JP2011508728A - ペプチドを含有するフケ防止組成物 - Google Patents
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Abstract
Description
「へリックス破壊剤」は、本発明に従うペプチド内の区分であって、ペプチド鎖のこの区分の領域が、らせん二次構造の形成を阻害する、前記区分を意味する。しかしながら、へリックス破壊剤からさらに遠くでのらせん構造の形成は抑制されない。典型的なへリックス破壊剤は、当業者には公知である。特に、アミノ酸プロリンは、へリックス破壊剤の特性を有するペプチド構成要素である。同じことが、プロリンを含有するペプチド断片についても真実である。
に従って行う。
本発明は第1に、化粧品担体中に、以下の一般式I:
Hel1-HB-Hel2 (I)
(式中、
「HB」は1〜5個、特に、1、2もしくは3個の連続するアミノ酸残基を含み、へリックス破壊剤の機能を有する部分配列モチーフであり、ならびに
「Hel1」および「Hel2」は、親水性残基およびプロリンとは異なる疎水性の、特に、塩基性の残基から本質的に選択され、それぞれ、α-へリックスアームを形成することができ、へリックスアームの少なくとも1つが、その軸方向投影図において、すなわち、「らせんホイール」ダイアグラムに対応する上面図において、疎水性、特に、塩基性、および親水性の半らせんにおいて不完全な分離を有する、それぞれ5〜15個、例えば、6〜12個、特に、8、9もしくは10個の連続するアミノ酸残基を含む、同一もしくは異なる部分配列モチーフである)
の少なくとも1個の配列モチーフを含むペプチドを含む化粧品組成物を提供する。ここで、例えば、前記型(疎水性もしくは親水性)の半分の1、2、3または4個の位置が、他の型(それぞれ、親水性もしくは疎水性)のアミノ酸残基により占有されていてもよい。
Hel1-HB-Hel2(I)
(式中、
「HB」は1〜5個、特に、1、2もしくは3個の連続するアミノ酸残基を含み、へリックス破壊剤の機能を有する部分配列モチーフであり、ならびに
「Hel1」および「Hel2」は、親水性残基およびプロリンとは異なる疎水性の、特に、塩基性の残基から本質的に選択され、それぞれ、α-へリックスアームを形成することができ、前記ペプチドが、それぞれ、CD分析により決定する場合、50%(v/v)トリフルオロ酢酸、pH 7.0中で、約25〜98%、例えば、30〜80%もしくは30〜60%のαへリックス率(へリックス率%)を有するか、または30 mM SDS、pH 7.0中、約10〜70%、もしくは12〜55%もしくは12〜40%のへリックス率(%)値を有する、それぞれ5〜15個、例えば、6〜12個、特に、8、9もしくは10個の連続するアミノ酸残基を含む、同一もしくは異なる部分配列モチーフである)
の少なくとも1個の配列モチーフを含むペプチドを含む化粧品組成物を提供する。
X1X2KX3X4X5KIPX10KFX6X7X8AX9KF(配列番号1)
(式中、
X10は、ペプチド結合または1もしくは2個の任意の塩基性もしくは疎水性アミノ酸残基または1もしくは2個のプロリン残基であり、および
X1〜X9は、任意の塩基性アミノ酸残基またはプロリンとは異なる疎水性アミノ酸残基であり;
ここで、反復配列モチーフは同一または異なっていてもよい)
に従う配列または反復配列モチーフを有する少なくとも1個のペプチド、
ならびに/またはその突然変異体もしくは誘導体を含む化粧品組成物を提供する。
X1X2KX3X4X5KIPX11X12KFX6X7X8AX9KF(配列番号2)
(式中、
X1はリジン、アルギニンもしくはフェニルアラニンであり、
X2はリジンもしくはトリプトファンであり、
X3はロイシンもしくはリジンであり、
X4はフェニルアラニンもしくはロイシンであり、
