JP2002238555A - Pectinase composition and use thereof - Google Patents
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Abstract
Description
【０００１】[0001]
【産業上の利用分野】本発明は、ペクチン分解活性を有
する酵素組成物及び該組成物を用いた綿繊維の精練方法
に関する。更に詳細には、ある特定の酵素バランスを有
するペクチンに作用する酵素組成物を用いることによ
り、効率よく綿繊維を精練する方法に関する。BACKGROUND OF THE INVENTION 1. Field of the Invention The present invention relates to an enzyme composition having pectin-decomposing activity and a method for scouring cotton fibers using the composition. More specifically, the present invention relates to a method for scouring cotton fibers efficiently by using an enzyme composition that acts on pectin having a specific enzyme balance.
【０００２】[0002]
【従来の技術】天然繊維及び合成繊維の編織物には、天
然における一次夾雑物と、紡糸、紡績、製織、編立て工
程で付与される二次夾雑物が含まれている。現在は各種
繊維本体の特性を活かすために不要であるこれらの夾雑
物を糊抜、精練、漂白等の工程によって除去し、後の染
色仕上加工を容易にしている。また、これらの工程で用
いられる方法は繊維の種類によって異なっている。2. Description of the Related Art Knitted and woven fabrics of natural fibers and synthetic fibers contain primary contaminants in nature and secondary contaminants added in spinning, spinning, weaving and knitting processes. At present, these contaminants, which are unnecessary in order to utilize the characteristics of various fiber bodies, are removed by processes such as desizing, scouring, and bleaching, thereby facilitating subsequent dyeing and finishing. The method used in these steps differs depending on the type of fiber.
【０００３】例えば、綿繊維の精練工程では綿繊維が一
次夾雑物としてペクチン、綿ろう等の天然夾雑物を含む
ので、水酸化ナトリウムと界面活性剤を用いて高温下で
処理することによって行なわれている。即ち、ペクチン
は水酸化ナトリウムで煮沸処理することにより水に可溶
なペクチン酸ナトリウムに変わるか、低分子量となって
水に可溶となって除去される。また、綿ろうや油脂類は
強アルカリの存在により、鹸化または加水分解し、更に
界面活性剤の併用でより一層効果的に除去される。[0003] For example, in the cotton fiber scouring step, since the cotton fiber contains natural impurities such as pectin and cotton wax as primary impurities, it is carried out by treating it with sodium hydroxide and a surfactant at a high temperature. ing. That is, pectin is converted into water-soluble sodium pectate by boiling treatment with sodium hydroxide, or becomes low molecular weight and becomes soluble in water and removed. Further, cotton wax and fats and oils are saponified or hydrolyzed by the presence of a strong alkali, and are more effectively removed by using a surfactant in combination.
【０００４】漂白工程では繊維、糸または布に含まれる
有色物を酸化剤及び還元剤で分解除去して白度を高めて
いる。[0004] In the bleaching process, the colored matter contained in the fiber, yarn or cloth is decomposed and removed with an oxidizing agent and a reducing agent to increase whiteness.
【０００５】また、化学薬品による処理と異なり、酵素
を用いた各種繊維の処理方法も従来より行われていた。
例えば、絹製品の精練には細菌性のプロテアーゼが利用
され、羊毛ではタンパク不純物の除去にプロテアーゼが
利用され、羊脂除去にリパーゼが検討されてきた。[0005] Unlike the treatment with chemicals, a method of treating various fibers using an enzyme has been conventionally used.
For example, bacterial proteases have been used to refine silk products, proteases have been used to remove protein impurities in wool, and lipases have been studied for removing wool fat.
【０００６】最近になって、綿の精練工程に酵素を用い
る方法も提案されている。即ち、綿繊維に、トリコスポ
ロン属、エンドマイセス属、エンドマイコプシス属、サ
ッカロマイセス属、シゾサッカロマイセス属、ピヒア
属、ハンセヌラ属、デバリオマイセス属、ハンセニアス
ポラ属、トルロプシス属、カンジダ属、クルイベロマイ
セス属、バシルス属、アスペルギルス属、リゾープス属
およびトラメテス属等の微生物が生産する綿繊維からペ
クチン物質を遊離しうる酵素（以下、酵素Ｐという）を
用いる精練方法（特開平６−220772）が報告されてい
る。Recently, a method using an enzyme in a cotton scouring process has also been proposed. That is, cotton fibers, Trichosporon, Endomyces, Endomycopsis, Saccharomyces, Schizosaccharomyces, Pichia, Hansenula, Debaryomyces, Hansenia spora, Torulopsis, Candida, Kluyveromyces, Bacillus A scouring method using an enzyme capable of releasing a pectin substance from cotton fibers produced by microorganisms such as the genera Aspergillus, Rhizopus and Trametes (hereinafter referred to as enzyme P) (JP-A-6-220772) has been reported.
【０００７】[0007]
【発明が解決しようとする課題】従来の水酸化ナトリウ
ム等の化学薬品を用いる繊維の精練方法は、多量の薬品
を使用するため、環境の保全のためにもこれらの使用を
削減するか或いは使用を取りやめることが望まれてい
る。そのため、上述したような酵素を用いた精練方法が
環境問題を解決するためには有用な方法として注目され
ている。しかしながら、上述したようにこれまでに提案
された酵素を用いた綿繊維の精練方法においては、処理
時間がかかりすぎたり、多量の酵素が必要である等の問
題点があった。The conventional method of refining fibers using chemicals such as sodium hydroxide uses a large amount of chemicals, and therefore reduces or reduces the use of these materials for environmental protection. It is hoped that it will be canceled. Therefore, the scouring method using an enzyme as described above has attracted attention as a useful method for solving environmental problems. However, as described above, the cotton fiber scouring method using the enzymes proposed so far has problems such as an excessively long processing time and a large amount of enzymes.
【０００８】例えば、上述した酵素Ｐを用いた場合で
は、酵素活性が10単位の酵素液を40℃で18時間、或いは
120,000単位の酵素液を50℃で２時間作用させる必要が
あるなどその使用に対しては問題点が多かった。更に、
その酵素の生産性や当該酵素の性質及び精練効率等に問
題があり改良の必要があった。For example, when the above-mentioned enzyme P is used, an enzyme solution having an enzyme activity of 10 units is added at 40 ° C. for 18 hours or
The use of 120,000 units of the enzyme solution at 50 ° C. for 2 hours had many problems. Furthermore,
There was a problem in the productivity of the enzyme, the properties of the enzyme, the scouring efficiency, and the like, and it was necessary to improve it.
【０００９】[0009]
【課題を解決するための手段】本発明者らは上記問題点
を解決すべく鋭意研究の結果、酵素を用いて綿繊維を精
練する方法において、より効率の良い作用を有する酵素
を生産する微生物を広く自然界に求めスクリーニングを
重ねた結果、新たに綿繊維の精練に及ぼすと考えられる
酵素（例えばペクチンに作用する酵素等）を生産する微
生物を見い出すことが出来た。Means for Solving the Problems The inventors of the present invention have conducted intensive studies to solve the above-mentioned problems, and as a result, in a method of scouring cotton fiber using an enzyme, a microorganism producing an enzyme having a more efficient action has been developed. As a result of extensive screening in the natural world, a new microorganism producing an enzyme (for example, an enzyme acting on pectin) that is thought to have an effect on the refining of cotton fibers was found.
【００１０】本発明者等は当該微生物を培養することに
より得られた酵素組成物を綿繊維の精練に適用したと
き、非常に良好な結果が得られた。本発明者等は、綿の
精練において使用する酵素組成物の酵素バランスが大き
く影響すると考えた。よって、その酵素組成物の酵素バ
ランスを検討し、当該微生物が生産する酵素で綿の精練
に関与する酵素と考えられるペクチン分解酵素、ペクチ
ン酸分解酵素、繊維分解酵素各々の活性を測定した。更
に、本発明者等は、そのバランスを種々変更することに
より、綿精練に最適な酵素バランスを特定することがで
き、本発明を完成した。The present inventors have obtained very good results when the enzyme composition obtained by culturing the microorganism is applied to scouring of cotton fibers. The present inventors considered that the enzyme balance of the enzyme composition used in cotton scouring had a significant effect. Therefore, the enzyme balance of the enzyme composition was examined, and the activities of pectin-degrading enzyme, pectic acid-degrading enzyme, and fiber-degrading enzyme, which are enzymes produced by the microorganism and considered to be enzymes involved in cotton scouring, were measured. Furthermore, the present inventors can specify the optimal enzyme balance for cotton scouring by variously changing the balance, and have completed the present invention.
