DE19502168C1 - Verfahren zur Herstellung von Weizenproteinhydrolysaten - Google Patents
Verfahren zur Herstellung von WeizenproteinhydrolysatenInfo
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Description
Die Erfindung betrifft ein Verfahren zur Herstellung von Wei
zenproteinhydrolysaten, bei dem man die mehrstufige Hydrolyse
in Gegenwart ausgewählter Enzyme durchführt, sowie die Verwen
dung der Hydrolysate zur Herstellung hellfarbiger, lagersta
biler Derivate.
Abbauprodukte von Polypeptiden, sogenannte Proteinhydrolysa
te, sind seit langem bekannt. Obschon sie wegen des Fehlens
einer lipophilen Gruppe keine Detergenseigenschaften besit
zen, werden sie wegen ihrer dispergieren Eigenschaften und
ihrer Fähigkeit, die dermatologische Verträglichkeit anioni
scher Tenside durch Wechselwirkung mit den Eiweißmolekülen
der Haut günstig zu beeinflussen, in einer Vielzahl von
oberflächenaktiven Mitteln eingesetzt. Übersichtsartikel
hierzu finden sich beispielsweise von A.Domsch et al. in
Ärztl. Kosmetol. 13, 524 (1983), G.Schuster et al. in Cos
met.Toil., 99, 12 (1984) und H.Lindner in Parfüm.Kosmet., 66,
85 (1985).
Üblicherweise werden Proteinhydrolysate auf Basis von tieri
schem Kollagen gewonnen. In den letzten Jahren hat sich je
doch ein Trend nach pflanzlichen Produkten, beispielsweise
auf Basis von Weizengluten oder Sojaprotein durchgesetzt.
Aus der französischen Offenlegungsschrift FR 2542013 (ABC)
ist beispielsweise die Hydrolyse pflanzlicher Proteine mit
tels besonderer Milchsäurebakterien in Gegenwart von Kohlen
wasserstoffen bekannt. In der US 4757007 (Nisshin) wird die
partielle Hydrolyse von Sojaproteinen mit Proteasen in Frak
tionen unterschiedlicher Löslichkeit in Trichloressigsäure,
Trennung der Fraktionen bei einem pH-Wert von 7, Abtrennung
nichthydrolysierter Anteile und Reinigung der Produkte durch
Ultrafiltration beschrieben. Gegenstand der europäischen Pa
tentanmeldung EP-A 0 187 048 (Novo) ist der enzymatische Abbau
von Sojaproteinen durch Behandlung mit speziellen Proteasen.
Aus der EP-A 0 298 419 (Katayama) ist die Herstellung von Pro
teinhydrolysaten mit einem durchschnittlichen Molekularge
wicht von 500 bis 90 000 durch schrittweisen alkalischen,
sauren und/oder enzymatischen Abbau von Weizen- oder Sojapro
teinen bekannt. In der EP-A 0 363 771 (Nestl´) wird schließlich
über ein Verfahren zur Herstellung von Proteinhydrolysaten
berichtet, bei dem man pflanzliche Proteine mit Salzsäure
hydrolysiert, nichthydrolysierte Bestandteile abtrennt, zur
Zerstörung unerwünschter chlorierter Verbindungen alkalisch
stellt und die resultierenden Produkte anschließend ansäuert.
Den Verfahren des Standes der Technik ist jedoch gemein, daß
sie angewendet auf den pflanzlichen Rohstoff Weizen Produkte
liefern, die nach chemischer Derivatisierung, beispielsweise
nach Kondensation mit Fettsäurechloriden, verfärben und
nicht ausreichend lagerstabil sind. Ein besonderes Problem
besteht beispielsweise darin, daß Fettsäurekondensate von
Weizenproteinhydrolysaten des Standes der Technik in wäßriger
Lösung eine unerwünschte Tendenz zur Austrübung zeigen.
Die Aufgabe der Erfindung hat somit darin bestanden, für das
Problem der unzureichenden Lagerstabilität von Derivaten auf
Basis von Weizenproteinhydrolysaten eine Abhilfe zu schaffen.