X5はロイシンもしくはリジンであり、
X6はロイシンもしくはリジンであり、
X7はヒスチジンもしくはリジンであり、
X8はアラニン、ロイシン、バリンもしくはセリンであり、
X9はロイシンもしくはリジンであり、
X10はプロリンもしくは化学結合であり、および
X12はプロリンもしくは化学結合であり、
ここで、反復配列モチーフは同一もしくは異なる)
に従う配列または反復配列モチーフを有する少なくとも1個のペプチド、
ならびに/またはその突然変異体もしくは誘導体を含む、上記定義に従う組成物を提供する。
P18 KWKLFKKIPKFLHLAKKF-NH2 (配列番号3)
RP18 RWKLFKKIPKFLHLAKKF (配列番号4)
KKFP18 FKKLFKKIPKFLHAAKKF (配列番号5)
KKLP18 KWKLLKKIPKFKKLALKF (配列番号6)
AP18 KWKLFKKIPKFLHAAKKF (配列番号7)
KFLP18 KWKKFLKIPKFLHAAKKF (配列番号8)
KLLP18 KWKKLLKIPKFLHAAKKF (配列番号9)
および/またはその突然変異体もしくは誘導体である。
3.1 さらに好適な配列モチーフの例
3.1.1 配列モチーフX 1 X 2 KX 3 X 4 X 5 KIPX 11 X 12 KFX 6 X 7 X 8 AX 9 KF(配列番号2)
3.1.2 配列モチーフKX 2 KX 3 X 4 X 5 KIPX 11 X 12 KFLHX 8 AKKF(配列番号10)
3.1.3 配列モチーフHEL1-HB-HEL2
さらなる非限定例として、以下のものが挙げられる:
また、しかしながら、C末端がアミド化されていない上記配列および、結果として、カルボキシ基(その塩の形態で、もしくは遊離酸として)により末端化されたそのような配列も本発明に含まれる。
これらの改変物においては、配列番号3に従うペプチドを、そのN末端および/またはC末端上で任意のアミノ酸残基により伸長させる。追加残基の非限定例は、Asp、Pro、AsnおよびGlyを含む。NおよびC末端を同時に伸長させる場合、それぞれ、追加のN末端残基はProまたはGlyであり、対応するC末端残基はAspおよびAsnであるのが好ましい。
PKWKLFKKIPKFLHLAKKF- NH2 (配列番号4732)
KWKLFKKIPKFLHLAKKFD- NH2 (配列番号4733)
PKWKLFKKIPKFLHLAKKFD- NH2 (配列番号4734)
GKWKLFKKIPKFLHLAKKF- NH2 (配列番号4735)
KWKLFKKIPKFLHLAKKFN- NH2 (配列番号4736)
GKWKLFKKIPKFLHLAKKFN- NH2 (配列番号4737)
PKWKLFKKIPKFLHLAKKFN- NH2 (配列番号4738)。
上記のペプチド配列に加えて、この配列の機能的等価物、機能的誘導体および塩も好ましい。
3.3.1 核酸
本発明はさらに、本発明に従って用いられるペプチドおよび融合ペプチドをコードする核酸分子を含む。
本発明はさらに、調節核酸配列の遺伝子制御下に、本発明に従うポリペプチドをコードする核酸配列を含む発現構築物、およびまた、少なくとも1個のこれらの発現構築物を含むベクターを提供する。好ましくは、本発明に従うそのような構築物は、それぞれコード配列に機能し得る形で連結された、特定のコード配列の5'側上流のプロモーターおよび3'側下流のターミネーター配列およびまた、必要に応じて、さらなる従来の調節エレメントを含む。「機能し得る形での連結」は、それぞれの調節エレメントが、意図されるコード配列の発現の間にその機能を実行することができるような、プロモーター、コード配列、ターミネーターおよび必要に応じて、さらなる調節エレメントの連続的配置を意味すると理解される。機能し得る形で連結可能な配列の例は、標的化配列およびまた、エンハンサー、ポリアデニル化シグナルなどである。さらなる調節エレメントは、選択可能なマーカー、増幅シグナル、複製起点などを含む。好適な調節配列は、例えば、Goeddel, Gene Expression Technology: Methods in Enzymology 185, Academic Press, San Diego, CA (1990)に記載されている。