【００１１】即ち、本発明は少なくともペクチン酸分解
活性：ペクチン分解活性の比率が１：0.001以上である
酵素組成物、好ましくはペクチン酸分解活性：ペクチン
分解活性の比率が１：0.01以上である酵素組成物を用い
ること、或いは少なくともペクチン分解活性：ペクチン
酸分解活性の比率が１：0.01以上である酵素組成物、好
ましくはペクチン分解活性：ペクチン酸分解活性の比率
が１：0.1以上である酵素組成物を用いることによる綿
繊維の精練方法である。より好ましくは、ペクチン酸分
解活性とペクチン分解活性に加えて繊維分解活性をペク
チン酸分解活性或いはペクチン分解活性に対して１：５
以上含む酵素組成物を用いることが綿の精練に対し、非
常に効率的に作用することを見い出した。That is, the present invention relates to an enzyme composition having a ratio of at least pectic acid-degrading activity to pectin-degrading activity of 1: 0.001 or more, preferably an enzyme having a ratio of pectic acid-degrading activity to pectin-degrading activity of 1: 0.01 or more. Use of the composition or at least an enzyme composition having a ratio of pectin-degrading activity: pectate-decomposing activity of 1: 0.01 or more, preferably an enzyme composition having a ratio of pectin-degrading activity: pectate-decomposing activity of 1: 0.1 or more This is a method for refining cotton fibers by using a material. More preferably, in addition to the pectic acid-degrading activity and the pectin-degrading activity, the fibrinolytic activity is 1: 5 to the pectic acid-degrading activity or the pectin-degrading activity.
It has been found that the use of the enzyme composition containing the above acts very efficiently on the scouring of cotton.
【００１２】更にまた、精練のみを目的とした場合には
綿繊維の強度を損なわないためにも繊維素分解活性は実
質的にないことが望ましい。しかしながら、綿繊維の減
量加工の際には繊維素分解活性を追加して利用すること
もある。Furthermore, when only scouring is intended, it is desirable that the fibrinolytic activity is substantially absent so as not to impair the strength of the cotton fiber. However, at the time of cotton fiber weight reduction processing, additional fibrinolytic activity may be used.
【００１３】また、上述した微生物の生産する酵素組成
物のペクチン酸分解活性、ペクチン分解活性及び繊維分
解活性を示す各々の酵素の性質として、綿の精練に対し
てより良い性質を有していることをも見い出した。即
ち、この酵素組成物を用いることによって、中性からア
ルカリ性の広いpH範囲で、しかも従来提案された酵素Ｐ
よりも少ない量で綿繊維を精練することができることを
見い出した。[0013] In addition, each of the enzymes exhibiting pectic acid-degrading activity, pectin-degrading activity and fibrinolytic activity of the enzyme composition produced by the microorganism described above has better properties for cotton scouring. I also found that. That is, by using this enzyme composition, a wide range of pH from neutral to alkaline,
It has been found that cotton fibers can be scoured in lesser amounts.
【００１４】尚、本発明において各種酵素活性測定は特
に記載しないかぎり以下に記載する方法により行った値
で表示する。In the present invention, various enzyme activities are measured by the following methods unless otherwise specified.
【００１５】 ペクチン分解活性 0.5％ペクチン水溶液１ml、100mMのＥＤＴＡ溶液0.08ml
と0.2Mリン酸緩衝液（pH８）0.72mlと混合する。更に酵
素液0.2mlを加えて、30℃、10分間反応する。0.2M酢酸
緩衝液（pH4.5）２mlを加えて反応を停止させ、波長235
nmの吸光度を測定する。１分間に１μmoleの不飽和ガラ
クチュロン酸を生成する酵素量を１単位とする。尚、不
飽和ガラクチュロン酸の分子吸光係数は4600とする。Pectin degradation activity 1 ml of 0.5% pectin aqueous solution, 0.08 ml of 100 mM EDTA solution
And 0.72 ml of 0.2 M phosphate buffer (pH 8). Further, 0.2 ml of the enzyme solution is added and reacted at 30 ° C. for 10 minutes. The reaction was stopped by adding 2 ml of 0.2 M acetate buffer (pH 4.5),
Measure the absorbance at nm. The amount of the enzyme that produces 1 μmole of unsaturated galacturonic acid per minute is defined as one unit. The molecular absorption coefficient of the unsaturated galacturonic acid is 4600.
【００１６】 ペクチン酸分解活性 0.5％ペクチン酸水溶液１mlと0.2Mリン酸緩衝液（pH
８）0.7mlと10mM塩化カルシウム溶液１mlを混合し、更
に酵素液0.2mlを加えて、30℃、10分間反応する。0.2M
酢酸緩衝液（pH4.5）２mlを加えて反応を停止させ、波
長235nmの吸光度を測定する。１分間に１μmoleの不飽
和ガラクチュロン酸を生成する酵素量を１単位とする。
尚、不飽和ガラクチュロン酸の分子吸光係数は4600とす
る。Pectic acid decomposition activity 1 ml of 0.5% pectic acid aqueous solution and 0.2 M phosphate buffer (pH
8) 0.7 ml and 1 ml of a 10 mM calcium chloride solution are mixed, and 0.2 ml of an enzyme solution is further added, followed by a reaction at 30 ° C. for 10 minutes. 0.2M
The reaction is stopped by adding 2 ml of an acetate buffer (pH 4.5), and the absorbance at a wavelength of 235 nm is measured. The amount of the enzyme that produces 1 μmole of unsaturated galacturonic acid per minute is defined as one unit.
The molecular absorption coefficient of the unsaturated galacturonic acid is 4600.
【００１７】 繊維分解活性（CMCase） 0.5％カルボキシメチセルロース溶液（pH8.0）４mlに酵
素液１mlを加えて、40℃、30分間反応する。ソモギー溶
液２mlを加えて反応を停止させ、100℃で20分間加熱す
る。冷後、砒素モリブデン酸アンモニウム溶液１mlを加
えて亜酸化銅を溶解して水を加えて25mlとし、波長500n
mの吸光度を測定する。１分間に１mgのグルコースに相
当する還元等を生成する酵素量を100単位とする。Fibrinolytic activity (CMCase) 1 ml of an enzyme solution is added to 4 ml of a 0.5% carboxymethycellulose solution (pH 8.0) and reacted at 40 ° C. for 30 minutes. The reaction is stopped by adding 2 ml of somogy solution and heating at 100 ° C. for 20 minutes. After cooling, 1 ml of ammonium arsenic molybdate solution was added to dissolve cuprous oxide, and water was added to make 25 ml.
Measure absorbance at m. The amount of an enzyme that produces reduction or the like corresponding to 1 mg of glucose per minute is defined as 100 units.
【００１８】 繊維素分解活性（C1ase） モノ（Monod）式振盪恒温槽の回転数を60rpm、振幅を７
cmに設定し、酵素液５ml（pH8.0）をＬ型試験管に入れ4
0℃で５分間放置する。これに１cm×１cmのろ紙（東洋
ろ紙 No51 特）を２枚いれた後振盪反応する。２枚の
ろ紙が完全に崩壊するまでの時間（分）を測定する。７
本の測定結果から上下２本の結果を除いた平均値を算出
する。１分間にろ紙を完全に崩壊させる酵素量を10000
単位とする。Fibrinolytic activity (C 1 ase) The rotation speed of a monod shaking thermostat is 60 rpm and the amplitude is 7
cm, and place 5 ml of enzyme solution (pH 8.0) into an L-shaped test tube.
Leave at 0 ° C. for 5 minutes. Two pieces of 1 cm x 1 cm filter paper (Toyo Filter Paper No. 51) are placed in this, and then subjected to a shaking reaction. The time (minutes) until the two filter papers completely disintegrate is measured. 7
An average value is calculated by removing the upper and lower two results from the measurement results. The amount of enzyme that completely disintegrates the filter paper per minute is 10,000
Unit.
【００１９】次いでこれらの発明について詳細に説明す
る。本発明者らは、ペクチンに作用する酵素を生産する
微生物を得るため、広く自然界に給源を求め土壌から分
離した菌株が新規なペクチンに作用する酵素を生産する
ことを見いだした。Next, these inventions will be described in detail. The present inventors have found that, in order to obtain a microorganism that produces an enzyme that acts on pectin, a strain isolated from soil that seeks a widespread source in nature produces a novel enzyme that acts on pectin.
【００２０】本発明者らが分離した菌株について、その
菌学的性質を、下記の〜の文献を参考にして同定し
た。The mycological properties of the strains isolated by the present inventors were identified with reference to the following documents.
【００２１】文献：Lelliott,R.A. 1974. Genus XII.
Erwinia Winslow et al. 1920,209.p332-340. In R.E.
Buchanan and N.E.Gibbons(ed.), Bergey's manualof d
eterminative bacteriology, 8th ed. The Williams &
WilkinsCo., Baltimore.Reference: Lelliott, RA 1974. Genus XII.
Erwinia Winslow et al. 1920,209.p332-340. In RE
Buchanan and NEGibbons (ed.), Bergey's manualof d
eterminative bacteriology, 8th ed. The Williams &
WilkinsCo., Baltimore.
【００２２】Lelliott,R.A. and Robert S. Dickey.
1984. Genus VII. ErwiniaWinslow et al. 1920,209AL.
p.469-476. In N.R.Krieg and J.G.Holt(ed.), Berge
y's manual of systematic bacteriology, vol.1. TheW
illiams & Wilkins Co., Baltimore.Lelliott, RA and Robert S. Dickey.
1984. Genus VII. Erwinia Winslow et al. 1920,209 AL .
p.469-476.In NRKrieg and JGHolt (ed.), Berge
y's manual of systematic bacteriology, vol.1. TheW
illiams & Wilkins Co., Baltimore.
