触媒グルコースがないことを示した。自動で調製されたGIS BNCをBMC上への8.1%の有効充填率でマグネタイト粉末(50〜100nm)骨格上に固定化した(表15)。手動で調製されたGIS BNCは、9.6%の有効充填率で同一の骨格上に固定化した。手動で固定化されたGIS BMCの活性は、遊離GISと比べて低減し、65%の残存活性であった。自動で固定化されたGIS BMCは、活性の増加を示し、121%の残存活性であった。
グルタミンシンテターゼ(MW=588kDa)とマグネタイトナノ粒子とを含有するBNCは、自動BNCアセンブリーシステムを用いて16%充填率で調製した。次いで、微細マグネタイト粉末(50〜100nm)骨格上にテンプレート化して1%の全充填率でBMCを得た。最適化固定化条件は、遊離酵素と比べて>99%保持された活性をもたらした。
対照は、反応条件下で形成される検出可能な非触媒グルコースがないことを示した。自動で調製されたGluS BNCをBMC上への1%の有効充填率でマグネタイト粉末(50〜100nm)骨格上に固定化した(表15)。手動で調製されたGluS BNCは、0.94%の有効充填率で同一の骨格上に固定化した。手動で自動で固定化GluS BMCの活性は遊離酵素(>99%)のものと等価であった。
ホースラディッシュペルオキシダーゼ(MW=44kDa)とマグネタイトナノ粒子とを含有するBNCは、40%の公称充填率で調製し、次いで、純粋マグネタイト粉末(50〜100nm)上にテンプレート化して、約5.6%有効充填率のBMCを形成した。最適化固定化条件は、フェノールの酸化に関して遊離酵素と比べて活性が3倍に増加した。
インチプローブを備えたソニケーター(FB−505)は、Fisher Scientific(登録商標)(Waltham,MA)から購入した。自動BNCアセンブラーは、New Era Pump Systems Inc.(Farmingdale,NY)製の2つの結合されたNE−1000シリンジポンプを使用した。ステンレス鋼管、ステンレス鋼ミキシングティー、および2つのPEEK 7ポートラジアルマニホールドすべては、内径0.04inおよび外径0.125inであり、必要なPEEK備品またはステンレス鋼備品と共にMcMaster−Carr(Cleveland,OH)から購入した。
式中、
LS=超音波処理コイルの長さ(m)
TS=超音波処理時間(min)
FA=MNPポンプの流量(ml/min)
DA=MNPポンプの管内径(mm)
式中、
LM=混合管の長さ(m)
TM=混合時間(min)
FB=酵素ポンプの流量(ml/min)
DO=出力管内径(mm)
酵素充填率は、さまざまなpH値で酵素とMNPとの比を最適化することにより各酵素に対して最適化される。酸化鉄磁気ナノ粒子クラスター中に固定化された酵素の充填率は、例えば、修正ブラッドフォードタンパク質定量アッセイを間接的に利用して未結合酵素を測定することにより決定される。
[E]結合=[E]全体−[E]未結合
[E]=酵素濃度(μg/mL)
1%充填率=(1g結合タンパク質)/(100gナノ粒子)
[E]結合=[E]全体−[E]未結合
[E]=酵素濃度(μg/mL)
最初に、以上の実施例1のように一定量のMNPに対して各酵素の最大酵素充填率を最適化し決定する。酵素とナノ粒子との最適比を決定した後、固定化速度曲線(0分間、5分間、1時間、5時間、および18時間)を用いて、酵素の100%捕捉に対する最小接触時間を決定する。
リポキシダーゼは、脂肪酸中への分子酸素の取込みを触媒するオキシドレダクターゼ(EC1.13.11.12)である。ダイズ株グリシン・マックス(Glycine max)由来のリポキシダーゼ(LPO)は、アンモニウムリノレエートからリノール酸ヒペルオキシドの13−(Z,E)−、9−(E,Z)−、13−(E,E)−、9−(E,E)−HPODEの4種の位置異性ヒドロペルオキシオクタデカジエン酸(HPODE)の混合物への変換により測定したとき、高い活性を有する。これらはそれぞれ、25,000M−1cm−1の吸光係数(ε)で234nmにピークUV吸収を有する。234nmの吸光度の増加を読み取ることにより、アンモニウムリノレエートからそのヒドロペルオキシドへの変換を評価可能である。Anthon et al.,J.Agri.Food Chem.49:32−37(2001)、Villaverde et al.Industrial Crops and Products 34(3):1474−1481(2011)、Villaverde et al.,Chemical Engineering Journal 217:82−90(2013)を参照されたい。上記のものはその全体が参照により本明細書に援用される。