グルタチオン-S-トランスフェラーゼ(GST)、マルトースE結合タンパク質またはプロテインAを組換え標的タンパク質に融合させた、pGEX (Pharmacia Biotech Inc; Smith, D.B.およびJohnson, K.S. (1988) Gene 67:31-40)、pMAL (New England Biolabs, Beverly, MA)およびpRIT5 (Pharmacia, Piscataway, NJ)などの従来の融合発現ベクター。
本発明に従うベクターを援用して、例えば、本発明に従う少なくとも1個のベクターで形質転換され、本発明に従うポリペプチドを製造するのに用いることができる組換え微生物を調製することができる。本発明に従う上記組換え構築物を、好適な宿主系中に有利に導入し、発現させる。この文脈においては、例えば、共沈降、プロトプラスト融合、エレクトロポレーション、レトロウイルストランスフェクションなどの、当業者には公知の従来のクローニングおよびトランスフェクション方法を用いて、特定の発現系中で前記核酸を発現させることが好ましい。好適な系は、例えば、Current Protocols in Molecular Biology, F. Ausubelら(編)Wiley Interscience, New York 1997、またはSambrookら、Molecular Cloning: A Laboratory Manual、第2版、Cold Spring Harbor Laboratory, Cold Spring Harbor Laboratory Press, Cold Spring Harbor, NY, 1989に記載されている。
本発明に従って用いられるペプチドを、ポリペプチドを産生する微生物を培養し、必要に応じて、該ポリペプチドの発現を誘導し、これらを培養物から単離する、自体公知の様式の組換え技術を用いて調製することができる。このポリペプチドを、必要に応じて、この方法で工業規模で製造することもできる。
3.5.1 用途の一般的な分野および製剤
本発明に従う抗微生物ペプチドは、ヒト用化粧品、特に、スキンケアおよびヘアケア、ならびにまた動物ケアにおける幅広い分野の用途を有するが、薬学的に使用することもできる。
ジブロモジシアノブタン(2-ブロモ-2-ブロモメチル-グルタロジニトリル)、3-ヨード-2-プロピニルブチルカルバミン酸、2-ブロモ-2-ニトロプロパン-1,3-ジオール、イミダゾリジニルウレア、5-クロロ-2-メチル-4-イソチアゾリン-3-オン、2-クロロアセタミド、塩化ベンズアルコニウム、ベンジルアルコール、ホルムアルデヒド供与体などの、化粧品中の従来の保存剤または保存補助剤も、本発明に従って好適である。
好ましい実施形態に従えば、本発明に従う組成物は皮膚または頭髪洗浄組成物である。
好適な皮膚化粧品組成物は、例えば、顔用トニック、顔用マスク、脱臭剤および他の化粧用ローションである。装飾用化粧品における使用のための組成物は、例えば、コンシーリングスティック、ステージメーキャップ、マスカラおよびアイシャドウ、リップスティック、コールペンシル、アイライナー、頬紅、粉末、およびアイブローペンシルを含む。
さらに好ましい実施形態に従えば、本発明に従う組成物は、頭髪トリートメント組成物である。
実験セクション
1. 試験例A