【００２３】Goto,M., K.Matsumoto. 1987. Erwinia
carotovora subsp. wasabiaesubsp. nov. Isolated fro
m diseased rhizomes and fibrous rootsof japanese h
orseradish(Eutrema wasabi Maxim.). Int. J. Syst.Ba
cteriol. 37:130-135.Goto, M., K. Matsumoto. 1987. Erwinia
carotovora subsp.wasabiae subsp.nov.Isolated fro
m diseased rhizomes and fibrous rootsof japanese h
orseradish (Eutrema wasabi Maxim.). Int. J. Syst.Ba
cteriol. 37 : 130-135.
【００２４】Gallois,A. et al. 1992. Erwinia caro
tovora subsp. odorifera subsp.nov., Associated wit
h Odorous soft rot of chicory(Cichoriumintybus
L.). Int.J.Syst.Bacteriol. 42:582-588.Gallois, A. et al. 1992. Erwinia caro
tovora subsp.odorifera subsp.nov., Associated wit
h Odorous soft rot of chicory (Cichoriumintybus
L.). Int.J.Syst.Bacteriol. 42 : 582-588.
【００２５】Alcorn,S.M. et al. 1991, Taxonomy an
d pathogenicity of Erwinia cacticida sp.nov. Int.J.
Syst.Bacteriol. 41:197-212.以下、本菌の菌学的性質
を記載する。Alcorn, SM et al. 1991, Taxonomy an
d pathogenicity of Erwinia cacticida sp.nov.Int.J.
Syst. Bacteriol. 41 : 197-212. Hereinafter, the mycological properties of the bacterium will be described.
【００２６】(A) 形態的性質 細胞の形・大きさ：桿菌．1.5〜2.4μ×0.5〜0.7μ，ま
れに長さ10μに達する。 細胞の多形性 ：無し 運動性 ：無し 胞子 ：形成しない グラム染色性 ：陰性(A) Morphological properties Shape and size of cells: bacilli. 1.5 to 2.4μ × 0.5 to 0.7μ, rarely reaches 10μ in length. Cell polymorphism: None Motility: None Spores: Not formed Gram stain: Negative
【００２７】(B) 培養的性質 肉汁寒天平板培養：円形，滑面，全縁，凸円状，半透
明，湿光，無色（普通寒天培地'栄研'） リトマスミルク培養：弱酸性，凝固する，ペプトン化す
る，リトマスを還元する，ガス非産生(B) Cultural properties Broth agar plate culture: circular, smooth surface, whole edge, convex circle, translucent, wet light, colorless (ordinary agar medium 'Eiken') Litmus milk culture: weak acid, coagulation To make peptone, to reduce litmus, not to produce gas
【００２８】 (C) 生理学的性質 (1) 酸素に対する態度 ：通性嫌気性 (2) 色素の生成 ピンク色の水溶性色素：陰性 青色の非水溶性色素 ：陰性 黄色の非水溶性色素 ：陰性 (3) ムコイド状の生育 ：陰性 (4) 生育温度 ：20〜34℃で良く生育する。37℃で弱く生育する が，40℃では生育しない。 (5) システインから硫化水素の生成：陽性 （酢酸鉛試験紙法） (6) シュクロースから還元性物質の生成：陽性 (7) ＭＲテスト ：陰性 (8) ＶＰテスト ：陽性 (9) ウレアーゼ ：陰性 (10) ペクチンの分解 ：陽性 (11) グルコースからガス産生 ：陰性 (12) カゼインの分解 ：陽性 (13) ゼラチンの分解 ：陽性 (14) フェニルアラニンデアミナーゼ ：陰性 (15) アルギニンジヒドロラーゼ ：陰性 (16) リジンデカルボキシラーゼ ：陰性 (17) オルニチンデカルボキシラーゼ ：陰性 (18) インドールの生成 ：陰性 (19) 硝酸塩の還元性 ：陽性 (20) ５％塩化ナトリウム中での生育 ：陽性 (21) デオキシリボヌクレアーゼ ：陽性 (22) ホスファターゼ ：陽性 (23) レシチナーゼ ：陰性 (24) デンプンの加水分解 ：陰性 (25) クエン酸塩の利用 ：陽性 (26) マロン酸塩の利用 ：陰性 (27) オキシダーゼ ：陰性 (28) カタラーゼ ：陽性 (29) ０Ｆテスト ：発酵 (30) エスクリンの分解 ：陽性 (31) Tween 80の分解 ：陽性 (32) 酸の生成 メリビオース ：＋ ラクトース ：＋ イノシット ：− ラムノース ：＋ ラフィノース ：＋ エスクリン ：＋ イヌリン ：＋ サリシン ：＋ 溶性デンプン ：− キシロース ：＋ マルトース ：− トレハロース ：− Ｌ−アラビノース ：− ズルシット ：− ソルビット ：＋ グリセリン ：− リボース ：＋ アドニット ：− マンノース ：＋ メレジトース ：− マンニット ：＋ α-メチル-D-グルコシド：＋ セロビオース ：＋(C) Physiological properties (1) Attitude to oxygen: facultative anaerobic (2) Pigment formation Pink water-soluble dye: negative Blue water-insoluble dye: negative Yellow water-insoluble dye: negative (3) Mucoid growth: Negative (4) Growth temperature: Good growth at 20-34 ° C. It grows weakly at 37 ° C, but not at 40 ° C. (5) Production of hydrogen sulfide from cysteine: positive (lead acetate test paper method) (6) Production of reducing substances from sucrose: positive (7) MR test: negative (8) VP test: positive (9) Urease: Negative (10) Degradation of pectin: Positive (11) Gas production from glucose: Negative (12) Degradation of casein: Positive (13) Degradation of gelatin: Positive (14) Phenylalanine deaminase: Negative (15) Arginine dihydrolase: Negative ( 16) Lysine decarboxylase: Negative (17) Ornithine decarboxylase: Negative (18) Indole formation: Negative (19) Nitrate reducing: Positive (20) Growth in 5% sodium chloride: Positive (21) Deoxyribonuclease : Positive (22) Phosphatase: Positive (23) Lecithinase: Negative (24) Starch hydrolysis: Negative (25) Citrate use: Positive (26) Malonate use: Negative (27 Oxidase: Negative (28) Catalase: Positive (29) 0F test: Fermentation (30) Degradation of esculin: Positive (31) Decomposition of Tween 80: Positive (32) Acid production Melibiose: + Lactose: + Inosit:-Rhamnose : + Raffinose: + Esculin: + Inulin: + Salicin: + Soluble starch:-Xylose: + Maltose:-Trehalose:-L-arabinose:-Zulcit:-Sorbit: + Glycerin:-Ribonose:-Mandolin Merezitose:-Mannit: + α-methyl-D-glucoside: + Cellobiose: +
【００２９】本菌株は通性嫌気性、カタラーゼ陽性、オ
キシダーゼ陰性、糖を発酵的に分解、グルコースからガ
ス非産生、ウレアーゼ陰性、フェニルアラニンデアミナ
ーゼ陰性、ＶＰテスト陽性、ＭＲテスト陰性、硝酸塩還
元陽性、生育最適温度が37℃ではないことからエルウイ
ニア（Erwinia）属に分類される（文献及び）。The strain is facultatively anaerobic, catalase-positive, oxidase-negative, fermentatively degrades sugar, does not produce gas from glucose, urease-negative, phenylalanine deaminase-negative, VP-test positive, MR-test negative, nitrate-reducing positive, growth Since the optimum temperature is not 37 ° C, it is classified into the genus Erwinia (Literature and).
【００３０】Erwinia属でペクチンを分解する菌種は，
E. carotovora subsp. carotovora、E. carotovora sub
sp. atroseptica、E. carotovora subsp.betavasculoru
m、E.carotovora subsp. odorifera、E. carotovora su
bsp. wasabiae、E. rubrifaciens、E. salicis、E. chr
ysanthemi、E. cacticidaである。しかし、本菌株はこ
れらの種とそれぞれいくつかの性質が相違し、該当する
種がない。The pectin-degrading bacteria of the genus Erwinia are
E. carotovora subsp. Carotovora , E. carotovora sub
sp. atroseptica , E. carotovora subsp . betavasculoru
m , E. carotovora subsp.odorifera , E. carotovora su
bsp.wasabiae , E. rubrifaciens , E. salicis , E. chr
ysanthemi , E. cacticida . However, this strain differs in some properties from these species, and there is no corresponding species.
【００３１】[0031]
【表１】 [Table 1]
【００３２】 A: エルウイニア・エスピー No.9482 B: E. carotovora subsp. carotovora （文献,から引用） C: E. carotovora subsp. atroseptica （ 〃 , 〃 ） D: E. carotovora subsp. betavasculorum （ 〃 〃 ） E: E. carotovora subsp. wasabiae （ 〃 〃 ） F: E. carotovora subsp. odorifera （ 〃 〃 ） G: E. rubrifaciens （ 〃 , 〃 ） H: E. salicis （ 〃 , 〃 ） I: E. chrysanthemi （ 〃 , 〃 ） J: E. cacticida （ 〃 〃 ）A: Erwinia sp. No.9482 B: E. carotovora subsp. Carotovora (cited from literature) C: E. carotovora subsp. Atroseptica (〃, 〃) D: E. carotovora subsp. Betavasculorum (〃 〃) E: E. carotovora subsp. Wasabiae (〃 〃) F: E. carotovora subsp. Odorifera (〃 〃) G: E. rubrifaciens (〃, 〃) H: E. salicis (〃, 〃) I: E. chrysanthemi :, 〃) J: E. cacticida (〃 〃)
【００３３】尚、表中において d は 11 〜 89% の株が
陽性であることを示し、ND はデータが無いことを示
す。In the table, d indicates that 11 to 89% of the strains are positive, and ND indicates that there is no data.
