JP2011525356A - 風味改良の酵素的方法 - Google Patents
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Abstract
【選択図】図2
Description
上述のように、EMCは、一般的に、リパーゼを用いて製造され、リパーゼは、チーズに存在する脂質(トリグリセリドを含む)を分解し、脂肪酸を放出し、これが風味を付与する。チーズの遊離脂肪酸プロフィール(遊離脂肪酸の量および種類)は、チーズの風味に影響を与え、使用される特定の酵素によって変わる。酪酸(4個の炭素原子を有する短鎖脂肪酸、C4)は、典型的には、強いチーズ風味を与えるため、チーズ製品にとって望ましい脂肪酸である。動物のリパーゼ(例えば、ウシまたは子ウシに由来する前胃酵素(PGE))は、優先的に酪酸を放出し、チーズを製造する際に使用されてきた。しかし、ヒト(または他の動物)が消費するための食物の製造において、動物に由来する酵素を使用することに関わる健康上の懸念(例えば、動物のウイルスまたはプリオンによって汚染されるリスク)があり、PGEをあまり使用しないことが望ましい。リパーゼの供給源となる微生物が存在するが、今日までに同定されている典型的な微生物のリパーゼは、パルミチン酸(16個の炭素原子を有する、C16)、ステアリン酸(18個の炭素原子を有する、C18)のような長鎖脂肪酸を放出する。このような長鎖脂肪酸は、石鹸臭を付与してしまうので、典型的には望ましくない。
本明細書に記載する酵素的方法は、食品製造に使用するのに安全な任意の酵素を使用することができる。酵素は、任意の供給源から得ることができ、任意の供給源(動物または微生物を含む)から誘導することができる。例えば、酵素は、天然で酵素を産生する微生物、または当該技術分野でよく知られている方法を用いて、1つ以上の酵素を産生するように遺伝子改変された微生物から得ることができる。また、酵素は、当該技術分野でよく知られている方法を用いて、例えば、形質転換した細胞またはトランスフェクトした細胞からの組み換え方法によって得ることができる。例えば、望ましい酵素をコードする核酸配列を、発現ベクターに挿入し、酵素を産生するように宿主細胞を形質転換するか、またはトランスフェクトするために使用することができる。多くの適切な酵素が、以下に記載するように市販されている。
リパーゼ(EC3.1.1.3)は、脂質基質(例えば、トリグリセリド)のエステル結合を加水分解するように作用する加水分解酵素の一種である。トリグリセリドは、3個の脂肪酸でエステル化されたグリセロール分子を含む(例えば、図1および図2を参照)。トリグリセリドの脂肪酸は、短鎖(例えば、4〜6個の炭素を含む)であってもよく、中鎖または長鎖(例えば、8〜12個、またはそれ以上の炭素を含む)であってもよい。天然に存在するトリクリセリドでは、脂肪酸の鎖長が炭素16個、18個、20個のものが最も一般的である。1個のトリグリセリドに存在する脂肪酸は、同じであっても異なっていてもよい。例えば、乳製品中に存在するトリグリセリドは、典型的には、1個の短鎖脂肪酸(例えば、酪酸(C4))と、2個のこれより長い鎖の脂肪酸(例えば、パルミチン酸(C16)およびステアリン酸(C18))を含む。
本明細書で記載する方法で使用可能なリパーゼの一例は、CHEESEMAX(登録商標)の名称で販売されている(Amano Enzyme,U.S.,Elgin,IL)。CHEESEMAX(登録商標)は、Food Chemical Codex IV法によって評価した場合、7,500U/gを下回らないリパーゼ活性を有する調製物として販売されており、1ユニットは、pH7.0で1分間に酪酸1μmolを放出する酵素の量である。CHEESEMAX(登録商標)は、Good Manufacturing Practicesに従って、リゾプス・オリザエ(Rhizopus oryzae)の発酵によって作り出される、食品グレードのリパーゼ調製物である。
本明細書で記載する方法で使用可能な別のリパーゼの例は、リパーゼM「Amano」10(以下、「リパーゼM」)という名称で販売されている(Amano Enzyme,U.S.,Elgin,IL)。リパーゼMは、Good Manufacturing Practicesに従って、ムコール・ジャバニクス(Mucor javanicus)の発酵によって作り出される、食品グレードの脂肪分解酵素調製物である。
