DE69213114T2 - Immunoassay von menschlicher Granulocyte-Elastase - Google Patents

Immunoassay von menschlicher Granulocyte-Elastase

Info

Publication number
DE69213114T2
DE69213114T2 DE69213114T DE69213114T DE69213114T2 DE 69213114 T2 DE69213114 T2 DE 69213114T2 DE 69213114 T DE69213114 T DE 69213114T DE 69213114 T DE69213114 T DE 69213114T DE 69213114 T2 DE69213114 T2 DE 69213114T2
Authority
DE
Germany
Prior art keywords
elastase
human
free
inhibitor
sample
Prior art date
Legal status (The legal status is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the status listed.)
Expired - Fee Related
Application number
DE69213114T
Other languages
English (en)
Other versions
DE69213114D1 (de
Inventor
Juichi Awaya
Masami Kamiya
Nachiro Kanayama
Masayasu Kurono
Akihiro Morioka
Kiichi Sawai
Toshihiko Terao
Yoshika Yasuda
Current Assignee (The listed assignees may be inaccurate. Google has not performed a legal analysis and makes no representation or warranty as to the accuracy of the list.)
Sanwa Kagaku Kenkyusho Co Ltd
Original Assignee
Sanwa Kagaku Kenkyusho Co Ltd
Priority date (The priority date is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the date listed.)
Filing date
Publication date
Application filed by Sanwa Kagaku Kenkyusho Co Ltd filed Critical Sanwa Kagaku Kenkyusho Co Ltd
Publication of DE69213114D1 publication Critical patent/DE69213114D1/de
Application granted granted Critical
Publication of DE69213114T2 publication Critical patent/DE69213114T2/de
Anticipated expiration legal-status Critical
Expired - Fee Related legal-status Critical Current

Links

Classifications

    • GPHYSICS
    • G01MEASURING; TESTING
    • G01NINVESTIGATING OR ANALYSING MATERIALS BY DETERMINING THEIR CHEMICAL OR PHYSICAL PROPERTIES
    • G01N33/00Investigating or analysing materials by specific methods not covered by groups G01N1/00 - G01N31/00
    • G01N33/48Biological material, e.g. blood, urine; Haemocytometers
    • G01N33/50Chemical analysis of biological material, e.g. blood, urine; Testing involving biospecific ligand binding methods; Immunological testing
    • G01N33/53Immunoassay; Biospecific binding assay; Materials therefor
    • G01N33/573Immunoassay; Biospecific binding assay; Materials therefor for enzymes or isoenzymes

Landscapes

  • Health & Medical Sciences (AREA)
  • Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
  • Immunology (AREA)
  • Engineering & Computer Science (AREA)
  • Molecular Biology (AREA)
  • Biomedical Technology (AREA)
  • Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Hematology (AREA)
  • Urology & Nephrology (AREA)
  • Food Science & Technology (AREA)
  • Biochemistry (AREA)
  • Cell Biology (AREA)
  • Biotechnology (AREA)
  • Medicinal Chemistry (AREA)
  • Physics & Mathematics (AREA)
  • Analytical Chemistry (AREA)
  • Microbiology (AREA)
  • General Health & Medical Sciences (AREA)
  • General Physics & Mathematics (AREA)
  • Pathology (AREA)
  • Investigating Or Analysing Biological Materials (AREA)
  • Peptides Or Proteins (AREA)
  • Measuring Or Testing Involving Enzymes Or Micro-Organisms (AREA)
  • Medicines Containing Antibodies Or Antigens For Use As Internal Diagnostic Agents (AREA)

