CN116406733A - 一种蛋白质谷氨酰胺酶改性酪蛋白及其制备方法和应用 - Google Patents
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Abstract
本发明公开了一种蛋白质谷氨酰胺酶改性酪蛋白及其制备方法和应用。所述方法为：将酪蛋白分散于水制备得到酪蛋白分散液；加入蛋白质谷氨酰胺酶进行脱酰胺反应及终止反应；经冷冻干燥得到脱酰胺改性的改性酪蛋白。本发明改性酪蛋白与未改性酪蛋白相比，其蛋白分子主体结构相似，但改性酪蛋白的谷氨酰胺残基比例与未改性酪蛋白相比显著下降，谷氨酸残基比例增加，水溶性增加，具有更优良的乳化性及乳化稳定性，尤其是作为奶制品的蛋白含量补充剂或乳化稳定剂时，可以有效解决高含量蛋白奶制品中的蛋白沉淀、析出和分层等问题。同时，改性酪蛋白作为食品级的天然乳化剂及乳化稳定剂，安全性高，效果好，是食品生产加工等应用的优选蛋白质。
Description
技术领域
本发明属于乳制品技术领域，具体涉及一种蛋白质谷氨酰胺酶改性酪蛋白及其制备方法，以及其在提高酪蛋白应用性能中的应用。
背景技术
几千年以来牛奶作为人类生活的基本营养物一直被人们广泛食用，随着人类文明发展和生产技术进步，奶制品的种类也大大增加，例如奶酪、奶昔、酸奶、奶粉等等，这些奶制品被应用到人类生产生活需求的各个方面。酪蛋白是牛奶中主要的蛋白质成分，这种蛋白能够在牛奶中形成一种独特的纳米结构成分——酪蛋白胶束，酪蛋白胶束平均大小在150-200nm之间，由多个蛋白质分子通过非共价键以分子间相互作用聚合在一起，在牛奶中是高度水合的海绵状胶体颗粒。酪蛋白胶束包含αs1-、αs2-、β-、κ-酪蛋白以及矿物钙和磷酸盐成分，这些酪蛋白在牛奶中能够作为矿物质的载体，是钙、磷酸盐和氨基酸的主要营养来源，能够满足人体生长和能量需求，已逐渐成为人类日常膳食不可或缺一部分。
由于酪蛋白本身具备的黏性、持水性、乳化性、溶解性等应用性能以及较高的营养价值，酪蛋白及其制品被广泛应用与食品工业及其它工业产业部门，例如在肉制品、烘焙食品、人造奶油、咖啡伴侣、干酪、甜点、饮料、酸奶、油脂等方面的应用。尽管酪蛋白已经有很好的应用性能和前景，但其本身的溶解性、乳化性、稳定性等应用性能仍然在某些领域达不到较高的要求。此外，酪蛋白本身性能的提高也有利于其在已有产业的应用中更加出色，例如，在肉制品中添加酪蛋白及其制品，虽然可以利用其持水性和乳化性来保持水润程度并增强肉质风味，强化蛋白含量，但其耐热性较差；在乳制饮料及酸奶的制备过程中，匀质在一定程度上会造成凝乳稳定体系被破坏，导致蛋白析出、沉淀和凝絮；此外，大量添加酪蛋白也会出现体系不稳定或超过溶液的饱和程度，酪蛋白聚集沉淀等问题。因此，通过对酪蛋白进行改性，增加酪蛋白溶解度、减少酪蛋白的添加量以达到与原有添加量相同的应用性能、降低酪蛋白添加导致的不利影响、增强酪蛋白的功能特性、节约经济成本以及提高风味口感等策略需要被进一步探索和提高。
目前对蛋白质进行改性的方法主要由物理法、化学法和生物酶法。物理法常使用热处理、超声处理、超滤处理等方法对蛋白质进行改性，但由于其极端的物理手段，可能会导致蛋白质水解、变性、不良风味的产生及高能耗，在一定程度上存在着弊端。化学法常采用酸、碱、盐处理，但常常因为其处理后提纯困难或有化学试剂残留，可能在食用方面仍存在一定的风险。生物酶法主要由蛋白酶、谷氨酰胺转氨酶、肽谷氨酰胺酶等，但分别由于蛋白水解、蛋白交联和底物限制性的问题，应用上存在一定缺陷。
