DE19700327A1 - Protease- und amylasehaltiges Waschmittel - Google Patents
Protease- und amylasehaltiges WaschmittelInfo
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Description
Die vorliegende Erfindung betrifft enzymhaltige Waschmittel, die neben üblichen
Bestandteilen eine bestimmte Protease und eine bestimmte Amylase enthalten.
Enzyme, insbesondere proteolytische Enzyme, finden ausgedehnte Verwendung in Wasch-,
Waschhilfs- und Reinigungsmitteln. Derzeit werden ausschließlich Proteasen aus der Subti
lisinfamilie eingesetzt. Dabei handelt es sich um extrazelluläre Proteine mit einem
Molekulargewicht im Bereich von etwa 20 000 bis 45 000. Subtilisine sind relativ
unspezifische Enzyme, die neben der hydrolytischen Wirkung auf Peptidbindungen auch
esterolytische Eigenschaften aufweisen (M. Bahn, R.D. Schmidt, Biotec 1, 119 1987). Viele
Vertreter der Subtilisine sind physikalisch und chemisch genau charakterisiert. Ihre
räumliche Struktur ist durch Röntgenstrukturanalyse oft im Detail bekannt. Hierdurch sind
die Voraussetzungen für molekulares Modelling und sogenanntes Protein Engineering in
Form gezielter Mutagenese gegeben (Kraut, Ann. Rev. Biochem. 46, 331-358, 1977).
Gentechnische Modifikationen von Proteasen sind vielfach beschrieben; so waren im
Juni 1991 bereits 219 durch Protein Engineering erhaltene Proteinvarianten der Subtilisine
bekannt (A. Recktenwald et al., J.Biotechnol. 28, 1-23, 1993). Die meisten dieser Varianten
wurden erzeugt, um die Stabilität der Proteasen zu verbessern.
Eine unter stark alkalischen Bedingungen stabile und aktive Protease aus der
Subtilisinfamilie kann wie in der internationalen Patentanmeldung WO 91/02792
beschrieben in Bacillus lentus (DSM 5483) produziert werden. Diese Bacillus lentus
alkalische Protease (BLAP) kann durch Fermentation von Bacillus licheniformis produziert
werden, der mit einem Expressionsplasmid transformiert wurde, welches das Gen für BLAP
unter der Kontrolle des Promotors aus Bacillus licheniformis ATCC 53926 trägt. Die
Zusammensetzung wie auch die räumliche Struktur von BLAP ist bekannt (D.W. Godette et
al. J.Mol.Biol. 228, 580-595, 1992). Diese Protease ist durch die in der zitierten Literatur be
schriebene Sequenz aus 269 Aminosäuren, ein rechnerisches Molekulargewicht von
26 823 Dalton und einen theoretischen isoelektrischen Punkt von 9,7 charakterisiert. Durch
Mutation zugängliche Varianten dieser Bacillus lentus DSM 5483 Protease sind in der US-
amerikanischen Patentschrift US 5 340 735 beschrieben. Unter diesen sind Proteaseenzyme,
die bei insbesondere mehrfacher Waschbehandlung von Textilien aus proteinogenen Fasern,
beispielsweise textilen Flächengebilden aus Naturseide oder Wolle, ohne Verlust an
Reinigungsleistung zu besonders geringen Substanzschädigungen beziehungsweise
Zerstörungen der Faserverbände führen.
Amylasen haben die Aufgabe, die Entfernung stärkehaltiger Anschmutzungen durch die
katalytische Hydrolyse des Stärke-Polysaccharids zu erleichtern und werden zu diesem
Zweck ebenfalls seit längerer Zeit in Reinigungsmitteln für Geschirr, aber auch in Wasch
mitteln eingesetzt. Dabei ist beobachtet worden, daß die Leistung von Amylasen, die den in
der Natur vorkommenden Enzymen entsprechen, durch in solchen Mitteln üblicherweise
enthaltene Bleichmittel relativ stark beeinträchtigt wird. Neben der Erhöhung ihrer
Leistungsfähigkeit hat die gentechnische Modifikation von Amylasen daher im wesentlichen
die Stabilitätserhöhung gegen den Angriff von Oxdationsmitteln zum Ziel. Ein Ansatz zur
Erreichung dieses Ziels, der in der internationalen Patentanmeldung WO 94/18314
vorgeschlagen wurde, besteht in der Entfernung besonders oxidationsanfälliger
Aminosäuren, wie Methionin, Tryptophan, Cystein oder Tyrosin, aus der
Aminosäuresequenz der Amylase, oder deren Austausch durch andere, oxidationsstabilere
Aminosäuren. Ein ähnliches Vorgehen wird auch in der internationalen Patentanmeldung
WO 95/21247 vorgeschlagen, die empfiehlt, in der Amylase-Aminosäuresequenz
mindestens ein Methionin durch eine Aminosäure, die weder Methionin noch Cystein ist,
auszutauschen.
Überraschenderweise wurde nun gefunden, daß die Kombination aus einer oben beschriebe
nen gentechnisch veränderten Protease und einer obengenannten gentechnisch veränderten
Amylase zu unerwartetet synergistischen Leistungsverbesserungen führt, wenn man sie in
Waschmitteln einsetzt.
Gegenstand der Erfindung ist daher ein protease- und amylasehaltiges Textilwaschmittel,
das neben üblichen mit derartigen Enzymen verträglichen Inhaltsstoffen eine
Proteasemutante, bei der in Position 211 (BLAP-Zählung) die an dieser Stelle in der
Wildtyp-Protease vorhandene Aminosäure Leucin gegen Asparaginsäure oder Glutamin
säure ausgetauscht ist, und eine Amylasemutante, bei der mindestens ein in der Wildtyp-
Amylase vorhandenes Methionin, Tryptophan, Cystein oder Tyrosin entfernt oder durch
eine andere Aminosäure ausgetauscht ist, die insbesondere nicht Cystein oder Methionin ist,
enthält.
