WO2002049449A1 - EIWEIssHYDROLYSEANLAGE - Google Patents

EIWEIssHYDROLYSEANLAGE Download PDF

Info

Publication number
WO2002049449A1
WO2002049449A1 PCT/AT2000/000348 AT0000348W WO0249449A1 WO 2002049449 A1 WO2002049449 A1 WO 2002049449A1 AT 0000348 W AT0000348 W AT 0000348W WO 0249449 A1 WO0249449 A1 WO 0249449A1
Authority
WO
WIPO (PCT)
Prior art keywords
meal
animal
meat
bone meal
pathogens
Prior art date
Application number
PCT/AT2000/000348
Other languages
English (en)
French (fr)
Inventor
Ernst Kager
Volker Wagner
Original Assignee
Ernst Kager
Volker Wagner
Priority date (The priority date is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the date listed.)
Filing date
Publication date
Application filed by Ernst Kager, Volker Wagner filed Critical Ernst Kager
Priority to EP00984612A priority Critical patent/EP1406508A1/de
Priority to PCT/AT2000/000348 priority patent/WO2002049449A1/de
Publication of WO2002049449A1 publication Critical patent/WO2002049449A1/de

Links

Classifications

    • A—HUMAN NECESSITIES
    • A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
    • A23J—PROTEIN COMPOSITIONS FOR FOODSTUFFS; WORKING-UP PROTEINS FOR FOODSTUFFS; PHOSPHATIDE COMPOSITIONS FOR FOODSTUFFS
    • A23J1/00—Obtaining protein compositions for foodstuffs; Bulk opening of eggs and separation of yolks from whites
    • A23J1/001—Obtaining protein compositions for foodstuffs; Bulk opening of eggs and separation of yolks from whites from waste materials, e.g. kitchen waste
    • A23J1/002—Obtaining protein compositions for foodstuffs; Bulk opening of eggs and separation of yolks from whites from waste materials, e.g. kitchen waste from animal waste materials
    • A—HUMAN NECESSITIES
    • A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
    • A23J—PROTEIN COMPOSITIONS FOR FOODSTUFFS; WORKING-UP PROTEINS FOR FOODSTUFFS; PHOSPHATIDE COMPOSITIONS FOR FOODSTUFFS
    • A23J1/00—Obtaining protein compositions for foodstuffs; Bulk opening of eggs and separation of yolks from whites
    • A23J1/10—Obtaining protein compositions for foodstuffs; Bulk opening of eggs and separation of yolks from whites from hair, feathers, horn, skins, leather, bones, or the like
    • A—HUMAN NECESSITIES
    • A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
    • A23J—PROTEIN COMPOSITIONS FOR FOODSTUFFS; WORKING-UP PROTEINS FOR FOODSTUFFS; PHOSPHATIDE COMPOSITIONS FOR FOODSTUFFS
    • A23J3/00—Working-up of proteins for foodstuffs
    • A23J3/04—Animal proteins
    • A—HUMAN NECESSITIES
    • A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
    • A23J—PROTEIN COMPOSITIONS FOR FOODSTUFFS; WORKING-UP PROTEINS FOR FOODSTUFFS; PHOSPHATIDE COMPOSITIONS FOR FOODSTUFFS
    • A23J3/00—Working-up of proteins for foodstuffs
    • A23J3/30—Working-up of proteins for foodstuffs by hydrolysis
    • A23J3/32—Working-up of proteins for foodstuffs by hydrolysis using chemical agents
    • A—HUMAN NECESSITIES
    • A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
    • A23J—PROTEIN COMPOSITIONS FOR FOODSTUFFS; WORKING-UP PROTEINS FOR FOODSTUFFS; PHOSPHATIDE COMPOSITIONS FOR FOODSTUFFS
    • A23J3/00—Working-up of proteins for foodstuffs
    • A23J3/30—Working-up of proteins for foodstuffs by hydrolysis
    • A23J3/32—Working-up of proteins for foodstuffs by hydrolysis using chemical agents
    • A23J3/34—Working-up of proteins for foodstuffs by hydrolysis using chemical agents using enzymes
    • A23J3/341—Working-up of proteins for foodstuffs by hydrolysis using chemical agents using enzymes of animal proteins
    • A—HUMAN NECESSITIES
    • A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
    • A23K—FODDER
    • A23K20/00—Accessory food factors for animal feeding-stuffs
    • A23K20/10—Organic substances
    • A23K20/142—Amino acids; Derivatives thereof
    • A—HUMAN NECESSITIES
    • A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
    • A23K—FODDER
    • A23K20/00—Accessory food factors for animal feeding-stuffs
    • A23K20/10—Organic substances
    • A23K20/142—Amino acids; Derivatives thereof
    • A23K20/147—Polymeric derivatives, e.g. peptides or proteins

