ES2295076T3 - Composiciones detergentes que comprenden agentes ventajosos. - Google Patents

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Abstract

Composición detergente que comprende uno o más tensioactivos y una proteína de fusión que comprende un dominio de unión a celulosa y un dominio que tiene una elevada afinidad de unión por otro ligando, en la que el dominio que tiene una elevada afinidad de unión es un anticuerpo o fragmento de anticuerpo que es dirigido a un agente ventajoso seleccionado entre el grupo que consiste en agentes suavizantes de telas, fragancias, perfumes, lubricantes polímeros, agentes fotoprotectores, látices, resinas, agentes fijadores de colorantes, materiales encapsulados, antioxidantes, insecticidas, agentes repelentes de la suciedad o agentes supresores de la suciedad.

Description

Composiciones detergentes que comprenden agentes ventajosos.
Campo técnico
La presente invención se refiere generalmente a composiciones detergentes que comprenden agentes ventajosos. Más en particular, se refiere a composiciones detergentes que comprenden proteínas de fusión que son útiles para suministrar un agente ventajoso a un tejido.
Antecedentes y técnica anterior
El documento WO-A-98/00500 (Unilever) describe composiciones detergentes en las que se suministra un agente ventajoso sobre una tela por medio de un adyuvante de depósito de péptido o proteína que tiene una elevada afinidad por la tela. El agente ventajoso puede ser un agente suavizante de telas, un perfume, un lubricante polímero, un agente fotoprotector, un látex, una resina, un agente fijador de colorantes, un material encapsulado, un antioxidante, un insecticida, un agente repelente de la suciedad o un agente supresor de la suciedad. El agente ventajoso está unido o absorbido a un adyuvante de depósito de péptido o proteína que tiene una elevada afinidad por la tela. Preferentemente, el adyuvante de depósito es el dominio de unión a celulosa de una enzima celulasa. Las composiciones se dice que depositan eficazmente el agente ventajoso sobre la tela durante el ciclo de lavado.
Las composiciones detergentes descritas en el documento WO-A-9800500 tienen un cierto número de inconvenientes. El agente ventajoso tiene que estar unido/adsorbido al adyuvante de depósito. Si va a estar unido, esto se hace preferentemente por medio de un agente conector. Sin embargo, no todos los agentes ventajosos pueden ser derivados. Además de ello, la conexión del agente ventajoso al adyuvante de depósito puede afectar negativamente a las propiedades del agente ventajoso. Por ejemplo, los perfumes no pueden ser covalentemente unidos a moléculas mayores sin afectar negativamente a sus propiedades de perfumes.
Por lo tanto, es un objeto de la presente invención proporcionar una composición detergente alternativa o mejorada que sea capaz de suministrar un agente ventajoso a una tela durante un procedimiento de lavado o aclarado.
Sorprendentemente, se ha encontrado ahora que estos y otros objetos de la invención pueden ser conseguidos por medio de las composiciones detergentes de la presente invención, que están caracterizadas porque comprenden una proteína de fusión que comprende un dominio de unión a celulosa y un dominio que tiene una afinidad de unión elevada por otro ligando. Esta molécula de fusión es bifuncional en su capacidad de unión, por lo que la región del dominio de unión a celulosa se une a materiales basados en celulosa y el segundo dominio se une a otro ligando.
El documento US-A-5.719.044 describe proteínas de fusión de un dominio de unión a celulosa (CBD) y una segunda proteína, que pueden ser una cadena ligera variable (V_{l}) y una cadena pesada variable (V_{h}) de un anticuerpo o sus partes funcionales. Las proteínas de fusión tienen afinidad por las superficies que contienen celulosa y pueden ser usadas en el suministro de fármacos, separaciones por afinidad y técnicas de diagnóstico.
Según el documento DE-A-19621224 (Henkel), la transferencia de colorantes textiles desde una prenda a otra durante un procedimiento de lavado o aclarado puede ser inhibida añadiendo anticuerpos contra el colorante textil al líquido de lavado o aclarado.
El documento WO-A-98/07820 (P&G) describe composiciones de tratamiento en el aclarado que contienen anticuerpos dirigidos a celulasa y componentes activos suavizantes estándar (como DEQA).