Vorzugsweise weist das Mittel eine proteolytische Aktivität im Bereich von etwa 100 PE/g
bis etwa 7500 PE/g, insbesondere 500 PE/g bis 5000 PE/g auf. Die Proteaseaktivität wird
gemäß dem nachfolgend beschriebenen standardisierten Verfahren, wie in Tenside 2 (1970),
125 beschrieben, bestimmt: Eine Lösung, die 12 g/l Casein und 30 mM Natriumtripoly
phosphat in Wasser des Härtegrades 15°dH (enthaltend 0,058 Gew.-% CaCl2.2 H2O,
0,028 Gew.-% MgCl2.6 H2O und 0,042 Gew.-% NaHCO3) wird auf 70°C erwärmt, der
pH-Wert wird durch Zugabe von 0,1 N NaOH auf 8,5 bei 50°C eingestellt. Zu 600 ml der
Substratlösung werden 200 ml einer Lösung des zu testenden Enzyms in 2 gewichtsprozen
tiger Natriumtripolyphosphat-Pufferlösung (pH 8,5) gegeben. Die Reaktionsmischung wird
bei 50°C für 15 Minuten inkubiert. Die Reaktion wird danach durch Zugabe von 500 ml
TCA-Lösung (0,44 M Trichloressigsäure und 0,22 M Natriumacetat in
3 volumenprozentiger Essigsäure) und Abkühlen (Eisbad bei 0°C, 15 Minuten) gestoppt.
Das TCA-unlösliche Protein wird durch Zentrifugation entfernt, 900 ml des Überstandes
werden mit 300 ml 2 N NaOH verdünnt. Die Absorption dieser Lösung bei 290 nm wird mit
Hilfe eines Absorptionsspektrometers bestimmt, wobei der Absorptionsnullwert durch das
Messen einer zentrifugierten Lösung, die durch Mischen von 600 ml der obengenannten
TCA-Lösung mit 600 ml der obengenannten Substratlösung und anschließender Zugabe der
Enzymlösung hergestellt wird, zu bestimmen ist. Die proteolytische Aktivität einer
Proteaselösung, die unter den angegebenen Meßbedingungen eine Absorption von 0,500 OD
bewirkt, wird zu 10 PE (Protease-Einheiten) pro ml definiert.
Das Mittel weist vorzugsweise eine amylolytische Aktivität von 50 NU/g bis 1000 NU/g,
insbesondere 75 NU/g bis 750 NU/g, auf ("Novo-Units" pro Gramm gemäß der Standard-
Methode der Firma Novo, wobei 1 Kilo-Novo-Unit die Enzymmenge ist, die 5,26 g Stärke
bei pH 5,6 und 37°C abbaut, basierend auf der von P. Bernfeld in S.P. Colowick und N.D.
Kaplan, Methods in Enzymology, Band 1, 1955, Seite 149 beschriebenen Methode).
Zu den erfindungsgemäß brauchbaren Proteasen zählen gentechnisch veränderte Proteasen
des obengenannten BLAP-Typs, bei denen in Position 211 (BLAP-Zählung) die an dieser
Stelle in der Wildtyp-Protease vorhandene Aminosäure Leucin (L im gebräuchlichen Ein-
Buchstaben-Code) gegen Asparaginsäure (D) beziehungsweise Glutaminsäure (E) ausge
tauscht ist (L211D beziehungsweise L211E). Diese können wie in der internationalen Pa
tentanmeldung WO 95/23221 beschrieben hergestellt werden. Zusätzlich können weitere
Veränderungen gegenüber der ursprünglichen Bacillus lentus-Protease, wie beispielsweise
mindestens einer der Aminosäureaustausche S3T, V4I, R99G, R99A, R99S, A188P, V193M
und/oder V199I, vorgenommen worden sein. Besonders bevorzugt ist die in der genannten
internationalen Patentanmeldung als F49 aufgeführte Variante, bei welcher die Aminosäure
austausche S3T + V4I + A188P + V193M + V1991 + L211D vorgenommen wurden. Bei der
vorstehend beschriebenen Proteasenomenklatur über den Austausch einzelner Aminosäuren
ist zu beachten, daß die Numerierung der Aminosäurepositionen in BLAP sich von der
häufig anzutreffenden des Subtilisin BPN unterscheidet. Die Numerierung der Positionen 1
bis 35 ist identisch in Subtilisin BPNt und BLAP; aufgrund fehlender korrespondierender
Aminosäuren entsprechen die Positionen 36 bis 54 in BLAP den Positionen 37 bis 55 in
BPN', ebenso die Positionen 55 bis 160 in BLAP den Positionen 57 bis 162 in BPN und die
Positionen 161 bis 269 denen von 167 bis 275 in BPN'.
