CN101472484B - 用于递送活性剂的乳清蛋白质载体 - Google Patents
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Abstract
本发明涉及乳清蛋白质微胶粒和活性剂的聚集体、及其制备方法、尤其涉及其在营养学和/或化妆品领域中作为活性剂递送载体的用途。
Description
技术领域
本发明涉及乳清蛋白质微胶粒(wheyproteinmicelles)，并且尤其涉及其在营养学和/或化妆品领域中作为活性剂的递送载体(deliveryvehicle)的用途。
背景技术
递送***为本领域已知，并且已广泛用于例如制药业中药物在身体内的靶向递送。递送***也经常以微囊形式用于食品加工。
在食品应用中，通过使用递送***可以避免所添加的营养药和食品中的其它组分或其环境之间可能的不期望反应，并且可以控制所添加组分的释放位置。适当应用递送***技术可以最大化食品，而不影响其口味、香味或质地。其可以保护敏感的食品成份，并增加强化食品的储藏期和稳定性。
递送***也可以是具有递送膳食生物活性化合物和/或化妆品试剂的潜力的关键技术。此外，最佳递送***也应当满足根据期望应用在肠胃道、或皮肤、毛发等内进行位点特异性递送的需求。
为此目的，通常使用微囊化。事实上，熟知将香料和其它活性剂包囊化在食品聚合物基质中。
例如，EP0180441B1教导了使用乳清蛋白质将挥发性香料成分包囊化的用途。将水解的乳通过加热并蒸发至40-50％固体来进行浓缩，这也导致以乳清蛋白质进行的囊化(encapsulate)。
WO96/38055描述了将香料或活性剂包囊化在乳清蛋白质基质中，产生囊化组合物，其中所述囊化组合物导致香料或活性剂的受控释放、并且该组合物可以掺入酵母发面的面团中而不对面团的膨胀造成不利影响。
WO2005/048998涉及胃肠道递送***，其中使用由蛋白质和糖制备的微囊。
然而，一般地在生产含有球状蛋白质，特别是乳清蛋白质的产品时面临的问题之一是它们有限的可加工性。事实上，当加热，或者当遇到酸性或者碱性环境或者存在盐时，蛋白质分子倾向于失去它们天然的结构并且重组装为各种随机结构，例如凝胶。
在1997年10月在芝加哥举行的第二届国际乳清大会(SecondInternationalWheyConference)的会议录中(InternationalDairyFederation，1998，189-196中报道)，BrittenM.讨论了热处理可以改善乳清蛋白质的功能特性。公开了在95℃制备乳清蛋白质微粒分散体的方法。
Sato等人在US5,882,705中通过热处理水解的乳清蛋白质溶液而获得了乳清蛋白质微胶粒。该乳清蛋白质微胶粒的特征为不规则形状。
因此，已经证明现有技术中的包囊化***在香料或类似活性剂的受控释放方面效力较差，因为它们部分地由球状蛋白质组成、并因此在加热、暴露于盐和/或遇到酸性或碱性环境时倾向于发生结构的改变。
因此，仍然需要能够受控释放给定活性剂的递送***组合物。此外，现代食品和化妆品技术需要特别设计的产品，以便包含在递送***中的活性成分免于环境胁迫例如UV辐射、光、氧气、湿度和温度的破坏。
因此，本发明的目的在于提高乳清蛋白质作为递送***在广泛的应用中的可用性。
发明概述
相应地，这个目的通过独立权利要求的特征来完成。从属权利要求对本发明的中心思想作了进一步发展。
为了达到此目的，在第一个方面，提出了制备蛋白质微胶粒和活性剂的聚集体的方法，其包括：第一步将乳清蛋白质微胶粒和活性剂分散在溶剂中，和第二步蒸发溶剂。
根据本发明的第二个方面，提供如下方法，所述方法包括步骤：将天然的乳清蛋白质和活性剂分散在水性溶液中，将乳清蛋白质变性为乳清蛋白质微胶粒，和形成乳清蛋白质微胶粒和活性剂的聚集体。
本发明的另一方面涉及用于制备白质和活性剂的聚集体的替代方法，包括将乳清蛋白质微胶粒粉末与活性剂混合的步骤。
根据本发明的另一方面，可以通过上述任一种方法获得的聚集体形成本发明的一部分。
根据再一方面，本发明提供包含乳清蛋白质微胶粒和与所述乳清蛋白质微胶粒结合的活性剂的聚集体。
包含这些聚集体的食品或化妆品产品也属于本发明的一个方面。
进一步地，乳清蛋白质微胶粒作为递送活性剂的载体的用途、及其在食品和化妆品应用中的用途构成本发明的其它方面。
最后，本发明提供用于递送活性剂的复合物，其包含乳清蛋白质微胶粒和所述活性剂。
附图说明
在下文中，通过参考在附图中显示的一些优选实施方案而进一步描述本发明，其中：
图1显示证实pH和热处理对β-乳球蛋白的微胶粒化的影响的实验结果。
图2显示通过在500nm的浊度测量来确定用于商业制品(，批号JE032-1-420)的微胶粒化的pH。
图3为在pH7.4的乳清蛋白质微胶粒(2wt.％，WPI95，Lactalis)的透射电子显微镜显微照片。比例尺为200nm。
图4显示评估在恒定pH7.0下离子强度(盐酸精氨酸)对蛋白质微胶粒形成的影响的实验结果。
图5显示与未微粒化的β-乳球蛋白相比，在pH7.0以及存在60mM盐酸精氨酸时由1wt.％β-乳球蛋白微胶粒(Davisco)稳定的泡沫的体积稳定性(FVS)。
图6显示通过在pH2-8和85℃加热处理1wt％β-乳球蛋白分散体15分钟获得的乳清蛋白质的基于强度的等效流体力学直径(equivalenthydrodynamicdiameter)。乳清蛋白质微胶粒在pH4.25(带正电荷，具大约+25mV的ζ电位)和pH6.0(带负电荷，具大约-30mV的ζ电位)获得。微胶粒的Z-平均流体力学直径在pH4.25为229.3nm、在pH6.0为227.2nm。显示负染后通过TEM获得的微胶粒的相应显微照片。比例尺为1μm。
图7高度示意性地显示乳清蛋白质微胶粒的结构。
图8显示乳清蛋白质微胶粒粉末的SEM(扫描电子显微镜)的显微照片，该乳清蛋白质微胶粒粉末通过在微量过滤后对蛋白质含量为20％的分散体实行喷雾干燥而获得。
图9为以4％的蛋白质含量获得的乳清蛋白质微胶粒分散体的负染TEM显微照片。
图10是微量过滤后以20％的蛋白质含量获得的乳清蛋白质微胶粒分散体的负染TEM显微照片。
图11显示微量过滤后以10％的蛋白质含量获得的乳清蛋白质微胶粒分散体在pH7.0、存在NaCl的情况下在85℃加热15分钟后的热稳定性。
图12显示以4％的蛋白质含量获得的乳清蛋白质分散体在pH7.0及存在NaCl的情况下在85℃加热15分钟后的热稳定性。
图13是50℃分散于去离子水中之后基于纯的乳清蛋白质微胶粒喷雾干燥粉末的4％乳清蛋白质微胶粒分散体的负染TEM显微照片。
图14为通过本发明方法在pH5.9处理4％Prolacta90乳清蛋白质分离物而获得的微胶粒的大小分布图。
图15是在将图8所示喷雾干燥的粉末颗粒切开后显示内部结构的SEM显微照片。
图16是在室温分散于去离子水中之后基于纯的冷冻干燥的乳清蛋白质微胶粒粉末的4％乳清蛋白质微胶粒分散体的负染TEM显微照片。
图17为在pH3.0随着增加混合比例而被SBO(硫酸化油酸丁酯)包被的WPM的示意图。灰色圆：具表面正电荷的WPM。黑色头部+尾部：来自SBO的带负电荷的头部和疏水尾部。
图18是其中添加了4％NaCl的、于蒸发之后获得的20％乳清蛋白质微胶粒浓缩物的照片。
图19是乳清蛋白质微胶粒粉末半薄切片在甲苯胺蓝染色之后的明视野光学显微镜照片。比例尺是50微米。
图20是中空乳清蛋白质微胶粒粉末颗粒切开之后的SEM显微照片。左图：内部结构。右图：组成粉末颗粒基质的乳清蛋白质微胶粒的细节。比例尺分别是10微米和1微米。
发明详述
根据本发明，提供了制备蛋白质和活性剂的聚集体的方法，其中所述的聚集体然后可以构成营养学和/或化妆品领域中的递送***。本发明的聚集体为乳清蛋白质微胶粒与活性剂结合的结果。
图7是可以用于本发明方法的乳清蛋白质微胶粒的示意图，其中乳清蛋白质以这样的方式排列，即蛋白质的亲水部分朝向聚集体的外部而蛋白质的疏水部分朝向微胶粒的内部“核心”。这种能量有利的构型赋予这些结构在亲水环境中良好的稳定性。
此特定的微胶粒结构可以从附图中、特别是图3、9、10、13和15中看到，其中本发明中使用的微胶粒基本上由变性乳清蛋白质的球形聚集体组成。本发明微胶粒的特征尤其在于其规则的球形形状。
由于其双重特征(亲水和疏水)，该蛋白质的此变性状态看起来允许与疏水相(例如脂肪滴或者空气)和亲水相相互作用。因此，该乳清蛋白质微胶粒具有完美的乳化和起泡特性。
另外，可以制备微胶粒，使其具有非常锐利的大小分布(见图14)，以便大于80％的所制备的微胶粒具有小于1微米的大小，优选具有100nm-900nm的大小，更优选具有100nm-770nm的大小，最优选具有200nm-400nm的大小。