Definición de la invención
Según un primer aspecto de la invención, se proporciona una composición detergente que comprende una proteína de fusión que comprende una composición detergente de unión a celulosa que comprende uno o más tensioactivos y una proteína de fusión que comprende un dominio de unión a celulosa y un dominio que tiene una afinidad de unión elevada por otro ligando, en la que el dominio que tiene una afinidad de unión elevada es un anticuerpo o fragmento de anticuerpo que es dirigido a un agente ventajoso seleccionado entre el grupo que consiste en agentes suavizantes de telas, fragancias, perfumes, lubricantes polímeros, agentes fotoprotectores, látices, resinas agentes fijadores de colorantes, materiales encapsulados, antioxidantes, insecticidas, agentes repelentes de la suciedad o agentes supresores de la suciedad.
Según un segundo aspecto se proporciona un procedimiento para suministrar un agente ventajoso a una tela tratando dicha tela con una composición que comprende una proteína de fusión se una cualquiera de las reivindicaciones 1-7 y un agente ventajoso seleccionado entre el grupo que consiste en agentes suavizantes, agentes de acabado/agente protectores, fragancias y agentes blanqueadores.
Descripción detallada de la invención 1.1 El dominio de unión a celulosa
En su primer aspecto, la invención se refiere a una composición detergente que comprende uno o más tensioactivos y una proteína de fusión que comprende un dominio de unión a celulosa (CBD) y un dominio que tiene una afinidad de unión elevada por otro ligando. El dominio de unión a celulosa es una parte de la mayoría de las enzimas celulosas y puede ser obtenido a partir de las mismas. Los dominios de unión a celulosa pueden ser obtenidos también a partir de xilanasa y otras enzimas que degradan hemicelulasas. Preferentemente, el dominio a celulosa puede ser obtenido a partir de un origen de enzima fúngica como Humicola, Trichoderma, Thermomonospora, Phanerochaete, Arpergillus o a partir de un origen de enzima bacteriana como Bacillus, Clostridium, Streptomyces, Cellulomonas y Pseudomonas. Es especialmente preferido el dominio de unión a celulosa que puede ser obtenido a partir de Trichoderma reesei.
En la proteína de fusión según la invención, el dominio de unión a celulosa esta fusionado a un segundo que tiene una afinidad de unión elevada por otro ligando. Preferentemente, el dominio de unión a celulosa esta conectado al dominio que tiene una afinidad de unión elevada por otro ligando por medio de un conector que consiste en aproximadamente 0-20, preferentemente de aproximadamente 2-15, más preferentemente 2-5 residuos de aminoácidos.
El segundo dominio que tiene una afinidad de unión elevada por otro ligando es un anticuerpo o un fragmento de anticuerpo. Son especialmente preferidos anticuerpos de cadenas pesadas como los que se encuentran en camélidas.
La proteína de fusión según la invención puede comprender más de dos dominios de reconocimiento. Por ejemplo, es posible producir una proteína de fusión de CBD con más de un dominio de anticuerpos, en la que los dominios de anticuerpos se pueden unir a antígenos iguales o a antígenos diferentes. Inversamente, es posible también en el formato de fusión de anticuerpo de CBD producir una molécula con un dominio de anticuerpo con más de un CBD, con lo que los CBD incorporados pueden ser secuencias iguales o de más de una fuente o sus variedades modificadas.
Hablando de forma general, el grado de unión de una molécula A ha otra molécula B puede ser generalmente expresado mediante la constante de equilibrio químico K_{d} que resulta de la siguiente reacción:
[A] + [B] \Leftrightarrow [A \equiv B]
la constante de equilibrio químico K_{d} viene dada por:
100
Si la unión de una molécula a la tela/ligando es específica o no puede ser estimado a partir de la diferencia entre la unión (valor de K_{d}) de la molécula para un tipo de tela/ligando frente a la unión para otro tipo de material de tela/ligando. Para aplicaciones en lavandería, dicho material del ligando formará parte o estará asociado con un agente ventajoso. En este aspecto de la invención, la región de CBD de la proteína de fusión se une a la tela y la región del dominio de afinidad elevada se une al agente ventajoso. Alternativamente, esta aproximación puede ser invertida con lo que el material de la tela o un ligando unido a al tela es dirigido a diana por medio del dominio de afinidad elevada de la proteína de fusión, y la región del dominio de unión a celulosa se une a un agente ventajoso de base celulósica o que contiene material celulósico. Sin embargo, será habitualmente más conveniente medir valores de K_{d} y diferencias en valores de K_{d} en otros materiales como una placa de microtitulación de poliestireno o una superficie especializada en un biodetector analítico. La diferencia entre las dos constantes de unión debe ser como mínimo 10, preferentemente más de 100 y, más preferentemente, más de 1000. Normalmente, el reactivo debe unirse al ligando/tela con una K_{d} menor que 10^{-4} M, preferentemente menor que 10^{-6} M y podría ser 10^{-10} M o incluso menor. Unas afinidades de unión mayores (K_{d} de menos de 10^{-5} M) y/o una mayor diferencia entre un tipo de ligando/tela y otro tipo de unión de ligando/tela (o base) aumentaría el depósito del agente ventajoso. También, la eficacia en peso del reactivo en la composición de aclarado total sería aumentada y serían necesarias cantidades más pequeñas del reactivo.
