DE10358922A1 - Enzymatische Acrylierung von Arylketonen - Google Patents
Enzymatische Acrylierung von Arylketonen Download PDFInfo
- Publication number
- DE10358922A1 DE10358922A1 DE2003158922 DE10358922A DE10358922A1 DE 10358922 A1 DE10358922 A1 DE 10358922A1 DE 2003158922 DE2003158922 DE 2003158922 DE 10358922 A DE10358922 A DE 10358922A DE 10358922 A1 DE10358922 A1 DE 10358922A1
- Authority
- DE
- Germany
- Prior art keywords
- alk
- alkyl
- transesterification
- esterification
- general formula
- Prior art date
- Legal status (The legal status is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the status listed.)
- Withdrawn
Links
- SJRJJKPEHAURKC-UHFFFAOYSA-N CN1CCOCC1 Chemical compound CN1CCOCC1 SJRJJKPEHAURKC-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
Classifications
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12P—FERMENTATION OR ENZYME-USING PROCESSES TO SYNTHESISE A DESIRED CHEMICAL COMPOUND OR COMPOSITION OR TO SEPARATE OPTICAL ISOMERS FROM A RACEMIC MIXTURE
- C12P7/00—Preparation of oxygen-containing organic compounds
- C12P7/24—Preparation of oxygen-containing organic compounds containing a carbonyl group
- C12P7/26—Ketones
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12P—FERMENTATION OR ENZYME-USING PROCESSES TO SYNTHESISE A DESIRED CHEMICAL COMPOUND OR COMPOSITION OR TO SEPARATE OPTICAL ISOMERS FROM A RACEMIC MIXTURE
- C12P7/00—Preparation of oxygen-containing organic compounds
- C12P7/62—Carboxylic acid esters
Landscapes
- Organic Chemistry (AREA)
- Chemical & Material Sciences (AREA)
- Engineering & Computer Science (AREA)
- Zoology (AREA)
- Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
- Wood Science & Technology (AREA)
- Chemical Kinetics & Catalysis (AREA)
- Microbiology (AREA)
- General Chemical & Material Sciences (AREA)
- Biotechnology (AREA)
- Health & Medical Sciences (AREA)
- Biochemistry (AREA)
- Bioinformatics & Cheminformatics (AREA)
- General Engineering & Computer Science (AREA)
- General Health & Medical Sciences (AREA)
- Genetics & Genomics (AREA)
- Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
Abstract
Verfahren zur enzymkatalysierten Herstellung von (Alk)acrylaten der allgemeinen Formel (I) DOLLAR F1 durch Veresterung oder Umesterung von Arylketonen der allgemeinen Formel (II) DOLLAR F2 mit (Alk)acrylsäure, einem (Alk)acrylsäureester der allgemeinen Formel (III) oder einem (Alk)acrylsäureanhydrid der allgemeinen Formel (IIIa) DOLLAR F3 in Gegenwart eines die Veresterung bzw. Umesterung katalysierenden Enzyms.
Description
- Die Erfindung betrifft ein Verfahren zur enzymkatalysierten Herstellung von (Alk)acrylaten, insbesondere von (Meth)acrylaten.
- Ester der (Meth)acrylsäure werden üblicherweise durch säurekatalysierte Veresterung von (Meth)acrylsäure mit dem entsprechenden Alkohol bei Temperaturen > 100°C hergestellt, wobei das entstehende Reaktionswasser mit einem Schleppmittel durch azeotrope Destillation entfernt wird.
-
US 3,365,421 beschreibt die Herstellung der nachstehenden Verbindung (Ia) durch Umsetzung von 2-Hydroxy-4-(2-hydroxyethoxy)benzophenon mit Acrylsäure in Benzol in Gegenwart katalytischer Mengen para-Toluolsulfonsäure. Dabei wird in Gegenwart von Hydrochinon als Stabilisator gearbeitet und das gebildete Reaktionswasser azeotrop abdestilliert. Nach Beendigung der Reaktion wird Benzol abdestilliert und das Produkt mit Cyclohexan ausgefällt. Durch Umsetzung mit Methacrylsäure wird das entsprechende Methacrylat erhalten. - Verbindungen vom Typ der Verbindung (Ia) sind insbesondere als UV-Stabilisatoren von Bedeutung.