Description

  • Die Erfindung betrifft allgemein ein Immunoassay-Verfahren betreffend menschliche Granulocyte-Elastase und insbesondere ein Verfahren zur genauen Bestimmung der Menge an menschlicher Granulocyte-Elastase bei der zu untersuchenden Probe als Gesamtmenge an menschlicher Granulocyte-Elastase, wenn die Probe eine Mischung aus freier Elastase mit einem Elastase-Inhibitor-Komplex beinhaltet, wie auch die klinische Verwendung desselben.
  • Menschliche Granulocyten sind in vorderster Reihe des Biophylaxe-Mechanismus angeordnet, und sammeln sich in der allerersten Stufe der Invasion und Freisetzung von Protease und aktiven Enzymen für die Zersetzung, Degradation und Sterilisation fremder Materie und Bakterien am Infektionsort an. Von der freigesetzten Protease besitzt Elastase die stärkste Wirkung und nimmt deshalb eine zentrale Stelle im Biophylaxe-Mechanismus ein. Jedoch ist auf der anderen Seite dieses Enzym in seiner Substratspezifität zu gering, um verschiedene Bindegewebekomponenten (Elastin, Kollagen, Proteoglycan etc.) zu zersetzen, was zur Zerstörung des lebenden körpergewebes infolge der Digestion und Degradation konstruktiver Proteine führt.
  • Normalerweise besitzt ein lebendiger körper in seinem Blut eine große Menge an Inhibitor wie α&sub1;-Antitrypsin, um das der Invasion nicht ausgesetzte Gewebe gegen die starken digestiven Wirkungen der Enzyme zu schützen; das heißt, daß selbst wenn von den Granulocyten, die sich am Invasionsort ansammeln, freigesetzte Elastase durch den lebendigen Körper infolge der Blutzirkulation wandert, werden sofort Elastase-Inhibitor-Komplexe gebildet, wodurch die Aktivität der Elastase deaktiviert wird, um die Zerstörung des Gewebes stärker als erforderlich zu vermeiden.
  • Die Bestimmung menschlicher Granulocyten-Elastase, die eine derartige Rolle spielt, wird als sehr effektiv für die Diagnose einer Entzündung angesehen, oder um den Entzündungsgrund aufzuklären, zu behandeln und die Wiederherstellung zu beurteilen, wobei ein Verfahren zur Durchführung einer Immunoassay der Menge an Granulocyten-Elastase im Blut in JP-A-57-551 vorgestellt ist. Gemäß diesem Verfahren wird ein Elastase-Inhibitor-Komplex immunologisch untersucht, wobei als erster Antikörper ein Antikörper für menschliche Granulocyten-Elastase und als zweiter Antikörper ein enzymmarkierter Antikörper als Inhibitor verwendet wird.
  • Jedoch wird dieses Verfahren lediglich für die Messung von Elastase-Inhibitor- Komplexen verwendet; mit anderen Worten ist es in einem solchen Fall nützlich, in welchem zirkulierendes Blut, das freigesetzte menschliche Granulocyten- Elastase nur in Form eines Elastase-Inhibitor-Komplexes beinhaltet, als zu untersuchende Probe verwendet wird. Das heißt, daß ein ernsthaftes Problem bei diesem Verfahren darin besteht, daß bei immunologisch zu untersuchenden Proben, die Gewebeschleim enthalten, der von dem Entzündungsort stammt, welcher geringe Mengen an Inhibitoren beinhaltet und in welchem freie Elastase mit Elastase-Inhibitor-Komplexen vermischt ist, die Menge an menschlicher Granulocyten- Elastase nicht präzise bestimmt werden kann.
  • Dies bewahrheitet sich auch dann, wenn eine Immunoassay durchgeführt wird, wobei als erster Antikörper ein Antikörper für menschliche Granulocyten-Elastase und als zweiter Antikörper ein enzymmarkierter Antikörper für einen Inhibitor verwendet wird. Mit anderen Worten kann die Menge an menschlicher Granulocyten- Elastase nicht präzise bestimmt werden, da ein Unterschied in den Reaktivitäten der genannten Antikörper mit freier Elastase und mit Elastase-Inhibitor-Komplexen bestehen.
  • Kramer, M.D. et al (1990) J. Immunological Methods 131: 41-48 offenbart die Messung freier menschlicher Leukozyten-Elastase und menschlicher Leukozyten- Elastase/α&sub1;-Proteinase-Inhibitor-Komplexe mittels eines enzymgekoppelten Immunosorbentassay, jedoch wird die Bestimmung der Gesamtmenge an Elastase nicht offenbart.
  • Im Hinblick auf die oben genannten Probleme des Standes der Technik haben die Erfinder intensiv geforscht, wie die genaue Menge an menschlicher Granulocyten- Elastase zu untersuchen ist, selbst wenn freie Elastase mit Elastase-Inhibitor- Komplexen vermischt ist. Gemäß dieser Erfindung können die oben genannten Probleme des Standes der Technik mittels eines Verfahrens zur Bestimmung der Gesamtmenge an menschlicher Granulocyte-Elastase in einer Probe gelöst werden, unter Verwendung eines Antikörpers für die menschliche Granulocyte- Elastase gebunden an unlösliche Träger, dadurch gekennzeichnet, daß das ge nannte Enzym in Form einer Mischung von freier Elastase mit Elastase vorliegt, die einen Komplex mit Inhibitoren bildet, die in der zu analysierenden Probe vorhanden sind, und daß die genannte freie Elastase in einen Elastase-Inhibitor- Komplex durch Zufügung eines Inhibitors umgewandelt wird, der in der Lage ist, mit der freien Elastase eine Verbindung einzugehen, derart, daß der so konvertier te Elastase-Inhibitor-Komplex und der vorher existierende Elastase-Inhibitor- Komplex gleichzeitig analysiert werden.
