JP2006217876A

JP2006217876A - Method for producing gelatin or collagen peptide derived from fish scale

Info

Publication number: JP2006217876A
Application number: JP2005035357A
Authority: JP
Inventors: Katsutoshi Ogawa; 勝利小川
Original assignee: Chisso Corp
Current assignee: JNC Corp
Priority date: 2005-02-14
Filing date: 2005-02-14
Publication date: 2006-08-24

Abstract

<P>PROBLEM TO BE SOLVED: To provide a tasteless/odorless gelatin and/or a collagen peptide derived from fish scale and having relatively low number-average molecular weight, usable for foods, health foods, cosmetics, etc., and having excellent cost performance. <P>SOLUTION: The method for the production of a collagen peptide comprises the pretreatment of an acid-decalcified wet crude collagen with a strongly basic diluted solution in a process to produce a collagen peptide by the hydrolysis of a crude collagen obtained by the acid decalcification of fish scale or a process to produce a collagen peptide by extracting gelatin from a crude collagen obtained by the acid decalcification of fish scale and hydrolyzing the gelatin. As an alternative, the method for the production of a collagen peptide comprises the pretreatment of an acid-decalcified wet crude collagen with a strongly basic diluted solution in a process to extract gelatin from a crude collagen obtained by the acid decalcification of fish scale. <P>COPYRIGHT: (C)2006,JPO&NCIPI

Description

本発明は魚鱗中のコラーゲン蛋白質を化学的な酸脱灰（カルシウム成分を酸で溶解除去することをいう）により粗コラーゲンとなし、この粗コラーゲンから有臭物質と苦み不純物成分を除去精製して、低着色で、無味・無臭の、食品、健康食品及び化粧品用として有用なゼラチンまたはコラーゲンペプチドを製造する方法に関するものである。 In the present invention, collagen protein in fish scales is made into crude collagen by chemical acid demineralization (which means that calcium components are dissolved and removed with acid), and odorous substances and bitter impurity components are removed and purified from the crude collagen. The present invention relates to a method for producing a gelatin or collagen peptide which is low in color, tasteless and odorless and useful for foods, health foods and cosmetics.

ＢＳＥ（bovine spongiform encephalopathy）の発生により安全性の高いゼラチン、コラーゲン、コラーゲンペプチドが食品、化粧品、医療品の原料として求められている。その為、従来の牛、豚等由来のゼラチン、コラーゲン、コラーゲンペプチドから魚由来のゼラチン、コラーゲン、コラーゲンペプチドに転換が進んだ。魚由来の原料には魚皮、魚骨、魚鱗などがある。魚由来のゼラチン、コラーゲン、コラーゲンペプチドは魚油等の酸化などにより魚独特のツンとくる嫌な臭気（魚臭）や嫌な味（嫌味）があり、これらの低減が大きな課題であった。魚鱗由来のゼラチン、コラーゲン、コラーゲンペプチドは魚臭や嫌味は魚皮、魚骨由来のものに比べ小さいが、魚臭や嫌味は本質的に人に不快感を与えるものであり、無味・無臭が求められている。大豆ペプチド等では平均分子量が小さいと苦味が出ることから、コラーゲンペプチドにおいても同様であろうと考えられ、平均分子量が５，０００以上であることが求められてきた。 Due to the occurrence of BSE (bovine spongiform encephalopathy), highly safe gelatin, collagen and collagen peptides are required as raw materials for foods, cosmetics and medical products. Therefore, the conversion from conventional gelatin, collagen and collagen peptides derived from cattle and pigs to gelatin, collagen and collagen peptides derived from fish has progressed. Fish-derived materials include fish skin, fish bones, and fish scales. Fish-derived gelatin, collagen, and collagen peptides have an unpleasant odor (fish odor) and an unpleasant taste (disgusting taste) that are peculiar to fish due to oxidation of fish oil and the like, and the reduction of these has been a major issue. Fish scale-derived gelatin, collagen, and collagen peptides are smaller in fish odor and taste than fish skin and fish bone, but fish odor and taste are essentially unpleasant to humans and are tasteless and odorless. It has been demanded. Since soybean peptides and the like have a bitter taste when the average molecular weight is small, it is considered that the same applies to collagen peptides, and an average molecular weight of 5,000 or more has been demanded.

魚鱗由来コラーゲンペプチドの製造方法としては、魚鱗を熱水抽出後に酵素を添加して加水分解する無脱灰法（例えば特許文献１を参照）や魚鱗を脱灰して得た粗コラーゲンを加圧下で加水分解する際に、弱塩基である重曹などのアルカリ水溶液中で行う方法が報告されている（例えば特許文献２を参照）。魚独特の臭気の低減方法は合成吸着樹脂による方法が従来の活性炭処理法に比べて優位と報告されている（例えば特許文献３を参照）。また、魚皮、魚骨よりの抽出液を酵素分解、逆浸透膜での濃縮、精製が有効との報告もある（例えば特許文献４を参照）。これら提案された方法及び組み合わせはイオン交換、特殊合成吸着樹脂、逆浸透膜等の高価な設備を要するため、コストが高い点が不利ではあるが、市場が求める品質には近づいてきた。臭気においては乾燥時には殆ど気にならない程度まで向上したが、しかしながら、ぬるま湯溶解時にはまだ魚臭があり、更なる低臭化が求められている。味についてもいまだ塩味等で嫌味をマスキングする等行われていて、まだまだ改善が必要である。 As a method for producing a fish scale-derived collagen peptide, the fish scale is extracted with hot water and then hydrolyzed by adding an enzyme (see, for example, Patent Document 1), or crude collagen obtained by decalcifying fish scales under pressure. There has been reported a method in which hydrolysis is carried out in an aqueous alkali solution such as sodium bicarbonate, which is a weak base (see, for example, Patent Document 2). As a method for reducing fish-specific odor, a method using a synthetic adsorption resin is reported to be superior to a conventional activated carbon treatment method (see, for example, Patent Document 3). There is also a report that extract from fish skin and fish bone is effective for enzymatic decomposition, concentration with a reverse osmosis membrane, and purification (see, for example, Patent Document 4). These proposed methods and combinations require expensive equipment such as ion exchange, special synthetic adsorption resin, reverse osmosis membrane and the like, and thus are disadvantageous in terms of high cost, but have approached the quality required by the market. The odor has improved to such an extent that it is hardly noticed when it is dried. However, there is still a fishy odor when the lukewarm water is dissolved, and further low bromide is required. The taste is still being masked, such as salty taste, and further improvements are needed.