- Nachteilig an der säurekatalysierten, chemischen Veresterung von (Meth)acrylsäure sind die hohen Temperaturen von im Allgemeinen > 100°C, welche zur Bildung von Nebenprodukten führen, welche für die Verfärbung der erhaltenen (Meth)acrylate ursächlich sind. Ebenfalls ist im Allgemeinen die Gegenwart von Stabilisatoren erforderlich. Ferner führen die sauren Bedingungen der Veresterung zur Bildung von Nebenprodukten durch Umlagerungen und Umesterungen. Ein weiterer Nachteil der säurekatalysierten chemischen Veresterung ist die geringe Selektivität der Reaktion bei Vorliegen von mehreren, chemisch verschiedenen OH-Gruppen.
- Es ist bekannt, (Meth)acrylsäureester durch enzymkatalysierte Veresterung oder Um esterung von Alkoholen mit Acrylsäure oder Alkylacrylaten herzustellen.
- Warwel et al., Biotechnol. Lett. 196, 10, S. 283–286 beschreiben die enzymatische Umesterung von gesättigten und ungesättigten Fettalkoholen mit Methyl- oder Ethylacrylat.
- Nurok et al., J. Mol. Cat. B Enzym. 1999, 7, S. 273–282 beschreiben die Lipasekatalysierte Umesterung von 1-Ethylhexanol mit Methylacrylat.
- Hajjar et al., Biotechnol., Lett. 1990, 12, S. 825–830 beschreiben die enzymatische Umesterung von cyclischen und offenkettigen Alkandiolen mit Ethylacrylat.
- Tor et al., Enzym. Microb. Technol. 1990, 12, S. 299–304 beschreiben die Umesterung von Ethylenglykol, Diethylenglykol, Triethylenglykol, Propylenglykol, 1,4-Butandiol und Glycerin mit Methyl- oder Ethyl(meth)acrylat. Die Umesterung wird von der Esterase aus Schweineleber (PLE) katalysiert, die mit Glutardialdehyd und Polyacrylamid-Hydrazid behandelt wurde. Die spezielle Vorbehandlung des Enzyms ist notwendig, um es gegenüber der wässrigen Substratlösung zu stabilisieren.
- EP-A 0 999 229 offenbart die Lipase-katalysierte Veresterung bzw. Umesterung von (Meth)acrylsäure oder Alkyl(meth)acrylaten mit Polyoxyalkylenen wie Polyethylenglykol.
- Goede et al., Biocatalysis 1994, 9, S. 145–155 beschreiben die enzymatische Umesterung von Alkylglucosiden zu (6-O-Acryloyl)alkylglucosiden.
- Athawale et al., Tetrahedron Lett. 2002, 43, S. 4797–4800 beschreiben die Lipasekatalysierte Umesterung der Terpenalkohole Geraniol und Nerol mit Methylmethacrylat.
- Aufgabe der Erfindung ist es, ein Verfahren zur Herstellung von (Alk)acrylaten der allgemeinen Formel (I) worin bedeuten: wobei R in Rn gleich oder verschieden sein können,
R1 einen unsubstituierten oder mit linearem oder verzweigtem C1-C12-Alkyl, C1-C12-Alkoxy, C1-C12-Alkylthio, OH, Di(C1-C4-alkyl)amino, Phenyl, Benzyl und/oder Morpholin-4-yl ein oder mehrfach substituierten Phenylrest, -CR5R6R7
worin R5, R6 und R7 gleich oder verschieden sind und Wasserstoff, lineares oder verzweigtes C1-C12-Alkyl, C1-C12-Alkoxy, C5-C8-Cycloalkyl, OH, Di(C1-C4-alkyl)amino, Phenyl oder Benzyl bedeuten, wobei auch zwei der Reste R5, R6 und R7 zu C5-C8-Cycloalkyl verbunden sein können,
R2 H, OH, lineares oder verzweigtes C1-C12-Alkyl, Phenyl, Benzyl, R3 H oder lineares oder verzweigtes C1-C12-Alkyl,
Z -CO-, -O-CO- oder -NH-CO-,
n 0 bis 30,
x 0 oder 1
