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Die Erfindung betrifft eine bioaktive, regenerative Mischung zur Herstellung eines Ergänzungsnahrungsmittels, das insbesondere zur Regeneration von organischen Zellen und menschlichen Geweben bestimmt ist.
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Bis zum heutigen Tag sind verschiedene Peptid-Ergänzungsnahrungsmittel bekannt, und zwar in Form von Flüssigkeit, Pulver, Gel oder in Tablettenform.
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Eine bekannte Lösung ist in der
slowakischen Patentschrift 286 819 angeführt, mit der Priorität aus der amerikanischen Patentanmeldung US 60/304 180 mit dem Titel „Isoliertes Polynukleotid, isolierter C5-epimerisiertes Polypeptid, Verfahren zur Herstellung von Protein und Verfahren zur Erhöhung der Aktivität der C5-Epimerisierung”, wobei das isolierte Polynukleotid eine Nukleotidsequenz für die Kodierung des Polypeptids enthält, dessen Aminosäuresequenz mindestens zu 95% mit der Referenzaminosäuresequenz übereinstimmt, die aus den Aminosäuren 1 bis 618 aus der SEKV-ID-Nr.1 besteht; dabei werden der Vektor, die Wirtszelle und das Verfahren zur Herstellung eines Proteins durch Kultivieren der Wirtszelle unter bestimmten Bedingungen durchgeführt, unter denen dieses Protein exprimiert wird. Der Nachteil dieser Lösung ist, dass sie zu kompliziert und kostenaufwendig ist.
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Eine weitere bekannte Lösung ist in der
slowakischen Patentschrift 287037 angeführt, mit der Priorität aus den amerikanischen Patentanmeldungen US 60/105 371 und US 09/428 082 mit dem Titel „Modifiziertes Peptidprodukt, seine Verwendung, DNA, Expressionsvektor, Wirtszelle, pharmazeutische Zusammensetzung und Verfahren zur Herstellung einer pharmakologisch wirksamen Verbindung”, wobei die Fusion von Fc-Domänen mit biologisch aktiven Peptiden und das Verfahren zur Herstellung von pharmazeutischen Substanzen mit biologisch aktiven Peptiden beschrieben wird. Der Nachteil dieser Lösung ist, dass sie zu kompliziert und kostenaufwendig ist.
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Eine weitere, bekannte Lösung ist in der
slowakischen Patentschrift 286 994 angeführt, mit der Priorität aus den amerikanischen Patentanmeldungen US 60/095 931 und US 60/132 386 mit dem Titel „Tripeptidanaloga, Verfahren zur deren Herstellung, diese enthaltende, pharmazeutische Mittel, deren Verwendung und Zwischenprodukte”, mit Razematen, Diastereoisomeren und optischen Isomeren von Tripeptidanaloga nach einer allgemeinen Formel I, wobei B gleich H, C6 oder C10-Aryl, C7-16-Aralkyl, Het oder (niedrigeres Alkyl)-Het, die alle beliebig substituierbar sind, C1-6-Alkyl, C1-6-Alkoxy, C1-6-Alkanoyl, Hydroxy, Hydroxyalkyl, Halogen, Halogenalkyl, Nitro, Cyano, Cyanoalkylom, Amino gegebenenfalls mit C1-6-Alkyl, Amid oder (Niederalkyl-substituiertes) Amid ist oder B gleich Acylderivát mit der Formel R4-C(O)-, Carboxyl mit der Formel R4-OC(O)-, ein Amid mit der Formel R4-N(R5)-C(O)-, Thioamide mit der Formel R4-N(R5)-C(S)- oder Sulfonyl mit der Formel SO2-R4, R5 H oder C1-6Alkyl ist, und Y gleich H oder C1-6-Alkyl, R3-C1-8-Alkyl, C3-7-Cycloalkyl oder C4-10 Alkylcykloalkyl, alle optional, substituiert mit Hydroxy, C1-6-Alkoxy, C1-6-Tioalkylom, Amidoskupinou, (Niederalkyl)-Aamidoskupinou, C6- oder C10-Aryl oder C7-16-Aralkyl ist und wobei R2 gleich CH 2-R20, R20, NH, O oder S-R20-R20 ist und wobei R20 ein gesättigtes oder ungesättigtes C3-7-Cycloalkyl oder C4-10-(Alkylcykloalkyl) ist, die alle gegebenenfalls mono-, di- oder mit R21 trisubstituiert sind, oder R20 gleich C6- oder C10-Aryl oder C7-14-Aralkyl, alle gegebenenfalls mon-, di- oder trisubstituiert mit R21 oder R20, Het oder (Niederalkyl)-Het, Carboxy, Carboxy-(nieder-Alkyl), C6- oder C10-Aryl, C7-14-Aralkyl oder Het, das Aryl-, Aralkyl oder Het gegebenenfalls substituiert ist, und R1 gleich H, C1-6-Alkyl, C3-7-Cycloalkyl, C2-6-Alkenyl oder C2-6-Alkinyl ist, die alle gegebenenfalls mit Halogen oder einem pharmazeutisch annehmbaren Salz oder Ester substituiert sind.