ニトリラーゼ(NIT)活性は、マンデロニチリルから(R)−マンデル酸への変換により測定される。マンデル酸が形成されるとpHが低下する。それは、プレートリーダーを用いてマイクロプレートでブロモチモールブルー(BB)などの色素により吸光係数15703.79M−1cm−1を有するA616の減少として分光測光法でモニターされる(Banerjee et al.,J.Biomolecular Screening 8(5):559−65(2003))。
動物、植物、酵母、およびいくつかの細菌の好気代謝で電子伝達鎖に関与するシトクロムcオキシダーゼ(「CCO」(EC1.9.3.1))。Errede et al.,PNAS 73(1):113−117(1976)。その活性は、フェロシトロクロムcからフェリシトクロムcへの酸化により測定される。(例えば、Cytochrome c Oxidase Assay Kit,Sigma−Aldrich 2014:1−4を参照されたい。)上記のものはその全体が参照により本明細書に援用される。フェリシトクロムcの形成は、550nmの吸光度の減少として分光測光法でモニターされる。フェロシトクロムおよびフェリシトクロムの吸光係数の差は21.85mM−1cm−1である。
グルコースイソメラーゼ(EC5.3.1.5)は、高い立体選択性を有してβ−D−グルコースからフルクトースへの異性化を触媒する。Adams et al.Archives Biochem.Biophys.91:230−234(1960)、Wilson and Turner,Biosensors & Bioelectronics 7:165−185(1992)(両方ともその全体が参照により援用される)。その固定化は遊離酵素と比較して高い活性になるように最適化される。活性はグルコースからフルクトースへの変換により測定される。グルコースの消失は、グルコースオキシダーゼ/ホースラディッシュペルオキシダーゼ系(GOX/HRP)を用いて分光測光法でモニターされる。GOXは、グルコースおよび溶存酸素を過酸化水素に変換し、この過酸化水素は、次いで、フェノールを酸化するためにHRPにより使用される。次いで、フェノールラジカルは4−アンチアミノピレン(4−AAP)比色剤に結合する。フェノール−4−AAP複合体の形成に基づく550nmの吸光度の増加は、溶液中の残留グルコースの量に直接対応する。したがって、550nmの吸光度が低いほど、より多くのグルコースがグルコースイソメラーゼによりフルクトースに変換されたことを示唆する。
ω−トランスアミナーゼは、キラルアミンまたはケトンを形成するアミン基の転移を触媒するトランスフェラーゼ(EC2.6.1.18)である。ω−トランスアミナーゼまたはアミントランスアミナーゼ(ATA)は、遊離酵素と比較して高い活性となるように固定化される。それはアセトフェノンおよびアリニンを形成するα−メチルベンジルアミン(MBA)からピルベートへのアミン転移により測定される。アセトフェノン(AP)の形成は245nmのUV吸収の増加により判断される。APの吸光係数は12M−1cm−1である。(Karim Engelmark Cassimjee Doctoral Thesis,KTH Royal Institute of Technology,School of Biotechnology,Stockholm(2012)、Watson Neto,Ph.D.Thesis,Center for Process Engineering and Technology,Dept.of Chemical and Biochemical Engineering,Technical University of Denmarkを参照されたい。)上記のものはその全体が参照により本明細書に援用される。