可以使用透射电子显微镜(TEM)测定微胶粒的平均直径。为此，将液态微胶粒样品在琼脂凝胶管中囊化。通过浸没在于0.1M、pH7.4二甲次砷酸盐缓冲液中的2.5％戊二醛溶液中进行固定，并用在相同缓冲液中的2％四氧化锇进行后固定，其中所述的两种溶液都含有0.04％的钌红。在梯度的乙醇系列(70、80、90、96、100％乙醇)中脱水以后，将样品包埋在Spurr树脂(Spurr/乙醇1:1、2:1、100％)中。在树脂聚合(70℃，48小时)以后，用LeicaultracutUCT超薄切片机切取半薄和超薄切片。用含水的乙酸双氧铀和柠檬酸铅染色超薄切片，然后用透射电子显微镜(PhilipsCM12，80kV)检查。
不希望受理论的局限，但认为在微胶粒形成过程中，微胶粒将由于其总体静电荷而排斥任何额外的蛋白质分子，导致微胶粒的大小不再能够增大，而达到其“最大”大小。这可以解释观察到的狭窄的大小分布(参见图14)。
上述微胶粒可以例如通过下文详细公开的方法获得。
至于可以用于制备乳清蛋白微胶粒的乳清蛋白质，可以使用任何商售的乳清蛋白质分离物或者浓缩物，即，通过本领域已知的任何乳清蛋白质制备方法获得的乳清蛋白质以及从其制备的乳清蛋白质级分，或者可以使用蛋白质例如β-乳球蛋白(BLG)、α-乳白蛋白和血清白蛋白。特别地，下述物质可以用作乳清蛋白质，即，在干酪生产中作为副产物获得的甜乳清(sweetwhey)、在酸性酪蛋白生产中作为副产物获得的酸性乳清(acidwhey)、通过乳的微量过滤获得的天然乳清、或者在酶凝酪蛋白生产中作为副产物获得的酶凝乳清(rennetwhey)。乳清蛋白质可以来自单一的来源或者来自任何来源的混合物。优选在微胶粒形成之前，乳清蛋白质不经过任何的水解步骤。因此，在微胶粒化(micellisation)之前，乳清蛋白质不接受任何的酶处理。根据本发明，重要的是在该微胶粒形成方法中使用乳清蛋白质而不是其水解物。
用于制备微胶体的乳清蛋白质来源不局限于来自牛的乳清分离物，而是涉及来自所有哺乳动物物种(例如绵羊、山羊、马和骆驼)的乳清分离物。制备方法也可以应用于矿化的、脱矿化的或者轻微矿化的乳清制品。“轻微矿化”指除去可透析的或者可渗滤的游离矿物质之后的任何乳清制品，该乳清制品保留在例如制备乳清蛋白质浓缩物或者分离物之后通过天然矿化作用与其结合的矿物质。这些“轻微矿化”的乳清制品没有特定的矿物质富集。
乳清蛋白质是必需氨基酸(AA)(45％)的优良来源。与酪蛋白(含有0.3g半胱氨酸/100g蛋白质)相比，甜乳清蛋白质含有多7倍的半胱氨酸，并且酸性乳清含有多10倍的半胱氨酸。半胱氨酸是谷胱甘肽(GSH)合成的限速氨基酸，其中谷胱甘肽为由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸组成的三肽，其在应激情况下在身体防御中具有首要重要的作用。在应激情况和老年人中，对这些氨基酸的需求可能增加。此外，也已经证明，具有乳清蛋白质的谷胱甘肽口服增补剂可以增加HIV-感染患者的血浆GSH水平(Eur.J.Clin.Invest.2001；31，171-178)。
乳清蛋白质提供的其它健康益处包括在儿童、成年人或老年人中增强肌肉的发育和建设以及肌肉的维持、增强免疫功能、改善认知功能、控制血液葡萄糖，由此它们适用于糖尿病、体重控制和过饱感(satiety)、抗炎作用、伤口愈合以及皮肤修复、降低血压等。
乳清蛋白质具有比例如酪蛋白(PER＝100)更好的蛋白质功效比(PER＝118)。PER是通过测定蛋白质在支持体重增加方面如何好而进行评估的蛋白质质量的量度。其可以通过下述公示计算：
PER＝身体体重生长(g)/摄入的蛋白质重量(g)。
实例：PER％酪蛋白
酪蛋白3.2100
鸡蛋3.8118
乳清3.8118
完整大豆2.578
小麦面筋0.39。
对于微胶粒化过程，乳清蛋白质可以以如下量存在于水溶液中，其中所述量为按该溶液的总重量计0.1wt.％-12wt.％，优选0.1wt.％-8wt.％，更优选0.2wt.％-7wt.％，甚至更优选0.5wt.％-6wt.％，最优选1wt.％-4wt.％。
存在于微胶粒化步骤之前的乳清蛋白质制品的水溶液也可以包含其它化合物，例如相应乳清制备方法的副产物，其它蛋白质，胶(gum)或者碳水化合物。溶液还可以含有其它食物成分(脂肪、碳水化合物、植物提取物等等)。这些其它化合物的含量优选不超过溶液总重量的50wt.％，优选20wt.％，并且更优选不超过10wt.％。
乳清蛋白质，以及其级分和/或主要蛋白质可以以纯化的形式或者同样地也可以以粗产物的形式使用。优选地，为制备乳清蛋白质微胶粒浓缩物，二价阳离子在乳清蛋白质中的含量小于2.5％，更优选小于2％，甚至更优选小于0.2％。最优选，乳清蛋白质是完全脱矿化的。
pH和离子强度是乳清蛋白质微胶化的重要因素。因此，对于实质上无或者耗尽了游离阳离子(例如Ca、K、Na、Mg)的充分透析的样品，已经发现当在小于5.4的pH情况下实施10秒至2小时的热处理时，获得凝乳，然而在大于6.8的pH情况下，得到可溶性乳清蛋白质(见图1)。因此，仅仅在这个非常狭窄的pH窗中，才可以获得直径小于lμm的乳清蛋白质微胶粒。这些微胶粒将具有总体负电荷。对称地，也可以在小于等电点pH的情况下，即在pH3.5-5.0、更优选pH3.8-4.5的情况下，获得相同的微胶粒形式，导致微胶粒带正电荷(见图6)。
因此，为了获得带正电荷的微胶粒，乳清蛋白质的微胶粒化可以根据该蛋白质来源的矿物质含量在调整至3.8-4.5的pH情况下在无盐溶液中进行。
优选地，所获得的微胶粒具有总体负电荷。因此，对于在乳清蛋白质粉末中占0.2％-2.5％的二价阳离子含量，将pH调整至6.3-9.0的范围。
更特别地，为了获得带负电荷的微胶粒，对于低二价阳离子含量(例如小于起始乳清蛋白质粉末的0.2％)，将pH调整为5.6-6.4，更优选5.8-6.0。取决于乳清蛋白质来源(浓缩物或者分离物)的矿物质含量，pH可以被升高到最多8.4。特别地，在存在大量游离矿物质的情况下，pH可以为7.5-8.4，优选7.6-8.0，以便获得带负电荷的微胶粒，并且在存在中等量的游离矿物质的情况下，pH可以为6.4-7.4，优选6.6-7.2，以便获得带负电荷的微胶粒。作为一般规律，起始乳清蛋白质粉末中钙和/或镁的含量越高，微胶粒化的pH也越高。
为了标准化乳清蛋白质微胶粒的形成条件，最优选通过任何已知的脱矿质化技术(透析，超滤，反向渗透，离子交换层析......)对具有如下蛋白质浓度的、任何来源的液体天然乳清蛋白质进行脱矿质化，所述蛋白质浓度介于甜乳清、乳的微量过滤透过物(permeate)或者酸性乳清(0.9％蛋白质含量)的蛋白质浓度至30％蛋白质含量的浓缩物的蛋白质浓度之间。透析可以在水(蒸馏水、去离子水或者软水)中进行，但是由于这种方法将仅仅允许去除与乳清蛋白质弱结合的离子，故更优选在pH小于4.0的酸(有机酸或者无机酸)中进行透析，以更好地控制乳清蛋白质的离子组成。通过这样做，乳清蛋白质微胶粒形成的pH将低于pH7.0，更优选5.8-6.6。
加热乳清蛋白质水溶液之前，一般通过添加酸而调整pH，该酸优选是食品级的，例如盐酸、磷酸、乙酸、柠檬酸、葡糖酸或者乳酸。当矿物质含量高时，一般地通过添加碱溶液而调整pH，该碱溶液优选为食品级的，例如氢氧化钠，氢氧化钾或者氢氧化铵。
备选地，如果期望无pH调节步骤，则可以调节乳清蛋白质制品的离子强度而保持pH恒定。由此，可以以允许在7的恒定pH值的情况下进行微胶粒化的方式，通过有机或者无机离子调节离子强度。图4显示，通过添加70-80mM的精氨酸盐酸改变离子强度，微胶粒可以在7.0的恒定pH值的情况下形成。
还可以向乳清蛋白质的水溶液添加缓冲剂，以避免pH值在乳清蛋白质的热处理过程中发生实质性改变。原则上，缓冲剂可以选自任何食品级的缓冲体系，即，乙酸及其盐、例如乙酸钠或者乙酸钾，磷酸及其盐、例如NaH2PO4、Na2HPO4、KH2PO4、K2HPO4，或者柠檬酸及其盐，等。
通过调节水溶液的pH和/或离子强度，可以导致可控的方法，从而产生具有100nm-900nm、优选100-700nm、最优选200-400nm的大小的微胶粒。优选地，当实施本文公开的微胶粒化方法时，具有100-700nm尺寸的微胶粒的分布大于80％(见图14)。
优选乳清蛋白质在微胶粒形成之前不经过任何水解步骤。因此，乳清蛋白质在微胶粒化之前不接受任何酶处理。根据本发明，在微胶粒形成方法中使用乳清蛋白质而非其水解产物是重要的。