特開２００４−５７１９６JP 2004-57196 A 特開２００４−９１４１８JP 2004-91418 A 特開２００３−４０９００JP2003-40900 特開２００３−２３８５９７JP 2003-238597 A

本発明者は、定法に従い新鮮な魚鱗原料から夾雑物を除いて水洗浄した魚鱗を使用し、定法通り酸脱灰にて得られた粗コラーゲン中には、脱灰に用いた酸がコラーゲンを構成するアミノ酸と塩を作り、硫酸根や燐酸根等の形で多く残留することを発見した。これらの塩は、加水分解工程以降の中和処理にて塩酸塩、硫酸塩、燐酸塩になり製品中に残るので塩味、苦みや嫌味の原因となっていることをも発見した。これらの塩を取り除くためには、いくら水洗を繰り返しでも、ほとんど効果が無かった。そこで、市場の要求を満足するため、味覚の点からは、コストパフォーマンスに優れ、これらの塩を完全に除いて、無味であるゼラチン及びコラーゲンペプチドが求められている。さらに、臭気の点からは、コストパフォーマンスに優れた魚由来のツンとくる嫌な臭気の無臭化が求められている。また、比較的低分子コラーゲンペプチドは苦みがあるとされていて、平均分子量で５，０００以下のコラーゲンペプチド市販品は見当たらない。市場では、化粧品用として皮膚浸透性等の面から、食品用として消化吸収性等の面から、数平均分子量で６００〜３，５００が求められており、更に好ましくは６００〜１，０００のより低分子のコラーゲンペプチドが求められている。 The present inventor uses fish scales obtained by removing impurities from fresh fish scale materials according to a conventional method and washing with water, and in the crude collagen obtained by acid decalcification according to the standard method, the acid used for decalcification contains collagen. We made a salt with the constituent amino acids, and found that many of them remained in the form of sulfate radicals and phosphate radicals. It was also discovered that these salts become hydrochlorides, sulfates, and phosphates in the neutralization after the hydrolysis step and remain in the product, causing salty taste, bitterness and unpleasant taste. To remove these salts, no matter how many times washing was repeated, there was almost no effect. Therefore, in order to satisfy market demands, there is a demand for gelatin and collagen peptides that are excellent in cost performance and tasteless except for their salts. Furthermore, from the point of odor, there is a demand for odorless odor-free fish-like fish with excellent cost performance. In addition, relatively low molecular weight collagen peptides are said to have bitterness, and there are no commercially available collagen peptides having an average molecular weight of 5,000 or less. The market demands a number average molecular weight of 600 to 3,500, more preferably 600 to 1,000, from the viewpoint of skin permeability for cosmetics and digestive absorbability for food. There is a need for low molecular collagen peptides.

本発明者は、食品、健康食品、化粧品等用に利用されるコストパフォーマンスに優れ、無味・無臭なゼラチン及び／又は比較的数平均分子量の低い魚鱗由来コラーゲンペプチドを得るべく鋭意研究した。その結果、本件発明を完成した。本発明は以下の項から構成される。
［１］魚鱗を酸脱灰して得た粗コラーゲンを加水分解してコラーゲンペプチドを得る製造工程において、酸脱灰後の湿潤状態の粗コラーゲンを強塩基希薄溶液にて前処理することを特徴とするコラーゲンペプチドの製造方法。
［２］魚鱗を酸脱灰して得た粗コラーゲンからゼラチンを抽出した後、該ゼラチンを加水分解してコラーゲンペプチドを得る製造工程において、酸脱灰後の湿潤状態の粗コラーゲンを強塩基希薄溶液にて前処理することを特徴とするコラーゲンペプチドの製造方法。
［３］強塩基が苛性ソーダ、苛性カリまたは水酸化カルシウムから選ばれた少なくとも１つである項［１］または［２］に記載のコラーゲンペプチドの製造方法。
［４］強塩基が苛性ソーダまたは苛性カリから選ばれた少なくとも１つである項［１］記載のコラーゲンペプチドの製造方法。
［５］強塩基が苛性ソーダである項［１］または［２］に記載のコラーゲンペプチドの製造方法。
［６］強塩基が苛性ソーダであり、希薄溶液の濃度が０．０１〜１％である項［１］または［２］に記載のコラーゲンペプチドの製造方法。
［７］強塩基が苛性ソーダであり、希薄溶液の濃度が０．０１〜１％、希薄溶液の量が酸脱灰後の粗コラーゲン量に対して３〜３０倍である項［１］または［２］に記載のコラーゲンペプチドの製造方法。
［８］項［１］から［７］のいずれか一項に記載の前処理を実施した後、中性酵素により加水分解することを特徴とするコラーゲンペプチドの製造方法。
［９］項［１］から［７］のいずれか一項に記載の前処理を実施した後、中性酵素により加水分解し、活性炭で精製することを特徴とする、数平均分子量が６００〜３，５００であるコラーゲンペプチドの製造方法。
［１０］項［１］から［７］のいずれか一項に記載の前処理を実施した後、中性酵素により加水分解し、活性炭で精製することを特徴とする、数平均分子量が６００〜１，０００であるコラーゲンペプチドの製造方法。
［１１］魚鱗を酸脱灰して得た粗コラーゲンからゼラチンを抽出する製造工程において、酸脱灰後の湿潤状態の粗コラーゲンを強塩基希薄溶液にて前処理することを特徴とするゼラチンの製造方法。
［１２］項［１１］に記載の前処理を実施した後、熱水抽出してゼラチンを得ることを特徴とするゼラチンの製造方法。
［１３］強塩基が苛性ソーダ、苛性カリまたは水酸化カルシウムから選ばれた少なくとも１つである項［１１］または［１２］に記載のゼラチンの製造方法。
［１４］強塩基が苛性ソーダである項［１１］または［１２］に記載のゼラチンの製造方法。
［１５］強塩基が苛性ソーダであり、希薄溶液の濃度が０．０１〜１％、希薄溶液の量が酸脱灰後の粗コラーゲン量に対して３〜３０倍である項［１１］または［１２］に記載のゼラチンの製造方法。 The present inventor has eagerly studied to obtain gelatin and / or a fish scale-derived collagen peptide having an excellent taste and no odor, which is used for foods, health foods, cosmetics and the like, and / or a relatively low number average molecular weight. As a result, the present invention was completed. The present invention comprises the following items.
[1] In a production process for obtaining a collagen peptide by hydrolyzing crude collagen obtained by acid decalcification of fish scales, the wet crude collagen after acid decalcification is pretreated with a dilute strong base solution. A method for producing a collagen peptide.
[2] Gelatin is extracted from crude collagen obtained by acid decalcification of fish scales, and then the gelatin is hydrolyzed to obtain a collagen peptide. A method for producing a collagen peptide, comprising pretreating with a solution.
[3] The method for producing a collagen peptide according to item [1] or [2], wherein the strong base is at least one selected from caustic soda, caustic potash or calcium hydroxide.
[4] The method for producing a collagen peptide according to item [1], wherein the strong base is at least one selected from caustic soda or caustic potash.
[5] The method for producing a collagen peptide according to item [1] or [2], wherein the strong base is caustic soda.
[6] The method for producing a collagen peptide according to item [1] or [2], wherein the strong base is caustic soda and the concentration of the diluted solution is 0.01 to 1%.
[7] Item [1] or [7] wherein the strong base is caustic soda, the concentration of the diluted solution is 0.01 to 1%, and the amount of the diluted solution is 3 to 30 times the amount of crude collagen after acid decalcification. [2] A method for producing a collagen peptide according to [2].
[8] A method for producing a collagen peptide, wherein the pretreatment according to any one of [1] to [7] is carried out, followed by hydrolysis with a neutral enzyme.
[9] After carrying out the pretreatment according to any one of items [1] to [7], hydrolyzing with a neutral enzyme and purifying with activated carbon, wherein the number average molecular weight is 600- A method for producing a collagen peptide of 3,500.
[10] After carrying out the pretreatment according to any one of items [1] to [7], hydrolyzing with a neutral enzyme and purifying with activated carbon, the number average molecular weight is 600 to 600 The manufacturing method of the collagen peptide which is 1,000.
[11] In a production process for extracting gelatin from crude collagen obtained by acid decalcification of fish scales, wet crude collagen after acid demineralization is pretreated with a dilute strong base solution. Production method.
[12] A method for producing gelatin, characterized in that gelatin is obtained by hot water extraction after performing the pretreatment according to item [11].
[13] The method for producing gelatin according to item [11] or [12], wherein the strong base is at least one selected from caustic soda, caustic potash or calcium hydroxide.
[14] The method for producing gelatin according to item [11] or [12], wherein the strong base is caustic soda.
[15] The term [11] or [11] wherein the strong base is caustic soda, the concentration of the diluted solution is 0.01 to 1%, and the amount of the diluted solution is 3 to 30 times the amount of crude collagen after acid decalcification. [12] The method for producing gelatin according to [12].