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Der Nachteil dieser technischen Lösung besteht darin, dass die Herstellung sehr kompliziert und kostenaufwendig ist.
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Eine weitere, bekannte Lösung ist in der
slowakischen Patentschrift 286 384 angeführt, mit der Priorität aus den amerikanischen Patentanmeldungen US 60/172370 und US 09/732 357 mit dem Titel „Isolierte Antikörper oder Antikörperfragmente spezifisch bindende RG1-Polypeptide, deren Immunkonjugat und Verwendung”, wobei die hochselektiven Antikörper für die RG1-Polypeptide oder Fragmente dieser Antikörper zur Diagnose und/oder Detektion der RG1-Expression genutzt werden können, die mit Prostatakrebs in Zusammenhang gebracht werden könnte. Ferner werden Immunkonjugate beschrieben, mit einem isolierten Antikörper oder dessen Fragment, konjugiert mit einem therapeutisch wirksamen Mittel, das für die selektive Zerstörung der Zelle bestimmt ist, als auch die therapeutische und diagnostische Anwendung der angeführten Antikörper und Immunkonjugate. Der Nachteil dieser technischen Lösung besteht darin, dass die Herstellung sehr kompliziert und kostenaufwendig ist.
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Eine weitere, bekannte Lösung ist in der
slowakischen Patentschrift 286 683 angeführt, mit der Priorität aus der
internationalen Anmeldung gemäß der PCT 981 072 69.7 , mit dem Titel „CD19XCD3-spezifische Polypeptide und deren Verwendung”. Diese Schrift betrifft multifunktionelle Einzelketten-Polypeptide, die mindestens zwei Bindungsstellen umfassen, die für die CD19- und CD3-Antigene spezifisch sind, und ferner ein Polypeptid, das mindestens eine weitere Domäne umfasst, vorzugsweise mit einer vorbestimmten Funktion. Darüber hinaus werden Polynukleotide, die die Polypeptide kodieren, sowie Vektoren, die die angeführten Polynukleotide und die damit transformierten Wirtszellen umfassen, und deren Verwendung bei der Herstellung der angeführten Polypeptide beschrieben. Zusätzlich betrifft diese Schrift Präparate, vorzugsweise pharmazeutische und diagnostische Präparate, die jedes der zuvor beschriebenen Polypeptide, Polynukleotide oder Vektoren als auch die Verwendung der erwähnten Polypeptide, Polynukleotide und Vektoren zur Herstellung von pharmazeutischen Präparaten zur Immuntherapie, vorzugsweise für B-Zell-Malignitäten, wie Non-Hodgkin-Lymphome, umfassen. Der Nachteil dieser technischen Lösung besteht darin, dass die Herstellung sehr kompliziert und kostenaufwendig ist.
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Eine weitere, bekannte Lösung ist in der
slowakischen Patentschrift 287496 angeführt, mit der Priorität aus den
internationalen Anmeldungen gemäß der PCT 99105530.2 und
PCT 99 109 503.5 mit dem Titel „H. medizinales Polypeptid, Verfahren zu dessen Herstellung und Verwendung”, wobei ein pharmazeutisches Mittel, Polynukleotid, Expressionsvektor, Wirtszelle und Antikörper verwendet werden; dabei ist das vorkommende Protein aus dem Speichel des medizinischen Blutegels (Hirudo medicinalis) isoliert, stark Kollagen bindend und so als Hemmstoff der natürlichen Adhäsion der Thrombozyten an das Kollagen wirkend. Das Protein weist ein Molekulargewicht von etwa 12000, einen isoelektrischen Punkt einer Aminosäure und sechs Cysteine auf; es wurde sequenziert und das Gen wurde aus der H. medicinalis-cDNA-Bibliothek geklont. Gleichzeitig ist das Verfahren zur Herstellung eines solchen Polypeptids durch rekombinante Technik beschrieben, wobei die rekombinanten und die in der Natur vorkommenden Proteine starke Hemmstoffe der natürlichen Adhäsion der Thrombozyten an das Kollagen sind, weshalb sie sich für die therapeutische Behandlung von verschiedenen Zuständen eignen, die mit Kreislaufsystemstörungen zusammenhängen. Darüber hinaus kann das Protein zur Beschichtung von natürlichen oder künstlichen Kollagenoberflächen genutzt werden, damit diese für Zellen nicht adhäsiv werden, um so eine Aktivierung von Zellen zu verhindern. Der Nachteil dieser Erfindung liegt in der komplizierten und kostenaufwendigen Herstellung.
