JP2008523140A - 免疫グロブリンの精製方法 - Google Patents
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Abstract
【解決手段】本発明は多孔質粒子に抗体結合性タンパク質リガンドを固定してなる分離マトリックスに関するものであり、該分離マトリックスは、リガンド密度が5.0〜10mg/mlであり、サイズ110kDaのデキストランに対するKavとして表わされる粒子のゲル相分配係数が0.65超であり、粒径の中間値が65〜84μmである。炭水化物材料は、好ましくは高度架橋アガロースである。
【選択図】図1
Description
本発明の一態様は、ポリクローナル又はモノクローナル抗体の精製に適した新規分離マトリックスである。これは特許請求の範囲に定義した通り達成できる。
「抗体」及び「免疫グロブリン」という用語は、本明細書では同義に用いられる。
(例えば”Handbook of Process Chromatography,A Guide to Optimization,Scale−Up and validation”(1997) Academic Press, San Diego.Gail Sofer & Lars Hagel eds.ISBN0−12−654266−X,p.368参照)。
図1は、本発明の分離マトリックス(上の実線)及び従来品(下の点線)について、動的結合容量(DBC)(mg抗体/ml分離マトリックス)をY軸、滞留時間(分)をX軸としグラフである。この図は、本発明の分離マトリックスの動的結合容量が格段に高い、実際は約30%高いことを明らかに示している。
アガロース粒子は、米国特許第6602990号(Amersham Biosciences)に記載の懸濁ゲル化法で調製した。具体的には、Kavが0.69の粒子を、当技術分野の周知の原理に従って固形分を調整することによって調製した。さらに、撹拌速度及び時間を調整することによって、メジアン粒径を80μmに調節した。
実施例1に記載の通り調製した分離マトリックスの動的結合容量(DBC)を、以下の通り試験した。各製品を充填した2つのカラムにヒトポリクローナルIgGを中性pHで1.0mg/mlでローディングした。容量は10%ブレークスルーで測定し、結果を図1に示す。
Gammanorm(登録商標)を吸着緩衝液で希釈し、1.00±0.01mg/mlのサンプル溶液を調製した。サンプル溶液(1+1希釈後)の濃度は280nmでの吸光度測定で確認した。正確な濃度は、吸光係数として1.38ml/mg*cmを用いて算出した。
ゲルの前処理
ガラスフィルター濾過器上の50mlのゲルを充填溶液1で5分間洗浄した。吸引装置で5分間吸引して乾燥させた。注意深く混合して14.3gずつ秤量して2つのビーカーに分注した。充填溶液1を約25ml添加した。
コネクタで充填リザーバーをカラムに装着した。所望のベッド高を計量し、マークした。一定量のゲルを移し、充填溶液1で満たした。最大圧力0.3MPaで、充填溶液2を25ml/分で5分間下方へ流して充填した。流している間にベッド高をマークした。充填リザーバーを取り外し、トップアダプターをゲルに装着し、さらに5分間10ml/分で流した。10.0±0.3cmのベッド高に調節し、必要に応じて再度充填した。
カラム充填の制御
カラムの充填は、カラムにアセトン溶液を注入して得られたピークの左右対称性の算出によって確認した。100mgアセトン/mlの吸着緩衝液を調製した。カラムにアセトン溶液50μlを流速5ml/分で注入した。ピークの非対称因子をAKTAシステムを用いて評価するか、或いは以下の通り算出した。
分析は、室温(23±1℃)に制御した2本のカラムで行うべきである。ブレークスルー容量は、250cm/時間の移動相速度として測定した。6.3節に従って流速をチェックした。安定なベースラインに達するまで、吸着緩衝液をバイパス位置から流した。自動ゼロ点調整し、35mlのIgG溶液をバイパスから添加して、安定な100%シグナルを得る。分析の際と同様に、流量が同一であることが重要である。バイパス位置から吸着緩衝液で安定なベースラインに達した後、カラムをカラムベッド体積の5倍量の吸着緩衝液で平衡化した。自動ゼロ点調整し、250cm/時間(8.38ml/分)の移動相速度でカラムベッド体積の100倍量のIgG溶液をカラムに添加した。