Zu den erfindungsgemäß brauchbaren Amylasen gehören insbesondere gentechnisch verän
derte Amylasen, die sich durch Austausch des Methionins in Position 197 durch eine andere
Aminosäure, insbesondere Leucin, Threonin, Alanin, Glycin, Serin, Isoleucin, Asparagin
oder Asparaginsäure, von der in Bacillus licheniformis vorkommenden α-Amylase
(Wildtyp-Amylase) ableiten. Analog der oben für Proteasen beschriebenen Nomenklatur
werden diese Amylasen als M197L, M197T, M197A, M197G, M197S, M197I, M197N und
M197D bezeichnet. Die Entfernung sonstiger Aminosäuren, insbesondere an den Positionen
1 und/oder 2 (mit (1-2)* bezeichnet), und/oder weitere Aminosäureaustausche wie L3V,
M15T, M15L, R23K, S29A, A30E, Y31H, A33S, E34D, H68Q, W138F, W138Y, R242P,
H35I, E255P, T341P, Q374P, E458D, P459T, V461K, N463G und/oder E465D etc., die aus
den obengenannten internationalen Patentanmeldungen bekannt sind, können vorgenommen
werden. Auch entsprechend veränderte Wildtyp-Amylasen aus anderen Mikroorganismen,
wie Bacillus amyloliquefaciens oder Bacillus stearothermophilus, deren
Aminosäuresequenz-Homologie zur Amylase aus Bacillus licheniformis aus der
internationalen Patentanmeldung WO 94/18314 bekannt ist, können erfindungsgemäß
eingesetzt werden. Handelsübliche gentechnisch veränderter Amylasen im Sinne der
Erfindung sind zum Beispiel Duromyl® von Novo Nordisk und Purafect® OxAm von
Genencor International.
Die erfindungswesentliche Kombination aus gentechnisch veränderter Protease und
gentechnisch veränderter Amylase kann durch Einarbeitung der zwei separaten be
ziehungsweise in bekannter Weise separat konfektionierten Enzyme oder durch gemeinsam
in einem Granulat konfektionierte Protease und Amylase, wie zum Beispiel aus den interna
tionalen Patentanmeldungen WO 96/00772 oder WO 96/00773 bekannt, in erfindungs
gemäßen Waschmitteln eingesetzt werden.
Die erfindungsgemäßen Waschmittel, die als insbesondere pulverförmige Feststoffe, in
nachverdichteter Teilchenform, als homogene Lösungen oder Suspensionen vorliegen
können, können außer der erfindungsgemäß eingesetzten Enzymkombination im Prinzip alle
bekannten und in derartigen Mitteln üblichen Inhaltsstoffe enthalten. Die erfindungs
gemäßen Mittel können insbesondere Buildersubstanzen, oberflächenaktive Tenside,
Bleichmittel auf Basis organischer und/oder anorganischer Persauerstoffverbindungen,
Bleichaktivatoren, wassermischbare organische Lösungsmittel, zusätzliche Enzyme, Seque
strierungsmittel, Elektrolyte, pH-Regulatoren und weitere Hilfsstoffe, wie optische Auf
heller, Vergrauungsinhibitoren, Farbübertragungsinhibitoren, Schaumregulatoren, Farb- und
Duftstoffe enthalten.
Die erfindungsgemäßen Mittel können Tenside enthalten, wobei insbesondere anionische
Tenside, nichtionische Tenside und deren Gemische in Frage kommen. Geeignete nichtio
nische Tenside sind insbesondere Alkylglykoside und Ethoxylierungs- und/oder Propoxy
lierungsprodukte von Alkylglykosiden oder linearen oder verzweigten Alkoholen mit
jeweils 12 bis 18 C-Atomen im Alkylteil und 3 bis 20, vorzugsweise 4 bis 10 Alkylether
gruppen. Weiterhin sind entsprechende Ethoxylierungs- und/oder Propoxylierungsprodukte
von N-Alkylaminen, vicinalen Diolen, Fettsäureestern und Fettsäureamiden, die hinsichtlich
des Alkylteils den genannten langkettigen Alkoholderivaten entsprechen, sowie von Alkyl
phenolen mit 5 bis 12 C-Atomem im Alkylrest brauchbar.
Geeignete anionische Tenside sind insbesondere Seifen und solche, die Sulfat- oder Sulfo
nat-Gruppen mit bevorzugt Alkaliionen als Kationen enthalten. Verwendbare Seifen sind
bevorzugt die Alkalisalze der gesättigten oder ungesättigten Fettsäuren mit 12 bis 18 C-
Atomen. Derartige Fettsäuren können auch in nicht vollständig neutralisierter Form
eingesetzt werden. Zu den brauchbaren Tensiden des Sulfat-Typs gehören die Salze der
Schwefelsäurehalbester von Fettalkoholen mit 12 bis 18 C-Atomen und die Sulfatierungs
produkte der genannten nichtionischen Tenside mit niedrigem Ethoxylierungsgrad. Zu den
verwendbaren Tensiden vom Sulfonat-Typ gehören lineare Alkylbenzolsulfonate mit 9 bis
14 C-Atomen im Alkylteil, Alkansulfonate mit 12 bis 18 C-Atomen, sowie Olefinsulfonate
mit 12 bis 18 C-Atomen, die bei der Umsetzung entsprechender Monoolefine mit Schwefel
trioxid entstehen, sowie alpha-Sulfofettsäureester, die bei der Sulfonierung von Fettsäure
methyl- oder -ethylestem entstehen.
Tenside sind in den erfindungsgemäßen Waschmitteln in Mengenanteilen von vorzugsweise