実施例1:P18によるマラセジア・フルフルの阻害
増殖培地:DSMZに従うM472-ピチロスポルム培地
40 g/l モルト抽出物、
20 g/l 牛胆汁、
10 g/l Tween 40。
・阻害剤を添加しないマラセジア・フルフル懸濁液。
融合ペプチドP18は、マガイニン2およびセクロピンAに由来する。従って、P18が、マガイニン2またはセクロピンAのみよりもマラセジア・フルフルの増殖をより効率的に阻害するかどうかを調査した。このための手順は実施例1に記載の通りであった。DMSO中の融合ペプチドP18、マガイニン2およびセクロピンAの1 mM保存溶液を調製した。増殖実験におけるペプチドの最終濃度は25μMであった。同様に、同じ量のDMSOを、阻害剤を含まない懸濁液に添加して、DMSOの増殖阻害効果を排除した。
・残りの実験と比較可能である、阻害剤を添加しないが、2.5μlのDMSOを添加したマラセジア・フルフル懸濁液。これは、阻害が単にDMSOの効果に帰することを排除するためであった。
P18の長期安定性を2週間の期間にわたって観察した。このために、水中の1 mMのP18溶液を、全期間にわたって37℃でインキュベートした。実験の開始時およびこれらの2週間の後、大腸菌の増殖の阻害を介して抗微生物活性を検出した。ここで用いた増殖培地は、複合培地としてのLB培地であった。この培地は、1リットルあたり、10 gのトリプトン、5 gの酵母抽出物および10 gのNaclを含んでいた。
・阻害剤を添加しない大腸菌懸濁液。
最初に、ペプチドP18を、キモトリプシン(ウシ膵臓由来、Sigma)を添加することにより消化した。このために、1 mMのP18溶液を調製し、製造業者の説明書に従って処理した。サンプルを37℃で16時間インキュベートした。用いた陰性対照は、キモトリプシンを添加しないP18溶液のサンプルまたはキモトリプシンのみを含むが、P18を含まない対照溶液であった。次いで、大腸菌細胞に対するP18の抗微生物活性を調査した。試験を、実施例3に記載のように実行した。
・阻害剤を添加しない大腸菌懸濁液。
P18による増殖阻害を、グラム陽性およびグラム陰性細菌について調査した。Shinら、1999(loc.cit.)は既に、最大18時間の期間内のモデル生物である大腸菌およびバチルス・サブチリスに対する阻害を検出している。しかしながら、この論文中の増殖実験により、P18による阻害がグラム陽性細菌とグラム陰性細菌に対して異なるように作用することが示された。
・阻害剤を添加した細菌懸濁液;
・細菌懸濁液および最終濃度25μMで水性P18溶液の添加。水性P18溶液を新鮮に調製した。
ペプチドP18を含む皮膚化粧品調製物を以下に記載する。ペプチドP18を、上記の他のペプチドの全ての代表により以下の実施例に特定する。本発明に従う他の特定のペプチドの全部を以下に与えられる調製物中で用いることもできる。
本発明に従うペプチドP18を含む本発明に従う皮膚化粧品調製物を以下に記載する。濃度は本発明に従って変化してもよい。
以下の製剤は、少なくとも1種の無機色素、好ましくは、酸化亜鉛および/または二酸化チタンと、有機UV-AおよびUV-Bフィルターとの組合せを含む日焼け止め化粧品調製物を記載する。
実施例41:マラセジア・フルフルに対して試験されたP18の長期安定性
より長期間にわたる保存が必要であるため、以下においては、1 mMのP18ペプチド溶液(P18配列H-KWKLFKKIPKFLHLAKKF-NH2)を37℃で12週間保存し、マラセジア・フルフルに対する保存溶液の抗菌活性を、新鮮に調製した1 mMのP18ペプチド溶液の活性と比較した。これを、以下のように実行する増殖試験を介して行った。
40 g/L モルト抽出物
20 g/L 牛胆汁
10 g/L Tween 40。
・阻害剤を添加しないマラセジア・フルフル懸濁液。