发明内容
本发明克服现有技术的缺陷及不足，提出了一种蛋白质谷氨酰胺酶改性酪蛋白以提高酪蛋白应用性能的方法。
蛋白质谷氨酰胺酶(Protein-glutaminase，PG)是近年来新发现的一种酶，主要由解朊金黄杆菌(Chryseobacterium proteolyticum)发酵产生的酶，成熟PG酶由185个氨基酸组成，相对分子质量19.8kDa，其能够特异性催化蛋白质中谷氨酰胺残基转变为谷氨酸残基并释放NH4 +，从而显示出对底物蛋白质的脱酰胺活性。由于PG酶只对蛋白质的侧链具脱酰胺活性，没有蛋白酶和谷氨酰胺转氨酶活性，且不对游离的谷氨酰胺显示脱酰胺活性，因此经过PG酶处理的蛋白质不会导致肽链的断裂、蛋白质水解和交联，从而产生不良风味等不利因素。此外，由于蛋白质中含有许多谷氨酰胺残基和天冬酰胺残基，这些酰胺基之间容易形成氢键等结构，使蛋白质溶解度变低，从而发生蛋白质凝絮、沉淀等现象，进一步导致蛋白质的乳化性等特性功能变低，而一般来说，蛋白质的乳化性与蛋白质的结构特性相关，蛋白质可以通过在油水界面上形成一层薄薄的吸附层，进而形成乳化的稳定状态，可防止蛋白质聚结和絮凝。蛋白质经谷氨酰胺酶脱酰胺后，其溶解度、净电荷和表面疏水性增加，从而改变亲水亲脂平衡并实现乳化增强；而蛋白质经脱酰胺后乳化稳定性能力的提高主要是因为脱酰胺后羧基的静电斥力和蛋白质-蛋白质在水-油界面相互作用增强，进而导致乳化稳定性增强。
本发明提供的技术方案是：一种蛋白质谷氨酰胺酶改性酪蛋白以提高酪蛋白应用性能的方法，包括以下步骤：
第一步：将酪蛋白分散于水，制备得到酪蛋白分散液；
第二步：向所述酪蛋白分散液中加入食品级蛋白质谷氨酰胺酶进行脱酰胺反应，反应完成后水浴加热溶液，终止蛋白质谷氨酰胺酶酶促反应，冷却得到酪蛋白溶液；
第三步：将脱酰胺反应终止后的酪蛋白溶液进行真空冷冻干燥，得到脱酰胺改性的改性酪蛋白。
在一具体实施方案中，包括步骤如下：
第一步：制备酪蛋白分散液
将酪蛋白分散于水中得到质量体积比(W/V)为1～10％的酪蛋白悬浊液；
第二步：蛋白质谷氨酰胺酶脱酰胺酪蛋白反应及终止反应
向所述酪蛋白悬浊液中加入食品级蛋白质谷氨酰胺酶进行脱酰胺反应，反应完成后水浴加热溶液至80℃终止蛋白质谷氨酰胺酶酶促反应，冷却得到酪蛋白溶液；
第三步：冻干
将脱酰胺反应终止后的酪蛋白溶液样品置于冷冻干燥机中进行真空冷冻干燥，得到脱酰胺改性的改性酪蛋白。
在一具体实施方案中，以酶活与底物比(Enzyme/Substrate，E/S)，即蛋白质谷氨酰胺酶酶活比酪蛋白质量为1～5U/g蛋白质，酶促反应温度30～50℃，酶促反应时间1～4h。本发明的改性酪蛋白为食品级，在应用时按比例添加。
优选地，在第二步中，所述加入食品级蛋白质谷氨酰胺酶进行脱酰胺反应，所述蛋白质谷氨酰胺酶添加量为E/S为1～5U/g蛋白质。
优选地，在第二步中，所述蛋白质谷氨酰胺酶进行脱酰胺反应的温度为30～50℃。
优选地，在第二步中，所述蛋白质谷氨酰胺酶进行脱酰胺反应的时间为1～5h。
优选地，在第二步中，所述加热时间为10min。
优选地，在第二步中，所述冷却是冰浴30min。
优选地，在第三步中，所述真空冷冻干燥的条件为-50～15℃℃，真空度15Pa，干燥时间35h。
优选地，对所述第三步得到的脱酰胺的酪蛋白进行溶解性的检测，即，取脱酰胺反应终止后的酪蛋白溶液样品进行溶解性检测。
优选地，进行溶解性检测，是将所得样品进行12000rpm离心10min，取上清可溶部分通过BCA法检测溶液中蛋白浓度，溶解度(％)＝上清蛋白浓度÷初始浓度×100％。