本明細書で記載する方法で使用可能な別のリパーゼの例は、リパーゼA「Amano」12(以下、「リパーゼA12」)という名称で販売されている(Amano Enzyme,U.S.,Elgin,IL)。リパーゼA12は、Good Manufacturing Practicesに従って、アスペルギルス・ニガー(Aspergillus niger)の発酵によって作り出される、食品グレードのトリアシルグリセロールリパーゼ調製物である。リパーゼA12は、トリグリセリド、ジグリセリド、モノグリセリドの1位、2位、3位にある短鎖脂肪酸、中鎖脂肪酸、長鎖脂肪酸を加水分解することができる。リパーゼA12は、35,000の分子量を有し、等電点は4.10である。リパーゼA12は、120,000ユニット/グラムを下回らないリパーゼ活性で販売されている。リパーゼA12の市販調製物は、提供された濃度で使用してもよく、または使用のために希釈してもよく、さらに濃縮してもよい。リパーゼA12のさらなる特徴を図9A〜9Dに示す。アスペルギルス・ニガー(Aspergillus niger)の発酵によって作られる他のリパーゼも、本明細書に記載されるように使用してもよい。
本明細書で記載する方法で使用可能な別のリパーゼの例は、リパーゼDF「Amano」15−K(以下、「リパーゼDF15」)という名称で販売されている(Amano Enzyme,U.S.,Elgin,IL)。リパーゼDF15は、リゾプス・オリザエ(Rhizopus oryzae)の発酵によって作り出される。この食品グレードのリパーゼ製品は、グリセリドの1位および3位に対する位置特異性を有し、トリグリセリドの1(α)位および3(γ)位のエステル結合を加水分解する。リパーゼDF15は、長鎖および中鎖を有する脂肪酸に比較的特異的である。リパーゼ活性(pH7で、Food Chemical Codex V法による)は、150,000ユニット/グラムを下回らない。リパーゼDF15の市販調製物は、提供された濃度で使用してもよく、または使用のために希釈してもよく、さらに濃縮してもよい。リパーゼDF15のさらなる特徴を図10A〜10Dに示す。リゾプス・オリザエ(Rhizopus oryzae)の発酵によって作られる他のリパーゼも、本明細書に記載されるように使用してもよい。
本明細書で記載する方法で使用可能な別のリパーゼの例は、リパーゼR「Amano」(以下、「リパーゼR」)という名称で販売されている(Amano Enzyme,U.S.,Elgin,IL)。リパーゼRは、Good Manufacturing Practicesに従って、ペニシリウム・ロクエフォルチ(Penicillium roqueforti)の発酵によって作り出される、食品グレードのトリアシルグリセロールリパーゼである。リパーゼRは、トリグリセリド、ジグリセリド、モノグリセリドの1位および3位から、長鎖脂肪酸に優先して短鎖脂肪酸および中鎖脂肪酸を加水分解する。リパーゼRは、25,000の分子量を有し、等電点は4.50であり、不活性化条件(0.1%酵素溶液)は、60℃で2分間または70℃で1分間である。リパーゼRは、900ユニット/グラムを下回らないリパーゼ活性で販売されている。リパーゼRの市販調製物は、提供された濃度で使用してもよく、または使用のために希釈してもよく、さらに濃縮してもよい。リパーゼRのさらなる特徴を図11A〜11Dに示す。ペニシリウム・ロクエフォルチ(Penicillium roqueforti)の発酵によって作られる他のリパーゼも、本明細書に記載されるように使用してもよい。
本明細書で記載する方法で使用可能な別のリパーゼの例は、リパーゼG「Amano」50(以下、「リパーゼG50」)という名称で販売されている(Amano Enzyme,U.S.,Elgin,IL)。リパーゼG50は、Good Manufacturing Practicesに従って、ペニシリウム・カムンベルチ(Penicillium camembertii)の発酵によって作り出される、食品グレードの酵素調製物である。リパーゼG50は、高いエステル化活性を有しており、グリセリドを加水分解し、トリグリセリドよりも部分グリセリドを迅速に加水分解し、グリセロールおよび脂肪酸を産生する。リパーゼG50Rは、50,000ユニット/グラムを上回らないリパーゼ活性で販売されている。リパーゼG50の市販調製物は、提供された濃度で使用してもよく、または使用のために希釈してもよく、さらに濃縮してもよい。リパーゼG50のさらなる特徴を図12A〜12Dに示す。ペニシリウム・カムンベルチ(Penicillium camembertii)の発酵によって作られる他のリパーゼも、本明細書に記載されるように使用してもよい。