Los anticuerpos son proteínas de unión específicas. Su función de la naturaleza es de protección contra enfermedades mediante el reconocimiento (y unión) de estructuras extrañas como virus o bacterias, pero no auto-células. Además de ello, son bien conocidos en la técnica método para generar anticuerpos que son específicos para casi cualquier proteína, molécula orgánica o superficie celular que es probable que se encuentren. Esta especifidad de unión ha sido explotada en la industria de la biotecnología principalmente para diagnósticos médicos. Por ejemplo, muchos estuches de ensayos de embarazo de uso doméstico comprenden un anticuerpo que se une específicamente a la hormona marcadora del embarazo, gonadotropina coriónica humana (hCG), pero no a otras hormonas presentes en la orina.
Más recientemente, ha sido descrito el uso de anticuerpos en productos de lavandería (BHenkel, Procter and Gamble, Unilever). En particular, la empresa Unilever ha descrito el uso de anticuerpos específicos para manchas para dirigir a diana enzimas blanqueadoras exclusivamente a las manchas pero no a los colorantes, consiguiendo así una supresión eficaz de manchas sin deteriorar la tela circundante.
Los anticuerpos son ejemplos bien conocidos de moléculas que son capaces de unirse específicamente a compuestos contra los que han surgido. Los anticuerpos pueden ser derivados de diversas fuentes. A partir de ratones, pueden ser encontrados anticuerpos monoclonales que poseen afinidades de unión muy elevadas. A partir de estos anticuerpos pueden ser preparados fragmentos Fab, Fv o scFv que han retenido sus propiedades de unión. Estos anticuerpos o fragmentos pueden ser producidos a través de una tecnología de ADN recombinante mediante fermentación microbiana. Hospedantes de producción bien conocidos para los anticuerpos y sus fragmentos son levaduras, mohos o bacterias.
Una clase de anticuerpos de interés particular está formada por los anticuerpos de cadena pesada que se encuentran en las camélidas como el camello o la llama. Los dominios de unión de estos anticuerpos consisten en un único fragmento de polipéptido, a saber, la región variable del polipéptido de cadena pesada (HC-V). Por el contrario, en los anticuerpos clásicos (murina, humano, etc.), del dominio de unión consiste en dos cadenas de polipéptidos (las regiones variables de la cadena pesada (V_{h}) y la cadena ligera (V_{1})). Los procedimientos para obtener inmunoglobulinas de cadena pesada a partir de camélidas, o sus fragmentos (funcionarizados, han sido descritos en el documento WO-A-94/04678 (Casterman and Hamers) y en el WO-A-94/25591 (Unilever and Free University of Brussels).
Alternativamente, pueden ser obtenidos dominios de unión a partir de los fragmentos V_{h} de anticuerpos clásicos mediante un procedimiento denominado "camelización". En este caso el fragmento V_{h} clásico es transformado, mediante sustitución de un cierto número de aminoácidos, en un fragmento de tipo HC-V, con lo que son retenidas sus propiedades de unión. Este procedimiento ha sido descrito por Riechmann et al. en un cierto número de publicaciones (J. Mol. Biol. (1996) 259, 957-969; Protein. Eng. 81996) 9, 531-537, Bio/Technology (1995) 13, 475-479). También, los fragmentos de HC-V pueden ser producidos a través de una tecnología de ADN recombinante en un cierto número de hospedantes microbianos (bacterias, levaduras, mohos) como se describe en el documento WO-A-94/29457 (Unilever).
Los métodos para producir proteínas de función que comprenden una enzima o un anticuerpo que comprenden una enzima y un fragmento de anticuerpo son ya conocidos en la técnica. Una aproximación es descrita por Neuberger and Rabbits (documento EP-A-194. 273). Un método para producir una proteína de fusión que comprende una enzima y un fragmento de anticuerpo que era derivado de un anticuerpo ordinario de Camelidae es descrito en el documento WO-A-94/25591. Un método para producir fragmentos de anticuerpos bioespecíficos es descrito por Holliger et al. (1993) PNAS 90, 6444-6448.