【００３４】上記のように、既知の種の中で一致するも
のがないので、本菌はエルウイニア（Erwinia）属の新
種と認め、エルウイニア・エスピー （Erwinia sp.）N
o.9482と命名した。As described above, since there is no known species among the species, the bacterium is recognized as a new species of the genus Erwinia, and Erwinia sp.
o.9482.
【００３５】尚、エルウイニア・エスピー No.9482は、
通商産業省工業技術院生命工学工業技術研究所にFERM P
-15696として寄託されている。In addition, Erwinia SP No.9482 is
FERM P was added to the Institute of Biotechnology and Industrial Technology, Ministry of International Trade and Industry.
Deposited as -15696.
【００３６】本菌株の培養法としては、通常液体培養が
利用できる。液体培養法としては例えば、以下のように
して行うことができる。培地成分としては、特に限られ
るものではなく、通常微生物の培養に用いられるものが
利用される。As a culture method of the present strain, liquid culture can be usually used. The liquid culture method can be performed, for example, as follows. The medium components are not particularly limited, and those usually used for culturing microorganisms are used.
【００３７】例えば、炭素源としては、グルコース、シ
ュクロース、ソルビトール、フラクトース、グリセリ
ン、デキストリン、糖蜜、澱粉加水分解物等の糖質、酢
酸、フマル酸等の有機酸等が利用される。For example, as the carbon source, glucose, sucrose, sorbitol, fructose, glycerin, dextrin, molasses, saccharides such as starch hydrolyzate, and organic acids such as acetic acid and fumaric acid are used.
【００３８】窒素源としては、ペプトン、酵母エキス、
コーンスティープリカー、カゼイン加水分解物、肉エキ
ス、硝酸塩類、アンモニウム塩類、肉エキス、酵母粉
末、大豆加水分解液、綿実粉、ベントン等が挙げられ
る。As a nitrogen source, peptone, yeast extract,
Corn steep liquor, casein hydrolyzate, meat extract, nitrates, ammonium salts, meat extract, yeast powder, soybean hydrolysate, cottonseed powder, benton and the like.
【００３９】更にカリウム塩、マグネシウム塩、ナトリ
ウム塩、リン酸塩、マンガン塩、鉄塩、亜鉛塩等の無機
塩を添加したものを用いることができる。Further, those to which inorganic salts such as potassium salt, magnesium salt, sodium salt, phosphate, manganese salt, iron salt and zinc salt are added can be used.
【００４０】培養温度は10〜50℃、好ましくは25〜40
℃、ｐＨは３〜９、好ましくは５〜７で、通常10〜30時
間程度好気的条件下で培養する。例えば振盪培養法、ジ
ャーファーメンターによる好気的深部培養法が利用でき
る。The culture temperature is 10 to 50 ° C., preferably 25 to 40 ° C.
C. and pH are 3-9, preferably 5-7, and are usually cultured under aerobic conditions for about 10-30 hours. For example, a shaking culture method or an aerobic submerged culture method using a jar fermenter can be used.
【００４１】得られた培養物より菌体を除去した培養ろ
液から粗酵素を含む培養物を得ることができる。得られ
た培養物についてその酵素活性を測定した。A culture containing a crude enzyme can be obtained from the culture filtrate obtained by removing the cells from the obtained culture. The enzymatic activity of the obtained culture was measured.
【００４２】本発明に使用できる酵素組成物は上述の微
生物を培養した培養液そのままで利用できる。即ち、培
養液はペクチン酸分解活性：ペクチン分解活性の比率が
１：0.0001以上である酵素組成物であり、更に、ペクチ
ン酸分解活性とペクチン分解活性に加えて繊維分解活性
をペクチン酸分解活性に対して１：５以上に含む酵素組
成物である。The enzyme composition that can be used in the present invention can be used as it is as a culture solution obtained by culturing the above-mentioned microorganism. That is, the culture solution is an enzyme composition having a ratio of pectic acid-degrading activity: pectin-degrading activity of 1: 0.0001 or more. On the other hand, it is an enzyme composition containing at least 1: 5.
【００４３】もちろん本培養液は綿の精練に使用する場
合の反応条件に応じてその酵素濃度を調整することもで
きる。しかも、本酵素組成物は実質的に繊維素分解活性
を有しない。Of course, the enzyme concentration of the main culture solution can be adjusted according to the reaction conditions when used for cotton scouring. Moreover, the enzyme composition has substantially no fibrinolytic activity.
【００４４】また、上記の酵素バランスを持つ酵素組成
物を得るためには、市販されているペクチン酸リアー
ゼ、ペクチンリアーゼ、セルラーゼなどを組み合わせて
用いることもできる。また、自体公知の酵素を組み合わ
せて使用することもできる。Further, in order to obtain an enzyme composition having the above-mentioned enzyme balance, commercially available pectate lyase, pectin lyase, cellulase and the like can be used in combination. In addition, enzymes known per se can be used in combination.
【００４５】即ち、ペクチン酸やペクチンに作用する活
性を示す酵素としては、例えばBacillus属由来の酵素
［Biosci. Biotech. Biochem.,52(2),353-358(1994)やA
gric.Biol. Chem.,53(3),1213-1223(1989)やAgric. Bio
l. Chem.,36(2),285-293(1972)］、Aspergillus属由来
の酵素［J. Ferm. Bioengi.,78(6),426-430(1994)］、E
rwinia属由来の酵素［Agric. Biol. Chem.,38,1071-107
8(1974)］などが挙げられる。That is, examples of enzymes exhibiting an activity acting on pectic acid or pectin include enzymes derived from the genus Bacillus [Biosci. Biotech. Biochem., 52 (2), 353-358 (1994) and A].
gric. Biol. Chem., 53 (3), 1213-1223 (1989) and Agric. Biol.
l. Chem., 36 (2), 285-293 (1972)], an enzyme derived from the genus Aspergillus [J. Ferm. Bioengi., 78 (6), 426-430 (1994)], E
Enzymes derived from the genus rwinia [Agric. Biol. Chem., 38, 1071-107
8 (1974)].
【００４６】また、繊維分解酵素としては、各種報告さ
れているセルラーゼが利用できる。綿繊維の強度を保つ
ためにも繊維素分解活性はほとんどないが、繊維分解活
性のみを示すことが望ましく、作用pHの点から、中性か
らアルカリ性で作用する性質を持つセルラーゼがより望
ましい。例えば、アルカリセルラーゼ（天野製薬製）が
利用できる。As the fibrinolytic enzyme, various reported cellulases can be used. In order to maintain the strength of the cotton fiber, there is almost no fibrinolytic activity, but it is desirable to show only fibrinolytic activity, and from the viewpoint of action pH, a cellulase having a property of acting from neutral to alkaline is more desirable. For example, alkaline cellulase (manufactured by Amano Pharmaceutical) can be used.
【００４７】これらの酵素をその活性比率で上述の酵素
バランスとなるようにすることによって得られる酵素組
成物も綿の精練に対して優れた結果を示す。The enzyme composition obtained by adjusting the activity ratio of these enzymes to the above-mentioned enzyme balance also shows excellent results for scouring cotton.
【００４８】次いで、本発明の酵素組成物を用いて繊維
を精練する方法について述べる。対象となる繊維は、そ
の成分としてペクチンを含む繊維であり、綿繊維及び／
又は綿繊維含有繊維並びにそれらの加工品である。Next, a method for scouring fibers using the enzyme composition of the present invention will be described. The target fiber is a fiber containing pectin as its component, and is a cotton fiber and / or a cotton fiber.
Or cotton fiber-containing fibers and their processed products.
【００４９】例えば、未加工の綿繊維、綿繊維を含有す
る繊維、これらを用いた織物、編み物、不織布、糸、わ
た等の加工品であり、これらを、上述した酵素組成物の
溶液に浸漬するのであるが、その処理条件としては、酵
素濃度、純度、作用温度、作用pH等によって変化する。For example, unprocessed cotton fibers, fibers containing cotton fibers, and processed products such as woven fabrics, knitted fabrics, nonwoven fabrics, yarns, and cotton using these are immersed in a solution of the above-described enzyme composition. However, the treatment conditions vary depending on the enzyme concentration, purity, working temperature, working pH and the like.
【００５０】特に上述した微生物から得られる酵素組成
物を用いた場合、その作用pH範囲が広いことなどより、
従来より知られている各種のペクチン作用酵素を組み合
わせて使用する場合に比べてその使用量を著しく減少す
ることができる。例えば、pHは６〜11迄の範囲で適用で
き、温度は20〜60℃であり、時間は30分〜24時間程度と
することができる。In particular, when an enzyme composition obtained from the above-mentioned microorganism is used, its action pH range is wide, and so on.
