Procédé de production d'une composition de peptides de bas
poids moléculaire et agent nutritif la contenant.
La présente invention concerne un procédé de
production d'une composition de protéines ou de peptides
de bas poids moléculaire principalement à base de dipeptides et de tripeptides, de même qu'un agent nutritif à
administrer par voie orale ou entérique comprenant la composition de peptides de bas poids moléculaire ainsi produite.
Jusqu'à présent, spécialement dans l'industrie alimentaire, les peptides et aminoacides ont été obtenus
par hydrolyse enzymatique de matières protéiques. Néanmoins,
ces opérations se sont limitées à l'hydrolyse enzymatique
des matières protéiques pour leur solubilisation et à la
conversion des matières protéiques en polymères inférieurs (d'un poids moléculaire supérieur à quelques milliers)
exploitables pour l'alimentation. La nature des produits protéolytiques a retenu l'attention, mais il n'en est pas de même de leur poids moléculaire.
Les recherches de la Demanderesse à propos de la digestion et de l'absorption du produit d'hydrolyse enzymatique d'une matière protéique a fait ressortir
(1) que la réduction du. poids moléculaire moyen à 1500 sinon moins et de préférence à 700 sinon moins, (2) que
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laire de 2000 ou davantage et de préférence de 1000 ou
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sinon moins,c'est-à-dire la production d'une composition de peptides de bas poids moléculaire principalement à
base de dipeptides et de tripeptides, offrent un certain nombre d'avantages énumérés ci-après.
(1) Cette composition de peptides de bas poids moléculaire diffère par l'absorption entérique des matières protéiques et mélanges d'aminoacides contenant les mêmes aminoacides constitutifs. Le taux d'absorption total de l'azote est plus élevé et l'antagonisme d'absorption entre les aminoacides est réduit au minimum.
(2) La composition constitue une source d'azote efficace
en raison d'un meilleur bilan azoté.
(3) Le gain de poids est remarquablement; accru.
(4) Le taux de cholestérol sanguin est abaissé.
Les produits peptidiques classiques ont un degré de protéolyse faible ou bien ont une teneur extrêmemt élevée en aminoacides libres. En d'autres termes, en raison de
la diversité du degré de protéolyse, ils contiennent depuis des peptides d'un poids moléculaire de quelques dizaines de milliers jusqu'à des aminoacides libres. Certains pronuits dit un poids moléculaire moyen supérieur à quelques
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acides libres.
La Demanderesse a découvert que lorsqu'elle
est utilisée comme agent nutritif, une composition de peptides limitée dans un intervalle étroit de poids moléculaire est plus efficace pour la digestion et l'absorption et aussi pour l'alimentation physiologique que les produits ha-
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mélanges de peptides ayant un spectre de poids moléculaire large ou les mélanges d'aminoacides. La composition de
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nutritif conforme à l'invention est principalement à base de dipeptides et de tripeptides et contient 20% en poids sinon moins de peptides d'un poids moléculaire de 700 ou
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la composition étant produite par ajustement du poids moléculaire de la matière protéique de départ comme spécifié ci-dessus.
Récemment, il a été admis que les dipeptides
et tripeptides sont aisément absorbés par voie entérique. La Demanderesse a pour la première fois confirmé cette hypothèse par des expériences in vivo sur un mélange de ces peptides,comme décrit plus en détail ci-après.
La Demanderesse a découvert également que bien que les mélanges d'aminoacides libres tendent à une absorption inégale en raison d'un antagonisme ou d'une réduction de solubilité, les peptides de bas poids moléculaire échappent à cette inégalité d'absorption. Par conséquent, les compositions de peptides de bas poids moléculaire décrites ci-dessus constituent des sources protéiques préférées pour un agent nutritif.
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aux peptides de bas poids moléculaire qui présentent l'utilité apparente mentionnée ci-dessus, aucun procédé efficace pour les produire n'avait été mis au point jusqu'à présent.