ラクターゼは、二糖類のラクトースを、その成分であるモノマー(グルコース、ガラクトース)に加水分解する、別の種類の加水分解酵素である。上述のように、ほとんどのラクターゼは、ガラクトース部分を別のラクトース分子に転移させ、これを繰り返し行い、オリゴ糖を構築する第2の活性も有する。
一部の実施形態では、ラクトース分子から、部分的に加水分解した脂質へのガラクトース部分の転移を促進するために、ラクトースを使用する。ラクトースは、Sigma Chemical Co.を含め、多くの供給業者から市販されている。
酵素は、典型的には、EMC製造目的で使用される組成物で提供されてもよく、この組成物は、例えば、pHを調整するために1種以上のバッファーを含んでいてもよい。例えば、1種以上の酵素が、特定のpHまたはpH範囲で望ましい活性を示す場合、pHをこの範囲に調整するために、1種以上のバッファーを使用してもよい。バッファーの例としては、限定されないが、酢酸バッファー、リン酸バッファーが挙げられる。
また、本明細書に記載される酵素的方法を用いて調製した食品を、本明細書に記載する。上述のように、「食品」は、製造のすべての段階での食品および飲料品を含む。
以下の実施例は、本発明を説明するために与えられている。しかし、本発明は、これらの実施例に記載されている特定の条件または詳細に限定されるべきではないことが理解されるべきである。
この実験は、リパーゼのみを用いて調製したEMC、または高いレベルの第2の(ガラクトース転移)活性を有するラクターゼ(BIOLACTA(商標))をリパーゼと組み合わせて用いて調製したEMCを比較する。
それぞれのサンプルの味を2回ずつ試験した。1回目の味覚試験では、サンプルの固体部分2.0gを秤量皿に秤量し、EASY CHEESE(登録商標)(低温殺菌した米国のチーズスナック)と合わせて重量を10.0gにした。サンプルをスプーンで十分に混ぜた後、1人の味覚検査者がサンプルを試験した。各サンプルを対照(EASY CHEESE(登録商標)のみ)と比較し、チーズらしさ、石鹸のような風味について点数を付けた。このように、第1の味覚試験は、定性的な違いに注目したものであった。結果を以下の表1に示す。
上述のように調製したそれぞれのEMC約1.05gを50ml遠沈管に秤量した。各管に以下の試薬を加えた:2.5M H2SO4を1ml、水を3ml、内部標準(C5(吉草酸、Aldrichから購入、カタログ番号240370)およびC17(ヘプタデカン酸、Sigmaから購入、カタログ番号H3500)、1:1 エーテル:ヘキサン中、各脂肪酸を1mg/ml)を5ml。EMCは、手動でかき混ぜると粘性が大きすぎて乳化できないため、各サンプルを、手持ち式ホモジナイザーPolytron PT 1200Eを用い、最大RPMで1分間ホモジナイズした。サンプルを、Beckman Coulter Allegra(商標)25R Centrifuge(System ID 433500)を用いて3000RPMで10分間遠心分離処理し、次いで、3500RPMで20分間、再び遠心分離処理し、十分に分離した層を得た。油層をピペットで抜き取り、10mlのヘプタンで平衡化したSEPカラムに通した。カラムをクロロホルム:プロパノール2:1 10mlで洗浄し、遊離脂肪酸(FFA)を、2%ギ酸エーテル溶液5mlで溶出させた。各溶出液1mlを栓のついたガラス管に移し、2,2−ジメトキシプロパン(Sigma、試薬グレード98%、D136808)0.2ml、1.5M HCl MeOH溶液0.2ml、無水メタノール0.6mlと混合した。サンプルを室温で一晩放置してから、ガスクロマトグラフで分析した。
サンプルを、Aglient Technologiesが製造した、スプリット/スプリットレス注入口、スプリットライナー、パルスドスプリット注入口型のガスクロマトグラフシステムModel 6890で試験した。スプリット比は、50:1であり、スプリット流速は109ml/分であった。注入口の温度は250℃であり、ヘッド圧は230kPaであった。使用したカラムは、IDが60m×0.25mmの0.15um DB−23であった。ガスの合計流速は113ml/分であり、キャリアガスはヘリウムであった。ヘリウムの流速は2.2ml/分であり、メイクアップ用ヘリウムの流速は30ml/分であり、水素の流速は40ml/分であり、空気は800ml/分であった。平均速度は34cm/秒であった。オーブンは、以下の表3に示すようにプログラミングされ、検出器の温度は、280℃に設定した。