Definitions

  • the invention relates to a plant which separates proteins, such as those present in animal meal, animal blood meal and animal bone meal, into amino acids by dissolving them in acidic or basic solution. By subsequent neutralization (pH neutral) and drying, a prion-free solid is obtained from the liquid.
  • proteins such as those present in animal meal, animal blood meal and animal bone meal
  • the pathogen of Creutzfeldt-Jakobs disease which is biologically practically identical to the BSE pathogen, thus becomes a great risk for humans.
  • the pathogen of prion diseases the so-called prion, is a completely new type of pathogen that differs from bacteria and the viruses known to date in essential points: prions are extremely resistant to heat and chemicals. Even heating to 100 degrees C cannot inactivate prions, and many of the common disinfectants have little effect. Prions are also very difficult to biodegrade - they survive in the earth for years.
  • a protein can be identified in the infected brain, which is only observed specifically in prion diseases.
  • This protein the "scrapie prion protein", PrPSc for short (also called PrPBSE in BSE), is a modified form of the prion protein PrPC, which is found in the normal body.
  • PrPSc is resistant to digestive enzyme breakdown (digestive enzymes are proteins that digest food in the human stomach, for example), while PrPC is completely destroyed by treatment with digestive enzymes.
  • PrPSc is a component of prion, the pathogen of prion diseases.
  • PrPSc itself represents the whole pathogen.
  • PrPSc converts PrPC to PrPSc.
  • PrPSc can in turn now The principle is based on the chemical breakdown of the proteins into their individual parts, the amino acids. This method means that no information and therefore no disease can be transmitted or triggered.
  • amino acids 20 different amino acids are involved in the construction of the proteins.
  • sequence of these amino acids in proteins is called the amino acid sequence and describes it as the primary structure.
  • This primary structure can be destroyed by hydrolysis / cleavage in aqueous solution by adding acids or alkalis as well as possibly proteases (such as trypsin, chymotrypsin, pepsin, papain, subtilisin, elastase and thermolysin).
  • acids or alkalis as well as possibly proteases (such as trypsin, chymotrypsin, pepsin, papain, subtilisin, elastase and thermolysin).
  • the proteins are broken down into their individual components, the individual amino acids.
  • the spatial structure (secondary, tertiary and quaternary structure) is of course lost, and with it all information and harmful effects associated with this.
  • the protein involved in the disease BSE is also broken down into its components and can therefore no longer develop its harmful effects.
  • the animal meal, animal blood meal and animal bone meal are dissolved in either basic (pH value> 11; added hydroxide e.g. sodium hydroxide) or acidic (added acid e.g. with hydrochloric acid; pH ⁇ 1) water.
  • added hydroxide e.g. sodium hydroxide
  • acidic e.g. with hydrochloric acid; pH ⁇ 1
  • This process can also be supported by the further addition of enzymes (e.g. trypsin) or heat (heating to e.g. 37 degrees Celsius).
  • enzymes e.g. trypsin
  • heat heating to e.g. 37 degrees Celsius
  • the solution is neutralized with the amino acids (pH neutral by adding basic or acidic neutralizing agents) and the amino acids are recovered as a solid by drying.
  • This solid can then be used in agriculture instead of today's animal meal, animal blood meal and animal bone meal (e.g. as an animal feed additive).