L'invention a dès lors pour premier but de procurer un procédé de production d'une composition de peptides de bas poids moléculaire principalement à base
de dipeptides et de trip eptides,c'est-à-dire ayant un poids moléculaire moyen d'environ 400, et une teneur en aminoacides
<EMI ID=9.1>
L'invention a aussi pour but de procurer un procédé de production d'une composition de peptides de bas poids moléculaire telle que spécifiée ci-dessus à partir d'une matière première protéique d'origine appropriée quelconque,avec un rendement élevé.
L'invention a de plus pour but de procurer un procédé de production d'une composition de peptides de bas poids moléculaire dans laquelle l'antagonisme d'absorption des aminoacides est réduit au minimum et la teneur en aminoacides libres est abaissée.
L'invention a pour second but de procurer-
un agent nutritif comprenant une composition de peptides de bas poids moléculaire principalement à base de dipep-
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efficace du fait qu'il manifeste une réduction de l'antagonisme d'absorption des aminoacides, une augmentation de la solubilité, une augmentation du taux d'absorption total de l'azote et une amélioration du bilan azoté.
L'invention a en outre pour but de procurer un agent nutritif contenant des peptides de bas poids mo-
<EMI ID=11.1> <EMI ID=12.1>
cholestérol sanguin -
L'invention a également pour but de procurer un agent nutritif dans lequel la matière protéique est hydrolysée en peptides de bas poids moléculaire facilement absorbables qui sont typiquement des dipeptides et tripeptides de sorte que l'agent peut être administré non seulement comme agent nutritif à usage oral permettant une alimentation aisée,mais également comme agent nutritif à usage entérique introduit directement dans l'estomac des patients affaiblis.
Suivant son premier aspect, l'invention a pour. objet un procédé de production d'une composition de peptides de bas poids moléculaire, caractérisé en ce qu'on disperse une matière première protéique d'origine appropriée quelcon-
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on ajuste le pH de la dispersion à une valeur de 1 à 4 à l'aide d'un acide, on ajoute au moins deux protéases acides simultanément ou successivement à la dispersion et on laisse la protéolyse enzymatique progresser pendant 8 à 72 heures
à une température de 25 à 60[deg.]C, de manière à produire une
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lement à base de dipeptides et de tripeptides tout en supprimant la formation d'aminoacides libres.
L'invention a en outre pour objet un procédé de production d'une composition de peptides de bas poids moléculaire tel que les teneurs en aminoacides libres et
en peptides ayant un poids moléculaire d'au moins 700 dans le produit de protéolyse enzymatique soient chacune de 20% sinon moins.
Suivant un second aspect, l'invention a pour objet un agent nutritif comprenant une composition de pep-tides de bas poids moléculaire principalement à base de
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obtenue par protéolyse d'une matière première protéique avec suppression de la formation des aminoacides libres.
Suivant une forme de réalisation préférée de l'invention, les teneurs en aminoacides libres et en peptides d'un poids moléculaire d'au moins 700 sont chacune
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enzymatique. La composition de peptides de bas poids moléculaire de l'agent nutritif peut contenir en outre un
ou plusieurs aminoacides nécessaires,si la chose est désirée.
On ne trouve dans la littérature aucune discussion des peptides de bas poids moléculaire formés principalement de dipeptides et de tripeptides qui offrent les nombreux avantages au'on peut déduire des résultats expérimentaux
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duire de tels peptides de bas poids moléculaire à partir d'une matière première protéique d'origine appropriée quelconque, la Demanderesse a mis les faits suivants en évidence
(voir tableau V).
(1) Bien que la pepsine ait le pouvoir solubilisant le plus élevé parmi les protéases, il est difficile d'abaisser le poids moléculaire moyen à 1000 sinon moins au moyen de pepsine parce que l'hydrolyse d'une matière protéique par la pepsine ne progresse plus aisément après qu'un poids moléculaire déterminé a été atteint.