  • Vorzugsweise sind die Inhibitoren, die mit freier Elastase kombiniert werden können und so bei dieser Erfindung verwendet werden können, menschliches α&sub1;- Antitrypsin, menschliches Serum oder Plasma enthaltend menschliches α&sub1;- Antitrypsin, tierisches Serum oder Plasma enthaltend eine Substanz, die sich mit freier Elastase derart verbinden kann, daß menschliches α&sub1;-Antitrypsin sich damit verbindet, um die Elastase-Aktivität zu hemmen, und ein synthetisches Material enthaltend eine Substanz, die sich mit einer freien Elastase in einer Weise verbinden kann, daß menschliches α&sub1;-Antitrypsin sich damit zur Hemmung der Elastase- Aktivität verbindet.
  • Erfindungsgemäß ist es selbst dann, wenn die zu analysierende Probe eine Mischung aus freier Elastase mit Elastase-Inhibitor-Komplexen beinhaltet, möglich, die genaue Menge an Elastase zu analysieren und so Klinikpersonen mit präzisen Daten zur Diagnose zu versorgen.
  • Wenn beispielsweise die zu untersuchende Probe Schleim aus dem Gebärmutterhalskanal einer Frau mit Kind ist, welcher geringe Mengen an Inhibitoren ent hält und in welchem freie Elastase mit Elastase-Inhibitor-Komplexen vermischt ist, ist es möglich, eine gefährliche Frühgeburt, eine Frühgeburt oder ein durch Frühgeburt bedingtes Reißen von Membranen (PROM) durch die Ermittlung der Menge an Granulocyte-Elastase präzise vorherzusagen und zu verhindern. Eine Ursache einer bedrohlichen Frühgeburt, einer Frühgeburt oder von PROM ist villöse Amnionitis, von der angenommen wird, daß sie sich durch zunehmende Ausbreitung von Zervizitis entwickelt. Demzufolge kann durch Verwendung der Menge an von Granulocyten freigesetzter Elastase als Parameter bestimmt werden, ob Zervizitis vorliegt oder nicht, was es ermöglicht, daß die Infektion oder Entzündung in einem frühen Stadium behandelt und die zunehmende Ausbreitung der Entzündung verhindert werden kann.
  • Sputum oder eine Spüllösung von Bronchovesikularlavage (bronchovesicular lavage) liefert ebenfalls Proben, die kleine Mengen an Inhibitoren enthalten und in welchen freie Elastase mit Elastase-Inhibitor-Komplexen vermischt ist. Wiederum kann das Vorliegen chronischer und sich wiederholender Luftwegsinfektionen oder Lungenemphysema basierend auf chronischen Atmungskrankheiten, die Elastase zuzuschreiben sind, durch Analysieren der Menge an Elastase in diesen Proben ermittelt werden, was es ermöglicht, daß die Patienten eine sachgemäße Behandlung erhalten.
  • Figur 1 ist eine graphische Darstellung, die die Hemmungsverhältnisse verschiedener Seren bezüglich der Elastase-Aktivität zeigt,
  • Figur 2 ist eine graphische Darstellung, die die Reaktivitäten bezüglich eines menschlichen Granulocyte-Elastase-Antikörpers von Elastase-Inhibitor- Komplexen, erhalten durch Addition menschlicher Seren zu freier Elastase, zeigt,
  • Figur 3 ist eine graphische Darstellung, die die Reaktivitäten bezüglich eines menschlichen Granulocyte-Elastase-Antikörpers von Elastase-Inhibitor- Komplexen, erhalten durch Addition von Schafseren zu freier Elastase, zeigt,
  • Figur 4 ist eine graphische Darstellung, die die. Reaktivitäten bezüglich eines menschlichen Granulocyte-Elastase-Antikörpers von Elastase-Inhibitor- Komplexen, erhalten durch Addition von Kaninchenseren zu freier Elastase, zeigt, und
  • Figur 5 ist eine graphische Darstellung, die die Reaktivitäten bezüglich eines menschlichen Granulocyte-Elastase-Antikörpers von Elastase-Inhibitor- Komplexen, erhalten durch Addition von α&sub1;-Antitrypsin (2,0 µm/ml), menschlichen Serums (0,1%), Schafserum (1,0%) und Kaninchenserum (1,0%) zu freier Elastase zeigt.
  • Beispiele
  • Die vorliegende Erfindung wird nun spezifischerweise, jedoch nicht ausschließlicherweise bezüglich der folgenden Beispiele erläutert.
  • Beispiel 1
  • Untersucht wurden die Effekte, die durch Zugabe eines menschlichen Serums enthaltend α&sub1;-Antitrypsin, als auch von Schaf- und Kaninchenseren enthaltend eine Substanz mit einem Effekt ähnlich dem von menschlichen α&sub1;-Antitrypsin zu freier Elastase erhalten wurden.
  • Freie Elastase wurde verdünnt und auf 500 ng/ml (22,4 U/l als Enzymaktivität) mit einer Phosphat-Puffer-Lösung (nachfolgend kurz PBS) (10 mM, pH 7,4) eingestellt, welche menschliche Seren, und Seren vom Schaf und Kaninchen enthielt, jede in einer Menge von 0,0, 0,05, 0,1, 0,2, 0,5 oder 1,0%, wodurch die zu analysierenden Proben hergestellt wurden. Die Enzymaktivität jeder Probe wurde mit einem synthetischen Substrat TESTTEAM S-2484 (Dai-ichi Kagaku) (nachfolgend einfach S-2484) bestimmt, welches spezifisch mit Granulocyte- Elastase reagiert (cf. "Scad. J. Clin. Lab. Invest" 43 427(1983)). Schließlich wurde eine Lösung aus 80 µl der Proben in 640 µl eines Tris-Chlorwasserstoffsäure- Puffers (nachfolgend einfach Tris-HCl-Puffer genannt) (0,05 M, pH 8,3) enthaltend Natriumchlorid (0,4 M) und Rinderserumalbumin (0,125%) (Boehringer Mannheim Gmbh) - nachfolgend kurz BSA - bei 37ºC für 5 Minuten bebrütet. Danach wurden für eine 3-minütliche Inkubation bei 38ºC 80 µl-2484 (6 mM) zugefügt, und 160 µl Essigsäure (50%) wurden zugefügt, um die Reaktion zu beenden. Neben den obigen Proben wurde eine Leerprobe vorgesehen, zu welcher 50%-ige Schwefelsäure vor der Zugabe von S-2484 zugefügt wurde und welche nicht der 3- minütlichen Inkubation bei 37ºC unterworfen wurde. Die Absorptionsmaße dieser Proben wurden bei 405 nm mit einem Mikroplattenleser Modell 450 (Bio-Rad (eingetragenes Warenzeichen) Laboratories) bestimmt.