Landscapes

  • Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
  • Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Polymers & Plastics (AREA)
  • Food Science & Technology (AREA)
  • Engineering & Computer Science (AREA)
  • Zoology (AREA)
  • Biochemistry (AREA)
  • Proteomics, Peptides & Aminoacids (AREA)
  • Health & Medical Sciences (AREA)
  • Nutrition Science (AREA)
  • Animal Husbandry (AREA)
  • Chemical Kinetics & Catalysis (AREA)
  • General Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Fodder In General (AREA)
  • Peptides Or Proteins (AREA)

Abstract

Die steigende Zahl von BSE-Erkrankungen bei Rinder in den letzten Jahren wird mit der Verfütterung von Tiermehl, Tierblutmehl sowie Tierknochemehl in Verbindung gebracht. Schlachtabfälle von Schafen (Scrapie-Erreger), Ziegen (Scrapie-Erreger) sowie von Rindern (BSE-Erreger) werden zu Tiermehl, Tierblutmehl sowie Tierknochenmehl verarbeitet und an Rinder verfüttert. Alle in Europa angewendeten Verfahren zur Tiermehl-, Tierblutmehl- sowie Tierknochenmehl- Herstellung sind erwiesenermaßen nicht sicher, um die Erreger abzutöten und so einen Schutz gegen die Übertragung der Krankheit (BSE) zu bewirken. Bei diesen Verfahren wird das Rohmaterial (Tierkadaver und Abfälle) zerkleinert, erhitzt und getrocknet. Nach Abpressen des Fettes wird das Material zu Knochenmehl gemahlen. Die dabei zur Sterilisation aufgewendeten Temperaturen sind jedoch nicht in der Lage, den Erreger zu zerstören. Somit kommt infektiöses Fleischknochenmehl und ebenfalls infektiöses Tierfett in den Futterkreislauf. Tiermehl, Tierblutmehl sowie Tierknochenmehl wird an Rinder, Schweine, Schafe, Geflügel und Zuchtfische verfüttert. Das hier dasgestellte Verfahren und die Methode bildet eine neuen Ansatz zur Zerstörung und Vernictung der im Tiermehl, Tierblutmehl sowie Tierknochenmehl enthaltenen Proteine und damit der Erreger der Prionenerkrankungen. Das Prinzip beruht auf der chemischen Zerlegung der Proteine (Eiweiße) in ihre Einzelteile, die Aminosäuren. Durch diese Methode können keine Information und somit keine Krankheit mehr übertragen bzwl. ausgelöst werden. Auch das bei der Krankheit BSE beteiligte Protein wird in seine Bestandteile zerlegt und kann somit nicht mehr seine schädliche Wirkung entfalten. Nach der vollständigen Aufspaltung wird die Lösung mit den Aminosäuren neutralisiert (pH- neutral durch zusetzen von basischen oder sauren Neutralisationsmitteln) und die Aminosäuren durch Trocknen als Feststoff zurückgewonnen werden. Dieser Feststoff kann dann anstelle des heutigen Tiermehl, Tierblutmehls sowie Tierknochenmehls in der Landwirtschaft eingesetzt werden (z.B. als Tierfutterzusatz).