优选地，对所述第三步得到的脱酰胺的酪蛋白进行乳化性及其稳定性的检测，即，取脱酰胺反应终止后的酪蛋白溶液样品进行乳化性及乳化稳定性检测。
优选地，所述条件进行乳化性检测是将改性酪蛋白溶液稀释为1％，加入改性酪蛋白溶液比大豆油体积比为3:1的大豆油，用匀质仪以20000rpm对油-蛋白混合溶液匀质2min，取匀质后容器底部的乳化液，加入0.1％SDS溶液中混匀，OD500nm处检测吸光度值(A0)，并计算蛋白溶液的乳化性(EAI)，EAI(m2/g)＝2×2.303×A0÷0.25。
优选地，所述条件是将匀质后的乳化液静置10min，再次检测OD500处的吸光度值(A10)，并计算乳化稳定性(ESI)，ESI(min)＝A0÷(A0-A10)×10。
本发明还提供了一种通过本发明方法制备得到的蛋白质谷氨酰胺酶改性酪蛋白。
本发明方法所得的蛋白质谷氨酰胺酶改性酪蛋白，其净电荷和表面疏水性增加；其溶解性和乳化性大大增加；改性酪蛋白静电斥力和蛋白质-蛋白质在水-油界面相互作用增强。
具体地，所述蛋白质谷氨酰胺酶改性酪蛋白的脱酰胺度为0～87.88％、水解度为2.66～7.80％、沉淀率为4.94～100％、乳化性为20.79～55.06m2/g、乳化稳定性为17.02～307.47min、发泡性为37.67～165.00％。
本发明方法所得的蛋白质谷氨酰胺酶改性酪蛋白，加强了酪蛋白的应用性能，拓宽了酪蛋白的应用场景，有效解决了其它方式改性酪蛋白产生的苦味、异味、凝絮、沉淀等问题。
本发明还提出了以前述制备方法、前述蛋白质谷氨酰胺酶改性酪蛋白在以酶法改性酪蛋白来提高酪蛋白性能中的应用。
本发明有益效果包括：本发明提出的蛋白质谷氨酰胺酶改性酪蛋白以提高酪蛋白应用性能的方法，以牛奶经脱脂浓缩干燥的酪蛋白为原料，不经任何化学试剂处理，来源广泛安全，价格低廉，是一种人们日常食用、营养丰富的蛋白源。本发明方法中所采用的食品级蛋白质谷氨酰胺酶，在脱酰胺的前提下，反应温和，无其他酶催发反应时对蛋白质产生的水解、交联和底物限制等不良副反应和限制条件，无经物理或化学法改性蛋白质导致的水解、高能耗和化学残留等不良反应和不安全添加，降低产业化成本。通过本发明方法得到的经蛋白质谷氨酰胺酶脱酰胺改性所得的改性酪蛋白与改性前酪蛋白相比，蛋白质分子主体结构未发生显著变化，改性后的酪蛋白净电荷和表面疏水性增加，溶解性和乳化性大大增加，改性酪蛋白静电斥力和蛋白质-蛋白质在水-油界面相互作用增强，乳化性和乳化稳定性显著提高，加强了酪蛋白的应用性能，拓宽了酪蛋白的应用场景，有效解决了其它方式改性酪蛋白产生的苦味、异味、凝絮、沉淀等问题。整个工艺成本低廉，反应温和安全，操作简单快速，对设备要求较低，容易产业化实施。
本发明食品级改性酪蛋白与未改性酪蛋白相比，其蛋白分子主体结构相似，但改性酪蛋白的谷氨酰胺残基比例与未改性酪蛋白相比显著下降，谷氨酸残基比例增加，水溶性增加，具有更优良乳化性及乳化稳定性，尤其是作为奶制品的蛋白含量补充剂或乳化稳定剂时，可以有效解决高含量蛋白奶制品中的蛋白沉淀、析出和分层等问题。同时，改性酪蛋白作为食品级的天然乳化剂及乳化稳定剂，安全性高，效果好，是食品生产加工等应用的优选蛋白质。
附图说明
图1为不同时间改性酪蛋白后的沉淀情况。
图2为不同酪蛋白浓度不同酶与底物比改性酪蛋白后的沉淀情况。
图3为不同温度改性酪蛋白后的沉淀情况。
图4为不同pH条件下改性酪蛋白后的沉底情况。