The amount of use can be significantly reduced as compared with the case where various conventionally known pectin-acting enzymes are used in combination. For example, the pH can be applied in the range of 6 to 11, the temperature is 20 to 60 ° C., and the time can be about 30 minutes to 24 hours.
【００５１】また、これらの精練処理は糊抜などの前処
理を行った後に行っても良いし、同時に処理することも
できる。These scouring treatments may be performed after pretreatments such as desizing, or may be performed at the same time.
【００５２】以下、本発明を実施例、比較例によりさら
に詳細に説明するが、本発明はその要旨を越えない限り
以下の実施例に限定されるものではない。尚、実施例で
使用する各種測定は、特に断らない限り以下の方法に従
った。Hereinafter, the present invention will be described in more detail with reference to examples and comparative examples. However, the present invention is not limited to the following examples unless it exceeds the gist of the present invention. Various measurements used in the examples were performed according to the following methods unless otherwise specified.
【００５３】 ペクチン量の測定 カルバゾール硫酸法 試料0.25mlに0.2％カルバゾールを含むエタノール溶液
0.25mlと84％硫酸溶液３mlを加え強く攪拌する。更に75
℃で20分間放置し、冷後波長525nmの吸光度を測定す
る。別に、Ｄ−α−ガラクツロン酸を用いて検量線を作
成し、当該検量線よりペクチン量を求める。Measurement of pectin amount Carbazole sulfate method Ethanol solution containing 0.2% carbazole in 0.25 ml sample
Add 0.25 ml and 3 ml of 84% sulfuric acid solution and stir vigorously. Another 75
After standing at 20 ° C for 20 minutes, the absorbance at a wavelength of 525 nm is measured after cooling. Separately, a calibration curve is prepared using D-α-galacturonic acid, and the amount of pectin is determined from the calibration curve.
【００５４】 ペクチン除去率 通常公知の方法で糊抜した未精練綿布の染着量をａと
し、下記の水酸化ナトリウムで精練した綿布の染着量を
ｂとする。Pectin removal rate The dyeing amount of the unscrambled cotton cloth desizing by a generally known method is defined as a, and the dyeing amount of the cotton cloth scoured with the following sodium hydroxide is defined as b.
【００５５】[0055]
【式１】 (Equation 1)
【００５６】ペクチン除去率が高いほど、精練度も高い
と言える。It can be said that the higher the pectin removal rate, the higher the scouring degree.
【００５７】（アルカリ精練方法）水酸化ナトリウム
（NaOH）３％（W/W）130mlに、綿布（目付230g/LY、20
番手、平織）2.1g（約100cm2）を浸漬して、100℃、30
分間ビーカー中に静置して精練する。( Alkali scouring method ) Sodium hydroxide (NaOH) 3% (W / W) 130 ml, cotton cloth (basis weight 230 g / LY, 20
2.1 g (about 100 cm 2 ) is immersed at 100 ° C and 30
Let sit in a beaker for minutes and scour.
【００５８】（染着量の測定）精練綿布１gをルテニウ
ムレッド0.02％（W/W）液40mlに浸漬し、30℃、10分間
振盪（100rpm）処理する。処理後水洗し、蒸留水80mlに
浸漬し、50℃、30分間乾燥させる。乾燥綿布の反射率
（１分率）を日立自動分光光度計（U-4000）で測定し、
下記式で染着量を算出する。( Measurement of Amount of Dyeing ) 1 g of a scoured cotton cloth is immersed in 40 ml of a ruthenium red 0.02% (W / W) solution and subjected to shaking (100 rpm) at 30 ° C. for 10 minutes. After the treatment, it is washed with water, immersed in 80 ml of distilled water, and dried at 50 ° C. for 30 minutes. The reflectance (1 fraction) of the dried cotton cloth is measured with a Hitachi automatic spectrophotometer (U-4000),
The dyeing amount is calculated by the following equation.
【００５９】[0059]
【式２】 (Equation 2)
【００６０】 吸水率吸水率１の測定 水１mlを25±３滴に分割できるビュレットを用い、ビュ
レットの先端が精練綿布の表面から１cmの高さになるよ
うにして水滴を１滴滴下させ、ストップウオッチによっ
て、水滴が精練綿布上に達してからその水滴が特別の反
射をしなくなるまでの時間を計る。試験回数は10回と
し、その平均値で示す。吸水時間が短いほど、精練度が
高いと言える。Using a burette which can divide 1 ml of water having a water absorption of 1 into 25 ± 3 drops, drop one drop of water so that the tip of the buret is at a height of 1 cm from the surface of the scoured cotton cloth, and stopwatch. Measure the time from when the water drops reach the scoured cotton cloth until the water drops no longer have a special reflection. The number of tests is 10 times, and the average value is shown. It can be said that the shorter the water absorption time, the higher the scouring degree.
【００６１】吸水率２の測定（バイレック法）ＪＩＳ公
法（JIS L 1096） 精練綿布を、縦方向、横方向にそれぞれ５枚、20×2.5c
mの長さの試験片に切り、試験片を20×２℃の水に入れ
た水槽上の一定の高さに支えた水平棒上にピンで止め
る。試験片の下端がちょうど水面につかるように試験片
を水に下ろし、10分間に水が上昇した高さ（mm）を測定
する。試験回数は、縦方向、横方向それぞれ５回とし、
その平均値で示す。水の上昇した高さが大きいほど、精
練度も高いと言える。Measurement of water absorption 2 (Bilec method) JIS public
Method (JIS L 1096) 5 pieces of scoured cotton cloth in the vertical and horizontal directions, 20 × 2.5c
The test piece is cut into a length of m, and the test piece is pinned on a horizontal bar supported at a constant height on a water bath in water of 20 × 2 ° C. The test piece is dropped into water so that the lower end of the test piece just touches the water surface, and the height (mm) at which the water rises in 10 minutes is measured. The number of tests is 5 in each of the vertical and horizontal directions.
The average value is shown. It can be said that the higher the height of the water, the higher the scouring degree.
【００６２】 均染性 精練綿布を、スミフィックスBlue KP リキッドを用いて
コールドパッドバッチ染色を行った。この染色綿布の表
面を目視で観察し、染めムラが少ないほど、均染性がよ
い。即ち、精練度も高いと言える。Smoothing Cotton cloth was subjected to cold pad batch dyeing using Sumifix Blue KP Liquid. The surface of the dyed cotton cloth is visually observed, and the less uneven dyeing, the better the levelness. That is, it can be said that the refining degree is high.
【００６３】 引裂強力（ペンジュラム法）ＪＩＳ公法（JIS L 1096） 精練綿布を、縦方向、横方向にそれぞれ５枚、6.3×10c
mの長さの試験片に切り、試験片の中央に２cmの切れ目
を入れ、エレメンドルフ型引裂試験機を用いて、残りの
4.3×10cmを縦方向及び横方向に引き裂いたときに示す
荷重強さ（＝引裂強さ）（Ｎ｛ｋｇｆ｝）を測定する。
試験回数は縦方向、横方向それぞれ５回とし、その平均
値で示す。引裂強度が小さいほど、綿布は精練によって
ダメージを受けていると言える。 Tear Strength (Pendulum Method) A JIS public law (JIS L 1096) scouring cotton cloth is used for each of five longitudinally and laterally, 6.3 × 10 c
m, cut a 2 cm cut in the center of the test piece, and using an Elmendorf-type tear tester,
The load strength (= tear strength) (N {kgf}) indicated when tearing 4.3 × 10 cm in the longitudinal and transverse directions is measured.
The number of tests is 5 in each of the vertical and horizontal directions, and the average value is shown. The lower the tear strength, the more the cotton cloth is damaged by scouring.
【００６４】[0064]
【実施例】実施例１ エルウイニア・エスピー No.9482（FERM P-15696）を0.
3％ペクチン、0.3％硫酸アンモニウム、0.1％リン酸２
カリウム、1.5％乳糖、２％ペプトン、0.5％酵母エキ
ス、0.1％炭酸カルシウムを含む培地500Ｌで28℃、通気
量100Ｌ／分、回転数200rpmで32時間培養した。培養液
から菌体を遠心分離することにより除去して粗酵素液を
得た。この酵素液について、ペクチン酸分解活性、ペク
チン分解活性、繊維分解活性及び繊維素分解活性を測定
した。EXAMPLES Example 1 Erwinia SP No.9482 (FERM P-15696) was
3% pectin, 0.3% ammonium sulfate, 0.1% phosphoric acid 2
The cells were cultured for 32 hours at 500C in a medium containing potassium, 1.5% lactose, 2% peptone, 0.5% yeast extract and 0.1% calcium carbonate at 28 ° C, aeration of 100L / min, and rotation speed of 200rpm for 32 hours. Cells were removed from the culture by centrifugation to obtain a crude enzyme solution. The pectic acid decomposing activity, pectin decomposing activity, fibrinolytic activity and fibrinolytic activity of this enzyme solution were measured.