Una característica particularmente atractiva del comportamiento de unión a anticuerpos es su capacidad descrita de unirse a una "familia" de moléculas estructuralmente relacionadas. Por ejemplo, Gani et al. (J. Steroid Biochem Molec. Biol. 48, 277-282) describen un anticuerpo que se hizo surgir contra progesterona pero que se une también a los esteroides estructuralmente relacionados pregnanodiona, pregnanolona y 6-hidroxi-progesterona. Por lo tanto, usando la misma aproximación, se pueden aislar anticuerpos que se unen a una "familia" completa de cromóforos de manchas (como los polifenoles, porfirinas o caretenoides, como se describe con posterioridad). Un anticuerpo de acción amplia como éste podría ser usado para tratar diversas manchas diferentes cuando se acoplan a una enzima blanqueadora.
Una realización adicional sería para el dominio con una afinidad de unión elevada para ser un reactivo bioespecífico. Este reactivo podría cumplir el requisito de acumular el agente ventajoso sobre la tela suministrando dicho reactivo junto con el agente ventajoso en forma de un complejo no covalente previamente formado o suministrando los dos separadamente y permitiendo que se auto-ensamblen en el líquido de lavado o sobre la tela.
En la composición detergente según la invención, la proteína de fusión puede ser usada para depositar un agente ventajoso sobre la tela por medio del dominio de unión a celulosa.
Alternativamente, el dominio que tiene una afinidad de unión elevada por la tela/ligando puede ser usado para dirigir a diana el agente ventajoso.
En una realización adicional, las composiciones detergentes de la invención comprenden micro-partículas sensibilizadas con fusiones de anticuerpos de CBD y configuradas de forma que las micropartículas tengan un contenido del agente ventajoso y el dominio de anticuerpo de la proteína de fusión tenga unas afinidades o especifidad elevada por una sustancia (o "molécula marcadora") que se encuentra normalmente en algunas zonas de las telas pero no en otras. Ejemplos de estas moléculas marcadoras incluyen colorantes deteriorados por blanqueo y microbios que se conoce que están asociados con los malos olores. El dominio del anticuerpo dirige a diana el agente ventajoso hasta su sitio de acción previsto y se une al mismo ahí. Por ejemplo, fisiones basadas en anticuerpos específicos para microbios pueden dirigir a diana partículas que contienen fragancias hasta las zonas de los malos olores. Así, se consigue un uso más eficaz de ingredientes caros. Alternativamente, las fusiones basadas en anticuerpos específicas para colorantes deterioradas por blanqueo pueden dirigir a diana partículas teñidas hasta zonas decoloradas, rellenado así el color perdido en el ciclo de lavado principal.
La proteína de fusión de anticuerpo de CBD se une a la tela a través de la región de CBD, permitiendo así que el dominio del anticuerpo se una a los correspondientes antígenos/ligandos que comprenden o forman parte del agente ventajoso. La proteína de fusión puede ser dosificada con juntamente con el agente ventajoso o puede ser añadida a la tela antes de que dicha tela entre en contacto con el agente ventajoso.
Un aspecto adicional de la invención es un procedimiento para suministrar un agente ventajoso a una tela, tratando dicha tela con una composición que comprende la proteína de fusión y un agente ventajoso. El agente ventajoso se selecciona entre agentes suavizantes, agentes de acabado/agentes protectores, fragancias (perfumes) o agentes blanqueantes.
Ejemplos de agentes suavizantes son arcillas, tensioactivos catiónicos o compuestos de silicio. Ejemplos de agentes de acabado/agentes protectores son lubricantes polímeros, agentes repelentes de la suciedad, agente supresores de la suciedad, agentes fotoprotectores (protectores solares), agentes antiestáticos, agentes fijadores de colorantes, agentes antibacterianos y agentes antifúngicos. Las fragancias o perfumes pueden ser encapsulados, por ejemplo, en microcápsulas de látex o coacervados basados en gelatina.
Ejemplos adecuados de blanqueadores son los fotoblanqueadores. Ejemplos de fotoblanqueadores se proporcionan en el documento EP-A-379.312 (British Petroleum), que describe un fotoblanqueador insoluble en agua derivado porfina aniónicamente sustituida, y en el documento EP-A-035.470 (Ciba Geigy), que describe una composición de tratamiento de materias textiles que comprende un componente fotoblanqueador.
Otra ventaja de la presente invención es que es posible dirigir a diana algunas moléculas ventajosas hasta zonas particulares de la tela. Por ejemplo, los colorantes pueden ser dirigidos a diana a zonas blanqueadas de color para rellenar el colorante perdido en el lavado principal o la fragancia puede ser dirigida a diana a las zonas en las que es más necesario, en particular a las zonas en las que están presentes microbios asociados con malos olores, como las zonas de las axilas.