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Eine weitere bekannte Lösung ist in der
slowakischen Patentschrift 287 310 angeführt, mit der Priorität aus der
internationalen Anmeldung gemäß der PCT 00 104 114.4 mit dem Titel „Memno-Peptide, Verfahren zu deren Herstellung und ihre Verwendung als Medikament”, wobei Peptidderivate, auch Memno-Peptide genannt, nach der allgemeinen Formel (I), deren Salze oder Derivate, Verfahren zu deren Zubereitung durch Kultivierung des Mikroorganismus Memnoniella echinata FH 2272, DSM 13195 oder einer seiner Varianten oder Mutationen und ferner Zusammensetzungen und Medikamente mit den angeführten Peptidderivaten zur Behandlung von Herzinsuffizienz und der damit verbundenen Erkrankungen, Diabetes mellitus, mikrobiellen Infektionen, beschrieben werden. Der Nachteil dieser Erfindung liegt in der komplizierten und kostenaufwendigen Herstellung.
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Eine weitere, bekannte Lösung ist in der
slowakischen Patentschrift 284 755 angeführt, mit der Priorität aus der
japanischen Patentanmeldung 9-277949 mit dem Titel „Bakterie Lactobacillus helveticus, die Milchsäure mit einer hohen Tripeptidproduktivität, ein fermentiertes Milchprodukt produzieren und Verfahren zu dessen Herstellung”, wobei das fermentierte Milchprodukt, das milchsäure- produzierende Bakterien enthält, fähig ist, eine große Menge Laktotripeptid und eine große Menge von Wirkungskomponenten mit hypotensiver Aktivität und Antistresswirkung zu produzieren. Dieses Milchprodukt kann als Nahrungsmittel oder Getränk verwendet werden. Die milchsaure-produzierende Bakterie Lactobacillus helveticus besitzt spezifische, bakteriologische Eigenschaften, wobei diese Bakterien, wenn sie im Tiermilch-Medium mit 9 Gew.-% Magermilchtrockenmasse kultiviert werden, die Tripeptide Val-Pro-Pro und Ile-Pro-Pro in einer Menge von 60 ug im Sinne des Val-Pro-Pro-Gehalts pro ml des Mediums produzieren; diese Bakterien zeichnen sich durch eine extrazellulare Proteaseaktivität aus, die mindestens 400 U/OD590 beträgt, wobei das beschriebene, fermentierte Milchprodukt durch die Fermentierung von Tiermilch mit diesen milchsäure-produzierenden Bakterien gewonnen wird. Der Nachteil dieser Erfindung liegt in der komplizierten und kostenaufwendigen Herstellung.
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Eine weitere, bekannte Lösung ist in der
slowakischen Offenlegungsschrift 5 076-2009 angeführt, mit dem Titel „Verfahren zur Reinigung von rekombinanten antimikrobiellen Peptiden”, wobei ein hoch kopierbares Plasmid die Transkriptionseinheit kodiert, das aus einer Reihe von funktionell aufeinanderfolgenden Fragmenten besteht, und zwar in folgender Reihenfolge: T7-Promotor, sequenz-kodierendes Thioredoxin, sechs aufeinanderfolgende, sequenz-kodierende Histidine, sequenz-kodierende Enterokinase für den Zielort, sequenz-kodierender Transkriptionsterminator für das C-Endteil des menschlichen Kathelicidins LL-37 und T7, wobei die DNA-Sequenz der Transkriptionseinheit vorzugsweise das Thioredoxin kodiert und DCD zur Expression in E.coli-Bakterien verwendet wird, wobei die Produktion von fusioniertem Polypeptid, das aus Thioredoxin und sechs aufeinanderfolgenden Histidinen besteht, der Zielort für Enterokinase und LL-37 in E.coli-Bakterien und das Isolierungsverfahren von sequenz-kodiertem LL-37 aus der Transkriptionseinheit sowie die Verwendung von LL-37 für die Zubereitung der Medikamentenform zur Behandlung von Bakterien- und Pilzinfektionen bei Menschen und Tieren, als auch die Verabreichungsform des Medikaments sowie die Verwendung von LL-37 für die Wachstumshemmung von Bakterien und Pilzen in Nahrungsmittels, Kosmetika oder pharmazeutischen Produkten beschrieben werden. Der Nachteil dieser technischen Lösung besteht darin, dass die Herstellung sehr kompliziert und kostenaufwendig ist.