【００６５】その結果、ペクチン酸分解活性は24単位／
mlであり、ペクチン酸分解活性：ペクチン分解活性：繊
維分解活性：繊維素分解活性は、１：0.14：8.3：０で
あった。即ち、ペクチン酸分解活性：ペクチン分解活性
＝１：0.14であり、ペクチン酸分解活性：繊維分解活性
＝１：8.3であった。As a result, the pectate degradation activity was 24 units /
The pectic acid-decomposing activity: pectin-decomposing activity: fibrinolytic activity: fibrinolytic activity was 1: 0.14: 8.3: 0. That is, pectic acid degrading activity: pectin degrading activity = 1: 0.14, and pectic acid degrading activity: fibrinolytic activity = 1: 8.3.
【００６６】実施例２ 綿布１gをシントールCO-300（高松油脂製：界面活性
剤）0.01％と、40mMブリトン・ロビンソン緩衝液でpH５
〜11の溶液20mlに入れ、実施例１で得られた酵素液（ペ
クチン酸分解活性として0.08単位添加）を加えて40℃、
30分反応させた。遊離するペクチンを測定し、結果を表
２に示した。Example 2 1 g of a cotton cloth was treated with 0.01% of Synthol CO-300 (manufactured by Takamatsu Oil & Fat Co., Ltd., surfactant) at pH 5 with 40 mM Briton-Robinson buffer.
And the enzyme solution obtained in Example 1 (adding 0.08 units as a pectic acid decomposing activity) was added thereto, and the mixture was added at 40 ° C.
The reaction was performed for 30 minutes. The released pectin was measured, and the results are shown in Table 2.
【００６７】この結果からペクチンはpH７〜pH10までの
条件で、前述のアルカリ精練方法に準じて処理したのと
ほぼ同等にペクチンが除去されている事がわかる。From these results, it can be seen that the pectin was removed under the conditions of pH 7 to pH 10 in substantially the same manner as in the case where the pectin was treated in accordance with the above-described alkaline scouring method.
【００６８】対照としてバチルス・サブチリスIFO3134
由来の酵素（酵素Ｐ）を特開平６−220772記載の方法で
培養し、遠心分離し濃縮して得た酵素液を使用した。対
照酵素液のペクチン酸分解活性、ペクチン分解活性、繊
維分解活性及び繊維素分解活性を測定した。As a control, Bacillus subtilis IFO3134
The enzyme solution derived from the enzyme (enzyme P) was cultured by the method described in JP-A-6-220772, centrifuged and concentrated. The pectic acid degrading activity, pectin degrading activity, fibrinolytic activity and fibrinolytic activity of the control enzyme solution were measured.
【００６９】その結果、ペクチン酸分解活性は2.8単位
／mlであったが、ペクチン分解活性、繊維分解活性及び
繊維素分解活性は実質的に活性が認められなかった。As a result, the pectic acid decomposing activity was 2.8 units / ml, but substantially no pectin decomposing activity, fibrinolytic activity and fibrinolytic activity were observed.
【００７０】尚、反応は上記と同様にして酵素液（ペク
チン酸分解活性として1.4単位添加）を加えて、対照酵
素の最適条件であるpH８、50℃で反応させた。結果を表
２に示した。The reaction was carried out in the same manner as described above by adding an enzyme solution (adding 1.4 units as pectic acid decomposing activity) at pH 8, 50 ° C., which is the optimum condition for the control enzyme. The results are shown in Table 2.
【００７１】[0071]
【表２】 [Table 2]
【００７２】エルウイニア・エスピー No.9482（FERM P
-15696）由来の酵素組成物は従来の酵素（酵素Ｐ）より
も綿のペクチンに特異的に作用し、更に少ない酵素量
（ペクチン酸分解活性として酵素Ｐの18分の１程度）で
綿繊維のペクチンを除去でき、その作用pH範囲も広く、
反応温度も低く設定できることが判る。Erwinia SP No.9482 (FERM P
-15696) -derived enzyme composition more specifically acts on cotton pectin than the conventional enzyme (enzyme P), and uses a smaller amount of enzyme (about 18 times less than enzyme P as pectate acid-decomposing activity) in cotton fiber. Pectin can be removed and its action pH range is wide,
It can be seen that the reaction temperature can be set low.
【００７３】実施例３ 実施例１で得られた酵素組成物について、ペクチン酸分
解活性、ペクチン分解活性、繊維分解活性を以下のよう
にして分離精製した。Example 3 The enzyme composition obtained in Example 1 was separated and purified for its pectic acid-decomposing activity, pectin-degrading activity and fibrinolytic activity as follows.
【００７４】実施例１と同様の培地20Ｌで28℃、通気量
10L/分、回転数300rpmの条件で32時間培養した。培養液
から菌体を遠心分離することにより除去し、粗酵素液を
得た。粗酵素液を脱塩し、トリス−塩酸緩衝液でpH７に
調整したＣＭセルロースカラムに吸着させ、食塩で溶離
することによってペクチン酸分解活性成分とペクチン分
解活性成分を得た。更に未吸着画分を脱塩し、トリス−
塩酸緩衝液でpH７に調整したＤＥＡＥセルロースカラム
に吸着させ、食塩で遊離することにより繊維分解活性成
分を得た。The same medium as in Example 1 was used in a 20 L medium at 28 ° C. and aeration rate.
The cells were cultured for 32 hours under the conditions of 10 L / min and 300 rpm. The cells were removed from the culture by centrifugation to obtain a crude enzyme solution. The crude enzyme solution was desalted, adsorbed on a CM cellulose column adjusted to pH 7 with a Tris-HCl buffer, and eluted with sodium chloride to obtain a pectic acid-decomposing active component and a pectin-degrading active component. Further, the unadsorbed fraction was desalted and tris-
The fibrolytic active ingredient was obtained by adsorbing on a DEAE cellulose column adjusted to pH 7 with a hydrochloric acid buffer and releasing with sodium chloride.
【００７５】このようにして得られた各成分を混合して
下記の酵素バランスになるよう調製し、各酵素組成物を
用いた場合の効果を測定した。The components thus obtained were mixed to prepare the following enzyme balance, and the effect of using each enzyme composition was measured.
【００７６】綿布１gをシントールCO-300（界面活性
剤）0.01％と、40mMブリトン・ロビンソン緩衝液（pH8.
5）の溶液20mlに入れ、上述の各酵素組成物を0.02mlを
加えて40℃、30分反応させ、遊離するペクチンを測定
し、結果を表３及び表４に示した。1 g of a cotton cloth is mixed with 0.01% of Sintol CO-300 (surfactant) and 40 mM Briton-Robinson buffer (pH 8.
Into 20 ml of the solution of 5), 0.02 ml of each of the above-mentioned enzyme compositions was added, reacted at 40 ° C. for 30 minutes, and the released pectin was measured. The results are shown in Tables 3 and 4.
【００７７】表３において、ペクチン酸分解活性が0.08
単位であり、表４においてはペクチン分解活性が0.08単
位である。In Table 3, the pectate degradation activity was 0.08
In Table 4, the pectolytic activity is 0.08 unit.
【００７８】[0078]
【表３】 [Table 3]
【００７９】[0079]
【表４】 [Table 4]
【００８０】これらの結果からペクチンはペクチン酸分
解活性のみを含む酵素よりも少なくともペクチン酸分解
活性：ペクチン分解活性の比率が１：0.001以上である
酵素剤組成物を用いる場合の方がペクチンを遊離する効
果が増強されることが判る。From these results, pectin liberated pectin when using an enzyme preparation having a ratio of at least pectic acid-degrading activity to pectin-degrading activity of 1: 0.001 or more than an enzyme containing only pectic acid-degrading activity. It can be seen that the effect of performing is enhanced.
【００８１】又、ペクチン分解活性のみを含む酵素より
も少なくともペクチン分解活性：ペクチン酸分解活性が
１：0.01以上である酵素剤組成物を用いる場合の方がペ
クチンを遊離する効果があることが判る。It is also found that the use of an enzyme preparation having at least a pectin-degrading activity: pectic acid-degrading activity of 1: 0.01 or more has an effect of releasing pectin more than an enzyme containing only pectin-degrading activity. .
【００８２】更に、ペクチン酸分解活性：ペクチン分解
活性の比率が１：0.001以上である酵素剤組成物に繊維
分解活性を５単位以上含むこと、或いはペクチン分解活
性：ペクチン酸分解活性が１：0.01以上である酵素剤組
成物に繊維分解活性を50単位以上含む酵素剤組成物を用
いることにより、よりいっそうペクチンの遊離効果が認
められる。Further, the enzymatic agent composition having a ratio of pectic acid-decomposing activity to pectin-decomposing activity of 1: 0.001 or more contains 5 units or more of fibrinolytic activity, or a pectic acid-decomposing activity: pectic acid-decomposing activity of 1: 0.01. The effect of releasing pectin is further confirmed by using the enzyme preparation composition containing fibrinolytic activity of 50 units or more in the above enzyme preparation composition.