異なるリパーゼを用いたBIOLACTA(商標)の効果を試験するために、EMCを、リパーゼA12、リパーゼDF15、リパーゼG50、リパーゼM、およびリパーゼRの5種類のリパーゼを用いて製造した。それぞれの実験において、リパーゼ自体を用いたものと、BIOLACTA(商標)と組み合わせて用いたものの両方で、EMCを製造した。EMCを製造した後、遊離脂肪酸を抽出し、メチルエステルに変換し、ガスクロマトグラフィーで分析した。また、EMCサンプルの味を検査し、チーズらしさ、はっきりした風味、石鹸のような風味について点数を付けた。
BIOLACTA(商標)、リパーゼA12、リパーゼDF15、リパーゼG50、リパーゼM、およびリパーゼRのサンプルをAmano Enzyme USAから直接得た。すべての酵素を100mg/ml溶液として使用した。
すべてのリパーゼについて、リパーゼのみで処理したEMCサンプル1つと、リパーゼおよびBIOLACTA(商標)の両方で処理したEMCサンプル1つとをそれぞれ2g、低温殺菌したチーズスプレッド8gと混合した。また、この低温殺菌したチーズスプレッド自体も味を調べ、風味の基本レベルを確立した。それぞれのサンプルについて、1人の味覚検査者が、チーズらしさ、はっきりした風味、石鹸らしさがないことについて、0〜10の点数を付けた(10は、可能な最高スコアである)。
それぞれのEMC約1.05gを50ml遠沈管に秤量した。各管に以下の試薬を加えた:2.5M H2SO4を1ml、水を3ml、内部標準(C5およびC17、1:1 エーテル:ヘキサン中、各脂肪酸を1mg/ml)を5ml。サンプルを激しくボルテックスし、エマルションを作製した。サンプルを、Beckman Coulter Allegra(商標)25R Centrifuge(System ID 433500)を用いて3000RPMで15〜30分間遠心分離処理した。油層をピペットで抜き取り、10mlのヘプタンで平衡化したSEPカラムに通した。カラムをクロロホルム:プロパノール2:1 10mlで洗浄し、遊離脂肪酸(FFA)を、2%ギ酸エーテル溶液5mlで溶出させた。各溶出液1mlを栓のついたガラス管に移し、2,2−ジメトキシプロパン(Sigma、試薬グレード98%、D136808)0.2ml、1.5M HCl MeOH溶液(Fluka、17935)0.2ml、無水メタノール(Sigma、322415)0.6mlと混合した。サンプルを室温で一晩放置してから、ガスクロマトグラフで分析した。
サンプルを、Aglient Technologiesが製造した、スプリット/スプリットレス注入口、スプリットライナー、パルスドスプリット注入口型のガスクロマトグラフシステムModel 6890で試験した。スプリット比は、50:1であり、スプリット流速は109ml/分であった。注入口の温度は250℃であり、ヘッド圧は230kPaであった。使用したカラムは、IDが60m×0.25mmの0.15um DB−23であった。ガスの合計流速は113ml/分であり、キャリアガスはヘリウムであった。ヘリウムの流速は2.2ml/分であり、メイクアップ用ヘリウムの流速は30ml/分であり、水素の流速は40ml/分であり、空気は800ml/分であった。平均速度は34cm/秒であった。オーブンは、以下の表7に示すようにプログラミングされ、検出器の温度は、280℃に設定した。
Claims (27)
- 脂質およびラクトースを含む食品組成物と、1種以上のリパーゼおよび1種以上のラクターゼとを接触させることを含み、この1種以上のラクターゼのうち、少なくとも1つが、ガラクトース転移活性を示す、食品を調製する方法。
- 前記1種以上のリパーゼのうち、少なくとも1つが、長鎖脂肪酸を加水分解する前に、短鎖脂肪酸を優先的に加水分解する、請求項1に記載の方法。
- ラクトースを食品組成物に加えることをさらに含む、請求項1および2のいずれか1項に記載の方法。
- 酵素不活性化工程をさらに含む、請求項1〜3のいずれか1項に記載の方法。
- 前記食品が、1種以上のラクターゼでは処理されずに1種以上のリパーゼで処理された比較品よりも、遊離長鎖脂肪酸に対する遊離短鎖脂肪酸の比率が高い、請求項1〜4のいずれか1項に記載の方法。
- 前記食品が、1種以上のラクターゼでは処理されずに1種以上のリパーゼで処理された比較品よりもチーズ風味が強い、請求項1〜5のいずれか1項に記載の方法。
- 前記食品が、1種以上のラクターゼでは処理されずに1種以上のリパーゼで処理された比較品よりも石鹸臭が少ない、請求項1〜6のいずれか1項に記載の方法。
- 前記食品が、酵素によって改良されたチーズおよびナチュラルチーズから選択されるチーズ製品である、請求項1〜7のいずれか1項に記載の方法。
