WO2002049449A1 - EIWEIssHYDROLYSEANLAGE - Google Patents
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Definitions
- the invention relates to a plant which separates proteins, such as those present in animal meal, animal blood meal and animal bone meal, into amino acids by dissolving them in acidic or basic solution. By subsequent neutralization (pH neutral) and drying, a prion-free solid is obtained from the liquid.
- proteins such as those present in animal meal, animal blood meal and animal bone meal
- the pathogen of Creutzfeldt-Jakobs disease which is biologically practically identical to the BSE pathogen, thus becomes a great risk for humans.
- the pathogen of prion diseases the so-called prion, is a completely new type of pathogen that differs from bacteria and the viruses known to date in essential points: prions are extremely resistant to heat and chemicals. Even heating to 100 degrees C cannot inactivate prions, and many of the common disinfectants have little effect. Prions are also very difficult to biodegrade - they survive in the earth for years.
- a protein can be identified in the infected brain, which is only observed specifically in prion diseases.
- This protein the "scrapie prion protein", PrPSc for short (also called PrPBSE in BSE), is a modified form of the prion protein PrPC, which is found in the normal body.
- PrPSc is resistant to digestive enzyme breakdown (digestive enzymes are proteins that digest food in the human stomach, for example), while PrPC is completely destroyed by treatment with digestive enzymes.
- PrPSc is a component of prion, the pathogen of prion diseases.
- PrPSc itself represents the whole pathogen.
- PrPSc converts PrPC to PrPSc.
- PrPSc can in turn now The principle is based on the chemical breakdown of the proteins into their individual parts, the amino acids. This method means that no information and therefore no disease can be transmitted or triggered.
- amino acids 20 different amino acids are involved in the construction of the proteins.
- sequence of these amino acids in proteins is called the amino acid sequence and describes it as the primary structure.
- This primary structure can be destroyed by hydrolysis / cleavage in aqueous solution by adding acids or alkalis as well as possibly proteases (such as trypsin, chymotrypsin, pepsin, papain, subtilisin, elastase and thermolysin).
- acids or alkalis as well as possibly proteases (such as trypsin, chymotrypsin, pepsin, papain, subtilisin, elastase and thermolysin).
- the proteins are broken down into their individual components, the individual amino acids.
- the spatial structure (secondary, tertiary and quaternary structure) is of course lost, and with it all information and harmful effects associated with this.
- the protein involved in the disease BSE is also broken down into its components and can therefore no longer develop its harmful effects.
- the animal meal, animal blood meal and animal bone meal are dissolved in either basic (pH value> 11; added hydroxide e.g. sodium hydroxide) or acidic (added acid e.g. with hydrochloric acid; pH ⁇ 1) water.
- added hydroxide e.g. sodium hydroxide
- acidic e.g. with hydrochloric acid; pH ⁇ 1
- This process can also be supported by the further addition of enzymes (e.g. trypsin) or heat (heating to e.g. 37 degrees Celsius).
- enzymes e.g. trypsin
- heat heating to e.g. 37 degrees Celsius
- the solution is neutralized with the amino acids (pH neutral by adding basic or acidic neutralizing agents) and the amino acids are recovered as a solid by drying.
- This solid can then be used in agriculture instead of today's animal meal, animal blood meal and animal bone meal (e.g. as an animal feed additive).
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Abstract
Die steigende Zahl von BSE-Erkrankungen bei Rinder in den letzten Jahren wird mit der Verfütterung von Tiermehl, Tierblutmehl sowie Tierknochemehl in Verbindung gebracht. Schlachtabfälle von Schafen (Scrapie-Erreger), Ziegen (Scrapie-Erreger) sowie von Rindern (BSE-Erreger) werden zu Tiermehl, Tierblutmehl sowie Tierknochenmehl verarbeitet und an Rinder verfüttert. Alle in Europa angewendeten Verfahren zur Tiermehl-, Tierblutmehl- sowie Tierknochenmehl- Herstellung sind erwiesenermaßen nicht sicher, um die Erreger abzutöten und so einen Schutz gegen die Übertragung der Krankheit (BSE) zu bewirken. Bei diesen Verfahren wird das Rohmaterial (Tierkadaver und Abfälle) zerkleinert, erhitzt und getrocknet. Nach Abpressen des Fettes wird das Material zu Knochenmehl gemahlen. Die dabei zur Sterilisation aufgewendeten Temperaturen sind jedoch nicht in der Lage, den Erreger zu zerstören. Somit kommt infektiöses Fleischknochenmehl und ebenfalls infektiöses Tierfett in den Futterkreislauf. Tiermehl, Tierblutmehl sowie Tierknochenmehl wird an Rinder, Schweine, Schafe, Geflügel und Zuchtfische verfüttert. Das hier dasgestellte Verfahren und die Methode bildet eine neuen Ansatz zur Zerstörung und Vernictung der im Tiermehl, Tierblutmehl sowie Tierknochenmehl enthaltenen Proteine und damit der Erreger der Prionenerkrankungen. Das Prinzip beruht auf der chemischen Zerlegung der Proteine (Eiweiße) in ihre Einzelteile, die Aminosäuren. Durch diese Methode können keine Information und somit keine Krankheit mehr übertragen bzwl. ausgelöst werden. Auch das bei der Krankheit BSE beteiligte Protein wird in seine Bestandteile zerlegt und kann somit nicht mehr seine schädliche Wirkung entfalten. Nach der vollständigen Aufspaltung wird die Lösung mit den Aminosäuren neutralisiert (pH- neutral durch zusetzen von basischen oder sauren Neutralisationsmitteln) und die Aminosäuren durch Trocknen als Feststoff zurückgewonnen werden. Dieser Feststoff kann dann anstelle des heutigen Tiermehl, Tierblutmehls sowie Tierknochenmehls in der Landwirtschaft eingesetzt werden (z.B. als Tierfutterzusatz).