Description

Beschreibung
Eiweisshydrolyseanlage
Die Erfindung betrifft eine Anlage die Proteine, wie sie in Tiermehl, Tierblutmehl sowie Tierknochenmehl vorhanden sind, durch Auflösen in saurer oder basischer Lösung in Aminosäuren auftrennt. Durch anschließende Neutralisation (pH-neutral) und Trocknung wird aus der Flüssigkeit ein prionenfreier Feststoff gewonnen.
Die steigende Zahl von BSE-Erkrankungen bei Rindern in den letzten Jahren wird mit der Verfütterung von Tiermehl, Tierblutmehl sowie Tierknochenmehl in Verbindung gebracht. Schlachtabfälle von Schafen (Scrapie-Erreger), Ziegen (Scrapie-Erreger) sowie von Rindern (BSE-Erreger) werden zu Tiermehl, Tierblutmehl sowie Tierknochenmehl verarbeitet und an Rinder verfüttert.
Alle in Europa angewendeten Verfahren zur Tiermehl-, Tierblutmehl- sowie Tierknochenmehl-Herstellung sind erwiesenermaßen nicht sicher, um die Erreger abzutöten und so einen Schutz gegen die Übertragung der Krankheit (BSE) zu bewirken. Bei diesen Verfahren wird das Rohmaterial (Tierkadaver und Abfälle) zerkleinert, erhitzt und getrocknet. Nach Abpressen des Fettes wird das Material zu Knochenmehl gemahlen. Die dabei zur Sterilisation aufgewendeten Temperaturen sind jedoch nicht in der Lage, den Erreger zu zerstören. Somit kommt infektiöses Fleischknochenmehl und ebenfalls infektiöses Tierfett in den Futterkreislauf. Tiermehl, Tierblutmehl sowie Tierknochenmehl wird an Rinder, Schweine, Schafe, Geflügel und Zuchtfische verfüttert.
Der biologisch praktisch mit dem BSE-Erreger idente Erreger der Creutzfeldt-Jakobs- Krankheit wird somit zum großen Risiko für den Menschen. Bei dem Krankheitserreger der Prionenerkrankungen, dem sogenannten Prion, handelt es sich um eine völlig neue Art von Erreger, der sich von Bakterien und den bis heute bekannten Viren in wesentlichen Punkten unterscheidet: Prionen sind extrem resistent gegen Hitze und Chemikalien. Selbst Erhitzen auf 100 Grad C kann Prionen nicht inaktivieren, und viele der gebräuchlichen Desinfektionsmittel zeigen kaum Wirkung. Prionen sind auch nur sehr schwer biologisch abbaubar - in der Erde überleben sie über Jahre hinweg.
Im infizierten Gehirn lässt sich ein Protein identifizieren, welches spezifisch nur bei Prionenerkrankungen beobachtet wird. Dieses Protein, das "Scrapie Prionprotein", kurz PrPSc (bei BSE auch PrPBSE genannt), ist eine abgewandelte Form des im normalen Körper vorkommenden Prionproteins PrPC.
Die beiden Proteine, das krankheitsspezifische PrPSc und das normale PrPC unterscheiden sich durch ihre unterschiedliche räumliche Struktur. Ein weiterer Unterschied besteht darin, dass PrPSc resistent ist gegen den Abbau durch Verdauungsenzyme (Verdauungsenzyme sind Proteine die z.B. im menschlichen Magen die Nahrung verdauen), während PrPC durch Behandlung mit Verdauungsenzymen vollständig zerstört wird.
Auf Grund vieler Studien ist die Wissenschaft heute zur Schlussfolgerung gekommen, dass PrPSc ein Bestandteil des Prions, des Krankheitserregers der Prionenerkrankungen ist. Man spekuliert sogar, dass PrPSc selbst den ganzen Erreger darstellt. Nach dieser Theorie bewirkt bei einer Infektion das eindringende PrPSc eine Umwandlung von PrPC in PrPSc. Das neu entstandene PrPSc kann nun seinerseits die Das Prinzip beruht auf der chemischen Zerlegung der Proteine (Eiweiße) in ihre Einzelteile, die Aminosäuren. Durch diese Methode können keine Information und somit keine Krankheit mehr übertragen bzw. ausgelöst werden.
Die Methode wird in Abbildung 1 dargestellt und wirkt wie folgt:
Am Aufbau der Proteine sind 20 verschiedene Aminosäuren beteiligt. Die Abfolge dieser Aminosäuren in Proteinen nennt man Aminosäuresequenz und beschreibt sie als Primärstruktur.
Diese Primärstruktur kann durch Hydrolyse/Spaltung in wässriger Lösung durch Zugabe von Säuren oder Laugen sowie eventuell Proteasen (wie z.B. Trypsin, Chymotrypsin, Pepsin, Papain, Subtilisin, Elastase und Thermolysin) zerstört werden.
Hierbei werden die Proteine in ihre Einzelbestandteile, die einzelnen Aminosäuren, zerlegt. Neben der Primärstrukutr geht hierbei natürlich auch die räumliche Struktur (Sekundär-, Tertiär- und Quartärstruktur) verloren und somit jegliche hiermit verbundene Information und schädliche Auswirkungen.
Auch das bei der Krankheit BSE beteiligte Protein wird in seine Bestandteile zerlegt und kann somit nicht mehr seine schädliche Wirkung entfalten.
Eine dafür benötigte Anlage wird wie folgt aussehen (Abbildung 2):
Das Tiermehl, Tierblutmehl sowie Tierknochenmehl wird in entweder basischem (pH-Wert > 11 ; Hydroxidzusatz z.Bspl. Natriumhydroxid) oder saurem (Säurezusatz z.B. mit Salzsäure ; pH-Wert < 1 ) Wasser aufgelöst. In dieser Umgebung werden die Ketten der Proteine gespalten und in einzelne Aminosäuren aufgelöst.
Dieser Prozess kann auch durch die weitere Zugabe von Enzymen (zB. Trypsin) oder Wärme (erhitzen auf z.B. 37 Grad Celsius) unterstützt werden.
Die vollständige Aufspaltung der Aminosäureketten in einzelne Aminosäuren wird nach diesem Vorgang mittels Analyse kontrolliert (z.B. durch Aminosäureanalysatoren).
Nach der vollständigen Aufspaltung wird die Lösung mit den Aminosäuren neutralisiert (pH- neutral durch Zusetzen von basischen oder sauren Neutralisationsmitteln) und die Aminosäuren durch Trocknen als Feststoff zurückgewonnen. Dieser Feststoff kann dann anstelle des heutigen Tiermehls, Tierblutmehls sowie Tierknochenmehls in der Landwirtschaft eingesetzt werden (z.B. als Tierfutterzusatz).