- 前記食品が末端食用品である、請求項1〜8のいずれか1項に記載の方法。
- 前記食品が食品添加剤である、請求項1〜8のいずれか1項に記載の方法。
- 前記リパーゼが、リゾプス・オリザエ(Rhizopus oryzae)の発酵によって作られるリパーゼEC3.1.1.3を含む、請求項1〜10のいずれか1項に記載の方法。
- 前記リパーゼが、ムコール・ジャバニクス(Mucor javanicus)の発酵によって作られるリパーゼEC3.1.1.3を含む、請求項1〜11のいずれか1項に記載の方法。
- 前記ラクターゼが、バチルス・シルクランス(Bacillus circulans)の発酵によって作られるβ−ガラクトシダーゼEC3.2.1.23を含む、請求項1〜12のいずれか1項に記載の方法。
- 前記リパーゼが、リゾプス・オリザエ(Rhizopus oryzae)の発酵によって作られるリパーゼEC3.1.1.3を含み、前記ラクターゼが、バチルス・シルクランス(Bacillus circulans)の発酵によって作られるβ−ガラクトシダーゼEC3.2.1.23を含む、請求項1〜13のいずれか1項に記載の方法。
- 前記リパーゼが、ムコール・ジャバニクス(Mucor javanicus)の発酵によって作られるリパーゼEC3.1.1.3を含み、前記ラクターゼが、バチルス・シルクランス(Bacillus circulans)の発酵によって作られるβ−ガラクトシダーゼEC3.2.1.23を含む、請求項1〜14のいずれか1項に記載の方法。
- 前記リパーゼが、アスペルギルス・ニガー(Aspergillus niger)の発酵によって作られるリパーゼEC3.1.1.3、リゾプス・オリザエ(Rhizopus oryzae)の発酵によって作られるリパーゼEC3.1.1.3、ペニシリウム・カメンベルチ(Penicillium camemberti)の発酵によって作られるリパーゼEC3.1.1.3、ペニシリウム・ロクエフォルチ(Penicillium roqueforti)の発酵によって作られるリパーゼEC3.1.1.3からなる群より選択されるリパーゼを含む、請求項1〜15のいずれか1項に記載の方法。
- 前記リパーゼが、アスペルギルス・ニガー(Aspergillus niger)の発酵によって作られるリパーゼEC3.1.1.3、リゾプス・オリザエ(Rhizopus oryzae)の発酵によって作られるリパーゼEC3.1.1.3、ペニシリウム・カメンベルチ(Penicillium camemberti)の発酵によって作られるリパーゼEC3.1.1.3、ペニシリウム・ロクエフォルチ(Penicillium roqueforti)の発酵によって作られるリパーゼEC3.1.1.3からなる群より選択されるリパーゼを含み、前記ラクターゼが、バチルス・シルクランス(Bacillus circulans)の発酵によって作られるβ−ガラクトシダーゼEC3.2.1.23を含む、請求項1〜16のいずれか1項に記載の方法。
- 請求項1〜17のいずれか1項に記載の方法によって調製される食品。
- 前記食品が、1種以上のラクターゼでは処理されずに1種以上のリパーゼで処理された比較品よりも、遊離長鎖脂肪酸に対する遊離短鎖脂肪酸の比率が高い、請求項18に記載の食品。
- 前記食品が、1種以上のラクターゼでは処理されずに1種以上のリパーゼで処理された比較品よりもチーズ風味が強い、請求項18〜19のいずれか1項に記載の食品。
- 前記食品が、1種以上のラクターゼでは処理されずに1種以上のリパーゼで処理された比較品よりも石鹸臭が少ない、請求項18〜20のいずれか1項に記載の食品。
- 前記食品が、酵素によって改良されたチーズおよびナチュラルチーズから選択されるチーズ製品である、請求項18〜21のいずれか1項に記載の食品。
- 前記食品が末端食用品である、請求項18〜22のいずれか1項に記載の食品。
- 前記食品が食品添加剤である、請求項18〜22のいずれか1項に記載の食品。
- 1種以上のリパーゼおよび1種以上のラクターゼを含む酵素組成物であって、この1種以上のリパーゼのうち、少なくとも1つが、長鎖脂肪酸を加水分解する前に、短鎖脂肪酸を優先的に加水分解し、この1種以上のラクターゼのうち、少なくとも1つが、ガラクトース転移活性を示す、酵素組成物。
- バッファーをさらに含む、請求項25に記載の酵素組成物。
- ラクトースをさらに含む、請求項25〜26のいずれか1項に記載の酵素組成物。
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