Description
Beschreibung
Eiweisshydrolyseanlage
Die Erfindung betrifft eine Anlage die Proteine, wie sie in Tiermehl, Tierblutmehl sowie Tierknochenmehl vorhanden sind, durch Auflösen in saurer oder basischer Lösung in Aminosäuren auftrennt. Durch anschließende Neutralisation (pH-neutral) und Trocknung wird aus der Flüssigkeit ein prionenfreier Feststoff gewonnen.
Die steigende Zahl von BSE-Erkrankungen bei Rindern in den letzten Jahren wird mit der Verfütterung von Tiermehl, Tierblutmehl sowie Tierknochenmehl in Verbindung gebracht. Schlachtabfälle von Schafen (Scrapie-Erreger), Ziegen (Scrapie-Erreger) sowie von Rindern (BSE-Erreger) werden zu Tiermehl, Tierblutmehl sowie Tierknochenmehl verarbeitet und an Rinder verfüttert.
Alle in Europa angewendeten Verfahren zur Tiermehl-, Tierblutmehl- sowie Tierknochenmehl-Herstellung sind erwiesenermaßen nicht sicher, um die Erreger abzutöten und so einen Schutz gegen die Übertragung der Krankheit (BSE) zu bewirken. Bei diesen Verfahren wird das Rohmaterial (Tierkadaver und Abfälle) zerkleinert, erhitzt und getrocknet. Nach Abpressen des Fettes wird das Material zu Knochenmehl gemahlen. Die dabei zur Sterilisation aufgewendeten Temperaturen sind jedoch nicht in der Lage, den Erreger zu zerstören. Somit kommt infektiöses Fleischknochenmehl und ebenfalls infektiöses Tierfett in den Futterkreislauf. Tiermehl, Tierblutmehl sowie Tierknochenmehl wird an Rinder, Schweine, Schafe, Geflügel und Zuchtfische verfüttert.
Der biologisch praktisch mit dem BSE-Erreger idente Erreger der Creutzfeldt-Jakobs- Krankheit wird somit zum großen Risiko für den Menschen. Bei dem Krankheitserreger der Prionenerkrankungen, dem sogenannten Prion, handelt es sich um eine völlig neue Art von Erreger, der sich von Bakterien und den bis heute bekannten Viren in wesentlichen Punkten unterscheidet: Prionen sind extrem resistent gegen Hitze und Chemikalien. Selbst Erhitzen auf 100 Grad C kann Prionen nicht inaktivieren, und viele der gebräuchlichen Desinfektionsmittel zeigen kaum Wirkung. Prionen sind auch nur sehr schwer biologisch abbaubar - in der Erde überleben sie über Jahre hinweg.
Im infizierten Gehirn lässt sich ein Protein identifizieren, welches spezifisch nur bei Prionenerkrankungen beobachtet wird. Dieses Protein, das "Scrapie Prionprotein", kurz PrPSc (bei BSE auch PrPBSE genannt), ist eine abgewandelte Form des im normalen Körper vorkommenden Prionproteins PrPC.
Die beiden Proteine, das krankheitsspezifische PrPSc und das normale PrPC unterscheiden sich durch ihre unterschiedliche räumliche Struktur. Ein weiterer Unterschied besteht darin, dass PrPSc resistent ist gegen den Abbau durch Verdauungsenzyme (Verdauungsenzyme sind Proteine die z.B. im menschlichen Magen die Nahrung verdauen), während PrPC durch Behandlung mit Verdauungsenzymen vollständig zerstört wird.
Auf Grund vieler Studien ist die Wissenschaft heute zur Schlussfolgerung gekommen, dass PrPSc ein Bestandteil des Prions, des Krankheitserregers der Prionenerkrankungen ist. Man spekuliert sogar, dass PrPSc selbst den ganzen Erreger darstellt. Nach dieser Theorie bewirkt bei einer Infektion das eindringende PrPSc eine Umwandlung von PrPC in PrPSc. Das neu entstandene PrPSc kann nun seinerseits die
Das Prinzip beruht auf der chemischen Zerlegung der Proteine (Eiweiße) in ihre Einzelteile, die Aminosäuren. Durch diese Methode können keine Information und somit keine Krankheit mehr übertragen bzw. ausgelöst werden.