在第二个步骤中，起始乳清蛋白质水性溶液然后接受热处理。在这个方面，已经发现，为了获得乳清蛋白质微胶粒，重要的是具有大约70至低于95℃的温度，优选大约82至大约89℃，更优选大约84至大约87℃，最优选大约85℃。也已经发现，在工业规模上重要的是温度优选低于95℃，更优选为80℃-90℃，最优选大约85℃。
一旦达到期望温度，将起始乳清蛋白质水溶液保持在此温度最少10秒且最多2小时。优选地，将乳清蛋白质水溶液保持在该期望温度的时间段为12-25分钟，更优选为12-20分钟，或者最优选为大约15分钟。
加热处理也可以在微波炉或者任何相似仪器中进行，从而允许以对于4wt％蛋白质溶液在1500W装置中加热至沸腾温度(海拔833米为98℃)而言10s/10mL的时间/数量比，通过微波实施加热。也可以通过围绕玻璃管(其可以通过holdingtube延长)添加8个或8个以上的磁控管而使用连续性程序，以增加孵育时间。
如图2所示，浊度测量可以指示微胶粒的形成。通过在500nm的吸光度检测到的浊度对于1％蛋白质溶液而言可以为至少3个吸光度单位，但是当微胶粒化的产率大于80％时，可以达到16个吸光度单位(见图2)。
为了进一步从物理化学的角度来说明微胶粒形成的效果，将的1wt％分散体在MilliQ水中，85℃，于pH6.0和6.8加热15分钟。通过动态光散射测量在加热处理之后获得的聚集体的流体力学直径。使用所谓的Debye曲线通过静态光散射测量聚集体的表观分子量。使用疏水ANS探针探测表面疏水性，并通过DTNB法利用半胱氨酸作为标准氨基酸探测游离的可接近的巯基。最后，通过负染TEM研究聚集体的形态。结果在表1中给出。
表1：通过在有或无NaCl存在的情况下热处理(85℃，15分钟)1wt％蛋白质分散体而获得的可溶性乳清蛋白质聚集体的物理化学特性
| pH | 流体力学直径(nm) | 分子量Mw(×106g.mol-1) | 形态y | ζ-电位(mV) | 蛋白质表面疏水性(μg.mmol-1ANS) | 可接近的SH基团(nmolSH.mg-1蛋白质) |
| 6.0 | 120.3±9.1 | 27.02±8.09 | 球形微胶粒 | -31.8±0.8 | 105.4 | 3.5±0.4 |
| 6.8 | 56.2±4.6 | 0.64±0.01 | 线性聚集体 | -27.9±1.2 | 200.8 | 6.8±0.5 |
表1清楚地表明，与在相同条件、但pH为6.8下加热的未微胶粒化的乳清蛋白质相比，在pH6.0形成的乳清蛋白质微胶粒允许蛋白质降低其ANS比表面疏水性(specificANSsurfacehydrophobicity)至1/2。此外，相比较于未微胶粒化的蛋白质的分子量0.64×106g.mol-1而言，可以在非常高的分子量27×106g.mol-1上观察到微胶粒的形成，表明微胶粒中物质的极为浓缩的状态(少量水)。有趣的是，微胶粒的ζ-电位甚至比未微胶粒化的蛋白质更负，即使后者在比微胶粒更加碱性的pH形成。这是由于微胶粒有更大的亲水表面暴露于溶剂的结果。最后，应当注意到，由于热处理的pH不同，微胶粒的巯基反应性比未微胶粒化的蛋白质的巯基反应性低得多。
已经发现，当在pH调节和热处理之前增加起始蛋白质的浓度时，将降低天然乳清蛋白质向微胶粒转化的转化率。例如，当以乳清蛋白质分离物Prolacta90(批号673，来自Lactalis)起始时，乳清蛋白质微胶粒形成的产率从85％(以4％蛋白质起始)降低为50％(以12％蛋白质起始)。为了最大化乳清蛋白质微胶粒的形成(大于起始蛋白质含量的85％)，可能比较好的是开始于具有低于12％、优选低于4％的蛋白质浓度的乳清蛋白质水溶液。取决于预期的终用途，可以在热处理之前调节蛋白质的浓度，以便达成最佳乳清蛋白质微胶粒产率。
根据上述方法可获得的乳清蛋白质微胶粒应具有直径小于lμm的大小，优选该直径为100-990nm，更优选100-700nm，最优选200-400nm。
取决于所期望的应用，微胶粒的产率可以是至少50％，优选至少80％，并且残留的可溶性聚集体或者可溶性蛋白质的含量优选低于20％。该平均微胶粒大小的表征在于低于0.200的多分散指数。已经观察到乳清蛋白质微胶粒可以在大约pH4.5形成聚集体，但是在4℃至少12个小时之后，没有宏观相分离的迹象。
通过检测残留可溶性蛋白质的量，可以获得根据本文所述方法生产的乳清蛋白质微胶粒的纯度。通过在20℃以26900g离心15分钟而除去微胶粒。上清液用于在石英小杯(1cm光路长度)中以280nm检测蛋白质的含量。数值表示为热处理之前的初始数值的百分数。
微胶粒的比例＝(起始蛋白质的量-可溶性蛋白质的量)/起始蛋白质的量
可以根据本文公开的方法获得的乳清蛋白质微胶粒在形成过程中尚没有接受过任何会导致颗粒大小减小的机械应力。本方法诱导乳清蛋白质在无剪切力的情况下在热处理过程中自发微胶粒化。
本发明使用的乳清蛋白质微胶粒可以根据上述微胶粒化方法制备，但不局限于该方法。
根据本发明的一个实施方案，上述整个微胶粒化方法可以在天然乳清蛋白质和活性剂的分散体上进行，以便当微胶粒形成时，产生乳清蛋白质微胶粒和活性剂的聚集体。
因此，该方法包括下列步骤：在水溶液中分散天然乳清蛋白质和活性剂，将乳清蛋白质变性为乳清蛋白质微胶粒，和形成乳清蛋白质微胶粒和活性剂的聚集体。微胶粒化可以根据上述方法进行。优选地，通过将天然蛋白质水溶液的pH调整至5-8的范围、并在80℃至95℃之间的温度、优选在低于95℃的温度、更加优选在80℃至90℃之间、最优选在大约85℃，加热所述溶液至少10秒来进行微胶粒化。
因此，微胶粒化之前分散体中存在的活性剂的量为0.1％-50％之间。
根据本发明的另一方法，活性剂分散在含乳清蛋白质微胶粒的溶剂中。乳清蛋白质微胶粒可以就此使用，或者可以以其浓缩物和/或粉末的形式使用。此外，乳清蛋白质微胶粒可以用乳化剂(例如磷脂)或者其它包衣剂(coatingagent)(例如蛋白质、肽、蛋白水解物或者胶，例如***树胶)包被，以便调节乳清蛋白质微胶粒的功能性。当蛋白质用作包衣剂时，其可以选自具有比乳清蛋白质显著更高或者更低的等电点的任何蛋白质。例如，鱼精蛋白、乳铁蛋白和一些稻蛋白质。当蛋白水解物用作包衣剂时，优选来自蛋白质例如鱼精蛋白，乳铁蛋白、稻蛋白质、酪蛋白、乳清蛋白质、小麦蛋白质、大豆蛋白质或者其混合物的水解物。优选包衣是乳化剂，其选自硫酸化油酸丁酯，单和二脂酰甘油酯的二乙酰基酒石酸酯、甘油单酯的柠檬酸酯、硬脂酰乳酸盐及其混合物。图17为用硫酸化油酸丁酯进行的此类包被的示意图。另外，如本文进一步公开的，共喷雾干燥也可以导致乳清蛋白质微胶粒的包被。
微胶粒的浓缩物可以例如通过蒸发、离心、沉降、超滤和/或微量过滤来产生。
可以通过将热处理之后获得的微胶粒悬浮物投入真空下温度为50℃至85℃的蒸发器中，对微胶粒实施蒸发。通过蒸发获得的乳清蛋白质微胶粒浓缩物倾向于具有膏样、半固态质地(如图18所示)，其可以用于本发明的方法。
可以在低于5，优选4.5的pH酸化乳清蛋白质微胶粒分散体后，以高加速度(大于2000g)或低加速度(小于500g)进行离心。
也可以通过酸化作用来对乳清蛋白质微胶粒分散体进行自发沉降。优选地，pH为4.5，并且沉降时间大于12小时。
备选地，可以通过微量过滤热处理后获得的微胶粒悬浮物来实现乳清蛋白质微胶粒的浓缩。此富集技术不仅能够通过除去溶剂而浓缩乳清蛋白质微胶粒，而且能除去未微胶粒化的蛋白质(例如天然蛋白质或者可溶性聚集体)。因此，终产物仅仅由微胶粒组成(如可以通过透射电子显微镜检测的——参见图9和10)。在这种情况下，在透过物通过膜的初始流速降低至其初始值的20％之后，可以获得可达到的浓缩倍数。
通过微量过滤获得的乳清蛋白质浓缩物可以具有至少12％的蛋白质浓度。另外，该浓缩物可以含有至少50％、优选至少80％的微胶粒形式的蛋白质。
有趣的是，注意到，如果将浓缩物调整到蛋白质含量为10％，那么其具有耐受后续在pH7.0以及存在例如高达0.15M氯化钠的情况下85℃热处理15分钟的能力(如图11所示)。作为比较，在存在0.1M氯化钠时，蛋白质浓度仅为4％的天然乳清蛋白质分散体(Prolacta90，批号500658，来自Lactalis)形成凝胶(参见图12)。这证实了本发明所用乳清蛋白质微胶粒对外部因素的高稳定性。
在本发明中，微胶粒可以以液体形式(作为分散体)、或者半固体形式、或者干燥形式的乳清蛋白质微胶粒或乳清蛋白质微胶粒浓缩物提供。乳清蛋白质微胶粒浓缩物可以就此使用，或者根据用途进行稀释。
可以通过任何已知的技术获得干燥形式的微胶粒，所述技术例如喷雾干燥、冷冻干燥、滚筒干燥等，可以对乳清蛋白质微胶粒或其浓缩物实施这些技术。因此，干燥可以在添加或者不添加其它成分的情况下进行。