(2) Les protéases neutres ont une activité protéolytique plus faible que celle des protéases acides et seule la pronase peut abaisser le poids moléculaire moyen d'un produit protéolytique à 1000 sinon moins. Toutefois, comme la pronase consiste en un mélange de protéases,
elle produit des aminoacides libres avec une abondance <EMI ID=18.1>
500.
(3) Les protéases acides ont la meilleure activité protéolytique et parmi ces protéases, la Molsine (fabriquée et
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entre autres sont particulièrement efficaces pour réduire jusqu'au minimum la formation des aminoacides libres.
(4) Aucune des protéases actuellement disponibles ne permet d'abaisser le poids moléculaire jusqu'à la fabile valeur désirée lorsqu'elle est utilisée seule. L'examen des réactions de protéolyse au moyen de différentes combinaisons de protéases a montré que les combinaisons de protéases
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efficaces pour abaisser le poids moléculaire à une valeur aussi basse qu'on le désire et pour abaisser la teneur en aminoacides libres.
L'invention est davantage illustrée sans être limitée par les exemples suivants et est susceptible de différentes variantes et modifications sans sortir de son. cadre. Par exemple,les protéases utilisées peuvent être choisies parmi les protéases d'origine fongique et oactérienne comme les protéases de Ehizopus, d'Aspergillus,
de Pénicillium et de Bacillus. La papaïne et la bromélaine, qui sont d'origine végétale,sont efficaces aussi. De plus, certaines protéases spéciales,comme les carboxypeptidases
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ou amino- di- ou tripeptidases,peuvent évidemment être utilisées aussi.
EXEMPLE 1 -
On dissout 50 g de blanc d'oeuf séché (d'une teneur <EMI ID=23.1>
ajuste le pH de la solution résultante à 3 avec de l'acide chlorhydrique aqueux, on ajuste simultanément à la solution 1 g de Molsine et 1 g de Sanprose-F et on exécute la réaction
<EMI ID=24.1>
à pH 3. Au terme de la réaction, on chauffe la solution
à 100[deg.]C pendant 10 minutes pour désactiver les protéases, puis on la soumet à la séparation centrifuge à 3000 tours par minute (1500 g) pendant 10 minutes. On sépare les insolubles et on lyophilise le liquide surnageant. Ce produit est obtenu avec un rendement de 93,2% sur la base de la matière première protéique et a un poids moléculaire moyen
<EMI ID=25.1>
plus de 88% en poids, il a un poids moléculaire de moins
de 700. Il convient de noter que les substances ayant un poids moléculaire de moins de 700 ne peuvent être identifiées par filtration sur gel. La teneur en aminoacides libres du produit est de 8,5% en poids.
<EMI ID=26.1>
On répète le mode opératoire de l'exemple l,mais en ajoutant d'abord 1 g de Molsine et 8 heures plus tard 1 g de Sanprose -F et en exécutant la réaction pendant encore
10 heures. Le produit résultant est obtenu avec un rendement de 93,9% et a un poids moléculaire moyen de 350 et une teneur en aminoacides libres de 8,1%. Sa filtration sur gel indique que pour plus de 90%, il a un poids moléculaire de moins de 700.
EXEMPLE 3 -
On répète le mode opératoire de l'exemple 1, mais en ajoutant simultanément 1 g de pepsine et 1 g de Molsine. Le produit est obtenu avec un rendement de 96,1% et a un poids moléculaire moyen de 510 et une teneur en <EMI ID=27.1>
<EMI ID=28.1>
de moins de 700.
EXEMPLE 4 -
On répète le mode opératoire de l'exemple l,mais en ajoutant d'abord 1 g de pepsine et après 6 heures 1 g de Molsine et en exécutant la réaction pendant encore 10 heures.