具体实施方式
结合以下具体实施例和附图，对发明作进一步的详细说明。实施本发明的过程、条件、实验方法等，除以下专门提及的内容之外，均为本领域的普遍知识和公知常识，本发明没有特别限制内容。
本发明中，各检测方法包括：
(1)脱酰胺度的测定：
酪蛋白完全脱酰胺产生的氨含量：配制与蛋白质谷氨酰胺酶脱酰胺酪蛋白样品相同浓度的酪蛋白悬浊液，取500ul酪蛋白样品于1.5ml的EP管中，加入等体积的2N的硫酸溶液，100℃水浴加热4h，12000rpm离心10min，取适量上清液使用氨检测试剂盒(Sigma-Aldrich)测定上清中的NH4 +。
蛋白质谷氨酰胺酶催化酪蛋白脱酰胺产生的氨含量：配制适当浓度的酪蛋白悬浊液，加入蛋白质谷氨酰胺酶催化脱酰胺后，12000rpm离心10min，取适量上清液使用氨检测试剂盒测定上清中的NH4 +。脱酰胺度为蛋白质谷氨酰胺酶催化酪蛋白脱酰胺产生的氨含量比酪蛋白完全脱酰胺产生的氨含量的百分比(参考Inthawoot Suppavorasatit,ElviraGonzalez De Mejia,Keith R Cadwallader,Optimization of the enzymaticdeamidation of soy protein by protein-glutaminase and its effect on thefunctional properties of the protein，J Agric Food Chem.2011 Nov 9；59(21):11621-8.doi:10.1021/jf2028973.Epub 2011 Oct 11.)。
(2)水解度的测定：
酪蛋白完全水解度的测定：配制与蛋白质谷氨酰胺酶脱酰胺酪蛋白样品相同浓度的酪蛋白悬浊液，取500ul酪蛋白样品于2ml的EP管中，加入等体积的2N的硫酸溶液，100℃水浴加热4h，加入1ml 0.2N三氯乙酸溶液，12000rpm离心10min，取10ul上清于96孔微孔板内，用BCA测蛋白浓度法测定上清液中总的可溶性蛋白含量，即酪蛋白完全水解度。
酪蛋白脱酰胺反应后水解度的测定：配制适当浓度的酪蛋白悬浊液，加入蛋白质谷氨酰胺酶催化脱酰胺反应，反应完成后80℃水浴10min终止反应，冰浴30min，取1ml改性酪蛋白样品于2ml EP管中，加入1ml 0.2N三氯乙酸溶液，12000rpm离心10min，取10ul上清于96孔微孔板内，用BCA测蛋白浓度法测定上清液中酪蛋白脱酰胺反应后可溶性蛋白含量，即酪蛋白脱酰胺反应后水解度。水解度为酪蛋白脱酰胺反应后水解度比酪蛋白完全水解度的百分比
(3)溶解度的测定：
酪蛋白溶解度的测定：配制与蛋白质谷氨酰胺酶脱酰胺酪蛋白样品相同浓度的酪蛋白悬浊液，用BCA测蛋白浓度法测定未改性酪蛋白溶液中的蛋白含量。取相同浓度的改性酪蛋白溶液，用BCA测蛋白浓度法测定改性酪蛋白溶液中的蛋白含量。溶解度为改性酪蛋白溶液中的蛋白含量比未改性酪蛋白溶液中的蛋白含量的百分比。
(4)蛋白浓度的测定：
蛋白浓度的测定使用BCA法：配制含有1％Bicinchonininc acid(BCA)二钠盐溶液、2％无水碳酸钠、0.16％酒石酸钠、0.4％氢氧化钠和0.95％碳酸氢钠的显色液A(pH＝11.25)，配制4％硫酸铜溶液为显色液B，以200ul显色液A+4ul显色液B为工作液，加入适量待测样品和200ul工作液于96孔微孔板内，同时以1.5mg/ml标准的结晶牛血清白蛋白溶液作为蛋白浓度标准液，37℃反应30min，OD562nm检测吸光度值并换算蛋白浓度。