5 Gew.-% bis 50 Gew.-%, insbesondere von 8 Gew.-% bis 30 Gew.-%, enthalten.
Ein erfindungsgemäßes Mittel enthält vorzugsweise mindestens einen wasserlöslichen
und/oder wasserunlöslichen, organischen und/oder anorganischen Builder. Zu den wasser
löslichen organischen Buildersubstanzen gehören Polycarbonsäuren, insbesondere
Citronensäure und Zuckersäuren, monomere und polymere Aminopolycarbonsäuren, ins
besondere Methylglycindiessigsäure, Nitrilotriessigsäure und Ethylendiamintetraessigsäure
sowie Polyasparaginsäure, Polyphosphonsäuren, insbesondere Aminotris(methylenphos
phonsäure), Ethylendiamintetrakis(methylenphosphonsäure) und 1-Hydroxyethan- 1,1-di
phosphonsäure, polymere Hydroxyverbindungen wie Dextrin sowie polymere (Poly-)car
bonsäuren, insbesondere die durch Oxidation von Polysacchariden beziehungsweise
Dextrinen zugänglichen Polycarboxylate der internationalen Patentanmeldung
WO 93/16110 beziehungsweise der internationalen Patentanmeldung WO 92/18542 oder
der europäischen Patentschrift EP 0 232 202, polymere Acrylsäuren, Methacrylsäuren,
Maleinsäuren und Mischpolymere aus diesen, die auch geringe Anteile polymerisierbarer
Substanzen ohne Carbonsäurefunktionalität einpolymerisiert enthalten können. Die relative
Molekülmasse der Homopolymeren ungesättigter Carbonsäuren liegt im allgemeinen
zwischen 5 000 und 200 000, die der Copolymeren zwischen 2 000 und 200 000, vorzugs
weise 50 000 bis 120 000, jeweils bezogen auf freie Säure. Ein besonders bevorzugtes
Acrylsäure-Maleinsäure-Copolymer weist eine relative Molekülmasse von 50 000 bis
100 000 auf. Geeignete, wenn auch weniger bevorzugte Verbindungen dieser Klasse sind
Copolymere der Acrylsäure oder Methacrylsäure mit Vinylethern, wie Vinylmethylethern,
Vinylester, Ethylen, Propylen und Styrol, in denen der Anteil der Säure mindestens 50
Gew.-% beträgt. Als wasserlösliche organische Buildersubstanzen können auch Terpo
lymere eingesetzt werden, die als Monomere zwei ungesättigte Säuren und/oder deren Salze
sowie als drittes Monomer Vinylalkohol und/oder einem veresterten Vinylalkohol oder ein
Kohlenhydrat enthalten. Das erste saure Monomer beziehungsweise dessen Salz leitet sich
von einer monoethylenisch ungesättigten C3-C8-Carbonsäure und vorzugsweise von einer
C3-C4-Monocarbonsäure, insbesondere von (Meth)-acrylsäure ab. Das zweite saure
Monomer beziehungsweise dessen Salz kann ein Derivat einer C4-C8-Dicarbonsäure, wobei
Maleinsäure besonders bevorzugt ist, und/oder ein Derivat einer Allylsulfonsäure, die in 2-
Stellung mit einem Alkyl- oder Arylrest substituiert ist, sein. Derartige Polymere lassen sich
insbesondere nach Verfahren herstellen, die in der deutschen Patentschrift DE 42 21 381
und der deutschen Patentanmeldung DE 43 00 772 beschrieben sind, und weisen im
allgemeinen eine relative Molekülmasse zwischen 1 000 und 200 000 auf. Weitere
bevorzugte Copolymere sind solche, die in den deutschen Patentanmeldungen DE 43 03 320
und DE 44 17 734 beschrieben werden und als Monomere vorzugsweise Acrolein und
Acrylsäure/Acrylsäuresalze beziehungsweise Vinylacetat aufweisen. Die organischen
Buildersubstanzen können, insbesondere zur Herstellung flüssiger Mittel, in Form wäßriger
Lösungen, vorzugsweise in Form 30- bis 50-gewichtsprozentiger wäßriger Lösungen einge
setzt werden. Alle genannten Säuren werden in der Regel in Form ihrer wasserlöslichen Sal
ze, insbesondere ihre Alkalisalze, eingesetzt.
Derartige organische Buildersubstanzen können gewünschtenfalls in Mengen bis zu
40 Gew.-%, insbesondere bis zu 25 Gew.-% und vorzugsweise von 1 Gew.-% bis 8 Gew.-%
enthalten sein. Mengen nahe der genannten Obergrenze werden vorzugsweise in
pastenförmigen oder flüssigen, insbesondere wasserhaltigen, erfindungsgemäßen Mitteln
eingesetzt.
Als wasserlösliche anorganische Buildermaterialien kommen insbesondere Alkalisilikate
und Polyphosphate, vorzugsweise Natriumtripolyphosphat, in Betracht. Als wasser
unlösliche, wasserdispergierbare anorganische Buildermaterialien werden insbesondere kri
stalline oder amorphe Alkalialumosilikate, in Mengen von bis zu 50 Gew.-%, vorzugsweise
nicht über 40 Gew.-% und in flüssigen Mitteln insbesondere von 1 Gew.-% bis 5 Gew.-%,
eingesetzt. Unter diesen sind die kristallinen Natriumalumosilikate in Waschmittelqualität,
insbesondere Zeolith A, P und gegebenenfalls X, bevorzugt. Mengen nahe der genannten
Obergrenze werden vorzugsweise in festen, teilchenförmigen Mitteln eingesetzt. Geeignete
Alumosilikate weisen insbesondere keine Teilchen mit einer Korngröße über 30 µm auf und
bestehen vorzugsweise zu wenigstens 80 Gew.-% aus Teilchen mit einer Größe unter
10 µm. Ihr Calciumbindevermögen, das nach den Angaben der deutschen Patentschrift
DE 24 12 837 bestimmt werden kann, liegt in der Regel im Bereich von 100 bis 200 mg
CaO pro Gramm.