これにより酵素濃度は[E]18hになる。
例示的な酵素HRPをMNPクラスター中に磁気固定化するために、機械を作製して使用した。50%充填率まで99%超の固定化効率が実証された。固定化HRPは、阻害濃度のH2O2の存在下で遊離酵素よりも優れた活性を有していた。
マグネタイトナノ粒子(MNP)クラスター内へのホースラディッシュペルオキシダーゼの固定化は、連続フローアセンブリーを用いて最適化した。連続フローシステムは、非常に正確な濃度比で酵素と単分散ナノ粒子とを混合した。得られたBNCは、磁性材料上に直接テンプレート化された。アセンブリーシステムは、0.0625インチOD×0.043インチIDの316ステンレス鋼管を備えた2つのHPLCポンプ(パーキンエルマー(Perkin−Elmer Series 200 Micro Pump)を含んでいた。AおよびBのラベル付きポンプは、それぞれ鋼管の個別のセグメント(AおよびBとも称される)を介してMNPおよび酵素を移動させた。それらは、混合チャンバーとして作用する鋼ティー備品により下流で組み合わされた。MNPの単分散サスペンジョンを達成するために、管Aは、直径3.18cmの「超音波処理ループ」として3回コイル巻きされ、超音波水浴内に配置された(Branson 1800)。MNP−酵素混合を促進するために、ティー備品から下流の管もまた、捕集ポートで終端する7.6cm「温置ループ」として10回コイル巻きされた。
材料および方法。ニトリラーゼ(MW=41kDa、pI=8.1を有する14個の同一のサブユニット)とマグネタイトナノ粒子とを含有するBNCは、自動BNCアセンブリーシステムを用いて20%充填率で調製し、次いで、微細マグネタイト粉末(50〜100nm)骨格上にテンプレート化して1%の全充填率でバイオマイクロ触媒(BMC)を得た。最適化固定化条件は、ニコチン酸の合成に関して遊離酵素と比べて>99%保持された活性をもたらした。
対照は、非触媒アンモニア遊離がないことを示した。自動および手動で調製されたニトリラーゼBNCをマグネタイト粉末(50〜100nm)骨格上に固定化したところ、BMC上への1%の有効充填率に対して>99%の固定化収率が得られた(表15)。自動ニトリラーゼBMCの活性は遊離ニトリラーゼと比べて概ね保持されたが(>99%)、手動ニトリラーゼBMCはより低い活性(約38%)を有していた。
ω−トランスアミナーゼ(EC2.6.1.18、MW=195kDa)とマグネタイトナノ粒子とを含有するBNCは、自動BNCアセンブリーシステムを用いて20%充填率で調製し、次いで、微細マグネタイト粉末(50〜100nm)骨格上にテンプレート化して1%の全充填率でBMCを得た。最適化固定化条件は、(R)−(+)−α−メチルベンジルアミンからのアセトフェノンの合成に関して遊離酵素と比べて>99%保持された活性をもたらした。
対照は、非触媒アセトフェノン形成がないことを示した。自動および手動で調製されたωTA BNCをマグネタイト粉末(50〜100nm)骨格上に固定化したところ、BMC上への1%の有効充填率に対して>99%の固定化収率が得られた(表15)。自動および手動ωTA BMCの活性は、遊離ニトリラーゼと比べて概ね保持された(>99%)。
ウシカルボニックアンヒドラーゼII(CAN)(MW=30kDa)およびマグネタイトナノ粒子を含有するBNCは、自動BNCアセンブリーシステムを用いて20%充填率で形成し、次いで、微細マグネタイト粉末(50〜100nm)骨格上にテンプレート化して9%の全充填率でBMCを得た。最適化固定化条件は、二酸化炭素へのビカーボネートの脱水に関して遊離酵素と比べて95±8%保持された活性をもたらした。