1.3 Las telas
Para aplicaciones en detergentes de lavandería, pueden ser conferidas diversas clases de vetelas naturales o artificiales, en particular de algodón. En la realización de la invención en la que la región del anticuerpo de la proteína de fusión dirige a diana la tela, estos compuestos macromoleculares tienen la ventaja de tener una naturaleza más inmunógena, es decir, que es más fácil hacer surgir anticuerpos contra los mismos. Además de ello, son más accesibles a la superficie de la tela que, por ejemplo, las sustancias coloreadas en las manchas, que tienen generalmente un bajo peso molecular.
Una realización importante de la invención es usar dominios de unión (como se describió anteriormente) que se unen a diversos tipos de telas. Esto tendría la ventaja de hacer posible que el agente ventajoso se deposite en diversos tipos diferentes de telas usando la molécula de fusión de anticuerpo de CBD.
2. La composición detergente
Las proteínas de fusión de la invención pueden ser usadas en una composición detergente que es especialmente adecuada para la finalidad. Cuando se formula una composición detergente, es importante asegurarse que los demás ingredientes del producto sean compatibles con la actividad de la proteína de fusión. El documento WO-A-98/07820 (P&G) describe, entre otras cosas, composiciones de tratamiento en el aclarado que contienen anticuerpos dirigidos a celulosa y componentes activos suavizantes estándar como DEQA. El producto detergente según la presente invención no contiene preferentemente ningún suavizante o niveles bajos de componente activo suavizante (por ejemplo
HEQ).
En esa medida, la composición detergente comprende uno a más agentes ventajosos y opcionalmente otros ingredientes detergentes convencionales. La invención en su segundo aspecto proporciona una composición detergente que comprende de 0,1-50% en peso basado en la composición total, de uno o más tensioactivos. Este sistema tensioactivo puede comprender a su vez 0-95% en peso de uno o más tensioactivos aniónicos y 5-100% en peso de uno o más tensioactivos no iónicos. El sistema tensioactivo puede contener adicionalmente compuestos detergentes anfóteros o de iones híbridos, pero normalmente esto no es deseado debido a su coste relativamente elevado. Puede ser ventajoso incluir también tensioactivos catiónicos en la composición. Ejemplos de tensioactivos catiónicos adecuados se proporcionan en los documentos WO-A-97/03160 y WO-A-98/17767 (Procter & Gamble).
En general, los tensioactivos no iónico y aniónicos del sistema tensioactivo pueden ser escogidos entre los tensioactivos descritos en la publicación "Surface Active Agents" Vol. 1, by Schwartz & Perry, Interscience 1949, Vol. 2, by Schwartz, Perry & Berch, Interscience 1958, en la edición actual de "MacCutcheon's Emulsifiers and Detergents" publicado por la empresa Manufacturing Confectioners Company o en "Tenside-Taschenbuch", H. Stache, 2nd Edn., Carl Hauserb Verlag, 1981.
Los compuestos detergentes no iónicos adecuados que pueden ser usados incluyen, en particular, los productos de reacción de compuestos que tienen un grupo hidrófobo y un átomo de hidrógeno reactivo, por ejemplo, alcoholes alifáticos, ácidos, amidas o alquil- fenoles con óxidos de alquileno, especialmente óxido de etileno solo o con óxido de propileno. Compuestos detergentes no iónicos específicos son condensados de alquil C_{6}-C_{22}-fenol-óxido de etileno, generalmente de 5 a 25 EO, es decir, 5 a 25 unidades de oxido de etileno por molécula y la productora de condensación de alcoholes alifáticos lineales o ramificados, primarios o secundarios de C_{8}-C_{18} con oxido de etileno, generalmente de 5 a 40 EO.
Compuestos detergentes aniónicos adecuados que pueden ser usados son sales de metales alcalinos solubles en agua de sulfatos y sulfonatos orgánicos que tienen radicales alquilo que contienen de aproximadamente 8 a aproximadamente 22 átomos de carbono, siendo usado el término alquilo para incluir la parte alquílica de radicales asilo superiores. Ejemplos de compuestos detergentes aniónicos sintéticos adecuados son alquil-sulfatos de sodio y potasio, especialmente los obtenidos sulfatando alcoholes superiores de C_{8}-C_{18} producidos, por ejemplo a partir de aceites de sebo o coco, alquil C_{9}-C_{20}-benceno-sulfonatos de potasio, particularmente alquilo lineal secundario C_{10}-c_{15}-benceno-sulfonatos de sodio; y alquil-gliceril-éter-sulfatos de sodio, especialmente los éteres de los alcoholes superiores derivados de aceite de sebo y coco y alcoholes sintéticos derivados del petróleo. Los compuestos detergentes aniónicos preferidos son alquil C_{11}-C_{15}-benceno-sulfonato de sodio y alquil C_{12}-C_{18}-sulfatos de sodio. También son aplicables tensioactivos como los descritos en el documento EP-A-328.177 (Unilever), que muestran resistencia a la desalación, los tensioactivos de alquil-poliglicósidos descritos en el documento EP-A-070.074 y alquil-monoglicósidos.