Geeignete Substitute beziehungsweise Teilsubstitute für das genannte Alumosilikat sind
kristalline Alkalisilikate, die allein oder im Gemisch mit amorphen Silikaten vorliegen
können. Die in den erfindungsgemäßen Mitteln als Gerüststoffe brauchbaren Alkalisilikate
weisen vorzugsweise ein molares Verhältnis von Alkalioxid zu SiO2 unter 0,95,
insbesondere von 1 : 1,1 bis 1 : 12 auf und können amorph oder kristallin vorliegen. Be
vorzugte Alkalisilikate sind die Natriumsilikate, insbesondere die amorphen Natriumsili
kate, mit einem molaren Verhältnis Na2O:SiO2 von 1 : 2 bis 1 : 2,8. Solche mit einem molaren
Verhältnis Na2O:SiO2 von 1 : 1,9 bis 1 : 2,8 können nach dem Verfahren der europäischen Pa
tentanmeldung EP 0 425 427 hergestellt werden. Als kristalline Silikate, die allein oder im
Gemisch mit amorphen Silikaten vorliegen können, werden vorzugsweise kristalline
Schichtsilikate der allgemeinen Formel Na2SixO2x-1.y H2O eingesetzt, in der x, das soge
nannte Modul, eine Zahl von 1,9 bis 4 und y eine Zahl von 0 bis 20 ist und bevorzugte
Werte für x 2, 3 oder 4 sind. Kristalline Schichtsilikate, die unter diese allgemeine Formel
fallen, werden beispielsweise in der europäischen Patentanmeldung EP 0 164 514 be
schrieben. Bevorzugte kristalline Schichtsilikate sind solche, bei denen x in der genannten
allgemeinen Formel die Werte 2 oder 3 annimmt. Insbesondere sind sowohl ß- als auch β-
Natriumdisilikate (Na2Si2O5.y H2O) bevorzugt, wobei β-Natriumdisilikat beispielsweise
nach dem Verfahren erhalten werden kann, das in der internationalen Patentanmeldung
WO 91/08171 beschrieben ist. δ-Natriumsilikate mit einem Modul zwischen 1,9 und 3,2
können gemäß den japanischen Patentanmeldungen JP 04/238 809 oder JP 04/260 610
hergestellt werden. Auch aus amorphen Alkalisilikaten hergestellte, praktisch wasserfreie
kristalline Alkalisilikate der obengenannten allgemeinen Formel, in der x eine Zahl von 1,9
bis 2,1 bedeutet, herstellbar wie in den europäischen Patentanmeldungen EP 0 548 599,
EP 0 502 325 und EP 0452 428 beschrieben, können in erfindungsgemäßen Mitteln
eingesetzt werden. In einer weiteren bevorzugten Ausführungsform erfindungsgemäßer
Mittel wird ein kristallines Natriumschichtsilikat mit einem Modul von 2 bis 3 eingesetzt,
wie es nach dem Verfahren der europäischen Patentanmeldung EP 0 436 835 aus Sand und
Soda hergestellt werden kann. Kristalline Natriumsilikate mit einem Modul im Bereich von
1,9 bis 3,5, wie sie nach den Verfahren der europäischen Patentschriften EP 0 164 552
und/oder EP 0 293 753 erhältlich sind, werden in einer weiteren bevorzugten Ausführungs
form erfindungsgemäßer Mittel eingesetzt. Falls als zusätzliche Buildersubstanz auch Alka
lialumosilikat, insbesondere Zeolith, vorhanden ist, beträgt das Gewichtsverhältnis Alumo
silikat zu Silikat, jeweils bezogen auf wasserfreie Aktivsubstanzen, vorzugsweise 1 : 10 bis
10 : 1. In Mitteln, die sowohl amorphe als auch kristalline Alkalisilikate enthalten, beträgt das
Gewichtsverhältnis von amorphem Alkalisilikat zu kristallinem Alkalisilikat vorzugsweise
1 : 2 bis 2 : 1 und insbesondere 1 : 1 bis 2 : 1.
Buildersubstanzen sind in den erfindungsgemäßen Waschmitteln vorzugsweise in Mengen
bis zu 60 Gew.-%, insbesondere von 5 Gew.-% bis 40 Gew.-%, enthalten.
Als geeignete Persauerstoffverbindungen kommen insbesondere organische Persäuren be
ziehungsweise persaure Salze organischer Säuren, wie Phthalimidopercapronsäure, Perben
zoesäure oder Salze der Diperdodecandisäure, Wasserstoffperoxid und unter den Waschbe
dingungen Wasserstoffperoxid abgebende anorganische Salze, wie Perborat, Percarbonat
und/oder Persilikat, in Betracht. Sofern feste Persauerstoffverbindungen eingesetzt werden
sollen, können diese in Form von Pulvern oder Granulaten verwendet werden, die auch in
im Prinzip bekannter Weise umhüllt sein können. Besonders bevorzugt wird Alkaliper
carbonat, Alkaliperborat-Monohydrat oder Wasserstoffperoxid in Form wäßriger Lösungen,
die 3 Gew.-% bis 10 Gew.-% Wasserstoffperoxid enthalten, eingesetzt. Falls ein erfindungs
gemäßes Waschmittel Persauerstoffverbindungen enthält, sind diese in Mengen von vor
zugsweise bis zu 50 Gew.-%, insbesondere von 5 Gew.-% bis 30 Gew.-%, vorhanden. Der
Zusatz geringer Mengen bekannter Bleichmittelstabilisatoren wie beispielsweise von Phos
phonaten, Boraten beziehungsweise Metaboraten und Metasilikaten sowie Magnesiumsal
zen wie Magnesiumsulfat kann zweckdienlich sein.