bereitzustellen, welches selektiv ist und die Nachteile des Standes der Technik nicht aufweist. - Gelöst wird die Aufgabe durch ein Verfahren zur emzymkatalysierten Herstellung von (Alk)acrylaten der allgemeinen Formel (I) durch Veresterung oder Umesterung von Arylketonen der allgemeinen Formel (II) worin Rn, R1, R2, Z, X und n die oben angegebene Bedeutung haben, mit (Alk)acrylsäure oder einem (Alk)acrylsäureester der allgemeinen Formel (III) oder (Alk)acrylsäureanhydrid der allgemeinen Formel (IIIa) worin
R4 H oder einen C1-C30-Alkylrest bedeutet und
R3 die oben angegebene Bedeutung hat,
in Gegenwart eines die Veresterung bzw. Umesterung katalysierenden Enzyms. - Enthält R1 als Substituenten C1-C12-Alkyl, C1-C12-Alkoxy oder C1-C12-Alkylthio, so ist als Alkylrest lineares oder verzweigtes C1-C4-Alkyl (Methyl, Ethyl, n-Propyl, iso-Propyl, n-Butyl, sec-Butyl, iso-Butyl und tert.-Butyl) bevorzugt, besonders bevorzugt ist Methyl. Das Gleiche gilt für den Fall, dass R2 oder R3 C1-C12-Alkyl ist. Bevorzugtes Di(C1-C4-alkyl)amino ist Dimethylamino. Bevorzugtes R2 ist H oder OH, bevorzugtes R3 ist H oder Methyl. Ist R1 substituiertes Phenyl, so ist es bevorzugt 1–3-fach substituiert. n in Rn ist bevorzugt 1 bis 10, besonders bevorzugt 1 bis 3.
-
-
- Geeignete (Alk)acrylsäurederivate, welche zur Veresterung bzw. Umesterung der Verbindungen (II) eingesetzt werden können, sind die (Alk)acrylsäuren selbst, deren Anhydride sowie (Alk)acrylsäureester von C1-C30-Alkanolen. Bevorzugt sind C1-C6-(Meth)acrylate, besonders bevorzugt sind Methyl-, Ethyl-, Propyl-, Butyl- und 2-Ethylhexyl(meth)acrylat, sowie Anhydride der (Meth)acrylsäure.
- Im Allgemeinen werden die (Alk)acrylsäure bzw. das (Alk)acrylat im molaren Überschuss eingesetzt. Vorzugsweise beträgt das Molverhältnis (Alk)acrylsäureverbindung (III) zu Verbindung (II) von 50 : 1 bis 1 : 1, insbesondere von 20 : 1 bis 3 : 1.
- Das erfindungsgemäß eingesetzte Enzym ist eine Hydrolase (E.C.3.-.-.-), vorzugsweise eine Esterase (E.C. 3.1.-.-), Glykosylase (E.C. 3.2.-.-) oder Protease (E.C. 3.4.-.-), insbesondere eine Lipase (E.C.3.1.1.3) in freier oder immobilisierter Form. Besonders bevorzugt sind Novozyme 435 (Lipase aus Candida antarctica B) oder Lipase aus Achromobacter sp., Alcaligenes spl., Aspergillus sp., Burkholderia sp., Candida sp., Mucor sp., Penicillium sp., Pseudomonas sp., Rhizopus sp., Thermomyces sp., Weizenkeimen oder Schweinepankreas. Das Enzym wird im Allgemeinen in Mengen von 0,1 bis 10 Gew.-%, bezogen auf die Verbindung (II), eingesetzt.
- Die Umsetzung kann in einem zusätzlichen organischen Lösungsmittel oder in Abwesenheit eines zusätzlichen organischen Lösungsmittels durchgeführt werden. Geeignete organische Lösungsmittel sind beispielsweise Methyl-tert.-butylether, THF, Toluol, 1,3-Dioxolan, Aceton, 1,4-Dioxan, Dimethoxyethan, Cyclohexan, Methylcyclohexan, Toluol, Hexan sowie deren Mischungen. Die Umsetzung kann auch in dem (Alk)acrylsäurederivat (III) als einzigem Lösungsmittel durchgeführt werden, vorzugsweise wird sie in dem (Alk)acrylsäurederivat (III) als Lösungsmittel durchgeführt. Dabei beträgt der Wassergehalt des Reaktionsansatzes vorzugsweise ≤ 5 Vol.-%.
- Die Umsetzung wird im Allgemeinen bei einer Temperatur von 0 bis 100°C, vorzugsweise von 20 bis 80°C durchgeführt.