本発明は、高価なイオン交換、特殊合成吸着樹脂、逆浸透膜等の高価な設備を要しないで、低廉な設備で行え、魚独特の嫌な臭気がない、嫌味、苦味、塩味等のないゼラチン及び／又は比較的に低分子量のコラーゲンペプチドを低ランニングコストにて製造出来る方法である。 The present invention does not require expensive equipment such as expensive ion exchange, special synthetic adsorption resin, reverse osmosis membrane, etc., and can be performed with low cost equipment, has no nasty odor peculiar to fish, has no taste, bitterness, salty taste, etc. This is a method capable of producing gelatin and / or a relatively low molecular weight collagen peptide at a low running cost.

本発明で用いる魚鱗は特に魚の種類には限定されない。原料の安定供給という面からは、水産加工場の選別ラインよりロータリースクリーン等で現在でも鱗を回収されているイワシやサンマや、水産加工場でフィーレや切り身加工の際にジェット水流や手作業で鱗を剥ぐ養殖マダイ、ティラピア（イズミダイ）等を例示することができる。この他にもイトヨリダイ、フエフキダイ、サッパ（ママカリ）、サケ、ニシン、コイ等、その他魚種の鱗も使用することが出来る。本発明のコラーゲンペプチドを得るための原料である魚鱗としては、その鮮度が良いもの及び夾雑物をできるだけ含まないものが好ましい。また、鱗中の燐酸カルシウムとコラーゲンの含有比率の点からは、コラーゲン含有率が比較的に多いスズキ目魚種がコスト面から望ましい。更に作業効率の面からは、魚身、鰭、海草、小骨等の夾雑物を選別除去し易く、比較的大きな鱗を有するスズキ目魚種が望ましい。 The fish scales used in the present invention are not particularly limited to the type of fish. In terms of the stable supply of raw materials, sardines and saury that are still collecting scales on the rotary screen etc. from the sorting line of the fishery processing plant, and by jet water flow and manual work when processing the fillet and fillet at the fishery processing plant Examples include cultured red sea bream that peels off scales and tilapia. In addition, it is also possible to use scales of other fish species such as oysterfish, pheasant fish, sappa (mamakari), salmon, herring, carp. As fish scales which are raw materials for obtaining the collagen peptide of the present invention, those having good freshness and those containing as little impurities as possible are preferable. From the viewpoint of cost, a perch species with a relatively high collagen content is desirable from the viewpoint of the content ratio of calcium phosphate and collagen in the scale. Furthermore, from the viewpoint of work efficiency, a perch species with relatively large scales is desirable because it is easy to select and remove contaminants such as fish, sea bream, seaweed, and small bones.

本発明の酸脱灰工程で用いる酸は鉱酸、有機酸等特に限定しないが、カルシウム、マグネシウムと不溶性の塩を作らず、かつ安価である塩酸が好ましい。酸以外、例えばＥＤＴＡの様なキレート剤でも脱灰は可能であるが工業的ではない。 The acid used in the acid decalcification step of the present invention is not particularly limited, such as a mineral acid or an organic acid, but hydrochloric acid that does not form an insoluble salt with calcium or magnesium and is inexpensive is preferable. Decalcification is possible with a chelating agent such as EDTA other than acid, but it is not industrial.

本発明の加水分解工程の前処理工程で用いる強塩基希薄溶液に用いるアルカリは苛性ソーダ、苛性カリまたは水酸化カルシウムなどの強塩基であれば特に限定されず、これらを単独で使用してもよいし、これらを適宜組み合わせて使用してもよい。コスト面と反応速度等から苛性ソーダが好適である。使用する濃度は粗コラーゲンを極力溶解させない低濃度が好ましい。アルカリによる影響、効果は使用濃度、作用時間、作用温度、使用量により決定される。経済効果をポイントとして条件設定すると、温度は屋内、屋外にて作業することを考慮すると１０〜３０℃、好ましくは１５〜２０℃である。この温度条件であれば使用濃度は０．０１〜１％、望ましくは０．０５〜０．５％である。この様な温度およびアルカリ剤濃度（希薄溶液の濃度）での使用において好適なアルカリ剤量（希薄溶液の量）は粗コラーゲン重量（ケルダール窒素％×５．５５にて計算）に対して３〜３０倍、より望ましくは８〜１５倍である。 The alkali used in the strong base dilute solution used in the pretreatment step of the hydrolysis step of the present invention is not particularly limited as long as it is a strong base such as caustic soda, caustic potash or calcium hydroxide, and these may be used alone, These may be used in appropriate combination. Caustic soda is preferable in terms of cost and reaction rate. The concentration used is preferably a low concentration that does not dissolve the crude collagen as much as possible. The influence and effect of alkali are determined by the use concentration, action time, action temperature, and use amount. If the conditions are set with economic effect as a point, the temperature is 10 to 30 ° C., preferably 15 to 20 ° C. in consideration of working indoors and outdoors. Under these temperature conditions, the concentration used is 0.01 to 1%, preferably 0.05 to 0.5%. For use at such a temperature and alkali agent concentration (dilute solution concentration), the preferred alkali agent amount (dilute solution amount) is 3 to 3 with respect to the crude collagen weight (calculated in Kjeldahl nitrogen% x 5.55). 30 times, more desirably 8 to 15 times.