Als Bleichaktivatoren können Verbindungen, die unter Perhydrolysebedingungen
aliphatische Peroxocarbonsäuren mit vorzugsweise 1 bis 10 C-Atomen, insbesondere 2 bis
4 C-Atomen, und/oder gegebenenfalls substituierte Perbenzoesäure ergeben, eingesetzt
werden. Geeignet sind Substanzen, die O- und/oder N-Acylgruppen der genannten C-
Atomzahl und/oder gegebenenfalls substituierte Benzoylgruppen tragen. Bevorzugt sind
mehrfach acylierte Alkylendiamine, insbesondere Tetraacetylethylendiamin (TAED),
acylierte Triazinderivate, insbesondere 1,5-Diacetyl-2,4-dioxohexahydro- 1,3,5-triazin
(DADHT), acylierte Glykolurile, insbesondere Tetraacetylglykoluril (TAGU), N-Acylimide,
insbesondere N-Nonanoylsuccinimid (NOSI), acylierte Phenolsulfonate, insbesondere n-
Nonanoyl- oder Isononanoyloxybenzolsulfonat (n- bzw. iso-NOBS), Carbonsäureannydride,
insbesondere Phthalsäureahhydrid, acylierte mehrwertige Alkohole, insbesondere Triacetin,
Ethylenglykoldiacetat, 2,5-Diacetoxy-2,5-dihydrofuran und die aus den deutschen
Patentanmeldungen DE 196 16 693 und DE 196 16 767 bekannten Enolester sowie
acetyliertes Sorbitol und Mannitol beziehungsweise deren in der europäischen
Patentanmeldung EP 0 525 239 beschriebene Mischungen (SORMAN), acylierte Zucker
derivate, insbesondere Pentaacetylglukose (PAG), Pentaacetylfruktose, Tetraacetylxylose
und Octaacetyllactose sowie acetyliertes, gegebenenfalls N-alkyliertes Glucamin und Gluco
nolacton, und/oder N-acylierte Lactame, beispielsweise N-Benzoylcaprolactam, die aus den
internationalen Patentanmeldungen WO 94/27970, WO 94/28102, WO 94/28103,
WO 95/00626, WO 95/14759 und WO 95/17498 bekannt sind. Die aus der deutschen Pa
tentanmeldung DE 196 16 769 bekannten hydrophil substituierten Acylacetale und die in
der deutschen Patentanmeldung DE 196 16 770 sowie der internationalen Patentanmeldung
WO 95/14075 beschriebenen Acyllactame werden ebenfalls bevorzugt eingesetzt. Auch die
aus der deutschen Patentanmeldung DE 44 43 177 bekannten Kombinationen
konventioneller Bleichaktivatoren können eingesetzt werden. Derartige Bleichaktivatoren
sind im üblichen Mengenbereich, vorzugsweise in Mengen von 1 Gew.-% bis 10 Gew.-%,
insbesondere 2 Gew.-% bis 8 Gew.-%, bezogen auf gesamtes Mittel, enthalten.
Zusätzlich zu den oben aufgeführten konventionellen Bleichaktivatoren oder an deren Stelle
können auch die aus den europäischen Patentschriften EP 0 446 982 und EP 0 453 003 be
kannten Sulfonimine und/oder bleichverstärkende Übergangsmetallsalze beziehungsweise
Übergangsmetallkomplexe als sogenannte Bleichkatalysatoren enthalten sein. Zu den in
Frage kommenden Übergangsmetallverbindungen gehören insbesondere die aus der
deutschen Patentanmeldung DE 195 29 905 bekannten Mangan-, Eisen-, Cobalt-,
Ruthenium- oder Molybdän-Salenkomplexe und deren aus der deutschen Patentanmeldung
DE 196 20 267 bekannte N-Analogverbindungen, die aus der deutschen Patentanmeldung
DE 195 36 082 bekannten Mangan-, Eisen-, Cobalt-, Ruthenium- oder Molybdän-
Carbonylkomplexe, die in der deutschen Patentanmeldung DE 196 05 688 beschriebenen
Mangan-, Eisen-, Cobalt-, Ruthenium-, Molybdän-, Titan-, Vanadium- und Kupfer-
Komplexe mit stickstoffhaltigen Tripod-Liganden, die aus der deutschen Patentanmeldung
DE 196 20 411 bekannten Cobalt-, Eisen-, Kupfer- und Ruthenium-Amunimkomplexe, die in
der deutschen Patentanmeldung DE 44 16 438 beschriebenen Mangan-, Kupfer- und Cobalt-
Komplexe, die in der europäischen Patentanmeldung EP 0 272 030 beschriebenen Cobalt-
Komplexe, die aus der europäischen Patentanmeldung EP 0 693 550 bekannten Mangan-
Komplexe, die aus der europäischen Patentschrift EP 0 392 592 bekannten Mangan-, Eisen-,
Cobalt- und Kupfer-Komplexe, die aus den internationalen Patentanmeldungen
WO 96/23859, WO 96/23860 und WO 96/23861 bekannten Cobalt-Komplexe und/oder die
in der europäischen Patentschrift EP 0 443 651 oder den europäischen Patentanmeldungen
EP 0 458 397, EP 0 458 398, EP 0 549 271, EP 0 549 272, EP 0 544 490 und EP 0 544 519
beschriebenen Mangan-Komplexe. Kombinationen aus Bleichaktivatoren und
Übergangsmetall-Bleichkatalysatoren sind beispielsweise aus der deutschen
Patentanmeldung DE 196 13 103 und der internationalen Patentanmeldung WO 95/27775
bekannt. Bleichverstärkende Übergangsmetallkomplexe, insbesondere mit den
Zentralatomen Mn, Fe, Co, Cu, Mo, V, Ti und/oder Ru, werden in üblichen Mengen, vor
zugsweise in einer Menge bis zu 1 Gew.-%, insbesondere von 0,0025 Gew.-% bis
0,25 Gew.-% und besonders bevorzugt von 0,01 Gew.-% bis 0,1 Gew.-%, jeweils bezogen
auf gesamtes Mittel, eingesetzt.
