CN116813712B - 一种富含Trp的α-螺旋结构抗菌肽W33及其制备方法和应用 - Google Patents
一种富含Trp的α-螺旋结构抗菌肽W33及其制备方法和应用 Download PDFInfo
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Abstract
本发明提供一种富含Trp的α‑螺旋结构抗菌肽W33及其制备方法和应用。抗菌肽W33，如SEQ ID No.1所示，制备方法是：利用标准α螺旋七肽重复序列“abcdefg”为基础，选择Leu放置在a、d位置上形成Leu拉链结构，在c和f位置添加Trp，其余位置添加Arg，将七肽序列重复2次达到足够的正电荷数，得出抗菌肽W33。该抗菌肽在治疗革兰氏阴性菌和/或革兰氏阳性菌感染性疾病的药物中的应用。抗菌肽W 33治疗指数为98.84，具有良好的细胞选择性，有潜力成为治疗革兰氏阳性菌和革兰氏阴性菌感染的广谱抗菌药物，并有很高的应用价值。
Description
技术领域
本发明属于生物技术领域，具体涉及一种富含Trp的α-螺旋结构抗菌肽W33制备方法和应用。
背景技术
抗菌肽(Antimicrobial peptides，AMPs)作为一种具有广谱抗菌活性小肽类物质，是生物先天免疫***的重要组成部分。相比于传统抗生素，抗菌肽有着来源广泛、广谱抗菌性、不易产生耐药性、安全且无残留、作用迅速的优点，这些优点使得抗菌肽成为一种理想的抗生素替代物。但天然抗菌肽在畜牧业的应用中，存在着活性低、稳定性差、半衰期短、合成难度大的局限性，为解决这些问题，研究者致力于抗菌肽的全新设计。稳定的二级结构是抗菌肽与细菌细胞膜相互作用的前提，保证了抗菌肽良好的抗菌活性。α-螺旋作为抗菌肽中最为常见的结构，近年来被广泛研究。现有的天然抗菌肽具有活性低以及因氨基酸序列过长引起的合成难度大等问题。
发明内容
基于以上不足之处，本发明的目的是提供一种富含Trp的α-螺旋结构抗菌肽W33制备方法，解决了现有的天然抗菌肽具有活性低以及因氨基酸序列过长引起的合成难度大的问题。
本发明所采用的技术方案如下：一种富含Trp的α-螺旋结构抗菌肽W33，其氨基酸序列如SEQ ID No.1所示，其C端采用-NH2酰胺化。
进一步的，其分子式如式(I)所示，
本发明的另一目的是提供一种富含Trp的α-螺旋结构抗菌肽W33的制备方法，步骤如下：
(1)首先，利用α-螺旋七肽重复序列“abcdefg”作为基础，选择Leu放置在a、d位置上形成Leu拉链结构，利于α-螺旋结构的形成；在c和f位置添加Trp，使得Trp-Trp相互作用提高α-螺旋结构稳定性，从而提高抗菌活性，其余位置添加Arg以增加正电荷数，将七肽序列重复2次达到足够的正电荷数，设计出多肽，其氨基酸序列如SEQ ID No.1所示；
(2)将设计得到的多肽采用固相化学合成法进行合成，进一步经过反相高效液相色谱纯化和质谱鉴定后即完成多肽的制备，对该多肽进行抑菌活性检测、细胞毒性检测以及溶血活性检测，最后命名为抗菌肽W33。
本发明的另一目的是提供如上所述的一种富含Trp的α-螺旋结构抗菌肽W33在制备治疗革兰氏阳性菌或/和革兰氏阴性菌感染性疾病的药物中的应用。
本发明的另一目的是提供一种核酸片段，所述的核酸片段编码如上所述的抗菌肽W33。
本发明的另一目的是提供一种重组载体，所述的重组载体中***了如上所述的核酸片段。
本发明的另一目的是提供一种饲料添加剂，所述的饲料添加剂中包含有上所述的抗菌肽W33。
本发明具有如下优点及有益效果：本发明仅利用14个氨基酸即可达到良好的抗菌效果，有效降低了合成成本，同时抑制了抗菌肽的毒性。对得到的抗菌肽W33进行抗菌和溶血活性检测，发现抗菌肽W33对大肠杆菌、绿脓杆菌、鼠伤寒沙门氏菌、金黄色葡萄球菌、粪肠球菌等几种测定的革兰氏阳性菌和革兰氏阴性菌都具有较强抑菌活性，抗菌肽W 33治疗指数为98.84，具有良好的细胞选择性。综上所述，富含Trp的α-螺旋结构抗菌肽W33有潜力成为治疗革兰氏阳性菌和革兰氏阴性菌感染的广谱抗菌药物，并有很高的应用价值。
附图说明
图1为抗菌肽W23的反相高效液相色谱图；
图2为抗菌肽W33的反相高效液相色谱图；
图3为抗菌肽W23的质谱图；
图4为抗菌肽W33的质谱图；