  • In Tabelle 1 und Figur 1 sind die Mengen der zugefügten Seren und die Hemmungsverhältnisse der Elastase-Aktivität dargestellt, woran zu erkennen ist, daß die Schaf- und Kaninchenserum als Inhibitor für freie Elastase wirkt, wie dies der Fall ist bei menschlichem Serum enthaltend α&sub1;-Antitrypsin, und einen Elastase- Inhibitor-Komplex bildet, wodurch die Enzymaktivität der Elastase gehemmt wird. Es ist ebenso offensichtlich, daß die Hemmungsverhältnisse der Enzymaktivität ansteigen abhängig von der Menge der Seren, und daß die Enzymaktivität fast vollständig gehemmt wird, wenn die Mengen des menschlichen Serums und jedes der zugefügten Schaf- und Kaninchenseren 0,1 % und 1,0% betragen. Tabelle 1 - Hemmungsverhältnisse der Elastase-Aktivität bei zugefügten menschlichen, Schaf- und Kaninchen-Seren
  • Beispiel 2
  • Untersucht wurden die Reaktivitäten von Elastase-Inhibitor-Komplexen, erhalten durch Addition eines menschlichen Serums.
  • Freie Elastase wurde verdünnt und mit PBSS enthaltend 0,0, 0,01, 0,05, 0,1 und 0,2% menschlicher Seren, jedes enthaltend α&sub1;-Antitrypsin als Inhibitor auf 0,0, 0,2, 08 und 3,2 ng/ml einreguliert. Fünfzig (50) µl jeder Probe wurden einer Mikroplatte (Gostar Corporation), die mit einem Schafs-Antihuman-Granulocyte- Elastase-Antikörper (Binding Site Ltd.) beschichtet war, zugefügt. Nach einer einstündigen Inkubation bei 37ºC wurde die Probe mit PBS enthaltend Polyoxyethylen (20) Sorbitanmonolaurat (0,05%) (Wako Junyaku) gut gewaschen, und anschließend mit 50 µl einer Lösung aus Peroxidase (POD)-markiertem Schafs- Antihuman-Granulocyte-Elastase-Antikörper (Binding Site Ltd.) versetzt, gefolgt von einer einstündigen Inkubation bei 37ºC. Danach wurde die Probe gut mit PBS enthaltend Polyoxyethylen (20) Sorbitanmonolaurat (0,05%) gewaschen. Zu diesem wurden 100 µl einer 0,1 M Zitronensäure/0,2 M Dinatriumhydrogenphosphat- Puffer-Lösung - nachfolgend als McIrvein-Puffer-Lösung genannt - (pH 5,5) zugegeben, welche o-Phenylendiamin 2HCl (1 mg/ml, Wako Junyaku) - nachfolgend kurz OPD genannt - und wäßriges Wasserstoffperoxid (0,05%), Mitsubishi Gas) enthielt, zugegeben, gefolgt von einer 10-minütlichen Reaktion bei Raumtemperatur. Anschließend wurden 100 µl einer 3N Schwefelsäure (Wako Junyaku) zugegeben, um die Reaktion zu stoppen. Bis zu welchem Grad die Reaktionslösung Farben entwickelte, wurde anhand des Absorptionsmaßes bei 490 nm mit einem Mikroplattenleser (Modell 450, Bio-Rad (eingetragenes Warenzeichen) Laboratories) bestimmt.
  • In Tabelle 2 und Figur 2 sind die Reaktivitäten der Elastase-Inhibitor-Komplexe angegeben und dargestellt, die durch Zugabe menschlichen Serums zu freier Elastase bezüglich des menschlichen Granulocyte-Elastase-Antikörpers bei Absorptionsänderungen erhalten würden. Anhand dieser ist erkennbar, daß bezüglich der Reaktivität des menschlichen Granulocyte-Elastase-Antikörpers zu der Granulocyte-Elastase die durch Zugabe des menschlichen Serums konvertierten Elastase-Inhibitor-Komplexe besser sind als freie Elastase. Es hat sich ebenso erwiesen, daß die Mengen der konvertierten Elastase-Inhibitor-Komplexe zunahmen abhängig von der Menge des zugefügten menschlichen Serums, jedoch wird die Konversion zu den Elastase-Inhibitor-Komplexen durch Zugabe von 0,1% menschlichen Serums vervollständigt. Tabelle 2 - Reaktivitäten von Elastase-Inhibitor-Komplexen, erhalten durch Zugabe von menschlichen Serums
  • Beispiel 3
  • Untersucht wurden die Reaktivitäten von Elastase-Inhibitor-Komplexen, erhalten durch Zugabe von Schafserum.
  • Freie Elastase wurde verdünnt und mit PBSS enthaltend 0,0, 0,1,1,0 und 5,0% an Schafseren auf 0,0, 0,2, 0,8 und 3,2 ng/ml einreguliert. Fünfzig (50) µl jeder Probe wurden einer Mikroplatte, die mit einem Schafs-Antihuman-Granulocyte-Elastase- Antikörper beschichtet war, zugegeben. Nach einer einstündigen Inkubation bei 37ºC wurde die Probe gut mit PBS enthaltend Polyoxyethylen (20) Sorbitanmonolaurat (0,05%) gewaschen, und anschließend mit 50 µl einer Lösung eines Peroxidase (POD)-markierten Schafs-Antihuman-Granulocyte-Elastase-Antikörper versetzt, gefolgt von einer einstündigen Inkubation bei 37ºC. Danach wurde die Probe gut mit PBS enthaltend Polyoxyethylen (20) Sorbitanmonolaurat (0,05%) gewaschen. Hierzu wurden 100 pl einer McIrvein-Puffer-Lösung enthaltend OPD (1 mg/ml) und wäßriges Wasserstoffperoxid (0,05%) zugegeben, gefolgt von einer zehnminütlichen Reaktion bei Raumtemperatur. Danach wurden 100 µl einer 3N Schwefelsäure zugefügt, um die Reaktion zu stoppen. Das Maß, bis zu welchem die Reaktionslösung Farben entwickelte, wurde anhand der Absorption bei 490 nm mit einem Mikroplattenleser (Modell 450, Bio-Rad (eingetragenes Warenzeichen) Laboratories) bestimmt.