- Vorzugsweise wird das bei der Umsetzung freiwerdende Reaktionswasser bzw. der freiwerdende Alkohol R4OH in geeigneter Weise aus dem Reaktionsgleichgewicht, vorzugsweise kontinuierlich, entfernt. Die Abtrennung kann mittels Molekularsieben, Destillation im Vakuum oder mittels geeigneter semipermeabler Membranen erfolgen.
- Die Umsetzungsdauer liegt üblicherweise im Bereich von etwa 3 bis 72 h.
- Die Umsetzung zeichnet sich durch eine sehr hohe Selektivität aus. So werden die an die (Poly)etherol-Kette gebundenen OH-Gruppen verestert, während phenolische oder tertiäre OH-Gruppen nicht verestert werden.
- Die so hergestellten (Alk)acrylate (I) können als Photoinitiatoren verwendet werden. Da sie keine Verfärbungen aufweisen, sind sie insbesondere für die Verwendung in Lackformulierungen geeignet.
- Die Erfindung wird durch die nachstehenden Beispiele näher erläutert.
- In einem Rundkolben wurden 0,4 mol 2-Hydroxy-4-(2'-hydroxyethoxy)benzophenon 1 (103,3 g), 8.0 mol Methylacrylat (688,7 g) und 4,0 g Novozym 435 (immobilisierte Lipase aus Candida antarctica Typ B, Fa. Novozymes, Dänemark) vermischt und während 24 h bei 40°C gerührt. Das immobilisierte Enzym wurde abfiltriert und der Überschuss Methylacrylat am Rotationsverdampfer im Vakuum entfernt.
- Man erhielt 115,9 g (93 % Ausbeute) eines orange-farbenen Öls, das langsam auskristallisierte. Die NMR-Analytik bestätigte die Struktur 2. Die GC-Analytik ergab einen Gehalt von 99 % des acrylierten Benzophenons 2 und eine Restgehalt des Edukts 1 von 1 %. Dieses Produkt wurde ohne weitere Aufarbeitung weiterverwendet.
- Beispiel 1b
- Der Ansatz 1a wurde verdoppelt und 24 h bei 40°C gerührt. Das Enzym wurde abfiltriert und das Filtrat (1 gelöst in Methylacrylat) ohne weitere Aufarbeitung eingesetzt. Die GC-Analytik ergab einen Umsatz von nahezu 100 % des acrylierten Benzophenons 2 und einen Restgehalt des Edukts 1 von < 0,1 %.
- Beispiel 1c
- Eine Mischung von 2 mmol 2-Hydroxy-4-(2'-hydroxyethoxy)benzophenon 1 (517 mg), verschiedenen Mengen Methacrylat und 20 mg Novozym 435 wurden 24, 36 oder 72 h bei 20, 40 oder 60°C geschüttelt. Der Umsatz wurde nach Abfiltrieren des Enzym gaschromatographisch bestimmt. Die Ergebnisse sind in den Tabellen 1 bis 3 wiedergegeben.
- In einem Rundkolben wurden 30 mmol 2-Hydroxy-4'-hydroxyethoxymethylpropiophenon 3 (6,73 g), 300 mmol Methylacrylat (25,83 g), 6,0 g Molsieb-Pulver 5 Å und 300 mg Novozym 435 (immobilisierte Lipase aus Candida antarctica Typ B) vermischt und während 24 h bei 20°C gerührt. Nach Filtration wurde der Überschuss Methylacrylat am Rotationsverdampfer im Vakuum entfernt.
- Man erhielt 7,24 g (87 % Ausbeute) eines farblosen, kristallinen Pulvers. Die NMR-Analytik bestätigte die Struktur 4. Die GC-Analytik ergab einen Gehalt von 99,3 % des acrylierten Benzophenons 4 und einen Restgehalt des Edukts 3 von 0,7 %. Dieses Produkt wurde ohne weitere Aufarbeitung weiterverwendet.