图8显示在没有添加任何其它成分的情况下喷雾干燥获得的粉末，由于在喷雾干燥过程中发生微胶粒团聚，粉末具有大于1微米的平均颗粒直径大小。这些粉末的典型平均体积中值直径(D43)为45-55微米，优选51微米。此类粉末的表面中值直径(surfacemediandiameter)(D32)优选为3-4微米，更优选为3.8微米。
喷雾干燥之后所获粉末的含湿量优选小于10％，更优选小于4％。
乳清蛋白质微胶粒粉末可以用于本发明。优选地，这些粉末为“纯的”。“纯的粉末”表示粉末包含至少90％的乳清蛋白质。所述乳清蛋白质微胶粒粉末的特征在于非常高的流动性。这些粉末的行为表现得几乎与液体一样，并且呈现出易于使用和转移的优点。这些粉末的休止角(angleofrepose)优选低于35度，更加优选低于30度。这种低的休止角使得粉末可以作为流动剂用于例如化妆品应用或食品应用中。
此外，乳清蛋白质微胶粒粉末对溶剂，例如水、甘油、乙醇、油、有机溶剂等，具有高的结合量(bindingcapacity)。粉末对油的结合量为至少30％，对水的结合量为至少50％、优选至少90％、最优选至少100％。对于诸如甘油和乙醇的溶剂，结合量为至少50％。乳清蛋白质微胶粒粉末的这个特性使得可以用其它活性剂对粉末进行喷雾或者充填，所述活性剂选自肽、植物提取物、蛋白质水解物、生物活性剂、维生素、矿物质、药物、化妆品组分等及其混合物。然后形成的复合物可以用作本发明的递送剂。
乳清蛋白质微胶粒的一个重要特征是乳清蛋白质的基本微胶粒结构在加工或于溶剂中复原(reconstitution)时得以保存。图15显示切片的乳清蛋白质微胶粒粉末颗粒，由此可以观察到单个的乳清蛋白质微胶粒。此外，此微胶粒结构可以容易地在溶剂中复原。已经证明从乳清蛋白质微胶粒浓缩物获得的粉末可以在室温或者50℃容易地再分散于水中。相比较于初始浓缩物，该乳清蛋白质微胶粒的大小和结构被完全保留。例如，在图13中，以20％蛋白质浓度喷雾干燥的乳清蛋白质浓缩物在50℃以50％的蛋白质浓度重分散于去离子水中。通过TEM探测了该微胶粒的结构，该结构可以与图10相当。获得了相似的微胶粒形状。通过动态光散射发现微胶粒的直径为315nm，多分散指数为0.2。图16也显示冷冻干燥的乳清蛋白质微胶粒粉末的分散体，其中微胶粒得以复原。
为了执行本发明的方法，可以使用任意形式的乳清蛋白质微胶粒、其浓缩物或其粉末。它们可以在悬浮物中、在半固体形式中、或者在干燥形式中。因此，在第一步中，形成在溶剂中包含乳清蛋白质微胶粒和活性剂的分散体。溶剂可以是任意溶剂。例如，其可以是水、有机溶剂、乙醇、丙三醇、油等。
活性剂可以是选自以下的任何试剂：维生素、矿物质、抗氧化剂、多聚-不饱和脂肪酸、肽、植物提取物、蛋白质水解物、生物活性剂、香味剂、甜味剂、糖、多糖、蔗糖、增补物、药剂、药物、化妆品成分、对热、UV射线、光、氧气、金属、湿度、温度等敏感的成分。活性剂可以是不稳定的化合物，例如多酚类(来自咖啡，绿茶等的)、番茄红素和其它类胡萝卜素。其可以包括化合物，例如咖啡因、橙皮苷、可溶或者不可溶盐、益生菌、着色剂、麦芽糖糊精、脂肪、乳化剂、配体等。
活性剂也可以是在食品食用和/或药物或化妆品组合物应用时被控释的矿物质，例如Mg2+、Fe2+、Mn2+等。
活性剂可以以单一活性剂的形式或者以活性剂的混合物的形式提供。其可以以占聚集体总重量0.1％-50％的量提供。
活性剂可以是将添加到乳清蛋白质微胶粒在溶剂中的分散体中的干燥形式。
备选地，活性剂可以是可以直接喷雾到乳清蛋白质微胶粒上的液体形式。液体形式可以是活性剂的实际形式，或者其可以由活性剂溶解或悬浮在液体中产生。所述液体可以与根据本发明方法用于分散乳清蛋白质微胶粒和活性剂的溶剂相同。其也可以不同。
备选地，液体形式的活性剂可以与乳清蛋白质微胶粒粉末混合。
然后对分散体溶剂进行蒸发来产生聚集体。这可以通过本领域已知的任何蒸发处理来完成。根据一个实施方案，可以通过喷雾干燥进行蒸发，以便喷雾干燥后的聚集体为包含与活性剂聚集的乳清蛋白质微胶粒的混合粉末形式。所获得的混合的乳清蛋白质微胶粒聚集体包含重量比为1:1至1:1000的乳清蛋白质微胶粒和活性剂。
这种共喷雾干燥导致由附聚(agglomerate)或者包被有额外成分的乳清蛋白质微胶粒组成的粉末。
由本发明获得的乳清蛋白质微胶粒粉末的特征在于：主要由中空球组成但也有塌陷球的内部结构(参见图19)。中空球结构可以容易地由在喷雾干燥过程中在WPM浓缩物小滴中蒸汽小滴的形成来解释。当蒸汽小滴由于温度高于100℃而离开WPM小滴时，剩下中空球。“骨形(boneshape)”是由水自小滴的蒸发加上小滴中受到的外部压力相结合导致的。
在接近其直径的位置切开颗粒之后，通过SEM观察球形中空球的内部结构(图20，左图)。颗粒的壁厚大约5μm，并且看起来非常光滑，而内部结构具有更为多粒状的外观。增加的放大倍率显示这种多粒状事实上是由于存在初始WPM所致的，这些初始WPM融合以形成粉末颗粒的内部基质。有趣的是，在喷雾干燥过程中保持了微胶粒的球形形状以及均一的颗粒大小分布(图20，右图)。
因此，在微观基础上，乳清蛋白质微胶粒粉末的特征是中空球或者塌陷球的独特颗粒形态，该中空球或者塌陷球含有完整和个体化(individualized)的乳清蛋白质微胶粒。
当使用乳清蛋白质微胶粒粉末时，由于这些粉末能够一定程度地吸收溶剂而保持粉末形式，所以可以避免蒸发。因此，提供了制备乳清蛋白质微胶粒和活性剂聚集体的方法，其中活性剂与乳清蛋白质微胶粒粉末混合。优选地，粉末包含至少50％的乳清蛋白质微胶粒。
乳清蛋白质微胶粒粉末对溶剂，例如水、有机溶剂、甘油、乙醇、油类等，具有高的结合量。乳清蛋白质微胶粒粉末对油的结合量为至少30％，对水的结合量为至少50％、优选至少90％、最优选至少100％。对于诸如甘油和乙醇的溶剂，结合量为至少50％。
这提供了如下优点：活性剂可以通过混合、喷洒等以液体形式添加到乳清蛋白质微胶粒粉末中、并且所得聚集体为粉末形式，无需进一步加工。
活性剂可以以0.1-50％、优选2-20％的量包括在乳清蛋白质微胶粒粉末中。因此，粉末可以作为这些活性剂的递送载体。
由于其疏水和亲水的双重特征，乳清蛋白质微胶粒能够吸收疏水性以及亲水性的化合物和溶剂。
本发明的聚集体由此可以包含至少一种与乳清蛋白质微胶粒结合的活性剂。这些聚集体可以为掺入至少一种活性剂的乳清蛋白质基质形式。所述乳清蛋白质基质可以为无定形的聚合物形式。
因此，本发明提供用于递送活性剂的复合物，其包含乳清蛋白质微胶粒和所述活性剂。
聚集体可以用于期望缓释活性成分的应用中。事实上，乳清蛋白质微胶粒表现出可以控释活性剂的优点。此外，乳清蛋白质微胶粒可以充当可以改善活性剂的生物利用度的通用递送载体。事实上，微胶粒可以作为脂质递送载体用于脂溶性维生素、抗氧化剂、长链多不饱和脂肪酸。此外，一方面，它们可以通过释放脂溶性抗氧化剂，赋予水溶性化合物例如儿茶精类化合物、多酚类化合物等稳定性。另一方面，它们也可以通过释放水溶性抗氧化剂稳定脂溶性化合物，例如长链多不饱和脂肪酸、维生素E等。这种通用性构成了优于已知递送***的极大优点。
本发明聚集体的其它优点包括其调节味觉感受的能力。例如，当咖啡因作为活性剂与本发明的乳清蛋白质微胶粒结合并用于例如含有咖啡因的营养棒中时，可以降低咖啡因的苦味感。另一方面，这些聚集体可以增加咸/甜感觉。
此外，由于存在乳清蛋白质微胶粒，本发明的聚集体也理想地适用作乳化剂、脂肪替代物、微胶粒酪蛋白的替代物或者起泡剂，因为其能够长期地在水性***中稳定脂肪和/或空气。
图5中显示使用未微胶粒化的乳清蛋白质相比本发明的微胶粒化乳清蛋白质的泡沫稳定性。
因此，本发明的聚集体可以用作乳化剂，对于此，该材料是理想的，因为其具有中性味道，并且使用该材料时不产生异味。它们也可以用作酪蛋白微胶粒的替代物。
另外，本发明聚集体还能够用作增白剂，以致于可以以一种化合物完成几种任务。由于乳清是可以大量获得的材料，其应用降低了需要乳化剂、填充剂、增白剂或者起泡剂的产品的成本。当用于营养性应用时，聚集体因此也可以对添加它们的食品的营养价值产生贡献。
此外，乳清蛋白质微胶粒聚集体具有等价于起始乳清蛋白质的蛋白质功效比，即，至少100，优选至少110，这使其成为重要的营养成分。
因此，根据本发明任何方法获得的聚集体可以用于制备需要稳定乳状液或泡沫的任何类型产品，例如存在于木斯(mousse)或冰淇淋中、咖啡稀奶油(coffeecreamer)中、或低脂或基本上无脂的乳制品中、或可以用作酪蛋白微胶粒替代物的地方。在化妆品应用中，这些聚集体可以用于泡沫体、发胶、体乳、霜膏、洗发剂等中。