  • In Tabelle 3 und Figur 3 sind angegeben und dargestellt die Reaktivitäten der Elastase-Inhibitor-Komplexe, erhalten durch Zugabe von Schafserum zu freier Elastase, bezüglich des menschlichen Granulocyte-Elastase-Antikörpers anhand von Absorptionsänderungen. Anhand dieser ist zu erkennen, daß anhand der Reaktivität des menschlichen Granulocyte-Elastase-Antikörpers zu der Granulocyte- Elastase die durch Zugabe des Schafserums konvertierten Elastase-Inhibitor- Komplexe besser sind als freie Elastase. Es ist ebenfalls offensichtlich, daß die Mengen der konvertierten Elastase-Inhibitor-Komplexe abhängig von den Mengen des zugefügten Schafserums sind, jedoch die Konversion zu den Elastase- Inhibitor-Komplexen durch Zugabe von 1,0% Schafserum vervollständigt wird. Tabelle 3 - Reaktivität von Elastase-Inhibitor-Komplexen, erhalten durch Zugabe von Schafserum
  • Beispiel 4
  • Untersucht wurden die Reaktivitäten von Elastase-Inhibitor-Komplexen, erhalten durch Zugabe von Kaninchenserum.
  • Freie Elastase wurde verdünnt und mit PBSS enthaltend 0,0, 0,1, 1,0 und 5,0% an Kaninchen-Seren auf 0,0, 0,2, 0,8 und 3,2 ng/ml einreguliert. Fünfzig (50) µl jeder Probe wurden einer Mikroplaffe, die mit einem Kaninchen-Antihuman Granulocyte-Elastase-Antikörper beschichtet war, zugegeben. Nach einer einstündigen Inkubation bei 37ºC wurde die Probe gut mit PBS enthaltend Polyoxyethylen (20) Sorbitanmonolaurat (0,05%) gewaschen, und anschließend mit 50 µl einer Lösung eines POD-markierten Kaninchen-Antihuman-Granulocyte-Elastase- Antikörpers versetzt für eine einstündige Inkubation bei 37ºC. Danach wurde die Probe gut mit PBS enthaltend Polyoxyethylen (20) Sorbitanmonolaurat (0,05%) gewaschen. Hierzu wurden 100 µl einer McIrvein-Puffer-Lösung enthaltend OPD (1 mg/ml) und wäßriges Wasserstoffperoxid (0,05%) zugegeben, gefolgt von einer zehnminütlichen Reaktion bei Raumtemperatur. Anschließend wurden 100 µl einer 3N Schwefelsäure zugegeben, um die Reaktion zu beenden. Bis zu welchem Grad die Reaktionslösung Farben entwickelte, wurde anhand der Absorption bei 490 nm mit einem Mikroplattenleser (Modell 450, Bio-Rad (eingetragenes Warenzeichen) Laboratories) bestimmt.
  • In Tabelle 4 und Figur 4 sind angegeben und dargestellt die Reaktivitäten der Elastase-Inhibitor-komplexe, erhalten durch Zugabe eines Kaninchenserums zu freier Elastase bezüglich des menschlichen Granulocyte-Elastase-Antikörpers anhand der Absorptionsänderungen. Hieran ist zu erkennen, daß anhand der Reaktivitäten des menschlichen Granulocyte-Elastase-Antikörpers zu der Granulocyte- Elastase die durch die Zugabe von kaninchenserum konvertierten Elastase- Inhibitor-Komplexe besser sind als freie Elastase. Es ist ebenso offensichtlich, daß die Mengen der konvertierten Elastase-Inhibitor-Kompiexe zunehmen, abhängig von den Mengen des zugefügten Kaninchenserums, jedoch die Konvertierung zu den Elastase-Inhibitor-Komplexen durch Zugabe von 1,0% Kaninchenserum vervollständigt wird. Tabelle 4 - Reaktivitäten von Elastase-Inhibitoren-komplexen, erhalten durch Zugabe von Kaninchenserum
  • Beispiel 5
  • Vergleich zwischen α&sub1;-Antitrypsin, menschlichem Serum, Schafserum und Kaninchenserum, sämtliche als Inhibitoren
  • Freie Elastase wurde verdünnt und mit PBSs, jedes enthaltend α&sub1;-Antitrypsin (2, µg/ml), menschliches Serum (0,1%), Schafserum (1,0%) und Kaninchenserum (1,0%) und PBS, nichts davon enthaltend, auf 0,0, 02, 0,8 und 3,2 ng/ml einreguliert. Fünfzig (50) µl jeder Probe wurden einer Mikroplatte, die mit einem Kanin chen-Antihuman-Granulocyte-Elastase-Antikörper beschichtet war, zugegeben. Nach einer einstündigen Inkubation bei 37ºC wurde die Probe gut mit PBS enthaltend Polyoxyethylen (20) Sorbitanmonolaurat (0,05%) gewaschen, und anschließend wurden 50 µl einer Lösung aus POD-markiertem Kaninchen-Antihuman- Granulocyte-Elastase-Antikörper zugegeben, gefolgt von einer einstündigen Inkubation bei 37ºC. Danach wurde die Probe gut mit PBS enthaltend Polyoxyethylen (20) Sorbitanmonolaurat (0,05%) gewaschen. Hierzu wurden 100 µl einer McIrvein-Puffer-Lösung enthaltend OPD (1 mg/ml) und wäßriges Wasserstoffperoxid (0,05%) für eine zehnminütliche Reaktion bei Raumtemperatur zugefügt. Danach wurden 100 µl einer 3N Schwefelsäure zugegeben, um die Reaktion zu einem Ende zu bringen. Zu welchem Grad die Reaktionslösung Farben entwickelte, wurde anhand der Absorption bei 490 nm mit einem Mikroplattenleser (Modell 450, Bio-Rad (eingetragenes Warenzeichen) Laboratories) bestimmt.
  • In Tabelle 5 und Figur 5 sind angegeben und dargestellt die Reaktivitäten der Elastase-Inhibitor-Komplexe bezüglich menschlichem Granulocyte-Elastase- Antikörper anhand der Absorptionsänderungen, wobei die genannten Komplexe durch Zugabe von α&sub1;-Antitrypsin (2,0 µg/ml), menschlichem Serum (0,1%), Schafserum (1,0%) und Kaninchenserum (1,0%) zu menschlicher Elastase erhalten wurden. Es ist ersichtlich, daß die Reaktivitäten der Elastase-Inhibitor- Komplexe, erhalten durch Zugabe verschiedener Seren, im wesentlichen gleich sind zu denen, die durch Zugage von 2,0 µg/ml von α&sub1;-Antitrypsin erhalten wurden, unabhängig vom Serumtyp, vorausgesetzt, daß es in der oben genannten Menge zugegeben wird. Tabelle 5 - Vergleich zwischen α&sub1;-Antitrypsin, menschlichem Serum, Schafserum und Kaninchenserum, alle als Inhibitoren