Los sistemas tensioactivos preferidos son mezclas de materiales activos como detergentes aniónicos y no iónicos en particular los grupos y ejemplos de tensioactivos aniónicos y no iónicos indicados en el documento EP-A-346.995 (Unilever). Es especialmente preferido un sistema tensioactivo que es una mezcla de una sal de metal alcalino de un sulfato de alcohol primario de C_{16}-C_{18} junto con un etoxilato 3-7 EO de alcohol primario de C_{12}-C_{15}.
El detergente no iónico está presente preferentemente en cantidades mayores que 10%, por ejemplo, 25-90% en peso del sistema tensioactivo. Los tensioactivos aniónicos pueden estar presentes, por ejemplo, en cantidades en el intervalo de aproximadamente 5% a aproximadamente 40% en peso del sistema tensioactivo.
La composición detergente puede adoptar cualquier forma física adecuada como un polvo, una pastilla, un líquido acuoso o no acuoso, una pasta o un gel. La proteína de fusión según la invención se usara generalmente en forma de una dilución en agua de aproximadamente 0,05 a 2%.
La composición detergente de acuerdo con la invención que comprende la proteína de fusión puede tener cualquier forma adecuada, es decir, la forma de una composición granular, un liquido o una suspensión de la enzima, o con un material portador (por ejemplo, como en el documento EP-A-258.068 y los productos Savinase® y Lipolase® de la empresa Novo Nordisk). Una buena forma de añadir la proteína de fusión a un producto detergente líquido es en la forma de una suspensión que contiene de 0,005 a 50% en peso del complejo en un tensioactivo no iónico de alcohol etoxilado.
Las composiciones detergentes de la invención comprenden aproximadamente 0,001 a 50 mg, preferentemente de 0,01 a 10 mg de proteína de fusión por litro del líquido de aclarado en uso. Una composición detergente concentrada antes de ser usada comprenderá aproximadamente 1 a 1000 mg/l, preferentemente de 10 mg a 100 mg por litro del producto detergente.
La invención se ilustrara adicionalmente a continuación en los siguientes ejemplos no limitativos.
Ejemplo 1 Fusión de Streptococcus Sangius anti-CBD (CBD-4715)
Se investigó la capacidad de la fusión a CBD para capturar bacterias en una matriz celulósica. El siguiente protocolo describe el método usado para reticular bacterias a celulosa través de un reticulante de anticuerpo de CBD, en el que la zona de CBD unida a la celulosa y el dominio del anticuerpo se unen a la bacteria: se usó celulosa hinchada en ácido fosfórico al 1% a la que se añadieron 0-500 \mul de 0,01 mg/ml de CBD-4715 y se llevó el volumen hasta 1 ml con PBS a pH 7. Las muestran fueron incubadas durante x30 minutos en un agitador de extremo sobre extremo a 25ºC. Después de cada etapa de incubación las muestras se lavaron. A cada tubo se añadieron 100 \mul de 2,56 x 10^{8} células de Streptococcus Sangius. Las muestras resultantes se mezclaron durante 10 minutos y seguidamente las muestras se centrifugaron y se lavaron en PBS. Se retiró una parte alícuota de cada solución y se añadieron 10 \mul de 0,1 mg/ml de diacetato de carboxi-fluoresceína. Este es un marcador fluorescente para células bacterianas viables. Las bacterias capturadas fueron visualizadas por medio de fluorescencia verde (excitación 488 nm, emisión 252 nm). En presencia de la fusión a CBD, las bacterias fueron específicamente capturadas en el material celulósico. Esto estaba en contraste marcado con las muestras en ausencia del reticulante, en las que las bacterias no estaban asociadas con en material celulósico.