此外，聚集体可以单独使用或者与其它物质(例如多糖，例如***树胶或者角叉菜聚糖)联合使用以有助于稳定基质，例如乳样泡沫基质(milkyfoammatrix)。由于它们的中性味道、它们的增白力及其稳定性，这些聚集体可以用于增加脱脂奶的白度和口感。
除了针对相同的总蛋白质含量而言增加乳品***的增白力，通过使用本发明的聚集体还可以降低食品基质中的脂肪含量。因为乳清蛋白质微胶粒聚集体可以用作脂肪替代物而同时维持期望的结构特征、质地特征和感官特征，所以可以获得更多样的低脂产品。
因此，本发明提供了一种***，该***在提供和递送活性剂的同时还提供了上述所有优点。这些效果的组合构成了优于本领域已知递送***的巨大优势。此外，本发明的递送***可以用于营养、制药和化妆品领域。
作为结果，本发明的聚集体可以广泛应用。例如，可以通过使用该乳清蛋白质微胶粒聚集体，容易地制备包含活性剂的富蛋白消费品，例如，巧克力、功能营养棒(performancenutritionbars)、脱水烹调产品、口香糖等。
此外，本发明的聚集体可以包含在任何类型的食品和/或化妆品组合物和/或药物组合物中，例如乳制品、蛋黄酱、色拉调味料、巴氏杀菌UHT奶、甜炼乳、酸奶、发酵乳、沙司、低脂沙司例如béchamel沙司、乳基发酵产品、牛奶巧克力、木斯、泡沫体、乳液、冰淇淋、发酵的基于谷物的产品、基于乳的粉末、速溶食品/饮料粉末、婴儿配方食品、强化食品(dietfortifications)、宠物食品、片剂、糖浆剂、霜剂、软膏剂、喷雾剂、身体护理产品、液体细菌悬浮物、干口服增补物、湿口服增补物等。
其它应用包括皮肤护理和口腔护理，例如牙膏、口香糖或牙龈清洁剂(gum-cleaningagent)。
在本发明中，任何公开的成分列表都旨在公开所述成分以任何可能比率的任何可能组合。
下述实施例举例说明本发明，而非对其进行限定。
实施例
本发明进一步通过参考下列详细描述本发明微胶粒制备的实施例进行定义。在此描述和要求保护的本发明的范围不受此处公开的这些具体实施方案的限制，这些实施方案旨在作为本发明一些方面的举例说明。任何相当的实施方案都在本发明的范围内。事实上，除了本文描述和公开的那些外，本领域技术人员基于前述描述将明了本发明的各种变化形式。这些变化形式也旨在落入后附权利要求的范围内。
实施例1：β-乳球蛋白的微胶粒化
从Davisco(LeSueur，MN，USA)获得β-乳球蛋白(批号JE002-8-922，13-12-2000)。通过超滤和离子交换层析，从甜乳清中纯化该蛋白质。该粉末的组成是89.7％的蛋白质，8.85％的水分，1.36％的灰分(0.079％Ca2+，0.013％Mg2+，0.097％K+，0.576％Na+，0.050％CI-)。使用的所有其它试剂都是分析级的试剂(MerckDarmstadt，Germany)。
通过将β-乳球蛋白溶解在水(Millipore)中，并在20℃搅拌2小时而制备0.2％浓度的蛋白质溶液。然后通过添加HCl将等分试样的pH调整为5.0、5.2、5.4、5.6、5.8、6.0、6.2、6.4、6.6、6.8、7.0。将溶液装入20ml玻璃小瓶(AgilentTechnologies)中，并使用含有硅/PTFE封口的铝瓶盖进行密封。在85℃将溶液加热15min(达到该温度的时间是2.30-3.00min)。热处理之后，将样品在冰水中冷却到20℃。
产品的肉眼可见外观(图1)表明微胶粒化的最适pH是5.8。
实施例2：乳清蛋白质分离物的微胶粒化
从Davisco(LeSueur，MN，USA)获得乳清蛋白质分离物(WPI)批号JE032-1-420)。粉末的组成记录在表2中。
通过将乳清蛋白质粉末溶解在水(Millipore)中，并在20℃搅拌2小时而制备3.4％蛋白质的蛋白质溶液。起始pH是7.2。然后通过添加0.1N的HCl将等分试样的pH调整为5.6、5.8、6.0、6.2、6.4和6.6。
将溶液装入20ml玻璃小瓶(AgilentTechnologies)中，并使用含有硅/PTFE封口的铝瓶盖进行密封。在85℃将溶液加热15分钟(达到该温度的时间是2.30-2.50分钟)。加热之后，将样品在冰水中冷却到20℃。
加热后乳清蛋白质的浊度在25℃，500nm测定，稀释样品以使得测量结果在0.1-3Abs单位的范围内(SpectrophotometerUvikon810，KontronInstrument)。针对3.4％的起始蛋白质浓度，计算值。
如图2所示，一旦相同样品在10分钟间隔期中在500nm测定到的吸光度是稳定的(小于起始值5％的变化)，则认为达到微胶粒化作用的pH。对于此产物，微胶粒化的最适pH是6.0-6.2。对于在加热处理之前调整的此pH，稳定的浊度是21，并且通过离心后在280nm的吸光度评估的残留可溶蛋白质是1.9％。我们可以得出结论，即在pH6.0，45％的起始蛋白质转化为微胶粒。
表2：WPI的组成和微胶粒化之后的样品特征
| 供应商 | Davisco |
| 产品名称 | Bipro |
| 批号 | JE032-1-420 |
| 组成(mg/100g) | |
| 钠 | 650 |
| 钾 | 44 |
| 氯化物＊10，如果≤40 | 10 |
| 钙 | 82 |
| 磷 | 49 |
| 镁 | 6 |
| 起始pH | 7.2 |
| 微胶粒化的pH | 6.0 |
| 对于溶液中3.4％蛋白质的浊度(500nm) | 21 |
| 通过280nm的吸光度测定的残留可溶蛋白质(％) | 1.9 |
实施例3：微胶粒的显微镜观察
微胶粒的制备：
通过将乳清蛋白质粉末(WPI90批号989/2，Lactalis，Retier，France)溶解在水(Millipore)中、并在20℃搅拌2小时来制备2％蛋白质的蛋白质溶液。然后使用0.1N的HCl或0.1N的NaOH调整等分试样的pH。
将溶液装入20ml玻璃小瓶(AgilentTechnologies)中，并使用含有硅/PTFE封口的铝瓶盖进行密封。在85℃将溶液加热15分钟(达到该温度的时间是2.30-2.50分钟)。热处理之后，将样品在冰水中冷却到20℃。对于该产品，微胶粒化的最适pH为7.4。
显微镜观察：
将液体微胶粒样品在琼脂凝胶管中进行囊化。通过浸没在于0.1M、pH7.4的二甲次砷酸盐缓冲液中的2.5％戊二醛溶液中进行固定，并用在相同缓冲液中的2％四氧化锇进行后固定，其中所述的两种溶液都含有0.04％的钌红。在梯度的乙醇系列(70、80、90、96、100％的乙醇)中脱水以后，将样品包埋在Spurr树脂(Spurr/乙醇1:1、2:1、100％)中。在树脂聚合(70℃，48小时)以后，用LeicaultracutUCT超薄切片机切取半薄和超薄切片。超薄切片用含水的乙酸双氧铀和柠檬酸铅染色，然后用透射电子显微镜(PhilipsCM12，80kV)进行观察。
TEM显微照片在图3中给出。获得的微胶粒呈现出具200nm直径的球形。
颗粒大小分布
测定微胶粒基于强度的大小分布，其中所述的微胶粒通过在pH4.25(带正电荷的，具大约+25mV的ζ电位)和pH6.0(带负电荷的，具大约-30mV的ζ电位)、85℃加热处理1wt％β-乳球蛋白分散体15分钟而获得。微胶粒的Z-平均流体力学直径在pH4.25为229.3nm、在pH6.0为227.2nm。使用动态光散射跟踪β-LG和乳清蛋白质聚集体。使用配有633nm发射和4.0mW功率的激光的NanosizerZS设备(MalvernInstruments，UK)。仪器用于反向散射配置(backscatteringconfiguration)，其中以173°的散射角进行检测。这使得可以显著地减少在混浊样品中发现的多个散射信号。将样品置于正方形石英杯(Hellma，光路长度1cm)中。光束的光路长度由仪器根据样品浊度(衰减(attenuation))自动设定。从散射强度的波动计算自相关函数。结果在图6中给出。其表明，平均颗粒具有非常狭窄的多分散性指数(<0.200)的特征。
实施例4：β-乳球蛋白在恒定pH的微胶粒化
在使用2％β-乳球蛋白水溶液的条件下，重复实施例1中所述的方法。在添加盐酸精氨酸溶液以获得5-200mM的最终盐浓度以及1％的最终β-乳球蛋白浓度之后，将该溶液的pH调整为7.0。随后进行加热处理(80℃，10分钟，大约2分钟的升温)来产生微胶粒。
结果在图4中显示，其清楚地表明，仅在大约50-70mM的离子强度范围中能观察到实质性的混浊，表明存在乳清蛋白质微胶粒。
实施例5：制备增白剂