プローブを備えたソニケーター(FB−505)は、Fisher Scientific(登録商標)(Waltham,MA)から購入した。自動BNCアセンブラーは、New Era Pump Systems Inc.(Farmingdale,NY)製の2つの結合されたNE−1000シリンジポンプを使用した。ステンレス鋼管、ミキシングステンレス鋼ティー、および2つのPEEK 7ポートラジアルマニホールドすべては、内径0.04inおよび外径0.125inであり、必要なPEEK備品またはステンレス鋼備品と共にMcMaster−Carr(Cleveland,OH)から購入した。
HCO3− + H+ ⇔ CO2 + H2O
対照は、非触媒pH変化がないことを示した。CAN BNCを自動および手動でマグネタイト粉末(50〜100nm)骨格上に固定化したところ、BMC上への9%の有効充填率に対して>95%の固定化収率が得られた(表15)。カルボニックアンヒドラーゼのハイブリッド骨格BMCおよびマグネタイト粉末BMCの活性は、遊離カルボニックアンヒドラーゼと比べて概ね保持された(>95%)。
カタラーゼ(MW=240kDa)とマグネタイトナノ粒子とを含有するBNCは、自動BNCアセンブリーシステムを用いて30%充填率で調製し、次いで、微細マグネタイト粉末(50〜100nm)骨格上にテンプレート化して0.83%の全充填率でBMCを得た。最適化固定化条件は、遊離酵素と比べて>99%保持された活性をもたらした。
プローブを備えたソニケーター(FB−505)は、Fisher Scientific(登録商標)(Waltham,MA)から購入した。自動BNCアセンブラーは、New Era Pump Systems Inc.(Farmingdale,NY)製の2つの結合されたNE−1000シリンジポンプを使用した。ステンレス鋼管、ミキシングステンレス鋼ティー、および2つのPEEK 7ポートラジアルマニホールドすべては、内径0.04inおよび外径0.125inであり、必要なPEEK備品またはステンレス鋼備品と共にMcMaster−Carr(Cleveland,OH)から購入した。
対照は、H2O2の非触媒分解がないことを示した。自動で調製されたCAT BNCをマグネタイト粉末(50〜100nm)骨格上に固定化したところ、BMC上への0.79%の有効充填率に対して>79%の固定化収率が得られた(表15)。手動で調製されたCAT BNCを同一のタイプの骨格上に固定化したところ、70%の固定化収率および0.7%の有効充填率が得られた。CAT BMCの活性は、遊離カタラーゼと比べて概ね保持され、自動BMCおよび手動BMCでそれぞれ96%および78%の残存活性であった。
DuPont製のGensweet(商標)は可溶性GISである。その活性は、フルクトースからグルコースへの変換を用いて評価した。グルコースイソメラーゼ(MW=173kDa)とマグネタイトナノ粒子とを含有するBNCは、自動BNCアセンブリーシステムを用いて80%充填率で調製し、次いで、微細マグネタイト粉末(50〜100nm)骨格上にテンプレート化して8.1%の全充填率でBMCを得た。最適化固定化条件は、遊離酵素と比べて>121%保持された活性をもたらした。
対照は、反応条件下で形成される検出可能な非触媒グルコースがないことを示した。自動で調製されたGIS BNCをBMC上への8.1%の有効充填率でマグネタイト粉末(50〜100nm)骨格上に固定化した(表15)。手動で調製されたGIS BNCは、9.6%の有効充填率で同一の骨格上に固定化した。手動で固定化されたGIS BMCの活性は、遊離GISと比べて低減し、65%の残存活性であった。自動で固定化されたGIS BMCは、活性の増加を示し、121%の残存活性であった。
グルタミンシンテターゼ(MW=588kDa)とマグネタイトナノ粒子とを含有するBNCは、自動BNCアセンブリーシステムを用いて16%充填率で調製した。次いで、微細マグネタイト粉末(50〜100nm)骨格上にテンプレート化して1%の全充填率でBMCを得た。最適化固定化条件は、遊離酵素と比べて>99%保持された活性をもたらした。
対照は、反応条件下で形成される検出可能な非触媒グルコースがないことを示した。自動で調製されたGluS BNCをBMC上への1%の有効充填率でマグネタイト粉末(50〜100nm)骨格上に固定化した(表15)。手動で調製されたGluS BNCは、0.94%の有効充填率で同一の骨格上に固定化した。手動で自動で固定化GluS BMCの活性は遊離酵素(>99%)のものと等価であった。