強塩基希薄溶液による処理（以下では希アルカリ処理と言うことがある）後は、残留するアルカリと塩を除去するために、脱水工程だけでも、ある程度の効果は得られるが、水洗してｐＨを８〜９にするのが好ましい。水洗は１回だけでもよいし、必要により適宜繰り返してもよい。水洗された粗コラーゲンは湿潤状態でゼラチン及び／又はコラーゲンペプチドの製造原料とする。あるいは天日乾燥、機械乾燥等により水分２０％以下の乾燥状態として保存後にゼラチン及び／又はコラーゲンペプチドの製造原料とすることも出来る。 After treatment with a dilute strong base solution (hereinafter sometimes referred to as “dilute alkali treatment”), in order to remove residual alkali and salt, a certain degree of effect can be obtained only by the dehydration step. It is preferably 8-9. Washing with water may be performed only once, or may be repeated as necessary. The crude collagen washed with water is used as a raw material for producing gelatin and / or collagen peptide in a wet state. Alternatively, it can be used as a raw material for producing gelatin and / or collagen peptide after being stored in a dry state with a moisture content of 20% or less by sun drying, mechanical drying or the like.

本発明で用いる水は、軟水が好ましい。硬水の場合は軟水装置を用いるのが好ましい。 The water used in the present invention is preferably soft water. In the case of hard water, it is preferable to use a soft water device.

本発明のコラーゲンペプチドの平均分子量は、ＧＰＣにて測定した値にて表す。その装置及び測定条件は、
ポンプ装置：ＳＨＩＭＡＤＺＵＬＣ−１０Ａｉ
測定条件
カラム：AsahipakGF-1G 7B＋AsahipakGF-510HQ＋AsahipakGF-310HQ
移動相：CH_３CN／H_２O（45/55）＋０．１％トリフルオロ酢酸（ＴＦＡ）
流量：０．５ｍＬ／ｍｉｎ
カラム温度：４０℃
ＵＶ検出条件：２１５ｎｍ
注入量：１０μＬ The average molecular weight of the collagen peptide of the present invention is represented by a value measured by GPC. The equipment and measurement conditions are
Pump device: SHIMADZU LC-10Ai
Measurement conditions Column: AsahipakGF-1G 7B + AsahipakGF-510HQ + AsahipakGF-310HQ
Mobile phase: CH ₃ CN / H ₂ O (45/55) + 0.1% trifluoroacetic acid (TFA)
Flow rate: 0.5 mL / min
Column temperature: 40 ° C
UV detection condition: 215 nm
Injection volume: 10 μL

本発明によるコラーゲンペプチドは、食品原料としては、粉末を水に溶解して飲料の形態で使用してもよく、固形食品等の担体に添加して固形食品の形態で使用してもよく、この他、健康食品として粉末それ自体、あるいは他の有用成分と混合したタブレットや顆粒としても利用できる。より具体的には、液状の食品や嗜好品、例えば菓子類、粉末茶、アイスクリ−ム、ヨ−グルト、アルコ−ル飲料、スポ−ツ飲料等の形態で使用してもよい。化粧品原料としては、溶液製剤（防腐剤、溶剤添加の溶液）としてシャンプー、リンス、ヘアトリートメントに配合、粉末で入浴剤に配合する等インバス製品やヘアケアアウトバス製品への利用が出来る。 The collagen peptide according to the present invention may be used in the form of a beverage by dissolving powder in water as a food material, or may be used in the form of a solid food by adding it to a carrier such as a solid food. In addition, it can be used as a health food powder itself or as tablets and granules mixed with other useful ingredients. More specifically, it may be used in the form of liquid foods and luxury goods such as confectionery, powdered tea, ice cream, yoghurt, alcoholic beverages, and sports beverages. As cosmetic raw materials, it can be used for in-bath products and hair care out bath products such as solution preparations (preservatives, solutions with added solvents) in shampoos, rinses and hair treatments, and powders in bath preparations.

本発明でコラーゲン及び／又はゼラチンの加水分解は、従来知られている方法であれば、どれも適用できる。すなわち、酸アルカリを用いる方法、酵素を用いる方法などである。なかでも好ましく用いられるのは酵素を用いる方法である。 In the present invention, any conventionally known method can be applied to the hydrolysis of collagen and / or gelatin. That is, a method using an acid alkali, a method using an enzyme, and the like. Among them, the method using an enzyme is preferably used.

本発明でコラーゲン及び／又はゼラチンの加水分解に好ましく用いられる蛋白分解酵素の種類は、食品に使用できるものであり、高分解率で多量製造され比較的安く入手可能で、アミノ酸生成が殆どないものが好ましい。これらの諸条件を満足させる為の分解条件としては、コラーゲンがゼラチン化する４０℃以上の温度と分解が容易なｐＨ５．０〜ｐＨ８で使用できる中性酵素が加水分解率を高くすることができるので好ましい、特に、該蛋白分解酵素として、バチルス（Bacillus）属由来の細菌中性プロテアーゼが好ましい。かかる蛋白分解酵素としては市販品を使用することができ、該市販品としては、例えば大和化成（株）製「（商標）プロチンＰ」、エイチビィアイ（株）製「（商標）オリエンターゼ９０Ｎ」、及び天野エンザイム（株）製「プロテアーゼＮアマノＧ（商標）」等を挙げることができる。 The types of proteolytic enzymes that are preferably used for the hydrolysis of collagen and / or gelatin in the present invention are those that can be used in foods, are produced in large quantities with a high degradation rate, are available relatively inexpensively, and have little amino acid production. Is preferred. Degradation conditions for satisfying these conditions include: a neutral enzyme that can be used at a temperature of 40 ° C. or higher at which collagen is gelatinized and pH 5.0 to pH 8 that is easily decomposed, and can increase the hydrolysis rate. Therefore, a bacterial neutral protease derived from the genus Bacillus is particularly preferable as the proteolytic enzyme. Commercially available products can be used as such proteolytic enzymes. Examples of the commercially available products include “(trademark) protin P” manufactured by Daiwa Kasei Co., Ltd., “(trademark) orientase 90N” manufactured by HBI Corporation, And “Protease N Amano G (trademark)” manufactured by Amano Enzyme Co., Ltd.

本発明でのゼラチンの製造条件は特に限定しないが、熱水により抽出する方法や加圧して抽出する方法などがある。なかでも品質面からは熱水により抽出する方法が好ましい。すなわち、脱灰した湿潤状態の粗コラーゲンを希アルカリ処理、水洗処理した後の湿潤又は乾燥粗コラーゲンを３０〜９０℃の温湯を粗コラーゲン重量に対して、５〜２０倍量用いて１〜２０時間かけて抽出し、その後濃縮、乾燥する方法が好ましい。加圧して抽出する方法も、収量が多くなる点では有用である。これらの方法により得られたゼラチンを加水分解すれば、本件発明のコラーゲンペプチドが得られる。 The production conditions of gelatin in the present invention are not particularly limited, and there are a method of extracting with hot water and a method of extracting by pressurization. Among these, the method of extracting with hot water is preferable in terms of quality. That is, the wet dehydrated crude collagen is treated with a dilute alkali, washed with water, and wet or dry crude collagen is used at 30 to 90 ° C. with hot water of 5 to 20 times the crude collagen weight. A method of extracting over time, then concentrating and drying is preferred. The method of extracting by pressurization is also useful in terms of increasing the yield. If the gelatin obtained by these methods is hydrolyzed, the collagen peptide of the present invention can be obtained.