実験の目的は、成分としてペプチドP18(P18配列H-KWKLFKKIPKFLHLAKKF-NH2)を含むシャンプー基本製剤の効果を分析することであった。このために、この実験においては、ペプチドP18を製剤に直接添加した。第1段階においては、以下の組成を有する製剤を調製した。
40 g/L モルト抽出物
20 g/L 牛胆汁
10 g/L Tween 40
成分を121℃、1バールの超大気圧下で20分間滅菌した。
・マラセジア・フルフル懸濁液。
ペプチドP18(P18ペプチド配列H-KWKLFKKIPKFLHLAKKF-NH2)のモル質量およびマラセジア・フルフル菌類の増殖を阻害するフケ防止用シャンプーの現在の市販の成分はかなり異なる。ペプチドP18は2300 g/molのモル質量を有し、亜鉛ピリチオンは317 g/molを有し、ケトコナゾールは531 g/molを有し、クリンバゾールは292 g/molのモル質量を有する。マラセジア・フルフルの増殖阻害を分析する実験は先行する実験においては比較可能なモル濃度を用いて行われたため、この実施例においては、マラセジア・フルフルの増殖阻害を、重量%(%(重量/重量))に基づいて等濃度のペプチドP18、亜鉛ピリチオン、クリンバゾールおよびケトコナゾールを用いて分析した。このための手順は以下の通りであった。
40 g/L モルト抽出物
20 g/L 牛胆汁
10 g/L Tween 40。
・マラセジア・フルフル懸濁液および最終濃度50μM(0.0115%(w/w)に等しい)でP18溶液の添加。
ペプチドP18(P18ペプチド配列H-KWKLFKKIPKFLHLAKKF-NH2)によるマラセジア・フルフルの増殖阻害は今までのところ1時間を超えるインキュベーション時間にわたって分析されているだけなので、ここで、マラセジア・フルフルの一晩培養物に添加した後の最初の数分間のインキュベーション(5分、10分および20分)から最大で1時間以内のペプチドP18の効果を試験し、参考物質である亜鉛ピリチオン(Sigma Aldrich)と比較した。このために、ペプチドP18および参考物質である亜鉛ピリチオンを、100μM、200μMおよび500μMの濃度で用いた。実験を以下のように行った。
40 g/L モルト抽出物
20 g/L 牛胆汁
10 g/L Tween 40。
・マラセジア・フルフル懸濁液および5分後、10分後、20分後および60分後に塗布する、最終濃度100μMでペプチドP18の添加。
マラセジア・フルフルに対する以下のP18変異体の阻害効果を分析した:
H-KWKLFKKIPKFLHLAKKF-NH2 (P18; カルボキシ末端アミド化)
H-KWKLFKKIPKFLHLAKKF-OH (P18-OH; カルボキシ末端非改変)
H-PKWKLFKKIPKFLHLAKKFD-OH (P18AC-OH; カルボキシ末端非改変)
H-PKWKLFKKIPKFLHLAKKFN-NH2 (P18AC-NH2; カルボキシ末端アミド化)。
40 g/L モルト抽出物
20 g/L 牛胆汁
10 g/L Tween 40。
亜鉛ピリチオンおよびクリンバゾールと比較したペプチドP18 (H-KWKLFKKIPKFLHLAKKF‐NH2;カルボキシ末端アミド化)の効果を、シャンプー基本製剤の存在下および様々なインキュベーション時間で試験した(表14)。実験を以下のように行った。
40 g/L モルト抽出物
20 g/L 牛胆汁
10 g/L Tween 40。
シャンプー基本製剤中のペプチドP18(H-KWKLFKKIPKFLHLAKKF-NH2;カルボキシ末端アミド化)の長期安定性を試験した。
40 g/L モルト抽出物
20 g/L 牛胆汁
10 g/L Tween 40。
シャンプー基本製剤31-3(表16)の存在下でのペプチドP18(H-KWKLFKKIPKFLHLAKKF-NH2;カルボキシ末端アミド化)の最小阻害濃度(MIC)を以下のように試験した。