根据实施例2处理天然乳清蛋白质(WPI95批号848，Lactalis；8wt-％水溶液)。使用配有2mm测量小杯的MacBethCE-XTHD6510°SCE装置以倒反射率(trans-reflectance)模式测定所得的产物亮度(L)。所得亮度为L＝74.8，这可以与全脂牛奶的值L＝74.5相当。
实施例6：制备咖啡稀奶油
将天然的乳清蛋白质(批号JE032-1-420，0.5wt-％水溶液)在50℃与10wt.-％部分氢化的棕榈油、14wt.％麦芽糖糊精(DE21)混合，并针对该在存在50mM磷酸盐-柠檬酸盐缓冲液的情况下调整至6.0的微胶粒化pH。混合物使用Rannie匀浆器在400/50巴匀浆，并随后在85℃加热处理15分钟。
所获得的乳状液表现出在4℃的储存条件下超过至少一个月的高稳定性，并且给出L＝78的白度，所述白度与具有15％的脂肪含量和L＝75.9的亮度的参照液体稀奶油(CrèmeàCafé，Emmi，Switzerland)相当。
实施例7：制备含水泡沫
将天然β-乳球蛋白(Biopure，Davisco，批号JE002-8-922，2wt-％水溶液)与120mM盐酸精氨酸溶液混合以便最终的β-乳球蛋白浓度为1wt.％、并且盐酸精氨酸为60mM。然后通过添加1NHCl将pH调整为7.0。然后将混合物在80℃加热处理10分钟以便90％的最初β-乳球蛋白转变为具有130nmz-平均直径的微胶粒。在这种情况中，使用NanosizerZS装置(MalvernInstruments，UK)测定微胶粒的直径。将样品倒入石英杯，并自动记录散射光的变化。使用cumulants法拟合所获得的自相关函数，以便可以计算颗粒的扩散系数，并在此后用Stokes-Einstein法则计算z-平均流体力学直径。对于这项测试，溶剂的折射指数取为1.33，并且微胶粒的为1.45。然后使用标准化的FoamscanTM(ITConcept)设备，通过将氮气经由烧结的玻璃进行鼓泡以产生12-16μm的气泡，使50ml体积的所得β乳球蛋白微胶粒分散体起泡，产生180cm3的泡沫体积。然后使用图像分析在26℃跟踪泡沫随时间的体积稳定性，并与在相同条件但没有盐酸精氨酸的情况下处理β-乳球蛋白获得的泡沫(其中未形成微胶粒)的稳定性进行比较。图5显示，β-乳球蛋白微胶粒的存在极大地提高了泡沫体积的稳定性。
实施例8：基于乳清的发酵乳制品——发酵试验
材料
乳清蛋白质分离物(WPI)()从Davisco(LeSueur，MN，USA)获得(蛋白质浓度92.7％)。
喷雾干燥的乳清透过物(Variolac836)：乳糖浓度：83％-矿物质：8％乳酸50％
可食用乳糖(Lactalis)
去离子水
方法
将粉末溶解在去离子水中以便具有4.6％的蛋白质浓度，即，对于3升溶液，154.5g的WPI粉末和2845.5g的水。水合时间为3小时。水合之后，将该溶液分成200ml的样品来准备不同试验：
表3
| 试验 | 乳清透过物(％) | 乳糖(％) | pH调节 | 85℃/15分钟加热 |
| 1 | 2.9 | 2.5 | 6.5 | + |
| 2 | 0 | 5 | 6 | + |
| 3 | 0 | 5 | 6.7 | |
| 4 | 0 | 5 | 6.7 | +15 --> |
| 5 | 0 | 5 | 6.1 | + |
| 6 | 0 | 0 | 6 | + |
| 7 | 0 | 5(在pH调节后添加) | 6 | |
| 8 | 0 | 5(在pH调节后添加) | 6 | + |
对于每个溶液，在加热前已经添加50％的乳酸来调节pH。
样品用双层锅(doubleboiler)加热到85℃，并保持在该温度15分钟。加热之后，将溶液冷却至40℃，并接种保加利亚乳杆菌(Lactobacillusbulgaricus)和嗜热链球菌(Streptococcusthermophilus)。将样品在41℃蒸汽室中放置5h30，然后放置在6℃的冷室中。
结果在表4中给出。
表4
| 试验 | 乳清透过物 | 乳糖 | pH | 加热 | 5小时30分后的pH | 外观 |
| 1 | + | + | 6.5 | + | 4.68 | 非常坚硬(firm) |
| 2 | - | + | 6 | + | 4.7 | 坚硬 |
| 3 | - | + | 6.7 | - | 5.78 | 液体 |
| 4 | - | + | 6.7 | + | 4.81 | 非常坚硬 |
| 5 | - | + | 6.1 | + | 4.59 | 非常坚硬 |
| 6 | - | 6 | + | 4.99 | 非常坚硬 | |
| 7 | - | -在调整pH后添加 | 6 | - | 4.87 | 具白色斑点的液体 |
| 8 | - | -在调整pH后添加 | 6 | + | 4.77 | 坚硬 |
实施例9：具低脂含量的乳清蛋白质强化冰淇淋(wheyproteinboostedicecream)
材料
蛋白质含量为90％的乳清蛋白质分离物(WPI，得自Lactalis，Rétiers，France)
蛋白质含量为35％的脱脂奶粉
蔗糖
麦芽糖糊精DE39
无水乳脂肪
乳化剂
去离子水
可食用盐酸1M
方法
使用双层夹套80L罐，在50℃以及为了避免形成泡沫而温和搅拌的条件下，将粉末分散在去离子水中，蛋白质浓度为9.67wt％，即将3.3kg的分散在31.05kg的去离子水中。分散1小时之后，通过添加HCI将分散体的pH调整为微胶粒化作用的pH。将分散体的温度升高到85℃并维持15分钟，以便产生乳清蛋白质微胶粒。15分钟之后，将温度降低到50℃，并将其它的成分顺序添加到微胶粒分散体中(即脱脂奶粉，麦芽糖糊精DE39，蔗糖，乳化剂和无水乳脂肪)。混合物的最终量为50kg，其具有39.5％的总固体含量以及5wt％的脂肪含量。水合作用30分钟之后，该混合物进行两步均质化处理(80/20bars)，并且在过夜存熟之前进行巴氏杀菌(86℃/30秒)。
第二天，使用HoyerMF50设备，以100％的膨胀度冷冻冰淇淋混合物，并且在-20℃储存之前在-40℃硬化。最终冰淇淋含有基于冰淇淋混合物计8wt％蛋白质(20％酪蛋白，80％乳清蛋白质)和5wt％脂肪。
实施例10：通过喷雾干燥获得的粉末状乳清蛋白质微胶粒
材料
蛋白质含量为90％的乳清蛋白质分离物(WPI，得自Lactalis，Rétiers，France)
可食用乳糖
麦芽糖糊精DE39
去离子水
可食用盐酸1M
方法
使用双层夹套100L罐，在50℃以及为了避免形成泡沫而温和搅拌的条件下，将粉末分散在去离子水中，蛋白质浓度是10wt％，即，将11kg分散在89kg去离子水中。分散1小时之后，通过添加HCl将分散体的pH调整为微胶粒化作用的pH(在此情况下是大约6.3)。将分散体的温度升高到85℃并维持15分钟，以便产生乳清蛋白质微胶粒。15分钟之后，将温度降低到50℃，并且将10wt％乳清蛋白质微胶粒分散体分为50kg的两份。在第一个试验中，在50℃将20kg乳糖分散在50kg的微胶粒分散体中并搅拌30分钟。相似地，将20kg麦芽糖糊精DE39加入到剩下的50kg乳清蛋白质微胶粒分散体中。
然后使两个混合物以15L/小时的流速进入NIROSD6.3N塔中喷雾干燥。进气温度是140℃并且出气温度是80℃。获得的粉末的含水量低于5％。
在喷雾干燥之前和之后，使用动态光散射测定在水中存在乳糖和麦芽糖糊精(DE39)时乳清蛋白质微胶粒的大小。通过在喷雾干燥或者粉末复原之前稀释分散体，将总蛋白质浓度设置在0.4wt％，以便乳清蛋白质微胶粒处于稀释的粘性状态中。使用NanosizerZS设备(MalvernInstruments)并且从20次测量得到微胶粒的平均直径。
存在乳糖和麦芽糖糊精(DE39)时对乳清蛋白质微胶粒测定到的颗粒直径分别是310.4nm和306.6nm。粉末复原之后，发现直径分别是265.3nm和268.5nm。这些测量证实乳清蛋白质微胶粒就喷雾干燥而言是物理稳定的。该结果被水中0.1wt％乳清蛋白质微胶粒分散体的TEM显微术观察结果所证实，该显微术在pH7及存在1％磷钨酸的情况下利用负染进行。使用在80kV操作的PhilipsCM12透射电子显微镜。在喷雾干燥之前和喷雾干燥的粉末复原之后于溶液中观察到乳清蛋白质微胶粒。没有检测到在形态和结构上的差异。
实施例11：通过蒸发浓缩