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Eine andere, bekannte Lösung ist in der
slowakischen Offenlegungsschrift 5 104 2007 angeführt, mit dem Titel „Verfahren zur Reinigung von rekombinanten, antimikrobiellen Peptiden”, wobei ein hochkopierbares Plasmid die Transkriptionseinheit kodiert, das aus einer Reihe von funktionell aufeinanderfolgenden Fragmenten besteht, und zwar in folgender Reihenfolge: 7-Promotor, sequenz-kodierendes Thioredoxin, sechs sequenz-kodierende, aufeinanderfolgende Histidine, sequenz-kodierende Enterokinase für den Zielort, sequenz-kodierender Transkriptionsterminator für das C-Endteil des menschlichen Dermicidins (DCD) und T7, wobei die DNA-Sequenz der Transkriptionseinheit das Thioredoxin kodiert und DCD zur Expression in E.coli-Bakterien verwendet wird, und wobei das Verfahren zur DCD-Isolierung und dessen Verwendung für die Herstellung eines pharmazeutischen Mittels zur Behandlung von Bakterien- und Pilzinfektionen und auch die Verwendung als Konservierungsstoff für Nahrungsmittel, Kosmetika oder pharmazeutische Produkte beschrieben werden. Der Nachteil dieser technischen Lösung besteht darin, dass die Herstellung sehr kompliziert und kostenaufwendig ist.
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Eine weitere Lösung ist in der
slowakischen Offenlegungsschrift 1 489 2003 angeführt, mit der Priorität aus der amerikanischen Patentanmeldung US 60/290 196 mit dem Titel „Peptide und verwandte Moleküle, die sich an TALL-1 binden”, wobei die therapeutischen Stoffe, die die Aktivität von TALL-1 modulieren, auch eine Aminosäuresequenz Dz2Lz4 enthalten können, wobei z2 der Aminosäurerest und z4 Threonyl oder Isoleucyl ist und wobei beispielhafte Moleküle eine Sequenz der Gleichung
a1a2a3CDa6La8a9a10Ca12a13a14 (SEQ-ID-Nr. 100),
b1b2b3Cb5b6Db8Lb10b11b12b13b14Cb16b17b18 (SEQ-ID-Nr. 104),
c1c2c3Cc5Dc7Lc9c10c11c12c13c14Cc16c17c18 (SEQ-ID-Nr. 105),
d1d2d3Cd5d6d7WDd10Ld13d14d15Cd16d17d18 (SEQ-ID-Nr. 106),
e1e2e3Ce5e6e7De9Le11Ke13Ce15e16e17e18 (SEQ-ID-Nr. 107),
f1f2f3Kf5Df7Lf9f10Qf12f13f14 (SEQ-ID-Nr. 10) enthalten und wobei ferner Stoffzusammensetzungen der Formel (X1)a-V1-(X2)b beschrieben sind, wobei V1 ein Vehikulum ist, das mit einer oder mehreren der angeführten Stoffzusammensetzungen verbunden ist, die TALL-1 modulieren, wobei das Vehikulum und die TALL-1-modulierende Stoffzusammensetzung über ein N- oder C-Ende des TALL-1-modulierenden Teils verbunden sein können; dabei ist die Fc-Domäne ein vorteilhaftes Vehikulum und die IgG-Fc-Domäne eine vorteilhafte Fc-Domäne.
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Der Nachteil dieser technischen Lösung besteht darin, dass die Herstellung sehr kompliziert und kostenaufwendig ist.