Gegenstand der Erfindung ist ein Verfahren zur Herstellung
von Weizenproteinhydrolysaten, bei dem man weizenproteinhaltige
Ausgangsstoffe
a) zunächst bei einem pH-Wert im Bereich von 2 bis 5 mit Proteinasen und
b) anschließend bei einem pH-Wert von 8 bis 10 mit Proteinasen behandelt, sowie
c) abschließend bei einem pH-Wert von 6 bis 7 mit Peptidasen hydrolysiert.
a) zunächst bei einem pH-Wert im Bereich von 2 bis 5 mit Proteinasen und
b) anschließend bei einem pH-Wert von 8 bis 10 mit Proteinasen behandelt, sowie
c) abschließend bei einem pH-Wert von 6 bis 7 mit Peptidasen hydrolysiert.
Nach umfangreichen Untersuchungen der Anmelderin hat sich ge
zeigt, daß die unzureichende Lagerstabilität der Derivate auf
eine unvorteilhafte Molgewichtsverteilung der Vorstufe - also
der Weizenproteinhydrolysate - zurückzuführen ist. Demzufolge
mußte die Lösung der gestellten Aufgabe auf der Stufe der
Weizenproteinhydrolysate greifen. Überraschenderweise wurde
gefunden, daß ein enzymatischer Abbau unter besonderer Aus
wahl der eingesetzten Enzyme zu Hydrolysaten führt, die ih
rerseits lagerstabile Derivate, insbesondere in wäßriger Lö
sung trübungsfreie Weizenproteinfettsäurekondensate ergeben.
In einer bevorzugten Ausführungsform des erfindungsgemäßen
Verfahrens werden als weizenproteinhaltige Ausgangsstoffe Weizengluten
sowie entsprechende chemisch bzw. enzymatisch modifizierte
Derivate hydrolysiert.
Unter weizenproteinhaltigen Ausgangsstoffen sind Proteinisolate zu
verstehen, die beispielsweise durch Extraktion von Weizen
mehl nach bekannten Verfahren des Standes der Technik erhalten
werden und einen Proteingehalt im Bereich von 70 bis 90
Gew.-% aufweisen können.
Proteinasen und Peptidasen zählen zur Gruppe der Proteasen,
also Enzymen, welche die hydrolytische Spaltung der Peptid
bindung katalysieren und daher systematisch gesehen zu den
Hydrolasen gehören. Proteinasen, die auch als Endoproteasen
oder Endopeptidasen bezeichnet werden, spalten Peptidbin
dungen im Inneren des Proteins. Sie sind von den (Exo-)Pep
tidasen zu unterscheiden, die einen Abbau der terminalen Pep
tidbindung von der endständigen Amino- bzw. Carboxylgruppe
bewirken.
Typische Beispiele für im Sinne des erfindungsgemäßen Verfah
rens geeignete Proteinasen sind die im Handel erhältlichen
Serin-Proteinasen (EC 3.4.21), Cystein- bzw. Thiol-Proteina
sen (EC 3.4.22), saure Proteinasen vom Typ der Aspartat- bzw.
Carboxyproteinasen (EC 3.4.23) sowie untergeordnet auch Me
tall-Proteinasen (3.4.24). Beispiele für für geeignete
Serin-Proteinasen sind Chymotrypsin, Elastase, Kallikrein, Plasmin,
Trypsin, Thrombin und Subtilisin.
Zu den geeigneten Peptidasen zählen beispielsweise die α-Ami
noacylpeptid-Hydrolasen oder Aminopeptidasen (EC 3.4.11), die
am Ende des Polypeptids einzelne Aminosäuren ablösen, die Di
peptid-Hydrolasen bzw. Dipeptidasen (EC 3.4.13), die Dipepti
de zu Aminosäuren hydrolysieren, die Dipeptidylpeptid-Hydro
lasen bzw. Dipeptidylpeptidasen (EC 3.4.14), die Amino-stän
dige Dipeptide eines Polypeptids freisetzen, Peptidyldipep
tid-Hydrolasen bzw. Dipeptidylcarboxypeptidasen (EC 3.4.15),
die einzelne Aminosäuren des Carboxy-Terminus abtrennen,
Carboxypeptidasen (EC 3.4.16-3.4.18) und Omega-Peptidasen
(EC 3.4.19), die modifizierte Aminosäuren von beiden Ende des
Polypeptids abspalten.
Die Menge der eingesetzten Proteinasen bzw. Peptidasen ist an
sich nicht kritisch, sollte jedoch jeweils im Bereich von 0,1
bis 5, vorzugsweise 0,5 bis 2 Gew.-% - bezogen auf die Aus
gangsstoffe - liegen.