(5)乳化性的测定：
以1％改性酪蛋白溶液体积比大豆油体积等于3：1的比例，置于组织匀质仪中，20000rpm匀质混合液2min，立即从溶液底部吸取50ul乳化液于5ml 0.1％的SDS溶液中，混匀，OD500nm检测吸光度值，记为A0，计算蛋白溶液的乳化性(EAI)，EAI(m2/g)＝2×2.303×A0÷0.25。
(6)乳化稳定性的测定：
以1％改性酪蛋白溶液体积比大豆油体积等于3：1的比例，置于组织匀质仪中，20000rpm匀质混合液2min，立即从乳化液底部吸取50ul乳化液于5ml0.1％的SDS溶液中，混匀，OD500nm检测吸光度值，记为A0，室温静置10min后，再次从乳化液底部吸取50ul乳化液于5ml0.1％的SDS溶液中，混匀，OD500检测吸光度值，记为A10，计算乳化稳定性(ESI)，ESI(min)＝A0÷(A0-A10)×10。
实施例1：蛋白质谷氨酰胺酶在不同时间内改性酪蛋白溶液
称取适量的酪蛋白，边搅拌边加入盛有适量蒸馏水的烧杯中并继续搅拌10min，配制成终浓度为5％的酪蛋白悬浊液，加入适量食品级的蛋白质谷氨酰胺酶并搅拌，使蛋白质谷氨酰胺酶酶活与酪蛋白质量比E/S＝1U/g蛋白质，将反应体系置于恒温摇床中培养，温度30℃，pH＝7，转速200rpm，进行反应，反应结束后将反应体系置于80℃的恒温水浴锅中水浴10min终止反应，随后置于冰上冰浴冷却30min，冷却后取少量样品进行脱酰胺度、溶解性、乳化性及乳化稳定性的检测，其余样品置于冷冻干燥机内进行冷冻干燥。真空冷冻干燥条件为：温度-50℃，真空度15Pa，时间35h。
实验结果如下表1和图1所示。
表1
本实施例中，实验结果表明：在0～4h的范围内，随着反应时间的增加，酪蛋白的脱酰胺度逐渐增加，但水解度并不呈趋势性变化；此外，酪蛋白的沉淀率随脱酰胺度的增加而降低，乳化性、乳化稳定性和发泡性特性随脱酰胺度的增加而增强。因此，对酪蛋白进行1～4h的脱酰胺反应均可获得不同程度的脱酰胺改性酪蛋白，且综合改性酪蛋白的各种特性，4h的酪蛋白脱酰胺反应效果最佳。
实施例2：蛋白质谷氨酰胺酶改性不同浓度酪蛋白溶液
称取适量的酪蛋白，边搅拌边加入盛有适量蒸馏水的烧杯中并继续搅拌10min，配制成终浓度分别为1％、5％、10％的酪蛋白悬浊液，加入适量食品级的蛋白质谷氨酰胺酶并搅拌，使蛋白质谷氨酰胺酶酶活与酪蛋白质量比E/S＝0～5U/g蛋白质，将反应体系置于恒温摇床中培养，温度50℃，pH＝7，转速200rpm，反应2h，反应结束后将反应体系置于80℃的恒温水浴锅中水浴10min终止反应，随后置于冰上冰浴冷却30min，冷却后取少量样品进行脱酰胺度、溶解性、乳化性及乳化稳定性的检测，其余样品置于冷冻干燥机内进行冷冻干燥。
真空冷冻干燥条件同实施例1。
检测结果如下表2和图2所示。
表2
本实施例中，实验表明：1％、5％和10％的酪蛋白浓度均可被有效地进行脱酰胺反应，随着酶与底物比的增加，脱酰胺度不断增加，而其水解度并不随时间的增加呈趋势性变化，水解度维持在2.66～7.36％范围内波动；沉淀率随着脱酰胺度的增加而降低，表明溶解度随着蛋白质内谷氨酰胺量的下降而增加；乳化性、乳化稳定性和发泡性均随脱酰胺度的增加而增加，表明经脱酰胺后酪蛋白的功能有所改善，增加了其应用场景和特性。
表2中可看出，优选的条件下：酶与底物比E/S＝5时，与E/S＝1或E/S＝3相比，不同浓度下的改性酪蛋白的脱酰胺度更高，沉淀率更低，乳化性、乳化稳定性及发泡性更好。