ホースラディッシュペルオキシダーゼ(MW=44kDa)とマグネタイトナノ粒子とを含有するBNCは、40%の公称充填率で調製し、次いで、純粋マグネタイト粉末(50〜100nm)上にテンプレート化して、約5.6%有効充填率のBMCを形成した。最適化固定化条件は、フェノールの酸化に関して遊離酵素と比べて活性が3倍に増加した。
インチプローブを備えたソニケーター(FB−505)は、Fisher Scientific(登録商標)(Waltham,MA)から購入した。自動BNCアセンブラーは、New Era Pump Systems Inc.(Farmingdale,NY)製の2つの結合されたNE−1000シリンジポンプを使用した。ステンレス鋼管、ステンレス鋼ミキシングティー、および2つのPEEK 7ポートラジアルマニホールドすべては、内径0.04inおよび外径0.125inであり、必要なPEEK備品またはステンレス鋼備品と共にMcMaster−Carr(Cleveland,OH)から購入した。
Claims (47)
- a.酵素容器と、
b.磁気ナノ粒子(MNP)容器と、
c.酵素ポンプと、
d.MNPポンプと、
e.MNPディスラプターと、
f.BNCミキサーと、
を含む、バイオナノ触媒(BNC)の自動製造機械であって、
前記酵素容器が酵素調製物を保持するように操作可能であり、前記酵素調製物が拡散性基質から拡散性生成物への変換を触媒し、前記MNP容器がMNP調製物を保持するように操作可能であり、前記MNPポンプが前記MNP調製物を前記MNPディスラプターに送るように操作可能であり、前記MNPポンプが複数の破砕MNPを前記MNPディスラプターから前記BNCミキサーに送るように操作可能であり、前記酵素ポンプが酵素調製物を前記BNCミキサーに送るように操作可能であり、前記ミキサーが前記破砕MNPと酵素調製物とを混合して前記BNCを形成するように操作可能である、機械。 - 前記MNPディスラプターがソニケーターである、請求項1に記載の機械。
- 前記ソニケーターがソニケーターコイルと超音波処理容器とをさらに含み、前記ソニケーターコイルが、前記超音波処理容器内で前記MNPを超音波処理するように操作可能である、請求項2に記載の機械。
- 前記ソニケーターがインラインソニケーターである、請求項2に記載の機械。
- 前記ソニケーターを冷却するように操作可能な冷却システムをさらに含む、請求項2〜4のいずれか一項に記載の機械。
- 前記冷却システムが水冷システムである、請求項5に記載の機械。
- 前記MNPディスラプターが前記MNPを機械的に破砕するように操作可能である、請求項1に記載の機械。
- 前記MNPディスラプターが前記MNPを磁気的に破砕するように操作可能である、請求項1に記載の機械。
- 前記MNPディスラプターが前記MNPを熱的に破砕するように操作可能である、請求項1に記載の機械。
- 前記BNCミキサーがミキシングティーを含む、請求項1〜9のいずれか一項に記載の機械。
- 前記BNCミキサーがミキシングコイルを含む、請求項1〜10のいずれか一項に記載の機械。
- 前記酵素ポンプが機械力または重力により前記酵素調製物を前記BNCミキサーに送る、請求項1〜11のいずれか一項に記載の機械。
- 前記MNPポンプが機械力または重力により前記MNP調製物を前記MNPディスラプターに送る、請求項1〜11のいずれか一項に記載の機械。
- 骨格材容器内で磁気骨格材調製物と前記BNCとを混合してレベル2集合体中のBNCを製造するように操作可能な磁気骨格材容器をさらに含む、請求項1〜13のいずれか一項に記載の機械。
- 前記磁気骨格材容器が前記BNCと前記骨格材とを機械的に混合するように操作可能である、請求項14に記載の機械。
- 前記磁気骨格材容器が前記BNCと前記骨格材とを磁気的に混合するように操作可能である、請求項14に記載の機械。
- 前記磁気レベル2集合体が磁気マイクロ粒子(MMP)である、請求項14に記載の機械。
- 安定化レベル2集合体として前記BNCを集合させるためのテンプレーターをさらに含む、請求項1〜13のいずれか一項に記載の機械。