图5为抗菌肽W23的三维结构预测图；
图6为抗菌肽W33的三维结构预测图；
图7为抗菌肽W23螺旋轮投影图；
图8为抗菌肽W33螺旋轮投影图；
具体实施方式
下面结合实施例及附图对本发明作进一步详细的描述。
实施例1
抗菌肽的设计
利用α-螺旋七肽重复序列“abcdefg”作为基础，选择Leu放置在a、d位置上形成Leu拉链结构有助于α-螺旋结构的形成；当在b、e位置添加成对Trp，其相互作用能够稳定α-螺旋结构，显著提高抗菌活性，其余位置添加Arg以增加抗菌肽正电荷数，将七肽序列重复2次达到足够的正电荷数，获得抗菌肽W23；当在c、f位置添加成对Trp，其相互作用能够稳定α-螺旋结构，显著提高抗菌活性，其余位置添加Arg以增加抗菌肽正电荷数，将七肽序列重复2次达到足够的正电荷数，获得抗菌肽W33。抗菌肽的序列及理化参数如表1所示。
表1抗菌肽W23、W33序列及理化参数
a通过HeliQuest分析计算平均疏水性；
b通过HeliQuest分析计算出相对疏水性矩。
实施例2
抗菌肽的合成与鉴定
设计得到的抗菌肽使用多肽合成仪，通过固相合成法合成，经电喷雾质谱法鉴定和反相高效液相色谱纯化，得到目标化合物，用于后续结构和活性测定。
富含Trp的α-螺旋结构抗菌肽W23、W33的反相高效液相色谱图见附图1、2。
富含Trp的α-螺旋结构抗菌肽W23、W33的质谱图见附图3、4。
实施例3
计算机软件预测抗菌肽的二级结构
应用在线的结构预测软件I-TASSER，输入氨基酸序列预测抗菌肽的三维结构。富含Trp的α-螺旋结构抗菌肽W23、W33的三维结构预测图见附图5、6。从图中可以看出富含Trp的α-螺旋结构抗菌肽W23、W33表现出标准的α-螺旋结构。表明富含Trp的α-螺旋结构抗菌肽设计成功。通过HeliQuest程序预测的富含Trp的α-螺旋结构抗菌肽W23、W33的螺旋轮投影图如图7-8所示。
实施例4
抗菌肽的抑菌活性
通过测定抗菌肽最小抑菌浓度(MIC)来了解抗菌肽抑菌活性。将所设计并成功合成得到的抗菌肽配置成为2.56mM储存液用于生物活性测定。将待测菌种接种于新鲜的MHB肉汤培养基中，置于37℃摇速为220rpm摇床过夜培养，第二天转移至新的、无菌的MHB中培养至细胞生长的对数期。使用分光光度计将细菌的OD600nm值调至0.4左右，再将该菌液稀释1000倍备用。取无菌的96-孔培养板，以0.01％乙酸(含0.2％BSA)作为稀释液，采用微量肉汤稀释法测定抗菌肽的MIC。将抗菌肽储存液加入到96-孔培养板的稀释液中，进行2倍的梯度倍比稀释，然后向每孔中加入50μL细菌悬液。其中以含有细菌的MHB作为阳性对照，以未加菌的MHB培养基作为阴性对照。将培养板于37℃培养箱中孵育18-20h，肉眼观察下无微生物生长的最低抗菌肽浓度即为该测定多肽对检测菌的MIC。进行3次独立重复试验，每个重复两个平行。抗菌肽的最小抑菌浓度见表2。
表2抗菌肽W23、W33的抑菌活性(μM)
从表中可以看出，抗菌肽W23、W33对测定的8种菌株都表现出极强的抗菌活性，其MIC值均处于2-8μM之间，其中抗菌肽W33展现出更强的抗菌效果。
实施例5
抗菌肽的溶血活性
为评估抗菌肽的安全性，研究了在1-128μM浓度范围内的肽对人血红细胞(hRBC)的溶血行为。
采集健康人的新鲜血液1mL，1000×g离心5min，弃去上清，收集红细胞。收集的红细胞用PBS缓冲液洗涤3遍，最后用10mL PBS重悬。按比例在红细胞中添加PBS，使阳性对照的值在1左右。取无菌的96-孔培养板，以PBS缓冲液作为稀释液，将抗菌肽储存液加入到96-孔培养板的稀释液中，进行2倍的梯度倍比稀释，再向每孔中加入50μL红细胞悬液，与50μL不同浓度的抗菌肽溶液混合均匀，于37℃培养箱内恒温孵育1h。4℃、1000×g离心10min；每孔各取50μL离心后上清液，转移至新的96-孔培养板中，使用酶标仪在570nm处测光吸收值。其中以50μL红细胞加50μL 0.1％ Tritonx-100作为阳性对照，50μL红细胞加50μL PBS缓冲液作为阴性对照。通过测定W23、W33引起人血红细胞50％溶血时抗菌肽的最低浓度(HC50)评价二者的生物相容性，进一步通过计算W23、W33治疗指数(TI)评价二者的细胞选择性，见表3。