【００８３】実施例４ 綿布１gをシントールCO-300（界面活性剤）0.01％と、4
0mMリン酸緩衝液（pH６）の溶液20mlに入れ、市販のペ
クチン酸分解酵素（シグマ社製：Aspergillusniger由来
のPECTOLYASE）、市販のペクチン分解酵素（シグマ社
製：Aspergillusjaponicus由来のPECTINLYASE）及び、
市販の繊維分解酵素（天野製薬製：Bacillus sp.由来の
アルカリセルラーゼ）を用いて下記の酵素バランスを有
する酵素組成物について、実施例３と同様にして遊離す
るペクチン量を測定した。その結果を表５及び表６に示
した。Example 4 1 g of cotton cloth was mixed with 0.01% of Sintol CO-300 (surfactant) and
In a 20 ml solution of 0 mM phosphate buffer (pH 6), commercially available pectate degrading enzyme (manufactured by Sigma: PECTOLYASE from Aspergillusniger), commercially available pectin degrading enzyme (manufactured by Sigma: PECTINLYASE from Aspergillusjaponicus), and
Using a commercially available fibrinolytic enzyme (manufactured by Amano Pharmaceutical: alkaline cellulase derived from Bacillus sp.), The amount of released pectin was measured in the same manner as in Example 3 for the enzyme composition having the following enzyme balance. The results are shown in Tables 5 and 6.
【００８４】[0084]
【表５】 [Table 5]
【００８５】[0085]
【表６】 [Table 6]
【００８６】これらの結果から、市販のペクチンに作用
する酵素剤を用いた場合には本発明者等が土壌から新た
に分離して菌株が生産する酵素組成物を用いる場合と比
べてペクチンを遊離する効果は強くないが、ペクチン酸
分解活性：ペクチン分解活性の比率が１：0.001以上と
することによって、ペクチンを遊離する効果の向上が明
らかにみられる。From these results, when the commercially available enzyme agent acting on pectin is used, the present inventors release pectin more freely than when using an enzyme composition newly isolated from soil and produced by a strain. Although the effect is not strong, the effect of releasing pectin is clearly improved by setting the ratio of pectic acid degrading activity to pectin degrading activity to 1: 0.001 or more.
【００８７】又同様に、ペクチン分解活性：ペクチン酸
分解活性が１：0.01以上である酵素剤組成物を用いるこ
とによって、ペクチンを遊離する効果が増強されること
が判る。Similarly, it can be seen that the effect of releasing pectin is enhanced by using an enzyme preparation having a pectin degrading activity: pectic acid degrading activity of 1: 0.01 or more.
【００８８】実施例５ 綿布１gをシントールCO-300（界面活性剤）0.01％とＥ
ＤＴＡ２mMを含む、40mMブリトン・ロビンソン緩衝液
（pH７）の溶液20mlに入れ、実施例１で得られた酵素液
（ペクチン酸分解活性として0.08単位添加）を加えて40
℃、30分反応させた。Example 5 1 g of cotton cloth was mixed with 0.01% of Sintol CO-300 (surfactant) and E
The solution was added to 20 ml of a 40 mM Briton-Robinson buffer (pH 7) containing 2 mM DTA, and the enzyme solution obtained in Example 1 (adding 0.08 units as a pectic acid-decomposing activity) was added.
Reaction was performed at 30 ° C. for 30 minutes.
【００８９】反応後の綿布をルテニウムレッドで染色
し、綿布に残存するペクチンを測定し、結果を表７に示
した。ＥＤＴＡのようなキレート剤によりペクチンの除
去はpH７ではほとんど影響されない。The cotton fabric after the reaction was dyed with ruthenium red, and the pectin remaining on the cotton fabric was measured. The results are shown in Table 7. At pH 7, pectin removal is largely unaffected by chelating agents such as EDTA.
【００９０】[0090]
【表７】 [Table 7]
【００９１】実施例６ 通常公知の方法で糊抜を行った。綿布（目付230g/LY、2
0番手、平織）2.1g（約100cm2）を、0.2％の（株）ライ
オン製非イオン界面活性剤リポノックスＮＣＩを含有す
る、水21mlに浸漬して、テクサム技研（株）製の試験染
色機ミニカラー16を用い、100ml用ポットで60rpmで回転
させながら、95℃、30分前処理した。Example 6 The desizing was performed by a generally known method. Cotton cloth (basis weight 230g / LY, 2
2.1 g (about 100 cm 2 ) of 0th count, plain weave was immersed in 21 ml of water containing 0.2% Lion non-ionic surfactant Liponox NCI, manufactured by Texam Giken Co., Ltd. Pretreatment was performed at 95 ° C. for 30 minutes while rotating at 60 rpm in a pot for 100 ml using a mini color machine 16.
【００９２】次に実施例１で得られた酵素組成物に、0.
2％の（株）ライオン製非イオン界面活性剤リポノック
スＮＣＩを含有する、20mMのリン酸緩衝液（pH８）を添
加して、酵素濃度がペクチン酸分解活性で0.087、0.174
又は0.87単位/mlの酵素液を作成した。Next, 0.1% was added to the enzyme composition obtained in Example 1.
A 20 mM phosphate buffer (pH 8) containing 2% Lion nonionic surfactant Liponox NCI was added, and the enzyme concentration was 0.087, 0.174 in pectic acid decomposing activity.
Alternatively, a 0.87 unit / ml enzyme solution was prepared.
【００９３】この酵素液21mlに、前処理した綿布を浸漬
して、テクサム技研（株）製の試験染色機ミニカラー16
を用い、100ml用ポットで60rpmで回転させながら40℃、
30分精練した。A pretreated cotton cloth was immersed in 21 ml of the enzyme solution, and the test dyeing machine minicolor 16 manufactured by Texam Giken Co., Ltd. was used.
At 40 ° C. while rotating at 60 rpm in a pot for 100 ml,
Refined for 30 minutes.
【００９４】比較例１ 通常公知の方法で糊抜を行った綿布（目付230g/LY、20
番手、平織）2.1g（約100cm2）を、0.2％の（株）ライ
オン製非イオン界面活性剤リポノックスＮＣＩを含有す
る、水21mlに浸漬して、テクサム技研（株）製の試験染
色機ミニカラー16を用い、100ml用ポットで60rpmで回転
させながら、95℃、30分前処理した。COMPARATIVE EXAMPLE 1 A cotton cloth desalted by a generally known method (basis weight 230 g / LY, 20
2.1 g (approximately 100 cm 2 ) of a count, plain weave is immersed in 21 ml of water containing 0.2% Lion nonionic surfactant Liponox NCI, and a test dyeing machine manufactured by Texam Giken Co., Ltd. Pretreatment was carried out at 95 ° C. for 30 minutes while rotating at 60 rpm in a 100 ml pot using Minicolor 16.
【００９５】次に市販のペクチン酸分解酵素（シグマ社
製：Aspergillus niger由来のPECTOLYASE）に、0.2％の
非イオン界面活性剤リポノックスＮＣＩを含有する、20
mMのリン酸緩衝液（pH4.5）を添加して、酵素濃度が0.1
％、１％又は10％の酵素液を作成した。Next, a commercially available pectic acid degrading enzyme (manufactured by Sigma, PECTOLYASE derived from Aspergillus niger) contains 0.2% of a nonionic surfactant Liponox NCI.
mM phosphate buffer (pH 4.5) was added to reduce the enzyme concentration to 0.1
%, 1% or 10% enzyme solutions were prepared.
【００９６】この酵素液21mlに、前処理した綿布を浸漬
して、テクサム技研（株）製の試験染色機ミニカラー16
を用い、100ml用ポットで60rpmで回転させながら50℃、
30分精練した。A pretreated cotton cloth was immersed in 21 ml of this enzyme solution, and the test dyeing machine minicolor 16 manufactured by Texam Giken Co., Ltd. was used.
Using a 100 ml pot at 50 ° C while rotating at 60 rpm,
Refined for 30 minutes.
【００９７】表８に上記実施例６及び比較例１で精練し
た綿布のペクチン除去率を示す。その結果より、本発明
者等が新たにスクリーニングして得た微生物起源の酵素
組成物を用いることにより、ペクチン物質の遊離及び精
練は、より高度に行い得ることが判る。Table 8 shows the pectin removal rates of the cotton cloths scoured in Example 6 and Comparative Example 1. From the results, it is understood that the release and scouring of the pectin substance can be performed at a higher level by using the enzyme composition of microbial origin newly screened by the present inventors.
【００９８】[0098]
【表８】 [Table 8]
【００９９】実施例７ 通常公知の方法で糊抜を行った綿布（目付230g/LY、20
番手、平織）18kgを、0.2％の（株）ライオン製非イオ
ン界面活性剤リポノックスＮＣＩを含有する、水180Ｌ
に浸漬して、日阪製作所（株）製液流染色機を用い、95
℃、30分前処理し、80℃、10分湯洗した。Example 7 A cotton cloth desizing was performed by a generally known method (basis weight 230 g / LY, 20
180 kg of water containing 18 kg of non-ionic surfactant Liponox NCI manufactured by Lion Co., Ltd.
Immersed in a liquid flow dyeing machine manufactured by Hisaka Seisakusho Co., Ltd.
The sample was pretreated at 30 ° C. for 30 minutes and washed with hot water at 80 ° C. for 10 minutes.