40 g/L モルト抽出物
20 g/L 牛胆汁
10 g/L Tween 40。
従来の殺菌活性成分である亜鉛ピリチオン、ケトコナゾールまたはクリンバゾールと、ペプチドP18(H-KWKLFKKIPKFLHLAKKF-NH2;カルボキシ末端アミド化)との割合を含む活性成分の組合せの効果を、以下のように水性溶液中、およびシャンプー製剤31-3の存在下で試験した。
40 g/L モルト抽出物
20 g/L 牛胆汁
10 g/L Tween 40。
ペプチドP18を含む化粧用フケ防止シャンプー調製物を以下に記載する。ペプチドP18を、上記の他のペプチドの全部の代表により以下の実施例で特定する。当業者であれば、本発明に従う他の特定のペプチドの全部を、以下に与えられる調製物において用いることもできることを理解できるであろう。
Claims (24)
- 化粧品担体中に、以下の一般式I:
Hel1-HB-Hel2 (I)
(式中、
HBは1〜5個の連続するアミノ酸残基を含み、へリックス破壊剤の機能を有する部分配列モチーフであり、ならびに
Hel1およびHel2は、それぞれ親水性残基およびプロリンとは異なる疎水性残基から本質的に選択される5〜15個の連続するアミノ酸残基を含み、それぞれ、へリックスアームの少なくとも1つが、その軸方向投影図において、疎水性および親水性の半らせんへの不完全な分離を有するα-へリックスアームを形成することができる、同一または異なる部分配列モチーフである)
の少なくとも1個の配列モチーフを含むペプチドを含む化粧品組成物。 - 化粧品担体中に、以下の一般式I:
Hel1-HB-Hel2 (I)
(式中、
HBは1〜5個の連続するアミノ酸残基を含み、へリックス破壊剤の機能を有する部分配列モチーフであり、ならびに
Hel1およびHel2は、それぞれ親水性残基およびプロリンとは異なる疎水性残基から本質的に選択される5〜15個の連続するアミノ酸残基を含み、それぞれα-へリックスアームを形成することができる、同一または異なる部分配列モチーフである)
の少なくとも1個の配列モチーフを含むペプチドを含む化粧品組成物であって、該ペプチドが、それぞれCD分光分析により決定された、50%(v/v)トリフルオロ酢酸、pH 7.0中で約25〜98%、または30 mM SDS、pH 7.0中で約10〜70%のα-へリックス値(%)を有する、前記化粧品組成物。 - 化粧品担体中に、配列番号1:
X1X2KX3X4X5KIPX10KFX6X7X8AX9KF (配列番号1)
(式中、
X10はペプチド結合または1もしくは2個の任意の塩基性もしくは疎水性アミノ酸残基または1もしくは2個のプロリン残基であり、
X1〜X9は任意の塩基性アミノ酸残基またはプロリンとは異なる疎水性アミノ酸残基であり、
反復配列モチーフは同一であるか、または異なっていてもよい)
に記載の配列または反復配列モチーフを有する少なくとも1個のペプチド、ならびに/またはその突然変異体もしくは誘導体を含む化粧品組成物。 - 配列番号2:
X1X2KX3X4X5KIPX11X12KFX6X7X8AX9KF (配列番号2)
(式中、
X1はリジン、アルギニンまたはフェニルアラニンであり、
X2はリジンまたはトリプトファンであり、
X3はロイシンまたはリジンであり、
X4はフェニルアラニンまたはロイシンであり、
X5はロイシンまたはリジンであり、
X6はロイシンまたはリジンであり、
X7はヒスチジンまたはリジンであり、
X8はアラニン、ロイシン、バリンまたはセリンであり、
X9はロイシンまたはリジンであり、
X11はプロリンまたは化学結合であり、および
X12はプロリンまたは化学結合であり、
反復配列モチーフは同一であるか、または異なっている)