实施例3：蛋白质谷氨酰胺酶在不同温度下改性酪蛋白溶液
称取适量的酪蛋白，边搅拌边加入盛有适量蒸馏水的烧杯中并继续搅拌10min，配制成终浓度为5％的酪蛋白悬浊液，加入适量食品级的蛋白质谷氨酰胺酶并搅拌，使蛋白质谷氨酰胺酶酶活与酪蛋白质量比E/S＝3U/g蛋白质，将反应体系置于恒温摇床中培养，不同温度下反应，转速200rpm，反应2h或不反应，pH＝7，反应结束后将反应体系置于80℃的恒温水浴锅中水浴10min终止反应，随后置于冰上冰浴冷却30min，冷却后取少量样品进行脱酰胺度、溶解性、乳化性及乳化稳定性的检测，其余样品置于冷冻干燥机内进行冷冻干燥。
真空冷冻干燥条件同本发明实施例1。
实验结果如下表3和图3所示。
表3
本实施例中，实验结果表明：在30～60℃的范围内，随着反应温度的增加，酪蛋白脱酰胺度随之增加，而水解度不呈趋势性变化，脱酰胺度增加促使酪蛋白的沉淀率降低，酪蛋白的乳化性、乳化稳定性和发泡性特性均逐渐增强。因此，在30～60℃下均可实现不同程度的酪蛋白脱酰胺反应，且综合改性酪蛋白的各种特性，在50～60℃下进行的酪蛋白脱酰胺程度都超过50％，效果都较理想。
实施例4：蛋白质谷氨酰胺酶在不同pH条件下改性酪蛋白溶液
称取适量的酪蛋白，边搅拌边加入盛有适量蒸馏水的烧杯中并继续搅拌10min，配制成终浓度为5％的酪蛋白悬浊液，加入适量食品级的蛋白质谷氨酰胺酶并搅拌，使蛋白质谷氨酰胺酶酶活与酪蛋白质量比E/S＝3U/g蛋白质，将反应体系置于恒温摇床中培养，温度50℃，pH＝5～9，转速200rpm，反应2h或不反应，反应结束后将反应体系置于80℃的恒温水浴锅中水浴10min终止反应，随后置于冰上冰浴冷却30min，冷却后取少量样品进行脱酰胺度、溶解性、乳化性及乳化稳定性的检测，其余样品置于冷冻干燥机内进行冷冻干燥。真空冷冻干燥条件同本发明实施例1。
实验结果如下表4和下图4所示。
表4
本实施例中，实验结果表明：在pH为5～9的范围内，脱酰胺度随着pH的增加先增加后下降，在pH＝7～8时，脱酰胺度较高；水解度的变化并不呈现趋势性；沉淀率、乳化性、乳化稳定性和发泡性的变化与脱酰胺度的变化一致，均为pH＝7～8时最好，表明本发明在pH＝7～8的条件下进行脱酰胺反应效果最佳。
本发明的保护内容不局限于以上实施例。在不背离发明构思的精神和范围下，本领域技术人员能够想到的变化和优点都被包括在本发明中，并且以所附的权利要求书为保护范围。
Claims (13)
1.一种蛋白质谷氨酰胺酶改性酪蛋白的制备方法，其特征在于，所述方法包括以下步骤：
第一步：将酪蛋白分散于水，制备得到酪蛋白分散液；
第二步：加入蛋白质谷氨酰胺酶进行脱酰胺反应，加热并终止反应；
第三步：冷冻干燥，得到脱酰胺改性的改性酪蛋白。
2.根据权利要求1所述的方法，其特征在于，所述第一步中，将酪蛋白分散于水中得到质量体积比为1-10％的酪蛋白悬浊液。
3.根据权利要求1所述的方法，其特征在于，所述第二步中，向所述酪蛋白分散液中加入食品级蛋白质谷氨酰胺酶进行脱酰胺反应，反应完成后水浴加热溶液至80℃终止蛋白质谷氨酰胺酶酶促反应，冷却得到酪蛋白溶液；和/或，所述加热的时间为10min；和/或，所述蛋白质谷氨酰胺酶进行脱酰胺反应的温度为30-50℃；和/或，所述蛋白质谷氨酰胺酶进行脱酰胺反应的时间为1-5h。
4.根据权利要求3所述的方法，其特征在于，所述蛋白质谷氨酰胺酶的添加量为E/S为1-5U/g蛋白质；和/或，所述冷却是冰浴30min。