Le produit résultant est obtenu avec un rendement de 98,3% et a un poids moléculaire moyen de 550 et une teneur en
<EMI ID=29.1>
indique que pour plus de 83%,il a un poids moléculaire de moins de 700.
EXEMPLE 5 -
On répète le mode opératoire de l'exemple l,mais en ajoutant simultanément 1 g de pepsine et 1 g de Sanprose-F.
<EMI ID=30.1>
<EMI ID=31.1>
<EMI ID=32.1>
que pour plus de 90%,il a un poids moléculaire de moins de
700.
EXEMPLE 6 -
On répète le mode opératoire de l'exemple l,mais en ajoutant d'abord 1 g de pepsine et après 6 heures 1 g de Sanprose-F et en exécutant la réaction pendant encore
10 heures. Le produit résultant est obtenu avec,un rendement de 96% et a un poids moléculaire moyen de 410 et une teneur en aminoacides libres de 9,2% en poids. Sa filtra-
<EMI ID=33.1>
moléculaire de moins de 700.
EXEMPLE 7 -
On répète le mode opératoire de l'exemple l,mais en ajoutant d'abord 0,25 g de pepsine, après 3 heures 1 g <EMI ID=34.1>
On exécute la réaction pendant encore 10 heures, après quoi on poursuit le traitement comme dans l'exemple 1. Le produit résultant est obtenu avec un rendement de 95% et
a un poids moléculaire moyen de 370 et une teneur en aminoacides libres de 11,3% en poids. Sa filtration sur gel indique que pour plus de 93%, il a un poids moléculaire de moins de 700.
Dans les exemples ci-dessus, les produits sont évalués comme précisé ci-après.
(1) Rendement en produit
Quantité d'azote dans le produit
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Quantité d'azote dans la matière première
Le dosage de l'azote est effectué suivant Ejeldahl.
(2) Poids moléculaire moyen d'un produit
(Nombre molaire de radicaux Poids moléculaire moyen des amino par g de produit
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la matière première protéique) Nombre molaire de radicaux \
<EMI ID=37.1>
drolyse complète de 1 g de
produit L'analyse quantitative des radicaux amino est effectuée au moyen d'acide trinitrobenzènesulfonique: L'hydrolyse complète du produis est une hydrolyse dans l'acide chlorhydrique 6N à 110[deg.]C pendant 2� heures.
(3) Teneur en aminoacides libres.
On ajoute du carbonate basique de cuivre à une solution du produit pour former avec les aminoacides et les peptides des complexes de cuivre qui sont adsorbés sur une résine échangeuse d'anions sur laquelle on fait passer une solution tampon à l'aciae borique 0,05M pour éluer les aminoacides libres qu'on soumet tour à tour à l'analyse. quantitative au moyen d'un analyseur automatique d'aminoacides. Il convient de noter que l'analyse quantitative <EMI ID=38.1>
<EMI ID=39.1>
parce que les aminoacides à caractère acide ne sont pas élues par la solution tampon à l'acide borique. Une analyse quantitative précise est possible parce que les peptides sont sans influence sur les aminoacides à caractère acide
à leur position de séparation dans l'analyseur d'aminoacides .
<EMI ID=40.1>
<EMI ID=41.1>
<EMI ID=42.1>
ayant le poids moléculaire fractionnaire minimal.
Bien qu'on ait utilisé le blanc d'oeuf comme matière première protéique dans les exemples ci-dessus, d'autres matières premières protéiques conviennent aussi, par exemple la caséine, le soya, le gluten de froment, la farine de poisson, les chlorelles, les protéines de levure etc. de même que des matières de nature protéique enrichies en aminoacides spécifiques par la réaction à la plastéine. En particulier, lorsque des peptides de bas poids moléculaire sont utilisés dans différents agents nutritifs, le blanc d'oeuf convient le mieux en raison de la nature des aminoacides qui le composent. On dissout la matière première protéique dans de l'eau jusqu'à une concentration en substrat de 5 à 20% poids/volume. Les concentrations plus faibles ne conviennent pas en pratique et les concentrations plus élevées rendent la solution extrêmement visqueuse.