- 前記レベル2集合体に磁気がある、請求項18に記載の機械。
- 請求項1〜18のいずれか一項に記載の前記機械を用いて前記MNP調製物と前記酵素調製物とを組み合わせる工程を含む、BNCの製造方法であって、前記酵素調製物が、ヒドロラーゼ、ヒドロキシラーゼ、過酸化水素生成酵素(HPP)、ニトリラーゼ、ヒドラターゼ、イソメラーゼ、シンテターゼ、デヒドロゲナーゼ、カタラーゼ、トランスアミナーゼ、エンレダクターゼ(EREDS)、イミンレダクターゼ(IREDS)、オキシダーゼ、オキシドレダクターゼ、ペルオキシダーゼ、オキシニトリラーゼ、およびイソメラーゼからなる群から選択される酵素を含む、方法。
- 前記BNCが約1ml未満の量で製造される、請求項20に記載の方法。
- 前記BNCが約1ml〜10mlの量で製造される、請求項20に記載の方法。
- 前記BNCが約10ml〜100mlの量で製造される、請求項20に記載の方法。
- 前記BNCが約100ml〜1リットルの量で製造される、請求項20に記載の方法。
- 前記BNCが約1リットル〜10リットルの量で製造される、請求項20に記載の方法。
- 前記BNCが約10リットル〜100リットルの量で製造される、請求項20に記載の方法。
- 前記BNCが約100リットル〜1000リットルの量で製造される、請求項20に記載の方法。
- 前記BNCが約1キロリットル〜10キロリットルの量で製造される、請求項20に記載の方法。
- 前記BNCが約10キロリットル〜20キロリットルの量で製造される、請求項20に記載の方法。
- 前記BNCが約20キロリットル〜50キロリットルの量で製造される、請求項20に記載の方法。
- 前記BNCが約50キロリットル超の量で製造される、請求項20に記載の方法。
- 安定化レベル2集合体として前記BNCをテンプレート化する工程をさらに含む、請求項19〜31のいずれか一項に記載の方法。
- 磁気ナノ粒子(MNP)と、ヒドロラーゼ、ヒドロキシラーゼ、ニトリラーゼ、ヒドラターゼ、トランスアミナーゼ、エンレダクターゼ(EREDS)、イミンレダクターゼ(IREDS)、オキシニトリラーゼ、およびイソメラーゼからなる群から選択される酵素と、を含む自己集合バイオナノ触媒(BNC)組成物であって、前記酵素調製物が拡散性基質から拡散性生成物への変換を触媒する、BNC組成物。
- 前記酵素が約5〜2,000μg/ml全溶液の濃度であり、かつ前記MNPが約50〜20,000μg/ml全溶液の濃度である、請求項33に記載のBNC組成物。
- 前記酵素が約5〜15,000μg/ml全溶液の濃度である、請求項34に記載のBNC組成物。
- 前記酵素が約5〜10,000μg/ml全溶液の濃度である、請求項35に記載のBNC組成物。
- 前記酵素が約5〜5,000μg/ml全溶液の濃度である、請求項36に記載のBNC組成物。
- 前記酵素が約100〜20,000μg/ml全溶液の濃度である、請求項34に記載のBNC組成物。
- 前記MNPが約500〜20,000μg/ml全溶液の濃度である、請求項38に記載のBNC組成物。
- 前記MNPが約1000〜20,000μg/ml全溶液の濃度である、請求項39に記載のBNC組成物。
- 前記MNPが約5000〜20,000μg/ml全溶液の濃度である、請求項40に記載のBNC組成物。
- 前記MNPが約10,000〜20,000μg/ml全溶液の濃度である、請求項41に記載のBNC組成物。
- 前記MNPが約5000〜10,000μg/ml全溶液の濃度である、請求項34に記載のBNC組成物。
- 安定化レベル2集合体をさらに含む、請求項33〜46のいずれか一項に記載のBNC組成物。
- 前記レベル2集合体に磁気がある、請求項44に記載のBNC組成物。
- 前記磁気レベル2集合体が磁気マイクロ粒子(MMP)である、請求項45に記載のBNC組成物。
- 前記BNCと前記拡散性基質とを接触させる工程と、前記拡散性生成物を捕集する工程と、を含む、請求項33〜46のいずれか一項に記載のBNC組成物の使用方法。
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