本発明で得られたゼラチン及び／又はコラーゲンペプチドは精製工程を経ることで、より品質が向上する。これらの精製には活性炭処理が好適である。本件発明における活性炭処理について説明する。用いる活性炭の種類と量等は市販品であれば特に限定されないが、推奨される使用量は粗コラーゲン重量に対して１〜５重量％で必要に応じて２〜５回繰り返して精製することが出来る。処理温度と時間も特に限定しないが好ましくは４０〜６０℃で３０〜６０分である。活性炭処理後の溶液は市販の珪藻土を粗コラーゲン重量に対して１〜１０重量％添加してフイルタープレス等でろ過して清澄な溶液とする。 The quality of the gelatin and / or collagen peptide obtained in the present invention is further improved through a purification process. Activated carbon treatment is suitable for these purifications. The activated carbon treatment in the present invention will be described. The type and amount of activated carbon to be used is not particularly limited as long as it is a commercial product, but the recommended amount to be used is 1 to 5% by weight based on the weight of the crude collagen, and it may be purified 2 to 5 times as necessary. I can do it. The treatment temperature and time are not particularly limited, but are preferably 40 to 60 ° C. and 30 to 60 minutes. The solution after the activated carbon treatment is added with 1 to 10% by weight of commercially available diatomaceous earth with respect to the weight of the crude collagen, and filtered with a filter press or the like to obtain a clear solution.

精製ゼラチン溶液及び／又は精製コラーゲンペプチド溶液は濃縮・乾燥粉末化工程を経て目的のゼラチン及び／又はコラーゲンペプチドとなる。好適な濃縮工程には薄膜蒸発機などの真空濃縮装置が用いられ、乾燥粉末化工程にはスプレードライヤーが好適に使用される。 The purified gelatin solution and / or the purified collagen peptide solution becomes the target gelatin and / or collagen peptide through a concentration and dry powdering step. A vacuum concentrator such as a thin film evaporator is used for the preferred concentration step, and a spray dryer is preferably used for the dry powdering step.

以下、実施例により本発明を更に詳細に説明する。
実施例および比較例中特に断らない限り％は重量％を表す。 Hereinafter, the present invention will be described in more detail with reference to examples.
In Examples and Comparative Examples, “%” represents “% by weight” unless otherwise specified.

実施例１
マダイ鱗より粗コラーゲンの調製とコラーゲンペプチドの製造
（１―１）鱗の洗浄乾燥
養殖マダイ鱗は、フィーレ加工する際にマダイ１匹づつ水流ジェット式鱗剥離機にかけて水と共にＳＵＳ製網カゴに捕集する。この鱗を綺麗に洗浄して天日乾燥した。なお、鱗組成はＮ分析と灰分よりの測定でコラーゲン４２．１％、カルシウムアパタイトを主成分とする化合物５７．９％であった。
（１−２）酸脱灰
乾燥鱗１００ｇ（水分１５％）に０．６モル塩酸１，５００ｍＬを加え、２時間攪拌した。１００メッシュ網にてろ過（脱灰溶液ｐＨ１．５）、固形分を１Ｌの水にて入れて１５分間攪拌した、この水洗／ろ過処理を３回繰り返した（３回目のろ過溶液ｐＨ２．３）。１０５℃で３ｈｒ乾燥させた絶乾鱗の粗コラーゲン収率は５０％、Ｎ１７．４％、残カルシウム０．１２％、残リン酸分０．３７％であった。ここでコラーゲン含有量はＮ×５．５５（コラーゲン定数）で計算した。
（１−３）希アルカリ処理
酸脱灰に引き続き湿潤状態の粗コラーゲンに０．１％苛性ソーダ溶液を固液比で１０倍量加え、水温２５℃で４５分間攪拌処理した。処理物を１００メッシュの網でろ過、その後固形分を固液比で１０倍量（固液比１０％）の水にて水洗浄／ろ過、この操作を２回繰り返した（２回目の水洗液のｐＨ６．９）
（１−４）コラーゲンペプチドの製造
希アルカリ処理粗コラーゲンに固液比で１０倍量の水を加えて（固液比１０％）、９０℃にて２時間攪拌した（溶液のｐＨ８．５）。未溶解分を含む溶液を５５℃に冷却後、プロテアーゼＮアマノＧ酵素を粗コラーゲン当たり０．５％添加して３時間攪拌下に加水分解した。８５℃×１５分加熱して酵素を失活させた。活性炭「二村化学社製（商標）太閤Ｓ」を粗コラーゲンに対して０．４％相当加え、４０℃×３０分間攪拌処理した、その溶液を室温まで冷却後珪藻土「昭和化学社製（商標）ラジオライトＮｏ．１００」を粗コラーゲンに対して０．５％ボデーフィードし、５ｍｍの珪藻土プレコート層を通して吸引ろ過した。ろ液に再度、同量の活性炭を加えて珪藻土ろ過した。精製したコラーゲンペプチドを含む溶液をロータリーエバポレーターにて固形分が２０％になるまで真空濃縮した。濃縮液を凍結乾燥し、乳鉢にて素早く粉末に粉砕した。ＧＰＣ分析（ゲル浸透クロマトグラフィー／ＰＡＧＩ法）より求めた平均分子量は、数平均分子量Ｍｎ＝９２０、重量平均分子量Ｍｗ＝１６６０、分散度Ｍｗ／Ｍｎ＝１．８０であった。 Example 1
Preparation of crude collagen from red sea bream scales and production of collagen peptides (1-1) Washing and drying scales The cultured sea bream scales are collected in a SUS net cage with water by applying a water jet type scale peeler for each red sea bream. Gather. The scales were washed clean and dried in the sun. The scale composition was 47.9% collagen and 57.9% compound mainly composed of calcium apatite as measured by N analysis and ash content.
(1-2) Acid demineralization 1,500 mL of 0.6 molar hydrochloric acid was added to 100 g of dry scale (water content 15%), and the mixture was stirred for 2 hours. Filtration through a 100 mesh screen (decalcification solution pH 1.5), the solid content was added with 1 L of water, and the mixture was stirred for 15 minutes. This water washing / filtration treatment was repeated three times (the third filtration solution pH 2.3). . The crude collagen yield of the absolutely dry scale dried at 105 ° C. for 3 hours was 50%, N 17.4%, residual calcium 0.12%, and residual phosphoric acid content 0.37%. Here, the collagen content was calculated by N × 5.55 (collagen constant).
(1-3) Dilute alkali treatment Following acid decalcification, a 10% amount of 0.1% caustic soda solution was added to the wet crude collagen in a solid-liquid ratio, followed by stirring at a water temperature of 25 ° C. for 45 minutes. The treated product was filtered through a 100-mesh net, and then the solid content was washed / filtered with 10 times the solid-liquid ratio (10% solid-liquid ratio) of water / filtration, and this operation was repeated twice (second washing solution) PH 6.9)
(1-4) Production of Collagen Peptide 10 times the amount of water was added to dilute alkali-treated crude collagen (solid-liquid ratio 10%) and stirred at 90 ° C. for 2 hours (solution pH 8.5). . After cooling the solution containing undissolved content to 55 ° C., protease N Amano G enzyme was added at 0.5% per crude collagen and hydrolyzed with stirring for 3 hours. The enzyme was inactivated by heating at 85 ° C. for 15 minutes. Activated charcoal “Nimura Chemical Co., Ltd. (trademark) Dazai S” corresponding to 0.4% of crude collagen was added and stirred at 40 ° C. for 30 minutes. After cooling the solution to room temperature, diatomaceous earth “Showa Chemical Co., Ltd. (trademark)” Radiolite No. 100 "was 0.5% body-fed with respect to the crude collagen, and suction filtered through a 5 mm diatomaceous earth precoat layer. The filtrate was again added with the same amount of activated carbon and filtered through diatomaceous earth. The solution containing the purified collagen peptide was vacuum concentrated using a rotary evaporator until the solid content was 20%. The concentrated solution was freeze-dried and quickly pulverized into powder in a mortar. The average molecular weight determined by GPC analysis (gel permeation chromatography / PAGI method) was a number average molecular weight Mn = 920, a weight average molecular weight Mw = 1660, and a dispersity Mw / Mn = 1.80.