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Wesen der vorliegenden Erfindung
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Die angeführten Nachteile werden im wesentlichen Maße durch eine bioaktive, regenerative Mischung zur Herstellung eines Ergänzungsnahrungsmittels beseitigt, die in einer gepufferten, isotonischen Lösung lösbar ist, wobei das Wesen dieser Mischung darin besteht, dass sie 63,0–74,5 Gew.-% Natriumchlorid, 22,2–32,6 Gew.-% Dinatriumphosphat-Lösung, 1,5–2,0 Gew.-% Kaliumchlorid, 1,5–2,0 Gew.-%. Kaliumdihydrogenphosphat und 0,3–0,4 Gew.-% bioaktive Peptide enthält.
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Es ist vorteilhaft, dass die bioaktiven Peptide mit einer Molekülmasse von maximal 10 kDa aus Kaninchenknorpelzellen-Ultrafiltraten und/oder Kaninchenknochenzellen-Ultrafiltraten und/oder Kaninchenmuskelzellen-Ultrafiltraten gebildet sind.
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Ferner ist es von Vorteil, dass die bioaktiven Peptide mit einer Molekülmasse von maximal 10 kDa aus Kaninchenleberzellen-Ultrafiltraten und/oder Kaninchenmagenzellen-Ultrafiltraten gebildet sind.
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Ferner ist es vorteilhaft, dass die bioaktiven Peptide mit einer Molekülmasse von maximal 10 kDa aus Kaninchenleberzellen-Ultrafiltraten und/oder Kaninchennierenzellen-Ultrafiltraten und/oder Kaninchenherzzellen-Ultrafiltraten gebildet sind.
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Ferner ist es von Vorteil, dass die bioaktiven Peptide mit einer Molekülmasse von maximal 10 kDa aus Kaninchenhautzellen-Ultrafiltraten gebildet sind.
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Ferner ist es vorteilhaft, dass die bioaktiven Peptide mit einer Molekülmasse von maximal 10 kDa aus Kaninchenhirnzellen-Ultrafiltraten und/oder Kaninchenlungenzellen-Ultrafiltraten gebildet sind.
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Ferner ist es von Vorteil, dass die bioaktiven Peptide mit einer Molekülmasse von maximal 10 kDa aus Kaninchenmilzzellen-Ultrafiltraten und/oder Kaninchenthymuszellen-Ultrafiltraten gebildet sind.
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Beispiel 1
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Eine bioaktive, regenerative Mischung zur Herstellung eines Ergänzungsnahrungsmittels, die in einer gepufferten, isotonischen Lösung von 2,5 ml lösbar ist, wird mit 69,80 Gew.-% Natriumchlorid (20 mg), mit 26,35 Gew.-% Dinatriumphosphat-Lösung (7,55 mg), mit 1,75 Gew.-% Kaliumchlorid (0,5 mg) und mit 0,35 Gew.-% bioaktiven Peptiden (0,1 mg) hergestellt, bei denen es sich um Zellen-Ultrafiltrate mit einer Molekülmasse von maximal 10 kDa handelt, die aus Kaninchenknorpel, Kaninchenknochen und Kaninchenmuskel hergestellt sind.
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Beispiel 2
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Eine bioaktive, regenerative Mischung zur Herstellung eines Ergänzungsnahrungsmittels, die in einer gepufferten, isotonischen Lösung von 2,5 ml lösbar ist, wird mit 71,3 Gew.-% Natriumchlorid (21,5 mg), mit 24,4 Gew.-% Dinatriumphosphat-Lösung (7,35 mg), mit 2,0 Gew.-% Kaliumchlorid (0,6 mg), mit 2,0 Gew.-% Kaliumdihydrogenphosphat (0,6 mg) und mit 3,0 Gew.-% bioaktiven Peptiden (0,1 mg) hergestellt, bei denen es sich um Zellen-Ultrafiltrate mit einer Molekülmasse von maximal 10 kDa handelt, die aus Kaninchenleber und Kaninchenmagen hergestellt sind.
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Beispiel 3
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Eine bioaktive, regenerative Mischung zur Herstellung eines Ergänzungsnahrungsmittels, die in einer 2,5 ml gepufferten isotonischen Lösung lösbar ist, wird mit 69,95 Gew.-% Natriumchlorid (20,0 mg), mit 26,25 Gew.-% Dinatriumphosphat-Lösung (7,5 mg), mit 1,55 Gew.-% Kaliumchlorid (0,45 mg), mit 1,9 Gew.-% Kaliumdihydrogenphosphat (0,55 mg) und mit 0,35 Gew.-% bioaktiven Peptiden (0,1 mg) hergestellt, bei denen es sich um Zellen-Ultrafiltrate mit einer Molekülmasse von maximal 10 kDa handelt, die aus Kaninchenhaut hergestellt sind.