Zur Entfernung von Spuren an unerwünschten Farbverursachern
hat es sich als vorteilhaft erwiesen, die weizenproteinhaltigen
Ausgangsstoffe zusammen mit geeigneten Adsorbentien in die
Hydrolyse einzusetzen. Als Adsorbentien kommen beispielsweise
Kieselgele, Aluminiumoxide und vorzugsweise Aktivkohlen in
Betracht, die in Mengen von 0,1 bis 15, vorzugsweise 1 bis 5
Gew.-% - bezogen auf den Stickstoffgehalt der weizenproteinhalti
gen Ausgangsstoffe - eingesetzt werden können.
Zur Durchführung der enzymatischen Hydrolyse wird eine wäß
rige Suspension des weizenproteinhaltigen Ausgangsstoffs gegebenen
falls zusammen mit den Adsorbentien wie oben beschrieben über
einen Zeitraum von 1 bis 24 h im Temperatur- und pH-Wertopti
mum der eingesetzten Proteinasen und Peptidasen, beispiels
weise bei 40 bis 70°C, abgebaut. Besonders vorteilhaft ist es,
die Hydrolyse unterhalb der Verkleisterungstemperatur der im
Protein noch enthaltenen Kohlenhydrate durchzuführen.
Wird der Aufschluß in Gegenwart von Calciumoxid bzw. Calcium
hydroxid als Base durchgeführt, bilden sich lösliche Calcium
peptide, die vom ungelösten Calciumoxid oder Calciumhydroxid
durch Filtration abgetrennt werden müssen. Werden die Alkali
peptide gewünscht, empfiehlt es sich, die Calciumpeptide mit
Soda- oder Pottaschelösung zu behandeln und das schwerlösli
che Calciumcarbonat anschließend abzutrennen. Es ist eben
falls möglich, das Calcium in Form von Calciumsulfat oder
Calciumoxalat zu fällen. Die Abtrennung der schwerlöslichen
Salze erfolgt vorzugsweise in Gegenwart von Filterhilfsmit
teln mit den üblichen Trennverfahren für Fest/Flüssig-Tren
nungen wie Filtration und Separation.
Es werden wäßrige Weizenproteinhydrolysatlösungen erhalten,
die nach Bedarf beispielsweise unter Einsatz von Fallstrom
verdampfern aufkonzentriert werden können. Die nach dem er
findungsgemäßen Verfahren erhältlichen Hydrolysate weisen ein
mittleres Molekulargewicht im Bereich von 100 bis 30 000,
vorzugsweise 100 bis 10 000 und insbesondere 2000 bis 5000
auf sowie einen Feststoffgehalt von etwa 5 bis 50 Gew. -%.
Die nach dem erfindungsgemäßen Verfahren erhältlichen pflanz
lichen Weizenproteinhydrolysate zeichnen sich durch eine be
sonders vorteilhafte Farbqualität aus und liefern nach Deri
vatisierung Stoffe, die in wäßriger Lösung eine besonders
hohe Lagerstabilität zeigen. Insbesondere Fettsäurekondensa
te auf Basis der nach dem erfindungsgemäßen Verfahren erhält
lichen Weizenproteinhydrolysaten lassen sich zu klaren, la
gerstabilen wäßrigen Lösungen verarbeiten.
Ein weiterer Gegenstand der Erfindung betrifft daher die Ver
wendung der nach dem erfindungsgemäßen Verfahren erhältlichen
Weizenproteinhydrolysate zur Herstellung von hellfarbigen,
lagerstabilen Folgeprodukten wie N-acylierten,
N-alkylierten, veresterten sowie N-acylierten oder N-alky
lierten und zudem veresterten Derivaten.
Vorzugsweise werden die nach dem erfindungsgemäßen Verfahren
erhältlichen Weizenproteinhydrolysate in an sich bekannter
Weise mit Fettsäuren bzw. Fettsäurechloriden mit 6 bis 22,
insbesondere 12 bis 18 Kohlenstoffatomen kondensiert. Be
sonders bevorzugt ist die Verwendung der Weizenproteinhy
drolysate zur Herstellung von Laurinsäure- bzw. Kokosfett
säurekondensaten.
Die folgenden Beispiele sollen den Gegenstand der Erfindung
näher erläutern.
In einem 5-m³-Rührkessel wurden 3500 l Warmwasser (Tmax =
50°C) vorgelegt und mit 1,3 kg Natriumsulfit und 14 kg Ak
tivkohle versetzt. Bei 48 bis 50°C wurden bei maximaler
Rührerdrehzahl 650 kg Weizenproteinisolat zugesetzt und zu
einer Suspension verrührt. Danach wurde der pH-Wert der Re
aktionsmischung durch Zugabe von Salzsäure auf pH = 3,0 ein
gestellt.