On ajoute les protéases en quantité suffisante pour atteindre le degré désiré de protéolyse,c'est-à-dire d'au moins 1% en poids et de préférence de 2 à 5% en poids, sur base
du Eubstrat. La durée de réaction dépend de la concentration en substrat, de la quantité de protéase, de la tempéra-ture de réaction etc. La réaction doit être achevée avant que les peptides résultants aient été hydrolysés en aminoacides. La température de réaction dépend de la température optimale de la protéase utilisée en particulier. L'acide utilisé aux fins de l'invention peut être un acide fort
ou un acide faible.
A titre de comparaison avec la protéolyse au moyen de la combinaison de deux protéases telle qu'elle
est exécutée dans les exemples conformes à l'invention,
le tableau V ci-après rassemble les résultats de la protéolyse à l'aide d'une protéase unique.
TABLEAU V
<EMI ID=43.1>
La comparaison entre les résultats des exemples et ceux du tableau V révèle que le procédé de l'invention assure la production d'une composition de peptides de bas poids moléculaire avec un rendement élevé à partir de diverses sources protéiques, que la composition est principalement à base de dipeptides et de tripeptides ou de peptides ayant un poids moléculaire de l'ordre de 500 sinon
<EMI ID=44.1> poids sinon moins,de sorte que l'antagonisme d'absorption des aminoacides est affaibli,et que la teneur en peptides de poids moléculaire relativement élevé supérieur à 700 est de 20% sinon moins.
La composition de peptides de bas poids moléculaire principalement à base de dipeptides et de tripeptides utilisée dans l'agent nutritif conforme à l'invention est décrite en détail avec référence particulière à son efficacité et sa préparation.
Du fait que les peptides amenés à un bas poids moléculaire tombant dans un intervalle limité conforme
à l'invention n'avaient jusqu'à présent pas retenu l'attention, aucun procédé pour les préparer n'avait été mis au point. La Demanderesse a mis au point un procédé pour
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élevés une composition de peptides de bas poids moléculaire imposé, comme illustré dans les exemples ci-dessus et suivants.
Exemple de fabrication
On dissout la matière première protéique dans
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d'un acide. On ajoute deux protéases quelconques choisies
<EMI ID=48.1>
ment ou successivement au substrat, chacune en une quantité
<EMI ID=49.1>
pendant 20 à 30 heures. Après désàctivation des protéases, on soumet la solution de réaction à la séparation centrifuge et on évapore le liquide surnageant à siccité. Le produit,obtenu avec un rendement fort élevé sur base de
la matière première protéique, a un poids moléculaire moyen
<EMI ID=50.1> d'un poids moléculaire de 700 ou davantage. Il convient de noter que la matière première protéique utilisée peut comprendre non seulement des matières protéiques d'origine animale, végétale ou microbienne,mais également des matières de nature protéique enrichies en aminoacides spécifiques par la réaction à la plastéine.
La composition de peptides de bas poids moléculaire ainsi obtenue sert de source de protéines ou d'azote dans un agent nutritif conforme à l'invention. Pour démontrer l'efficacité d'un tel agent nutritif, on prépare conformément aux indications du tableau I des aliments contenant une source d'azote formée des mêmes aminoacides constitutifs.
TABLEAU I
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Au tableau I, les sources d'azote ont les compo- sitions suivantes:
<EMI ID=52.1>
B ... II composition de peptides ayant un poids molécu-
<EMI ID=53.1> <EMI ID=54.1>
<EMI ID=55.1>
<EMI ID=56.1>
<EMI ID=57.1>
<EMI ID=58.1>
On donne pendant deux semaines ces aliments à des rats de souche Vistar groupés par 10. Les résultats sont rassemblés au tableau II.