比較例１
フエフキダイ鱗塩酸脱灰粗コラーゲンよりコラーゲンペプチドの製造
（比１−１）酸脱灰
高鮮度なフエフキダイ鱗を水洗、天日乾燥した乾燥鱗（水分１４％）を用いて実施例１（１−２）と同様に処理した粗コラーゲンを天日乾燥し、乾燥粗コラーゲンを準備した（灰分０．２０％）。
（比１−２）コラーゲンペプチドの製造
乾燥粗コラーゲン（水分１６％）を用いて、実施例１（１−４）と同様に処理してコラーゲンペプチド粉末を得た。なお、固液比１０％で９０℃×２時間の撹拌後の溶液ｐＨは４．３であり、３Ｎ苛性ソーダ溶液にてｐＨ６．０に調整してから酵素分解した。酵素分解終了後にＮｏ．５Ａろ紙を用いた１次ろ過により不溶解残分を分離した（残分１．１％）。コラーゲンの収率は９５％であった。平均分子量は、ＧＰＣ分析より求めた数平均分子量Ｍｎ＝８４０、重量平均分子量Ｍｗ＝１４８０、分散度Ｍｗ／Ｍｎ＝１．７６であった。 Comparative Example 1
Preparation of collagen peptide from pheasant fish scale demineralized crude collagen (ratio 1-1) Acid decalcification Fresh pheasant scales were washed with water and dried using sun-dried scales (water content 14%). The crude collagen treated in the same manner as in the above was dried in the sun to prepare dry crude collagen (ash content 0.20%).
(Ratio 1-2) Production of Collagen Peptide Using dried crude collagen (water content 16%), the same treatment as in Example 1 (1-4) was performed to obtain a collagen peptide powder. The solution pH after stirring at 90 ° C. for 2 hours at a solid-liquid ratio of 4.3 was 4.3, and the enzyme was decomposed after adjusting to pH 6.0 with a 3N sodium hydroxide solution. No. after completion of enzymatic degradation. The insoluble residue was separated by primary filtration using 5A filter paper (residue 1.1%). The yield of collagen was 95%. The average molecular weight was a number average molecular weight Mn = 840 determined by GPC analysis, a weight average molecular weight Mw = 1480, and a degree of dispersion Mw / Mn = 1.76.

実施例２
フエフキダイ鱗脱灰／希アルカリ処理粗コラーゲンよりコラーゲンペプチドの製造
（２−１）希アルカリ処理粗コラーゲンの準備
高鮮度なフエフキダイ鱗を水洗、天日乾燥した乾燥鱗（水分１４％）を用いて実施例１（１−２）と同様に処理した粗コラーゲン湿潤品を実施例１（１−３）と同様に処理し、処理後に天日乾燥して乾燥希アルカリ処理粗コラーゲンを準備した（水分１５．７％、灰分０．０９％）。
（２−２）希アルカリ処理粗コラーゲンよりコラーゲンペプチドの製造
乾燥希アルカリ処理粗コラーゲン（水分１５％）を用いて、実施例１（１−４）と同様に処理してコラーゲンペプチド粉末を得た。なお、固液比１０％で９０℃×２時間の撹拌後の溶液ｐＨは８．６であり、１０％クエン酸溶液にてｐＨ６．４に調整してから酵素分解した。酵素分解終了後にＮｏ．５Ａろ紙を用いた１次ろ過により不溶解残分を分離した（残分１．０％）。コラーゲンの収率は９６％であった。 Example 2
Fukukidai Scale Decalcification / Manufacture of Collagen Peptide from Diluted Alkali Treated Crude Collagen (2-1) Preparation of Diluted Alkali Treated Crude Collagen Implemented using fresh scale (14% moisture) after washing fresh pheasant scale with water The crude collagen wet product treated in the same manner as in Example 1 (1-2) was treated in the same manner as in Example 1 (1-3). After treatment, the crude collagen wet product was dried in the sun to prepare dry diluted alkali-treated crude collagen (moisture 15). 0.7%, ash content 0.09%).
(2-2) Production of collagen peptide from dilute alkali-treated crude collagen Using dried dilute alkali-treated crude collagen (water 15%), the same treatment as in Example 1 (1-4) was performed to obtain a collagen peptide powder. . The solution pH after stirring at 90 ° C. for 2 hours at a solid-liquid ratio of 10% was 8.6, and the enzyme was decomposed after adjusting to pH 6.4 with a 10% citric acid solution. No. after completion of enzymatic degradation. The insoluble residue was separated by primary filtration using 5A filter paper (residue 1.0%). The yield of collagen was 96%.