に記載の配列または反復配列モチーフを有する少なくとも1個のペプチド、ならびに/またはその突然変異体もしくは誘導体を含む、請求項1〜3のいずれか1項に記載の組成物。 - 配列番号3:
KWKLFKKIPKFLHLAKKF (配列番号3)
に記載の配列または反復配列モチーフを有するペプチド、ならびに/またはその突然変異体もしくは誘導体を含む、請求項4に記載の組成物。 - 一般式Iまたは配列番号1、2もしくは3に記載の複数のペプチドまたはその変異体もしくは誘導体を、リンカー基を介して一緒にペプチド結合させる、反復配列モチーフを有するペプチドを含む、請求項1〜5のいずれか1項に記載の組成物。
- リンカーが、好ましくはアラニン、グリシン、トレオニンおよびセリンから選択される、1〜10個の連続する同一の、または異なるアミノ酸残基を含む、請求項6に記載の組成物。
- ペプチドのC末端カルボキシル基がアミド化された、請求項1〜7のいずれか1項に記載の組成物。
- 標準的な条件下で、約1500〜0.1μMのマラセジア・フルフルに対する最小阻害濃度を示す、上記で定義された少なくとも1個のペプチドを含む、請求項1〜8のいずれか1項に記載の組成物。
- 少なくとも1種の化粧用補助剤または活性成分と、請求項1〜9のいずれか1項に記載の少なくとも1種のペプチドとの融合産物を含む組成物。
- 少なくとも1種のさらなる化粧用または医薬用活性成分をさらに含む、請求項1〜10のいずれか1項に記載の組成物。
- 少なくとも1種の抗炎症活性成分をさらに含む、請求項1〜11のいずれか1項に記載の組成物。
- 望ましくない細菌の増殖および/または活性を阻害するための抗微生物活性成分をさらに含む、請求項1〜12のいずれか1項に記載の組成物。
- 皮脂調節活性成分をさらに含む、請求項1〜13のいずれか1項に記載の組成物。
- 前記ペプチドが、最終組成物の総重量に基づいて、わずかに0.0001〜50重量%で存在する、請求項1〜14のいずれか1項に記載の組成物。
- フケ、特に、アカの治療もしくは予防のための化粧品組成物、または前記ペプチドが保存剤として存在する化粧品組成物中での使用のための、必要に応じて、少なくとも1種のさらなる抗菌剤と組合わせた、請求項1〜9のいずれか1項の定義に記載のペプチドまたは請求項10に記載の融合ポリペプチド。
- 前記ペプチドを、脂溶性菌類、特に、マラセジア種、特に、マラセジア・フルフルなどの増殖および/または活性を阻害するのに用いる、請求項16に記載のペプチドまたは融合ポリペプチド。
- 天然皮膚生物が、フケ防止治療の間にその増殖および/または活性を本質的に阻害されない、請求項16および17のいずれか1項に記載のペプチドまたは融合ポリペプチド。
- 請求項1〜10のいずれか1項の定義に記載のペプチドを、少なくとも1種の通常の化粧品補助剤および、必要に応じて、さらなる化粧用または医薬用活性成分と一緒に製剤化して、所望の投与形態を得る、請求項1〜15のいずれか1項に記載の化粧品組成物を製造する方法。
- 請求項1〜10のいずれか1項に記載のペプチド。
- 請求項1〜10のいずれか1項に記載のペプチドをコードする核酸。
- ストリンジェントな条件下で請求項21に記載の核酸とハイブリダイズする相補核酸。
- ストリンジェントな条件下でプローブとして請求項22に記載の相補核酸を用いて、核酸含有サンプルを、該プローブを用いてハイブリダイズする配列についてスクリーニングする、フケ防止ペプチドのスクリーニング方法。
- 前記ペプチド、および必要に応じて、存在するさらなる成分が、リポソーム、ゼオライト、シクロデキストリン、ポリエチレンイミンに基づくベクター系と結合する、請求項1〜10のいずれか1項に記載のペプチドを放出させるための分散系。
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