表3抗菌肽W23、W33的生物相容性
a抗菌肽对测定细菌最小抑菌浓度的几何平均值(GM)；
b HC50是引起人血红细胞(hRBC)50％溶血时抗菌肽的最低浓度，当在128μM时未观察到可检测到的溶血活性时，则使用256μM来计算治疗指数；
c治疗指数(TI)为HC50与GM的比值。
通过测定抗菌肽W23、W33引起人血红细胞(hRBC)50％溶血时抗菌肽的最低浓度(HC50)发现W33的HC50值(>128μM)远高于W23的HC50值(16μM)，这表明W33的生物安全性较高。进一步计算W23、W33治疗指数(TI)评价二者的细胞选择性，更高的TI值表示抗菌肽拥有更高的细胞选择性。其中抗菌肽W33的TI值(98.84)显著高于抗菌肽W23的TI值(5.19)，说明抗菌肽W33具有更好的细胞选择性。
Claims (4)
1.一种富含Trp的α-螺旋结构抗菌肽W33，其特征在于，其氨基酸序列如SEQ IDNo.1所示，其C端采用-NH2酰胺化。
2.如权利要求1所述的一种富含Trp的α-螺旋结构抗菌肽W33的制备方法，其特征在于，步骤如下：
S1：首先，利用α-螺旋七肽重复序列“abcdefg”作为基础，选择Leu放置在a、d位置上形成Leu拉链结构，利于α-螺旋结构的形成；在c和f位置添加Trp，使得Trp-Trp相互作用提高α-螺旋结构稳定性，从而提高抗菌活性，其余位置添加Arg以增加正电荷数，将七肽序列重复2次达到足够的正电荷数，设计出多肽，并将其C端采用-NH2酰胺化，得到的氨基酸序列如SEQ ID No.1所示；
S2：将设计得到的多肽采用固相化学合成法进行合成，进一步经过反相高效液相色谱纯化和质谱鉴定后即完成多肽的制备，对该多肽进行抑菌活性检测、细胞毒性检测以及溶血活性检测，最后命名为抗菌肽W33。
3.根据权利要求1所述的一种富含Trp的α-螺旋结构抗菌肽W33在制备治疗革兰氏阳性菌或/和革兰氏阴性菌感染性疾病的药物中的应用。
4.一种饲料添加剂，其特征在于，所述的饲料添加剂中包含有如权利要求1所述的抗菌肽W33。
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| CN117285599B (zh) * | 2023-10-11 | 2024-04-09 | 东北农业大学 | 一种抗胞内细菌的细胞穿透型抗菌肽5vt及其制备方法和应用 |
Citations (2)
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|---|---|---|---|---|
| CN108570103A (zh) * | 2018-04-03 | 2018-09-25 | 东北农业大学 | 一种富含色氨酸抗菌肽wk12及其制备方法和应用 |
| CN114014915A (zh) * | 2021-10-13 | 2022-02-08 | 东北农业大学 | 一种广谱抗菌的α螺旋肽及其制备方法和应用 |
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| GB0329254D0 (en) * | 2003-12-17 | 2004-01-21 | Univ Manchester | Treatment of viral infections |
-
2023
- 2023-06-16 CN CN202310714576.3A patent/CN116813712B/zh active Active
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| CN108570103A (zh) * | 2018-04-03 | 2018-09-25 | 东北农业大学 | 一种富含色氨酸抗菌肽wk12及其制备方法和应用 |
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Also Published As
| Publication number | Publication date |
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