来自Lactalis(批号500648)的乳清蛋白质分离物Prolacta90在15℃，以4％的蛋白质浓度在软化水中复原，达到2500kg的最终批量。通过添加1M的盐酸而调整pH，以便终pH值为5.90。以500L/小时的流速将乳清蛋白质分散体泵压通过板-板APV-mix换热器。在60℃预热，然后在85℃热处理15分钟。通过使用动态光散射测量颗粒大小以及在500nm测量浊度而检测乳清蛋白质微胶粒的形成。获得的4％乳清蛋白质微胶粒分散体的特征是颗粒的流体力学半径是250nm，多分散指数是0.13以及浊度是80。然后使用乳清蛋白质微胶粒分散体以500L/小时的流速进料到Scheffers蒸发器中。调整蒸发器中的温度和真空状态，以便产生具有20％蛋白质浓度的大约500kg乳清蛋白质微胶粒浓缩物，并冷却到4℃。
实施例12：通过微量过滤富集
来自Lactalis(批号500648)的乳清蛋白质分离物Prolacta90在15℃，以4％的蛋白质浓度在软化水中复原，达到2500kg的最终批量。通过添加1M的盐酸而调整pH，以便终pH值为5.90。以500L/小时的流速将乳清蛋白质分散体泵压通过板-板APV-mix换热器。在60℃预热，然后在85℃热处理15分钟。通过使用动态光散射测量颗粒大小以及在500nm测量浊度而检测乳清蛋白质微胶粒的形成。获得的4％乳清蛋白质微胶粒分散体的特征是颗粒的流体力学半径为260nm，多分散指数是0.07以及浊度是80。蛋白质的微胶粒形式也通过TEM进行检测，并且可以清楚地看到具有平均直径为150-200nm的微胶粒结构(图9)。乳清蛋白质微胶粒分散体可以在4℃冷却储存，或者可以直接使用以180L/小时的流速进料到配有6.8m2CarbosepM14膜的过滤装置中。在这种情况下，在10-70℃实施乳清蛋白质微胶粒的浓缩直到透过物流速达到70L/小时。在这种情况下，终乳清蛋白质浓缩物含有20％的蛋白质。通过TEM检测浓缩物中微胶粒的结构，相比较于微量过滤之前4％的乳清蛋白质分散体，清楚地没有可见的显著改变(图10)。
实施例13：包含至少90％乳清蛋白质的乳清蛋白质微胶粒粉末
通过微量过滤获得的蛋白质浓度为20％的200kg乳清蛋白质微胶粒浓缩物(参见上文实施例)使用喷雾喷嘴(喷雾角度＝65°，压力＝40bars)，以25kg/小时的产物流速注射入NiroSD6.3N塔中。产物的进口温度是150℃、并且出口温度是75℃。塔中的气流是150m3/小时。粉末的含水量小于4％，并且粉末具有非常高的流动性的特征。粉末的扫描电子显微镜术显示了极为球形的颗粒，其具有10-100μm的表观直径(图8)。
实施例14：混合的乳清蛋白质微胶粒粉末
20kg乳清蛋白质微胶粒浓缩物与1.7kg具有DE39的麦芽糖糊精混合，以便使得粉末中乳清蛋白质微胶粒与麦芽糖糊精的最终比例是70/30。使用喷雾喷嘴(喷雾角度＝65°，压力＝40bars)，以25kg/小时的产物流速，将该混合物注射入NiroSD6.3N塔中。产物的进口温度是150℃、并且出口温度是75℃。塔中的气流是150m3/小时。粉末的含水量小于4％，并且粉末具有非常高的流动性的特征。
当实施例13和14的粉末于水中复原时，基本上包含具有与乳清蛋白质微胶粒浓缩物一样结构和形态的微胶粒。
实施例15：通过冷冻干燥获得的乳清蛋白质微胶粒粉末
材料
实施例12中通过微量过滤以20％蛋白质产生的乳清蛋白质微胶粒浓缩物，其具有90％的蛋白质含量。
方法
将100g乳清蛋白质微胶粒浓缩物装入塑料烧杯，并在-25℃冷冻一星期。然后将该烧杯放置在实验室规模的、配备有真空泵的冷冻干燥仪Virtis中。将样品留置7天，直到冷冻干燥仪中压力保持恒定在大约30mbar。大约回收20g冷冻干燥的乳清蛋白质微胶粒。
实施例16：无蔗糖的富含乳清蛋白质的黑巧克力
材料
| 成分 | 百分数 |
| 来自实施例13的具有90％蛋白质含量的乳清蛋白质微胶粒粉末 | 40-50％ |
| 三氯蔗糖(Sucralose) | 0.05-0.1％ |
| 无水乳脂肪 | 3-5％ |
| 可可液块 | 30-40％ |
| 可可脂 | 5-15％ |
| 香兰素 | 0.005-0.015％ |
| 卵磷脂 | 0.1-1％ |
方法
将可可液块与可可脂、乳脂肪、乳清蛋白质微胶粒粉末、三氯蔗糖、香兰素和卵磷脂混合。该混合在65℃进行巧克力精炼过夜，直到获得匀质糊状物。然后将该巧克力块在巧克力板中成形，并冷却。该黑巧克力的特征在于最终的乳清蛋白质含量为45-50％。
实施例17：富含乳清蛋白质的白巧克力
材料
| 成分 | 方法1 | 方法2 | 方法3 |
| 来自实施例13的具有90％蛋白质含量的乳清蛋白质微胶粒粉末 | 15-25％ | 25-35％ | 35-40％ |
| 蔗糖 | 40-45％ | 30-35％ | 30-35％ |
| 无水乳脂肪 | 1-10％ | 1-10％ | 1-10％ |
| 乳清粉末 | 2-10％ | 2-10％ | 0％ |
| 可可脂 | 20-30％ | 20-30％ | 20-30％ |
| 香兰素 | 0.01-0.1％ | 0.01-0.1％ | 0.01-0.1％ |
| 卵磷脂 | 0.1-1％ | 0.1-1％ | 0.1-1％ |
方法1
混合乳清蛋白质微胶粒、乳清粉末、蔗糖和香兰素，并研磨直到获得期望的颗粒大小分布。然后在65℃用可可脂、无水乳脂肪和卵磷脂对该混合物进行巧克力精炼处理(conche)过夜，直到获得匀质糊状物。然后将该巧克力块在巧克力板中成形，并冷却。这种白巧克力的特征在于最终的乳清蛋白质含量为20％。
方法2
混合乳清蛋白质微胶粒、乳清粉末、蔗糖和香兰素，并研磨直到获得期望的颗粒大小分布。然后在65℃用可可脂、无水乳脂肪和卵磷脂对该混合物进行巧克力精炼处理过夜，直到获得匀质糊状物。然后将该巧克力块在巧克力板中成形，并冷却。这种白巧克力的特征在于最终的乳清蛋白质含量为30％。
方法3
混合乳清蛋白质微胶粒、蔗糖和香兰素，并研磨直到获得期望的颗粒大小分布。然后在65℃用可可脂、无水乳脂肪和卵磷脂对该混合物进行巧克力精炼处理过夜，直到获得匀质糊状物。然后将该巧克力块在巧克力板中成形，并冷却。这种白巧克力的特征在于最终的乳清蛋白质含量为30-35％。
实施例18：以硫酸化油酸丁酯(SBO)或者任何其它带负电荷的乳化剂包被的乳清蛋白质微胶粒的水性分散体
材料
来自实施例13的乳清蛋白质微胶粒(WPM)粉末，其具有90％的蛋白质含量
SBO
盐酸(1M)
方法
将实施例13公开的WPM粉末分散在MilliQ水中以获得0.1wt％的最终蛋白质浓度。将此分散体过滤通过0.45μm滤器以便除去可能的WPM聚集体。通过添加1M盐酸而将此WPM分散体的pH降低到3.0。在pH3.0制备1wt％的SBO分散体。
使用NanosizerZS装置(MalvernInstrumentsLtd.)测定这些WPM的流体力学半径和ξ电位。直径是250nm，并且电泳迁移率为+2.5μm.cm.V-1.s-1。在pH3.0，SBO分散体的流体力学半径和电泳迁移率分别是4nm和-1.5/-2.0μm.cm.V-1.s-1。
进行此初步表征之后，使用SBO分散体滴定WPM分散体，同时跟踪该混合物的流体力学半径和电泳迁移率的演变。发现流体力学半径恒定在大约250-300nm，直到WPM/SBO重量-混合比例达到5:1。在此点，流体力学半径急剧地偏离到20000nm，并且遭遇复合物WPMSBO的沉淀。一旦再添加SBO，超过混合比5:1，流体力学(半径)进行性降低到250nm(正如开始时针对WPM观察到的)，从比例4:1开始持平。跟踪混合物的电泳迁移率，显示其随着SBO的添加而降低，在混合比例5:1时达到零值。然后，随着SBO的添加，其继续降低，从比例4:1开始持平在-3.0μm.cm.V-1.s-1。
对这些结果的解释是，带正电荷的WPM在第一步通过静电作用被SBO的带负电荷头部包被，直到中和所有电荷(混合比例5:1)。在此点，SBO的疏水性尾能够自我结合，导致具有非常大的流体力学直径的过度聚集和复合物的沉淀。一旦再添加SBO，疏水性尾进一步结合以形成双层包衣，从而将其带负电荷的头部暴露于溶剂。这导致具有双层SBO包衣的带负电荷的WPM(参考图17)，相当于一个完整的蛋白质核心脂质体。
已经使用其它食品级的酸性乳化剂例如DATEM，CITREM，SSL(来自Danisco)，在pH4.2于水性溶液中获得相似的结果，在该pH，这些乳化剂主要离子化为以其阴离子形式(-COO-化学官能团)。
实施例19：富含蛋白质的béchamel沙司
材料
来自实施例14的混合的乳清蛋白质微胶粒粉末，其具有70％的蛋白质含量
奶油
面粉
脱脂乳
盐
方法
在加热下将30g混合的乳清蛋白质粉末分散在1升脱脂乳中。然后一起加入30g奶油、80g面粉和2.85g盐。然后煮沸混合物来产生具有大约3g/100g乳清蛋白质含量的béchamel沙司。