  • Beispiel 6 Immunoassay von Granulocyte-Elastase in Mukusproben, erhalten aus dem Gebärmutterhalskanal einer Frau mit Kind
  • Mukus wurde aus dem Gebärmutterhalskanal einer Frau mit Kind mit einem Abstrich entnommen (Abbot Lab.), und dieser Abstrich wurde in PBS (1 ml) eingetaucht. Anschließend wurde der Mukus gut in PBS eingerührt und bei 1000 U/min für 5 Minuten zentrifugiert, um die überstehende Flüssigkeit als zu analysierende Probe zu sammeln.
  • Zur Immunoassay wurde die Probe 500-fach mit PBS enthaltend Schafserum (1,0%) verdünnt, und 50 ml wurden anschließend einer Mikroplatte, die mit einem Schafs-Antihuman-Granulocyte-Elastase-Antikörper beschichtet war, zugegeben. Zur selben Zeit wurde eine freie Elastase-Standardiösung (0,2, 0,4, 0,8, 1,6 und 3,2 ng/ml) mit einem ähnlichen Verdünnungsmittel verdünnt, um Standardimien herzustellen, und 50 µl jeder Lösung wurden derselben Mikroplatte, zu welcher die Probe gegeben war, zugefügt. Nach einer einstündigen Inkubation bei 37ºC wurde jede Probe gut mit PBS enthaltend Polyoxyethylen (20) Sorbitanmonolaurat (0,05%) gewaschen, und anschließend mit 50 µl einer Lösung aus POD- markiertem Kaninchen-Antihuman-Granulocyte-Elastase-Antikörper versetzt, gefolgt von einer einstündigen Inkubation bei 37ºC. Danach wurde die Probe gut mit PBS enthaltend Polyoxyethylen (20) Sorbitanmonolaurat (0,05%) gewaschen. Hierzu wurden 100 µl einer McIrvein-Pufferlösung enthaltend OPD (1 mg/ml) und wäßriges Wasserstoffperoxid (0,05%) für eine zehnminütliche Reaktion bei Raumtemperatur gegeben. Dann wurden 100 µl einer 3N Schwefelsäure hinzugefügt, um die Reaktion zu einem Ende zu bringen. Zu welchem Grad die Reaktionslösung Farben entwickelte, wurde anhand der Absorption bei 490 nm mit einem Mikroplattenleser (Modell 450, Bio-Rad (eingetragenes Warenzeichen) Laboratories) bestimmt. Die Konzentration an Elastase in der Probe konnte anhand der Absorptionsmaße der Standardlösungen und der Probe bestimmt werden. Als Konsequenz ist zu erkennen, daß die Konzentration (wie gemessen in dem Extrakt) der Granulocyte-Elastase in dem Mukus des Gebärmutterhalskanals einer bis zur Geburt gesunden Frau mit Kind niedrig ist, jedoch bei einer schwangeren Frau, die von einem Kind bedrohlicherweise und frühzeitig entbunden wurde, hoch ist. Demzufolge ist es möglich, eine bedrohliche Frühgeburt durch Analysieren der Konzentration an Granulocyte-Elastase im Mukus des Gebärmutterhalskanals einer schwangeren Frau vorherzusagen. Nachfolgend sind die Ergebnisse dieses Beispiels aufgeführt. Tabelle 6 Mukus-Proben aus dem Gebärmutterhalskanal
  • *: Bedrohliche Frühgeburt beobachtet
  • **: Verblieb bis zur Geburt gesund.
  • Beispiel 7 Immunoassay von Granulocyte-Elastase im Urin
  • Fünf (5) ml Urin wurden bei 1000 U/min für 5 Minuten zentrifugiert, und die überstehende Flüssigkeit wurde als zu untersuchende Probe zusammengefaßt.
  • In der Immunoassay wurde die Probe 500-fach mit PBS enthaltend Schafserum (1,0%) verdünnt, und 50 ml wurden anschließend einer Mikroplatte, die mit einem Schaf-Antihuman-Granulocyte-Elastase-Antikörper beschichtet war, zugegeben. Zur selben Zeit wurden freie Elastase-Standardlösungen (0,2, 0,4, 0,8, 1,6 und 3,2 ng/ml) mit einem ähnlichen Verdünnungsmittel verdünnt, um Standardlinien herzustellen, und 50 µl jeder Lösung wurden derselben Mikroplatte, der die Probe zugefügt war, hinzugegeben. Nach einer einstündigen Inkubation bei 37ºC wurde jede Probe gut mit PBS enthaltend Polyoxyethylen (20) Sorbitanmonolaurat (0,05%) gewaschen, und anschließend mit 50 µl einer Lösung von POD- markiertem Kaninchen-Antihuman-Granulocyte-Elastase-Antikörper versetzt, gefolgt von einer einstündigen Inkubation bei 37ºC. Nach diesem wurde die Probe gut mit PBS enthaltend Polyoxyethylen (20) Sorbitanmonolaurat (0,05%) gewaschen. Hierzu wurden 100 µl einer McIrvein-Pufferlösung enthaltend OPD (1 mg/ml) und wäßriges Wasserstoffperoxid (0,05%) für eine zehnminütliche Reaktion bei Raumtemperatur hinzugefügt. Anschließend wurden 100 µl einer 3N Schwefelsäurelösung zugegeben, um die Reaktion zu einem Ende zu bringen. Der Grad, zu welchem die Reaktionslösung Farben entwickelte, wurde anhand der Absorption bei 490 nm mit einem Mikroplattenleser (Modell 450, Bio-Rad (eingetragenes Warenzeichen) Laboratories) bestimmt. Die Konzentration an Elastase in der Probe konnte anhand der Absorptionen der Standardlösungen und der Probe bestimmt werden. Als Konsequenz ist zu sehen, daß die Konzentration der Granulocyte-Elastase im Urin derjeniger, die gesund sind, niedrig ist, daß sie aber bei denjenigen, die Harnwegsinfektionen haben, hoch ist. Es ist folglich möglich, eine Diagnose von Harnwegsinfektionen durch Analysieren der Konzentration an Granulocyte-Elastase im Urin durchzuführen. In Tabelle 7 sind die Ergebnisse dieses Beispiels angegeben. Tabelle 7 Urinproben
  • *: Harnleiterinfektionen
  • **: Gesund
  • ***: Nicht bestimmbar