Anschließend wurden 5 kg Proteinase mit einem pH-Optimum im
sauren Bereich zugegeben. Bei der Hydrolyse und der sich an
schließenden ersten Filtration wurde die Temperatur auf ma
ximal 50°C begrenzt und die Sulfitkonzentration oberhalb vom
10 ppm gehalten. Durch Zugabe von Salzsäure wurde der pH-Wert
zunächst bei 3,0 gehalten und nach 2 h durch Zugabe von Cal
ciumhydroxid auf 8,5 eingestellt. Gleichzeitig erfolgte die
Zugabe von weiteren 14 kg Aktivkohle und 5 kg Proteinase mit
einem pH-Optimum im alkalischen Bereich. Ohne pH-Wert-Korrek
tur wurden weitere 2 h bei etwa 50°C gerührt. Nach Abschluß
der enzymatischen Hydrolyseschritte wurde der pH-Wert der
Mischung durch Zugabe von Calciumhydroxid auf pH = 7,5 einge
stellt. Das so hergestellte Hydrolysat wurde nach Zugabe von
70 kg Filterhilfsmittel (Perlite® P 50) über eine Filter
presse filtriert.
Anschließend wurden zum Filtrat 20 kg Carbopal® GnA gegeben
und auf 80°C erhitzt. Diese Temperatur wurde 15 min gehalten.
Danach wurde der Ansatz auf 50°C abgekühlt und 30 bei dieser
Temperatur gerührt. Nach Zugabe von weiteren 15 kg Filter
hilfsmittel wurde noch einmal über eine Filterpresse fil
triert. Schließlich wurde das Calcium durch Zugabe von Soda
ausgefällt und das Calciumcarbonat über eine Filterpresse
abgetrennt. Das Filtrat wurde in einem Fallstromverdampfer
bis zu einem Gehalt von 44% Brix aufkonzentriert. Schließ
lich wurde das Konzentrat mit Natronlauge auf einen pH-Wert
von 10 eingestellt und nach einer Lagerung von 5 Tagen unter
Zugabe von 15 kg Filterhilfsmittel über eine Filterpresse
filtriert.
10 kg des gemäß Beispiel 1 hergestellten Weizenproteinhydro
lysates wurden in bekannter Weise mit Laurinsäurechlorid
acyliert. Das Reaktionsprodukt wurde auf einen Gehalt von 20
Gew.-% Trockensubstanz eingestellt und 3 Wochen bei 20°C und
40°C gelagert. Nach Ablauf der Lagerzeit war das Produkt un
ter beiden Temperaturbedingungen klar und hatte sich in der
Farbe nicht verändert.
Ein Weizenproteinhydrolysat des Handels wurde wie in Beispiel
2 beschrieben mit Laurinsäurechlorid acyliert. Eine 20 Gew.-%ige
Lösung des resultierenden Weizenproteinfettsäurekonden
sats trübte bereits nach einer Lagerzeit von 1 Woche aus.
Claims (4)
1. Verfahren zur Herstellung von Weizenproteinhydrolysaten,
dadurch gekennzeichnet, daß
man weizenproteinhaltige Ausgangsstoffe
- (a) zunächst bei einem pH-Wert im Bereich von 2 bis 5 mit Proteinasen und
- (b) anschließend bei einem pH-Wert im Bereich von 8 bis 10 mit Proteinasen behandelt, sowie
- (c) abschließend bei einem pH-Wert im Bereich von 6 bis 7 mit Peptidasen hydrolysiert.
2. Verfahren nach Anspruch 1, dadurch gekenn
zeichnet, daß man die dreistufige enzymatische Hydrolyse
in Gegenwart von Aktivkohle durchführt.
3. Verfahren nach den Ansprüchen 1 und 2, dadurch gekenn
zeichnet, daß man die Hydrolyse unterhalb der Verklei
sterungstemperatur der im Protein noch enthaltenen Koh
lenhydrate durchführt.
4. Verwendung der Weizenproteinhydrolysate erhältlich nach
dem Verfahren nach den Ansprüchen 1 bis 3 zur Herstel
lung von hellfarbigen, lagerstabilen N-acylierten, N-al
kylierten, veresterten sowie N-acylierten oder N-alky
lierten und zudem veresterten Derivaten.
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