Ejemplo 2 Captura de látex en fibras de celulosa (fusión CBD-anti HCG)
Se ensayó la capacidad de la fusión CBD-anti HCG para capturar partículas de látex en hilos de algodón: los hilos de algodón fueron lavados a fondo en 0,5 ml de carbonato de sodio 0,1 M pH 9,0. A estos se añadieron 0-12 \mul de 0,4 mg/ml de fusión CBD-anti HCG y se incubo a 205ºC durante 10 minutos. Las materias sobrenadantes se separaron y los hilos se lavaron en carbonato de sodio 0,1 M, pH 96,0. Seguidamente los hilos se volvieron a poner en suspensión en carbonato de sodio 0,1 M pH 9,0, que contenía Tween al 0,25%. Se añadieron 0-15 \mul de látex duke green-HCG y las muestras fueron seguidamente incubadas a 25ºC durante 20 minutos. Seguidamente se lavaron hilos con PBS-tween y los hilos se retiraron y se secaron. El látex que permaneció en los hilos fue identificado mediante fluorescencia.
Se usaron hilos sencillos de algodón como la superficie diana. La incorporación de Tween fue esencial para suprimir el atrapamiento no específico de látex en algodón. Hubo una buena correlación entre la dosis de fusión de CBD y el grado de captura de partículas. Esta correlación se describe en la siguiente tabla:
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Ejemplo 3 Captura de partículas coacervadas que contienen un agente ventajoso modelo sobre tela a través de un reticulante de proteína de fusión de CBD-anticuerpo
La siguiente etapa fue investigar la capacidad para capturar microcápsulas coacervadas en tela de algodón usando una fusión a CBD. El agente ventajoso en la cápsula que va a ser suministrada era una muestra de aceite de girasol/\beta-caroteno como modelo. Las partículas coacervadas permiten la incorporación de muchas moléculas hidrófobas e insolubles. Hubo una indicación clara de un depósito mejorado de partículas en las telas, y los datos cualitativos producidos sugirieron una respuesta a la dosis con la concentración de proteína de fusión. La tela sin tratar mostró un atrapamiento de partículas pero hubo un aumento considerable en el suministro y depósito de cápsulas en presencia de la proteína de fusión. Esta correlación se muestra en la siguiente tabla:
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102 
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Ejemplo 4 Producción de la proteína de fusión
Para demostrar el carácter factible del concepto de combino una secuencia de genes de anticuerpos de llamar existente (Rojo 6 anti-reactivo) con una secuencia de CBD para producir una única proteína de fusión. De esta manera, se puso colorante rojo 6 reactivo sobre partículas de perfume y se mostró el depósito usando las proteínas de fusión. Está claro que se puede generar cualquier molécula de elección para la región del anticuerpo, por ejemplo, un especifidad de coacervado de anti-gelatina.
El gen del anticuerpo que confiere unión al colorante Rojo 6 reactivo se combino con un gen de CBD (tomado de Tricoderma reesei) con un pequeño conector péptido entre las dos secuencias. La combinación de los dos genes se realizó a través de técnicas de biología molecular convencional. Para demostrar que el gen su satisfactoriamente producido, la secuencia de la proteína de fusión expresada se muestra en la Figura 1.
El vector que contiene le gen Vhh-CBD anti-Rojo 6 reactivo seleccionado fue seguidamente seleccionado para transferir células para una producción a gran escala de la proteína de fusión. A partir de un caldo de fermentación de 5 litros se aislaron 60 mg/l de proteína de fusión.
1.1 Partículas de látex perfumadas.
Látex con carga positiva que contenía fragancia fue derivado con Rojo 6 reactivo al 0,1%. La unión al colorante fue efectiva mediante incubación en tampón de borohidrato de sodio 0,1 M/NaCl 0,05 M; durante 2 horas. Las partículas de látex resultantes fueron centrifugadas y lavadas para separar cualquier colorante libre.
1.2 Partículas coacervadas
Se construyeron partículas coacervadas a través del método coacervación simple: 3 g de goma arábiga se disolvieron en 100 ml de agua y se mantuvieron 40ºC. A esta solución se añadieron 0,5 ml de perfume y se formó una emulsión usando un politron. Esta solución se mezcló con 100 ml de gelatina (también a 40ºC). El pH de la solución resultante se redujo a pH 4 usando HCl 1 M. La muestra se dejó agitar a temperatura ambiente y finalmente se enfrió en hielo durante 2 horas. Las partículas resultantes se derivaron seguidamente con Rojo 6 reactivo como se describió para las partículas de látex (sección 1.1).