実施例３
フエフキダイ鱗脱灰／希アルカリ処理粗コラーゲンよりゼラチンの製造
（３−１）希アルカリ処理粗コラーゲンよりゼラチンの製造
実施例２（２−１）で得た希アルカリ処理粗コラーゲンを固液比５％の水溶液となし、攪拌下に９０℃×２時間抽出した。Ｎｏ．５Ａろ紙にて不溶解分を分離（不溶解分３８％）し、溶解溶液（該ろ液）を活性炭処理、珪藻土ろ過後に０．４５ミクロンのメンブレンフイルターを通して清澄な溶液とした（Ｂｒｉｘ３．３％、ｐＨ８．６，ＯＤ450nm：０．０３８，ＯＤ720nm：０．０１３、ＧＰＣによる数平均分子量Ｍｎ＝１６，３２０）。真空濃縮して固形分２０％で凍結乾燥、乳鉢にて粉砕して粉末とした。収率６０％、ＪＩＳＫ６５０３「にかわ及びゼラチン」の方法に準じて行ったゼリー強度測定では２３０ｇと高い値を示し、一般人９名による味、臭気官能テストの結果は全て無味・無臭であった。また、ＧＰＣによる分子量測定では、分子量１０万のα鎖を主成分とし分子量２０万のβ鎖及び分子量３０万のγ鎖をそれぞれ含む数万〜数百万の広い分子量分布を有していた。得られたゼラチンを加水分解して本件発明のコラーゲンペプチドを製造することが出来る。 Example 3
Fukukidai scale demineralization / manufacture of gelatin from dilute alkali-treated crude collagen (3-1) Manufacture of gelatin from dilute alkali-treated crude collagen 5% of the dilute alkali-treated crude collagen obtained in Example 2 (2-1) And extracted with stirring at 90 ° C. for 2 hours. No. The insoluble content was separated with 5A filter paper (38% insoluble content), the dissolved solution (the filtrate) was treated with activated carbon, filtered through diatomaceous earth, and passed through a 0.45 micron membrane filter to make a clear solution (Brix 3.3% PH 8.6, OD450nm: 0.038, OD720nm: 0.013, number average molecular weight Mn by GPC = 16,320). It was concentrated in vacuo, freeze-dried at a solid content of 20%, and pulverized in a mortar to obtain a powder. Yield 60%, Jelly strength measurement performed according to the method of JIS K 6503 “Niwa and gelatin” showed a high value of 230 g, and the taste and odor sensory test results by nine ordinary people were all tasteless and odorless. . Further, in the molecular weight measurement by GPC, it had a wide molecular weight distribution of tens of thousands to several millions, each of which includes an α chain having a molecular weight of 100,000 as a main component and a β chain having a molecular weight of 200,000 and a γ chain having a molecular weight of 300,000. The resulting gelatin can be hydrolyzed to produce the collagen peptide of the present invention.

実施例４
ティラピア鱗脱灰／希アルカリ処理粗コラーゲンよりコラーゲンペプチドの製造
（４−１）希アルカリ処理粗コラーゲンの準備
高鮮度なティラピア鱗を水洗、天日乾燥した乾燥鱗（水分１５％）を用いて実施例１（１−２）と同様に処理した粗コラーゲン湿潤品を実施例１（１−３）と同様に処理し、処理後に天日乾燥して乾燥希アルカリ処理粗コラーゲンを準備した（水分１３．５％、灰分０．０３％）。
（４−２）希アルカリ処理粗コラーゲンよりコラーゲンペプチドの製造
乾燥希アルカリ処理粗コラーゲンを用いて、実施例１（１−４）と同様に処理してコラーゲンペプチド粉末を得た。なお、固液比１０％で９０℃×２時間の撹拌後の溶液ｐＨは８．５であり、１０％クエン酸溶液にてｐＨ６．４に調整してから酵素分解した。但し、酵素添加率は粗コラーゲン当たり０．０３％添加し、５５℃にて１時間加水分解した。酵素分解終了後にＮｏ．５Ａろ紙を用いた１次ろ過により不溶解残分を分離した（残分２．０％）。コラーゲンペプチドの数平均分子量Ｍｎ＝２，２３０、重量平均分子量Ｍｗ＝６，２５０、分散度Ｍｗ／Ｍｎ＝２．８０、収率は９７％であった。 Example 4
Preparation of collagen peptide from tilapia scale decalcified / diluted alkali-treated crude collagen (4-1) Preparation of dilute alkali-treated crude collagen Performed with fresh scale tilapia scale washed with water and dried in the sun (15% moisture) The crude collagen wet product treated in the same manner as in Example 1 (1-2) was treated in the same manner as in Example 1 (1-3). After the treatment, the product was dried in the sun to prepare dry diluted alkali-treated crude collagen (moisture 13). 0.5%, ash content 0.03%).
(4-2) Production of collagen peptide from dilute alkali-treated crude collagen Using dried dilute alkali-treated crude collagen, the same treatment as in Example 1 (1-4) was carried out to obtain a collagen peptide powder. The solution pH after stirring at 90 ° C. for 2 hours at a solid-liquid ratio of 8.5 was 8.5, and the enzyme was decomposed after adjusting to pH 6.4 with a 10% citric acid solution. However, the enzyme addition rate was 0.03% per crude collagen and hydrolyzed at 55 ° C. for 1 hour. No. after completion of enzymatic degradation. The insoluble residue was separated by primary filtration using 5A filter paper (residue 2.0%). The number average molecular weight Mn = 2230 of the collagen peptide, the weight average molecular weight Mw = 6,250, the degree of dispersion Mw / Mn = 2.80, and the yield was 97%.

コラーゲンペプチド結果のまとめ
１．実施例２で得たコラーゲンペプチドのアミノ酸組成分析結果を表１に示した。
グリシンを約３０％を含み、ハイドロキシプロリン、プロリン、アラニンが主成分の典型的なコラーゲンであるアミノ酸組成より成っている。

表１本発明によるコラーゲンペプチドのアミノ酸組成

２．実施例２で得たコラーゲンペプチドのＧＰＣによる分子量分布曲線を図１に示した。図１中の検量線を得るために標準試料系列［１］〜［８］を用いた。
クロマトグラムより求められた平均分子量は、数平均分子量Ｍｎ＝１，０４４、重量平均分子量Ｍｗ＝２，０３２、分散度Ｍｗ／Ｍｎ＝１．９５であった。 Summary of collagen peptide results Table 1 shows the amino acid composition analysis results of the collagen peptide obtained in Example 2.
It contains about 30% glycine and has an amino acid composition that is a typical collagen mainly composed of hydroxyproline, proline and alanine.

Table 1 Amino acid composition of collagen peptides according to the invention

2. The molecular weight distribution curve by GPC of the collagen peptide obtained in Example 2 is shown in FIG. Standard sample series [1] to [8] were used to obtain a calibration curve in FIG.
The average molecular weight determined from the chromatogram was a number average molecular weight Mn = 1,044, a weight average molecular weight Mw = 2,032, and a degree of dispersion Mw / Mn = 1.95.

３．比較例１，実施例１，２で得たコラーゲンペプチドの比較表
灰分とイオンの分析結果を表２に示した。

表２比較例と実施例の灰分とイオン分析結果

比較例１では粗コラーゲン中に残存する塩酸分を酵素分解時に苛性ソーダ中和して生成する食塩やリン酸ソーダ、硫酸ソーダにより灰分が増加しているのに対して実施例１及び２では食塩生成なくリン酸根や硫酸根の酸性物質の大幅な低下が認められた。 3. Table 2 shows the results of comparative table ash content and ion analysis of the collagen peptides obtained in Comparative Example 1 and Examples 1 and 2.