Die Methode wird in Abbildung 1 dargestellt und wirkt wie folgt:
Am Aufbau der Proteine sind 20 verschiedene Aminosäuren beteiligt. Die Abfolge dieser Aminosäuren in Proteinen nennt man Aminosäuresequenz und beschreibt sie als Primärstruktur.
Diese Primärstruktur kann durch Hydrolyse/Spaltung in wässriger Lösung durch Zugabe von Säuren oder Laugen sowie eventuell Proteasen (wie z.B. Trypsin, Chymotrypsin, Pepsin, Papain, Subtilisin, Elastase und Thermolysin) zerstört werden.
Hierbei werden die Proteine in ihre Einzelbestandteile, die einzelnen Aminosäuren, zerlegt. Neben der Primärstrukutr geht hierbei natürlich auch die räumliche Struktur (Sekundär-, Tertiär- und Quartärstruktur) verloren und somit jegliche hiermit verbundene Information und schädliche Auswirkungen.
Auch das bei der Krankheit BSE beteiligte Protein wird in seine Bestandteile zerlegt und kann somit nicht mehr seine schädliche Wirkung entfalten.
Eine dafür benötigte Anlage wird wie folgt aussehen (Abbildung 2):
Das Tiermehl, Tierblutmehl sowie Tierknochenmehl wird in entweder basischem (pH-Wert > 11 ; Hydroxidzusatz z.Bspl. Natriumhydroxid) oder saurem (Säurezusatz z.B. mit Salzsäure ; pH-Wert < 1 ) Wasser aufgelöst. In dieser Umgebung werden die Ketten der Proteine gespalten und in einzelne Aminosäuren aufgelöst.
Dieser Prozess kann auch durch die weitere Zugabe von Enzymen (zB. Trypsin) oder Wärme (erhitzen auf z.B. 37 Grad Celsius) unterstützt werden.
Die vollständige Aufspaltung der Aminosäureketten in einzelne Aminosäuren wird nach diesem Vorgang mittels Analyse kontrolliert (z.B. durch Aminosäureanalysatoren).
Nach der vollständigen Aufspaltung wird die Lösung mit den Aminosäuren neutralisiert (pH- neutral durch Zusetzen von basischen oder sauren Neutralisationsmitteln) und die Aminosäuren durch Trocknen als Feststoff zurückgewonnen. Dieser Feststoff kann dann anstelle des heutigen Tiermehls, Tierblutmehls sowie Tierknochenmehls in der Landwirtschaft eingesetzt werden (z.B. als Tierfutterzusatz).
Claims
1.) Eine Anlage, die dadurch gekennzeichnet ist, dass Proteine, wie sie in Tiermehl, Tierblutmehl sowie Tierknochenmehl vorhanden sind, durch Auflösen in saurer oder basischer Lösung in Aminosäuren aufgetrennt und durch Neutralisation (pH-neutral) und Trocknung zu prionenfreien Feststoffen umgewandelt werden.
2.) Eine Anlage wie in Anspruch 1, die dadurch gekennzeichnet ist, dass zusätzlich Proteasen (z.B. Trypsin, Chymotrypsin, Pepsin, Papain, Subtilisin, Elastase und Thermolysin) zur Aufspaltung eingesetzt werden.
3.) Eine Anlage wie in Anspruch 1 , die dadurch gekennzeichnet ist, dass Energie in Form von Wärme (z.Bspl: erhitzen auf 37 Grad C) zugeführt wird.
4.) Eine Anlage wie in Anspruch 1, die dadurch gekennzeichnet ist, dass sie mit Hilfe von analytischen Kontrollen die vollständige Aufspaltung der Aminosäureketten nachweist.
5.) Eine Anlage wie in Anspruch 1, die dadurch gekennzeichnet ist, dass nach einer pH- Wert Einstellung durch Zusetzen von basischen oder sauren Substanzen und einer Kontrolle eine pH-neutrale Lösung mit Aminosäuren entsteht.
6.) Eine Anlage wie in Anspruch 1 , die dadurch gekennzeichnet ist, dass nach Trocknung der ph-neutralen Lösung ein Feststoff entsteht, der prionenfrei ist.
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Cited By (1)
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US8759497B2 (en) | 2004-12-23 | 2014-06-24 | Animox Gmbh | Method for producing protein hydrolysates |
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2000
- 2000-12-21 EP EP00984612A patent/EP1406508A1/de not_active Withdrawn
- 2000-12-21 WO PCT/AT2000/000348 patent/WO2002049449A1/de not_active Application Discontinuation
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Title |
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DATABASE WPI Section Ch Week 199721, Derwent World Patents Index; Class D13, AN 1997-227053, XP002184538 * |
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US8759497B2 (en) | 2004-12-23 | 2014-06-24 | Animox Gmbh | Method for producing protein hydrolysates |
Also Published As
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EP1406508A1 (de) | 2004-04-14 |
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