【０１００】次に実施例１で得られた酵素組成物に0.2
％の（株）ライオン製非イオン界面活性剤リポノックス
ＮＣＩを含有する、20mMのリン酸緩衝液（pH８）を添加
して、酵素濃度がペクチン酸分解活性として0.087単位/
mlの酵素液を作成した。この酵素液180Ｌに綿布を浸漬
して、日阪製作所（株）製液流染色機を用い、40℃、30
分精練した。Next, 0.2% was added to the enzyme composition obtained in Example 1.
% Of a nonionic surfactant Liponox NCI (Lion Co., Ltd.) was added, and the enzyme concentration was 0.087 units / unit as the pectate degrading activity.
ml of enzyme solution was prepared. A cotton cloth is immersed in 180 L of the enzyme solution, and the solution is dyed at 40 ° C.,
Scoured.
【０１０１】表９に上記実施例７で精練した綿布のペク
チン除去率を示す。Table 9 shows the pectin removal rate of the cotton cloth scoured in Example 7 above.
【０１０２】[0102]
【表９】 [Table 9]
【０１０３】[0103]
【発明の効果】本発明により、ある特定の酵素バランス
を有する酵素組成物が綿繊維の精練に非常に有効に作用
することが判明した。当該酵素バランスを有する酵素組
成物は本発明者等が新たに土壌よりスクリーニングして
得られた菌株を培養することによって効率よく得ること
が出来る。更に又、この酵素バランスを有するように公
知のペクチン作用酵素を用いて酵素組成物を調製するこ
とにより、綿繊維の精練を効率よく行うことができる。According to the present invention, it has been found that an enzyme composition having a specific enzyme balance has a very effective effect on the scouring of cotton fibers. The enzyme composition having the enzyme balance can be efficiently obtained by culturing a strain newly obtained by screening by the present inventors from soil. Furthermore, by preparing an enzyme composition using a known pectin-acting enzyme so as to have this enzyme balance, scouring of cotton fibers can be performed efficiently.
─────────────────────────────────────────────────────
────────────────────────────────────────────────── ───
【手続補正書】[Procedure amendment]
【提出日】平成８年８月２８日（１９９６．８．２８）[Submission date] August 28, 1996 (1996.8.28)
【手続補正１】[Procedure amendment 1]
【補正対象書類名】明細書[Document name to be amended] Statement
【補正対象項目名】００６０[Correction target item name] 0060
【補正方法】変更[Correction method] Change
【補正内容】[Correction contents]
【００６０】 吸水率吸水率１の測定（滴下法）ＪＩＳ公法（ＪＩＳ Ｌ １
０９６） 水１ｍｌを２５±３滴に分割できるビュレットを用い、
ビュレットの先端が精練綿布の表面から１ｃｍの高さに
なるようにして水滴を１滴滴下させ、ストップウオッチ
によって、水滴が精練綿布上に達してからその水滴が特
別の反射をしなくなるまでの時間を計る。試験回数は１
０回とし、その平均値で示す。吸水時間が短いほど、精
練度が高いと言える。 Measurement of water absorption rate 1 (dropping method) JIS public method (JIS L 1
096) Using a burette that can divide 1 ml of water into 25 ± 3 drops,
Drop one drop of water so that the tip of the burette is 1 cm above the surface of the scoured cotton cloth, and use the stopwatch to measure the time from when the water drop reaches the scoured cotton cloth until the water drop no longer reflects specially. measure. 1 test
It is set to 0 times and shown by the average value. It can be said that the shorter the water absorption time, the higher the scouring degree.
【手続補正２】[Procedure amendment 2]
【補正対象書類名】明細書[Document name to be amended] Statement
【補正対象項目名】００６１[Correction target item name] 0061
【補正方法】変更[Correction method] Change
【補正内容】[Correction contents]
【００６１】吸水率２の測定（バイレック法）ＪＩＳ公
法（ＪＩＳ Ｌ １０９６） 精練綿布を、縦方向、横方向にそれぞれ５枚、２０×
２．５ｃｍの長さの試験片に切り、試験片を２０±２℃
の水に入れた水槽上の一定の高さに支えた水平棒上にピ
ンで止める。試験片の下端がちょうど水面につかるよう
に試験片を水に下ろし、１０分間に水が上昇した高さ
（ｍｍ）を測定する。試験回数は、縦方向、横方向それ
ぞれ５回とし、その平均値で示す。水の上昇した高さが
大きいほど、精練度も高いと言える。Measurement of water absorption 2 (Bilec method) JIS public
Method (JIS L 1096) 5 pieces of scoured cotton cloth in each of the vertical and horizontal directions, 20 ×
Cut into 2.5cm long test pieces, and test pieces at 20 ± 2 ° C
Pin on a horizontal bar supported at a certain height above the water tank in water. The test piece is dropped in water so that the lower end of the test piece just touches the water surface, and the height (mm) at which the water rises in 10 minutes is measured. The number of tests is five in each of the vertical and horizontal directions, and the average value is shown. It can be said that the higher the height of the water, the higher the scouring degree.
【手続補正３】[Procedure amendment 3]
【補正対象書類名】明細書[Document name to be amended] Statement
【補正対象項目名】００９１[Correction target item name] 0091
【補正方法】変更[Correction method] Change
【補正内容】[Correction contents]
【００９１】実施例６ 通常公知の方法で糊抜を行った綿布（目付２３０ｇ／Ｌ
Ｙ、２０番手、平織）２．１ｇ（約１００ｃｍ２）を、
０．２％の（株）ライオン製非イオン界面活性剤リポノ
ックスＮＣＩを含有する、水２１ｍｌに浸漬して、テク
サム技研（株）製の試験染色機ミニカラー１６を用い、
１００ｍｌ用ポットで６０ｒｐｍで回転させながら、９
５℃、３０分前処理した。Example 6 A cotton cloth (size per unit area: 230 g / L) desizing was performed by a generally known method.
Y, 20th count, plain weave) 2.1 g (about 100 cm 2 )
The test piece was immersed in 21 ml of water containing 0.2% of a nonionic surfactant Liponox NCI manufactured by Lion Co., Ltd., and a test dyeing machine minicolor 16 manufactured by Texam Giken Co., Ltd. was used.
While rotating at 60 rpm in a pot for 100 ml, 9
Pretreatment was performed at 5 ° C for 30 minutes.
───────────────────────────────────────────────────── フロントページの続き (51)Int.Cl.7 識別記号 ＦＩ テーマコート゛(参考） (Ｃ１２Ｓ 3/04 (Ｃ１２Ｓ 3/04 Ｃ１２Ｒ 1:18） Ｃ１２Ｒ 1:18） (72)発明者 前田 幸俊 大阪府寝屋川市下木田町14番５号 倉敷紡 績株式会社技術研究所内 (72)発明者 小林 良生 香川県高松市屋島西町2298の26 Ｆターム(参考） 4B050 CC07 CC08 DD02 LL10 ──────────────────────────────────────────────────の Continued on the front page (51) Int.Cl. 7 Identification Symbol FI Theme Court ゛ (Reference) (C12S 3/04 (C12S 3/04 C12R 1:18) C12R 1:18) (72) Inventor Yukitoshi Maeda 14-5 Shimogida-cho, Neyagawa-shi, Osaka Kurashiki Textile Co., Ltd. (72) Inventor Yoshio Kobayashi 2298-2298 Yashima Nishimachi, Takamatsu-shi, Kagawa F-term (reference) 4B050 CC07 CC08 DD02 LL10
Claims (7)
くともペクチン酸分解活性：ペクチン分解活性の比率が
１：0.001以上である酵素組成物。An enzyme composition for use in cotton scouring, wherein the ratio of at least pectic acid-degrading activity to pectin-degrading activity is 1: 0.001 or more.
くともペクチン分解活性：ペクチン酸分解活性の比率が
１：0.01以上である酵素組成物。2. An enzyme composition for use in cotton scouring, wherein the ratio of at least pectin-degrading activity to pectic acid-degrading activity is 1: 0.01 or more.
が１：５以上である請求項１記載の酵素組成物。3. The enzyme composition according to claim 1, wherein the ratio of pectic acid-decomposing activity: fibrinolytic activity is 1: 5 or more.
１：50以上である請求項２記載の酵素組成物。4. The enzyme composition according to claim 2, wherein the ratio of pectin-degrading activity to fibrinolytic activity is 1:50 or more.
１乃至請求項４記載の酵素組成物。5. The enzyme composition according to claim 1, wherein fibrinolytic activity is substantially absent.
由来である請求項１乃至請求項５記載の酵素組成物。6. The enzyme composition according to claim 1, wherein the enzyme composition is derived from the genus Erwinia.
素組成物に、綿繊維及び／又は綿繊維含有繊維並びにそ
れらの加工品を浸漬し綿繊維を精練する方法。7. A method of scouring cotton fibers by immersing cotton fibers and / or fibers containing cotton fibers and their processed products in the enzyme composition according to claim 1 in a solution state.
Priority Applications (2)
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|---|---|---|---|
| JP20776996A JP2002238555A (en) | 1996-07-17 | 1996-07-17 | Pectinase composition and use thereof |
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Applications Claiming Priority (1)
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|---|---|---|---|
| JP20776996A JP2002238555A (en) | 1996-07-17 | 1996-07-17 | Pectinase composition and use thereof |
Publications (1)
| Publication Number | Publication Date |
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