Ejemplo 5 Unión de partículas de látex perfumadas a algodón
Ensayo: se añadieron 100 \mul de látex de perfume revestido co Rojo 6 reactivo al 0,1% a un vial de reacción en un volumen total en 5 ml. Este contenía tampón HEPES 50 mM y 200 \mul de PBST. La solución contenía o bien nada de fusión de CBD o bien 200 \mug de proteína de Rojo 6 reactivo anti-CBD.
Las soluciones se mezclaron durante 30 minutos a temperatura ambiente. Seguidamente se añadieron hilos de algodón (2 x 3 cm - previamente lavados en tampón) los viales y se incubaron durante 30 minutos adicionales a temperatura ambiente. Seguidamente los hilos de algodón se retiraron y se colocaron en viales de vidrio que contenían 25 ml de agua y se aclararon. Los hilos resultantes se colocaron seguidamente en viales de vidrio que contenían 1 ml de acetato de etilo y se cerraron. Estos viles fueron sometidos a ultrasonidos y seguidamente fueron analizados mediante GC-MS siguiendo componentes de perfume específicos. Las figuras 2 y 3 demuestran la unión aumentada de látex perfumado en presencia de la proteína de fusión.
Ejemplo 6 Unión de partículas coacervadas que contienen perfume a algodón
Ensayo: se añadieron 50 \mul de partículas coacervadas al 0,375% a un volumen de reacción que contenía 2 ml de PBST en presencia o ausencia de 100 \mug de proteína de fusión. Las muestran se mezclaron durante 30 minutos antes de la adición de hilos de algodón de 2 cm. Las muestras se incubaron durante 30 minutos adicionales a temperatura ambiente y se aclararon al final de este período en 25 ml de PBST. Los hilos de algodón se añadieron seguidamente a viales de vidrio que contenían 1 de acetato de etilo y encubaron a 50ºC durante 30 minutos y se sometieron a ultrasonidos. Los componentes de perfumes del perfume encapsulado fueron seguidamente analizados mediante GC-MS. Las figuras 3 y 4 siguientes demuestran claramente el nivel aumentado de depósito de perfume usando esta nueva aproximación de proteína de fusión reticulante.

Claims (8)

1. Composición detergente que comprende uno o más tensioactivos y una proteína de fusión que comprende un dominio de unión a celulosa y un dominio que tiene una elevada afinidad de unión por otro ligando, en la que el dominio que tiene una elevada afinidad de unión es un anticuerpo o fragmento de anticuerpo que es dirigido a un agente ventajoso seleccionado entre el grupo que consiste en agentes suavizantes de telas, fragancias, perfumes, lubricantes polímeros, agentes fotoprotectores, látices, resinas, agentes fijadores de colorantes, materiales encapsulados, antioxidantes, insecticidas, agentes repelentes de la suciedad o agentes supresores de la suciedad.
2. Composición detergente según la reivindicación 1, en la que el dominio de unión a celulosa puede ser obtenido a partir de un origen de enzima fúngica como Humicola, Trichoderma, Thermomonospora, Phanerochaete, Arpergillus o a partir de un origen de enzima bacteriana como Bacillus, Clostridium, Streptomyces, Cellulomonas y Pseudomonas.
3. Composición detergente según una cualquiera de las reivindicaciones anteriores, en la que el dominio de unión a celulosa que puede ser obtenido a partir de Trichoderma reesei.
4. Composición detergente según una cualquiera de las reivindicaciones anteriores, en la que el dominio que tiene una elevada afinidad de unión es una anticuerpo de cadena pesada como el se encuentra en las camélidas.
5. Composición detergente según una cualquiera de las reivindicaciones anteriores, en la que el dominio de unión a celulosa está conectado al dominio que tiene una elevada afinidad de unión por otro ligando por medio de un conector que consiste en 2-15, preferentemente 2-5 aminoácidos.
6. Composición detergente según una cualquiera de las reivindicaciones anteriores, en la que el dominio que tiene una elevada afinidad de unión es dirigido a micro-partículas que tienen un contenido del agente ventajoso.
7. Composición detergente según una cualquiera de las reivindicaciones anteriores, en la que el dominio que tiene una elevada afinidad de unión es un anticuerpo multi-específico o fragmento de anticuerpo o una estructura análoga, con lo que al menos una especifidad es dirigida a la tela y las otras son dirigidas a uno o más agentes ventajosos.
8. Procedimiento para suministrar un agente ventajoso a una tela, tratando dicha tela con una composición que comprende una proteína de fusión según una cualquiera de las reivindicaciones 1-7 y un agente ventajoso seleccionado entre el grupo que consiste en agentes suavizantes, agentes a acabado/agentes protectores, fragancias y agentes blanqueantes.
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