Claims

EiweißhydrolyseanlagePatentansprüche
1.) Eine Anlage, die dadurch gekennzeichnet ist, dass Proteine, wie sie in Tiermehl, Tierblutmehl sowie Tierknochenmehl vorhanden sind, durch Auflösen in saurer oder basischer Lösung in Aminosäuren aufgetrennt und durch Neutralisation (pH-neutral) und Trocknung zu prionenfreien Feststoffen umgewandelt werden.
2.) Eine Anlage wie in Anspruch 1, die dadurch gekennzeichnet ist, dass zusätzlich Proteasen (z.B. Trypsin, Chymotrypsin, Pepsin, Papain, Subtilisin, Elastase und Thermolysin) zur Aufspaltung eingesetzt werden.
3.) Eine Anlage wie in Anspruch 1 , die dadurch gekennzeichnet ist, dass Energie in Form von Wärme (z.Bspl: erhitzen auf 37 Grad C) zugeführt wird.
4.) Eine Anlage wie in Anspruch 1, die dadurch gekennzeichnet ist, dass sie mit Hilfe von analytischen Kontrollen die vollständige Aufspaltung der Aminosäureketten nachweist.
5.) Eine Anlage wie in Anspruch 1, die dadurch gekennzeichnet ist, dass nach einer pH- Wert Einstellung durch Zusetzen von basischen oder sauren Substanzen und einer Kontrolle eine pH-neutrale Lösung mit Aminosäuren entsteht.
6.) Eine Anlage wie in Anspruch 1 , die dadurch gekennzeichnet ist, dass nach Trocknung der ph-neutralen Lösung ein Feststoff entsteht, der prionenfrei ist.
PCT/AT2000/000348 2000-12-21 2000-12-21 EIWEIssHYDROLYSEANLAGE WO2002049449A1 (de)

Priority Applications (2)

Application Number Priority Date Filing Date Title
EP00984612A EP1406508A1 (de) 2000-12-21 2000-12-21 Eiwei hydrolyseanlage
PCT/AT2000/000348 WO2002049449A1 (de) 2000-12-21 2000-12-21 EIWEIssHYDROLYSEANLAGE

Applications Claiming Priority (1)

Application Number Priority Date Filing Date Title
PCT/AT2000/000348 WO2002049449A1 (de) 2000-12-21 2000-12-21 EIWEIssHYDROLYSEANLAGE

Publications (1)

Publication Number Publication Date
WO2002049449A1 true WO2002049449A1 (de) 2002-06-27

Family

ID=3619079

Family Applications (1)

Application Number Title Priority Date Filing Date
PCT/AT2000/000348 WO2002049449A1 (de) 2000-12-21 2000-12-21 EIWEIssHYDROLYSEANLAGE

Country Status (2)

Country Link
EP (1) EP1406508A1 (de)
WO (1) WO2002049449A1 (de)

Cited By (1)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
US8759497B2 (en) 2004-12-23 2014-06-24 Animox Gmbh Method for producing protein hydrolysates

Citations (4)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
DE2756739A1 (de) * 1977-12-20 1979-06-21 Freudenberg Carl Fa Verfahren zum aufarbeiten von tierkoerper-, knochen- und fleischabfaellen
CN1098260A (zh) * 1994-02-03 1995-02-08 商业部食品检测科学研究所 一种从动物骨骼中提取酶水解蛋白质方法
FR2751177A1 (fr) * 1996-07-17 1998-01-23 Morelle Jean Compositions exemptes de proteines et de peptides obtenues a partir de toutes proteines animales, destinees a l'alimentation animale et humaine, ainsi qu'a l'usage cosmetique pharmaceutique et agricole
EP1021958A1 (de) * 1999-01-25 2000-07-26 S.I.C.IT. S.p.A. Chemische Hydrolyse von proteinhaltigen Brühen, tierischen Abfallstoffen und Abfallstoffen von tierischen Organen