Claims (10)
- Verfahren zur enzymkatalysierten Herstellung von (Alk)acrylaten der allgemeinen Formel (I) worin bedeuten: wobei R in Rn gleich oder verschieden sein können, R1 einen unsubstituierten oder mit linearem oder verzweigtem C1-C12-Alkyl, C1-C12-Alkoxy, C1-C12-Alkylthio, OH, Di(C1-C4-alkyl)amino, Phenyl, Benzyl und/oder Morpholin-4-yl ein oder mehrfach substituierten Phenylrest, -CR5R6R7 worin R5, R6 und R7 gleich oder verschieden sind und Wasserstoff, lineares oder verzweigtes C1-C12-Alkyl, C1-C12-Alkoxy, C5-C8-Cycloalkyl, OH, Di(C1-C4-alkyl)amino, Phenyl oder Benzyl bedeuten, wobei auch zwei der Reste R5, R6 und R7 zu C5-C8-Cycloalkyl verbunden sein können, R2 H, OH, lineares oder verzweigtes C1-C12-Alkyl, Phenyl, Benzyl, R3H oder lineares oder verzweigtes C1-C12-Alkyl, Z -CO-, -O-CO- oder -NH-CO-, n 1 bis 30, x 0 oder 1 durch Veresterung oder Umesterung von Arylketonen der allgemeinen Formel (II) worin Rn, R1, R2, Z, X und n die oben angegebene Bedeutung haben, mit (Alk)acrylsäure, einem (Alk)acrylsäureester der allgemeinen Formel (III) oder einem (Alk)acrylsäureanhydrid der allgemeinen Formel (IIIa) worin R4 H oder einen C1-C30-Alkylrest bedeutet und R3 die oben angegebene Bedeutung hat, in Gegenwart eines die Veresterung bzw. Umesterung katalysierenden Enzyms.
- Verfahren nach Anspruch 1 oder 2, dadurch gekennzeichnet, dass das (Alk)acrylat (III) ausgewählt ist aus Methyl-, Ethyl-, Propyl-, Butyl-, 2-Ethylhexyl(meth)acrylat und (Meth)acrylsäureanhydrid.
- Verfahren nach einem der Ansprüche 1 bis 3, dadurch gekennzeichnet, dass die Veresterung bzw. Umesterung in einem separaten Lösungsmittel durchgeführt wird.
- Verfahren nach einem der Ansprüche 1 bis 3, dadurch gekennzeichnet, dass die Veresterung bzw. Umesterung in dem (Alk)acrylsäurederivat (III) als Lösungsmittel durchgeführt wird.
- Verfahren nach einem der Ansprüche 1 bis 5, dadurch gekennzeichnet, dass das die Veresterung bzw. Umesterung katalysierende Enzym ausgewählt ist aus Lipasen, Esterasen oder Proteasen.
- (Alk)acrylate der allgemeinen Formel (I), herstellbar nach dem Verfahren gemäß einem der Ansprüche 1 bis 7.
- Verwendung von (Alk)acrylaten gemäß Anspruch 8 als Photoinitiatoren.
- Verwendung von (Alk)acrylaten gemäß Anspruch 8 in Lackformulierungen.
Priority Applications (2)
Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
---|---|---|---|
DE2003158922 DE10358922A1 (de) | 2003-12-16 | 2003-12-16 | Enzymatische Acrylierung von Arylketonen |
PCT/EP2004/014344 WO2005059151A2 (de) | 2003-12-16 | 2004-12-16 | Enzymatische acrylierung von arylketonen |
Applications Claiming Priority (1)
Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
---|---|---|---|
DE2003158922 DE10358922A1 (de) | 2003-12-16 | 2003-12-16 | Enzymatische Acrylierung von Arylketonen |
Publications (1)
Publication Number | Publication Date |
---|---|
DE10358922A1 true DE10358922A1 (de) | 2005-07-28 |
Family
ID=34683387
Family Applications (1)
Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
---|---|---|---|
DE2003158922 Withdrawn DE10358922A1 (de) | 2003-12-16 | 2003-12-16 | Enzymatische Acrylierung von Arylketonen |
Country Status (2)
Country | Link |
---|---|
DE (1) | DE10358922A1 (de) |
WO (1) | WO2005059151A2 (de) |
Families Citing this family (2)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
DE102005037430A1 (de) | 2005-08-04 | 2007-02-08 | Basf Ag | Enzymatische Herstellung von (Meth)acrylsäureestern |
KR102038114B1 (ko) * | 2016-02-26 | 2019-10-30 | 주식회사 엘지화학 | 광학 점착제용 (메타)아크릴레이트기 함유 벤조페논의 제조방법 및 광학 점착제 조성물 |