Als in den Mitteln zusätzlich zur erfindungswesentlichen Protease/Amylase-Kombination
verwendbare Enzyme kommen solche aus der Klasse der Lipasen, Cutinasen, Pullulanasen,
Hemicellulasen, Cellulasen, Oxidasen und Peroxidasen sowie deren Gemische in Frage. Ge
gebenenfalls können auch andere als die erfindungswesentlichen Proteasen und/oder Amyla
sen zusätzlich zu diesen vorhanden sein. Besonders geeignet sind aus Pilzen oder Bakterien,
wie Bacillus subtilis, Bacillus licheniformis, Streptomyces griseus, Humicola lanuginosa,
Humicola insolens, Pseudomonas pseudoalcaligenes oder Pseudomonas cepacia gewonnene
enzymatische Wirkstoffe. Die erfindungswesentlichen und die gegebenenfalls zusätzlich
verwendeten Enzyme können, wie zum Beispiel in den internationalen Patentanmeldungen
WO 92/11347 oder WO 94/23005 beschrieben, an Trägerstoffen adsorbiert und/oder in
Hüllsubstanzen eingebettet sein, um sie gegen vorzeitige Inaktivierung zu schützen. Sie sind
in den erfindungsgemäßen Waschmitteln vorzugsweise in Mengen bis zu 5 Gew.-%, insbe
sondere von 0,2 Gew.-% bis 2 Gew.-%, enthalten.
Zu den in den erfindungsgemaßen Mitteln, insbesondere wenn sie in flüssiger oder pastöser
Form vorliegen, neben Wasser verwendbaren organischen Lösungsmitteln gehören
Alkohole mit 1 bis 4 C-Atomen, insbesondere Methanol, Ethanol, Isopropanol und tert.-
Butanol, Diole mit 2 bis 4 C-Atomen, insbesondere Ethylenglykol und Propylenglykol,
sowie deren Gemische und die aus den genannten Verbindungsklassen ableitbaren Ether.
Derartige wassermischbare Lösungsmittel sind in den erfindungsgemäßen Waschmitteln
vorzugsweise in Mengen nicht über 30 Gew.-%, insbesondere von 6 Gew.-% bis 20 Gew.
%, vorhanden.
Zur Einstellung eines gewünschten, sich durch die Mischung der übrigen Komponenten
nicht von selbst ergebenden pH-Werts können die erfindungsgemäßen Mittel system- und
umweltverträgliche Säuren, insbesondere Citronensäure, Essigsäure, Weinsäure, Äpfelsäure,
Milchsäure, Glykolsäure, Bernsteinsäure, Glutarsäure und/oder Adipinsäure, aber auch
Mineralsäuren, insbesondere Schwefelsäure, oder Basen, insbesondere Ammonium- oder
Alkalihydroxide, enthalten. Derartige pH-Regulatoren sind in den erfindungsgemäßen
Mitteln vorzugsweise nicht über 20 Gew.-%, insbesondere von 1,2 Gew.-% bis 17 Gew.-%,
enthalten.
Zusätzlich können die Mittel weitere in Wasch- und Reinigungsmitteln übliche Bestandteile
enthalten. Zu diesen fakultativen Bestandteilen gehören insbesondere Enzymstabilisatoren,
zusätzliche Vergrauungsinhibitoren wie Carboxymethylcellulose, Farbübertragungsinhibito
ren, beispielsweise Polyvinylpyrrolidon oder Polyvinylpyridin-N-oxid, Schaumihhibitoren,
beispielsweise Organopolysiloxane und/oder Paraffine, und optische Aufheller,
beispielsweise Stilbendisulfonsäurederivate.
Die Herstellung erfindungsgemäßer fester Mittel bietet keine Schwierigkeiten und kann auf
bekannte Weise, zum Beispiel durch Sprühtrocknen oder Granulation, erfolgen, wobei die
Enzyme und eventuelle weitere thermisch empfindliche Inhaltsstoffe wie zum Beispiel
Bleichmittel gegebenenfalls später separat zugesetzt werden. Zur Herstellung erfindungsge
mäßer Mittel mit erhöhtem Schüttgewicht, insbesondere im Bereich von 650 g/l bis 950 g/l,
ist ein aus der europäischen Patentschrift EP 486 592 bekanntes, einen Extrusionsschritt auf
weisendes Verfahren bevorzugt. Flüssige beziehungsweise pastöse erfindungsgemäße
Wasch- oder Reinigungsmittel in Form von übliche Lösungsmittel enthaltenden Lösungen
werden in der Regel durch einfaches Mischen der Inhaltsstoffe, die in Substanz oder als
Lösung in einen automatischen Mischer gegeben werden können, hergestellt.
Zur Bestimmung des Waschvermögens wurden mit standardisierten Testanschmutzungen
verunreinigte Baumwollgewebe bei 40°C (Waschmitteldosierung 76 g; Wasserhärte 16°d;
Beladung 3,5 kg, Kurzprogramm) in einer Haushaltswaschmaschine (AEG Öko Lavamat®
694) gewaschen. In der nachfolgenden Tabelle 1 sind die Waschergebnisse (in dE Anfangs
wert minus dE nach dem Waschen, Meßgerät Minolta® CR 310) für ein Waschmittel V2,
das 0,6 Gew.-% nicht erfindungsgemäßes Amylasegranulat (Termamyl® 60T) und
1,2 Gew.-% eines Proteasegranulats (Aktivität 200 000 PE/g) mit der gentechnisch
veränderten Protease F 49 gemäß WO 95/23221 enthielt, für ein Waschmittel V1, das an
sonsten gleich zusammengesetzt war, aber statt F 49 proteinaktivitätsgleiche Mengen BLAP
enthielt, ein ansonsten wie V1 zusammengesetztes Waschmittel V3, das statt Termamyl®
die proteinaktivitätsgleiche Menge der gentechnisch veränderten Amylase Duramyl®
enthielt, ein ansonsten wie V1 zusammengesetztes Waschmittel V4, das statt Termamyl®
die proteinaktivitätsgleiche Menge der gentechnisch veränderten Amylase Purafect® OxAm
enthielt, und für erfindungsgemäße Waschmittel M1 beziehungsweise M2, die ansonsten
wie V2 zusammengesetzt waren, aber statt Termamyl® die proteinaktivitätsgleiche Menge
der gentechnisch veränderten Amylase Duramyl® beziehungsweise der gentechnisch
veränderten Amylase Purafect® OxAm als Ergebnis von Doppelbestimmungen angegeben.