TABLEAU II
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<EMI ID=60.1>
tient du gain de poids par la consommation d'aliment pour chacune des compositions II, III et IV rapporté au quotient de la composition I pris comme unité. Les résultats du tableau II prouvent que l'aliment contenant la composition de peptides de bas poids moléculaire II principalement à base de dipeptides et de tripeptides est hautement efficace sous
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(1) La rétention d'azote in vivo est supérieure d'au moins
<EMI ID=62.1>
dique protéolytique classique) est baucoupp plus élevée que pour l'aliment III (mélange d'aminoacides).
(2) Du fait que l'utilisation de l'azote in vivo est élevée, comme indiqué en (1), le rendement alimentaire de l'aliment II est supérieur d'au moins 20% à celui des autres. En d'autres termes, l'aliment II facilite la croissance et assure un gain de poids sensible.
(3) Le taux de cholestérol sérique observé avec l'aliment II est exceptionnellement bas. L'aliment II est à considérer comme efficace pour faire baisser le taux de cholestérol sanguin.
Une expérience d'absorption in vivo exécutée à l'aide de différentes sources d'azote permet de mettre l'origine de ces différences en évidence.
Pour l'illustration, on introduit par gavage une seule source d'azote dans l'estomac de chacun de cinq rats de souche Wistar qui ont jeûné pendant 24 heures. Ensuite, on saigne les rats à la veine porte et on détermine la concentration en aminoacides dans une prise
de sang pour apprécier l'allure initiale d'augmentation de la teneur en aminoacides du sang. Les sources d'azote sont les sources d'azote I, II, III et IV utilisées pour la préparation des aliments ci-dessus et ayant la même constitution en aminoacides. Les résultats,explicités sous la forme de la valeur moyenne pour les cinq rats,sont rassemblés aux tableaux III et IV. Le tableau III indique l'allure moyenne d'absorption de chaque aminoacide jusqu'à atteindre la valeur maximale. Le tableau IV indique le profil d'absorption des aminoacides des échantillons I à IV en comparaison de la constitution en aminoacides des échantillons administrés.
TABLEAU III
unité: /uM/minute
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<EMI ID=64.1>
<EMI ID=65.1>
Comme il ressort des résultats rassemblés aux tableaux III et IV, la composition de peptides de bas poids moléculaire utilisée dans l'agent nutritif conforme à l'invention exerce les effets suivants.
(I) La composition de peptides II conforme à l'invention est absorbée plus rapidement que la matière protéique
<EMI ID=66.1> sorption des aminoacides et davantage de solubilité que le mélange d'aminoacides III. La composition de peptides II est plus aisément absorbée que le produit protéolytique IV de type classique et atteint une vitesse d'absorption initiale environ 1,5 à 2,5 lois aussi élevée que celle
de ce dernier produit,pour ce qui est des différents aminoacides et des aminoacides totaux. Il est à supposer que cette différence de vitesse d'absorption est attribuable
à l'antagonisme d'absorption des aminoacides dans le cas
du mélange des aminoacides, à la différence de voie d'absorption dans le cas de la composition peptidique classique et au spectre de poids moléculaire étalé et à la voie d'absorption différente dans le cas de la matière protéique de blanc d'oeuf. Il est évident que la composition de peptides de bas poids moléculaire conforme à l'invention est absorbée plus rapidement parce que les peptides sont de bas poids moléculaire et parce que l'antagonisme d'absorption des aminoacides est atténué. Par conséquent, l'absorption totale d'azote augmente, le rendement alimentaire et le gain de poids s'améliorent et le taux de cholestérol sérique diminue, comme déjà indiqué.