Claims (4)

1. Immunoassay-Verfahren zur Bestimmung der Gesamtmenge an menschlicher Granulocyte-Elastase in einer Probe unter Verwendung eines Antikörpers für die menschliche Granulocyte-Elastase gebunden an unlösliche Träger, dadurch gekennzeichnet, daß das genannte Enzym in Form einer Mischung von freier Elastase mit Elastase vorliegt, die einen Komplex mit Inhibitoren bildet, die in der zu analysierenden Probe vorhanden sind, und daß die genannte freie Elastase in einen Elastase-Inhibitor-Komplex durch Zufügung eines Inhibitors umgewandelt wird, der in der Lage ist, mit der freien Elastase eine Verbindung einzugehen, derart, daß der so konvertierte Elastase-Inhibitor-Komplex und der vorher existierende Elastase- Inhibitor-Komplex gleichzeitig analysiert werden.
2. Verfahren nach Anspruch 1, bei welchem der Inhibitor ausgewählt ist aus menschlichem α&sub1;-Antitrypsin, menschlichem Serum oder Plasma, enthaltend menschliches α&sub1;-Antitrypsin, tierischem Serum oder Plasma, enthaltend eine Substanz, die sich mit freier Elastase derart verbinden kann, daß menschliches α&sub1;-Antitrypsin sich damit verbindet, um die Elastase-Aktivität zu hemmen, sowie einem synthetischen Material, enthaltend eine Substanz, die sich mit einer freien Elastase in einer Weise verbinden kann, daß menschliches α&sub1;-Antitrypsin sich damit zur Hemmung der Elastase-Aktivität verbindet.
3. Verfahren nach Anspruch 1 oder 2, bei welchem die zu analysierende Probe ausgewählt ist aus Schleim aus dem Cervicalkanal einer schwangeren Frau, Speichel, der Spüllösung einer bronchovesikularen Spülung, Gewebeextrakten, Amnionflüssigkeit, Blut, Urin und einem Material enthaltend eine Mischung von freier Elastase mit einem Elastase-Inhibitor-Komplex oder Komplexen, und welches verwendet wird zur Diagnose, ob oder ob nicht der Ort, von dem die Probe gewonnen worden ist, entzündet ist.
4. Verfahren nach Anspruch 1, 2 oder 3, das verwendet wird zur Vorhersage oder Verhinderung drohender Frühgeburt, Frühgeburt oder vorzeitiger Riß von Membranen durch Analysierung der Menge menschlicher Granulocyte- Elastase im Schleim der gewonnen ist aus dem Cervicalkanl einer schwangeren Frau, oder zur Diagnose chronischer oder wiederholter Infektionen der Luftwege und Lungenemphysem basierend auf chronischen Atemwegserkrankungen, die zurückführbar sind auf eine menschliche Granulocyte-Elastase.
DE69213114T 1991-06-18 1992-06-18 Immunoassay von menschlicher Granulocyte-Elastase Expired - Fee Related DE69213114T2 (de)