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Beispiel 4
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Eine bioaktive, regenerative Mischung zur Herstellung eines Ergänzungsnahrungsmittels, die in einer gepufferten, isotonischen Lösung von 2,5 ml lösbar ist, wird mit 69,80 Gew.-% Natriumchlorid (20 mg), mit 26,35 Gew.-% Dinatriumphosphat-Lösung (7,55 mg), mit 1,75 Gew.-% Kaliumchlorid (0,5 mg), mit 1,75 Gew.-% Kaliumdihydrogenphosphat (0,5 mg) und mit 0,35 Gew.-% bioaktiven Peptiden (0,1 mg) hergestellt, bei denen es sich um Zellen-Ultrafiltrate mit einer Molekülmasse von maximal 10 kDa handelt, die aus Kaninchenleber, Kaninchenniere und Kaninchenherz hergestellt sind.
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Beispiel 5
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Eine bioaktive, regenerative Mischung zur Herstellung eines Ergänzungsnahrungsmittels, die in einer gepufferten, isotonischen Lösung von 2,5 ml lösbar ist, wird mit 71,3 Gew.-% Natriumchlorid (21,5 mg), mit 24,4 Gew.-% Dinatriumphosphat-Lösung (7,35 mg), mit 2,0 Gew.-% Kaliumchlorid (0,6 mg), mit 2,0 Gew.-% Kaliumdihydrogenphosphat (0,6 mg) und mit 0,3 Gew.-% bioaktiven Peptiden (0,1 mg) hergestellt, bei denen es sich um Zellen-Ultrafiltrate mit einer Molekülmasse von maximal 10 kDa handelt, die aus Kaninchenhirn und Kaninchenlungen hergestellt sind.
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Beispiel 6
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Eine bioaktive, regenerative Mischung zur Herstellung eines Ergänzungsnahrungsmittels, die in einer gepufferten isotonischen Lösung von 2,5 ml lösbar ist, wird mit 69,95 Gew.-% Natriumchlorid (20,0 mg), mit 26,25 Gew.-% Dinatriumphosphat-Lösung (7,5 mg), mit 1,55 Gew.-% Kaliumchlorid (0,45 mg), mit 1,9 Gew.-% Kaliumdihydrogenphosphat (0,55 mg) und mit 0,35 Gew.-% bioaktiven Peptiden (0,1 mg) hergestellt, bei denen es sich um Zellen-Ultrafiltrate mit einer Molekülmasse von maximal 10 kDa handelt, die aus Kaninchenmilz und Kaninchenthymus hergestellt sind.
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Die Erfindung kann als Ergänzungsnahrungsmittel verwendet werden, das unterstützende, schützende und regenerierende Wirkung auf den ganzen Organismus sowie eine vorbeugende Breitbandwirkung bei Gesundheitsbeschwerden während der medizinischen Versorgung als auch während der Rekonvaleszenz, um ein biologisches und physiologisches Gleichgewicht aller Körpersysteme zu erreichen, sowie des zentralen Nervensystems, Immunsystems, Bewegungsapparates, Verdauungssystems und Hautsystems aufweist. Die Erfindung ist als Ergänzungsnahrungsmittel auch für Diabetiker und Menschen mit Zöliakie geeignet; es enthält keinen Zucker, kein Gluten, keine Konservierungsstoffe und keine Chemikalien, was sich positiv auf die Regeneration von unreifen oder defekten, organischen Strukturen und unterbrochene Versorgungskreise von Zellen und Geweben auswirkt, wobei Ultrafiltrate von verschiedenen Organen und Geweben primär als biologischer Baukasten für den Ersatz von fehlerhaften Molekulärstrukturen dienen und sekundär bei der funktionellen Verbesserung sowie strukturellen Regeneration helfen.
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ZITATE ENTHALTEN IN DER BESCHREIBUNG
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Zitierte Patentliteratur
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- SK 286819 [0003]
- SK 287037 [0004]
- SK 286994 [0005]
- SK 286384 [0007]
- SK 286683 [0008]
- WO 98107269 [0008]
- SK 287496 [0009]
- WO 99105530 [0009]
- WO 99109503 [0009]
- SK 287310 [0010]
- WO 00104114 [0010]
- SK 284755 [0011]
- JP 9-277949 [0011]
- SK 5076-2009 [0012]
- SK 51042007 [0013]
- SK 14892003 [0014]