Table 2 Ash and ion analysis results of comparative examples and examples

In Comparative Example 1, the hydrochloric acid remaining in the crude collagen was neutralized with sodium hydroxide, sodium phosphate, and sodium sulfate produced by neutralization with caustic soda during enzymatic decomposition, whereas in Examples 1 and 2, salt was generated. However, there was a significant decrease in the acidic substances of phosphate and sulfate.

臭気と味に関する官能試験結果
一般人９名（男５名、女４名）による試験結果を表３−１および表３−２にまとめた。

表３−１

表３−２

酸脱灰後の希アルカリ処理により塩味、苦味、嫌味がなく、無臭〜殆ど無臭なコラーゲンペプチドが得られた。
Sensory test results regarding odor and taste The test results of nine general persons (5 males and 4 females) are summarized in Tables 3-1 and 3-2.

Table 3-1.

Table 3-2

By the dilute alkali treatment after the acid decalcification, a collagen peptide having no salty taste, bitter taste, and unpleasant taste and having no odor to almost no odor was obtained.

実施例２で得たコラーゲンペプチドのＧＰＣチャートGPC chart of collagen peptide obtained in Example 2

符号の説明Explanation of symbols

Claims

魚鱗を酸脱灰して得た粗コラーゲンを加水分解してコラーゲンペプチドを得る製造工程において、酸脱灰後の湿潤状態の粗コラーゲンを強塩基希薄溶液にて前処理することを特徴とするコラーゲンペプチドの製造方法。 Collagen characterized by pretreating wet crude collagen after acid demineralization with a strong base dilute solution in a production process of hydrolyzing crude collagen obtained by acid demineralization of fish scales to obtain a collagen peptide A method for producing a peptide.

魚鱗を酸脱灰して得た粗コラーゲンからゼラチンを抽出した後、該ゼラチンを加水分解してコラーゲンペプチドを得る製造工程において、酸脱灰後の湿潤状態の粗コラーゲンを強塩基希薄溶液にて前処理することを特徴とするコラーゲンペプチドの製造方法。 In the production process of extracting gelatin from crude collagen obtained by acid decalcification of fish scales and then hydrolyzing the gelatin to obtain a collagen peptide, the wet crude collagen after acid demineralization is diluted with a strong base dilute solution. A method for producing a collagen peptide, comprising pretreating.

強塩基が苛性ソーダ、苛性カリまたは水酸化カルシウムから選ばれた少なくとも１つである請求項１または２に記載のコラーゲンペプチドの製造方法。 The method for producing a collagen peptide according to claim 1 or 2, wherein the strong base is at least one selected from caustic soda, caustic potash or calcium hydroxide.

強塩基が苛性ソーダまたは苛性カリから選ばれた少なくとも１つである請求項１記載のコラーゲンペプチドの製造方法。 The method for producing a collagen peptide according to claim 1, wherein the strong base is at least one selected from caustic soda or caustic potash.

強塩基が苛性ソーダである請求項１または２に記載のコラーゲンペプチドの製造方法。 The method for producing a collagen peptide according to claim 1 or 2, wherein the strong base is caustic soda.

強塩基が苛性ソーダであり、希薄溶液の濃度が０．０１〜１％である請求項１または２に記載のコラーゲンペプチドの製造方法。 The method for producing a collagen peptide according to claim 1 or 2, wherein the strong base is caustic soda and the concentration of the dilute solution is 0.01 to 1%.

強塩基が苛性ソーダであり、希薄溶液の濃度が０．０１〜１％、希薄溶液の量が酸脱灰後の粗コラーゲン量に対して３〜３０倍である請求項１または２に記載のコラーゲンペプチドの製造方法。 The collagen according to claim 1 or 2, wherein the strong base is caustic soda, the concentration of the diluted solution is 0.01 to 1%, and the amount of the diluted solution is 3 to 30 times the amount of crude collagen after acid decalcification. A method for producing a peptide.

請求項１から７のいずれか一項に記載の前処理を実施した後、中性酵素により加水分解することを特徴とするコラーゲンペプチドの製造方法。 A method for producing a collagen peptide, wherein the pretreatment according to any one of claims 1 to 7 is carried out, followed by hydrolysis with a neutral enzyme.

請求項１から７のいずれか一項に記載の前処理を実施した後、中性酵素により加水分解し、活性炭で精製することを特徴とする、数平均分子量が６００〜３，５００であるコラーゲンペプチドの製造方法。 A collagen having a number average molecular weight of 600 to 3,500, wherein the pretreatment according to any one of claims 1 to 7 is carried out, followed by hydrolysis with a neutral enzyme and purification with activated carbon. A method for producing a peptide.

請求項１から７のいずれか一項に記載の前処理を実施した後、中性酵素により加水分解し、活性炭で精製することを特徴とする、数平均分子量が６００〜１，０００であるコラーゲンペプチドの製造方法。 A collagen having a number average molecular weight of 600 to 1,000, wherein the collagen is hydrolyzed with a neutral enzyme and purified with activated carbon after the pretreatment according to any one of claims 1 to 7 is performed. A method for producing a peptide.

魚鱗を酸脱灰して得た粗コラーゲンからゼラチンを抽出する製造工程において、酸脱灰後の湿潤状態の粗コラーゲンを強塩基希薄溶液にて前処理することを特徴とするゼラチンの製造方法。 A method for producing gelatin characterized by pretreating wet crude collagen after acid demineralization with a dilute strong base solution in a production step of extracting gelatin from crude collagen obtained by acid decalcification of fish scales.

請求項１１に記載の前処理を実施した後、熱水抽出してゼラチンを得ることを特徴とするゼラチンの製造方法。 A method for producing gelatin, characterized in that gelatin is obtained by hot water extraction after performing the pretreatment according to claim 11.

強塩基が苛性ソーダ、苛性カリまたは水酸化カルシウムから選ばれた少なくとも１つである請求項１１または１２に記載のゼラチンの製造方法。 The method for producing gelatin according to claim 11 or 12, wherein the strong base is at least one selected from caustic soda, caustic potash or calcium hydroxide.

強塩基が苛性ソーダである請求項１１または１２に記載のゼラチンの製造方法。 The method for producing gelatin according to claim 11 or 12, wherein the strong base is caustic soda.

強塩基が苛性ソーダであり、希薄溶液の濃度が０．０１〜１％、希薄溶液の量が酸脱灰後の粗コラーゲン量に対して３〜３０倍である請求項１１または１２に記載のゼラチンの製造方法。 The gelatin according to claim 11 or 12, wherein the strong base is caustic soda, the concentration of the diluted solution is 0.01 to 1%, and the amount of the diluted solution is 3 to 30 times the amount of crude collagen after acid decalcification. Manufacturing method.