クロマトグラフィー系を体積輸送に関して完全に検量することが重要である。装置のマニュアルに従って定期的に検量し、試料の添加に用いるポンプの流速を各分析前に点検する。
動的結合容量は、10%ブレークスルー(q10%)で評価した。UV吸光度は、280nmで検出した。100%UVシグナル(A100%)を測定し、記録した。同様に、未結合IgGサブクラスに対応するUVシグナル(Asub)(サンプル添加開始から60mlで測定)でも行った。また、カラムベッド体積(VC)及び供給サンプルの濃度(C0)(小数点以下第2位)を算出に用いた。動的結合容量は、カラム流出液中のIgGの濃度が、供給サンプルのIgG濃度の10%となるまでに、カラムに添加されたIgGの量として算出される。添加量は、10%ブレークスルーに達するまでにカラムから漏れたIgG量について補正した。
容量の相対標準偏差は、2%である。
「Handbook of Process Chromatography,A Guide to Optimization, Scale−Up and validation」(1997) Academic Press, San Diego.Gail Sofer&Lars Hagel eds.ISBN0−12−654266−X,pp308−310を参照した
実施例3:ゲル相分配係数の算出
原理
実施例1の粒子のゲル相分配係数をゲル濾過で測定した。分子量の異なる2種類のデキストランを、充填HR16/30カラムに流した。各デキストランの保持容量を検出して、Kav(特定の分子量について得られる粒子ボリュームのフラクションを表す値)を算出した。Kav値から、Mp 110000のKav値を報告した。
安全予防措置は特に必要ない。
ガラスフィルター上にて0.20M NaClでゲルを洗浄し、ゲルにひびが入り始めるまで乾燥させた。60mlの乾燥ゲルをその後60mlの0.20M NaClに懸濁し、ゲルスラリーを形成させた。
個々のマニュアルに従い、使用する機器を制御し、検量した。
1回の分析は、1本のカラムを充填して、2回試験する(すなわちデキストランを2回注入)ことからなる。
HR16/30カラム(Amersham Biosciences)を、以下の方法で充填した。充填コネクターを用いて、カラムを底部アダプターによって充填チューブに接続した。底に充填チューブを有するカラムスタンドにカラムを設置した。充填チューブのアダプターをポンプに接続し、ポンプで水を少量注入し、約0.5cmの水で満たした。ゲルスラリーを移し、0.2M NaClで満たし、フィルター及び底部アダプターをカラムに配設した。
プレート番号の算出:N/L
N=5.54*(tR/Wh)2
tR=滞留時間
Wh=半分の高さにおけるピーク幅
L=カラム高(m)
10%ピーク高さで非対称因子を測定した。
充填基準に合格した後、次の段階で選択性試験を行った。
1.カラムを、少なくとも1.5CVの0.20M NaClで平衡化した。
2.A−900自動サンプラーによって200μlのデキストランを注入した。
3.移動相の1.3CVによって溶出した。
工程2及び3はその後、デキストラン又はデキストランミックス*ごとに繰り返した。
*デキストランは、以下のプロトコルで混合してもよく、また1度に注入してもよい。
混合物1:天然デキストラン+Mp66700
混合物2:0.25M NaCl中のMp196300
誤差の原因
ポンプ中に混入した空気が流速に悪影響を与えるため、圧力が操作の間中安定に制御されることが重要である。
各デキストランの保持容量は、得られたクロマトグラムのRIカーブから導出する。ここで、ピークは目的のデキストランの最大RIとして定義する。デキストランに対するKavは、以下の式によって算出される:
Kav=(VR−Vo)/(Vc−Vo)
式中、
VR=(余分のカラムベッド体積(ml)のために調整された、溶出デキストランの保持容量)
Vo=(余分のカラムベッド体積(ml)のために調整された、間隙容量(天然デキストランのための保持容量))
Vc=(カラムの幾何学的体積(ベッド高(cm)、カラム表面積(cm2))。