Family Cites Families (4)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
US3365421A (en) * | 1965-10-11 | 1968-01-23 | American Cyanamid Co | 2-hydroxy-4-acryloxyethoxybenzophenones and homopolymers thereof |
JP3450339B2 (ja) * | 1991-04-08 | 2003-09-22 | 一方社油脂工業株式会社 | 繊維製品への耐光性および紫外線透過防止性の付与方法およびこれに用いる溶液 |
DE10150486A1 (de) * | 2001-10-16 | 2003-04-24 | Basf Ag | Copolymerisierbare Photoinitiatoren für UV-vernetzbare Klebstoffe |
DE10156352A1 (de) * | 2001-11-16 | 2003-05-28 | Basf Ag | Enzymatische Synthese von Zuckeracrylaten |
-
2003
- 2003-12-16 DE DE2003158922 patent/DE10358922A1/de not_active Withdrawn
-
2004
- 2004-12-16 WO PCT/EP2004/014344 patent/WO2005059151A2/de active Application Filing
Also Published As
Publication number | Publication date |
---|---|
WO2005059151A3 (de) | 2005-09-22 |
WO2005059151A2 (de) | 2005-06-30 |
Similar Documents
Publication | Publication Date | Title |
---|---|---|
EP1582594B1 (de) | Verfahren zur beschleunigten enzymatischen Synthese von Triglyzeriden ungesättigter Fettsäuren | |
DE60129865T2 (de) | Verfahren zur Herstellung von Dihydroxyestern und ihren Derivaten | |
EP2430173B1 (de) | Verfahren zur herstellung von urethangruppenhaltigen (meth)acrylsäureestern | |
EP0475255A2 (de) | Verfahren zur Herstellung optisch reiner (S)-alpha-[(tert-Butylsulfonyl)methyl]hydrozimtsäure | |
EP0802261B1 (de) | Enzymatische Acylierung eines Retinolderivates | |
EP3668848B1 (de) | Verfahren zur herstellung von (meth)acrylaten von glycerincarbonat | |
DE102009003036A1 (de) | Verfahren zur kontinuierlichen Herstellung von urethangruppenhaltigen (Meth)acrylsäureestern | |
DE69928002T2 (de) | Verfahren zur herstellung von mycophenolatestern | |
EP1582595A1 (de) | Enzymatisches Verfahren zur Herstellung von Triglyzeriden, ausgehend von Alkylestern mehrfach ungesättigter Fettsäuren | |
DE69032341T2 (de) | Verfahren zur Herstellung von optisch aktiven Verbindungen mit mehrfachen chiralen Mittelpunkten | |
EP0402771A1 (de) | Verfahren zur enzymatischen Spaltung von 2-Arylpropionsäurevinylestern | |
DE10358922A1 (de) | Enzymatische Acrylierung von Arylketonen | |
BE1007297A3 (nl) | Werkwijze voor de bereiding van optisch aktieve alcoholen en esters, en alcoholen en esters toegepast en bereid in dergelijke werkwijzen. | |
EP2084289B1 (de) | Verfahren zur herstellung von epoxygruppen enthaltenden (meth)acrylsäureestern unter verwendung von lipasen | |
JP5443357B2 (ja) | 長鎖アルコールのエステルとその製造方法 | |
DE69834582T2 (de) | Biokatalytisches verfahren für die herstellung von 3-o-acyl-flavonoiden | |
EP0529483B1 (de) | Verfahren zur Herstellung von optisch aktiven 4-Amino-3-hydroxycarbonsäuren | |
DE69513827T2 (de) | Verfahren zur herstellung von optisch aktiven alpha-substituierten carbonsäurederivaten | |
AT398579B (de) | Enzymatisches verfahren zur trennung racemischer gemische von delta-valerolactonen | |
EP1874943B1 (de) | Enzymatische synthese von poly(oxyalkylen)acrylamiden | |
EP0716712B1 (de) | Lipase katalysierte acylierung von alkoholen mit diketenen | |
DE69924510T2 (de) | Verfahren zur enzymatischen kinetischen trennung von 3-phenylglycidsäure durch umesterung mittels aminoalkoholen | |
EP1509613A1 (de) | Verfahren zur herstellung von konjugierter linolsäure | |
DE69103998T2 (de) | Alkohol-estertrennung durch reaktion mit acetat. | |
EP3489241A1 (de) | Verfahren zur synthese von isosorbidmono- und di-(meth)acrylat |
Legal Events
Date | Code | Title | Description |
---|---|---|---|
8130 | Withdrawal |