Waschergebnisse (dE AW - dE gewaschen)
Waschergebnisse (dE AW - dE gewaschen)
.
Claims (10)
1. Protease- und amylasehaltiges Textilwaschmittel, dadurch gekennzeichnet, daß es neben
üblichen mit derartigen Enzymen verträglichen Inhaltsstoffen eine Proteasemutante, bei
der in Position 211 (BLAP-Zählung) die an dieser Stelle in der Wildtyp-Protease
vorhandene Aminosäure Leucin gegen Asparaginsäure oder Glutaminsäure ausgetauscht
ist, und eine Amylasemutante, bei der mindestens ein in der Wildtyp-Amylase
vorhandenes Methionin, Tryptophan, Cystein oder Tyrosin entfernt oder durch eine
andere Aminosäure ausgetauscht ist, die insbesondere nicht Cystein oder Methionin ist,
enthält.
2. Mittel nach Anspruch 1, dadurch gekennzeichnet, daß es eine proteolytische Aktivität
im Bereich von 100 PE/g bis 7500 PE/g, insbesondere 500 PE/g bis 5000 PE/g aufweist.
3. Mittel nach Anspruch 1 oder 2, dadurch gekennzeichnet, daß es eine amylolytische
Aktivität im Bereich 50 NU/g bis 1000 NU/g, insbesondere 75 NU/g bis
750 NU/g aufweist.
4. Mittel nach einem der Ansprüche 1 bis 3, dadurch gekennzeichnet, daß in der Protease
mutante der Aminosäureaustausch L211D oder L211E vorgenommen worden ist.
5. Mittel nach Anspruch 4, dadurch gekennzeichnet, daß in der Proteasemutante zusätzlich
mindestens einer der Aminosäureaustausche S3T, V4I, R99G, R99A, R99S, A188P,
V193M und/oder V199I vorgenommen worden ist.
6. Mittel nach Anspruch 5, dadurch gekennzeichnet, daß in der Proteasemutante die
Aminosäureaustausche S3T + V4I + AI88P + V193M + V199I + L211D vorgenommen
worden sind.
7. Mittel nach einem der Ansprüche 1 bis 6, dadurch gekennzeichnet, daß in der Amylase
mutante der Aminosäureaustausch M197L, M197T, M197A, M197G, M197S, M197I,
M197N oder M197D vorgenommen worden ist.
8. Mittel nach Anspruch 7, dadurch gekennzeichnet, daß in der Amylasemutante die
Aminosäuren an den Positionen 1 und/oder 2 entfernt worden sind.
9. Mittel nach Anspruch 7 oder 8, dadurch gekennzeichnet, daß in der Amylasemutante
zusätzlich mindestens einer der Aminosäureaustausche L3V, M15T, M15L, R23K,
S29A, A30E, Y31H, A33S, E34D, H68Q, W138F, WI38Y, R242P, H35I, E255P,
T341P, Q374P, E458D, P459T, V461K, N463G und/oder E465D vorgenommen wor
den ist.
10. Mittel nach einem der Ansprüche 1 bis 9, dadurch gekennzeichnet, daß es 5 Gew.-% bis
50 Gew.-%, insbesondere 8 Gew.-% bis 30 Gew.-% Tenside, bis zu 60 Gew.-%, ins
besondere 5 Gew.-% bis 40 Gew.-% Builder, bis zu 50 Gew.-%, insbesondere 5 Gew.-%
bis 30 Gew.-% Persauerstoffverbindungen, 1 Gew.-% bis 10 Gew.-%, insbesondere
2 Gew.-% bis 8 Gew.-% Bleichaktivatoren, bis zu 1 Gew.-%, insbesondere
0,0025 Gew.-% bis 0,25 Gew.-% bleichverstärkende Übergangsmetallkomplexe, bis zu
5 Gew.-%, insbesondere 0,2 Gew.-% bis 2 Gew.-% weitere Enzyme und/oder nicht über
30 Gew.-%, insbesondere 6 Gew.-% bis 20 Gew.-% wassermischbare Lösungsmittel
enthält.
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Cited By (2)
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Families Citing this family (5)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
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DE4041752A1 (de) * | 1990-12-24 | 1992-06-25 | Henkel Kgaa | Enzymzubereitung fuer wasch- und reinigungsmittel |
ES2126743T5 (es) * | 1993-02-11 | 2010-02-05 | Genencor International, Inc. | Alfa-amilasa oxidativamente estable. |
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Cited By (4)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
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WO1999063040A1 (de) * | 1998-06-03 | 1999-12-09 | Henkel Kommanditgesellschaft Auf Aktien | Amylase und protease enthaltende wasch- und reinigungsmittel |
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DE10007608A1 (de) * | 2000-02-18 | 2001-08-30 | Henkel Kgaa | Protease und Percarbonat enthaltende Wasch- und Reinigungsmittel |
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