(2) Il est désirable que l'absorption des aminoacides
se rapproche du profil de constitution en aminoacides X
de chaque agent nutritif administré. Le tableau IV montre que la matière protéique de blanc d'oeuf I et le mélange d'aminoacides III s'écartent beaucoup de la constitution initiale en aminoacides en particulier pour Phe, Tyr et
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présente un profil d'absorption des aminoacides qui est à peu près le profil idéal,ce qui assure une absorption bien équilibrée.
Les résultats expérimentaux ci-dessus démontrent à l'évidence qu'une composition de peptides de bas poids moléculaire principalement à base de dipeptides et de tripeptides offrant les nombreux avantages énumérés peut constituer une source d'azote ou de protéine très efficace pour un agent nutritif.
Conformément à l'invention, cette composition de peptides de bas poids moléculaire est produite par hydrolyse enzymatique d'une matière première protéique appropriée quelconque. Du fait que la composition ainsi obtenue ne peut comprendre d'autres aminoacides que ceux existant dans la matière première, le blanc d'oeuf constitue la matière première préférée en raison de sa constitution en aminoaci des. Certaines matières premières conduisent à
des compositions de peptides de bas poids mol éculaire dont la constitution en aminoacides s'écarte de la constitution idéale en aminoacides. De préférence, en fonction de l'application envisagée pour la composition de peptides de bas poids moléculaire, une matière première appropriée peut être choisie ou bien les aminoacides essentiels désirés peuvent être ajoutés à la composition de peptides
avant que celle-ci soit incorporée à un agent nutritif.
Par exemple, si la composition de peptides obtenue manque
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nature d'une matière première particulière, ces amincacides essentiels peuvent être ajoutés en complément. Lorsqu'un aminoacide particulier est nécessaire pour le traitement d'un patient, il peut être ajouté à la composition de peptides obtenue. La constitution en aminoacides de
la composition de peptides peut être ajustée à volonté de la sorte.
Il entre dans le cadre de l'invention que la teneur en aminoacides libres soit limitée à environ 20% <EMI ID=69.1>
gique tenant à l'absorption plus rapide de la composition de peptideset pour réduire au minimum l'antagonisme d'absorption des aminoacides. La teneur en peptides de poids moléculaire relativement élevé à savoir supérieur à 700,doit être limitée à 20% en poids sinon à une valeur plus faible pour empêcher que l'absorption initiale ralentisse.
L'agent nutritif conforme à l'invention peut trouver de nombreuses applications. Il peut être considéré comme agent nutritif par voie orale ou comme agent nutritif par voie entérique à administrer directement dans l'estomac ou l'intestin en mélange ou non avec un autre agent nutritif approprié.. Lorsque la saveur de l'agent nutritif doit entrer en ligne de compte, il peut être mélangé avec tout additif convenant à cette fin. Comme l'agent nutritif conforme à l'invention a des propriétés d'absorption remarquables différentes de celles des protéines et des aminoacides, il est hautement efficace pour l'alimentation des patients cachectiques ou de constitution faible et des enfants. L'amélioration du rendement alimentaire et la réduction du taux de cholestérol suggèrent que l'agent nutritif de l'invention convient également pour les gens d'âge moyen.
Pour l'alimentation d'un patient avant ou après une opération, l'agent
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cace que les agents nutritifs classiques tels que les mélanges d'aminoacides et produits d'hydrolyse de protéines solubilisées.
<EMI ID=71.1> peptides de bas poids moléculaire, caractérisé en ce qu'on disperse une matière première protéique d'origine appropriée quelconque dans de l'eau en une concentration de 5 à 20%
en poids, on ajuste le pH de la dispersion à une valeur de
1 à 4 à l'aide d'un acide, on ajoute au moins deux protéases acides simultanément ou successivement à la dispersion et on laisse la protéolyse enzymatique progresser pendant 8 à
72 heures à une température de 25 à 60[deg.]C pour obtenir une composition de peptides de bas poids moléculaire principalement à base de dipeptides et de tripeptides tout en supprimant la formation des aminoacides libres.
2 - Procédé de production d'une composition de