Patent Citations (4)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
DE2756739A1 (de) * 1977-12-20 1979-06-21 Freudenberg Carl Fa Verfahren zum aufarbeiten von tierkoerper-, knochen- und fleischabfaellen
CN1098260A (zh) * 1994-02-03 1995-02-08 商业部食品检测科学研究所 一种从动物骨骼中提取酶水解蛋白质方法
FR2751177A1 (fr) * 1996-07-17 1998-01-23 Morelle Jean Compositions exemptes de proteines et de peptides obtenues a partir de toutes proteines animales, destinees a l'alimentation animale et humaine, ainsi qu'a l'usage cosmetique pharmaceutique et agricole
EP1021958A1 (de) * 1999-01-25 2000-07-26 S.I.C.IT. S.p.A. Chemische Hydrolyse von proteinhaltigen Brühen, tierischen Abfallstoffen und Abfallstoffen von tierischen Organen

Non-Patent Citations (1)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Title
DATABASE WPI Section Ch Week 199721, Derwent World Patents Index; Class D13, AN 1997-227053, XP002184538 *

Cited By (1)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
US8759497B2 (en) 2004-12-23 2014-06-24 Animox Gmbh Method for producing protein hydrolysates

Also Published As

Publication number Publication date
EP1406508A1 (de) 2004-04-14

Similar Documents

Publication Publication Date Title
AT408191B (de) Verfahren zur inaktivierung von prionen
US5780288A (en) Process to destroy biological activity in protein-containing feed
DE2705670C3 (de) Verfahren zur Herstellung von wasserlöslichen Elastin-Hydrolysaten
DE69326550T2 (de) Verfahren zur herstellung eines fleischhydrolysates und verwendung dieses fleischhydrolysates
DE60203599T2 (de) Methode zur Inaktivierung von TSE
WO2002049449A1 (de) EIWEIssHYDROLYSEANLAGE
AU2015415667B2 (en) Method for increasing collagen yield, and collagen prepared using same
DE69418426T2 (de) Verfahren und Vorrichtung zur Herstellung eines wasserlöslichen eisenarmen Proteinprodukts aus Blutzellenrohmaterial, und ein wasserlösliches eisenarmes Proteinprodukt, erhalten durch Hydrolysierung von Blutzellenrohmaterial
Grobben et al. Inactivation of the BSE agent by the heat and pressure process for manufacturing gelatine
Kalambura et al. High-risk bio-waste processing by alkaline hydrolysis and isolation of amino acids
Deforest et al. Hereditary cerebellar neuronal abiotrophy in a Kerry Blue Terrier dog.
Jones Food Safety Aspects of Gene Transfer in Plants and Animals: Pigs, Potatoes, and Pharmaceuticals
Dealler et al. Beef and bovine spongiform encephalopathy: the risk persists
EP0334904B1 (de) Verfahren zur inaktivierung rekombinanter dna
DE60114876T2 (de) Verfahren zum Herstellen von Tierfutter
Dhiab et al. Effect of adding Cynara scolymus L.(artichoke) extract to water or diet on the productive performance of broilers.
DE3235913C2 (de) Verfahren zur Gewinnung eines Krankheitskontrollprodukts
Woods et al. Trichinosis
WO1999066798A1 (en) Garlic pour-on cattle and sheep anthelmintic
Timofeeva et al. Acrides and the possibility of their use in the composition of feed and food
DE2651631C2 (de) Reinigungsverfahren für Roh-Bettfedern bzw. Daunen
DE10106594A1 (de) Verwendung von Dampfkochtöpfen oder -kesseln
Directorate et al. OPINION ON
Crawford BSE: A veterinary history
Encephalopathy Mad Cow Disease

Legal Events

Date Code Title Description
AL Designated countries for regional patents

Kind code of ref document: A1

Designated state(s): AT BE CH CY DE DK ES FI FR GB GR IE IT LU MC NL PT SE TR

121 Ep: the epo has been informed by wipo that ep was designated in this application
WWE Wipo information: entry into national phase

Ref document number: 2000984612

Country of ref document: EP

WWP Wipo information: published in national office

Ref document number: 2000984612

Country of ref document: EP

WWW Wipo information: withdrawn in national office

Ref document number: 2000984612

Country of ref document: EP