Applications Claiming Priority (1)

Application Number Priority Date Filing Date Title
JP3146221A JP2614155B2 (ja) 1991-06-18 1991-06-18 ヒト顆粒球エラスターゼの免疫学的測定方法

Publications (2)

Publication Number Publication Date
DE69213114D1 DE69213114D1 (de) 1996-10-02
DE69213114T2 true DE69213114T2 (de) 1997-01-23

Family

ID=15402852

Family Applications (1)

Application Number Title Priority Date Filing Date
DE69213114T Expired - Fee Related DE69213114T2 (de) 1991-06-18 1992-06-18 Immunoassay von menschlicher Granulocyte-Elastase

Country Status (7)

Country Link
US (1) US5290679A (de)
EP (1) EP0519720B1 (de)
JP (1) JP2614155B2 (de)
AT (1) ATE142022T1 (de)
DE (1) DE69213114T2 (de)
DK (1) DK0519720T3 (de)
ES (1) ES2092043T3 (de)

Families Citing this family (5)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
NL9301134A (nl) * 1993-06-29 1995-01-16 Inst Voor Agrotech Onderzoek Werkwijze voor het detekteren en eventueel kwantificeren van aktiviteit van ten minste één protease-inhibitor in een te analyseren mengsel, alsmede toepassing van de werkwijze voor het bepalen van de (rest)aktiviteit van één (of meer) afzonderlijke (iso)type(s) protease-inhibitor(en) en toepassing van de werkwijze voor het bepalen van de totale (rest)aktiviteit van een mengsel eventueel na een verwerkingsproces zoals een proces ter verwijdering of inaktivatie van protease-inhibitor(en).
JP3298824B2 (ja) * 1998-03-13 2002-07-08 アークレイ株式会社 白血球計数方法および白血球計数装置
ES2318459T3 (es) * 2004-02-06 2009-05-01 Universite De Liege Metodo y kit para la medicion de la activacion de las celulas neutrofilas.
GB0914883D0 (en) 2009-08-26 2009-09-30 Univ Belfast Compound
JP7355140B2 (ja) * 2022-02-28 2023-10-03 住友ベークライト株式会社 セリンプロテアーゼの検出用または測定用試薬

Family Cites Families (2)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
JPS5925183B2 (ja) * 1978-07-05 1984-06-15 ダイナボット株式会社 エラスタ−ゼ−1の測定方法
DE3016575A1 (de) * 1980-04-30 1981-11-05 Merck Patent Gmbh, 6100 Darmstadt Verfahren zur immunologischen bestimmung von enzymen, mittel zur durchfuehrung des verfahrens und seine verwandung

Also Published As

Publication number Publication date
ES2092043T3 (es) 1996-11-16
DE69213114D1 (de) 1996-10-02
US5290679A (en) 1994-03-01
DK0519720T3 (de) 1997-02-17
EP0519720B1 (de) 1996-08-28
JP2614155B2 (ja) 1997-05-28
ATE142022T1 (de) 1996-09-15
EP0519720A1 (de) 1992-12-23
JPH04369478A (ja) 1992-12-22

Similar Documents

Publication Publication Date Title
DE69525476T2 (de) Verfahren zum screenen des risikos auf magenkrebs
DE69427131T2 (de) Siebtest zur früherkennung von kolorektalen neoplasien
DE60129314T2 (de) Diagnose von leberfibrose mit hilfe von serummarkeralgorithmen
DE60117592T2 (de) Diagnose von pre-eclampsia
DE202005020939U1 (de) Kit zur Messung der Aktivierung neutrophiler Zellen
DE60024240T2 (de) Vorhersagen ueber von diabetes beeintraechtigte wundheilung
EP1318405B1 (de) Verfahren zur Diagnose von Sepsis unter Bestimmung löslicher Cytokeratinfragmente
DE2612719C3 (de) Verfahren zur Ermittlung der Gerinnungsfähigkeit von Blut
DE69601922T2 (de) Verfahren zur hochempfindlichen dosierung von herztroponin - i
EP1318403B1 (de) Verfahren zur Diagnose von Sepsis unter Bestimmung von S100B
EP1624072B1 (de) Kit zur Bestimmung der Aktivität der Faktor VII-aktivierenden Protease aus Proteinlösungen
DE19920704C1 (de) Verwendung eines gegen Harn-Trypsin-Inhibitors gerichteten Antikörpers für die Diagnose des Ausbruchs von AIDS
DE69128150T2 (de) Diagnostischer test
DE69213114T2 (de) Immunoassay von menschlicher Granulocyte-Elastase
EP1318402B1 (de) Verfahren zur Diagnose von Sepsis unter Bestimmung von CA 125
EP1711831B1 (de) Diagnose von sepsis durch selektive bestimmung der konzentration der cu/zn superoxiddismutase (cu/zn sod) in patientenproben
DE3942081A1 (de) Mittel zur verbesserung der wiederfindung von annexinen
EP1318404A1 (de) Verfahren zur Diagnose von Sepsis unter Bestimmung von CA 19-9
DE10144905A1 (de) Bestimmung von Vitamin-D direkt in Serum oder Plasma
DE2601372A1 (de) Verfahren zur quantitativen bestimmung von antithrombin iii
DE69628713T2 (de) Marker und Reagenz für Diabetes mellitus und Diabetes-mellitus-Komplikationen
CH685959A5 (de) Diagnostische Testpackung zur Bestimmung von Proteinen.
DE69320661T2 (de) Verfahren zur messung von heparin
EP0594873B1 (de) Verfahren zur quantitativen Bestimmung von krankheitsspezifischen Antigenen und Vorrichtung zur Durchführung des Verfahrens
DE60102245T2 (de) Anhand der konduktivität normalisierte bestimmung von analyten in urin zur diagnose von krankheiten

Legal Events

Date Code Title Description
8364 No opposition during term of opposition
8339 Ceased/non-payment of the annual fee