实施例20：用于功能棒(performancebar)的富含乳清蛋白质的基料
材料
| 成分 | 百分数 |
| 来自实施例13具有90％蛋白质含量的混合的乳清蛋白质微胶粒粉末(湿度3.5％) | 40-50％ |
| 糙米糖浆 | 35-45％ |
| 麦芽糖醇 | 5-10％ |
| 丙三醇 | 10-15％ |
方法
将糙米糖浆在25℃与麦芽糖醇和丙三醇混合。然后加入乳清蛋白质微胶粒粉末，并混合10分钟。然后获得用于功能棒的富含乳清蛋白质的基料，其可以与其它成分(矿物质、维生素、香料)混合。这种制剂比乳(38％)含有更多的蛋白质。
实施例21：测定喷雾干燥的乳清蛋白质微胶粒粉末、混合的乳清蛋白质微胶粒粉末、乳清蛋白质分离物粉末以及低热脱脂乳粉的休止角
材料
得自实施例12、具有90％蛋白质含量的乳清蛋白质微胶粒粉末(湿度3.5％)
得自实施例13、具有90％蛋白质含量的混合的乳清蛋白质微胶粒粉末(湿度3.5％)
乳清蛋白质分离物粉末Prolacta90(批号500658，得自Lactalis，France；湿度4％)
低热脱脂乳粉(批号334314，得自Emmi，Switzerland；湿度3.5％)
据描述可以根据ISO标准4324测定粉末休止角的测量设备
方法
将粉末放置在管茎直径为99mm的漏斗中，并使用搅拌器使粉末流动。粉末落到直径100mm且高25mm的透明塑料容器上。用以下公式测定休止角Ф：
休止角Ф＝ARCTAN(2h/100)
其中h为所能获得的粉末锥形物的最大高度，其中塑料容器的所有表面都被粉末覆盖。
休止角试验的结果(数值为3次测量的平均值，并且给出标准差)。
| 乳清蛋白质微胶粒粉末 | 混合的乳清蛋白质微胶粒粉末 | 乳清蛋白质分离物 | 低热脱脂乳粉 | |
| 休止角(°) | 24.6±1.1 | 27.3±0.7 | 34.3±0.5 | 43.8±2.8 |
休止角的结果清楚地表明，纯的或者混有麦芽糖糊精的乳清蛋白质微胶粒粉末表现出显著低于最初的乳清蛋白质粉末或者甚至脱脂乳粉的角度。低于35°的休止角是流动性非常好的粉末的特征。
实施例22：获得绿茶抽提物递送载体的方法
方法1
将5ml20％的绿茶抽提物溶液倒在10g纯乳清蛋白质微胶粒粉末上，然后在烧杯中剧烈搅拌。粉末吸收所有的液相。通过在烘箱中60℃干燥18小时，除去残留的水。最终的产物含有9％的绿茶抽提物。
方法2
将30ml绿茶的醇抽提物倒在70g纯乳清微胶粒粉末上，然后搅拌。最终的产物具有非常悦目的绿色。在环境温度蒸发乙醇。
实施例23：获得咖啡因递送载体的方法
将10ml2％的咖啡因倒在10g纯乳清蛋白质微胶粒粉末上，然后在烧杯中剧烈搅拌。粉末吸收所有的液相。通过在烘箱中60℃干燥18小时，除去残留的水。最终的产物含有1.7％的咖啡因。用手碾压该压紧的终产物并测试。产物松脆，并且甚至在如此高的咖啡因含量时也感觉不到苦味。实施例24：获得咖啡提取物递送载体的方法
将5ml含有20％可溶性咖啡提取物的溶液倒在10g纯乳清蛋白质微胶粒粉末上，然后在烧杯中剧烈搅拌。粉末吸收所有的液相。通过在烘箱中60℃干燥18小时，除去残留的水。最终的产物含有9％的可溶性咖啡提取物，非常松脆，并且具有浓郁的咖啡味。
实施例25：获得番茄红素递送载体的方法
将30ml饱和的番茄红素醇提取物倒在70g纯微胶粒粉末上，然后搅拌。最终产物具有非常悦目的橙色。在环境温度蒸发掉乙醇。
Claims (39)
1.制备蛋白质微胶粒和活性剂的聚集体的方法，所述方法包括步骤：
-将乳清蛋白质微胶粒和活性剂分散在溶剂中，和
-蒸发溶剂，
其中，所述微胶粒通过将脱矿化的天然乳清蛋白溶液的pH调整到值5.8至6.4、加热该溶液至80-90℃温度10秒至2小时而获得，
其中，活性剂选自：多酚类、类胡萝卜素、咖啡因、橙皮苷、和其任何混合物。
2.根据权利要求1所述的方法，其中所述溶剂选自有机溶剂。
3.根据权利要求1所述的方法，其中所述的溶剂选自水、乙醇、丙三醇和油类。
4.根据权利要求1所述的方法，其中所述的活性剂在分散在溶剂中之前为干燥形式。
5.根据权利要求1所述的方法，其中所述的活性剂在分散在溶剂中之前为液体形式。
6.权利要求5的方法，其中将所述的活性剂喷到乳清蛋白质微胶粒上。
7.根据权利要求1所述的方法，其中蒸发通过喷雾干燥进行。
8.权利要求1的方法，其中所述类胡萝卜素是番茄红素。
9.制备蛋白质和活性剂的聚集体的方法，所述方法包括步骤：
-将脱矿化的天然乳清蛋白质和活性剂分散在水性溶液中，和
-将乳清蛋白质变性为乳清蛋白质微胶粒、并形成乳清蛋白质微胶粒和活性剂的聚集体，
其中，所述将乳清蛋白质变性的步骤通过如下实施：将包含脱矿化的天然乳清蛋白的所述溶液的pH调整到值5.8至6.4、加热该溶液至80-90℃温度10秒至2小时而获得所述乳清蛋白质微胶粒。
10.制备蛋白质和活性剂的聚集体的方法，所述方法包括步骤：
-将乳清蛋白质微胶粒粉末与活性剂混合，
其中，所述微胶粒通过将脱矿化的天然乳清蛋白溶液的pH调整到值5.8至6.4、加热该溶液至80-90℃温度10秒至2小时而获得。
11.根据权利要求10所述的方法，其中所述的活性剂在混合之前在溶剂中。
12.根据权利要求11所述的方法，其中所述溶剂可以是有机溶剂。
13.根据权利要求11所述的方法，其中所述的溶剂可以是水、乙醇、丙三醇、或油类。
14.根据权利要求10所述的方法，其中所述的乳清蛋白质微胶粒粉末对溶剂具有至少30％的结合量。
15.根据权利要求10所述的方法，其中所述的乳清蛋白质微胶粒粉末包含至少50％的微胶粒。
16.根据权利要求9-10中任一项所述的方法，其中所述活性剂选自维生素、矿物质、植物提取物、蛋白质水解物、生物活性剂、药物、化妆品成分、及它们的任何混合物。
17.根据权利要求9-10中任一项所述的方法，其中所述活性剂选自多聚-不饱和脂肪酸、肽、糖、多酚类、类胡萝卜素、咖啡因、橙皮苷、可溶或者不可溶盐、益生菌、麦芽糖糊精、脂肪、及其任何混合物。
18.根据权利要求17所述的方法，其中所述类胡萝卜素为番茄红素。
19.根据权利要求17所述的方法，其中所述糖为多糖或蔗糖。
20.根据权利要求9-10中任一项所述的方法，其中所述活性剂选自抗氧化剂、香味剂、甜味剂、着色剂、乳化剂、药剂、配体、增补物、及其任何混合物。
21.根据前述权利要求9-10中任意一项所述的方法，其中所述的活性剂选自来自咖啡或绿茶的多酚类。
22.根据前述权利要求9-10中任意一项所述的方法，其中所述的活性剂选自对热、UV射线、光、氧气、金属、湿度、温度敏感的成分。
23.根据前述权利要求1-15中任意一项所述的方法，其中按重量比，微胶粒与活性剂的比率为1∶1至1∶1000。
24.根据前述权利要求1-15中任意一项所述的方法，其中所述的聚集体包含至少一种与乳清蛋白质微胶粒结合的活性剂。
25.根据权利要求24的方法，其中所述的聚集体为具有至少一种掺入的活性剂的乳清蛋白质微胶粒基质。
26.根据权利要求25的方法，其中所述的基质为无定形聚合物。
27.根据前述权利要求1-15中任意一项所述的方法，其中所述的活性剂以0.1-50％的量包含在聚集体中。
28.可以通过根据前述权利要求1-27中任意一项所述的方法获得的聚集体。
29.根据权利要求28的聚集体，其包含乳清蛋白质微胶粒和至少一种与乳清蛋白质微胶粒结合的活性剂。
30.根据权利要求29的聚集体，其中所述的聚集体为具有至少一种掺入的活性剂的乳清蛋白质微胶粒基质。
31.根据权利要求30的聚集体，其中所述的基质为无定形聚合物。
32.根据权利要求28-31中任意一项所述的聚集体，其中所述的活性剂选自多酚类、类胡萝卜素、咖啡因、橙皮苷、和其任何混合物。
33.根据权利要求32的聚集体，其中所述类胡萝卜素是番茄红素。
34.食品或者化妆品产品，其包含根据权利要求28-33中任意一项所述的聚集体。
35.乳清蛋白质微胶粒作为载体用于递送活性剂的用途，其中所述微胶粒通过将脱矿化的天然乳清蛋白溶液的pH调整到值5.8至6.4、加热该溶液至80-90℃温度10秒至2小时而获得。
36.根据权利要求35的用途，其中乳清蛋白质微胶粒作为脂质递送载体应用。
37.权利要求36的用途，其中所述的脂质选自长链多不饱和脂肪酸。
38.权利要求37的用途，其中乳清蛋白质微胶粒作为脂溶性维生素或抗氧化剂的递送载体应用。
39.权利要求35-38中任意一项所述的用途，用于食品或者化妆品目的。
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