5.根据权利要求1所述的方法，其特征在于，所述第三步中，将所述脱酰胺反应终止后的酪蛋白溶液样品置于冷冻干燥机中进行真空冷冻干燥；其中，所述真空冷冻干燥条件为：温度为-50℃～15℃，真空度为15Pa，干燥时间为35h。
6.根据权利要求1所述的方法，其特征在于，所述第二步之后，取脱酰胺反应终止后的酪蛋白溶液样品进行溶解性检测。
7.根据权利要求6所述的方法，其特征在于，所述溶解性检测是将所得样品进行12000rpm离心10min，取上清可溶部分通过BCA法检测溶液中蛋白浓度，
计算公式如下：
溶解度(％)＝上清蛋白浓度÷初始浓度×100％。
8.根据权利要求1所述的方法，其特征在于，所述第二步之后，取脱酰胺反应终止后的酪蛋白溶液样品进行乳化性及乳化稳定性检测。
9.根据权利要求8所述的方法，其特征在于，所述乳化性检测是将改性酪蛋白溶液稀释为1％，加入改性酪蛋白溶液比大豆油体积比为3:1的大豆油，用匀质仪以20000rpm对油-蛋白混合溶液匀质2min，取匀质后容器底部的乳化液，加入0.1％SDS溶液中混匀，OD500nm处检测吸光度值A0，并计算蛋白溶液的乳化性EAI，
计算公式如下：
EAI(m2/g)＝2×2.303×A0÷0.25。
10.根据权利要求8所述的方法，其特征在于，将匀质后的乳化液静置10min，再次检测OD500nm处的吸光度值(A10)，并计算乳化稳定性(ESI)，
计算公式如下：
ESI(min)＝A0÷(A0-A10)×10。
11.如权利要求1-10之任一项所述方法制备得到的蛋白质谷氨酰胺酶改性酪蛋白。
12.如权利要求11所述的蛋白质谷氨酰胺酶改性酪蛋白，其特征在于，其脱酰胺度为0～87.88％；水解度为2.66～7.80％；沉淀率为4.94～100％；乳化性为20.79～55.06m2/g；乳化稳定性为17.02～307.47min；发泡性为37.67～165.00％。
13.如权利要求11或12所述的蛋白质谷氨酰胺酶改性酪蛋白在以酶法改性酪蛋白来提高酪蛋白性能中的应用。
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| CN (1) | CN116406733A (zh) |
Citations (5)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| CN102480980A (zh) * | 2009-08-31 | 2012-05-30 | 味之素株式会社 | 低脂或脱脂酸奶及其制造方法 |
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| CN106659174A (zh) * | 2014-05-23 | 2017-05-10 | 弗里斯兰康必奶荷兰有限公司 | 制备酸性乳饮料的方法以及所述酸性乳饮料 |
| CN110367517A (zh) * | 2019-08-26 | 2019-10-25 | 西南大学 | 一种酪蛋白-大豆多糖交联产物及其制备方法与应用 |
-
2021
- 2021-12-31 CN CN202111677153.6A patent/CN116406733A/zh active Pending
Patent Citations (5)
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