Claims (27)
- 多孔質炭水化物粒子に抗体結合性タンパク質リガンドを固定してなる分離マトリックスであって、リガンド密度が5.0〜10mg/mlであり、メジアン粒径が65〜84μmである、分離マトリックス。
- 分子量110kDaのデキストランに対するKavで表されるベースマトリックスのゲル相分配係数が0.65超である、請求項1記載の分離マトリックス。
- 分子量110kDaのデキストランに対するKavで表される粒子のゲル相分配係数が、0.65〜0.85である請求項1又は請求項2記載の分離マトリックス。
- 前記リガンド密度が5.5〜9.0mg/mlである、請求項1乃至請求項3のいずれか1項記載の分離マトリックス。
- 前記粒子のメジアン粒径が約75μmである、請求項1乃至請求項4のいずれか1項記載の分離マトリックス。
- 前記粒子が架橋多糖類材料を含む、請求項1乃至請求項5のいずれか1項記載の分離マトリックス。
- 前記炭水化物材料が架橋アガロースである、請求項6記載の分離マトリックス。
- 前記アガロースのポリマーがゲル化前にアリル化されている、請求項7記載の分離マトリックス。
- 2.4分の滞留時間で40mg抗体/ml分離マトリックス超の動的結合容量を与える、請求項1乃至請求項8のいずれか1項記載の分離マトリックス。
- 前記リガンドがFc結合性タンパク質を含む、請求項1乃至請求項9のいずれか1項記載の分離マトリックス。
- 前記Fc結合性タンパク質がプロテインAである、請求項10記載の分離マトリックス。
- 前記Fc結合性タンパク質が非哺乳類源で産生される組換えプロテインAである、請求項11記載の分離マトリックス。
- 前記リガンドがプロテインAドメインのモノマー、ダイマー又は多量体を含む、請求項1乃至請求項12のいずれか1項記載の分離マトリックス。
- 前記プロテインAドメインの1以上が変異している、請求項13記載の分離マトリックス。
- 請求項1乃至請求項14のいずれか1項記載の分離マトリックスを備えるクロマトグラフィーカラム。
- 供給原料からの抗体の大規模捕捉用キットであって、請求項1乃至請求項14のいずれか1項記載の分離マトリックスが充填されたクロマトグラフィーカラム、1種以上の緩衝液、及びその使用説明書を別々の区画内に含んでなるキット。
- アフィニティークロマトグラフィーによる抗体の精製方法であって、請求項1乃至請求項14のいずれか1項記載の分離マトリックスに供給原料を接触させて抗体を吸着させ、分離マトリックスに吸着した抗体を適宜洗浄する段階、分離マトリックスから抗体を遊離させる溶出液を添加し、溶出液から抗体を回収する段階を含んでなる方法。
- 前記供給原料が発酵ブロスを含んでなる、請求項17記載の方法。
- 前記供給原料を、分離マトリックスとの接触の前に、機械的濾過に付す、請求項17又は請求項18記載の方法。
- 前記抗体がモノクローナル抗体である、請求項17乃至請求項19のいずれか1項記載の方法。
- 前記分離マトリックスがクロマトグラフィーカラムに充填され、該クロマトグラフィーカラムに前記供給原料及び溶出液を流す、請求項17乃至請求項20のいずれか1項記載の方法。
- アフィニティークロマトグラフィーによって液体を1種以上の抗体から精製する方法であって、請求項1乃至14記載の分離マトリックスに液体を接触させ、抗体を吸着させ、精製された液体を回収する段階を含んでなる方法。
- 分離マトリックスを再使用するため、溶出液を添加して分離マトリックスから抗体を遊離させる、請求項21記載の方法。
- 抗体の多段階精製方法であって、請求項17乃至請求項21のいずれか1項記載の捕捉段階、並びにその後の抗体の1以上の中間精製及び/又は最終精製段階を含む方法。
- 前記捕捉段階が、疎水性相互作用及び/又はイオン交換クロマトグラフィーである、請求項24記載の方法。
- 前記捕捉段階の後にマルチモーダル陰イオン又は陽イオン交換クロマトグラフィーを実施する、請求項24記載の方法。
- 前記捕捉段階が、MabSelect(商標)Xtraで実施される、請求項24乃至請求項26のいずれか1項記載の方法。
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